Sunteți pe pagina 1din 56

AMINOACIZI Proprieti fizico-chimice

Aminoacizii sunt substane solide, cristalizate, solubile n ap (cu excepia cisteinei, cistinei i treoninei).

Au punct de topire i fierbere relativ ridicate, peste 200C.

Cu excepia glicocolului, atomul de carbon din structura aminoacizilor este asimetric.

n consecin, aminoacizii prezint activitate optic, avnd capacitatea de a roti planul luminii polarizate.

n natur se gsete de obicei, numai una din formele optic active, dextrogir sau levogir.

Aminoacizii obinui prin sintez sunt racemici.

AMINOACIZI Proprieti fizico-chimice


Sub aspect structural, dup poziia gruprii -NH2 fa de atomii de carbon asimetrici din catena hidrocarbonat, aminoacizii pot aparine seriei L sau seriei D.

R H NH2 COOH D-aminoacid H2N

R H COOH L-aminoacid

Aminoacizii naturali prezeni protidelor aparin numai seriei L.

structura
2

AMINOACIZI Proprieti fizico-chimice

Proprieti electrice. Punct izoelectric

R +H N 3 CH COO

n soluie aminoacizii se comport ca amfioni sau ioni bipolari datorit disocierii gruprilor funcionale carboxil i amin.

Amfion (ion bipolar)

Astfel, n funcie de pH, aminoacizii pot exista n soluie apoas sub trei forme: amfioni, cationi, anioni:
R +H N CH 3 COOH Cation (ion pozitiv) + H+ R +H N CH 3 COO + HOR H2N CH COO
3

Amfion (ion bipolar)

Anion (ion negativ)

AMINOACIZI

Proprieti electrice. Punct izoelectric

AMINOACIZI
Proprieti electrice. Punct izoelectric

AMINOACIZI
Proprieti electrice. Punct izoelectric
n cazul n care catenele laterale conin i alte grupri ionizabile ca de exemplu:

- o grupare COOH adiional (cazul acizilor aspartic i glutamic)

aminoacizii au caracter acid;

o grupare NH2 suplimentar aminoacizii au caracter bazic.

(cazul

argininei,

lizinei)

Punctul izoelectric se definete ca aminoacidul nu migreaz n cmp electric.

pH-ul

la

care

AMINOACIZI Proprieti fizico-chimice

Proprieti chimice ale aminoacizilor sunt determinate de:


- prezena gruprii COOH

- prezena gruprii NH2


- prezena altor grupri funcionale (-OH, -SH) - prezena simultan a celor dou grupri funcionale COOH i NH2

AMINOACIZI Proprieti fizico-chimice

Proprieti chimice determinate de prezena gruprii NH2


a) Reacia de alchilare (metilare) cu formare de derivai cuaternari

b) Reacia de condensare cu aldehidele cu formare de baze Schiff


R HC NH2 + O C H R
- H2O

R HC N C H R

COOH aminoacid aldehida

COOH baza Schiff

Bazele Schiff ale aminoacizilor au caracter acid i se utilizeaz pentru 8 dozarea volumetric a aminoacizilor. (metoda Sorensen).

AMINOACIZI Proprieti fizico-chimice

Proprieti chimice determinate de prezena gruprii NH2


c) Reacia de dezaminare cu formare de hidroxiacizi
R NH2 + O N OH
- H2 O

R HC

HC OH COOH hidroxiacid

+ N2

COOH aminoacid CH3 HC NH2 + O N OH


- H2 O

CH3 HC OH COOH acid lactic + N2

COOH alanina

Aminoacizii reacioneaz cantitativ cu acidul azotos. Din volumul de azot care se degaj se poate stabili numrul gruprilor aminice din molecula aminoacidului. Aceast proprietate st la baza dozrii aminoacizilor prin metoda van Slyke.

d) Reacia de condensare cu zaharuri reductoare (reacia Maillard), 9 de care, n tehnologiile alimentare, duce la formarea de compui arom i de culoare.

AMINOACIZI

Proprieti fizico-chimice

Proprieti chimice determinate de prezena gruprii COOH


a) Reacia cu amoniacul (formarea amidelor)

b) Decarboxilarea aminoacizilor cu formare de amine biogene

10

AMINOACIZI Proprieti fizico-chimice


Proprieti chimice determinate de prezena altor grupri funcionale (-OH, -SH)

a) Gruparea alcool (-OH) se poate fosforila (esterificare cu H3PO4). De exemplu, serina duce la formare de fosforilserina (particip la structura proteinelor din lapte)
H2C H2N CH COOH serina OH + HO-PO3H2 - H2O H2C H2N CH COOH fosforilserina

O PO3H2

b) Gruparea tiol (-SH) se poate oxida reversibil sau ireversibil. Astfel, cisteina se poate cupla cu o alt molecul de cistein ducnd la formarea 11 cistinei sau se poate oxida ireversibil formnd acidul cisteinic.

AMINOACIZI Proprieti fizico-chimice


Proprieti chimice determinate de prezena simultan a celor dou grupri funcionale COOH i NH2

- Reacia de condensare intermolecular prin eliminare de ap ntre o


grupare COOH a unui aminoacid i o grupare NH2 a altui aminoacid. Legtura peptidic format (-CO-NH-) st la baza structurii oligopeptidelor, polipeptidelor i proteinelor

- Reacia de formare a chelailor, important n cazul intoxicaiei cu cationi metalici.

- Reacia cu ninhidrin, care se desfoar n 4 etape, ducnd , n final, la 12 obinerea unui compus colorat. Este o recie pe care se bazeaz o metod de determinare cantitativ a unor aminoacizi.

PEPTIDE
Peptidele sunt substane naturale sau sintetice constituite prin condensarea gruprii carboxil a unui aminoacid cu gruparea amino a altui aminoacid, cu formare de legturi peptidice (-CO-NH-) .

Peptidele reprezint compui intermediari ntre aminoacizi i proteine.

Peptidele constituite din 2-10 aminoacizi se numesc oligopeptide.

Cele a cror structur este format din 10-100 aminoacizi se definesc ca polipeptide.

13

PEPTIDE
H H R" N C H O + OH - H2O
R" H2N C H H N H C COOH

H H

R' N C H

O OH

O R' Dipeptida H + - H2O N H R" H2N C H O H N O H C N H

R C H
R C H

O OH

COOH

R' Tripeptida

R" H2N C H O

H N

O H C R'
n

R N H C H COOH
14

Polipeptida

PEPTIDE
La capetele lanului peptidic rmne o grupare amino liber i o grupare carboxilic liber.

Aceste dou grupri neimplicate n fomarea legturilor peptidice se numesc grupri carboxil C-terminale (aminoacid C-terminal) i respectiv grupri amino-N-terminale (aminoacid N-terminal).

Denumirea peptidelor se formeaz din numele radicalilor aminoacizilor constitueni, cu excepia aminoacidului care are gruparea carboxilic liber, ultimul din lanul polipetidic. Denumirea radicalului se formeaz din numele aminoacidului nlocuind terminaia cu sufixul il.

15

PEPTIDE
Exemplu: peptida format din alanin, leucin, valin, se va numi: alanil-leucil-valin.

Mai putem scrie i folosind simbolurile aminoacizilor care au notaie internaional. Exemplu: H-Ala-Leu-Val-OH. n faa litera H reprezint gruparea -NH2 liber, iar la sfrit OH reprezint gruparea COOH liber.

Proprieti fizico-chimice
Sunt substane solide, cristalizate, soluble n ap i insolubile n
solveni organici. Peptidele formeaz cu apa soluii moleculare, iar polipeptidele soluii coloidale, care nu coaguleaz la cldur. Soluiile polipeptidelor superioare precipit prin adugare de sruri de metale grele.
16

I. OLIGOPEPTIDE NATURALE

Carnozina i anserina sunt dipeptide formate din -alanin i histidin, respectiv -alanin i N-metil-histidin i se gsesc n muchii mamiferelor i ai psrilor.

17

I. OLIGOPEPTIDE NATURALE

Glutationul este un tripeptid fiziologic important, avnd structura: H-Glu-Cys-Gly-OH.

El particip n organism la oxidri biologice, avnd rol de acceptor reversibil de hidrogen:

18

I. OLIGOPEPTIDE NATURALE

Encefalinele sunt pentapeptide care n organismul omului au un rol analgezic, acionnd ca modulatori ai neurotransmitorilor. Faloidina este un heptapeptid foarte toxic rspndit n ciupercile otrvitoare din genul Amanita (A. phalloides, A. virosa, A. verna). Ocitocina i vasopresina sunt octopeptide, iar angiotensina I este un decapeptid toate trei cu importante roluri fiziologice n organism.

19

II. POLIPEPTIDE NATURALE


Din aceast clas fac parte unii hormoni indispensabili proceselor metabolice din organism, ca de exemplu:
-

Insulina, format din 51 resturi de aminoacizi i glucagonul din 25 resturi, ambii secretai de pancreas; Hormonul adreno-corticotrop (ACTH) cu 39 resturi de aminoacizi, secretat de hipofiza anterioar; Calcitonina (32 aminoacizi), secretat de tiroid; Parathormonul (84 aminoacizi), produs de paratiroid; Leucotoxina i exsudina, hormoni tisulari care mresc permeabilitatea capilarelor; Piroxina, hormon tisular care produce febra.
20

PROTEINE
Proteinele sunt compui cu structur macromolecular, complex, eseniali pentru organismele vii att din punct de vedere funcional ct i structural.

n aceast categorie intr holoproteinele (proteinele propriu-zise) alctuite exclusiv din aminoacizi, ct i heteroproteinele (proteinele conjugate) alctuite din aminoacizi i o component neproteic (prostetic).

Holoproteinele reprezint substane complexe cu caracter macromolecular i cu un nalt grad de organizare structural. Ele sunt alctuite numai din aminoacizi, avnd mase moleculare de 1x103 1x105 Da.

21

PROTEINE
Prin hidroliza proteinelor apar substane intermediare i anume peptone i albumoze (polipetide), care nu au mas molecular constant, reprezentnd fragmente de lanuri polipetidice.

ntre peptone proprieti.


albumoze

exist

diferene

de

Se poate spune c albumozele se apropie mai mult de proteine, iar peptonele de peptide.

22

PROTEINE

structural determinat de:

Proteinele se caracterizeaz printr-o mare diversitate

- numrul aminoacizilor constitueni; - tipurile aminoacizilor constitueni; - secvena aminoacizilor componeni;


respective.

- organizarea spaial configuraional a macromoleculei


Structura proteinelor

- structura primar
- structura secundar - structura teriar - structura cuaternar
23

PROTEINE

STRUCTURA PROTEINELOR
Structura primar este dat de aminoacizii care intr n lanul proteic prin formarea legturilor peptidice.

- Structura primar

n proteinele naturale legtura peptidic se stabilete ntre gruparea carboxilic de la C1 i gruparea aminic de la C2, nct lanul peptidic va fi format dintr-o succesiune de uniti -CO-NH-CH-, legate cap-cap.

24

PROTEINE

STRUCTURA PROTEINELOR

- Structura primar
Legtura peptidic -CO-NH- se gsete n acelai plan, iar carbonul -CH- se poate roti, putnd s apar n planuri diferite.

Datorit lungimii relativ mici a catenelor laterale, ele se pot aranja de o parte i de alta a lanului proteic, astfel c lanul proteic nu este ramificat.

25

PROTEINE

STRUCTURA PROTEINELOR

- Structura secundar
Are la baz att legturi peptidice ct i puni de hidrogen. Se cunosc 2 organizri spaiale: structura n foaie pliat i structura helicoidal. Prin formarea legturilor de H ntre gruparea carboxilic a unui aminoacid i gruparea aminic a aminoacidului vecin se formeaz un lan polipeptidic pliat, care apare ca o panglic ndoit alternativ la dreapta i la stnga, plierea avnd loc n dreptul carbonilor metinici. Const n lanuri polipeptidice spiralate care formeaz o elice (helix), n care fiecare grup NH dintr-un aminoacid este legat 26 printr-o punte de H cu gruparea CO de la al 4-lea rest de aminoacid care-i urmeaz n secven pe spiral.

1. Structura n foaie pliat

2. Structura helicoidal

PROTEINE

STRUCTURA PROTEINELOR - Structura secundar

Structura n foaie pliat a 2 lanuri polipeptidice

Caten polipeptidic cu 27 structur -helicoidal

PROTEINE

STRUCTURA PROTEINELOR

- Structura teriar
n aceast structur, macromoleculele proteice au o conformaie tridimensional prin cuplarea mai multor lanuri polipeptidice ntre ele. n afar de legturile de hidrogen se mai pot stabili alte tipuri de legturi: - legturi ionice (stabilite de obicei ntre gruprile aminice i cele carboxilice ionizate), - legturi de tip van der Waals (legturi electrostatice slabe care se stabilesc ntre radicalii hidrofobi), - legturi fosfodiesterice (ntre 2 resturi de serin i acid fosforic), - legturi eterice (stabilite la nivelul aminoacizilor cu grupri hidroxilice.
28

PROTEINE

STRUCTURA PROTEINELOR - Structura teriar

29

PROTEINE

STRUCTURA PROTEINELOR

- Structura cuaternar
Este asocierea ntr-un complex a mai multor molecule din aceeai protein, care posed cele 3 tipuri de structuri: primar, secundar i teriar. Un exemplu de protein cu structur cuaternar este hemoglobina. Hemoglobina este un tetramer format din doi monomeri cu lan polipeptidic i ali doi cu lan . Molecula are o stabilitate deosebit, conferit de lagturile saline (ntre lanurile de acelai fel) i de punile de H i lagturile 30 Van der Waals (ntre lanuri diferite).

PROTEINE
Proprieti fizico-chimice
Proteinele sunt substane solide incolore, cristalizate sau amorfe. Unele proteine sunt solubile n ap, altele n soluii saline, acide sau alcaline diluate, iar altele n soluii alcoolice. Proteinele din constituia esuturilor de protecie sau de susinere ale organismului (uman) nu sunt solubile n nici un tip de solvent. Masa molecular a proteinelor are valori care ncep de la 11000 Da i ajung de ordinul milioanelor (17 000 000 Da la virusul mozaicului tutunului).

31

PROTEINE
Proprieti fizico-chimice
Punctul izoelectric. Ca i aminoacizii, majoritatea proteinelor sunt electrolii amfoteri, n soluii apoase putnd forma ioni bipolari: (-OOC)n-Protein-(+NH3)p. Pe aceast calitate de polielectrolii macromoleculari a proteinelor, ce face ca la pHul izoelectric (PI) moleculele s fie neutre acido-bazic i inerte electroforetic, se bazeaz rolul de sistem tampon foarte sensibil i de mare importan fiziologic pe care-l joac n organism aceti compui. Punctul izoelectric al proteinelor prezint o variabilitate accentuat. Astfel, exist proteine foarte acide (pepsina, PI=1), slab acide (hemoglobina, PI=6,7) sau chiar bazice (ribonucleaza, PI=9,45).
32

PROTEINE
Proprieti fizico-chimice
Caracterul proteinelor de coloizi hidrofili reversibili n contact cu apa sau cu soluii saline diluate, proteinele se mbib puternic i pot trece chiar n soluie. Aceast mbibare, influenat i de ionii anorganici adsorbii din soluie, prezint un minim la PI, unde protidele se pot precipita uor. Moleculele proteice solvite au dimensiuni cuprinse ntre 5 i 10 nm, comportndu-se ca nite sisteme coloidale. Sunt nedializabile i din cauza masei lor moleculare mari, presiunea coloid osmotic a soluiilor proteice este foarte mic.
33

PROTEINE
Proprieti fizico-chimice
Gelifierea proteinelor. Dup forma moleculelor, proteinele se mpart n globulare i fibrilare. Cele fibrilare, constituite din structuri elicoidale sau reele plan-pliate sunt insolubile n ap distilat i n electrolii diluai dar pe suprafaa lor pot fixa cantitai mari de ap. n soluii concentrate, moleculele filiforme foarte apropiate pot forma o reea deas, fixnd n golurile ei i moleculele solventului. Se obine un complex rigid numit gel. Aceste geluri se pot fluidiza prin micri moleculare n urma nclzirii (gelatin, piftie) sau prin agitare mecanic (soluie de miozin).

34

PROTEINE
Proprieti fizico-chimice
Salifierea (desrarea). Moleculele proteice pot adsorbi pe suprafaa lor ioni anorganici. n diluii mari, ionii alcalini mresc stabilitatea soluiilor proteice, iar la concentraii mari acetia precipit proteina pentru c sparg sfera de hidratare a proteinei dizolvndu-se n apa extras. Acest fenomen se numete salifiere sau desrare. Srurile de (NH4)2S04 i MgS04 precipit n mod reversibil proteinele. Alte sruri precipit ireversibil denaturnd proteina.

35

PROTEINE
Proprieti fizico-chimice
Denaturarea proteinelor. Este modificarea proprietilor fizico-chimice i biologice ale moleculelor proteice sub influena unor ageni denaturani. Din punct de vedere fizico-chimic denaturarea duce la: - reducerea rezistenei la hidroliz; - distrugerea capacitii de cristalizare a moleculelor proteice; - scderea solubilitii, avnd ca urmare flocularea (precipitarea reversibil) sau coagularea (precipitarea ireversibil) moleculelor proteice denaturate. Precipitarea este o agregare a moleculelor proteice care duce la pierderea parial sau total a solubilitii.
36

PROTEINE
Proprieti fizico-chimice
Denaturarea proteinelor
Prin denaturare au loc i modificri ale unor proprieti biologice manifestate prin: pierderea activitii biocatalizatoare a unor hormoni i enzime (de natur proteic) i prin pierderea specificitii imunochimice a anticorpilor i antigenelor. Ageni denaturani: temperaturile ridicate (60-70C), acizii i bazele concentrate, unii solveni organici (alcool, eter), detergenii, ureea, unii ageni mecanici (agitare, ultrasunete), razele ultraviolete, razele X etc. Cnd dup ndeprtarea agentului denaturant proteina i recapt toate proprietile iniiale, avem de-a face cu o denaturare reversibil. De exemplu, dac se adaug o cantitate mare de NaCl la o soluie de ovalbumin proteina floculeaz; prin diluare cu ap proteina se redizolv revenind la starea iniial. Se pare c n acest tip de denaturare se rup doar legturile de hidrogen i Van der Waals. 37

PROTEINE
Proprieti fizico-chimice
Denaturarea proteinelor
Dac modificrile cauzate de un agent denaturant persist i dup ncetarea aciunii acestuia, este o denaturare reversibil. Un exemplu tipic este coagularea albuului de ou prin fierbere cnd se rup legturile chimice propriu-zise, n special cele disulfurice inter i intracatenare. Chiar dac legturile de hidrogen i cele Van der Waals se pot reface, celelalte legturi chimice nu se mai restabilesc dup ncetarea agentului denaturant. Srurile metalelor grele (Hg, Cu etc.) produc, chiar n concentraii foarte mici, denaturri ireversibile prin formarea cu proteinele a unor compleci greu disociabili. In acest fel, proteinele se pot administra ca antidot n otrvirile cu aceste metale. Se poate spune c denaturarea, n general, altereaz cele dou feluri de structuri proteice: secundar i teriar. 38

PROTEINE
Proprieti biologice
Similitudinea este repetarea unor secvene identice n aceeai
protein sau n molecula mai multor specii de proteine (cu funcii biologice identice sau diferite). Un exemplu de similitudine a proteinelor cu funcii biologice identice, l reprezint insulinele omului i a altor specii de mamifere ce conin aceeai secven de 48 aminoacizi (dintr-un total de 51 aminoacizi).

Specificitatea const n diferenierea proteinelor n funcie de

specia, organul i esutul de provenien. Chiar i moleculele foarte asemntoare ale unor hormoni i enzime conin secvene specific difereniate de la caz la caz. Consecine ale specificitii proteinelor sunt: antigenele (virusuri, bacterii, ciuperci inferioare sau alte molecule proteice strine organismului), anticorpii (-globuline), reaciile imunologice i 39 fenomenele bazate pe aceste reacii.

PROTEINE
Proprieti biologice
Aciunea tampon a proteinelor se bazeaz pe caracterul amfoter

al acestor compui. Datorit sructurii ei chimice, proteina va avea o putere tampon n multe regiuni de pH. n snge tamponarea este realizat, n cea mai mare msur, de ctre proteine (60% de hemoglobin i 20% de proteinele plasmatice), care menin valoarea normal a pH-ului sanguin n jurul limitelor 7,3 - 7,5. O scdere a pH-ului sub 7,3 este starea patologic de acidoz, iar o cretere peste 7,5 reprezint o alt stare patologic numit alcaloz.

40

PROTEINE
Rolul fiziologic al proteinelor
Sunt cele mai importante componente plastice ale materiei vii; Acoper, n proporie de 16%, necesarul energetic al organismului; Au rol biocatalitic, intrnd n constituia unor hormoni i enzime; Au rol de sistem tampon foarte eficient i sensibil (hemoglobina); Au rol de anticorpi (-globuline) n reaciile imunologice; Menin echilibrului hidric al organismului; Au rol n autoreproducerea materiei vii (nucleoproteine); Au rol n transportul de oxigen, contracia muscular etc.
41

PROTEINE
Clasificarea proteinelor
Dup compoziia chimic, proteinele se mpart n dou mari clase: I. Holoproteine (proteine simple), care prin hidroliz se scindeaz numai n aminoacizi; II. Heteroproteine (proteine conjugate), care prin hidroliz dau natere la aminoacizi i la compui de alt natur dect aminoacizii (grupri neproteice sau prostetice).

Dup forma moleculelor, proteinele se mpart n: - proteine globulare, de form sferic sau elipsoidal; - proteine fibrilare, cu moleculele mult alungite. Majoritatea holoproteinelor i toate heteroproteinele sunt globulare. Trecerea spre proteinele fibrilare este realizat de miozin i fibrinogen.
42

PROTEINE
I. Holoproteine
n ordinea crescnd a masei lor moleculare. Protamine. Sunt proteinele cele mai simple, cu mase moleculare de cteva mii, care conin pn la 80% acizi diamino-monocarboxilici: arginin, lizin i histidin. Se extrag mai ales din lapii petilor: ciprina din crap, clupeina din scrumbii, salmina din somn etc. Soluiile acestor substane prezint o reacie puternic bazic, iar la nclzire nu coaguleaz, putnd fl precipitate prin salifiere sau cu reactivii alcaloizilor.

Holoproteinele cuprind mai multe subclase, care sunt prezentate

Histone. Au mase moleculare cuprinse ntre 10 000 i 20 000

Da, fiind formate, n cea mai mare parte, din aminoacizi bazici. Conin 20-30% acizi diaminai (n special arginin) i se dizolv n aceiai solveni ca i protaminele. Din aceast subclas fac parte nucleo-histonele din leucocite, eritrocite, celulele timusului, din 43 lapii unor peti etc.

PROTEINE
I. Holoproteine
Albumine. Au mase moleculare de aprox. 60000 Da i sunt
solubile n ap distilat, n acizi i baze diluate i n soluii saline diluate. n organismul animal, reprezentanii acestei subclase se gsesc n lichide, ca de exemplu n snge (serumalbumina din plasm, globina din componena hemoglobinei), limf, lapte (lactalbumina), n albuul de ou (ovalbumina), n muchi (mioglobina) etc. Sunt i albumine vegetale, ca de exemplu leucozinele din gru, secar i orz.

44

PROTEINE
I. Holoproteine
Globulinele sunt cele mai rspndite proteine din natur. Au mase
moleculare de cca. 150000 Da, coaguleaz la cald, cristalizeaz greu i se dizolv n baze diluate i soluii saline. La mamifere, reprezentani mai importani sunt: serumglobulina, imunoglobulinele i fibrinogenul din plasma sanguin, miozina din muchi, lactoglobulina din lapte, ovoglobulina din ou etc. La plante, legumina din mazre, faseolina din fasolea alb, amandina din seminele de migdale i excelsina din nuca de cocos sunt exemple de globuline.

45

PROTEINE
I. Holoproteine
Glutelinele (ntlnite numai n plante) se dizolv n acizi i baze diluate. Glutelina din boabele de gru se numete glutenin i mpreun cu gliadina, formeaz proteinele generatoare de gluten.
Prolaminele se gsesc numai n plante i conin mult prolin i
acid glutamic (glutamin). Sunt solubile n alcool de conc. 5880% i n unele baze diluate. Aceast subclas cuprinde proteine izolate din cariopse de cereale: gliadina (din gru), zeina (din porumb), hordeina (din orz), avenina (din ovz) etc.

46

PROTEINE
I. Holoproteine
Proteinele fibrilare. Numite i scleroproteine, au proprieti
mecanice, jucnd rol plastic i de susinere n corpul animalelor. Se gsesc n esuturile de susinere, conjunctive, n esuturi epidermice modificate etc. Astfel, elastina este un constituent de baz al fibrelor elestice din esutul conjunctiv, iar keratina intr n componena epidemei i a diferitelor formaiuni cornoase i rezist la aciunea fermenilor proteolitici. Colagenul intr n structura cartilajelor i a oaselor, formnd 94% din materia organic a acestora. Sub form de fibre se gsete n esutul conjunctiv, n tendoane i n derm. Colagenul este insolubil n ap, n acizi i baze diluate, iar prin fierbere cu ap se transform n gelatin care se gelific la rece. Tbcirea pieilor se bazeaz pc proprietatea colagenului de a forma cu taninuri i sruri de crom un produs neputrescibil.
47

PROTEINE
II. Heteroproteine
n funcie de natura grupelor neproteice (prostetice) din componen, hetero-proteinele se mpart n ase subclase: glicoproteine, lipoproteine, metalproteine, fosfoproteine, cromoproteine i nucleoproteine. Glicoproteine. Sunt compleci ai proteinelor cu glucidele - acestea din urm trebuind s aib o pondere de cel puin 5% pentru a imprima complexului format proprietile caracteristice subclasei. Multe componente glucidice se leag de aminoacizi prin legturi esterglicozidice (Glucid-O-CO-Protein), eterglicozidice (Glucid-O-CH2 Protein) sau N-glicozidice. Componenta glucidic poate fi un monozaharid (manoz, galactoz, xiloz, glucoz, fructoz), acizi uronici (D-glucuronic), aminozaharuri (glucozamin, galactozamin) sau derivai ai aminozaharurilor.
48

PROTEINE
II. Heteroproteine
Dup natura glucidelor, glicoproteinele se mpart n acide i neutre. Glicoproteinele acide sunt componente ale esutului conjunctiv: mucoproteinele (cu acid mucoitinsulfuric), hialoproteinele (cu acid hialuronic). Glicoproteinele neutre sunt prezente n tractul gastrointestinal, n plasm (factorii grupelor sanguine), n constituia unor hormoni (tiroidostimulant-STH, foliculostimulant-SFH), a unor enzime (transferaze), a albuului de ou (avidina) etc. Lectinele sunt glicoproteine toxice, rspdite n leguminoase (soia, fasole, mazre), care produc aglutinarea globulelor roii. n organism, glicoproteinele au rol de substane de legtur, lubrefiani, protectori mecanici i termici etc. De exemplu mucinele apr mucoasa tractului gastrointestinal mpotriva aciunilor chimice, mecanice, 49 enzimatice (ale enzimelor proteolitice).

PROTEINE
II. Heteroproteine
Lipoproteine. Sunt heteroproteine cu molecule mari a cror mas molecular depete uneori 100 000 Da. Au drept grup prostetic diverse lipide: colesterol, fosfolipide, gliceride, acizi grai. Partea proteic (solubil n ap) i cea lipidic (hidrofob) fac ca molecula complexului lipoproteic s joace un rol important n permeabilitatea selectiv a membranelor celulare. Lipoproteinele mai srace n lipide, hidrofile, au ca reprezentant mai cunoscut lipidoalbumina din serul sanguin. -Lipoproteinele serice (bogate n fosfolipide) i -lipoproteinele serice (bogate n colesterol) au un coninut mai mare n lipide i dein un rol important n transportul sanguin al lipidelor. n glbenuul de ou se gsesc lipoproteinele -lipovitelina i livetina.
50

PROTEINE
II. Heteroproteine
Metalproteine. Au ca grupare prostetic unul sau mai muli atomi de metal. Metalul se leag coordinativ de gruprile ionizate libere ale proteinei dar i prin intermediul gruprilor amino, fenolice, imidazolice, sulfhidrilice etc. Multe enzime sunt metalproteine ce au n componen diveri ioni metalici. Feritina reprezint depozitul de fier din organism. Ea conine 23% fier feric i apoferitin, o protein cu masa molecular de 645000 Da. Alte metalproteine cu fier sunt lactotransferina din lapte i catalaza. Din grupul metalproteinelor mai fac parte i enzimele: ascorbatoxidaza i citocromoxidaza (cu Cu), carboxipeptidaze, dehidrogenaze, fosfataza alcalin (cu Zn), amilaze (cu Ca), enolaza (cu Mg), xantinoxidaza (cu Mo).
51

PROTEINE
II. Heteroproteine
Fosfoproteinele au molecula format dintr-o protein i din acid fosforic legat foarte solid de partea proteic. Ele sunt insolubile n ap i acizi dar sunt solubile n alcalii (soluii de bicarbonai alcalini). Cele mai importante fosfoproteine de origine animal sunt: cazeina din lapte, vitelina, vitelenina i fosvitina din glbenuul de ou. Cazeina din laptele de vac este o fosfoglucoprotein heterogen, cu masa molecular de 56000, format din dou subuniti egale, cu mase de 28000, unite prin puni disulfurice. n cazein, ase resturi de serin i un rest de treonin sunt esterificate cu acid fosforic care, la rndul lui, este salificat cu ioni de calciu. n cazeina total sunt trei tipuri moleculare separabile electroforetic: a, , i cazeinele.
52

PROTEINE
II. Heteroproteine
Cromoproteinele au molecula format dintr-o protein simpl i dintr-o grupare prostetic colorat, care conine adeseori i metal. Clasificarea cromoproteinelor are la baz structura gruprii prostetice (neproteice) i cuprinde: cromoproteine porfirinice cu funcie respiratorie (cu hem ca grupare prostetic): hemoglobina, mioglobina, catalaza, peroxidaza etc; cromoproteine porfirinice fr funcie respiratorie : cloroplastine (cu clorofila ca grupare prostetic) etc. cromoproteine neporfirinice cu funcie respiratorie (derivai ai izoaloxazinei): flavinproteine; cromoproteine neporfirinice fr funcie respiratorie (cu derivai ai carotenului ca grupare prostetic): carotenoide (rodopsina).
53

PROTEINE
Grupri prostetice ale cromoproteinelor

Izoaloxazin Structra hemului

54

- Caroten

PROTEINE
II. Heteroproteine
Nucleoproteine. Au ca grupare prostetic un acid nucleic,
partea proteic fiind reprezentat de protamine sau histone, iar n cazuri mai rare de albumine sau globuline. Legturile saline asigur unirea celor dou componente ale complexului. Dup componenta proteic, nucleoproteinele se clasific n: nucleoprotamine, nucleohistone, nucleoalbumine i mucleo-

globuline.

Dup acidul nucleic din componen distingem: dezoxiribonucleoproteine (cu ADN ca grupare prostetic) care predomin n nucleu, unde stabilizeaz molecula de ADN i ribo-nucleoproteine (avnd ca grupare prostetic ARN) care sunt componente de baz ale organitelor celulare numite ribozomi.
55

PROTEINE
Proteine plasmatice
Sunt componente care se pot separa din snge prin diferite tehnici: precipitri fracionate cu sruri, electroforez i imunoelectroforez. Prin electroforez s-au pus n eviden, n sngele omului normal, mai multe fraciuni proteice, dintre care 5 au o importan deosebit. n ordinea vitezei de migrare acestea sunt: albumine, cu cea mai mare vitez, urmate de , i globuline i fibrinogen. Aceste fraciuni se subdivid n altele. Albuminele, cu o pondere de peste 50% din totalul proteinelor serice, reprezint rezerva proteic o organismului, avnd rol de reglare a volumului i presiunii osmotice a sngelui i totodat de mijloc de transport al unor substane. Globulinele din plasm se gsesc sub form de: glicoproteine, lipoproteine, metalproteine, factori de coagulare i anticorpi (-globuline). Fibrinogenul (care este o globulin) are rol n coagularea sngelui printr-un proces de transformare a sa n fibrin solid (insolubil).
56