Sunteți pe pagina 1din 4

Hemoglobina n cadrul neurotransmitorilor i neurofarmacuticelor

Nume i prenume: ISTOC ANDREEA Master an II Fizica

Hemoglobina este o homeoprotein cu masa molecular de 64500 D, la limita superioar a


capacitii de filtrare a membranelor glomerulare renale (ceea ce nseamn c hemoglobina liber n plasm se filtreaz la nivelul nefronilor i trece n urin.) Este o protein tetrameric alctuit din : Globin: este format din 4 lanuri de aminoacizi aranjai ntr-o structur aproape sferic, aceasta reprezentnd 90 % din globulin. Hem (feroprotoporfirin): alctuit din fier bivalent Fe2+ i un inel tetrapirolic, protoporfirina IX

Lanurile de aminoacizi sunt de mai multe tipuri : , , , , , . Sinteza lor se realizeaz sub controlul genelor specifice din ADN-ul aflat n nucleul celulelor care sintetizeaz hemoglobina. Genele care asigur sinteza lanurilor sunt situate n cromozomul 16, iar cele care controleaz sinteza lanurilor sunt situate pe cromozomul 11 i sunt active toat viaa. Genele care codific informaia necesar sintezei celorlalte tipuri de lanuri de globin sunt situate pe tot cromozomul 11, dar sunt active doar n scurte perioade ale dezvoltrii embrio-fetale.

Structura HbA:
La adult Hb A conine 2 lanuri cu 141 de aminoacizi i 2 lanuri cu 146 de aminoacizi, legate prin legturi labile, puni de H sau legturi de Van der Walls. Cele 4 lanuri realizeaz o structur globular compact, ce are n vecintatea suprafeei externe 4 cavitti, pungile hemului. Exist zone de contact ntre lanurile subunitilor vecine, 1-2 si 2-1. n axul moleculei exist o cavitate central cu 2 mici fosete, ce separ lanurile si , fosete n care se fixeaz 2,3 bisfosfoglicerat (2,3 DPG). Hemul este gruparea proteic i are o serie de pigmeni respiratori: Hb, mioglobulin, citocromi i a unor enzime oxido-reductoare: catalaze, peroxidaze. El este o feroprotoporfirin alctuit din Fe++ i un heterociclu tetrapirolic, proporfirina IX. Biosinteza hemului se desfoar n precursorii eritrocitari. Fe este inserat n centrul inelului porfirinei sub aciunea enzimei ferochelataza.

La trecerea prin capilarele pulmonare, Hb incarcat cu CO2, numit carbhemoglobin sau carbamin-hemoglobin, elibereaz CO2 i fixeaz O2 , devenind oxihemoglobina. Schimburile de gaze se realizeaz prin membrane alveolo-capilare i este condiionat de diferenele de presiune parial a celor 2 gaze de o parte i de alta a membranei alveolo-capilar i este condiionat de diferenele de presiune parial a celor 2 gaze de-o parte i de alta a membranei. Procesul se numese hematoza pulmonar. Astfel sngele arterial care pleac de la plmani este bogat n oxi-Hb.

Fiecare atom de Fe2+ leag covalent o molecul de oxigen, iar fiecare molecul de Hb leag 4 O2. Un gram de Hb fixeaz 1,34 ml O2. n medie concentraia sanguin a Hb este de 15g%, ceea ce nseamn ca n cei 5- 6 litri de snge a adultului sunt 750-900 g Hb. n sngele arterial : - presiune partial a O2=95 mmHg - saturaia Hb cu O2 = 97% - cele 15 g%Hb fixeaz 15x 1,34= 19,5ml O2/ 100 ml snge. - O2 dizolvat fizic = 0,3 ml / 100 ml plasma. n sngele venos: - presiune parial a O2 = 40 mmHg - saturaia Hb cu O2 = 75% - cele 15 g %Hb fixeaz 15 ml O2 / 100 ml snge.

Diferena dintre volumul de oxigen de Hb n sngele arterial i venos, de 4,5 ml O2 /100ml snge, se numete diferena arterio-venoas i reprezint cantitatea de O2 cedat la esuturi. Deci, n repaus, debitul cardiac de 4.5-6 l/min furnizeaz esuturilor circa 250 ml O2/ min. n timpul fixrii i eliberrii O2 de pe Hb, se produc o serie de modificri conformaionale ale structurii Hb, cu micorarea i mrirea cavitii interne a moleculei, motiv pentru care Hb este denumit ,,plman molecular, iar fenomenul ,, respiraie molecular.

Metode de explorare a hemoglobinei


Dozarea hemoglobinei: Hemoglobina este greu de obinut n stare pur i nu se poate doza ca atare. De aceea, se folosesc diverse metode indirecte: Gazometrice (dozarea O2 i a CO2) Chimice, Spectofotometrice, Colorimetrice. Hemoliza= procesul prin care hemoglobina iese din eritrocite n mediul din jur i ii pierde funcia respiratorie. Eritrocitele tinere sunt mai rezistente, cele btrane au o rezistena slab. Dac hemoglobina ar circula liber prin plasm, fr a fi inchis n hematii, ar aparea o serie de dezavantaje: Funcia respiratorie ar fi blocat, Ar crete vscozitatea sngelui, S-ar modifica presiunea osmotic, Hemoglobina liber s-ar modifica prin rinichi, producnd hemoglobinurie i ar precipita n tubii nefronilor determinnd blocarea funciei renale. Prin metabolizare hepatic, hemoglobina s-ar transforma n bilirubin, eliminat n intestine prin bil. Clasificarea hemolizei 1. fiziologic- de desfoar n organele sistemului reticulo-endotelial, n special n splina, sub aciunea macrofagelor locale, care fagociteaz zilnic circa 1,5 miliarde hematii mbtrnite. 2. patologic- este datorat aciunii agenilor hemolizani, se de desfoar intravascular. 3. experimental, de laborator, realizat de cele mai multe ori prin agitare mecanic sau introducerea hematiilor n mediu hipoton.