Sunteți pe pagina 1din 87
CHIMIA SI BIOCHIMIA CAVITATII ORALE Suport Curs Semestrul I FACULTATEA DE MEDICINA DENTARA
CHIMIA SI BIOCHIMIA CAVITATII
ORALE
Suport Curs Semestrul I
FACULTATEA DE MEDICINA DENTARA
CUPRINS 1. Introducere ȋn biochimie: definiţii generale şi noţiuni fundamentale 2. Structura şi caracteristicile biochimice generale
CUPRINS
1.
Introducere ȋn biochimie: definiţii generale şi noţiuni
fundamentale
2.
Structura şi caracteristicile biochimice generale ale celulei
(principalii compuşi organici şi anorganici)
3.
Proteine (aminoacizi, peptide, proteine – structură chimică)
4.
Heteroproteine : cromoproteine, nucleoproteine
5.
Acizi nucleici – structura chimica
6.
Membrane biologice:
o
proteine membranare;
o
lipide membranare: structură şi proprietăţi (fosfolipide, glicolipide,
colesterol), integrarea
in membrana celulara;
o
glucide membranare: glucide, structură, proprietăţi; glicoproteine.
7.
Enzime (I): -
clasificare, structură, mod de acţiune,
specificitate,cinetica enzimatica
8.
Enzime (II): Coenzime (vitamine hidrosolubile cu rol
coenzimatic: B1, B2, B3, B5, B6, B8, B9, B12, Biotina, C)
9.
Rolul nutrienţilor naturali (vitamine liposolubile – A,D,E,K)
10. Bioenergetică şi metabolism oxidativ - oxidarea biologica,
lanţul respirator şi fosforilarea oxidativă
CURS 1 1. Introducere ȋn biochimie: definiţii generale şi noţiuni fundamentale 2. Structura şi caracteristicile biochimice
CURS 1
1. Introducere ȋn biochimie: definiţii
generale şi noţiuni fundamentale
2. Structura şi caracteristicile biochimice
generale ale celulei (principalii compuşi
organici şi anorganici)

INTRODUCERE

Biochimia este stiinta care se ocupa cu studiul diferitelor molecule din celula vie si a reactiilor chimice ale acestora. Biochimia este stiinta care se ocupa de studiul bazelor chimice ale vietii. Celula este unitatea structurala a organismelor si sistemelor vii. Biochimia este stiinta care se ocupa cu studiul constituientilor chimici ai celulelor vii si cu reactiile si procesele in care acestea sunt implicate.

Biochimia se afla la confluenta a 3 mari domenii : Biologia moleculara si celulara, Imunologie si
Biochimia se
afla
la
confluenta a 3
mari
domenii : Biologia
moleculara si celulara, Imunologie si Genetica, Fiziologie si
Fiziopatologie.
Intrucat viata e strict dependenta de reactii chimice, biochimia a
devenit limbajul comun al tuturor stiintelor biologice.
Obiectivul major : intelegerea deplina la nivel molecular a tuturor
formelor de viata, de la organisme relativ simple (virusi, bacterii) ,
pana la organismul uman.
Starea de sanatate – e strict dependenta de un echilibru
armonios intre reactiile biochimice din organism.
Boala – reflecta defecte (anomalii) ale biomoleculelor, reactii
sau procese biochimice.
Preocuparea principala a oamenilor de stiinta aflati in slujba sanatatii populatiei o reprezinta 2 obiective majore
Preocuparea principala a oamenilor de stiinta aflati in slujba
sanatatii populatiei o reprezinta 2 obiective majore :
1.
intelegerea si mentinerea starii de sanatate
2.
intelegerea si tratamentul efectiv al starii de boala
Interrelatia Biochimie-Medicina se poate descrie ca o cale in
ambele sensuri.
Progresele in biochimie au putut releva si ilumina arii intregi
din medicina si invers, adeseori studierea bolilor a condus la
relevarea unor noi aspecte biochimice care anterior nu
fusesera prospectate.
Utilizarea rationala a variatelor teste de laborator este o
componenta integrala in diagnosticul si tratamentul bolilor.
•Dezechilibrele pot fi produse din interior sau exterior. •Una din conditiile principale in mentinerea starii de
•Dezechilibrele pot fi produse din interior sau
exterior.
•Una din conditiile principale in mentinerea
starii de sanatate este o dieta echilibrata in
anumite principii nutritive :
•Vitamine
•Aminoacizi
•Acizi grasi, carbohidrati
•Minerale
•Apa
Cauzele majore ale bolilor pot fi : • Agenti fizici : trauma, mecanici, temperaturi extreme, modificarea
Cauzele majore ale
bolilor pot fi :
• Agenti fizici : trauma, mecanici, temperaturi extreme,
modificarea spontana in presiunea atmosferica, radiatii,
soc electric.
• Agenti chimici si farmacologici : compusi toxici, agenti
farmacologici terapeutici.
• Agenti biologici virali, bacterieni, ricketsii, fungi, paraziti
• Lipsa oxigenului
• Genetice : boli moleculare, genetice.
• Reactii imunologice
• Dezechilibre nutritionale : exces sau deficite nutritionale.
• Dezechilibre endocrine : defecte sau excese hormonale.
PRINCIPALELE BIOMOLECULE Elementele biochimice care compun biomoleculele sunt doar cateva : C, O, H,N,P,S, apa (70-80%
PRINCIPALELE BIOMOLECULE
Elementele biochimice care compun biomoleculele
sunt doar cateva : C, O, H,N,P,S, apa (70-80% din
greutatea celulara)
Grupele functionale
:
OH,
SH,
NH 2 , CHO,
C=O,
COOH
Biomoleculele
se
gasesc
sub
forma
de
MONOMERI care condenseaza,
BIOPOLIMERI ( 4 clase principale).
rezultand
1.PROTEINE : •polimeri ai aminoacizilor (majoritatea contin combinatii ale 20 aminoacizi naturali) •sunt reprezentate de componente
1.PROTEINE :
•polimeri ai aminoacizilor (majoritatea contin
combinatii ale 20 aminoacizi naturali)
•sunt reprezentate de componente structurale ale
celulei, proteine plasmatice circulante, enzime,
anticorpi, rodopsina, actina, miozina)
•aminoacizii sunt legati prin legaturi peptidice
•forma
si
functia
proteinei
este
conditionata
de
secventa aminoacizilor
2. CARBOHIDRATI •glucidele sunt polimeri ai monozaharidelor •reprezentantul principal este glucoza •sunt polialcooli cu o grupare
2. CARBOHIDRATI
•glucidele sunt polimeri ai monozaharidelor
•reprezentantul principal este glucoza
•sunt
polialcooli
cu
o
grupare
aldehidica
sau
cetonica.
•Monozaharidele contin cel mai frecvent 5 sau 6
atomi de C
•Monozaharidele se leaga prin legaturi glicozidice
•Sunt molecule hidrofobe.
3. LIPIDE •nu sunt polimeri ai acizilor grasi •cele mai multe sunt hidrofobe ( insolubile in
3. LIPIDE
•nu sunt polimeri ai acizilor grasi
•cele mai multe sunt hidrofobe ( insolubile in apa )
•formate esential din alcool si acizi grasi
•exista mai multe categorii : fosfolipide, trigliceride,
steroli
•pot
fi
si
amfipatice,
de
obicei
la
nivelul
membranelor,
unde
coexista
grupari
hidrofile
si
hidrofobe.
4. ACIZI NUCLEICI = polinucleotide, conectate prin legaturi fosfodiesterice •monomerii sunt reprezentati de nucleotide: baza azotata-pentoza-
4. ACIZI NUCLEICI
=
polinucleotide,
conectate
prin
legaturi
fosfodiesterice
•monomerii sunt reprezentati de nucleotide:
baza azotata-pentoza- P.
CURS 2 1. Caracteristicile structurale ale celulei 2. Generalitati procese metabolice 3. Biomolecule
CURS 2
1.
Caracteristicile
structurale
ale
celulei
2. Generalitati procese metabolice
3. Biomolecule
PROCESELE METABOLICE – generalitati Chiar si cele mai simple organisme vii sunt capabile sa sintetizeze mii
PROCESELE METABOLICE – generalitati
Chiar si cele mai simple organisme vii sunt capabile sa sintetizeze mii
de molecule complexe, unice in felul lor. Celulele si organismele vii
utilizeaza energia inconjuratoare pentru a sintetiza principalele pietre de
constructie pentru biomolecule (acizi grasi, monozaharide, aminoacizi).
CALE METABOLICA : este o succesiune de reactii responsabila de:
-sinteza unui compus complex dintr-unul sau mai multi compusi
simpli
- degradarea unui compus pana la obtinerea de compusi finali.
Pentru a obtine molecule complexe se cheltuie o cantitate foarte mare
de energie, aceasta fiind obtinuta din degradarea unor alte molecule
complexe, cu recuperarea unei parti din energia stocata.
Catabolism = reactii de degradare prin care molecule mari ( in care este stocata energia) sunt
Catabolism = reactii de degradare prin care molecule mari
( in care este stocata energia) sunt transformate in
molecule mici.
• sunt reactii oxidative cu pierdere de electroni
• se caracterizeaza prin eliberarea de energie in cursul reactiei
• exemple: glicoliza, ciclul Krebs, beta-oxidarea acizilor grasi
(degradarea acizilor grasi)
Anabolism = reactii de sinteza a macromoleculelor din
molecule (unitati) mai mici.
• se caracterizeaza frecvent prin reactii de reducere (aditie de electroni)
• necesita consum de energie ( din ATP, NADH, NADPH, FADH 2 )
• exemple : gluconeogeneza, sinteza acizilor grasi, sinteza de ADN sau
ARN.
Cai amfibolice : sunt succesiuni de reactii in care se
intalnesc deopotriva cai anabolice si catabolice . Exemplu
: ciclul Krebs.
CELULA – caracteristici biochimice corelate cu caracteristici structurale CELULA = unitatea fundamentala a activitatii biologice la
CELULA – caracteristici biochimice corelate cu caracteristici
structurale
CELULA = unitatea fundamentala a activitatii biologice la nivelul unui organism.
Celula eucariota prezinta mai multe fractii subcelulare (organite) :
1.nucleu : are membrana dubla cu pori, contine majoritatea ADN-ului organizat in
cromosomi si un nucleol.
2.Mitocondrii – au membrane dubla (externa si interna; cea interna este impachetata sub
forma de creste )
3.Reticulul endoplasmatic: o retea de cisterne (tuburi) cu ribozomi pe suprafata
4.Ribozomi : liberi sau atasati RE, contin ARN si proteine specifice
5.Aparat Golgi
6.Lizozomi
7.Peroxizomi
8.Elemente ale citoscheletului
9.Membrana plasmatica
Toate acestea se pot studia separat urmand un protocol pentru izolarea lor : •extractie •omogenizare •centrifugare
Toate acestea se pot studia separat urmand
un protocol pentru izolarea lor :
•extractie
•omogenizare
•centrifugare diferentiata (fractionare
subcelulara)
Fiecare dintre compartimentele celulare
poseda de regula un marker enzimatic.
Organite celulare Functia majora (calea metabolica) Marker enzimatic Nucleu Mitocondrie Sinteza de AND si ARN (transcriere)
Organite celulare
Functia majora (calea metabolica)
Marker enzimatic
Nucleu
Mitocondrie
Sinteza de AND si ARN (transcriere) AND sintetaza
Ciclul Krebs, beta oxidarea acizilor grasi Glutamat-DH
Ribozomi
Sinteza
proteinelor ( translatia ARN)
ARN
Reticul
Sinteza lipidelor
G-6-P-aza
endoplasmatic
Lizozomi
Reactii de degradare
Hidrolaze
Aparat Golgi
Reactii de glicozilare
Gal-transferaza
Peroxizomi
Degradarea AG,aminoacizilor,
producerea si degradarea H 2 O 2.
Glicoliza, sinteza AG
Transportul moleculelor prin membrane
Adeziunea intercelulara
Catalaza
Citoplasma
Membrana
LDH
Na, K, ATP-aza
plasmatica
5’-nucleotidaza
PROTEINELE Definitie : sunt macromolecule formate prin legarea aminoacizilor intre ei prin legaturi peptidice. Unitatile functionale
PROTEINELE
Definitie : sunt macromolecule formate prin legarea aminoacizilor intre ei prin
legaturi peptidice. Unitatile functionale sunt aminoacizii.
Caracteristici :
1. indispensabile vietii
2.grad crescut de specificitate de specie si de organ
3.grad crescut de complexitate si varietate moleculara.
Functii :
1.structural (in tesuturi, si iau parte si la refacerea lor, in procesul de
cicatrizare)
2.intra in structura enzimelor si a hormonilor
3.formeaza anticorpi (imunoglobuline), cu rol in apararea imunologica
4.mentin echilibrul hidro-electrolitic (reaprtizeaza apa in diferite sectoare)
5.asigura presiunea coloid-osmotica (albumina)
6.transportul gazelor (hemoglobina)
7.tampon (mentin pH- ul constant)
8.transportul unor substante liposolubile ( vitamine, hormoni liposolubili)
9.coagularea sangelui
Prin hidroliza proteinelor rezulta cca 20 de aminoacizi naturali.
Proprietatile generale ale proteinelor: 1.Solubilitatea : proteinele globulare sunt solubile in apa, iar cele fibrilare sunt
Proprietatile generale ale proteinelor:
1.Solubilitatea : proteinele globulare sunt solubile in apa, iar cele fibrilare sunt
insolubile.Solubilitatea este puternic influentata de pH-ul mediului, prin modificarea
incarcaturii electrice a proteinelor.
2. Proprietatile electro-chimice :
- proteinele sunt poliamfoliti
-la pH fiziologic toate grupele –COOH si -NH 2 sunt complet ionizate
-migreaza in camp electric (proprietate ce sta la baza separarii lor din amestecuri –
electroforeza )
3.
Denaturarea : este modificarea proprietatilor biologice si fizico-chimice sub
actiunea diferitilor agenti denaturanti (temperaturi crescute, extreme ale pH-ului,
solventi organici, agenti tensioactivi) care actioneaza prin ruperea legaturilor
necovalente din structura secundara, tertiara, cuaternara.
Prin denaturare se modifica solubilitatea, proteinele pierd capacitatea de a cristaliza,
scade rezistenta la hidroliza, creste capacitatea de a da reactii de culoare.
Denaturarea poate fi reversibila sau ireversibila.
4.
Activitatea optica – este data de prezenta C asimetric din structura
aminoacizilor
5.
Greutate moleculara mare
6.
Hidroliza proteinelor ( in prezenta de acizi sau baze la cald, sau a enzimelor
proteolitice ) duce la formarea a 20 de tipuri de aminoacizi.
Clasificarea proteinelor : 1.dupa compozitia chimica : 1.proteine simple (formate numai din aminoacizi ) = holoproteine
Clasificarea proteinelor :
1.dupa compozitia chimica :
1.proteine simple (formate numai din aminoacizi ) =
holoproteine
2.proteine complexe : formate dintr-o parte proteica si o
parte neproteica (grup prostetic) - heteroproteine
Partea neproteica poate fi : - hem (hemoproteine)
-
acizi nucleici (nucleoproteine)
-
glucide (glicoproteine)
-
lipide (lipoproteine)
-
fosfor (fosfoproteine)
-
metale (metaloproteine)
2. dupa forma moleculei :
- proteine globulare (albumine, globuline, histone)
-proteine fibrilare (colagen, fibrinogen, keratine, actina,
miozina)- au molecula alungita
CURS 3 1. Aminoacizi 2. Peptide 3. Proteine
CURS 3
1.
Aminoacizi
2.
Peptide
3.
Proteine
AMINOACIZI Definitie : sunt molecule ce contin in structura o grupare NH 2 si COOH la
AMINOACIZI
Definitie : sunt molecule ce contin in structura o grupare NH 2
si COOH la acelasi atom de carbon.
Exista aproximativ 20 de aminoacizi.
Tipul de aminoacizi, secventa lor si orientarea spatiala
dicteaza aranjamentul tridimensional, deci conditioneaza si
proprietatile biologice ale proteinelor.
Clasificare : 1. Dupa structura : - aminoacizi alifatici: Gly, Ala, Val, Leu, Ile (ultimii trei
Clasificare :
1. Dupa structura : - aminoacizi alifatici: Gly, Ala, Val, Leu, Ile
(ultimii trei ramificati)
- aminoacizi aromatici - aminoacizi cu OH
- aminoacizi aromatici
- aminoacizi cu OH
- aminoacizi cu S - aminoacizi dicarboxilici (Asp, Glu) - aminoacizi diamino (Lys, Arg, His) -
-
aminoacizi cu S
-
aminoacizi dicarboxilici (Asp, Glu)
-
aminoacizi diamino (Lys, Arg, His)
-
iminoacizi –Pro (prolina)

2. dupa modul de procurare :

- aminoacizi esentiali (nu pot fi sintetizati in organism, se aduc prin alimentatie): valina, leucina, izoleucina, fenilalanina,

triptofan, lizina, metionina, treonina.

- aminoacizi neesentiali (pot fi sintetizati in organism)

2. dupa capacitatea de sinteza a glucozei :

  • - glucoformatori (toti cu exceptia leucinei si a lizinei)

  • - non- glucoformatori

Proprietatile aminoacizilor :

fizice activitate optica aminoacizii aromatici absorb specific in UV sunt structuri amfionice

chimice:

datorate gruparii COOH : formarea sarurilor, formarea esterilor, decarboxilare cu formare de amine biogene,

reactia cu amoniacul, cu formare de amide

datorate gruparii amino : reactia cu aldehidele, metilarea la N, acilarea.

reactii date de prezenta ambelor grupari : formarea legaturilor peptidice, reactii cu saruri ale metalelor divalente → compusi

colorati.

PEPTIDE Definitie : molecule formate prin legarea aminoacizilor prin legaturi peptidice . Clasificare in functie de
PEPTIDE
Definitie : molecule formate prin legarea aminoacizilor prin legaturi
peptidice .
Clasificare in functie de numarul de aminoacizi :
-dipeptide ( 2 aminoacizi)
-tripeptide (3 aminoacizi)
-oligopeptide
-polipeptide
GSH (glutation) Structura : tripeptid : Glu-Cys-Gly Roluri : •antioxidant (protejeaza membranle celulare impotriva agentilor oxidanti
GSH (glutation)
Structura : tripeptid : Glu-Cys-Gly
Roluri :
•antioxidant (protejeaza membranle celulare impotriva
agentilor oxidanti prin capacitatea de a ceda H si de a
forma glutation oxidat).
•protejeaza enzimele tiolice (cu grup SH)
•metabolismul xenobioticelor prin conjugare in prezenta
enzimei glutation-transferazei.
TRIPEPTIDE Glutation - GSH : γ glutamil cisteinil glicina  HOOC- CH- CH2- CH2- CO- NH
TRIPEPTIDE
Glutation - GSH : γ glutamil cisteinil glicina
HOOC- CH- CH2- CH2- CO- NH -CH2- CO- NH- CH2-
COOH
NH2
CH2
SH
Structura glutationului
• Glu-Cys-Gly
STRUCTURA PROTEINELOR Proteinele au o structura polipeptidica . O proteina poate contine mai multe lanturi peptidice
STRUCTURA PROTEINELOR
Proteinele au o structura polipeptidica .
O proteina poate contine mai multe lanturi peptidice dispuse rasucit, in
zig-zag, in mai multe planuri, consolidate prin legaturi intra si intercatenare.
Organizarea spatiala a lantului peptidic are loc prin interactiuni
necovalente:
-legaturi de H
-legaturi ionice
-interactiuni hidrofobe.
STRUCTURA PRIMARA :
•reprezinta numarul si ordinea (secventa) aminoacizilor din molecula
•reda totalitatea legaturilor covalente din molecula
•prin studii de secventializare s-a demonstrate ca o proteina are o structura
primara unica, secventa aminoacizilor fiind dictata genetic
•inlocuirea unui aminoacid dintr-o pozitie cu altul din alta pozitie duce la
alterari importante in functia proteinei.
STRUCTURA SECUNDARA : • este configurarea spatiala, rezultata din interactiunea gruparilor CO si NH • sunt
STRUCTURA SECUNDARA :
• este configurarea spatiala, rezultata din interactiunea gruparilor
CO si NH
• sunt structuri ordonate, periodice
• imprima proprietatile fizico-chimice ale proteinelor
α-helix
-consolidate prin legaturi de H intre gruparile CO si NH, deci intracatenare
-se obtine o structura helicoidala repetitiva (o grupare NH formeaza punte
de H cu gruparea CO de la al-4-lea aminoacid din secventa liniara)
-radicalii R se afla la exteriorul elicei
-se intalneste atat la proteinele fibrilare, cat si globulare.
β foaie pliata
-
consolidate prin legaturi de H intercatenare
-
lanturile polipeptidice se aseaza in foi
-
radicalii R se orienteaza alternativ, de o parte si de alta
-
se intalneste frecvent la proteinele globulare
STRUCTURA TERTIARA : -inglobeaza structura secundara si e consolidata de legaturi necovalente (de H, hidrofobe, ionice)
STRUCTURA TERTIARA :
-inglobeaza structura secundara si e consolidata de
legaturi necovalente (de H, hidrofobe, ionice) si disulfidice,
intre radicalii R ai aminoacizilor
-defineste structura tridimensionala a proteinelor si e
caracteristica proteinelor globulare.
STRUCTURA CUATERNARA:
-apare ca un nivel superior de organizare la proteinele
formate din
2
sau
mai
multe
lanturi
polipeptidice
(monomeri) identice sau diferite, stabilizata prin aceleasi
legaturi ca la structura tertiara (ex. hemoglobina).
CURS 4 1. Cromoproteine 2. Structura si functiile hemoglobinei 3. Citocromi
CURS 4
1.
Cromoproteine
2.
Structura si functiile hemoglobinei
3.
Citocromi

CROMOPROTEINE

Definitie : Cromoproteinele sunt proteine complexe formate

dintr-o parte proteica si o parte neproteica care absoarbe in

spectrul vizibil.

Clasificare :

cromoproteine porfirinice :

-au grup prostetic porfirina -se mai numesc hemoproteine

-pot transporta gaze sanguine (hemoglobina si

mioglobina) sau electroni (citocromi)

cromoproteine neporfirinice: se mai numesc flavinice (grupul prostetic e derivat din riboflavina. Transporta H + .

HEMOGLOBINA Hb

Structura :

  • 1. - este o proteina tetramer, formata din 4 subunitati

(monomeri).

  • 2. - are 2 parti :

    • - hem (partea neproteica)

    • - globina (partea proteica)-formata din 4

lanturi peptidice de tip α,β,γ sau δ, asezate 2 cate 2

identice. 3. O molecula de hemoglobina are 4 nuclei hem si 4 lanturi de globina (2 cate 2 identice)

HEMUL

  • - are un ion de Fe 2+ legat de protoporfirina (legaturi duble conjugate).

  • - Protoporfirina este formata din 4 inele pirol, legate prin punti metinice (-

CH=). Fiecare inel are cate 2 substituienti : -CH 3 , -CH=CH 2 , -CH 2 -CH 2 -

COOH

  • - Fierul este bivalent si are 6 legaturi : 4 cu N din nucleul de pirol (2 covalente, 2 coordinative), 1 cu O 2 si 1 cu globina.

  • - Legatura intre Fe si globina se face prin Fe, si resturile propionil

  • - 1 mol de hemoglobina leaga 4 molecule O 2 ( cu afinitate diferita).

  • - Hemoglobina are 2 forme : T(tensionata) = deoxihemoglobina si R (relaxata) = oxihemoglobina.

  • - Oxigenul este transportat la tesuturi de catre hemoglobina, prin legarea foarte puternica la Fe din hem, formand oxihemoglobina (OxiHb).

  • - CO 2 din tesuturi e transportat de hemoglobina la plamani, legat la gruparile NH 2 libere din globina.

GLOBINA are 4 lanturi polipeptidice α,β,γ sau δ, asezate 2 cate 2 identice. • Lanturile polipeptidice
GLOBINA
are 4 lanturi polipeptidice α,β,γ sau δ, asezate 2 cate 2 identice.
• Lanturile polipeptidice se orienteaza in spatiu, formand o cavitate in care
se gaseste hemul
FUNCTIILE HEMOGLOBINEI :
functie tampon (mentinerea constanta a pH-ului sanguin)
functie de transport a gazelor respiratorii (O2 si CO2)
HEMOGLOBINE FIZIOLOGICE : Hb A 1 (2α, 2β)- 97%
Hb A 2 (2α, 2δ)- 2%
Hb F (2α, 2γ)- 0,1%
HEMOGLOBINE PATOLOGICE 1. Modificare la nivelul hemului : Methemoglobina – apare prin oxidarea fierului ( Fe
HEMOGLOBINE PATOLOGICE
1. Modificare la nivelul hemului : Methemoglobina – apare prin oxidarea
fierului ( Fe 2+ → Fe 3+ )
MetHb-emia este o situatie patologica, in care concentratia de
methemoglobina este > 0,5-1%
Cauze : exces de substante oxidante sau deficit de
methemoglobin-reductaza
2. Modificari ale globinei :
•Calitative : deletie sau inlocuirea unui aminoacid cu altul ( ex :
hemoglobina S, Hb H)
•Cantitative : thalasemii
COMBINATII ALE HEMOGLOBINEI :
FIZIOLOGICE : oxihemoglobina (Hb+ O 2 )
carbhemoglobina (Hb + CO2)
PATOLOGICE : Hb + CO → carboxihemoglobina
CITOCROMII Definitie : citocromii sunt hemoproteine complexe (partea neproteica este hemul) cu rol in transportul electronilor
CITOCROMII
Definitie : citocromii sunt hemoproteine complexe (partea
neproteica este hemul) cu rol in transportul electronilor in
lantul respirator din mitocondrii.
Clasificare : a 1 , a 3, b 1 , b 5 , P 450 , c 1 , c
Valenta fierului variaza fiziologic (din bivalent in trivalent
si invers)
Ordinea citocromilor in lant este: cit b → c 1 → c → a→ a 3
Ultimul citocrom din lant, cit a 3 (are si cupru), poate ceda
electronul direct la O 2 (citocrom oxidaza)
CURS 5 1. Nucleoproteine 2. Baze azotate 3. Acizi nucleici
CURS 5
1.
Nucleoproteine
2.
Baze azotate
3.
Acizi nucleici
NUCLEOPROTEINE Definitie : sunt heteroproteine care au 2 parti : o parte proteica formata din proteine
NUCLEOPROTEINE
Definitie : sunt heteroproteine care au 2 parti : o parte proteica formata
din proteine cu caracter bazic numite histone si o parte neproteica formata
din acizi nucleici (ADN si ARN).
Sunt componente ale nucleului celular dar se gasesc si in citoplasma,
legate de ribozomi.
Prin hidroliza se elibereaza acizi nucleici si proteine bazice.
Un nucleotid se formeaza din: nucleozid + fosfat.
Un nucleozid se formeaza din: baza azotata + pentoza (riboza in ARN
sau dezoxiriboza in ADN).
Bazele azotate sunt heterocicli aromatici ce contin azot, si pot fi
purinice sau pirimidinice.
Bazele purinice sunt adenina si guanina: Bazele pirimidinice sunt citozina, timina si uracilul :
Bazele purinice sunt adenina si guanina:
Bazele pirimidinice sunt citozina, timina si uracilul :
Nomenclatura : numele fiecarui nucleotid este derivat de la baza azotata care intra in constitutie. Baza
Nomenclatura : numele fiecarui nucleotid este derivat de la
baza azotata care intra in constitutie.
Baza azotata
Nucleozid
Nucleotid
Adenina
Adenozina
AMP, ADP, ATP
Guanine
Guanozina
GMP, GDP, GTP
Citozina
Citidina
CMP, CDP, CTP
Timina
Timidina
TMP, TDP, TTP
Uracil
Uridina
UMP, UDP, UTP
Exemplu : ATP (adenozin-trifosfat): Importanta nucleotidelor : •Intra in constitutia acizilor ribonucleici si dezoxiribonucleici •Au rol
Exemplu : ATP (adenozin-trifosfat):
Importanta nucleotidelor :
•Intra in constitutia acizilor ribonucleici si dezoxiribonucleici
•Au rol in procesele de biosinteza a glucidelor (UTP), lipidelor (CTP)
•Sunt substante macroergice, indeplinind rolul de donori universali de
energie.
Acidul dezoxiribonucleic (ADN) • Moleculele de ADN sunt formate din 2 lanturi de polinucleotide antiparalele (3’5’)
Acidul dezoxiribonucleic (ADN)
Moleculele de ADN sunt formate din 2 lanturi de polinucleotide
antiparalele (3’5’) complementare.
Bazele azotate situate fata in fata pe cele doua catene sunt legate prin
legaturi de hidrogen si sunt orientate spre interiorul moleculei, in timp ce
pentozele si acidul fosforic sunt orientate spre exterior (formeaza scheletul).
Molecula de ADN poate fi denaturata de caldura
.
Structura secundara a ADN este reprezentata de un alfa helix, cu un pas de 3,4
nm (aprox. 10 perechi de baze pentru fiecare tur al elicei).
Bazele azotate complementare: A = T si G = C
Acidul ribonucleic (ARN) rARN = acid ribonucleic ribosomal (participa la structura ribozomilor) tARN= acid ribonucleic de
Acidul ribonucleic (ARN)
rARN = acid ribonucleic ribosomal (participa la structura ribozomilor)
tARN= acid ribonucleic de transfer, transporta aminoacizii activati pentru
transductie; prezinta anticodoni care vor recunoaste codonii de pe mRNA
mARN = acid ribonucleic mesager, transporta informatia genetica de la
nivelul nucleului (unde se formeaza acizii nucleici, in citoplasma, unde are
loc formarea proteinelor pe care ei o induc)
Structura secundara a ARN:
ARN difera de ADN prin cateva caracteristici:
1.Este mai scurt (70 - 10 000 nucleotide)
2.Contine riboza in locul dezoxiribozei
3.Uracilul (baza azotata specifica ARN) inlocuieste timina (specifica
AND-ului)
CURS 6 1. Notiuni descriptive ale biomoleculelor 2. Glucide 3. Lipide 4. Proteine
CURS 6
1.
Notiuni
descriptive
ale
biomoleculelor
2. Glucide
3. Lipide
4. Proteine
MEMBRANELE CELULARE •Frontiera intre interiorul si exteriorul celulei. •Controleaza schimburile celulare. • Delimiteaza si organitele celulare
MEMBRANELE CELULARE
•Frontiera intre interiorul si exteriorul celulei.
•Controleaza schimburile celulare.
• Delimiteaza si organitele celulare
COMPOZITIE CHIMICA
Lipide:
-
Fosfolipide
-
Colesterol
Proteine
Glucide
•Doua straturi fosfolipidice
•Proteine transversale sau periferice
•Polizaharide
•Colesterol – moduleaza fluiditatea membranara
PROTEINELE sunt ancorate in membrane prin portiuni hidrofobe. Sunt de doua tipuri: periferice si transversale Rolul
PROTEINELE sunt ancorate in membrane prin portiuni hidrofobe.
Sunt de doua tipuri: periferice si transversale
Rolul proteinelor membranare:
• Imunologic
Transport
Enzime
Receptori
Aderenta celulara
Glucidele Glucidele pot fi impartite in mai multe categorii: • Monozaharide • Dizaharide • Oligozaharide •
Glucidele
Glucidele pot fi impartite in mai multe categorii:
Monozaharide
Dizaharide
Oligozaharide
Monozaharidele –sunt molecule formate din C, H si O. Sunt polialcooli cu o grupare
aldehidica (aldoze) sau o grupare cetonica (cetoze).
Cele mai multe dintre ele au formula generala C n H 2n O n .
Polizaharide
Clasificare: Trioze, Tetroze, Pentoze, Hexoze
Pentoze : riboza si dezoxiriboza .
Hexozele : glucoza (G), galactoza (Gal), manoza , fructoza (F).

Dizaharidele

Dizaharidele sunt glucide formate din doua monozaharide legate prin legatura glicozidica (1-4, 1-6, sau 1-2 glicozidica).

Zaharoza se formeaza dintr-o molecula de glucoza si una de fructoza (prin eliminarea unei molecule de apa). Acest tip de reactie se numeste reactie de condensare (sau sinteza prin deshidratare). Reactia inversa este numita hidroliza.

Dizaharidele cele mai intalnite sunt :

Lactoza = glucoza-galactoza Maltoza = glucoza-glucoza Zaharoza = glucoza-fructoza

Polizaharide Cele mai multe polizaharide sunt polimeri de glucoza. Cele mai cunoscute polizaharide sunt : •
Polizaharide
Cele mai multe polizaharide sunt polimeri de glucoza.
Cele mai cunoscute polizaharide sunt :
Amidonul (vegetal)
Glicogenul (animal)
Celuloza (vegetal)
Amidonul
Este forma de depozit (de rezerva) a glucozei in regnul vegetal.
Glicogenul
Este un polimer de glucoza, polizaharid ramificat, asemanator
amilopectinei, prezent in muschiul si ficatul regnului animal. Reprezinta forma
de depozit in organism a excesului de glucide.
Celuloza
Celuloza este un polimer de glucoza. Este formata din lanturi lungi lineare
de molecule de glucoza legate una de cealalta, prin legaturi diferite de cele din
amidon si glicogen (tip beta 1-4 in celuloza fata de tip 1-6 in amidon).

Lipide

Lipidele se clasifica in trei categorii:

Trigliceride (grasimi neutre sau triacilgliceroli)

Fosfolipide

Steroizi

Trigliceridele pot fi saturate, mononesaturate sau polinesaturate. Acesti termen arata gradul de saturare in hidrogen a acizilor grasi.

  • - Acizii grasi saturati:

Intr-un acid gras saturat, toate legaturile intre carboni sunt legaturi simple (nu exista legaturi duble) ..

  • - Acizii grasi mononesaturati:

Un acid gras mononesaturat contine o singura dubla legatura carbon-

carbon.

  • - Acizii grasi polinesaturati :

Un acid gras polinesaturat contine mai multe legaturi duble.

Rolul trigliceridelor Trigliceridele reprezinta o rezerva de energie. Tot surplusul alimentar in glucide, lipide sau in
Rolul trigliceridelor
Trigliceridele reprezinta o rezerva de energie. Tot surplusul alimentar in
glucide, lipide sau in proteine se poate transforma in trigliceride.
Digestia trigliceridelor: are loc in intestin, iar molecula de triglicerid este
transformata in monoglicerid si doi acizi grasi, sub actiunea lipazei
pancreatice
FOSFOLIPIDELE (FOSFOGLICEROLIPIDELE) Fosfolipidele sunt formate din glicerol, doi acizi grasi, un grup fosfat si un rest
FOSFOLIPIDELE (FOSFOGLICEROLIPIDELE)
Fosfolipidele sunt formate din glicerol, doi acizi grasi, un grup fosfat si
un rest care poate fi etanolamina, colina, serina, inozitol.
STEROLII Sterolii sunt molecule care au la baza nucleul sterol. Testosteronul si estrogenii sunt hormoni sexuali,
STEROLII
Sterolii sunt molecule care au la baza nucleul sterol.
Testosteronul si estrogenii sunt hormoni sexuali, responsabili de aparitia
caracterelor sexuale secundare.
Colesterolul intra in compozitia tuturor membranelor si este precursor pentru
vitamina D, hormoni steroizi si saruri biliare. Colesterolul este implicat de
asemeni in patologia aterosclerozei, resposabila de aparitia bolii ischemice
cardiace.
Cei mai intalniti steroizi sunt :
• colesterolul
• testosteronul
• cortizonul
• estradiol.
CURS 7 1. ENZIME 1. Definitie 2. Structura 3. Clasificare
CURS 7
1.
ENZIME
1.
Definitie
2.
Structura
3.
Clasificare
ENZIME Enzimele (biocatalizatori), sunt catalizatorii reactiilor din organismele vii. Clasificarea enzimelor: Nr. Clasa si subclasa Reactii
ENZIME
Enzimele (biocatalizatori), sunt catalizatorii reactiilor din organismele vii.
Clasificarea enzimelor:
Nr.
Clasa si subclasa
Reactii catalizate
1.
Oxidoreductaze :
oxidoreducere
-
Dehidrogenaze
-
Oxidaze
-
Reductaze
-
Peroxidaze, Catalaze
-
Hidroxilaze
2.
Transferaze :
-
Transaldolaze si transcetolaze
Transefrul unei grupari de la un
donor la un acceptor
-
Acil-, metal-,glicozil- si amino-transferaze
-
Fosfotransferaze - Kinaze
3. Hidrolaze : Hidroliza - Esteraze - Glicozidaze - Peptidaze - Fosfataze - Tiolaze - Ribonucleaze
3.
Hidrolaze :
Hidroliza
-
Esteraze
-
Glicozidaze
-
Peptidaze
-
Fosfataze
-
Tiolaze
-
Ribonucleaze
4.
Liaze :
-
Decarboxilaze
Scindarea nehidrolitica a unei
legaturi covalente, eliminare de CO 2 ,
NH 3 , apa
-
Aldolaze
-
Hidrataze
5.
Izomeraze :
Izomerizare
-
Racemaze
-
Epimeraze
-
Izomeraze
-
Mutaze
6.
Ligaze :
Formarea unei noi legaturi covalente
(de regula, cu consum de ATP)
-
Sintetaze
-
Carboxilaze
Denumirea enzimelor: numele substratului + numele reactiei catalizate + sufixul “aza” Structura si clasificarea enzimelor: enzimele
Denumirea enzimelor: numele substratului + numele reactiei
catalizate + sufixul “aza”
Structura si clasificarea enzimelor: enzimele sunt proteine specializate,
clasificate in :
•Enzime simple
•Enzime complexe, formate dintr-o parte proteica numita apoenzima si o
parte neproteica, numita coenzima (forme biologic active ale vitaminelor
hidrosolubile, metale, etc.)
Activitatea catalitica :
Molecula asupra careia actioneaza enzima se numeste substrat, iar cea care
rezulta din reactie, produs .
Substratul se leaga doar la o portiune din enzima, centrul activ sau centrul
catalitic.
▪situsul activ : un grup de aminoacizi, de pe suprafata apoenzimei care
determină activitatea acesteia (aminoacizii pot fi la distanţă in cadrul structurii
primare dar apropiati în structura tertiara).
▪situsul allosteric: există la unele enzime dar difera de situsul activ -este
un situs de legare a unor molecule mici, care determina o modificare a afinitatii
de legătură a substratului.
Cinetica enzimatica: se ocupa cu studiul vitezei enzimatice si a factorilor care o influenteaza. E +
Cinetica enzimatica: se ocupa cu studiul vitezei enzimatice si a factorilor care
o influenteaza.
E + S ES P+E
Factorii care inflenteaza activitatea enzimelor sunt :
•Temperatura: viteza de reactie creste cu cresterea temperaturii si este maxima la o
temperatura de 37 C, dupa care, odata cu depasirea unor limite de temperatura, prin
denaturare, viteza scade pana la oprirea completa.
•pH-ul : viteza de reactie este maxima la un pH optim, care reflecta pH-ul locului unde
actioneaza enzima in vivo.
•Concentratia enzimei: pentru o concentratie constanta de substrat, viteza de reactie este
proportionala cu cantitatea de enzima.
•Concentratia substratului (ecuatia Michaelis-Menten): viteza este proportional in orice
moment cu concentratia ES si este maxima cand toata enzima se afla sub forma de
complex ES; KM arata afinitatea E pentru S (relatie invers proportionala)
SPECIFICITATEA ENZIMELOR Specificitate de substrat Specificitatea de substrat a enzimelor reflecta abilitatea unei enzime de a
SPECIFICITATEA ENZIMELOR
Specificitate de substrat
Specificitatea de substrat a enzimelor reflecta abilitatea unei enzime de a distinge
intre unul sau mai multe substrate si este rezultatul interactiunii enzima-substrat.
•Specificitatea absoluta: enzimele actioneaza asupra unui singur substrat
•Specificitate de grup : enzimele actioneaza asupra unui anumit tip de legatura
si catalizeaza un grup restrans de substrate (similare ca structura)
•Stereospecificitatea : enzimele actioneaza numai asupra unui stereoizomer sau
determina formarea numai unui anumit stereoisomer
Specificitate de reacţie
Definiţie: ▪ capacitatea fiecărei enzime de a cataliza un anumit tip de reacţie
▪ proprietate ce stă la baza clasificării enzimelor
•OXIDO-REDUCTAZE: enzime ce catalizează reacţii de oxido-reducere
•TRANSFERAZE: catalizează transferul unei grupari de la o moleculă la alta
•HIDROLAZE : enzime ce catalizează reacţii de hidroliză
•LIGAZE : enzime ce catalizează legarea substratului cu formare de noi legături
•LIAZE : enzime ce catalizeaza ruperea unor substrate (fără ajutorul apei)
•IZOMERAZE: enzime ce catalizează reacţii de izomerizare.
CURS 8 1. ENZIME - continuare 1. Reglarea activitatii 2. Izoenzime
CURS 8
1.
ENZIME - continuare
1.
Reglarea activitatii
2.
Izoenzime
INFLUENTA FACTORILOR ALLOSTERICI (a efectorilor sau modulatorilor, de tip ACTIVATORI sau INHIBITORI) Inhibitia activitatii enzimelor Poate
INFLUENTA FACTORILOR ALLOSTERICI
(a efectorilor sau modulatorilor, de tip ACTIVATORI sau INHIBITORI)
Inhibitia activitatii enzimelor
Poate fi reversibila sau ireversibila.
Inhibitia reversibila poate fi competitiva sau necompetitiva.
In cea competitiva, inhibitorul competitiv se aseamana structural cu
substratul si se leaga la centrul activ al enzimei. Inhibitia poate fi reversata
prin cresterea concentratiei substratului.
In inhibitia necompetitiva, inhibitorul nu se aseamana structural cu
substratul si nu se leaga la centrul activ al enzimei (se ataeaza in situsurile
alosterice)
Inhibitia ireversibila (inactivarea) se caracterizeaza prin legarea puternica
a inhibitorului la enzima, ceea ce determina inactivarea enzimei, prin
formarea de complexe EI.

Reglarea activitatii enzimatice:

Modificari cantitative :

Enzime inductibile- sinteza lor este crescuta printr-un proces de inductie enzimatica Enzime represibile sinteza lor este reprimata prin represie

Modificari conformationale :

Efectori / modulatori alosterici : se leaga in alt situs decat cel catalitic pot fi pozitivi sau negativi (feed back) Modificari covalente reversibile = interconversia unei enzime intre forma activa si cea inactiva prin fosforilare-defosforilare (catalizate de kinaze sau

fosfataze).

Modificari covalente ireversibile = detasarea unor fragmente din enzima sub actiunea unor factori locali si demascarea centrului activ (enzime secretate sub forma de zimogeni)

IZOENZIME Reprezinta forme multiple ale aceleiasi enzime care catalizeaza aceeasi reactie, dar difera intre ele prin structura primara, greutate moleculara, afinitate pentru substrat, reglare. Pot fi separate prin electroforeza si au o semnificatie clinica deosebita, in diagnosticul diferential. Exemple:

LDH (lactat dehidrogenaza ) are 5 izoenzime si este un tetramer cu lanturi M (muscle) si H (heart).

CPK (creatin fosfokinaza) este un dimer (lanturi M si B) si are 3 izoenzime

Relatia enzime patologie Enzimele se clasifica in functionale si nefunctionale. Enzimele functionale sunt secretate in diverse organe , iar activitatea lor serica scade in cazul afectarii acelor organe. Enzimele nefunctionale au o concentratie crescuta in ser, odata cu distrugerile celulelor de origine (ex : transaminazele cresc in hepatite).

CURS 9 1. VITAMINE 1. Clasificare 2. Vitamine liposolubile 3. Vitamine hidrosolubile
CURS 9
1.
VITAMINE
1.
Clasificare
2.
Vitamine liposolubile
3.
Vitamine hidrosolubile
VITAMINELE Vitaminele sunt substante organice relativ simple, prezente in alimente, fiind indispensabile vietii. Aceste substante actioneaza
VITAMINELE
Vitaminele sunt substante organice relativ simple, prezente in
alimente, fiind indispensabile vietii. Aceste substante actioneaza
ca si catalizatori ai reactiilor biochimice din organism.
Vitaminele
liposolubile
:
sunt
vit.
A (betacarotenul si
precursorii ), D, E si K.
Vitaminele hidrosolubile ; sunt vitaminele coplexului B, C.
O vitamina hidrosolubila se dizolva in apa. Ele nu pot fi stocate in organism
timp indelungat, excesul fiind rapid eliminate prin urina.
Vitaminele liposolubile se depoziteaza in tesutul adipos si in ficat, excesul
fiind mai dificil de eliminat. Un nivel crescut de vitamine liposolubile poate fi
toxic pentru organismul uman.
Vitaminele hidrosolubile : VITAMINA B 1 – TIAMINA TPP – forma activa. - este coenzima enzimelor
Vitaminele hidrosolubile :
VITAMINA B 1 – TIAMINA
TPP – forma activa.
- este coenzima enzimelor implicate in
decarboxilarea oxidativa a cetoacizilor – piruvat DH;
coenzima pentru transcetolaze si transaldolaze.
VITAMIN A B 2 - RIBOFLAVINA FMN si FAD – sunt formele active - sunt coenzime
VITAMIN A B 2 - RIBOFLAVINA
FMN si FAD
– sunt formele active
- sunt coenzime pentru
-
DH flavinice (ex : SDH)
-
glicerol 3 P – DH
-
xantin oxidaza (XO)
VITAMINA B 3 – NICOTINAMIDA (VITAMINA PP) NAD si NADP – forme active NAD – coenzima
VITAMINA B 3 – NICOTINAMIDA (VITAMINA PP)
NAD si NADP – forme active
NAD – coenzima pentru DH piridinice
NADP – coenzima pentru reductaze
Structura Nicotinamid- adenine- di nucleotid (NAD+) si NADP
Vitamina PP (B3) provine din Trp Deficitul de vitamina PP – conduce la afectiunea PELAGRA –
Vitamina PP (B3) provine din Trp
Deficitul de vitamina PP – conduce la
afectiunea PELAGRA – maladia celor 3 D:
Diaree, Dermatita, Dementa
•VITAMINA B 6 – piridoxal P-5-P - este forma activa - coenzima pentru decarboxilaze si transaminaze
•VITAMINA B 6 – piridoxal
P-5-P - este forma activa - coenzima pentru decarboxilaze si
transaminaze
•VITAMINA B 5 – Ac. PANTOTENIC Panteteina si COENZIMA A (HS-CoA) – forme active COENZIMA A
•VITAMINA B 5 – Ac. PANTOTENIC
Panteteina si COENZIMA A (HS-CoA) – forme active
COENZIMA A (HS-CoA) –coenzima Transacilazelor (implicate in
metabolismul AG)
Reactii catalizate: reactii de acilare si reactii de condensare
BIOTINA
Structura:
Forma activa: CARBOXI-Biotina – Coenzima pentru carboxilaze
(ex. Piruvat Carboxilaza)
• COBALAMINA (vitamina B12) Forme active: - ADENOSILCOBALAMINA – Coenzima enzimei MMM (metil malonil mutaza, ce
• COBALAMINA (vitamina B12)
Forme active:
- ADENOSILCOBALAMINA – Coenzima enzimei MMM (metil
malonil mutaza, ce transforma Metil Malonil CoA in succinil CoA)
- METILCOBALAMINA - Coenzima enzimei Met Sintetaza, ce
transforma HomoCys in Met
Tipuri de reactii catalizate de catre enzimele care au drept coenzima
formele active ale vitaminei B 12 : izomerizare si transfer de
grupari metil.
Forma Vitamine Nume coenzima Rol Hipovitaminozele tica TPP Vitamina Tiamina B1 Enzime de decarboxilare oxidativa a
Forma
Vitamine
Nume
coenzima
Rol
Hipovitaminozele
tica
TPP
Vitamina
Tiamina
B1
Enzime de decarboxilare
oxidativa a cetoacizilor
Piruvat DH,  cetoglutarat- DH
Metabolismul glucidic
(antinevritic si anti-beriberi)
Polinevrite, edeme,
miocardite, beriberi
NADH – DH, Xantin Oxidaza
Leziuni ale mucoasei
Vitamina
FMN
Riboflavina
DH flavinice : SDH, glicerol 3 P bucale, linguale si
B2
FAD
-DH
modificari oculare
Vitamina
B3 (sau PP)
NAD +
Nicotinamida
NADP
DH piridinice : LDH, MDH,
IC-DH
Reductaze (MetHb reductaza)
Afectiuni ale parului,
pelagra
Acil-Transferaze Vitamina Acidul HSCoA B5 pantotenic Metabolismul glucidic, lipidic, proteic si sinteza anumitor hormoni. Transaminaze, Leziuni
Acil-Transferaze
Vitamina
Acidul
HSCoA
B5
pantotenic
Metabolismul glucidic, lipidic,
proteic si sinteza anumitor
hormoni.
Transaminaze,
Leziuni cutanate, tulburari
Vitamina
P-5-P
Piridoxal
B6
aa Decarboxilaze (enzime
implicate in metabolismul
aminoacizilor)
neurologice (convulsii),
polinevrite
Vitamina
Biotina
CarboxiBioti
Carboxilaze
B8
Tulburari digestive, ataxie si
modificari cutanate.
na
Transferaze a unor fragmente
THF
Vitamina
cu un singur atom de C.
Tulburari digestive si
Acid folic
B9
Sinteza purinelor, pirimidinelor neurologice. Astenie
si a acizilor aminati.
Adenosil-Cb MMM (Metil malonil mutaza) Metil-Cb Vitamina Met-Sintetaza Anemia Biermer, glosita, Cobalamina B12 Metabolismul acizilor nucleici,
Adenosil-Cb
MMM (Metil malonil mutaza)
Metil-Cb
Vitamina
Met-Sintetaza
Anemia Biermer, glosita,
Cobalamina
B12
Metabolismul acizilor nucleici, tulburari neurologice.
sinteza metioninei, antianemic
(rol in hematopoieza)
Acid
Vitamina C
Sinteza colagenului si a
globulelor rosii, antiscorbutica,
ascorbic
stimularea apararii imunitare.
Scorbut, septicemia si
sindroame infectioase, boli
cardiovasculare si
hipertensiune.
Curs 10 •Vitamine liposolubile-continuare Lantul respirator si forsforilarea oxidativa
Curs 10
•Vitamine liposolubile-continuare
Lantul
respirator
si
forsforilarea
oxidativa

VITAMINELE LIPOSOLUBILE

Vitamina A este indispensabila dezvoltarii si functionarii tesutului epitelial si in procesul vederii. Vitamina D :

este sintetizata din colesterol sub actiunea razelor UV are 2 forme : D 2 (ergocalciferol) si D 3 (colecalciferol). Intervine in absorbtia calciului si a fosforului, avand actiune sinergica cu parathormonul. Previne aparitia rahitismului. Vitamina E (tocoferol) Principalul rol este cel antioxidant, protector al membranelor celulare Alte functii: antiagregant, protejeaza eritrocitele, influienteaza nivelul colesterolului, rol in reproducerea organismelor.

Vitamina K

Este sintetizata endogen, de catre flora intestinala, putand fi preluata si din exterior (sursa exogena).

Este utilizata in sintetizarea protrombinei, esentiala in coagularea sangelui. Este importanta in functionarea hepatica, in stocarea glicogenului si in metabolismul osos. Vitaminele K 1 si K 2 sunt cele naturale, iar K 3 este cea sintetica (menadiona). Vitamina K1 are rol in activarea urmatorilor factori (sintetizati sub forma inactiva in ficat), avand rol de coenzima pentru carboxilaze, responsabile de carboxilarea resturilor de Glu din acesti factori de coagulare :

Factorul IX din coagulare (calea endogena) Factorul VII (calea exogena) Factorii II si X (cale comuna) Vitamina K 2 faciliteaza fixarea calciului (sub forma de hidroxiapatita) pe osteocalcina. Antivitaminele K impiedica absorbtia intestinala a acestei vitamine liposolubile.

Vitamina Nume Rol Hipovitaminoze Vitamina A Retinol Favorizeaza procesele de crestere, intervine in procesul vederii (antixeroftalmica)
Vitamina
Nume
Rol
Hipovitaminoze
Vitamina A
Retinol
Favorizeaza procesele de
crestere, intervine in
procesul vederii
(antixeroftalmica)
Deficit de crestere,
cecitate
Antirahitica,
Rahitism,
Vitamina D
Calciferol
favorizeaza absorbtia
hipoparatiroidism
calciului si a fosforului
Sterilitate,
Antioxidant
Vitamina E
Tocoferol
Antisterilitate
Anemia hemolitica a
nou-nascutului.
Vitamina K1
Filoquinona
Antihemoragica
(coagularea sangelui),
fixarea calciului in os
Hemoragie prin
avitaminoza K
Vitamina K2
Menaquinona
LANTUL RESPIRATOR SI FOSFORILAREA OXIDATIVA Fosforilarea oxidativa reprezinta ansamblul compusilor si mecanismelor care asigura sinteza ATP
LANTUL RESPIRATOR SI FOSFORILAREA OXIDATIVA
Fosforilarea oxidativa reprezinta ansamblul compusilor si mecanismelor care
asigura sinteza ATP din ADP si Pi pe baza energiei eliberate in lantul respirator.
In cadrul acestui proces, cuplat cu lantul respirator, se realizeaza sinteza
propriu-zisa de ATP.
Lantul respirator si fosforilarea oxidativa se desfasoara in mitocondrii in toate
celulele aerobe.
Componentele lantului respirator :
•Flavoproteine : NADH-DH (coenzima FMN), SUCCINAT-DH (coenzima
FAD)
•Coenzima Q (ubichinona)
•Citocromii (hemoproteine cu valenta variabila a Fe2+/Fe3+
Au fost identificate trei locuri in lant, ca furnizoare de energie pentru fosforilare :