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Taller II.

Aminocidos y Protenas

2012-1

AMINOACIDOS Y PROTEINAS Eliana Ortega Mendoza1


1

Estudiante de Biologa, Cuarto Semestre, Facultad de Ciencias Bsicas, Universidad del Atlntico. Barranquilla - Colombia

AMINOCIDOS Los aminocidos poseen un atomo de carbono enlazado con otro de hidrogeno, ademas de tres grupos de tomos. El nombre de estas molculas es apropiado, ya que uno de esos grupos es un grupo amino (-NH2), y otro, un grupo cido (-COOH). se simboliza al ltimo grupo como R, ya que compone el resto de la molcula. Los Aminocidos difieren entre s por la estructura de sus grupos R o cadenas laterales, este vara desde un tomo de hidrogeno hasta un complejo compuesto anular. Los aminocidos son esenciales para la vida, ya que estos al unirse mediante enlaces peptdicos, por cantidades mayores a cien aminocidos forman protenas. Bsicamente contienen Carbono, Hidrgeno y Nitrgeno. Han sido identificados 20 aminocidos necesarios para el crecimiento y metabolismo humano.
NH2 - CH- COOHGrupo carboxlico R Grupo amino
Figura N1. Estructura general de un aminocido

CLASIFICACIN DE LOS AMINOACIDOS Existen 20 aminocidos, los cuales constituyen a las protenas como se mencionaba anteriormente.

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Figura N2. Estructura de los 20 aminocidos componentes de las protenas, la regin de color rojo representa el radical (grupo R), el cual es caracterstico para cada aminocido

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Los aminocidos se pueden clasificar de varias formas, segn las propiedades de su cadena, segn su valor biolgico, entre otros.

Segn las propiedades de su cadena lateral:

FiguraN3. Clasificacin segn las propiedades de su cadena (Grupo R).

Segn su valor biolgico: Se sabe que de los 20 aminocidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables o esenciales para la vida humana y 2 resultan "semi indispensables". Son estos 10 aminocidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentacin

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y, con ms razn, en los momentos en que el organismo ms los necesita: en la disfuncin o enfermedad. Los aminocidos esenciales ms problemticos son el triptfano, la lisina y la metionina, es tpica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubrculos constituyen la base de la alimentacin. El dficit de aminocidos esenciales afectan mucho ms a los nios que a los adultos. Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (Aminocido esenciales) no ser posible sintetizar ninguna de las protenas en la que sea requerido dicho aminocido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutricin, segn cual sea el aminocido limitante. Los siguientes aminocidos, son considerados no esenciales, es decir pueden ser sintetizados por los seres vivos, y por ende pueden faltar en la dieta.

Alanina: Interviene en el metabolismo de la glucosa, el cual es un carbohidrato simple que el organismo utiliza como fuente de energa.

Arginina: Est implicada en la conservacin del equilibrio de nitrgeno y de dixido de carbono. Tambin tiene una gran importancia en la produccin de la Hormona del Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y msculos y en el mantenimiento y reparacin del sistema inmunologico.

Asparagina:Interviene especficamente en los procesos metablicos del Sistema Nervioso Central (SNC).

Acido Asprtico: Es muy importante para la desintoxicacin del Hgado y su correcto funcionamiento. El cido L- Asprtico se combina con otros aminocidos formando molculas capases de absorber toxinas del torrente sanguneo.

Citrulina: Interviene especficamente en la eliminacin del amonaco. Cistina:Tambin interviene en la desintoxicacin, en combinacin con los aminocidos anteriores. La L - Cistina es muy importante en la sntesis de la insulina y tambin en las reacciones de ciertas molculas a la insulina.

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Cisteina: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina est implicada en la desintoxicacin, principalmente como antagonista de los radicales libres. Tambin contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre.

Glutamina: Nutriente cerebral e interviene especficamente en la utilizacin de la glucosa por el cerebro.

cido Glutminico:Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y acta como estimulante del sistema inmunolgico.

Glicina: En combinacin con muchos otros aminocidos, es un componente de numerosos tejidos del organismo.

Histidina: En combinacin con la hormona de crecimiento (HGH) y algunos aminocidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparacin de los tejidos con un papel especficamente relacionado con el sistema cardio-vascular.

Serina: Junto con algunos aminocidos mencionados, interviene en la desintoxicacin del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y cidos grasos.

Taurina: Estimula la Hormona del Crecimiento (HGH) en asociacin con otros aminocidos, est implicada en la regulacin de la presin sangunea, fortalece el msculo cardiaco y vigoriza el sistema nervioso.

Tirosina: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el tratamiento de la depresin, en combinacin con otros aminocidos necesarios.

Ornitina: Es especfico para la hormona del Crecimiento (HGH) en asociacin con otros aminocidos ya mencionados. Al combinarse con la L-Arginina y con carnitina (que se sintetiza en el organismo, la L-Ornitina tiene una importante funcin en el metabolismo del exceso de grasa corporal.

Prolina: Est involucrada tambin en la produccin de colgeno y tiene gran importancia en la reparacin y mantenimiento del msculo y huesos.

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Los aminocidos esenciales son los que nuestro organismo no puede sintetizar y deben ser ingeridos en la dieta alimenticia, son de vital importancia, a continuacin tenemos una de sus funciones:

Isoleucina: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento intervienen en la formacin y reparacin del tejido muscular.

Leucina: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH) interviene con la formacin y reparacin del tejido muscular.

Lisina: Es uno de los ms importantes aminocidos porque, en asociacin con varios aminocidos ms, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparacin de tejidos, anticuerpos del sistema inmunolgico y sntesis de hormonas.

Metionina: Colabora en la sntesis de protenas y constituye el principal limitante en las protenas de la dieta. El aminocido limitante determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular.

Fenilalanina: Interviene en la produccin del Colgeno, fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y tambin en la formacin de diversas neurohormonas.

Triptfano: Est implicado en el crecimiento y en la produccin hormonal, especialmente en la funcin de las glndulas de secrecin adrenal. Tambin interviene en la sntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la relajacin y el sueo.

Treonina: Junto con la con la L-Metionina y el cido Asprtico ayuda al hgado en sus funciones generales de desintoxicacin.

Valina: Estimula el crecimiento y reparacin de los tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrgeno.

Debemos recordar que, debido a la relacin entre los diversos aminocidos y los aminocidos limitantes presentes en cualquier alimento. Solo una proporcin relativamente

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pequea de aminocidos de cada alimento pasa a formar parte de las protenas del organismo. El resto se usa como fuente de energa o se convierte en grasa si no debe de usarse inmediatamente. COMPORTAMIENTO ACIDO-BSICO, PUNTO ISOELCTRICO. AMORTIGUADORES? Los aminocidos cuando tienen un pH bajo se comportan como cidos, por lo general encontrndose en su forma catinica, es decir, que poseen carga positiva, y cuando presentan un pH alto, lo cual indica que tienen un comportamiento bsico, se encuentran en su forma aninica, cargados negativamente. Sin embargo, existe un pH especfico para cada aminocido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molcula es elctricamente neutro. En este estado se dice que el aminocido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterin. (Figura N4) El comportamiento cido-bse de los aminocidos se debe a que estos tienen un grupo amino-terminal, bsico (Base dbil) el cual es el Amino (-NH3+) y un Carboxilo-terminal (COO-) y pueden tener grupos R ionizables. Cualquier aminocido puede comportarse como cido y como base, se denominan sustancias anfteras. Cabe destacar que el comportamiento en las enzimas y pptidostienen como funcin participar en la catlisis de las reacciones metablicas biolgicas.

Figura N4. Representacin del punto isoelctrico.

Casi todos los procesos biolgicos son dependientes del pH; un pequeo cambio en el pH lleva a un gran cambio en la velocidad de un proceso. Los grupos Amino y Carboxilo protonados de los aminocidos as como los grupos Fosfato de los Nucletidos, por

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ejemplo, funcionan como cidos dbiles y, por tanto, su estado inico depende del pH de la solucin que los contiene y las interacciones inicas juegan, adems, un papel fundamental en la estructura y reconocimiento de las macromolculas de los seres vivos. Las clulas y organismos mantienen un pH especfico y constante manteniendo sus Biomolculas en su estado inico ptimo que generalmente se encuentra alrededor de pH 7,0. En los organismos multicelulares el pH de los fluidos extracelulares est tambin fuertemente regulado. La constancia en el pH se logra gracias a los amortiguadores biolgicos que soluciones de cidos dbiles y de sus bases conjugadas o de bases dbiles y sus cidos conjugados. Los amortiguadores resisten tanto a la adicin de cidos como de bases. El punto isoelctrico (pI) es aquel pH en el que un aminocido presenta carga neta cero.

ENLACE PEPTIDICOS En las protenas, los aminocidos estn unidos uno seguido de otro, sin ramificaciones, por medio del enlace peptdico, que es un enlace amido entre el grupo -carboxilo de un aminocido y el grupo -amino del siguiente. Este enlace se forma por la deshidratacin de los aminocidos en cuestin. Esta reaccin es tambin una reaccin de condensacin, que es muy comn en los sistemas vivientes:

Figura N5. Reaccin de condensacin para la formacin del enlace peptdico.

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Tres aminocidos pueden ser unidos por dos enlaces peptdicos para formar un tripptido, de manera similar se forman los tetrapptidos, pentapptidos y dems. Los enlaces peptdicos no se rompen con condiciones que afectan la estructura tridimensional de las protenas como la variacin en la temperatura, la presin, el pH o elevadas concentraciones de molculas como el SDS (dodecil sulfato de sodio, un detergente), la urea o las sales de guanidinio. Los enlaces peptdicos pueden romperse de manera no enzimtica, al someter simultneamente a la protena a elevadas temperaturas y condiciones cidas extremas. REACCIONES DE AMINOCIDOS En los aminocidos hay tres reacciones principales que se inician cuando un aminocido se une con el piridoxal-P formando una base de Schiff o aldimina. De ah en adelante la transformacin depende de las enzimas, las cuales tienen en comn el uso de la coenzimapiridoxal-fosfato. Las reacciones que se desencadenan pueden ser: Latransaminacin (transaminasa): Necesita la participacin de un -cetocido. La primera es la reaccin entre un aminocido y un alfa-cetocido, en la que el grupo amino es transferido de aquel a ste, con la consiguiente conversin del aminocido en su correspondiente alfa-cetocido. Despus de la formacin de glutamato, ste transfiere su grupo amino directamente a una variedad de alfa-cetocidos por varias reacciones reversibles de transaminacin: donacin libremente reversible de un grupo amino alfa de un aminocido al grupo ceto alfa de un alfa-cetocido, acompaado de la formacin de un nuevo aminocido y un nuevo alfacetocido.

Estas reacciones son llevadas a cabo por enzimas llamadas aminotransferasas. Todas estas enzimas requieren de fosfato de piridoxal (vitamina B6) como grupo prosttico, una razn importante de que esta vitamina sea esencial para la vida. Un ejemplo importante de transaminacin se presenta entre glutamato y oxaloacetato, que produce alfa-cetoglutarato y aspartato, el que puede transferir su grupo amino a otros alfa-cetocidos para formar aminocidos diferentes por reacciones de transaminacin.

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La descarboxilacin: es una reaccin qumica en la cual un grupo carboxilo es eliminado de un compuesto en forma de dixido de carbono (CO2). Los aminocidos sufren descarboxilacin a aminas; un ejemplo particular sera la descarboxilacin de la histidina a histamina. La racemizacin: Es la conversin de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque en las protenas de los eucariotas (animales, plantas, hongos...) los aminocidos estn presentes nicamente en la forma estructural levgira (L), en las bacterias podemos encontrar Daminocidos. LAS PROTENAS Y SU IMPORTANCIA BIOLGICA Las protenas (Prota, que significa lo primero) son Macromolculas formadas por cadenas lineales de aminocidos., que contienen Carbono, Hidrgeno, Oxgeno y Nitrgeno. Adems al grupo de las protenas pertenecen las enzimas o catalizadores biolgicos. Las Protenas desempean un papel fundamental en los seres vivos y son las biomolculas ms verstiles y ms diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan la enzimtica, hormonal, transportadora (Hemoglobina), defensiva (Anticuerpos), estructural (Colgeno), el crecimiento, son la materia prima para la formacin de los jugos digestivos, hormonas, protenas plasmticas, vitaminas y enzimas. Tambin funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la reaccin de diversos medios como el plasma, actan como catalizadores biolgicos acelerando la velocidad de las reacciones qumicas del metabolismo. Las grasas y Carbohidratos nos las pueden sustituir, por no contener Nitrgeno adems proporcionan los aminocidos esenciales fundamentales para la sntesis tisular. Energticamente, estas sustancias aportan 4 kCal por gramo de energa al cuerpo. Todas las Protenas tienen una forma natural llamada estado nativo, si pierde su forma, pues deja de funcionar. Los pesos moleculares de las Protenas son muy elevados, pero por Hidrlisis cida, las molculas Proteicas dan una serie de compuestos Orgnicos sencillos de bajo peso molecular son los aminocidos.

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FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

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Las protenas constituyen el grupo molecular ms abundante en la naturaleza, lo cual dificulta su clasificacin.Entre las funciones de las protenas que se podran denominar estticas destacan las siguientes:

Estructural. Muchas protenas forman estructuras celulares, como las membranas, las fibras contrctiles, los orgnulos vibrtiles, la sustancia intercelular y las estructuras cutneas, entre otras. Almacn de aminocidos. Algunas protenas constituyen una fuente de reserva de aminocidos, lo que permite la sntesis de protenas fundamentalmente durante los procesos embrionarios. Son abundantes, por tanto, en las semillas de vegetales y en los huevos de los animales. Las protenas activas, que componen el grupo ms numeroso y complejo, realizan mltiples funciones:

Fisiolgica. Este grupo comprende las protenas que intervienen en los movimientos, los procesos homeostticos (incluido el mantenimiento del pH), el transporte de otras molculas, hormonas, etc. Regulacin gentica. Algunas protenas participan en los procesos de activacin e inactivacin de la informacin gentica. Catalizadora. Las protenas que se incluyen en este grupo reciben el nombre de enzimas. Actan como biocatalizadores favoreciendo las reacciones qumicas que se producen en los seres vivos. Inmunitaria. Ciertas protenas proporcionan la identidad molecular de los organismos vivos (antgenos), mientras que otras (anticuerpos) rechazan cualquier molcula extraa que se introduzca en ellos.

PEPTIDOS Los pptidos son un tipo de molculasformadas por la unin de varios

aminocidos mediante enlaces peptdicos. Los pptidos, al igual que las protenas, estn presentes en la naturaleza y son responsables por un gran nmero de funciones, muchas de las cuales todava no se conocen.

La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido: Oligopptido: menos de 10 aminocidos.

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Polipptido: ms de 10 aminocidos.

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Protena: ms de 50 aminocidos. Las protenas con una sola cadena polipeptdica se denominan protenas monomricas, mientras que las compuestas de ms de una cadena polipeptdica se conocen como protenas multimricas.

Los pptidos se diferencian de las protenas en que son ms pequeos (tienen menos de diez mil o doce mil Daltons) y que las protenas pueden estr formadas por la nin de varios polipptidos y a veces grupos prostticos. Un ejemplo de polipptido es la insulina, compuesta de 55 aminocidos y conocida como una hormona de acuerdo a la funcin que tiene en el organismo de los seres humanos.

El enlace peptdico es un enlace covalente entre el grupo amino (NH2) de un aminocido y el grupo carboxilo (COOH) de otro aminocido. Los pptidos y las protenas estn formados por la unin de aminocidos mediante enlaces peptdicos. El enlace peptdico implica la prdida de una molcula de agua y la formacin de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido. Podemos seguir aadiendo aminocidos al pptido, pero siempre en el extremo COOH terminal. Para nombrar el pptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si el primer aminocido de nuestro pptido fuera alanina y el segundo serina tendramos el pptido alanil-serina.

CLASIFICAN LAS PROTENAS Las protenas pueden clasificarse de acuerdo a criterios diferentes. Debido a la complejidad de las protenas, existen formas muy complejas tambin de clasificarlas. 1. Clasificacin segn la forma de las protenas: Protenas globulares (esferoproteinas):Estas protenas no forman agregados. Las conformaciones principales del esqueleto peptdicos incluyen la hlice, las lminas y los giros. Estas protenas tienen funcinmetablica: catlisis, transporte, regulacin, proteccin. Estas funciones requieren solubilidad en la sangre y en otros medios acuosos de clulas y tejidos. Todas las protenas globulares estn constituidas con un

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interior y un exterior definidos. En soluciones acuosas,

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los

aminocidoshidrofobicosestn usualmente en el interior de la protena globular, mientras que los hidrofilicosestn en el exterior, interactuando con el agua. Ejemplos de estas protenas son la Hemoglobina, las enzimas, etc.

Figura N6. Estructura de una protena globular.

Protenas fibrosas (escleroproteinas):Estas protenas son insolubles en agua y forman estructuras alargadas. Se agregan fuertemente formando fibras o laminas. La mayor parte desempenan un papel estructural y/o mecanico. Tienden a formar estructuras de alta regularidad, lo cual deriva a su vez de la alta regularidad de la estructura primaria. Usualmente son ricas en aminoacidos modificados. Ejemplos de estas protenas son la queratina y el colgeno.

Figura N7. Estructura de una protena fibrosa.

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2. Basada en la composicin:

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Proteinas Simples (holoproteidos): Formadas solamente por aminocidos que forman cadenas peptdicos. Por hidrlisis dan solo aminocidos o sus derivados.

Figura N 8. Estructura de una protena simple.

Protenasconjugadas (heteroproteidos): Formadas por aminocidos y por un compuesto no peptidico. En estas proteinas, la porcinpolipeptidica se denomina apoproteina y la parte no proteica se denomina grupo prosttico.De acuerdo al tipo de grupo prostetico, las proteinas conjugados pueden clasificarse a su vez en:

Nucleoprotenas Glicoprotenas Flavoprotenas Emoproteinas, etc

Figura N 8. Estructura de una protena conjugada.Cadenaspeptdicos en rojo y azul. Grupos prostticos (Hem) en verde.

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Por hidrlisis dan aminocidos acompaados de sustancias diversas, y protenas derivadas, sustancias formadas por desnaturalizacin y desdoblamiento de las anteriores.

3.De acuerdo a su valor nutricional, las protenas pueden clasificarse en: Completas: Protenas que contienen todos los aminocidos esenciales. Generalmente provienen de fuentes animales. Incompletas: Protenas que carecen de uno o msde los amino cidos esenciales. Generalmente son de origen vegetal.

Un error comn es suponer que una protena completa debe tener todos los aminocidos: la falta de un amino acidono esencial no es significativa desde el punto de vista nutricional, ya que podemos sintetizar los aminocidos no esenciales). 4. De acuerdo a su funcin y complejidad: Aunque en ocasiones se emplea una clasificacin basada en las funciones de las protenas, con frecuencia se recurre a otros criterios, como su composicin y complejidad, que permiten dividirlas en dos grandes grupos:

Holoprotenas o protenas simples: Estn formadas nicamente por cadenas polipeptdicas, ya que en su hidrlisis (descomposicin en subunidades) slo se obtienen aminocidos. Dicho de otra forma: estn formadas exclusivamente por aminocidos.

Heteroprotenas, protenas complejas o conjugadas: Adems de las cadenas polipeptdicas, estn compuestas tambin por una parte no proteica que se denomina grupo prosttico.

Holoprotenas: Segn su estructura tridimensional, las holoprotenas se subdividen en protenas globulares (redondeadas, con un alto grado de plegamiento y normalmente solubles) yfibrilares (lineales, con una estructura terciaria menos compleja e insolubles). Algunas protenas con estructura globular pueden adquirir estructura fibrilar y hacerse insolubles. ste es el caso de la transformacin de fibringeno en fibrina durante el proceso

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de la coagulacin sangunea. Los filamentos de fibrina crean una red donde los glbulos rojos quedan atrapados y forman el cogulo. Entre las protenas globulares destacan las siguientes:

Albminas. Constituyen un grupo de protenas grandes, que desempean funciones de transporte de otras molculas o de reserva de aminocidos. Se pueden diferenciar a su vez en lactoalbminas, ovoalbminas y sero-albminas, segn se localicen en la leche, en la clara de huevo o en el plasma sanguneo, respectivamente. Son las protenas ms grandes, pudiendo llegar a alcanzar masas moleculares de 1000 000. Como su nombre indica, su forma globular es muy perfecta. Se incluyen en este grupo algunas heteroprotenas, como la hemoglobina.

Histonas. Poseen una masa molecular baja y contienen una gran proporcin de aminocidos bsicos. Asociadas al ADN, forman parte de la cromatina y desempean un papel muy importante en los procesos de regulacin gnica, Las protenas fibrilares realizan generalmente funciones estructurales. Se incluyen en este grupo algunas protenas muy conocidas:

Queratina. Presente en las clulas de la epidermis de la piel y en estructuras cutneas como pelos, plumas, uas y escamas, es una protena rica en el aminocido cistena.

Colgeno. Su resistencia al estiramiento justifica su presencia en los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y seo. Posee una estructura secundaria caracterstica compuesta por tres cadenas trenzadas.

Miosina. Esta protena participa activamente en la contraccin de los msculos. Elastina. Como su nombre indica, posee una gran elasticidad que le permite recuperar su forma tras la aplicacin de una fuerza. Debido a esta propiedad, la elastina se encuentra en rganos sometidos a deformaciones reversibles, como los pulmones, las arterias o la dermis de la piel.

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Heteroprotenas: Segn la naturaleza del grupo prosttico, las heteroprotenas se clasifican en fosfoprotenas, glucoprotenas, lipoprotenas, cromoprotenas y nucleoprotenas.

Fosfoprotenas. Su grupo prosttico es el cido ortofosfrico. Ejemplos de fosfoprotenas son la vitelina, presente en la yema de huevo, y la casena, abundante en la leche y protena principal del queso.

Glucoprotenas. Su grupo prosttico est formado por un glcido. Se encuentran en las membranas celulares, donde desempean una funcin antignica. Las gammaglobulinas con funcin de anticuerpos son, as mismo, glucoprotenas. Tambin se incluyen en este grupo el mucus protector de los aparatos respiratorio y digestivo, algunas hormonas y el lquido sinovial presente en las articulaciones.

Lipoprotenas. Su grupo prosttico es un lpido. Aparecen en las paredes bacterianas y en el plasma sanguneo, donde sirven como transportadores de grasas y colesterol.

Cromoprotenas. Tienen como grupo prosttico una molcula compleja que posee dobles enlaces conjugados, lo que les confiere color. Hemoglobina, porfirina, hemocianina, citocromos pertenecen a este grupo.

Nucleoprotenas. Su grupo prosttico est formado por cidos nucledos. Las nucleoprotenas constituyen la cromatina y los cromosomas. NIVELES DE ORGANIZACIN DE LAS PROTENAS Estructura Primaria: Se refiere al esqueleto covalente de la cadena polipeptdica, y establece de modo especfico la secuencia de sus restos a.a. El enlace peptdico establece el orden secuencial de los a.a. (forma lineal) cuando se altera el orden de un a.a. en una protena produce una mutacin.

Estructura Secundaria: Se refiere a la ordenacin regular y peridica en el espacio de las cadenas polipeptdicas a lo largo de una direccin. Esta estructura es sobre todo evidente en las protenas fibrosas, en las que la cadena polipeptdicas posee una conformacin extendida o arrollada longitudinalmente; lo mismo ocurre en segmentos de cadenas

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polipeptdicas de las protenas globulares. Los factores que influyen en esta estructura, es el tamao de los a.a. y los puentes de Hidrgeno. Si el tamao de los a.a. son similares la Protenas es lineal, pero si los a.a. tienen tamaos diferentes la protena tiende a doblarse.

Estructura Terciaria: Se refiere al modo como la cadena polipeptdica se curva o se pliega para formar la estructura estrechamente plegada y compacta de las protenas globulares. Los factores que influyen aqu, se pueden establecer los puentes de Hidrgeno, pero en a.a. lejanos, enlace inico por la diferencias de cargas, puentes disulfuro (el cabello se alisa cuando calentamos es porque los puentes disulfuros se rompen).

Estructura Cuaternaria: Pone de manifiesto cmo se dispone en el espacio las cadenas individuales polipeptdicas de unas protenas, tal sea fibrosas o globulares, contienen dos o ms cadenas polipeptdicas, entre las cuales pueden no existir enlaces covalentes. Para que una protena presente esta estructura, deber ser oligomrica (significa poco).

Figura N 8. Niveles de organizacin de las protenas.

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DESNATURALIZACIN DE LAS PROTENAS

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Si en una disolucin de protenas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentracin, agitacin molecular o variaciones bruscas de temperatura,

la solubilidad de las protenas puede verse reducida hasta el punto de producirse su precipitacin. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformacin globular se rompen y la protena adopta la conformacin filamentosa. De este modo, la capa de molculas de agua no recubre completamente a las molculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre s dando lugar a grandes partculas que precipitan. Adems, sus propiedades biocatalizadores desaparecen al alterarse el centro activo. Las protenas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseadas, en resumen, no son funcionales. Esta variacin de la conformacin se denomina desnaturalizacin. La desnaturalizacin no afecta a los enlaces peptdicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la protena recupere la conformacin primitiva, lo que se denomina renaturalizacin. Ejemplos de desnaturalizacin son la leche cortada como consecuencia de la

desnaturalizacin de la casena, la precipitacin de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbmina por efecto del calor o la fijacin de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo. BALANCE NITROGENADO EN PROTENAS Y SU VALOR BIOLGICO Se refiere al balance de protenas, porque la mayor parte del N corporal est en los aminocidos que componen las protenas. Es muy importante entender que un adulto sano no acumula protenas de tal manera que si las ingiere en cantidades mayores a sus necesidades, aumentar su excrecin de N ureico en la orina. Por la misma razn, si las ingiere en menor cantidad que sus requerimientos, estar en Balance Nitrogenado (BN) negativo que est traduciendo un deterioro en su composicin corporal por disminucin de su masa magra. El desbalance del nitrgeno provoca: Desnutricin Proteica: Se desarrolla por un balance negativo, especialmente nitrogenado. Tambin se denomina Kwashiorkor del adulto. Su evolucin es rpida, en das o semanas

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generalmente secundaria a una enfermedad hipercatablica (infeccin, trauma), algunas neoplasias y en pacientes alcohlicos con mala ingesta de protenas en su dieta.

FISIOPATOLOGA

El gasto energtico generalmente est aumentado (hipermetabolismo) Aumento del catabolismo de las protenas musculares y aumento de sntesis de algunas protenas prioritarias (ver Sindrome de Respuesta Inflamatoria Sistmica). Algunas protenas plasmticas como la albmina, prealbmina y apo B (en las VLDL) disminuyen su sntesis. La disminucin de estas protenas transportadoras puede explicar la aparicin de un sindromepluricarencial por dficit de vitaminas y minerales con anemia, alteraciones en piel y mucosas como puede observarse en algunos pacientes alcohlicos con desnutricin proteica.

Sindrome edematoso por expansin del volumen extracelular en asociacin a hipoalbuminemia

Hgado graso por disminucin de sntesis de apo B y secrecin de VLDL, acumulndose triglicridos en el hepatocito

Los cambios en el sistema endocrino son especialmente importantes en pacientes graves con un SRIS

El sistema inmuno competente se deteriora en forma importante, especialmente en sus componentes de inmunidad celular. Este hecho tiene gran trascendencia en la respuesta a las infecciones que son ms frecuentes y ms graves en estos pacientes

La capacidad de cicatrizacin est deteriorada y los pacientes tienen mayor incidencia de complicaciones quirrgicas (fstulas), fracturas mal consolidadas y lceras de decbito

Disfuncin de rganos y sistemas, entre los cuales se puede sealar:


atrofia cardaca, insuficiencia cardaca y mala tolerancia a la hipovolemia atrofia de la mucosa intestinal y traslocacin bacteriana disminucin de fuerza ventilatoria, atelectasias y colapso alveolar atrofia muscular, fatigabilidad y postracin (riesgo de tromboembolismo pulmonar)

Taller II. Aminocidos y Protenas

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PRUEBAS QUMICAS QUE SE UTILIZAN PARA RECONOCIMIENTO DE LAS PROTENAS. La separacin, identificacin y la valoracin cuantitativa de los diferentes aminocidos que son etapas necesarias en la determinacin de la composicin de los aminocidos y de la secuencia de las protenas, se basan en su conducta cido-base. Se puede detectar fcilmente la presencia de protenas en una disolucin al provocar su coagulacin mediante calor o adicin de un cido. Existen varios mtodos especficos para identificarlas: Prueba de Biuret: Este mtodo detecta la presencia de cualquier compuesto con dos o ms enlaces peptdicos. Consiste en alcalinizar el medio con NaOH y aadir unas gotas de Sulfato de Cobre (II). Se obtiene un complejo de coordinacin de los Iones Cu+2, de color violeta o rosado. Sin embargo, otras molculas no proteica producen tambin esta coloracin, si poseen dos grupos C-N-. Por esta razn, esta prueba no puede emplearse para detectar protenas en la orina, pues la Urea que contiene, da resultado positivo. Prueba Xantoproteica: Permite detectar la presencia de grupos fenilo en una molcula produciendo su nitracin, lo que origina nitrocompuestos coloreados. Es aplicable a los a.a. que contiene un grupo bencnico en su cadena lateral. Esta prueba se puede realizar prcticamente con cualquier protena, ya que todas llevarn alguno de estos a.a. en su larga cadena polipeptdica. Se trata de un mtodo muy simple, que basta con aadir HNO3 concentrado, que produce un precipitado blanco, que se vuelve amarillo al calentar y naranja al alcalinizar con amoniaco. Prueba de Millon: Es muy similar al anterior, ya que tambin detecta fenoles. Se emplea Hg disuelto en HNO3 y se obtienen un precipitado de color blanco, que se vuelve rojo al calentar, debido a la formacin de complejos de Hg (II).

Taller II. Aminocidos y Protenas

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BIBLIOGRAFA Curtis, H. y S.B. N. 1993. Biologa. 5ta. ed. Buenos Aires, Argentina: Editorial Mdica Panamericana S.A. Harpey, D. 2007. Bioqumica. Mxico: Editorial Mc Graw Hill- Interamericana. Karp, G. 2009. Biologa celular y molecular. Mxico:Editorial Mc Graw HillInteramericana. http://www.alimentacion-sana.com.ar/informaciones/novedades/aminoacidos.htm http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/enlace%20peptidico.html http://biologia.laguia2000.com/bioquimica/funciones-y-clasificacin-de-las-protenas

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