Sunteți pe pagina 1din 6

Universitatea Spiru Haret Facultatea de Educatie Fizica si Sport

Specializarea Kinetoterapie si motricitate speciala

REFERAT
Disciplina : Biochimie Tema : Enzimele

Student : Maresciuc Angela Anul III, Grupa 302

Enzimele Enzimele sau fermenii sunt compui chimici care catalizeaz reaciile de sintez i degradare din organism. Enzimele sunt astfel biocatalizatori care joac un rol fundamental n reglarea proceselor metabolice precum i n toate procesele de cretere i regenerare tisular.

. Mecanismul de aciune al enzimelor este acela al tuturor catalizatorilor. Sunt active n concentraii extrem de mici, ntre concentraie i intensitatea lor de aciune exist o disproporie. Enzimele nu se consum n timpul aciunii lor, nu modific starea final de echilibru a reaciei catalizate, ci modific numai viteza cu care se atinge acest echilibru. Accelerarea vitezei unei reacii sub influena unui catalizator, i n cazul nostru special sub aciunea enzimelor, se explic prin activarea moleculelor care particip la o anumit reacie. Prin aceast activare, nivelul energetic minim care condiioneaz reacia este cobort, ceea ce permite moleculelor s reacioneze cu o vitez apreciabil n condiii n care n absena enzimei nu ar reaciona dect cu o vitez extrem de lent. Enzima care activeaz o reacie de transformare a unui substrat dat are capacitatea de a cobor nivelul minim de energie necesar acestei reacii; are ceea ce se numete o aciune de labilizare a substratului. Conform teoriei lui Michaelis i Menton, ntr-o reacie enzimic ce duce la transformarea unui substrat S ntr-un compus s, sub aciunea catalitic a unei enzime E, au loc urmtoarele etape: E + S ES E + s unde ES este complexul intermediar enzim-substrat. Viteza de formare i de desfacere a complexului ES este extrem de mare i se pune problema dac legtura dintre substrat i enzim este datorat unui fenomen de absorbie sau unei combinaii chimice.

Proprietile generale ale enzimelor Enzimele au, n primul rnd, caracterele generale ale catalizatorilor i anume: a) modific viteza unei reacii fr ca ele nsele s se consume; b) cantiti minime de enzime pot produce transformarea unor cantiti foarte mari de substrat; c) aciunea enzimelor este reversibil, conform legii aciunii maselor, care se aplic reaciilor reversibile catalizate de enzime, catalizatorul nu poate modifica echilibrul, ci numai viteza cu care se atinge acest echilibru. Aciunea enzimei trebuie deci s se exercite, att asupra reaciei de descompunere, ct i asupra aceleia de sintez. Enzimele n soluie apoas i n general n mediul lor de dispersie se gsesc sub form coloidal, aceasta datorit greutii lor moleculare mari (de ordinul 35.000 sau un multiplu). Enzimele, n afar de proprietile care decurg din analogia cu catalizatorii obinuii, mai au o serie de proprieti specifice, ce deriv din structura lor coloidal: a) au o foarte mare specificitate; b) au o mare sensibilitate fa de variaiile de pH; c) au o mare sensibilitate fa de variaiile de temperatur; d) sunt foarte sensibile la electrolii n general. Se nelege prin specificitatea unei enzime proprietatea acesteia de a aciona catalitic asupra unui singur substrat sau cel mult asupra unei grupe de substane cu proprieti chimice comune, i de a cataliza anumite reacii. Enzimele sunt termolabile, nclzite peste o anumit temperatur, i pierd ireversibil activitatea lor enzimatic. n general, toate enzimele sunt inactivate printr-o nclzire peste 800C. Temperaturile coborte nu distrug activitatea enzimatic, dimpotriv o conserv; aciunea frigului realizeaz numai o oprire reversibil a activitii enzimatice.

Activitatea enzimelor este funcie de pH-ul mediului n care i exercit activitatea. Pentru fiecare enzim exist o zon de pH, cu dou valori limit n care i exercit activitatea catalitic. Valoarea pH-ului pentru care activitatea enzimei este maxim se numete pH optim de activitate. Diveri ioni pot avea aciune de stimulare a activitii enzimatice. De ex: fosfatazele sunt activate de ionii de Mg2+, lipsa de ionii de Ca2+. Universitatea SPIRU HARET 116 Ionii metalelor grele Ag, Hg inhib aciunea catalitic a enzimelor. Inhibitori electrolitici puternici sunt fluorurile, cianurile i sulfurile. Structura enzimelor Enzimele au caracter coloidal, proteinic, molecula enzimei fiind format din dou componente i anume: un suport coloidal i o grupare pur chimic, activ. Componenta coloidal se numete apoenzim i componenta activ coenzim, iar ntregul complex poart denumirea de holoenzim. holoenzima = apoenzima + coenzima Rolul celor dou componente din molecula enzimei este urmtorul: - apoenzima stabilete legtura enzimei cu substratul corespunztor i i confer specificitatea sa n raport cu substratul respectiv, deci caracterul de specificitate al enzimei; - coenzima determin activitatea catalitic propriu-zis a enzimei i, n acelai timp, determin i mecanismul chimic al acestei activiti. Coenzima orienteaz sensul reaciei de transformare pe care o sufer substratul, combinat n prealabil cu apoenzima. Clasificarea enzimelor Clasificarea enzimelor nu se poate face dup criteriul structurii lor chimice, deoarece structura lor este insuficient cunoscut. Singurul criteriu valabil n stadiul actual al cunotinelor l reprezint acela al reaciei chimice catalizate de o enzim dat i substratul asupra cruia acioneaz aceast enzim.

Aceast clasificare cuprinde urmtoarele grupe principale: 1. Hidrolazele aceste enzime catalizeaz reacii de scindare a moleculei substratului, cu participarea componentelor apei la fragmentele care se scindeaz. Hidrolazele catalizeaz scindarea hidrolitic conform reaciei generale: R-R' + HOH R-H + R' OH 2. Transferazele grupa trasnferazelor cuprinde enzime care catalizeaz reaciile de transfer ale unui rest molecular de pe un substrat pe alt substrat. Reacia general catalizat de aceste enzime este: RA + R' B RB + R' A 3. Oxidoreductazele cuprind clasa enzimelor care catalizeaz oxidoreducerile, respectiv, transferul de hidrogen i transferul de electroni. Tot n aceast grup sunt cuprinse peroxidazele i catalazele. 4. Liazele i sintetazele cuprind clasa enzimelor de sintez fr hidroliz i fr oxidoreducere. 5. Izomerazele i racemazele cuprind clasa enzimelor care catalizeaz reacii de izomerizare i recemizare. Aceste grupe principale cuprind grupe i subgrupe stabilite dup criteriul specificitii de reacie i specificitii de substrat. Coenzimele Coenzimele au o importan deosebit n cadrul metabolismului, mai ales la sportivi n timpul efortului fizic intens, tocmai prin faptul c ele fac legtura ntre diverse enzime implicate n mecanismul furnizrii energiei necesare efortului. n aceast ordine de idei, enzimele constituie articulaiile prin intermediul crora devine posibil schimbul de materie hidrogen, acid fosforic sau grupe organice care de cele mai multe ori sunt preluate de coenzimele sub forma unor legturi macroergice. Din acest motiv Bcher utilizeaz pentru coenzime termenul att de sugestiv de metabolii de transport.

Karlson propune clasificarea coenzimelor pe baza reaciei chimice la care particip coenzimele, urmnd deci clasificarea enzimelor. Astfel putem meniona: 1. Coenzimele oxidoreductazelor care catalizeaz procesele de oxidoreducere din celul pe baza transferului de electroni sau de hidrogen de la un donator reductorul, la un acceptor oxidantul. Din aceast grup fac parte citocromii (transfer de electroni), nicotinamidnucleotidele (care transfer hidrogen) respectiv NAD i FMN. 2. Transferazele enzimele din aceast grup catalizeaz transportul unei grupri de pe o molecul pe alta. Aceste reacii de transfer se realizeaz de obicei cu formarea unui complex intermediar i n formarea acestui complex rolul de coenzim revine n general diferitelor vitamine sau derivai vitaminici. De ex. ac. folic (vit. Bc), biotina, coenzima A (CoA), care catalizeaz transferul gruprii amino de la un amino acid la un alfa cetoacid . a. 3. Hidrolazele, care scindeaz moleculele organice n componentele lor, cu ajutorul apei, acioneaz de obicei fr coenzime dar necesit prezena ionilor metalici.

S-ar putea să vă placă și