Sunteți pe pagina 1din 5

IMPORTANA ENZIMELOR N MEDICINA LEGAL

Scurt istoric al dezvoltrii enzimologiei


nc din antichitate se cunoteau diferite procese de transformare realizate de ctre organismele vii,n special microorganismele(obinerea vinului,oetului,pinii etc.).Mult timp ns,mecanismele moleculare ce stau la baza acestor procese,locul i rolul enzimelor n desfurarea lor au ramas total necunoscute.Chiar i astzi,multe mecanisme de aciune ale enzimelor precum i unele procee biochimice ramn nc neelucidate. Primele date tiinifice care au condus mai trziu la definirea noiunii de enzim au aprut n anul 1883 cnd Persoz i Payen obin un principiu activ din extractele apoase de ermezi de orz,capabil s hidrolizeze amidonul.Prin precipitri repetate cu etanol,autorii reuesc s l purifice sub forma unei publeri,numind preparatul obinut diastaz(=separare) La sfritul secolului XIX apare i prima teorie asupra mecanismului de aciune a enzimelor i anume teoria lactului i a cheii elaborat de Fischer,conform creia ,n procesul catalitic, enzima recunoate ubstratul activ al enzimei,aceast asemnare fiind comparat cu cea existent ntre un lact i cheia lui.

Proprieti generale ale enzimelor


Toate enzimele cunoscute pn n prezent sunt substane de natur proteic i ndeplinesc rol de catalizatori ai transformrilor biochimice din celula vie.Acestea mresc viteza reaciilor chimice posibile din punct de vedere termodinamic,activitatea lor catalitic se manifest la concentraii mici iar la sfritul transformrii se regsesc nemodificate din punct de vedere cantitativ i calitativ. Cea mai important proprietate a enzimelor ,nentlnit n cataliza chimic,o constituie nalta specificitate de aciune a acestora,ceea ce nseamn c o enzim catalizeaz transformarea unui singur substrat i doar n cazurri rare a nui grupt restrns de substane nrudite structural. n

funcie de modul de manifestare,specificitatea de aciune a enzimelor poate fi de mai multe tipuri : de reacie,de substrat,absolut de grup,relativ de grup,stereospecificitate etc.

Clasificarea enzimelor
Clasificarea enzimelor are la baz tipul i mecanismul reaciei catalizate. Conform acestui criteriu,enzimele cunoscute pn n prezent se clasific n ase clase principale,enzimele cuprinse ntr-o clas cataliznd acelai tip de reacie: Oxireductaze,transferaze,hidrolaze,liaze,izomeraze,ligaze (sintetaze)

Utilizarea practic a enzimelor


Cel mai nou domeniu tiinific,care prezint totodat i cele mai largi perspective pentru viitorul imediat l reprezint biotehnologia,cel mai complex domeniu interdisciplinar cunoscut pn n prezent. Datorit acestei complexiti nu s-a reuit s se dea o definiie complet i unanim acceptat acestui domeniu considerat de muli autori chiar ca o tiin de sine stttoare. n ceea ce privete importana enzimologiei pentru cercetarea i producia biotehnologic,actualmente se disting dou posibiliti de valorificare a cunotinelor n acest domeniu. n primul rnd are loc aplicarea cunotinelor teoretice i practice de enzimologie n vedere realizrii unor procese de biotransformare n industria de sintez i semisintez precum i n optimizarea unor procese tehnologice din industria de medicamente,panificaie,industria vinului,berii i buturilor spirtoase,industria de prelucare a laptelui , conservarea legumelor i a fructelor, industria de cofetrie etc., i n al doilea rnd enzimele sunt imobilizate astfel nct structurile subcelulare sunt utilizate n preparatele obinute n medicin,chimie analitic,industria uoar,industria chimicofarmaceutic etc. Utilizarea practic a realizrilor enzimologiei nu se rezum numai la aspectele biotehnologice.Astfel determinarea activitii unor enzime n

plasm i serul sanguin,urina,lichidul cerebrospinal etc, este extrem de important n diagnosticul unor boli,att la om ct i la animale,dat fiind interdependea dintre activitatea enzimatic i procesul normal patologic al diferitelor secvene metabolice. n unele anomalii congenitale apar perturbri metabolice cauzate de activitatea sczut sau chiar absena unor enzime.

Importana enzimelor pentru practica medical


Realizrile teoretice i practice ale enzimologiei sunt utilizate n practica medical pentru determinarea activitii enzimelor tisulare i din lichide biologice n scop de diagnostic, i utilizarea enzimelor native i imobilizate n tratamentul unor enzimopatii. n comparaie cu utilizrile enzimelor n industrie,unde acestea trebuie produse la scar industrial, n medicin i farmaceutic este nevoie de cantiti mici de enzime purificate. Enzimele i produii generai de acestea sunt administrate pacienilo n cantiti foarte mici pentru a a se evita apariia efectelor secundare. Enzimele sunt folosite n testele analitice.Acestea sunt folosite pentru a detecta i a msura cantitatea de glucoz din snge. Cantitatea de glucoz din snge i urin este un indicator crucial n diagnosticarea cu diabet,atunci cnd este detectat o insuficien de insulina nivelul glucozei este foarte ridicat.Diabetul este detectat folosind ca i enzima glucoza-oxidaza impregnat pe o hrtie , i un biosenzor. Acest instrument folosete glucoza oxidaza ca un sistem biologic. Enzima catalizeaz reacia dintre glucoz i oxigen,cu producere de acid gluconic. Mai apoi biosenzorul folosete cantitatea de acid gluconic produs pentru a indica cantitatea de glucoz i oxigen din snge,iar acest lucru este indicat printr-o schimbare de culoare. Totodat enzimele sunt foarte importante n diagnosticarea unor boli,pentru c dac ele se afl undeva unde nu ar trebui acest lucru d de gndit,spre exemplu ntr-un ficat bolnav.Enzimele care n mod normal ar trebui s se afle n ficat scap n fluxul sanguin.Prin analiza sngelui pentru a verifica activitatea enzimelor,leziunile hepatice pot fi depistate.

Avandu-se in vedere faptul ca cele mai multe dintre enzimele descoperite prin metoda Warburg in plasma sanguina exista in toate celulele organismului de cercetat ,modificarea activitatii unei enzime plasmatice nu oglindeste totdeauna imbolnavirea unui anumit tesut,organ,respectiv sisteme de organe. Pentru ca diagnosticarea enzimatica a bolilor interne sa capete un caracter sigur,stiintific,se recomanda examinarea paralela a activitatii mai multor enzime plasmatice.In acest scop este determinata activitatea enzimelor LDH,GOT si GTP. n ceea ce privete coagularea sngelui ,din nou enzimele joac un rol important deoarece previn ca acest proces s se produc excesiv i totodat reduc tendina trombocitelor i a hematiilor de a se coagula.Spre exemplu, tripsina i chemostripsina sunt utilizate in fibrinoliz,proces care dizolv coagulrile de snge. n cazul trombozei, atunci cnd sngele se coaguleaz n vasele lezate, dac aceste cheaguri sunt transportate n artere mici i le blocheaza pot cauza infarct miocardic sau atac cardiac. Tripsina i proteazele pot repara aceste procese. Tripsina cristalizata este o enzima proteolitica care,aplicandu-se local,lichefiaza si inlatura tesutul necrozat.Solutia de tripsina se aplica sub forma de comprese sterile. Aprotinina numita si trasylol se prezinta sub forma de fiole a 10ml solutie izotona injectabila.Este o polipeptida din plamanul de bovine care,inhiband tripsina,chimotripsina si kalidinogenaza are caracter antiproteazic. Aprotinina este folosit in tratamentul unor boli ca pancreatita acuta si peritonita septica,in sangerarile fibrinolitice si in unele stari de soc.

Concluzii
Activitatea scazuta a enzimelor este poate cea mai raspandita problema in zilele noastre. O viata trepidanta, indreptata spre performanta, acompaniata de mancarea tip fast-food are ca rezultat o populatie practic lipsita de enzime digestive. Implicatiile sunt multiple si grave. Totusi, sunt reversibile si pot fi corectate.

NIU IULIA IOANA ANUL II BIOCHIMIE,GRUPA 2