Documente Academic
Documente Profesional
Documente Cultură
1Structura 2.1.1Structura primara 1.1.2.Structura secundara 2.1.2Structura tertiara 2.1.3Structura cuaternara 2.2 Relatie functie structura 2.2 Proprietati, exemplu 1. Aminoacizi 1.1Generalitati definitie Aminoacizii sunt molecule mici care contin doua grupari functionale si anume gruparea amino (-NH2) si gruparea acida (carboxil -COOH) de unde provine si denumirea lor. Din marea clasa a aminoacizilor pentru organismele biologice sunt importanti aminoacizii. Acestia au atat gruparea amino cat si gruparea acid carboxil legate la acelasi atom de carbon numit si carbon . Desen R CH COOH NH2 Gruparea carboxil legata de carbonul alfa este denumita si carboxil, similar gruparea NH2; legata la C alfa poarta denumirea de grupare amino . 1. 2 Structura: Dintre toti aminoacizii cunoscuti, doar 20 intra in alcatuirea proteinelor motiv pentru care sunt denumiti si aminoacizi proteinogeni. Doar acesti 20 de aminoacizi sunt specificati de codul genetic si utilizati de organismele vii pentru sinteza proteinelor proprii. Alti aminoacizi care ar putea fi intilniti in proteine provin din modificarea chimica a unuia din cei 20 aminocizi. Toti cei 20 aa prezinta o structuta si anume C cu radicalii cumni si anume gruparile NH2, COOH si un atom de H, dar difera intre ei prin structura radicalului (notat R), care satisface cea de a 4-a valenta a atomului de carbon. Atfel aa pot fi clasificati dupa structura radicalului R in: aa cu radical alifatic, aa cu grupare OH, aa cu grupare SH, aa cu doua grupari COOH, aa cu doua grupari NH2, aa aroamtici, aa cu structura speciala. Desen cu aa (o foaie)
I. Radical alifatic (acizi monoaminomonocarboxilici) Glicina (Glicocol) Gly (G) Alanina Ala (A) Valina Val (V) Leucina Leu (L) Izoleucina Ile (I) Acid aminoacetic
H CH COOH NH2 CH3 CH COOH NH2 CH3 CH CH COOH CH3 NH2 CH3 CH CH2 CH COOH CH3 CH3 NH2
II. Radical cu grupare acida (acizi monoaminodicarboxilici si amidele lor) Acid aspartic Acid -amino-succinic HOOC CH CH COOH Asp (D) 2 NH2 Asparagina Asn (N) -amida acidului -aminosuccinic
Acid -amino-glutaric
HOOC CH2 CH2 CH COOH NH2
Acid -amino--guanidino-nvalerianic
NH CH2 HN C H2N
Acid ,-diamino-carpoic
CH2 H2N
CH2 H2N
IV. Radical cu grupare hidroxil (Hidroxiaminoacid) Serina Acid -amino--hidroxiSer (S) propionic Treonina Thr (T) Acid -amino--hidroxi-nbutiric
V. Radical cu grupare tiolic (Tioaminoacizi) Cisteina Acid -amino--mercaptoCys C propionic Cistina Acid --ditio-(-aminopropionic)
CH2 CH COOH SH
S
NH2
NH2
CH2 CH COOH
Acid -amino--metil-tio-nbutiric
Acid -amino--imidazolpropionic
Acid -amino--fenilpropionic
HO
Acid -amino--3indolpropionic
N
Acid pirolidin-2-carboxilic
N H COOH
Acid 4-hidroxi-pirolidin-2carboxilic
HO N H COOH
1.3 Proprietati Proprietatile fizice si chimice ale aa sunt dictate de structura lor chimica. Dintre proprietatile fizice vom discuta : a) izomeria sterica iar dintre proprietatile chimice vom discuta b) ionizarea si c) reactia de condensare care duce la formarea legaturii peptidice. a) Izomeria sterica. AA prezinta izomerie sterica numita si stereospecificitate. Aceasta proprietate este conditionata de existenta unui carbon asimetric. Carbonul asimetric este acel C care are 4 substituenti diferiti. Acestia se aranjeaza in jurul atomului de C astfel incat pot da nastere la doua conformatii spatiale care sunt imaginea in oglina una fata de cealalta. Cele doua structuri spatiale numite izomeri optici sau enantiomeri sau stereoizomeri pot avea conformatia D sau L.
La izomerul D gruparea voluminoasa, NH2, este pozitionata in partea dreapta (atunci cand gruparea COOH este situata la varful structurii) in timp ce la izomerul L ea este pozitionata in partea stanga. Tinand cont ca proteinele au o forma spatiala apare evident ca structura D sau L a unui aminoacid influenteaza aranjamentul tridimensional si implicit functia acesteia. La mamifere inclusiv om aa proteinogeni apartin seriei L
b) Ionizarea Prin ionizare se intelege fenomenul in urma caruia o molecula sau un atom (neutru d p d v electric) se incarca cu o sarcina pozitiva sau negativa ca urmare a transferului unei particule purtatoare de sarcina electrica (ion) sau a unui electron. Toti aminoacizii contin in structura lor o grupare carboxil si amino care ambele sunt ionizabile adica in anumite conditii pot exista si in forma ionica (incarcate cu sarcina electrica). Gruparea COOH are caracter acid in timp ce gruparea NH2 are caracter bazic. Prin caracter acid se intelege capacitatea unei substante de a ceda un proton (H+). Prin caracter bazic se intelege capacitatea unei substante de a accepta un proton. Caracterul acid nu se manifesta cu aceeasi intensitate la toti acizii (lucru valabil si pentru caracterul bazic) ci difera de la un acid la altul functie de structura chimica a acestuia. Astfel intilnim acizi tari si acizi slabi (in mod asemantor baze tari si baze slabe). Prin caracter acid tare se intelege capacitatea unei substante de a ceda total (unei alte substante) protonul. Din aceasta categorie fac parte acizii minerali HCl, H2SO4. Caracter slab pentru un acid semnifica faptul ca acesta cedeaza partial protonul si este cazul acizilor organici R-COOH inclusiv cea din aa. Cedarea partiala a protonului se refera la faptul ca un acid slab cedeaza reversibil protonul, adica din numarul total de molecule unele cedeaza protonul in timp ce altele recapteaza protonul refacand configuratia initiala a acestuia intr-un proces dinamic care are loc pana la stabilirea unui echilibru. Cu alte cuvinte molecula unui acid slab poate exista in anumite conditii si in forma ionica. Desen
Fenomenul de ionizare prezent la gruparea ruparii COOH apare si atunci cand aceasta grupare este situata la radical. Aceleasi afirmatii se poate face si despre gruparea amino.Gruparea amino are caracter slab bazic (caracterul bazic este este conferit de perechea de electroni neparticipanti apartinand atomului de azot). Aceasta insemna ca gruparea amino poate capta un proton insa in mod reversibil. Cu alte cuvinte molecula unei baze slabe poate exista in anumite conditii si in forma ionica. Desen
Fenomenul de ionizare prezent la gruparea ruparii NH2 apare si atunci cand aceasta grupare este situata la radical. Ca urmare a proprietatii de ionizare a acizilor si bazelor slabe, in organism, la pH fiziologic (pH =7,4) un aminocid se prezinta sub forma de amfion (ion dipolar sau zwiterion), incarcat in acelasi timp cu o sarcina pozitiva si una negativafiind neutru d.p.d.v. electric. Gruparea deprotonata care a pierdut un proton este gruparea carboxil care se incarca cu o sarcina negativa in timp ce gruparea protonata care accepta un proton este gruparea amino care se incarca cu o sarcina pozitiva. Desen.
In conditiile din organism la pH fiziologic vor suferi fenomenul de ionizare aminoacizii care au gruparile ionizabile COOH si NH2 nu doar la C alfa ci si la radical.
Ionizarea gruparilor apartinand radicalului si care apare la pH fiziologic (7,4) este importanta pentru structura tertiara/cuaternara a proteinelor. In concluzie la pH fiziologic 4 aminoacizi prezinta sarcina electrica (doi sarcina +, doi sarcina -) astfel: Argg, Lys -sarcina pozitiva Asp, Glu sarcina negativa
Exista un aa special si anume Hys care la pH fiziologic se gaseste in egala masura atat in forma moleculara cat si in forma ionica. Acest comportament are consecinte fundamentale Hys fiind situata in centrul activ al unor proteine importante cum ar fi enzimele. c) Reactia de condensare O proprietate chimica esentiala pentru organismele vii este capacitatea aminoacizilor de a reactiona intre ei prin intermediul gruparilor functionale situate la Carbonul alfa. In urma reactiei (de condensare = eliminare de apa) dintre gruparea COOH a unui aa si gruparea NH2 a altui aa se formeaza o legatura numita peptidica. Prin urmare compusul rezultat in urma reactiei dintre doi aminoacizi poarta numele de dipeptid si contine o legatura peptidica. Adaugarea unui nou aa la un dipeptid duce la formarea unui tripeptid. Repetarea procesului prin adaugarea de noi aminoacizi conduce la sinteza unor compusi ce poarta denumirea generica de polipeptide. Aceasta denumire semnifica faptuln ca compusii obtinuti contin mai multor (poli) legaturi peptidice. Legatura peptidica este utilizata de organismele vii in sinteza proteinelor. Deoarece aa pot fi adaugati in mod continuu la unul din capete, lanturile polipetidice pot atinge lungimi considerabile si prin urmare structuri complexe. Pentru simplificare descrierii lanturilor polipeptidice au fost instituite urmatoarele conventii: - un lant plipeptidic incepe conventional cu gruparea NH2 si se termina cu gruparea COOH (deci adaugarea urmatorului aa se face intotdeauna la capatul COOH) - gruparea NH2 a primului aa si gruparea COOH a ultimului aa poarta denumirea de grupare amino respectiv carboxi terminala - lanturile cu un numar mai mic de 10 aa se numesc oligopeptide - lanturile cu un numar de aa cuprins intre 10 si 100 aa se numesc polipeptide - lanturile cu un numar mai mare de 100 aa se numesc proteine