Sunteți pe pagina 1din 5

IMUNOGLOBULINE

= sunt macromolecule de natura glicoproteica biosintetizate doar de celula vie si au rolul de a recunoaste si de a lega antigenul in raport cu care se biosintetizeaza in vederea transportarii acestuia la nivelul unor cellule efectoare (macrofag) pentru distrugerea acestuiasi scoterea lui din circuitele lichidelor biologice. Antigenul este orice compus macromolecular, agregat macromolecular, celula, membrane, fragment membranar, virus, capsida sau fragment capsidal care patrunde pe cale circulatorie in organismele vertebratelor si care sunt recunoscute ca non-self si fata de care sunt biosintetizate imunoglobuline specific in vedere eliminarii lor din organism. Imunoglobulinele fac parte din gama-globuline serice care in electroforeza de poliag sau agar migreaza inspre CATOD . o mica parte dintre imunoglobuline (in special cele cu mase moleculare mari) migreaza si in zona beta-globulinelor 1* Imunoglobulinele se gasesc nu numai in gama-globulinele serice ci le intalnim si la nivelul unor lichide biologice din organismal uman (urina, lch cefalorahidian, lapte, ganglion, splina, galbenus, lich lascitic , secretii ale tubului digestiv) Antigenele pot fi de natura polipeptidica, polizaharidica, ac nucleici, lipide sau compusi de sinteza macromoleculari si necesita pentru manifestarea activitatii: Un minim de masa moleculara de 5000 de Dalton (Da= g/mol) si cel putin o zona distincta cu carateristici polare La nivelul macromoleculelor de tip antigenicpot exista mai multe zone polare in raport cu care se pt biosintetiza anticorpi strict specifici. Aceste zone polare distincte se numesc determinant antigenici sau epitop.

2* In natura exista compusi de natura organica de dimensiuni mici care sunt neproprii organismelor vetebratelor care nu sunt recunoscute ca non propriu si nu pot eliminate din organism prin mecanisme imunochimice (pesticide, unele toxine bateriene, s.a.) Fie la nivelul organismului fie in vitro exista posibiliattea legarii acestor specii non-self de alte specii macromoleculare si astfel rezulta un complex macromolecular care poseda in molecula o zona disctincta provenita din molecula mica. Daca aceasta zona este polara atunci in raport cu aceasta in organismul vertebratelor se pot biosintetiza anticopri anti aceste specii moleculare mici. In acest caz molecula mica se numeste haptena iar sistemul se numeste sistem haptenic. 3*

Interactii antigen-anticorp sunt de natura specifica intervin doar forte de natura slaba sunt reversibile (ambele sensuri) si sunt exoterme (decurg cu degajare termica) AG + AC = AG-AC

Structura imunigobuinelor
In organismele vertebratelor se intalnesc mai multe tipuri de imunoglobuline, toate insa poseda o structura derivata a unei struturi de baza. (4*) Structura de baza a imunoglobulinelor este constituita: 4 lanturi polipeptidice dintre care 2 lanturi usoare si 2 lanturi grele Ordinea legarii celor 4 lanturi polipeptidice este usor, greu, greu, usor (L, H, H, L) Intre lanturile polipeptidice se gasesc legaturi covalente de tip disulfura (SS) Exista 4 capete amino-terminale si 4 capete carboxi-terminale Lanturile usoare pot fi pentru specia om de tip k sau lambda dar pentru o specie imunoglobulinica este de aceasi tip k-k sau lambda-lambda Lanturile grele pot fi de tip alfa, gamma, miu, delta si epsilon In zona amino-terminala (a capetelor N-terminale) este recunoscut si legat antigenul (5*) prin intermediul fortelor slabe in vedere contituirii complexului antigen-anticorp Zona C-terminala in raport cu zona N-terminala prezinta o structura pimara identica pentru toti indivizii unei specii, din aceastaa cauza imunoglobulina unei sspecii introdusa pe cale circulatorie altei specii este recunoscuta ca non-self si se biosintetizeasa anticorpi ai speciei 2 in raport cu anticorpii specii 1 (anticorpi antianticorpi) (6*) Zona variabila unde se leaga antigenul si prezinta o structura primara variabila si dependenta de natura epitopului. In acest mod se asigura recunoasterea si legerea strict a epitopului care a indus biosinteza imunoglobulinei In zona constanta (zona Fc) toate imunglobulinele poseda resturi oligozaharidice pentru recunostere de tip lectinic Zona balama (zona mediana) foaarte bogara in resturi de prolina care are rolul de a se modula in raport cu dimensiunea antigenului care urmeaza sa fie legat. Zona N-terminala (zona Fab) legare de antigen

Clasificarea imunoglobulinelor
Se realizeaza dependent de natura lanturilor grele IgG (gamma), IgA (alfa), IgM (miu), IgD (delta), IgE (epsilor) - tipul de lant greu da natura imunoglobulinei Pentru specia umana se cunosc toate cele 5 clase inumoglobulinice care poseda concentratii si activvitati anticorpice specifice si bine determinate

! Imunoglobulinele (anticorpii) pot fi policlonali sau heteregeni si respectivi monoclonali Anticorpii policlonali recunosc antigenul care i-a indus biosinteza dar poate sa recunoasca si un alt antigen cu structuri apropiate avem polispecificitate. Anticorpii monoclonali se biosintetizeaza atat in vivo cat si in vitro. In vivo ii intalnim in lichidul ascitic (mieloame) iar in vitro se biosintetizeaza prin cultivarea hibridoamelor (himerelor) rezultate in urma hibridarii unor limfocite stimulate antigenic (sensibilizate) in raport cu un anumit epitop (unul si numai unul) si respectiv cu celule tumorale

IgG
este imunoglobulina majoritara care poseda o structura asemanatoare cu cea de baza in care in zoona constanta se gasesc aproximativ 3% oligozaharide. Dependent de structura lantului H (heavy=greu) se cunosc mai multe subclase IgG cu implicatii diverse, fie in procesele normale de tip antigen-anticorp, fie in procesele alergice (IgG3) Datorita lanturilor oligozaharidice IgG prezinta afininate de tip lectinic in raport cu proteina A, prezinta pe stafilococul auriu Participa la procesul imun prin raspunsul secundar (in faza cronica) deoarece in urma stimularii antigenice concentratia maxima a acestei imunoglobuline se produce dupa 20 de zile Intervine in apararea imuna generala (sistemica) in raport cu antigele de natura virala sau bacteriana. Ele sunt prezente in sange si acolo unde exista in lapte. Pentru primate IgG poate suferi un proces de transfer prin placenta de la sangele matern in sangele fetal si astfel la nasterea puiului acesta poseda pentru timp limitat in circulatie anticorpi specifici in raport cu habitatul care il protejeaza pentru celelalte specii de mamifere datorita dimensiunilor mici ale ochiurilor membranei placentare IgG matern nu depaseste bariera placentara, iar puii acestor mamifere se nasc fara aparare imun, dar nici nu au sistem imunitar dezvoltat, singura lor posibilitate de supravietuire fiind preluarea anticorpilor materni prin intermediul laptelui.

IgM
Imunoglobulina de dimesiunile cele mai mari aproximativ 1.000.000 de dalttoni Da fata de IgG care are 150.000-160.000 de Da Structura IgM este pentamera , ea contine 5 structuri de baza legate printr-un lant joining in zonele constante (7*) Asigura apararea imuna sistemica (generala) in faza acuta - imediat dupa stimularea antigenica fiind prima imunoglobulina care se biosintetizeaza in aceasta faza si are rolul de a anihila pe cat posibil antigenele invadatoare datorita puterii foarte mari anticorpice (o macromolecula IgM poate anihila 5 macromolecule antigenice simultan) Poseda concentratie maxima la 7 zile de la stimularea antigenica Intre IgG si IgM este un feedback negativ: scaderea concentratiei IgM determina cresterea concentratiei IgG

IgA
Poseda structuri distincte la nivelul circulator si respectiv la nivel local Daca IgA seric poseda caracteristici aproapiate de cele ale IgG cu deosebirea ca se gaseste in cconcentratii mai mici (actioneaza sistemic si in faza cronica) IgA secretorie (IgAs) se gaseste doar la nivelul secretiilor umane: lacrimala, nazala, bucala, gastro-intestinala, vaginala sau spermica. Structura IgAs este dimera (8*) cele 2 trunchiuri de baza din IgAs sunt legate printr-un lant J joining in zona constanta si printr-o componenta de natura tot glicoproteica (CS componenta secretorie) in zona balama. Zona balama din structura de baza datorita prezentei unui nr f mare de resturi prolinice este susceptibila atacului enzimatic din secretii, unde acestea (enzimele) se gasesc in cantitati foarte mari. CS (componenta secretorie) prietejeaza zona balama in raport cu enzimele proeteolitice. Are capacitate dubla de recunoastere si legare a antigenelor participa la raspunsul imun primar dar si local

IgD
prezinta o structura asemanatoare cu cea de baza prezinta o zona balama exista si din aceasta cauza concentratia acestei specii imunoglobulinice este foarte redusa este glicozilata in zona constanta cu lanturi oligozaharidice care pot atinge si 10% din greutatea totala a macromoleculei activitatea anticorpica a IgD este neinsemnata cantitativ deoarece concentratia este deosebit de mica. In schimb IgD participa la generarea memoriei imunologice

IgE
Prezinta structura asemenatoare cu cea de baza Puternic glicozilata Imunoglobulina prezenta in conditii normale in concentratiile cele mai mici posibile si din aceasta cauza activitatea anticorpica este neinsemnata cantitativ Inseamnata in procesele alergice Pentru specia om anumite antigene numite alergene pot induce biosinteza excendentara de IgE. In conditii normale IgE prezinta receptor lectinic la nivelul mastocitelor care sunt prezente in special la nivelul tegumentelor si pulmonului. Dupa recunoasterea si legarea IgE la nivelul celulei mastocitare IgE induce liza membranara mastocitara iar continutul citoplasmatic mastocitar se varsa a nivelul tesutului. Fiind concentratii mici de IgE in conditii normale efectul este nesemnificativ datorat chiminelor si histaminei prezente la nivel citoplasmatic. In conditiile in care antigenul este un alergen la nivelul organismului alergic prin biositeza excedentara de IgE este provocata liza mastocitara in cantitati mari, iar componentele de natura

histaminica sau chiminica la nivelul tesuturilor induc aparitia fenomenelor secundare: lacrimare, congestie, roseata, puurit etc. (grafic dinamica biosintezei + grafic concentratiile imuglobulinelor la nastere)

S-ar putea să vă placă și