Sunteți pe pagina 1din 29

REFERAT

Disciplin: Chimie Profesor: Buruian Marlena Elev: Nicolaiev Claudiu Clasa: a XI-a B

CUPRINS

1. Hormoni

1.1. Introducere 1.2. Clasificare 1.3. Efecte ale hormonilor 1.4. Hormoni sintetizai chimic 1.5. Cei mai importani hormoni i rolurile acestora

2. Proteine

2.1. Introducere 2.2. Sinteza proteinelor 2.3. Clasificare, proprieti chimice i fizicochimice 2.4. Structura proteinelor 2.5. Rolul proteinelor

3. Bibliografie

1. Hormoni
1.1. Introducere
Hormonii sunt substane biochimice care transmit informaii de la un organ sau esut la altul, fiind secretai de glandele endocrine sau de alte esuturi, care stimuleaz i coordoneaz activitatea anumitor organe sau a ntregului organism. Spre deosebire de sistemul nervos, unde informaiile de la centru (creier sau mduva spinrii) se propag prin prelungirile axonice sau dendritice cu o vitez mare, de ordinul fraciunilor de secund, informaiile transmise pe cale hormonal sunt mai lente (n cazul adrenalinei, dureaz secunde, pe cnd n cazul celorlali hormoni dureaz zile pn cnd informaiile ajung la organul sau esutul int). Hormonii au fost descoperii la nceputul secolului XX, iar termenul a fost pentru prima oar folosit n anul 1905 de ctre psihologul englez Ernest Starling. Fiind substane care acioneaz pe anumite organe int ce au receptori speciali n membrana celular care leag moleculele hormonului respectiv, unde se declaneaz o serie de reacii biochimice, hormonii ptrund prin membrana celular i ajung n citoplasma i nucleul celulei. Hormonii din organismul animal sunt produi i de glandele endocrine: hipofiz, epifiz, tiroid, paratiroid, pancreas, glandele suprarenale cu corticosuprarenala i insulele Langerhans, gonadele sau glandele genitale. Denumirea de glande endocrine sau glande cu secreie intern se datoreaz faptului c hormonii produi de glandele respective se vars direct n snge, fiind transportai pe calea sanguin la organul int. Hormonii produi de plante se numesc fitohormoni (au un nucleu format din o grupare fenolic i steroid) i, asemntor hormonilor produi de organismul animal, acioneaz la distan, fiind suficient o cantitate foarte mic, de ordinul nanogramelor. tiina care se ocup cu studiul glandelor endocrine i hormonilor se numete endocrinologie.

1.2. Clasificare
Clasificarea hormonilor se face n funcie de raza de aciune, solubilitate, structura chimic i locul de sintez. Clasificarea hormonilor n funcie de raza de aciune n funcie de raza de aciune, hormonii sunt grupai n: Hormoni locali: autocrini i paracrini Hormoni endocrini Neurohormoni

Hormoni endocrini Hormonii endocrini respect definiia clasic, fiind sintetizai i secretai de celule specializate, urmnd s ajung la celula int prin intermediul sistemului circulator. Ei sunt legati de proteine transportoare, n cazul hormonilor hidrofobi, sau liberi n snge, n cazul hormonilor hidrofili. Hormonii paracrini Hormonii paracrini nu respect definiia clasic dat hormonilor, fiind sintetizai de o celul specializat, urmnd s acioneze asupra celulelor nvecinate, fr a mai ajunge n sistemul circulator. Hormonii autocrini Hormonii autocrini sunt sintetizai i secretai de ctre o celul n spaiul extracelular, acionnd ca mesager asupra aceleiai celule. n acest caz, celula int i celula secretoare reprezint de fapt aceeai celul. Neurohormonii Neurohormonii sunt o categorie special de substane chimice produse de ctre celulele nervoase, eliberate n snge prin terminaiile axonale i apoi vehiculate prin sistemul circulator pn la nivelul celulei int. Prin intermediul neurohormonilor se realizeaz interaciunea dintre sistemul nervos i sistemul endocrin. Clasificare hormonilor n funcie de solubilitate n funcie de solubilitate, hormonii se pot clasifica n hormonii hidrosolubili (hidrofili) i hormoni liposolubili (hibrofobi). Hormonii liposolubili necesit proteine transportoare pentru a fi vehiculai prin snge pn la nivelul celulei int. De asemenea, aceti hormoni prezint capacitatea de a traversa stratul dublu lipidic al membranei celulare, ptrunznd n interiorul celulei, unde se afl receptori specifici fie n citoplasm, fie legai de cromatin la nivelul nucleului. Hormonii hidrosolubili circul liberi prin sistemul circulator, ns nu pot traversa membrana celular. Receptorii pentru acest tip de hormoni se afl ncorporai n membrana celular, determinnd producia de mesageri secunzi la nivelul spaiului citoplasmatic, hormonul fiind considerat mesager primar.

Hormonii hidrosolubili Hormonii peptidici Hormonii proteici Hormonii derivati din aminoacizi Hormoni liposolubili Hormonii steroizi Hormonii tiroidieni Clasificarea hormonilor dup structura chimic Hormoni derivai din aminoacizi Hormonul Dopamina Adrenalina Noradrenalina Histamina Serotonina 3,5,3'triiodotironina Aminoacid prec ursor Tyrozina Tirozina Tirozina Histidina Triptofan Tirozina Loc de sintez Hipotalamus, medulosuprarenal Medulosuprarenal Medulosuprarenal, nervi periferici Celule bazofile, celule care se regenereaz Ficat, nervi simpatici Glanda tiroid

Hormoni polipeptidici, proteici i glicoproteici Numr de resturi aminoacidic e 3 5 5 8 9 9 10

Hormon Hormonul eliberator al tireotropinei (TRH) Met-encefalina Leu-encefalina Angiotensina II Vasopresina (ADH) Ocitocina Hormonul eliberator al gonadotropinelor (Gn-RH)

Loc de sintez Hipotalamus Hipotalamus Hipotalamus Snge Neurohipofiz Neurohipofiz Hipotalamus

Somatostatina (GH-RIH) Gastrina Hormonul melanocitostimulator (MSH) Secretina Peptidul intestinal vasoactiv (VIP) Glucagonul -endorfina Calcitonina Colecistokinina (CCK) Polipeptidul pancreatic Hormonul adenocorticotrp (corticotropina, ACTH) Hormonul eliberator de corticotropina (CRH) Peptidul inhibitor gastric (GIP) Hormonul eliberator al hormonului de crestere (GH-RH) Insulina

14 17 27 27 28 29 31 32 33 36 39 41 43 44 51

Hipotalamus Mucoas gastric duodenal Hipofiz anterioar Duoden i jejun Duoden i jejun Celule A () pancreatice Hipofiz anterioar Celule C tiroidiene Duoden i jejun Celule F pancreatice Hipofiz anterioar Hipotalamus Duoden i jejun Hipotalamus Celule B () pancreatice Glande salivare Ficat Ficat Celule parotidiene Celule albe din snge Hipofiz anterioar Hipofiz anterioar Hipofiz anterioar Placent Hipofiz anterioar

Factorul de crestere epiermal (EGF) 53 Factorul de crestere asemanator insulinei (IGF II) Somatomedina (IGF I) Hormonul parotidian Interleukine Prolactina (PRL) Hormonul tiroido-stimulator (TSH) Hormonul luteinizant (LH) Gonadotropina corionica umana (hCG) Hormonul foliculo-stimulator 67 70 84 Variabil 198 209 215 231 236

Hormoni steroizi Hormonii steroizi sunt hormoni ce au ca precursor comun colesterolul: estradiol

estron testosteron 1,2 dihidroxicolecalciferol cortisol aldosteron

Hormonii eicosanoizi Hormoniii eicosanoizi reprezint o serie de hormoni derivai din acidul arahidonic: prostaglandinele primare (clasice, PG) endoperoxizii prostaglandinici (PGG2 i PGH2) prostaciclina (PGI2) tromboxani (TX) leucotrienele (LT) Clasificarea hormonilor n funcie de locul de producere Hormonii sunt secretai la nivelul ntregului organism, putnd fi secretai de organe specializate sau de celule individuale ce prezint activitate secretorie. Hormoni hipotalamici hormonul eliberator hormonul eliberator hormonul eliberator hormonul eliberator hormonul eliberator

al al al al al

tireotropinei (trh) somatostatinei (gh-rih) gonadotropinelor (gn-rh) corticotropinei (crh) somatotropinei (gh-rh)

Hormoni hipofizari somatotropina numita i hormonul de crestere (gh) corticotropina numita i hormonul adenocorticotrop (acth) gonadotropine (gn) o hormonul luteinizant (lh) o hormonul foliculo-stimulator (fsh) tireotropina (tsh) prolactina (prl) Hormoni gastrointestinali gastrina colecistokinina (cck) secretina polipeptidul intestinal vasoactiv (vip) peptidul gastic inhibitor (gip) ghrelina peptidul yy parotina sialogastrona leptina motilina

Hormoni pancreatici insulina glucagonul somatostatina polipeptidul pancreatic Hormoni suprarenalieni epinefrina (adrenalina) norepinefrina (noradrenalina) cortisolul aldosterona Hormoni secretai de rinichi renina

1.3. Efecte ale hormonilor


Hormonii sunt compui cu aciune direct sau indirect asupra: - glicemiei (concentraia de zahr din snge), reglat prin insulin produs de pancreasul endocrin - lipemiei (concentraia de grsimi), reglat prin activitatea ficatului i pancreasului - senzaiei de foame - activitii sexuale la brbat sau femeie i reglarea ciclului menstrual - dezvoltrii sistemului osos - adaptrii la stres. Activitatea hormonal este dirijat prin: - axul hipotalamo-hipofizar printr-un sistem feedback - sistemul nervos vegetativ (parasimpatic i ortosimpatic) - prin concentraia n snge a calciului, glucozei etc.

1.4. Hormoni sintetizai chimic


Esena fiziologiei i patologiei glandelor endocrine este dependent de hormonii produi de glande. Aceste substane chimice au o structur chimic n general cunoscut. Majoritatea au fost sintetizai i pot fi folosii ca medicamente. Pentru unii din ei, a cror sintez chimic este dificil, cum este hormonul de cretere (GH) al hipofizei sau insulina pancreasului, s-au pus la punct tehnici de inginerie genetic; sunt produi de bacterii n care s-au introdus acizi dezoxiribonucleici recombinai, adic cu fragmente din acizii nucleici ai omului, care conin programul genetic de sintez a acestor hormoni. Progresele chimiei moderne au permis s se sintetizeze substane nrudite cu hormonii naturali, dar mult mai puternici dect ei, numite analogi sintetici hormonali, i care sunt folosii curent n terapeutic. Astfel, exist dexametazonul i prednisonul ca analogi ai cortizonului suprarenal, desmopresina ca analog al hormonului antidiuretic, dietilstilbestrolul ca analog al hormonilor estrogeni, buseralinul ca analog al neurohormonului gonadoliberin. Administrarea hormonilor sau a analogilor lor sintetici ca medicamente trebuie fcut cu mare pruden, deoarece sunt substane foarte active, care influeneaz puternic echilibrul organismului i sunt supui unei autoreglri extrem de precise prin mecanisme cibernetice rapide de feedback. De exemplu, orice gland endocrin produce hormonii ei specifici numai dac concentraia lor sangvin are tendina s scad i nu mai funcioneaz dac apare o cretere a nivelului sangvin a acestor hormoni. Dac administrm hormoni din afar, ca medicamente, fapt foarte rspndit mai ales cnd este vorba de hormonii cortizonici, glandele endocrine corespunztoare sunt blocate i se vor atrofia. n cazul suprarenalei, atrofia acesteia prin corticoterapia prelungit pune n pericol viaa.

1.5. Cei mai importani hormoni i rolurile acestora


Cei mai importani hormoni sunt: a) hormonii hipotalamici: hormonul eliberator ai somatotropinei (SRH sau GH-RH) hormonul eliberator ai tireotropinei (TRH), numit i tireoliberin, este cel mai bine cunoscut. Din punct de vedere chimic, este un tripeptid format din acid glutamic , histidin i prolin. Structura chimic a acestui compus prezint ns urmtoarele particulariti: acidul glutamic este sub forma ciclic, parolina este ncatenat prin hidrogenul iminic , iar gruparea carboxilic a parolinei se gsete sub form de amid hormonul eliberator al corticotropinei (CRH) se mai numete i corticoliberin i a fost pus n eviden prin cercetrile lui Saffran i Schally. S-a artat mai trziu c acest polipeptid este alctuit din 41 resturi de aminoacizi. Concomitent cu stimularea eliberrii de corticotropin (ACTH), CRH-ul stimuleaz i eliberarea de ctre adenohipofiz a unui alt compus biologic activ numit -endorfin. Aceasta are de asemenea structur polipeptidic i are aciunea opus CRH-ului; este deci un inhibator al ACTH-ului. hormonul eliberator al aigonadotropinelor (GN-RH) hormonul eliberator al somatostatinei (GH-RH) b) hormonii hipofizari: somatotropina (GH) este esenial n procesul de cretere, iar la adult are un rol important n activitile metabolice. Este sintetizat n celulele acidofile ale hipofizei anterioare, iar secreia sa din granulele de depozit intracelulare este reglat de hormonii hipotalamici GHRH i SRIF; sinteza lor depinde de neurotransmitori, ca serotonina, dopamina, norepinefrina i peptidele de eliberare a hormonului de cretere. corticotropina (ACTH), hormonul adenocorcotrop sau corticotropina stimuleaz creterea, dezvoltarea i activitatea secretorie a glandelor corticosuprarenale. Hipersecreia de ACTH determin hipertrofierea corticosuprarenalei i hipersecreie de hormoni ai acesteia, avnd ca urmare tulburri metabolice. gonadotropina (GnLH i FSH) controleaz funciile gonadelor feminine i masculine. De asemenea, controleaz secreia glandelor mamare la femeie. tireotropina (TSH) stimuleaza creerea, dezvoltarea i secretia de hormoni ai glandei tiroide prolactina (PRL) este secretat de hipofiza anterioar i eliberat episodic. Prolactina apare n ser sub trei forme diferite. Predomin forma monomeric (80 %) care este activ din punct de vedere biologic i imunologic; urmeaz n procent de 5-20 % forma dimeric care este biologic inactiv, iar n proporie de 0.5-5 % forma tetrameric, cu activitate biologic sczut. Organul int pentru prolactin este glanda mamar unde i exercit funcia lactogenic i galactopoietic.

c) hormonii gastrointestinali: gastrina este un hormon secretat de celulele G (localizate n poriunea distal a stomacului i n duoden) ca rspuns la stimularea vagal, ingestia de alimente/alcool/calciu sau prezena de secreie gastric alcalin. Dup eliberarea n circulaie ajunge la nivelul stomacului unde stimuleaz secreia de acizi, pepsin, factor intrinsec i insulin. colecistokinina este un hormon secretat de celulele duodenale, ca rspuns la prezena de alimente parial digerate n duoden. secretina este un hormon polipetidic secretat de mucoasa duodenal sub influena coninutului gastric acid. Are rol stimulator asupra secreiei pancreatice. d) hormonii pancreatici: insulina este singurul hormon al organismului cu aciune hipoglicemiant. El face ca glucoza din snge s intre n celule, care o folosesc pentru producerea de energie. glucagonul este un hormon secretat de ctre pancreas i care crete concentraia sangvin a glucozei. Glucagonul este indicat pacienilor diabetici n caz de hipoglicemie cauzat de o supradozare n insulin care a antrenat o stare de ru sau o com. e) hormonii trombocitari: tromboxani f) hormonii limfocitari: leucotrienele sunt substane chimice sintetizate de celulele mastoide, bazofile, macrofage i alte esuturi din esutul arahidonic. Leucotrienele sunt implicate n reaciile inflamatorii i n rspunsul imun; ele cresc permeabilitatea vaselor sangvine mici. Produc contracia muchilor netezi i atrag neutrofilele la locul infeciei. g) hormonii suprarenali: epinefrina sau adrenalina este un hormon produs de glanda suprarenal ce are un rol primordial n funcionarea sistemului nervos sinaptic. norepinefrina cortisolul este un hormon corticosteroid produs de ctre cortexul glandei suprarenale i care este implicat n rspunsul la stres. El crete tensiunea arterial, glicemia, i poate cauza infertilitate la femei. aldosterona h) hormonii renali: renina este o enzim secretat de o zon a rinichiului situat n apropierea glomerulilor i denumit aparat juxtaglomerular. Nivelul reninei n snge crete n cursul anumitor hipertensiuni, n cursul insuficienelor renale sau cardiace. Din contr, nivelul su scade n cursul unor dereglri hormonale de origine suprarenalian (hipercorticism, sindromul lui Conn).

i) hormonii din esutul miocardic atrial: polipeptidul natrinuretic.

2. Proteine
2.1. Introducere
Proteinele sunt substane organice macromoleculare formate din lanuri simple sau complexe de aminoacizi; ele sunt prezente n celulele tuturor organismelor vii n proporie de peste 50% din greutatea uscat. Toate proteinele sunt polimeri ai aminoacizilor, n care secvena acestora este codificat de ctre o gen. Fiecare protein are secvena ei unic de aminoacizi, determinat de secvena nucleotidic a genei. Proteinele sunt componente eseniale, alturi de ap, sruri anorganice, lipide, hidrai de carbon, acizi nucleici, vitamine, enzime ale materialelor lichide i gelificate din celule, n care se petrec interaciunile chimice i fizice intense cuprinse sub denumirea de via. De proteine depind multe funciuni importante ale organismelor vii. Sunt proteine unele substane cu puternic activitate biologic ale celulelor ca: enzimele, pigmenii respiratori, muli hormoni i anticorpii. Substana contractil din fibrele musculare, din cilii i din flagelele organismelor inferioare, care posed proprietatea de a transforma energia chimic n energie mecanic este de asemenea o protein. Proteinele care asigur funciuni se bucur de proprietatea nentlnit la alte combinaii, specificitatea. Proteinele diferitelor specii de animale i vegetale sunt tipice pentru aceste specii i se deosebesc de proteinele altor specii, n timp ce, de exemplu amidonul, glicogenul i grsimile nu difer dect puin de la o specie la alta. Deci, numrul proteinelor care se observ n natur este extrem de mare. Pe baza solubilitii se disting dou clase de proteine: proteine insolubile i solubile. Cele dinti, numite proteine fibroase, se gsesc n organismul animal n stare solid i confer esuturilor rezistena mecanic ( proteine de schelet) sau protecie mpotriva agenilor exteriori. De exemplu, keratina din pr, unghii, copite, epiderma, colagenul din piele, oase i tendoane, miozina din muchi i fibroina din mtase. n vegetale nu se gsesc proteine fibroase; funciunea lor este ndeplinit n plante de celuloz. Proteinele fibroase se dizolv numai n acizi i baze concentrate, la cald, dar aceasta dizolvare este nsoit de o degradare a macromoleculelor; din soluiile obinute nu se mai regenereaz proteina iniial. Proteinele solubile sau globulare apar n celule n stare dizolvat sau sub form de geluri hidratate. Albuminele sunt solubile n ap i n soluii diluate de electrolii (acizi, baze, sruri); globulinele sunt solubile numai n soluii de electrolii. Din categoria aceasta fac parte toate proteinele cu proprieti fiziologice specifice: poteinele din serul sanguin, enzimele, hormonii proteici, anticorpii i toxinele.

O categorie important sunt proteidele sau proteinele conjugate, combinaii ale unei proteine cu o component neproteic.

2.2. Sinteza proteinelor


Biosinteza Biosinteza proteinelor este un proces prin care fiecare celul i sintetizeaz proteinele proprii, prin intermediul unui proces care include multe etape, sinteza ncepnd cu procesul de transcripie i terminnd cu procesul de translaie. Procesul dei similar, este diferit n funcie de celul: eucariot sau procariot. Transcripia Procesul de transcripie necesit prezena unei singure molecule de ADN dublu catenar, numit ADN "ablon", molecul care intr n procesul de "iniiere". Aici acioneaz enzima ARN polimeraza, enzim care se leag de o anumit regiune din molecula de ADN, regiune (denumit promoter), de unde va ncepe transcripia. Pe msur ce ARN polimeraza se leag de promoter, lanurile de ADN vor ncepe sa se desfac. Urmtorul proces n care intr ADN este procesul de elongaie (alungire a catenei). Pe msur ce ARN polimeraza se mic de-a lungul catenei de ADN, are loc sinteza ribonucleotidelor complementare (ARNm - ARN mesager). Acest ARN, dup cum i arat i numele, se poate deplasa i n alte pri ale celulei cum ar fi reticulul endoplasmatic sau citoplasma. Are loc adiia unei grupri 5', grupare dinucleotidic care are rolul de a asigura stabilitatea ARN i de a-l transforma n ARN matur. O secven de aminoacizi este grefat n poziia 3' terminal pentru protecie, dar i pentru a sluji drept ablon pentru procesele urmtoare. Mai departe are loc formarea ARN, care este apoi utilizat n ribozomi pentru sinteza proteinelor. La procariote legarea ARN de ribozomi are loc dup ce acesta este ndeprtat de nucleoid; n contrast la procariote acest proces are loc chiar n membrana nuclear i apoi translocat n citoplasm. Rata sintezei proteic poate ajunge la circa 20 aminoacizi la procariote, mult mai puin la eucariote. Translaia n timpul translaiei ARNm transcris din ADN, acesta este decodat de ribozomi pentru sinteza proteinelor. Procesul este divizat n trei etape: iniierea elongarea faza terminal. Ribozomul are situsuri de legare care permit altei molecule de ARNt (ARN de transfer), s se lege de o molecul de ARNm, proces nsoit de prezena unui anticodon. Pe msur ce ribozomul migreaz de-a lungul moleculei de ARNm (un codon o dat) o alt molecul de ARNt este ataat la ARNm. Are loc eliberarea ARNt primar, iar aminoacidul care este ataat de acesta este legat de ARNt secundar, care l leag de o alt molecul de aminoacid. Translaia continu pe msur ce lanul de aminoacid este format. La un moment dat apare un codon de stop, o secven format din 3 nucleotide (UAG, UAA), care semnaleaz sfritul lanului proteic. Chiar dup terminarea translaiei,

lanurile proteice pot suferi modificri post-translaionale i plierea lanului proteic, responsabil de structura secundar i cea teriar. Modificrile posttranslaionale se refer la posibilitatea formrii de legturi disulfidice, sau de ataarea la scheletul proteic a diferite grupri ca rol biochimic: acetat, fosfat etc.

Sinteza chimic Procesul de sintez chimic poate avea loc n laborator, dar pentru lanuri mici de proteine. O serie de reacii chimice cunoscute sub denumirea de sinteza peptidelor, permit producerea de cantiti mari de proteine. Prin sinteza chimic se permite introducerea n lanul proteic a aminoacizilor nenaturali, ataarea de exemplu a unor grupri fluorescente. Metodele sunt utilizate n biochimie i n biologia celulei. Sinteza are la baz cuplarea gruprii carboxil -COOH (carbon terminus) cu gruparea amino (-NH 2) (segmentul N terminus). Se cunosc 2 metode de sintez pe cale chimic: sinteza n faz lichid, metoda clasic, care a fost nlocuit cu sinteza n faz solid. sinteza n faz solid (SPPS). Prin aceast metod, se pot sintetiza proteine D, cu aminoacizi D. n prima faz, s-a folosit metoda tBoc (terbutil-oxi-carbonil). Pentru nlturarea acestuia din lanul peptidic se folosete acidul fluorhidric, care este foarte nociv, periculos, iar din acest motiv, metoda nu se mai utilizeaz.

2.3. Clasificare, proprieti chimice i fizicochimice


Clasificare n funcie de compoziia lor chimic ele pot fi clasificate n: Holoproteine cu urmtoarele clase de proteine: o Proteine globulare (sferoproteine) sunt de regul substane solubile n ap sau n soluii saline: protaminele, histonele, prolaminele, gluteinele, globulinele, albuminele. o Proteinele fibrilare (scleroproteinele) caracteristice regnului animal, cu rol de susinere, protecie i rezisten mecanic: colagenul, cheratina i elastina. Heteroproteinele sunt proteine complexe care sunt constituite din o parte proteic i o parte prostetic; n funcie de aceast grupare se pot clasifica astfel: o glicoproteine o lipoproteine o nucleoproteine Proprieti chimice Aminoacizi standard Din punct de vedere chimic, proteinele sunt heteropolimeri constituii din 20 de L- aminoacizi (aa numiii aminoacizi standard), n care gruprile carboxil se pot combina cu gruprile amino formnd legturi peptidice i rezultnd lanurile peptidice. Aminoacizii standard au proprieti variate, proprieti care sunt direct responsabile de structura tridimensional a proteinei, dar i de proprietile acesteia. Denumir ea Alanin Arginin cod 3 litere ALA ARG A R N D C E Q G H cod 1 liter Abunden />(%) E.C. 13.0 5.3 9.9 9.9 1.8 10.8 10.8 7.8 0.7

Asparagin ASN Aspartat Cistein Acid glutamic Glicin Histidin ASP CYS GLU

Glutamin GLN GLY HIS

Isoleucin ILE Leucin Lizin LEU LYS

I L K M F P S T W Y V

4.4 7.8 7.0 3.8 3.3 4.6 6.0 4.6 1.0 2.2 6.0

Metionin MET Fenilalanin PHE Prolin Serin Treonin Triptofan Tirosin Valin PRO SER THR TRP TYR VAL

n lanul polipeptidic, aminoacizii formeaz legturile peptidice prin cuplarea grupei carboxil cu o grup amino; odat legat n lanul proteic, aminoacidul se "transform" n aminoacid "rezidual" iar atomii de carbon, azot, hidrogen i oxigen implicai n legturi formeaz "scheletul" proteinei. Atunci cnd lanul proteic se termin cu o grup carboxil poart denumirea de carboxi-terminus (sau C-terminus), n timp ce, dac se termin cu gruparea amino, devine amino-terminus (N-terminus). Responsabile de proprietile chimice sunt aceleai grupri carboxil i amino libere, neimplicate n formarea legturilor peptidice, ns mai intervin i diferiii radicali grefai pe scheletul proteinei. Datorit gruprilor carboxil i amino libere, ele dau aceleai reacii ca i aminoacizii. Caracterul amfoter este responsabil de formarea de sruri att cu bazele, ct i cu acizii. Legtura peptidic este responsabil de formarea de combinaii complexe denumite chelai. Prezena diferiilor radicali alchilici, sau arilici determin formarea unor derivai ai substanelor proteice (derivaii halogenai i nitrici sunt cei mai importani). Reacii de culoare Datorit existenei anumitor aminoacizi n molecula proteinelor, a legturilor peptidice formate n molecula proteinei dar i gruprile funcionale libere sunt responsabile de reaciile de culoare. Denumirea reaciei Xantoproteic Reactivul folosit acid azotic,hidroxid de amoniu Culoarea rezultat portocalie Tipul de aminoacid identificat aminoacizii aromatici (formeaz nitroderivai)

Millon

azotat de mercur n acid azotic/azotit Acetat sau azotat de plumb n mediu alcalin naftol i hipoclorit de sodiu n mediu bazic

precipitat rou crmiziu sau coloraie roie precipitat negru de sulfur de plumb roie carmin

aminoacizi ciclici cu grupare hidroxil (tirosin) aminoacizi cu sulf n molecul : cistein, metionin cistin arginin cu grupare guanidinic

Sulfurii de plumb

Sakaguchi

AdamkiewiczHopkins

acid acetic glacial/acid violet glioxilic/acid sulfuric fumans carbonat de sodiu i acid diazobenzen roie viinie sulfonic ninhidrin soluie diluat de sulfat de cupru n mediu bazic nichel n mediu bazic albastr

aminoacid cu nucleu indolic (triptofan)

Pauly

histidin i tirosin caracteristic att pentru aminoacizi ct i pentru proteine legatura peptidic i se datoreaz formrii de combinaii complexe legtura peptidic aminoacizi cu grupre tiol (-SH) liber

Ninhidrinei

Biuretului

albastr violet

Biuretului

portocalie

nitroprusiat de Nitroprusiatulu sodiu n soluie i de sodiu amoniacal Proprieti fizico-chimice

roie

Mas molecular Datorit formrii aproape n exclusivitate din aminoacizi, putem considera proteinele ca fiind de fapt nite polipeptide, cu mas molecular foarte mare, ntre 10.000 i 60.000.000. Masa molecular se determin prin diferite metode, mai ales n cazul proteinelor cu masa molecular foarte mare ca de exemplu proteina C reactiv. Masa molecular a diferitelor proteine: Denumirea proteinei Sursa proteinei/Izolat din Masa molecular

Lactalbumin Gliadina Insulina Hordeina Hemoglobina Hemocianina Miozina Pepsin Peroxidaza Virusul mozaicului tutunului (capsida)

lapte gru pancreas Orz globule roii molute (snge) , artropode (snge) muchi stomac rinichi tutun

17.000 27.500 12,000 27.500 68.000 2.800.00 850.000 36.000 44.000 17.000.000

Deoarece la multe proteine masa molecular apare ca un multiplu de 17,500, mult vreme s-a mers pe ipoteza c particulele proteice sunt formate prin unirea mai multor molecule de baz ce au masa molecular n jurul valorii de 17,500. Aceste molecule de baz s-ar putea uni ntre ele prin aa numitele valene reziduale, ducnd la formarea de agregate moleculare. Atunci cnd are loc ruperea acestor valene reziduale ar avea loc doar modificarea proprietilor fizice ale proteinelor, n timp ce dac are loc ruperea legturilor principale (legturile peptidice), proteina i modific proprietile fizico-chimice. Solubilitatea proteinelor Proteinele sunt substane solide, macromoleculare, solubile n general n ap i insolubile n solveni organici nepolari. Unele proteine sunt solubile n ap dar insolubile n alcool, altele sunt solubile n soluii apoase de electrolii, acizi organici. Datorit gradului diferit de solubilitate n diferii solveni, proteinele se pot izola, identifica i separa. Solubilitatea lor depinde foarte mult de legturile care se stabilesc ntre gruprile libere de la suprafaa macromoleculelor i moleculele solventului. La suprafaa macromoleculelor proteice se gsesc grupri libere de tip polar,-COOH, -NH 2, -OH, -SH, -NH, grupri cu caracter hidrofil care favorizeaz dizolvarea proteinelor n ap. De asemenea exist grupri de tip apolar, hidrofobe, de regul radicali de hidrocarburi -CH3, -C6H5, -C2H5, care favorizeaz dizolvarea proteinelor n alcool. ns n marea lor majoritate predomin gruprile polare, determinante pentru caracterul hidrofil. n contact cu apa proteinele greu solubile manifest fenomenul de gonflare, datorit tendinei de hidratare datorat gruprilor polare. Gelatina de exemplu se mbib foarte puternic cu apa dnd natere prin rcire la geluri. La dizolvarea proteinelor n ap, are loc fenomenul de formare a coloizilor hidrofili. S-a constatat c n soluii diluate se gsesc macromolecule proteice izolate, iar n cazul soluiilor concentrate se formeaz agregate de

macromolecule proteice. Soluiile coloidale ale proteinelor, coaguleaz prin nclzire, prezint efectul Tyndall (dispersia fasciculului de lumin). Caracterul amfoter Proteinele, la fel ca i aminoacizii, sunt substane amfotere i formeaz n soluii apoase amfioni. n mediu acid proteinele se comport ca baze slabe, ele primind protoni i formnd cationi proteici. Reacia st la baza electroforezei proteinelor, datorit ncrcrii pozitive cationii migreaz spre catod, fenomen numit cataforez, proteina fiind n acest caz electropozitiv. n mediu bazic proteinele se comport ca acizii slabi, ele cednd protoni, se formeaz astfel anioni proteici, care migreaz spre anod fenomenul fiind denumit anaforez, proteina avnd ncrcare electronegativ. Datorit caracterului amfoter proteinele pot neutraliza cantiti mici de substan acid sau bazic, avnd n acest fel rol de soluie tampon, prin acest lucru contribuind la meninerea echilibrului acido-bazic al organismului. n general caracterul amfoter este imprimat de cele gruprile -NH 2 i -COOH libere care nu sunt implicate n legturile peptidice. Dac n molecula proteinei exist mai muli aminoacizi dicarboxilici atunci molecula se va comporta ca un acid slab, iar n cele n care predomin aminoacizii diaminai se comport ca baze slabe. Chiar dac ntr-o molecul exist un numr egal de grupri amino i carboxil, deci teoretic molecula ar trebui sa fie neutr, n realitate datorit gradului de ionizare mult mai mare a gruprii carboxil fa de gruparea amino, molecula proteinei va avea un caracter slab acid, n soluia ei ntlnindu-se amfionii proteici, anioni proteici i protoni (H+). Punctul izoelectric Prin acidulare, echilibrul reaciei se deplaseaz spre formarea de cationi proteici. La o anumit concentraie a H+, proteina devine neutr deoarece gruparea aminic i cea carboxilic sunt la fel de disociate i deci molecula este neutr din punct de vedere electric. n acel moment se vor gsi n soluie amfioni, H+, ioni hidroxil HO-; pH-ul la care soluia unei proteine conine anioni i cationi n proporie egal poarta denumirea de punct izoelectric, se noteaz cu pHi, fiind o constant foarte important a proteinelor. Fiecare protein la punctul izoelectric are un comportament specific, avnd o solubilitate i reactivitate chimic minim; de asemenea hidratarea particulelor coloidale, vscozitatea i presiunea osmotic sunt de asemenea minime. Precipitarea proteinei la punctul izoelectric este n schimb maxim, dar nu se deplaseaz sub influena curentului electric. De obicei valorile punctului izoelectric variaz ntre 2,9 i 12,5 i se determin prin diferite metode: poteniometrice, electroforetice.

Precipitarea proteinelor Sub aciunea diferiilor factori fizici (ultrasunete, radiaii cu diferite lungimi de und, cldur), factori chimici (acizi, baze, diferii solveni organici), sau mecanici (agitare), are loc fenomenul de precipitare a proteinelor, precipitarea care poate fi reversibil sau ireversibil.

Precipitare reversibil Precipitarea reversibil se poate produce sub aciunea soluiilor concentrate ale srurilor alcaline dar i n prezena unor dizolvani organici miscibili cu apa n orice proporie, cum sunt de exemplu acetona i alcoolul. n cadrul acestei precipitri molecula proteinei sufer unele modificri fizicochimice, dar nu are loc afectarea structurii moleculare. Puterea de precipitare a proteinelor de ctre diferii ioni este data de seria liofil a lui Hofmeister. Dac anionul rmne acelai, puterea de precipitare a cationilor scade n urmtoarea ordine: Li+>Na+>NH4+> cnd cationul rmne acelai anionii se comport astfel: SO42->PO43->CH3COO->Citrat->tartrat->Cl->NO3->ClO3->Br->I->SCN-. Solvenii de tipul alcoolului sau acetonei, n funcie de concentraia lor, pot forma fie precipitate reversibile, fie ireversibile. Srurile alcaline au un comportament diferit fa de proteine, n soluii diluate mrind solubilitatea proteinelor, iar n soluii concentrate determinnd precipitarea lor reversibil. De altfel soluiile srurilor alcaline de diferite concentraii se folosesc pentru precipitarea fracionat a proteinelor din amestecuri. Precipitare ireversibil n cursul acestei precipitri molecula proteinei sufer modificri fizicochimice ireversibile avnd loc i modificarea structurii moleculare. De regul se produce la adugarea de soluii ale metalelor grele (Cu,Pb, Hg, Fe), a acizilor minerali tari (HNO3, H2SO4) acidul tricloracetic, a soluiilor concentrate de alcool sau aceton, sau, n cazul anumitor proteine, n prezena cldurii. Prin precipitare ireversibil proteinele i pierd activitatea biologic (enzimatic, hormonal, etc.), are loc o descretere a solubilitii, modificarea activitii optice i, de asemenea, sunt mai uor de degradat sub aciunea unor enzime proteolitice. Prin ndeprtarea factorilor care au dus la precipitare, proteinele nu revin la forma lor iniial i nu i pot reface structura molecular. Proteinele precipitate i pierd din proprietile hidrofile "obinnd" proprieti hidrofobe.

2.4. Rolul proteinelor


Datorit compoziiei, fiind formate exclusiv din aminoacizi, se ntlnesc alturi de ali compui importani de tipul polizaharidelor, lipidelor i acizilor nucleici ncepnd cu structura virusurilor, a organismelor procariote, eucariote i terminnd cu omul. Practic, nu se concepe via fr proteine. Proteinele pot fi enzime care catalizeaz diferite reacii biochimice n organism, altele pot juca un rol important n meninerea integritii celulare (proteinele din peretele celular), n rspunsul imun i autoimun al organismului. Majoritatea microorganismelor i plantelor pot sintetiza toi cei 20 aminoacizi standard, n timp ce organismele animale obin anumii aminoacizi din diet (aminoacizii eseniali). Enzime cheie, cum ar fi de exemplu aspartat kinaza, enzim care catalizeaz prima etap n sinteza aminoacizilor lisin, metionin i treonin din acidul aspartic, nu sunt prezente n organismele de tip animal. La aceste organisme aminoacizii se obin prin consumul hranei coninnd proteine. Proteinele ingerate sunt supuse aciunii acidului clorhidric din stomac i aciunii enzimelor numite proteaze, proces n urma cruia lanurile proteice sunt scindate (denaturate). Ingestia aminoacizilor eseniali este foarte important pentru sntatea organismului, deoarece fr aceti aminoacizi nu se poate desfura sinteza proteinelor necesare organismului. De asemenea, aminoacizii sunt o surs important de azot; unii aminoacizi nu sunt utilizai direct n sinteza proteic, ci sunt introdui n procesul de gluconeogenez, proces prin care organismul asigur necesarul de glucoz n perioadele de nfometare (mai ales proteinele aflate n muchi).

2.5. Structura proteinelor


Dup cum s-a vzut anterior, lanurile peptidice sunt formate de gruprile carboxil i aminice a aminoacizilor; exist de fapt 2 forme pentru fiecare protein, numite forme de rezonan: una datorat dublei legturi care asigur rigiditatea i nu permite rotaia n jurul axei sale; a doua form de rezonan este dat de unghiul diedru (planul atomilor C'-N-C-C'), (planul atomilor N-C-C'-N), (planul atomilor C-C'-N-C), unghiurile i pot avea diferite valori fiind responsabile de gradul de libertate a proteinelor, controlnd structura tridimensional a lanului proteic. Structura substanelor proteice este nc insuficient cunoscut datorit dinamicitii structurii proteinelor, deoarece ele sunt n permanen supuse unor procese de sintez i de degradare. Structura primar Structura primar este dat de aminoacizii care intr n lanul proteic prin formarea legturilor peptidice. n proteinele naturale, legtura peptidic se stabilete ntre gruparea carboxilic de la C1 i gruparea aminic de la C2, nct lanul peptidic va fi format dintr-o succesiune de uniti CO-NH-CH, legate cap la cap. La unul din capetele lanului peptidic se gsete o grupare -NH 2 liber, iar la cellalt capt se afl o grupare -COOH liber. Legtura peptidic -CO-NH- se gsete n acelai plan, iar carbonul -CH- se poate roti, putnd s apar n planuri diferite. Datorit lungimii relativ mici a catenelor laterale, ele se pot aranja de o parte i de alta a lanului proteic, astfel c lanul proteic nu este ramificat. Datorit deplasrii alternative a unui electron de la gruparea -NH la C=O, se produce oscilarea dublei legturi de la atomul de carbon i oxigen la atomul de azot, formndu-se astfel cele dou forme mezomere. Datorit numrului relativ mic de aminoacizi care intr n structura proteinelor, teoretic ar trebui s se formeze proteine cu masa molecular n jur de 4200. ns n realitate masele moleculare ale proteinelor au valori de peste 10,000 ceea ce a dus la concluzia c cel puin o parte de aminoacizi se repet de mai multe ori n cadrul unei molecule. Ipoteza c proteinele sunt formate din lanuri lineare de aminoacizi a fost fomulat pentru prima dat n anul 1902, la a 74-a reuniune a Societii Oamenilor de tiin din Germania, inut n oraul Karlsbad, de ctre Franz Hofmeister (innd cont de reacia biuretului) i Emil Fischer (care aduce clarificri asupra scheletului proteic). Ipoteza c n molecula proteinelor exist legturi amidice fusese elaborat de chimistul francez Grimaux nc din anul 1882. n ciuda evidenelor care demonstrau faptul c proteinele supuse aciunii proteolitice se scindeaz n oligopeptide, ideea c lanul proteic este liniar, au fost idei greu de "digerat". n perioada respectiv, numeroi savani (William Astbury, Hermann Staudinger), punnd la ndoial acest lucru, prin argumentarea c legturile amidice nu sunt ndeajuns de puternice pentru a susine o molecul proteic lung.

Cu timpul au aprut diverse ipoteze: Ipoteza coloidal care susinea ca proteinele sunt ansambluri moleculare coloidal formate din molecule mai mici - ipotez contrazis de msurarea ultracentrifugrii de ctre Svedberg care arat faptul c proteinele sunt molecule bine definite, au greutate molecular, iar prin electroforez Arne Tiselius demonstreaz c proteinele sunt molecule unice. Ipoteza a 2-a, numit ipoteza ciclol, avansat de Dorothy Wrinch, are la baz 3 elemente: o Ciclol reaction n care gruparea carbonil i gruparea amino a 2 peptide se incrucieaz C=O + HN C(OH)-N (aa numita legtur n cruce); aceste legturi sunt de tip covalent, similare cu legturile covalente de hidrogen propuse de William Astbury, pentru a explica stabilitatea structurii proteice. o Lanurile beta vecine au la baz o serie de reacii de tip ciclol o Structura proteinelor mici corespund aa numitelor "solid de tip Platon", fr s existe coluri libere. Alte ipoteze au fost lansate de ctre Emil Abderhalden (modelul dicetopiperazinic), sau Troesengaard n anul 1942 (modelul pirol/piperidin). Toate aceste modele au fost infirmate de Frederick Sanger care reuete s identifice secvena aminoacizilor din insulin, dar i de determinrile cristalografice efectuate de Max Perutz i John Kendrew asupra mioglobinei i hemoglobinei. Structura secundar Structura secundar se refer la forma i la lungimea lanurilor polipeptidice, proprieti induse de legturile de hidrogen. Cele mai ntlnite tipuri de structura secundar sunt alpha helixul i lanurile beta. Alte helix-uri sunt, din punct de vedere energetic, favorabile formrii legturilor de hidrogen, dar sunt rareori observat n proteinele naturale exceptnd prile terminale ale helixului n timpul formrii scheletului proteic (de obicei centrul helixului). Aminoacizii au un comportament diferit privind posibilitatea formrii structurii secundare. Prolina i glicina sunt cunoscui ca aa numiii "sprgtori de helix", deoarece afecteaz configuraia scheletului proteic; ambii aminoacizi au abiliti conformaionale neobinuite i de regul se gsesc n colurile scheletului proteic. Aminoacizii care prefer s adopte conformaia helixului proteic fac parte din aa numita serie MALEK (codurile formate din 1 liter a aminoacizilor: metionin, alanin, leucin, acid glutamic i lizina); prin contrast aminoacizii aromatici (triptofanul, tirosina i fenilalanina, dar i aminoacizii cu legare prin carbonul beta (izoleucina, valina i treonina, adopt configuraia . Structura secundar cunoate cteva ipoteze privind formarea ei: Teoria polipeptidic formulat de ctre E. Hoffmeister n 1902 i dezvoltat ulterioe de ctre E.Fischer, are la baz conceptul conform cruia moleculele proteice sunt formate din lanuri polipeptidice foarte lungi. Teoria are cteva dezavantaje: o nu explic diferenierea biologic a anumitor proteine

o unele proteine sunt rezistente la aciunea enzimelor proteolitice (dei datorit lungimii lanului nu ar trebui) Teoria plierii i rsucirii lanului polipeptidice a fost elaborat de ctre Corey i Pauling n 1943 i a fost confirmat prin spectrele de difracie cu raze X, microscopului electronic , prin msurarea unghiurilor de valen, a distanelor interatomice, au confirmat faptul c lanul polipeptidic se gsete sub form pliat. o Structura n foaie pliant. Plierea catenei are loc prin formarea legturilor de hidrogen ntre gruparea carboxilic a unui aminoacid i gruparea aminic a aminoacidului vecin. Lanul polipetidic pliat se prezintz ca o panglic ndoit alternativ la dreapta i la stnga, plierea avnd loc n dreptul carbonilor metinici. Mai multe lanuri pliate polipeptidice pliate dau natere unei reele, ntre aceste lanuri pliate putndu-se de asemenea forma legturi de hidrogen, acestea fiind n numr mai mare cnd gruprile terminale a 2 lanuri sunt aranjate diferit (-NH2 i COOH, sau HOOC-i -NH2). Catenele polipeptidice pliate predomin n proteinele fibrilare i mai puin n cele globulare. Dup valoarea perioadei de identitate se cunosc mai multe tipuri de proteine cu structur pliat. Prin perioada de identitate se nelege distana cea mai mic la care se repet aminoacizii identici din molecul. o Structura elicoidal, ipotez lansat de Corey i Pauling, ipotez conform creia lanul polipeptidic se poate prezenta i nfurat sub form de spiral. n acest model, fiecare spir conine de obicei 27 aminoacizi, iar distana ntre spire este de 5,44 A0. Fiecare aminoacid mrete spira cu 1,47 A0. n faa fiecrei grupri -CO- va apare la o distan de 2,8A0. o grupare NH de la al treilea aminoacid. ntre aceste grupri se stabilesc punile de hidrogen care asigur stabilitatea helix-ului. n acest model lanul polipeptidic se prezint sub forma unui surub cu pasul fie spre dreapta, fie spre stnga. n cazul proteinelor naturale, acestea datorit coninutului n L-aminoacizi, pasul helixului va fi spre dreapta, catenele laterale ies n afara corpului propriu-zis putnd reaciona fie cu moleculele solventului fie cu alte catene polipeptidice. Canalul format n interiorul helixului este foarte ngust, n el nu poate ptrunde molecula solventului. Legturile peptidice sunt plane, iar 2 planuri consecutive -CO-NH- formeaz un unghi de 1800, rotirea lanului se face la carbonul (metinic). Structura teriar Prin intermediul cristalografiei cu raze X s-a dovedit faptul c macromoleculele proteice au o conformaie tridrimensional, realizat de obicei prin intermediul cuplrii mai multor lanuri polipeptidice scurte ntre ele, cuplare care duce la formarea fibrelor proteice;legturile intercatenare pot fi principale sau secundare: Legturi de hidrogen, sunt legturi coordinativ heteropolare care se stabilesc cu uurin ntre gruparea carbonil C=O (electronegativ) i

gruparea NH- (electropozitiv), din 2 lanuri polipeptidice alturate, sau n cazul formelor lactam-lactim ntre gruparea -OH i azotul iminic =NH. Legturile de hidrogen au lungimea cuprins ntre 2,7-3,1A i energia de 3-7Kcal/mol la peptide, iar la ap 2-3Kcal/mol. Legturile de hidrogen se pot stabili i ntre catenele lateralecare au grupri carboxil, hidroxil, amino sau tiolice. Din punct de vedere energetic[17]legtura de hidrogen nu este puternic dar datorit rspndirii relativ uniforme de-a lungul scheletului proteic ofer proteinei stabilitatea necesar. n afar de legturile disulfidice, se mai pot stabili alte tipuri de legturi: legturi ionice (stabilite de obicei ntre gruprile aminice i cele carboxilice ionizate), legturi de tip van der Waals (legturi electrostatice slabe care se stabilesc ntre radicalii hidrofobi), legturi fosfodiesterice (ntre 2 resturi de serin i acid fosforic), legturi eterice (stabilite la nivelul aminoacizilor cu grupri hidroxilice). Structura cuaternar Structura cuaternar se refer la modul n care se unesc subunitile proteice. Enzimele care catalizeaz asamblarea acestor subuniti poart denumirea de holoenzime, n care o parte poart denumirea de subuniti reglatoare i subuniti catalitice. Proteine care au structura cuaternar: hemoglobina, ADN polimeraza i canalele ionice, dar i nucleozomi i nanotubuli, care sunt complexe multiproteice. Fragmentele proteice pot suferi transformri n structura cuaternar, transformri care se reflect fie n structurile individuale fie n reorientrile fiecrei subuniti proteice. Numrul subunitilor din oligomerice sunt denumite prin adugarea sufixului -mer (grecescul pentru subunitate), precedat de numele subunitii.

3. Bibliografie
www.wikipedia.org www.referat.ro www.referat.unica.ro Vldescu, Badea, Doicin - Chimie C1. Manual pentru clasa a XI-a, Grup Editorial Art, 2006 Alexandrescu, Dnciulescu - Chimie organic pentru liceu, Editura LVS Crepuscul, 2009 Arsene, Popescu - Chimie i probleme de chimie organic, Editura Tehnic, 1979 Alexandrescu, Zaharia, Nedelcu - Chimie X, Editura LVS Crepuscul, 2005 Vldescu, Tbranu-Mihil, Doicin - Chimie. Manual pentru clasa a X-a, Grup Editorial Art, 2005 Loloiu, Baciu, Bogdan - Chimie C1. Manual pentru clasa a XIa, Editura ALL, 2001