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Detalhes da aula:
Hemoglobina fetal:
BGP:
A hemoglobina dos mamíferos, quando presente nas hemácias, tem afinidade menor
por oxigênio que quando purificada: estas células contêm altos níveis de 2,3-
bifosfoglicerato (BGP).
O BGP liga-se preferencialmente à desoxi-Hb, que apresenta a cavidade entre as
subunidades β, suficientemente grande para alojá-la. Esta cavidade é circundada por
radicais carregados positivamente, que interagem com os grupos negativos do BPG. Na
oxi-Hb, a cavidade é menor, o que dificulta a ligação do BPG. O resultado da ação do BPG
é a predominância da forma desoxigenada de hemoglobina.
Em pressões elevadas, esta situação pode ser revertida. Nas condições de alta pO2 dos
pulmões, a hemoglobina fica saturada com oxigênio, mesmo na presença de BPG. O seu
papel fisiológico é aumentar substancialmente a liberação de oxigênio nos tecidos
extrapulmonares, onde a pO2 é baixa. O nível de BPG nas hemácias aumenta em condições
associadas com hipóxia tissular (oxigenação deficitária dos tecidos) prolongada.
A diferença de afinidade por
oxigênio entre HbF e HbA é devida à força
de ligação de BPG aos dois tipos de
hemoglobina. A HbF se liga menos
eficientemente ao BGP disponível, pois
possui um par a menos de grupos positivos
na cavidade onde ocorre a ligação de BPG.
Assim, a forma desoxigenada desta
hemoglobina fica menos estável e a sua
afinidade por oxigênio aumenta: o
oxigênio flui da oxi-Hb da mãe para a
desoxi-Hb do feto.
Efeito da temperatura:
A curva de saturação do oxigênio também é deslocada para a direita quando as medidas são
feitas em temperaturas mais elevadas. Este efeito da temperatura tem grande importância
fisiológica porque permite maior disponibilidade de oxigênio quando a demanda de energia
é alta, devido ao aumento do metabolismo celular, como acontece na febre e em grupos
musculares sob contração intensa.
Anemia falciforme:
A anemia falciforme é uma doença genética na qual um indivíduo herda um alelo para
a hemoglobina S (HbS) de ambos os pais. Os eritrócitos destes indivíduos são anormais e
estão presentes em menores quantidades. Além de haver uma quantidade incomum de
células imaturas, o sangue contém muitos eritrócitos longos e delgados que se parecem com
a lâmina de uma foice. Quando a hemoglobina destas células (HbS) é desoxigenada, ela
torna-se insolúvel e forma polímeros que se agregam em fibras tubulares. A hemoglobina
normal (HbA) permanece solúvel quando ocorre desoxigenação. As fibras insolúveis da
hemoglobina S desoxigenada são responsáveis pela deformação dos eritrócitos.
Efeito Bohr:
Transporte de O2:
A combinação de uma baixa pO2 e um pH baixo nos tecidos periféricos provoca uma
diminuição na saturação do O2, que é liberado pela hemoglobina!
Transporte de CO2
CO2 + Prot-H2N- H+ + Prot-NHCOO- (carbamino compostos)
O H+ contribui para o Efeito Bohr