Sunteți pe pagina 1din 18

Proteinele

Proteinele sunt substante organice complexe ale materiei vii, care contin azot, sulf si fosfor. Ele sunt necesare pentru cresterea organismului pentru refacerea celulelor uzate, precum si pentru producerea de energie calorica, un gram de proteine producand 4 calorii.

Tipuri de proteine
n functie de compozitia lor chimica ele pot fi clasificate n: Holoproteine cu urmatoarele clase de proteine Proteine globulare (sferoproteine) sunt de regula substante solubile n apa sau n solutii saline: protaminele, histonele, prolaminele, gluteinele, globulinele, albuminele; Proteinele fibrilare (scleroproteinele) caracteristice regnului animal, cu rol de sustinere, protectie si rezistenta mecanica: colagenul, cheratina si elastina. Heteroproteinele sunt proteine complexe care sunt constituite din o parte proteica si o parte prostetica; n functie de aceasta grupare se pot clasifica astfel: Glicoproteine; Lipoproteine; Nucleoproteine.

Proteinele din sange


Se stie ca in urma infectiilor cu bacterii sau virusuri, organismul animal devine imun, un timp mai lung sau mai scurt, fata de o noua infectie cu acelasi germen patogen. Imunitatea se datoreaza aparitiei de anticorpi in serul animalului infectat. Substantele care determina formarea anticorpilor, numite antigeni, sunt proteine, produse de bacterii sau provenite din acestea sau din virusuri prin dezagregarea lor. Orice proteina straina introdusa prin injectie in organism actioneaza ca antigen.

Proteinele din muschi


Muschii vertebratelor contin 15-20% proteine. Au fost izolate : miogenul, miosina, globulina X, stroma musculara, tropomiosina si actina. Miogenul este un amestec de cel putin 3 proteine, cu caracter de albumine si globuline. Miogenul contine enzimele esentiale ale muschiului: fosforilaza, fosfoglucomutaza, etc.. Miosina si actina sunt proteinele care asigura functiunea contractila a muschiului. Tropomiosina este o proteina unitara.

Proteinele vegetale
Globulinele vegetale sunt mult raspandite in natura, alaturi de albumine,de exemoplu globulinele din semintele oleaginoase :edestina, din samanta de canepa, excelsina din nuca braziliana, amandina din migdale si corilina din alune, apoi globulinele din leguminoase, de ex.: faseolina din fasole, legumina din mazare, precum si globulinele din cartofi, tomate, spanac,etc. Toate au configuratii globulare.

Proteinele din grau


Proprietatea graului de a da o faina panificabila se datoreaza caracterului special al proteinelor din endospermul, bogat in amidon, al semintelor acestei cereale. Proteina din grau, glutenul, se obtine prin framantarea fainei intr-un curent de apa; acesta antreneaza granulele de amidon, lasand glutenul sub forma unei mase lipicioase. Spre deosebire de celelalte proteine vegetale, glutenul este insolubil in apa si in solutii saline. Cercetarea clasica a glutenului a dus la concluzia ca el este un amestec de doua proteine : glutenina si gliadina. Cea din urma este singura proteina solubila in alcool de 70 % si poate astfel fi separata de glutenina.

Proprietati fizico-chimice

Masa moleculara; Solubilitatea; Caracterul anfoter; Punct izoelectric.

Masa moleculara. Solubilitate


Masa moleculara: Datorit formrii aproape n exclusivitate din aminoacizi, putem considera proteinele ca fiind de fapt nite polipeptide, cu mas molecular foarte mare, ntre 10.000 i 60.000.000. Masa molecular se determin prin diferite metode, mai ales n cazul proteinelor cu masa molecular foarte mare ca de exemplu proteina C reactiv. Masa molecular a diferitelor proteine Solubilitatea: Proteinele sunt substane solide, macromoleculare, solubile n general n ap i insolubile n solveni organici nepolari. Unele proteine sunt solubile n ap dar insolubile n alcool, altele sunt solubile n soluii apoase de electrolii, acizi organici. Datorit gradului diferit de solubilitate n diferii solveni, proteinele se pot izola, identifica i separa. Solubilitatea lor depinde foarte mult de legturile care se stabilesc ntre gruprile libere de la suprafaa macromoleculelor i moleculele solventului.

Caracterul anfoter
Proteinele, la fel ca i aminoacizii, sunt substane amfotere i formeaz n soluii apoase amfioni:
n prezena H2O

n mediu acid proteinele se comport ca baze slabe, ele primind protoni i formnd cationi proteici:
, cation al proteinei

n mediu bazic proteinele se comport ca acizii slabi, ele cednd protoni, se formeaz astfel anioni proteici, care migreaz spre anod fenomenul fiind denumit anaforez, proteina avnd ncrcare electronegativ.
anion al proteinei.

Punct izoelectric
Prin acidulare echilibrul reaciei se deplaseaz spre formarea de cationi proteici. La o anumit concentraie a H+, proteina devine neutr deoarece gruparea aminic i cea carboxilic sunt la fel de disociate i deci molecula este neutr din punct de vedere electric. n acel moment se vor gsi n soluie amfiioni, H+, ioni hidroxil -HO; pHul la care soluia unei proteine conine anioni i cationi n proporie egal poarta denumirea de punct izoelectric, se noteaz cu pHi, fiind o constant foarte important a proteinelor. Fiecare protein la punctul izoelectric are un comportament specific, avnd o solubilitate si reactivitate chimic minim; de asemenea hidratarea particulelor coloidale, vscozitatea i presiunea osmotic sunt de asemenea minime.

Proprietati chimice

Structura proteinelor; Structura primar; Structura secundar; Structura teriar; Structura cuaternar.

Structura proteinelor este nc insuficient cunoscut datorit dinamicitii structurii proteinelor, deoarece ele sunt n permanen supuse unor procese de sintez i de degradare. Pentru evidenierea succesiunii aminoacizilor n structura proteinelor se folosesc 2 metode: Degradarea Edman Prin degradarea Edman se poate identifica o secven de pn la 30 aminoacizi, cu o eficien de 98%/aminoacid. Un alt avantaj ar fi cantitatea de numai 10-100 picomoli de peptid necesari pentru determinare. Degradarea Edman folosete ca reactiv izotiocianatul de fenil care evideniaz selectiv aminoacidul. Grupa amino terminal se adiioneaz la izotiocianat trecnd printr-un derivat de tiouree. Dup ce se trateaz cu un acid slab, aminoacidul marcat sub form de feniltiohidantoin se detaeaz de restul polipeptidei. Aceasta cu noul su aminoacid terminal poate fi supus la un nou ciclu de tratri pentru identificarea urmtoarei grupe amino. Degradarea Sanger are la baz tratarea polipetidei cu fluoro-2,4dinitrobenzen, avind loc atacul reactivului asupra gruprii amino a aminoacidului N-terminal. Metoda Sanger are dezavantajul degradrii complete a polipeptidei. Unghiul legturii ntre C1 i N este aproape de 1800, similar cu unghiul valenei din molecula apei S-a ajuns la concluzia c exist 4 niveluri (structuri), care alctuiesc edificiul proteic.

Structura primar este dat de aminoacizii care intr n lantul proteic prin formarea legturilor pepetidice. Datorit numrului relativ mic de aminoacizi care intr n structura proteinelor, teoretic ar trebui s se formeze proteine cu masa molecular n jur de 4200. ns n realitate masele moleculare ale proteinelor au valori de peste 10,000 ceea ce a dus la concluzia c cel puin o parte de aminoacizi se repet de mai multe ori n cadrul unei molecule.

Structura secundar se refer la forma i la lungimea lanurilor polipeptidice, proprieti induse de legturile de hidrogen. Cele mai ntlnite tipuri de structura secundar sunt alpha helixul i lanurile beta. Structura secundar cunoate cteva ipoteze privind formarea ei: Teoria polipeptidic are la baz conceptul conform cruia moleculele proteice sunt formate din lanuri polipeptidice foarte lungi. Teoria are cteva dezavantaje: nu explica diferenierea biologic a anumitor proteine unele proteine sunt rezistente la aciunea enzimelor proteolitice (dei datorit lungimii lanului nu ar trebui) Teoria plierii i rsucirii lanului polipeptidice a fost confirmat prinspectrele de difracie cu raze X, microscopului electronic , prin msurarea unghiurilor de valen, a distanelor interatomice, au confirmat faptul c lanul polipeptidic se gsete sub form pliat.

Structura Tertiara: Prin intermediul cristalografiei cu raze X s-a dovedit faptul c macromoleculele proteice au o conformaie tridrimensional, realizat de obicei prin intermediul cuplrii mai multor lanuri polipeptidice scurte ntre ele, cuplare care duce la formarea fibrelor proteice;legturile intercatenare pot fi principale sau secundare: Legturi de hidrogen, sunt legturi coordinativ heteropolare care se stabilesc cu uurin ntre gruparea carbonil C=O (electronegativ) i gruparea NH(electropozitiv) Legtura este rezistent la hidroliz, ns se poate desface iar prin reducere formeaz tioli(SH), iar prin oxidare formeaz acizi. n general legtura sulfidic se ntlnete la proteinele transformate, care au o rezisten mecanic mare. Legtura disulfidic este foarte puternic ,50-100kcal/mol i are un rol foarte importantn stabilizarea arhitecturii spaiale a moleculei proteice.

Structura cuaternar se refer la modul n care se unesc subunitile proteice. Enzimele care catalizeaz asamblarea acestor subuniti poart denumirea de holoenzime, n care o parte poart denumirea de subuniti reglatoare i subuniti catalitice. Proteine care au structura cuaternar :hemoglobina, ADN polimeraza i canalele ionice, dar i nucleozomi i nanotubuli, care sunt complexe multiproteice.Fragmentele proteice pot suferi transformri n structura cuaternar, transformri care se reflect fie n structurile individuale fie n reorientrile fiecrei subuniti proteice. Numrulsubunitilor din oligomerice sunt denumite prin adugarea sufix-ului -mer (grecescul pentru subunitate), precedat de numele subunitii.

Proiect realizat de elevul: Gherghe Radu-Stefan

Profesor indrumator: Ples Maria