Sunteți pe pagina 1din 4

Fermentii

(din limba greac - zymosis - ferment) sunt proteine sau proteide fr de care celule vii nu pot nfptui reacii complexe ntr-un timp scurt, la temperatura mediului nconjurtor.Ele sunt substane care catalizeaz reaciile biochimice din organism, avnd un rol esenial n biosinteza i degradarea substanelor din materia vie, ntlnindu-se n toate organismele animale, vegetale i n microorganisme, mai fiind denumite din aceast cauz biocatalizatori.Fr enzime , procesele biochimice s-ar desfura cu viteze foarte mici.

Consideraii generale:
Reaciile chimice ce au loc n organismele vii,n condiii de presiune i temperatur relativ joase i pH bine definit nu se pot realiza, la vitezele apreciabile care le caracterizeaz, dect admind intervenia unor catalizatori deosebit de eficieni.Aceti catalizatori eficieni sunt produi chiar de organism, sunt de natur proteic i poart numele de ENZIME (de la grecescul "en zime" = drojdie). Ele se pot defini, deci, drept proteine cu aciune catalitic; aproape toate moleculeleenzim, cunoscute pn acum, dintre care multe obinute sub form cristalin (ureaza 1926) au structur proteic. Numrul enzimelor este de ordinul miilor cci, n lumea vie, fiecrei molecule organice, existente aici, trebuie s-i corespund cel puin o enzim, care s participe la sintez i/sau degradarea ei.

Rol n cadrul organismelor:

Descompunerea moleculelor mari;

Accelereaz procesele metabolice;

Coordonarea cu unele etape ale ciclului metabolic

Conform teoriei chimice, catalizatorul este o substan care gr bete desf urarea unei reacii, fr s se modifice structural n timpul desfurrii acesteia i f r s se regseasc n produsul final al reaciei respective. n lipsa catalizatorului, oricum reacia ar putea avea loc, ns ntr-un timp mai ndelungat. Aplicat sistemelor vii, teoria catalizatorului, are o conotaie deosebit , c ci reaciile biochimice ntrziate, care teoretic pot avea loc i n lipsa enzimelor, nu sunt compatibile cu viaa. Dac degradrile i sintezele celulare s-ar desf ura mult ncetinit, celulele s-ar sufoca i neca n propriile de euri iar nutriia celular ar fi blocat, ceea ce ar conduce la moartea lor. Enzimele imprim o mare vitez de desfurare a proceselor biochimice (sinteze, degradri, oxidri, reduceri, hidrolize, hidratri, etc.), de activitatea lor depinznd mai toate funciile fiziologice.

Structura enzimelor :
Enzimele sunt catalizatori solubili, macromoleculari, de natur organic, termolabili (se degradeaz uor la temperaturi ridicate), cu activitatea specific fa de o anumit substan sau fa de un grup de substane. Activitatea fermenilor este ntotdeauna dependent de anumite condiii de mediu (pH, temperatur, prezena unor ioni, etc.). Orice enzim este alctuit din dou componente : 1. apoenzima (componenta proteic, format n multe cazuri din ioni metalici). 2. coenzima. (componenta neproteic, prosteic). Apoenzima are specificitate de substrat (recunoate doar anumite substane) iar coenzima are specificitate de aciune (reacioneaz doar ntr-un anumit fel, n anumite condiii). n corp exist diverse substane endogene (produse de organism) sau exogene (introduse n organism), care activeaz sau inhib, sinteza ori activitatea enzimelor. Enzimele exogene, care prezint activitate n corpul uman, sunt substane sensibile, care se distrug prin fierbere, prin centrifugare, precum i la contactul mai ndelungat cu oxigenul din aer. Din acest motiv, doar sursele alimentare naturale i crude, se constituie n surse de enzime sntoase.

Mecanismul reactiei :
Enzima formeaz cu substratul un produs intermediar reactiv, cu o via scurt. Sub aceast form intermediar, substratul intrat n reacie sufer modificri electronice sub aciunea centrilor activi ai enzimei, rezultnd produsul de reacie.

Regularea activitii enzimatice:


Factori:
1)Temperatura:
La creterea temperaturii crete i activitatea enzimatic. La temperaturi ns prea mari, enzimele ncep s se descompun i activitatea enzimatic se micoreaz.

2)pH:
Activitatea enzimatic este n strns legtur cu pH-ul mediului n care se afl. De exemplu, pepsin, o enzim digestiv, este n condiii optime la pH cuprins ntre 1,5 - 2.

3)Cofactorii:
Combinaia dintre enzim i cofactorul dat (coenzima sau ionul metalic) reprezint o configuraie activ, cu care substratul poate fi mai uor reacionat.

Tipuri de enzime :
- amilaza - invertaza - trehalaza - maltaza - piruvat dehidrogenaza - fructochinaza - fosforilaza - peptidaza - ribonucleaza - histaminaza - cistein-proteaza - lipaza (ca denumire generic)

Enzime implicate n metabolismul glucidic

Enzime implicate n metabolismul protidic Enzime implicate n metabolismul lipidic

Enzime endogene:digestive,metabolice; Enzime microbiologice naturale; Enzime de origine animal; Enzime vegetale.

1)Dup reactivitate

Apoenzim - enzim, care devine activ numai la unirea cu anumite substane de natur non-proteic; Coenzim sau cofactor - substan de natur non-proteic, ce-i confer activitate enzimatic apoenzimei; Holoenzim - macromolecula rezultat n urma unirii coenzimei cu o apoenzima.

2)Dup tipul reactiei catalizate:


Oxidoreductaz; Transferaz; Hidrolaz; Liaz; Isomeraz ; Ligaz.

Nomenclatura:
Nomenclatura enzimelor nu este dificil. Aceasta se bazeaz pe 2 factori:

substratul asupra cruia acioneaz enzima: cum reacioneaz enzima cu substratul dat.

De exemplu: piruvat decarboxilaz - enzima care ndeprteaz grupa carboxil de la piruvat.