CAPITOLUL 1 NOIUNI INTRODUCTIVE

1.1. DEFINIIA I OBIECTUL BIOCHIMIEI

n accepiunea general, biochimia este tiina modern care studiaz materia vie i fenomenele specifice acesteia sub raportul compoziiei, !"#$ii, o$%! iz&$ii mo'ec#'!$e, !(!m)'&$ii *i co$e'!ii'o$ )iomo'ec#'e'o$ compo e "e, precum i al p$oce(e'o$ +e +e%$!+!$e *i )io(i "ez& a acestor biomolecule prin care se genereaz i se consum energia necesar vieii. BIOCHIMIA MATERIA VIE
(BIO O!"#$!" #O %O&"&'"( #O %O2I4I" &0'$,3 O,/0&I20," O!"#$!0,3 0-0 B!0," %,O#"-" ." ."/,0.0," 1I BIO-I&'"23 #O,"!04II

Biochimia este tiina care se ocup cu ("#+i#' )!ze'o$ mo'ec#'!$e !'e ,ieii, adic investigheaz materia vie )n # i"!"e! ei ("$#c"#$!'& *i -# cio !'&, unitate care rezid at*t din similitudinea compoziiei chimice a sistemului de organizare biochimic, c*t i din cea a proceselor biochimice comune tuturor formelor de via.
+

%rin coninutul i evoluia sa, biochimia este o tiin comp'e.&, cu c!$!c"e$ i "e$+i(cip'i !$, caracter ce reiese din impactul i raporturilor sale cu alte tiine, precum c/imi! o$%! ic&, c/imi! -izic&, )io'o%i! ce'#'!$&, -izio'o%i! i care5i confer biochimiei noi coordonate.

1.0. CARACTERI1TICILE BIOCHIMICE ALE OR2ANI1MELOR VII

#omparativ cu materia nevie, organismele vii se caracterizeaz printr5un ansamblu de principii i trsturi definitorii de organizare i funcionare la nivelul moleculelor, cum ar fi6 5 sunt (i("eme +e(c/i(e, adic se afl )n permanent schimb de materie, energie i informaie cu mediul ambiant i au drept caracteristic definitorie me"!)o'i(m#', concept care definete esena material i dinamismul vieii7 5 posed un %$!+ 3 !'" +e o$%! iz!$e *i comp'e.i"!"e, adic sunt alctuite din diferite tipuri de molecule i macromolecule cu structuri variate i funcii specifice7 5 reprezint o ("!$e c!'i"!"i, (#pe$io!$& at*t sub aspectul naturii, structurii i modului de asamblare a biomoleculelor componente, dar mai ales sub aspectul interaciunilor dintre coleciile de molecule specifice7 5 au capacitatea unic de ! 4e."$!%e5 *i +e ! "$! (-o$m! energia din mediul ambiant, adapt*nd5o i utiliz*nd5o pentru edificarea propriilor structuri i pentru meninerea organizrii structurale7 5 au capacitatea de !#"o$ep'ic!$e precis din generaie )n generaie, )n forme identice ca mas, conformaie, structuri interne i proprieti7 5 pentru toate organismele vii, ce'#'! este unitatea morfologic i funcional ce conine ec/ip!me "#' +e )!z& complet pentru meninerea i continuitatea vieii.

89

1.6. COMPO7IIA CHIMIC8 A OR2ANI1MULUI ANIMAL

'oate organismele vii au compoziia chimic elementar de baz comun i reprezentat prin )ioe'eme "e i )iomo'ec#'e. 1.6.1. BIOELEMENTE n compoziia materiei vii intr )n mod constant :; de elemente chimice (din cele 899 cunoscute(, denumite )ioe'eme "e e(e i!'e, care se )mpart )n6 a( macroelemente sau bioelemente plastice (constitutive(7 b( microelemente sau oligoelemente. M!c$oe'eme "e'e sunt nemetale (#, <, O, &, %, -, #l( i metale (&a, =, #a, g(, au o pondere de circa ++> din masa organismului i intr )n structura tuturor celulelor, esuturilor i lichidelor biologice. .intre macroelemente, !"om#' +e c!$)o reprezint elementul primordial )n structura chimic a tuturor compuilor caracteristici materiei vii i are urmtoarele proprieti eseniale6 5 co -i%#$!ie "e"$!e+$ic& ce )i permite s formeze structuri sau reele tridimensionale7 5 are capacitatea de a forma 'e%&"#$i co,!'e "e ("!)i'e +e "ip C C sau legturi covalente )ntre atomi de carbon i atomi de O, &, <, -, rezult*nd o varietate de molecule. Mic$oe'eme "e'e sau o'i%oe'eme "e'e, dei reprezint numai 8> din totalul bioelementelor, sunt componente structurale ale unor biomo5 lecule importante (enzime, vitamine, hormoni, pigmeni(. .in aceast categorie fac parte6 I, ?, B, Br, n, ?e, #o, #u, 2n, -n, -i, o, -e, 0s. #arena acestora determin o serie de dereglri metabolice. 1.6.0. BIOMOLECULE Biomoleculele sunt un ansamblu de molecule de diverse tipuri integrate )n structura morfologic a materiei vii i care condiioneaz organizarea structural i funcional a organismului animal. ?iecare clas
88

de biomolecule )ndeplinete )n celul roluri bine determinate, specifice i ele sunt rezultatul seleciei pe scara evoluiei, fiind cele mai potrivite pentru funcia lor biologic. n funcie de natura, structura, dimensiunile i rolurile pe care le )ndeplinesc, biomoleculele se clasific )n dou categorii6 5 )iomo'ec#'e ! o$%! ice9 5 )iomo'ec#'e o$%! ice. 1.6.0.1. Biomo'ec#'e ! o$%! ice .in aceste biomolecule fac parte6 !p! i (&$#$i'e mi e$!'e. I. Ap! 3 o$%! i(m#' ! im!' 0pa este constituentul primordial, indispensabil vieii, deoarece constituie mediul celular lichid )n care se desfoar toate reaciile biochimice specifice materiei vii. "a este distribuit diferit )n esuturi i lichide biologice, cum ar fi6 plasm sanguin, limf i suc gastric +@>, muchi i piele A9>, ficat i plm*ni ;@>, creier ;9>. 0ctivitatea metabolic normal la nivel celular necesit minim B@> ap. n organism apa se gsete sub dou forme6 5 !p! 'i)e$&, care se gsete )n comp!$"ime "e'e e."$!ce'#: '!$e, respectiv spaii interstiiale i lichide circulante intravas5 cular (s*nge i limf(7 5 !p! 'e%!"& (de constituie(, care se gsete )n comp!$"ime : "e'e i "$!ce'#'!$e i particip la alctuirea structurii celulare i a mediului celular. 0pa are proprieti fizico5chimice unice care decurg din !(ime"$i! e'ec"$ic& i din c!$!c"e$#' )ipo'!$ !' mo'ec#'e'o$, caracteristici ce au drept urmare asocierea acestora prin 'e%&"#$i +e /i+$o%e 6 < < < 6O < ... 6O < ... 6O < ...
8:

.atorit acestor proprieti apa )ndeplinete )n organism urm5 toarele roluri6 este unul dintre cei mai buni (o',e i )io'o%ici pentru o multitudine de substane (mai puin pentru compui nepolari(7 $o' ("$#c"#$!', deoarece particip la constituia ansamblului celular, la organizarea morfologic a celulei i la formarea coloizilor celulari7 +i(oci!z& *i %e e$e!z& io i H6O; *i HO, necesari )n proce5 sele de tamponare, )n meninerea echilibrului acido5bazic i )n biocataliz7 p!$"icip& +i$ec" )n reacii de hidratare, hidroliz i redoC7 $o' "$! (po$"o$, deoarece este mediul de vehiculare a diferi5 telor substane )n organism7 $o' "e$mo$e%'!"o$, prin procesele respiraie i transpiraie, menin*nd temperatura organismului )n limite constante. %roveniena apei este )n general eCogen, doar o mic parte provenind din reaciile biochimice (origine endogen(. II. 1&$#$i'e mi e$!'e -rurile minerale se gsesc )n cantiti variabile, dizolvate sau nedizolvate, )n toate celulele, esuturile i lichidele biologice din orga5 nismul animal, sub form de cloruri, ioduri, carbonai, fosfai, sulfai, urai etc. "le )ndeplinesc )n organism roluri foarte variate, cum ar fi6 ("$#c"#$!' (intr )n structura esutului osos i a dinilor 5 #a, %, g, ?(, e-ec"o$i e zim!"ici (activatori6 #l sau inhibitori6 <g:D, %b:D(, $e%'!"o$ (componente structurale ale unor hormoni i vitamine 5 #o, %, I(, ("im#'e!z& -# ci! +e $ep$o+#ce$e (-e( i +i%e("i! (#l(, i "e$,i 3 e e$%e"ic! ce'#'!$& ( PO 3 'imi"e 4 ( i )n me i e$e! pH:#'#i 3 co ("! "e (&a, =, g, #a(. n celul, cationii i anionii se menin )ntr5un echilibru dinamic, )n funcie de activitatea fiziologic.

8E

1.6.0.0. Biomo'ec#'e o$%! ice Biomoleculele organice conin )n structura lor atomi de #, <, O i eventual &, %, -, prezint o diversitate de structuri i )ndeplinesc o multitudine de roluri )n organism. %rincipalele clase de )iomo'ec#'e o$%! ice specifice tuturor organismelor vii sunt6 F glucide F lipide F protide F acizi nucleici F enzime F vitamine F hormoni F compui macroergici F compui organici intermediari. 0ceste biomolecule )ndeplinesc )n cadrul celulei diferite roluri i anume6 ("$#c"#$!' 5 intr )n structura celulei, membranelor i formaiunilor intracelulare, determin*nd prin ansamblarea lor edificiul molecular al celulei (%'#ci+e, 'ipi+e, p$o"i+e(7 )ioc!"!'i"ic 5 particip la desfurarea coordonat i la reglarea tuturor reaciilor chimice necesare activitii celulare (enzime(7 i -o$m!io !' 5 stocheaz, transmit i eCprim informaia ereditar (acizii nucleici(7 e e$%e"ic 5 servesc drept combustibil celular i, )n urma proceselor proprii de degradare, elibereaz energia necesar funciilor vitale ale celulei, energie )nglobat i stocat )n compui macroergici (0'%,/'%(7 $e%'!"o$ 5 moduleaz activitile biochimice ale celulei, ca reglatori ai diferitelor procese (vitamine, hormoni(. #a dimensiuni, biomoleculele acoper un domeniu eCtrem de larg, iar forma i caracteristicile lor sunt eCtrem de importante pentru participarea lor la edificarea componentelor structurale ale celulei, precum i pentru specificitatea interaciunilor lor biochimice. n tabelul 8.8 este redat distribuia cantitativ a principalelor clase de biomolecule organice )n diferite esuturi.
8G

T!)e'#' 1.1 Di("$i)#i! c! "i"!"i,& <,!'o$i p$oce "#!'e me+ii= ! p$i cip!'e'o$ c'!(e +e )iomo'ec#'e o$%! ice 3 +i-e$i"e e(#"#$i e(#" uchi ?icat #reier %iele Oase -*nge P$o"i+e <>= :: :: 89 :@ 8+ 8A Lipi+e <>= @ E 8G ; prezente 8 2'#ci+e <>= 9,B : 9,8 prezente prezente 9,8

.ei materia vie prezint grade diferite de compleCitate structural i funcional, eCist totui o schem unic de organizare biochimic i biologic. #a rezultat al procesului evolutiv, aceast schem reflect creterea gradului de compleCitate organizatoric )n urmtoarea ierarhie6 !"omi mo'ec#'e (imp'e m!c$omo'ec#'e comp'e.e (#p$!mo'ec#'!$e ce'#'e i +i,izi pop#'!ii (pecii eco(i("eme. ?ormarea biomoleculelor organice este un proces unic care, )n prima etap, pornete de la p$ec#$(o$i c/imici ! o$%! ici (molecule simple cu mase moleculare mici, ca6 #O :, <:O, &:, &O E , &<E( ce sunt convertii )n me"!)o'ii i "e$me+i!$i (compui organici cu mas mole5 cular mic6 @9 H 8@9 .a, care apar )n cursul proceselor metabolice(. n a doua etap, metaboliii sunt transformai )n mo'ec#'e (imp'e -# +!me "!'e (uniti structurale cu mas molecular cuprins )ntre 899 H E@9 .a, ca6 oze, acizi grai, glicerol, aminoacizi, nucleotide(. n etapa a treia, prin condensarea unui numr mare de molecule simple rezult m!c$omo'ec#'e'e (cu mase moleculare mari de 89E H 89+ .a, cum ar fi poliglucide, lipide, proteine, acizi nucleici etc.(. $rmtoarea treapt de organizare structural sunt (i("eme'e (#p$!mo'ec#'!$e (ca rezultat al asocierii macromoleculelor prin legturi chimice slabe de tipul celor de hidrogen, legturi ionice, prin fore Ian

8@

der Jaals sau interaciuni hidrofobe(. -e formeaz astfel ribozomii, com5 pleCele multienzimatice, lipoproteidele. $ltimul nivel de organizare )l reprezint asamblarea acestor sisteme supramoleculare )n -o$m!i# i i "$!ce'#'!$e (organite celulare ca6 nucleu, mitocondrii, reticul endoplasmatic, lizozomi(. 0cest nivel marcheaz formarea ce'#'ei, cea mai mic entitate care manifest atributele strii de viu. -chematic, procesul unic al organizrii moleculare care ilustreaz trecerea de la forma chimic la forma biologic de micare a materiei este prezentat )n figura 8.8.
PRECURSORI ANORGANICI: CO , CHIMICI H O, NH , ,N
2 2 3 2

M=18-64 Da

METABOLII INTERMEDIARI:
ACID PIRUVIC; ACID CITRIC, GLICERALDEHID-3 FOSFAT !"# M=$%-1$% Da

MOLECULE SIMPLE FUNDAMENTALE:

O&E, ACI&I GRA'I, GLICEROL, AMINOACI&I, MONONUCLEOTIDE M=1%%-3$% Da

MACROMOLECULE:
POLIGLUCIDE, LIPIDE, PROTIDE, ACI&I NUCLEICI M=1%3-1%( Da

SISTEME SUPRAMOLECULARE:
RI)O&OMI, COMPLE*E MULTIEN&IMATICE M=1%6-1%( Da

FORMAIUNI INTRACELULARE:
NUCLEU, MITOCONDRII, LI&O&OMI, RETICUL ENDOPLASMATIC

CELULA 8B

Fi%#$! 1.1 : 1c/em! o$%! iz&$ii mo'ec#'!$e 3 ce'#'&

1.6.0.6. Ce'#'! Ce'#'! co ("i"#ie # i"!"e! +e )!z& ("$#c"#$!'&, -# cio !'& *i %e e"ic& ! "#"#$o$ o$%! i(me'o$ ,ii. -ub aspect biochimic, celula reprezint o co ("e'!ie +e m!c$o: mo'ec#'e, mo'ec#'e mici *i io i care se !(!m)'e!z& +#p& # p$o%$!m %e e"ic *i c!$e (e %&(e(c 3 $!po$"#$i )ioc/imice +e ("$ic"& co +iio: !$e *i i "e$!ci# e $ecip$oc&. Organizarea i funcionarea acestor componente biochimice ale celulei este asociat cu particularitile infrastructurii celulare i aceast corelaie legic )ntre "opo%$!-i! i "opoc/imi! ce'#'ei determin proprie5 tile sale fundamentale i anume6 autoansamblarea7 autoreglarea7 autoreproducerea7 autointegrarea. #aracterul esenial pe care se bazeaz diferenierea celulelor )l reprezint !"#$! me+i#'#i i "$!ce'#'!$ sau i,e'#' +e o$%! iz!$e i "$!ce'#'!$. .in acest punct de vedere celulele se clasific )n dou tipuri principale6 p$oc!$io"e i e#c!$io"e. Ce'#'e'e p$oc!$io"e sunt considerate ca fiind primul tip de organism viu i care au organizarea intern cea mai simpl (tipul repre5 zentativ )l constituie bacteriile i algele(. Ce'#'e'e e#c!$io"e reprezint un stadiu avansat )n evoluia celulei vii i se caracterizeaz printr5un )nalt grad de organizare structural intern specific (eCistena unor particule subcelulare distincte numite organite celulare, a unui sistem de membrane interne care delimiteaz organitele i compartimenteaz spaiul intracelular, a unui aparat genetic localizat )n nucleu, delimitat de restul celulei, procese respiratorii locali5 zate )n mitocondrii etc.( n grupul celulelor eucariote se )ncadreaz i celulele de origine animal i de aceea considerm necesar pentru lucrarea de fa s facem o p$eze "!$e %e e$!'& ! "opo%$!-iei ce'#'ei e#c!$io"e ! im!'e, preciz*nd totodat i funciile maKore ale fiecrui compartiment subcelular, dup cum urmeaz6 a( mem)$! ! p'!(m!"ic&, care formeaz conturul celulei i delimiteaz mediul intern de cel eCtern al celulei. "ste de natur
8;

lipoproteic i regleaz transportul selectiv de substane intra- i extracelular, asigur homeostazia metabolic a celulei i meninerea n limite compatibile cu activitatea celular a presiunii osmotice, a concentraiei diferitelor componente i contribuie totodat la coordonarea intra- i intercelular (receptori membranari) a proceselor biochimice7 b( ci"op'!(m! (citosol( este masa celular solubil ce )nconKoar nucleul, constituit din dou componente6 compo e "! e("$#c"#$!"& (citoplasma fundamental( i compo e "! ("$#c"#$!"& (organitele celu5 lare(. "ste constituit dintr5o mare varietate de macromolecule, molecule, ioni i asigur traficul n cadrul celulei a produilor de sintez i de degradare biochimic, stabilind interaciuni biochimice ntre diferitele compartimente i formaiuni intracelulare7 c( #c'e#' este cea mai mare i mai dens formaiune subcelu5 lar delimitat de o membran dubl cu numeroi pori nucleari. n spaiul interior al nucleului (nucleoplasma( se afl inclus #c'eo'#' i %$! #'e'e +e c$om!"i & ce reprezint sediul informaiei genetice pstrat n A !, transmis celulei prin procesul secvenei A! "A#!"protein, replicat pentru asigurarea perpeturii celulei prin procesul de biosintez a A !7 d( $e"ic#'#' e +op'!(m!"ic reprezint o reea de canalicule i vezicule aplatizate, legate de membrana plasmatic, ce traverseaz celula. "Cist dou tipuri de reticul endoplasmatic6 e"e+ i $#%o( (asociat cu ribozomii(. Ri)ozomii sunt compleCe nucleoproteice (alctuite din B@> acizi ribonucleici i E@> proteine( i reprezint sediul biosintezei proteinelor. #eticulul endoplasmatic particip la procesul de biosintez a proteinelor (prin intermediul compleCului macromolecular numit poli5 zom(, ca i la transportul proteinelor i a altor substane prin celul, precum i la procese de detoxifiere celular7 e( !p!$!"#' 2o'%i <+ic"ozomii= reprezint o reea de tubuli sau vezicule aplatizate, limitate la regiuni restr*nse din citoplasm i locali5 zate de obicei l*ng nucleu. ?unciile atribuite aparatului /olgi se refer la6 acceptarea proteinelor biosintetizate la nivelul ribozomilor, concentrarea acestora i $mpachetarea% lor n granule dense, ce sunt ulterior secretate n lichidul extracelular, colectarea i asamblarea proteinelor necesare pentru biosinteza membranei lizozomilor, reprezint totodat sediul biosintezei heteropoliglucidelor7 +, mi"oco +$ii'e sunt particule infracelulare a cror mrime, form i numr variaz de la o celul la alta, constituite dintr5 o mem: )$! & +#)'& (una eCtern i alta intern(, care delimiteaz un (p!i# i "e$mem)$! !$, denumit (p!i# m!"$ice!'. .in punct de vedere bio5 chimic mitocondria este sediul metabolismului celular aerob (care
8A

include cele trei procese biochimice fundamentale6 ciclul &rebs, oxidarea acizilor grai i respiraia celular cuplat cu fosforilarea oxidativ(, fiind considerat adevrat central energetic a celulei, reprezint sediul biosintezei ureei i hemului la animale i are aparat genetic propriu (0&. mitocondrial i ribozomi proprii(, fiind capabil s transcrie pro-gramul genetic (0.&50,&(7 g( 'izozomii sunt organite de form neregulat delimitate de o membran neted care le individualizeaz )n spaiul citoplasmatic i servesc la transportul proteinelor i la degradarea intracelular a substanelor captate n celul prin fagocitoz (bacterii( sau pinocitoz (proteine, glucide, lipide i acizi nucleici(7 h( i c'#zi# i'e ci"op'!(m!"ice din care fac parte pe$o.izomii (particule citoplasmatice cu rol oxidativ, care conin oCidaze produ5 ctoare de <:O: i catalaza care descompune <:O:( i co ("i"#e i -!c#'"!"i,i (sub form de granule, picturi, cristale sau vacuole care sunt rezultatul activitii metabolice a celulei6 granule de protein, de mela5 nin, leucocite granulare, picturi de lipide etc.(7 i( ci"o(c/e'e"#' <mic$o"#)#'i *i mic$o-i'!me "e= reprezint un sistem de fibre pe care )l au toate celulele, cu compoziie chimic special, care menine structura celulei i permite )n acelai timp modificarea formei sau chiar micarea moleculelor celulei motoare (miozina, Linezina etc.( Organizarea ultrastructural a celulei eucariote este redat )n figura 8.:.

8+

Fi%#$! 1.0 : U'"$!("$#c"#$! ce'#'ei e#c!$io"e

:9

CAPITOLUL 0 2LUCIDE
0.1. CON1IDERAII 2ENERALE
2'#ci+e'e <z!/!$#$i'e= sunt categoria de biomolecule prezente )n absolut toate tipurile de celule i organisme. n general sunt comp#*i "e$ !$i, fiind alctuite din carbon, hidrogen i oCigen, i au formula general empiric (#<:O(m, ceea ce le5a atras denumirea improprie de /i+$!i +e c!$)o , deoarece eCist i eCcepii (de eCemplu, deoCiriboza(. F 'lucidele de origine vegetal sunt sintetizate de ctre plantele verzi direct din dioCid de carbon i ap sub aciunea luminii, )n procesul de fotosintez i constituie componentele de baz ale hranei omului i animalelor, respectiv importante surse de energie( F 'lucidele existente n organismul animal se gsesc )n cantiti mici (E> din masa corporal(, sunt de natur eCogen i au urmtoarele funcii6 e e$%e"ic&, deoarece prin degradarea lor furnizeaz @9 5 ;9> din energia total care se produce )n organismul animal7 ("$#c"#$!'&, deoarece intr )n constituia substanei funda5 mentale a esutului conKunctiv sub form de gliconKugate cu proteinele (proteoglicanii(, dar i )n structura unor biomolecule de importan maKor6 coenzime, glicolipide, acizi nucleici7 (#$(e +e !"omi +e c!$)o , necesari biosintezei proteinelor, lipidelor, acizilor nucleici.

:8

0.0. CLA1IFICARE
/lucidele pot fi clasificate dup mai multe criterii, astfel6 a( +#p& ("$#c"#$! 'o$ c/imic& pot fi6 polihidroxialdehide, polihidroxicetone sau produi de condensare ai acestora) b( +#p& %$!+#' +e comp'e.i"!"e ("$#c"#$!'& se )mpart )n6 F oze sau glucide simple) F glucide complexe sau ozide( *zele sunt glucidele care prin hidroliz nu mai pot fi scindate )n molecule cu proprieti de glucide. 'lucidele complexe sunt moleculele rezultate prin condensarea unui numr variabil de oze, respectiv : 5 89 oze identice sau diferite i se numesc oligoglucide, sute sau chiar mii de oze i se numesc poliglucide( .in categoria glucidelor compleCe fac parte deasemenea p$o"eo%'ic! ii, care sunt /e"e$o%'#ci+e )n sensul c alturi de componenta glucidic conin )n structura lor i o component neglucidic numit aglicon( c( +#p& $o'#' pe c!$e:' 3 +ep'i e(c 3 o$%! i(m#' ,i# sunt glucide de rezerv (de depozit( i glucide de constituie(

0.6. O7E
Ozele sunt glucidele cele mai simple care constituie unitile structurale ale glucidelor compleCe. 0.6.1. 1TRUCTURA O7ELOR

::

#a structur ozele sunt po'i/i+$o.i!'+e/i+e care conin )n mole5

cul o grupare funcional aldehid

po'i/i+$o.ice"o e, care conin )n molecul o grupare ceton ( # = O ( i se mai numesc ce"oze. %e l*ng gruparea carbonil, toi cei5lali atomi de carbon din structura unei oze au legat c*te o grupare hidro5Cil ( <O (. .eoarece conin numr variabil de atomi de carbon, ozele pot fi6 "$ioze (#E(, "e"$oze (#G(, pe "oze (#@(, /e.oze (#B(, /ep"oze (#;(. Ozele pot prezenta o ("$#c"#$& !cic'ic& <'i e!$&= i una cic'ic&. 1"$#c"#$! 'i e!$& este acea structur a ozelor care presupune c toi atomii din molecul se gsesc )n acelai plan. %rin convenie s5a numerotat cu cifra 8 atomul de carbon din gruparea aldehid i cu cifra : cel din gruparea ceton. 1"$#c"#$! cic'ic& este rezultatul unei reacii de adiie intramole5 cular a atomului de hidrogen de la gruparea O< a penultimului sau ultimului atom de carbon la dubla legtur carbonilic, reacie urmat de ciclizare (pentoze i heCoze(. n urma acestei reacii, )n molecula ozei respective se creeaz un ciclu de tip -#$! (G atomi de # i unul de O(, iar structura se numete -#$! ozic& sau un ciclu de tip pi$! (@ atomi de # i unul de O( i structura este pi$! ozic&.

# = O I <

i se mai numesc !'+oze sau

n acelai timp apare un hidroCil nou la atomul de carbon carbo5 nilic, numit hidroxil semiacetalic (la aldoze( sau semicetalic (la cetoze(. 0cest hidroCil semiacetalic sau semicetalic poate avea orientare spaial diferit fa de planul ciclului creat, orientare sau . 0ceti doi noi
:E

izomeri poart numele de anomeri, iar transformarea unuia )n cellalt, mutarotaie. 0stfel, glucoza prezint urmtoarele structuri posibile6

-tructurile liniare i ciclice ale celor mai importante oze din celula vie6 T$ioze?

Pe "oze?

:G

He.oze?

:@

:B

0.6.0. PROPRIET8I FI7ICE I CHIMICE ALE O7ELOR 0.6.0.1. P$op$ie"&i -izice - n general, ozele sunt substane solide, cristalizate, de culoare alb, cu gust dulce, uor solubile )n ap i insolubile )n solveni organici nepolari (eter, cloroform( . - 0u )n structura lor cel puin un !"om +e c!$)o !(ime"$ic (adic un atom de carbon cu cele patru valene satisfcute de atomi sau radicali diferii, notat #M(, de aceea ozele sunt considerate mo'ec#'e c/i$!'e (asimetrice(. oleculele chirale stabilesc relaia de nesuperpo5 zabilitate cu imaginea lor )n oglind i se mai numesc e ! "iome$e. .atorit asimetriei moleculare, ozele sunt substane op"ic !c"i,e, adic au proprietatea de a roti planul luminii polarizate, atunci c*nd sunt strbtute de aceasta i deci de a se prezenta sub forma a dou tipuri de izome$i op"ici? +e."$o%i$i 5 sunt enantiomerii care rotesc planul luminii polarizate spre dreapta i se noteaz cu . sau (D( i 'e,o%i$i, care rotesc planul luminii polarizate spre st*nga i se noteaz cu ! sau ((. .e eCemplu, aldehida gliceric se poate prezenta sub forma urm5 toarei perechi de enantiomeri6

0mestecul echimolecular de izomeri optici levogiri i deCtrogiri se numete racemic i este optic inactiv. ,acemicul poate fi )ns dedublat )n cei doi antipozi optici (D( i ((. Ozele care difer prin configuraia unui singur atom de carbon asi5 metric se numesc oze epimere. -pre eCemplu, glucoza, fructoza i manoza sunt epimere6

:;

n cazul )n care )ntr5o molecul eCist mai muli atomi de carbon asimetrici, numrul izomerilor optici se calculeaz dup formula6 &N:n unde n N numrul atomilor de #M. 0.6.0.0. P$op$ie"&i c/imice ?iind compui cu funciune miCt, carbonil i hidroCil, ozele prezint proprieti chimice specifice acestor grupri. .intre acestea voi meniona numai reacia de $e+#ce$e, de o.i+!$e, de e"e$i-ic!$e i e("e$i-ic!$e datorit importanei biochimice at*t a reaciilor )n sine, c*t i a produilor care se formeaz. I. Re!ci! +e $e+#ce$e? ozele pot fi reduse la gruparea carbonil, transform*ndu5se )n polialcooli (alditioli(. 0stfel glucoza se reduce la sorbitol, manoza la manitol, iar aldehida gliceric la glicerol.

:A

II. Re!ci! +e o.i+!$e a ozelor are loc )n condiii diferite de reacie i )n funcie de acestea, respectiv de gruparea funcional care se oCideaz, rezult acizi carboCilici o ici, z!/!$ici i #$o ici.

%osibilitatea de oCidare a ozelor demonstreaz totodat caracterul lor reductor, datorat prezenei )n molecul a gruprii aldehid (respectiv hidroCilului glicozidic(. "le pot reduce uor ionii de #u:D )n mediu alcalin (reactivul ?ehling( sau ionii de 0gD )n mediu alcalin (reactivul 'ollens(, cu formarea oCidului cupros #u:O, precipitat rou5crmiziu, respectiv a argintului metalic.
:+

III. Re!ci! +e e"e$i-ic!$e este reacia de eliminare de ap )ntre hidroCilul glicozidic al unei oze i gruparea hidroCil a unui alcool cu formarea unei legturi de tip eter, numit legtur %'icozi+ic&. ,ezult %'icozizi sau e"e$i.

IV. Re!ci! +e e("e$i-ic!$e? )n celula vie ozele sunt esterificate cu acid fosforic la gruparea O< de alcool primar sau la hidroCilul semiacetalic. -e obin e("e$ii -o(-o$ici, adic forma activ a ozelor, bogat energetic, sub care ele particip )n toate procesele metabolice. #ei mai importani esteri fosforici ai ozelor implicai )n procesele metabolice de biosintez i degradare sunt6 - e("e$i !i "$ioze'o$?

- e("e$i !i pe "oze'o$?

E9

- e("e$i !i /e.oze'o$?

0lturi de esterii fosforici care sunt considerai derivai ai ozelor rezultai )n urma reaciei de esterificare, eCist i +e$i,!i !mi !i !i oze'o$, respectiv !mi o%'#ci+e'e. 0cetia conin o grupare amin la atomul de carbon #:, grupare ce poate fi )n unele cazuri acetilat sau sulfonat. #ele mai importante aminoglucide sunt6 %'#coz!mi !, %!'!c: "oz!mi ! *i !ci+#' e#$!mi ic. 0.6.6. E@EMPLE DE O7E Ozele cu importan biochimic )n organism sunt heCozele6 glu5 coza, galactoza, fructoza, manoza. 2'#coz!? este principala oz din organismul animal7 are rol energetic important, deoarece prin degradarea sa (glico5 liz( genereaz energie care este stocat sub form de 0'% (compus macroergic(7 este distribuit )n toate celulele i lichidele organismului animal (cu eCcepia urinei(7 concentraia glucozei din s*nge se afl )n limite constante (A9 5 8:9 mgO899 ml(, se numete glicemie i este asigurat prin aciunea antagonist a celor doi hormoni pancreatici6 i (#'i ! (rol hipoglicemiant( i %'#c!%o #' (rol hiperglicemiant(. #reterea coninutului de glucoz din s*nge determin +i!)e"#' z!/!$!". 2!'!c"oz!? dei )n cantitate mai mic, are rol foarte important pentru organism, deoarece, alturi de glucoz, intr )n structura lactozei, princi5 pal surs energetic pentru sugari7
E8

 particip la structura lipidelor compleCe (galactocerebrozide( )nt*lnite )n creier i esutul nervos sau la structura glicoproteidelor. F$#c"oz!? reprezint E9 5 B9> din aportul glucidic la mamifere7 se gsete liber )n miere, fructe i melas, iar alturi de glucoz intr )n structura z!/!$ozei. M! oz!? intr )n structura unor glicoproteide i glicolipide din organis5 mul animal, precum i a unor poliglucide vegetale (manani(.

0.A. OLI2O2LUCIDE
O'i%o%'#ci+e'e sunt biomolecule formate dintr5un numr restr*ns de oze (: 5 A(, cele mai importante pentru organismul animal fiind +i%'#ci+e'e. .iglucidele sunt cei mai simpli compui glicozidici rezultai prin condensarea a dou molecule de oze identice sau diferite. n structura lor apare o 'e%&"#$& %'icozi+ic& de tip eter, format fie prin condensarea hidroCilului semiacetalic al unei oze cu un hidroCil alcoolic al altei oze <+i%'#ci+e $e+#c&"o!$e=, fie prin condensarea hidroCilului semiacetalic al unei oze cu hidroCilul semiacetalic al celeilalte oze <+i%'#ci+e e$e+#c&: "o!$e=. n figura :.8 sunt redate eCemple de diglucide reductoare i rolul lor biochimic, iar )n figura :.: sunt redate eCemple de diglucide nereduc5 toare i rolul lor biochimic.

0.B. POLI2LUCIDE
Po'i%'#ci+e'e sunt macromolecule formate prin condensarea unui numr mare de oze identice </omo%'ic! i=. .in aceast categorie fac parte6 amidonul, glicogenul i celuloza. %oliglucidele conin )n structura lor # i"&i +i%'#ci+e $epe"i: "i,e de acelai fel6 5 n(maltoz( )n cazul amidonului i glicogenului7 5 n(celobioz( )n cazul celulozei.
E:

 %ot avea structur liniar (celuloza( sau ramificat (amidon, glicogen(.

DI2LUCIDE REDUC8TOARE
(au proprieti reductoare datorit O< glicozidic liber(

MALTO7A?
este format din dou molecule de 5glucoz legate #8 5 #G7 se gsete )n seminele germinate de cereale, )ndeosebi )n orzul )ncolit (mal(7 este unitatea diglucidic ce intr )n structura amidonului7 este scindat hidrolitic de enzima maltaz )n ozele componente.

CELOBIO7A?
rezult prin condensarea a dou molecule de 5glucoz, #8 5 #G7 este unitatea diglucidic structural a celulozei7 este scindat de enzima celobiaz.

LACTO7A? I7OMALTO7A?
este format din dou molecule de 5 glucoz legate #8 5 #B7 este constituentul structural al amilopectinei i glicogenului. este format din 5galactoz i 5 glucoz condensate #8 5 #G7 este diglucidul principal din lapte sintetizat de glanda mamar7 este scindat de enzima lactaz din pancreas )n ozele componente.

EE

Fi%#$! 0.1
DI2LUCIDE NEREDUC8TOARE
(nu posed nici o grupare hidroCil glicozidic liber i nu au caracter reductor(

7AHARO7A?
este format prin condensarea 5glucozei cu 5 fructoza i apariia legturii #8 5 #:7 se gsete )n cantiti importante )n fructe, sfecla de zahr, miere7 sub aciunea acizilor diluai sau a enzimei zaharaz este scindat hidrolitic i rezult un amestec echimolecular de 5glucoz i 5 fructoz, numit Pzahr invertitQ.

TREHALO7A?
este format din dou molecule de 5 glucoz legate #8 5 #87 este diglucidul specific pentru alge i ciuperci.

Fi%#$! 0.0

#onstituie substane energetice de rezerv pentru organism. -unt scindate hidrolitic p*n la unitile structurale de baz (oze( de ctre enzime numite %'icozi+!ze (hidrolaze(. 2'ico%e #' este produs de condensare al 5glucozei, constituind rezerva de glucoz a organismului animal. !ocalizarea lui este predomi5 nant hepatic (glicogen hepatic(, dar )n anumite cantiti se gsete i )n muchi (glicogen muscular(.

EG

/licogenul este alctuit din uniti repetitive de maltoz (5glu5 coz legat #8 5 #G(, iar dup B 5 ; resturi de glucoz la periferia moleculei i E 5 G resturi de glucoz )n partea central a moleculei se stabilesc legturi glicozidice #8 5 #B, determin*nd o $!mi-ic!$e p#"e$: ic& a macromoleculei de glicogen. -tructura schematic a moleculei de glicogen este6

n funcie de necesitile organismului, celula hepatic stocheaz glucoza sub form de glicogen sau o elibereaz pentru a reface glicemia (concentraia de glucoz din s*nge(. /licogenogeneza i glicogenoliza contribuie la meninerea glice5 miei i sunt procese supuse unui compleC mecanism de reglaK hormonal. n stare pur se prezint sub forma unei pulberi albe, solubil )n ap, cu care formeaz soluii coloidale opalescente. #u iodul formeaz coloraie rou5brun. Ami+o #' este poliglucidul de rezerv specific unor plante, con5 stituind )n acelai timp una dintre sursele de glucoz importante pentru organismul animal. !a plante este stocat )n semine sau tuberculi, fiind mobilizat hidrolitic, pe cale enzimatic, )n cursul germinrii sau )nmu5 guririi. #a i glicogenul, este un p$o+#( +e po'ico +e (!$e !' %'#cozei. "ste alctuit din dou componente6

E@

5 !mi'oz!, constituit numai din uniti de maltoz, cu o structur neramificat7 reprezint E9> din macromolecul7 este solubil )n ap, iar cu iodul se coloreaz )n albastru )nchis7 5 !mi'opec"i !, care reprezint ;9>, are o structur ramificat, conin*nd i uniti de izomaltoz (ramificarea intervine dup :@ 5 E9 resturi de glucoz(7 formeaz la cald soluii apoase, v*scoase, care prin rcire se transform )n gel7 cu iodul se coloreaz )n albastru5violet. <idroliza enzimatic a amidonului )n organism sau in vitro decurge treptat, cu fragmentarea moleculei i formarea unor compui numii deCtrine, apoi maltoz i )n final 5glucoz6 0midon .eCtrine altoz 5glucoz. Ce'#'oz! este un produs de policondensare al 5glucozei, av*nd ca unitate repetitiv celobioza. #eluloza este compusul organic cel mai abundent de pe pm*nt. "ste foarte rezistent la hidroliz i intr )n structura elementelor de rezisten din peretele celular vegetal. #eluloza poate fi degradat de un numr redus de microorganisme i protozoare capabile s produc un sistem enzimatic compleC, celulozolitic, )n care mai multe enzime acioneaz sinergic, hidroliz*nd macromolecula p*n la glucoz. %rezena acestor microorganisme )n rumenul i colonul anima5 lelor ierbivore le face capabile s utilizeze celuloza ca surs maKor de hran.

0.C. PROTEO2LICANII
P$o"eo%'ic! ii (heteroglicanii( sunt produi de policondensare a mai multor tipuri de uniti structurale i conin +@> lanuri glucidice i doar @> component proteic. -unt compui polianionici, cu mai multe fragmente poliglucidice grefate pe un miez proteic. .ei p*n )n prezent sunt recunoscute ase clase de glucozaminoglicani, anumite proprieti sunt comune tuturor substanelor cu compoziia menionat. #atenele heteropoliglucidice neramificate sunt constituite din uniti diglucidice repetitive, )n care una din componente este o /e.oz!mi &, iar cealalt un !ci+ #$o ic (o heCoz oCidat la #B, care devine #OO<(. O alt carac5 teristic o constituie %$#p&$i'e (#'-!", ataate fie prin legturi de tip amid la gruparea &<: a ozelor aminate, fie prin legturi ester la grupri
EB

O<. /ruprile carboCil de la acizii uronici, ca i gruprile sulfat contri5 buie la formarea sarcinii polianionice ridicate a proteoglicanilor. 0t*t sarcina electric, c*t i structura macromolecular sunt utile )n eCercitarea rolului biologic de lubrifiani i elemente de rezisten )n esutul con5 Kunctiv. %roteoglicanii formeaz soluii foarte v*scoase i elastice, absor5 bind mari cantiti de ap. 0ceasta face ca ei s acioneze at*t ca elemente de susinere a celulelor, c*t i s contribuie la meninerea echilibrului apei i srurilor )n organism. Aci+#' /i!'#$o ic se deosebete de ceilali proteoglicani prin faptul c nu conine grupri sulfat i nu se gsete legat de fragmente proteice. -pre deosebire de ceilali proteoglicani, el nu este specific celulei animale, fiind produs i de unele bacterii. $nitatea repetitiv din acidul hialuronic este alctuit din acid -glucuronic +,-!-acetilglucozamina +-6

0cidul hialuronic se gsete )n lichidul sinovial, corpul vitros al ochiului, cordonul ombilical, )n substana fundamental a esutului con5 Kunctiv i )n cartilaKe. Co +$oi"i (#'-!"#', din tendoanele cartilaginoase, ligamente, peretele aortei, creier, rinichi, plm*ni, are )n unitatea repetitiv acid -glucuronic +,-!-acetilglucozamina-.sulfat +-6

E;

Hep!$i !, a crei unitate repetitiv este prezentat mai Kos, are rol de anticoagulant i hipolipemiant6

De$m!"! (#'-!"#' i De$!"! (#'-!"#' se gsesc )n piele, pereii vaselor de s*nge, valvele cardiace. %rezint asemnri structurale cu con5 droitin sulfatul. .ermatan sulfatul prezint acid iduronic )n locul acidului glucuronic6

EA

CAPITOLUL 6 LIPIDE
6.1. CON1IDERAII 2ENERALE
!ipidele constituie acea clas de compui organici naturali, eCtrem de variat din punct de vedere structural, cu caracter hidrofob, apolar i respectiv proprietatea de a fi insolubile )n mediu apos, dar solubile )n solveni organici (cloroform, eter, benzen etc.(. .in punct de vedere chimic, lipidele sunt e("e$i sau !mi+e ()ntr5o msur mai mic(, ai acizilor grai cu diferii alcooli (se mai numesc lipide (!po i-ic!)i'e(. -unt distribuite )n toate celulele organismului animal, proporia i compoziia lor fiind caracteristic fiecrui tip de esut. .easemenea produsele de origine animal, ca untul, laptele, oule, se difereniaz prin predominana calitativ i cantitativ a anumitor tipuri de lipide. .in punct de vedere biochimic lipidele )ndeplinesc )n organismul viu urmtorul rol6 constituie o important (#$(& +e e e$%ie (au valoare energetic superioar glucidelor i protidelor(7 au rol p'!("ic, respectiv intr )n structura diferitelor compo5 nente celulare i infracelulare, iar )n asociaie cu proteinele formeaz unitatea structural de baz a membranelor celulare i particulelor subcelulare) constituie un 3 ,e'i* p$o"ec"o$ !' m#'"o$ o$%! e (sunt izolatori termici i mecanici(7 p!$"icip& +i$ec" (!# i +i$ec" '! +i-e$i"e p$oce(e me"!)o'ice ca activatori ai unor enzime, componente ale sistemului de transport al electronilor )n mitocondrii etc.7

E+

 funcioneaz ca (i("em +e "$! (po$" 3 'ic/i+e'e )io'o%ice pe "$# (#)("! e 'ipo(o'#)i'e (vitamine liposolubile, hormoni, acizi grai eseniali(.

6.0. CLA1IFICARE

"Cist mai multe criterii de clasificare pentru lipide, conform schemei urmtoare6
!I%I."

& ?$&#4I" ." !O#0!I20,"6

& ?$&#4I" ." O,I/I&"6

LIPIDE DE CON1TITUIE <1TRUCTUR8= intr )n citoplasma celulelor, membrane5 lor i formaiunilor subcelulare7 nu variaz funcie de starea de nutriie a organismului7

LIPIDE DE RE7ERV8 sunt localizate )n e5 sutul adipos i repre5 zint surs de energie pentru organism7 variaz cantitativ )n funcie de factorii ali5 mentari i fiziologici7

LIPIDE E@O2ENE (prin asimilaie( provenite prin aport alimentar utilizate pentru for5 marea de lipide pro5 prii

LIPIDE ENDO2ENE (proprii( provenite prin reacii de biosintez

& ?$&#4I" ." -',$#'$,0 #<I I#36

LIPIDE 1IMPLE <C, H, O= & ?$&#4I" ." &0'$,0 0!#OO!$!$I #O&-'I'$"&'

LIPIDE COMPLE@E <C, H, O, N, P, 1= & ?$&#4I" ." &0'$,0 0!#OO!$!$I #O&-'I'$"&'

/!I#",I."

#",I."

-'",I."

/!I#",O?O-?O!I%I."

-?I&/O!I%I."

6.6. COMPONENI CHIMICI 1TRUCTURALI

%rincipalii componeni chimici structurali ai lipidelor sunt !cizii %$!*i mo oc!$)o.i'ici (,#OO<( i ! #mii !'coo'i.
G9

G8

6.6.1. ACI7I 2RAI n structura lipidelor animale intr )n eCclusivitate acizi grai cu urmtoarele caracteristici6 au numr par de atomi de carbon (de la G la :B(7 radicalul alchil (,( este constituit dintr5un '! /i+$oc!$: )o !" cu lungime variabil (:85E9 atomi #(, c# ("$#c"#$& 'i i!$&, cic'ic& (!# $!mi-ic!"&, !,E + c!$!c"e$ (!"#$!" (!# e(!"#$!" <c# # !, +o#&, "$ei (!# p!"$# +#)'e 'e%&"#$i=9 radicalul alchil (,( constituie partea /i+$o-o)& a moleculei, iar gruparea carboCil (#OO<( partea /i+$o-i'&9 radicalul alchil (,( al unor acizi grai poate avea grefat i gruparea hidroCil (O<(, rezult*nd /i+$o.i!cizi. - Acizii %$!*i (!"#$!i se gsesc distribuii )n proporii variate )n diferite esuturi i produse de origine animal, au caten linear saturat (G5E9 atomi #(, sunt solizi, iar punctele de topire cresc o dat cu creterea numrului de atomi de carbon din molecul. E.emp'e +e !cizi %$!*i (!"#$!i foarte rsp*ndii6 - acid butiric (#G( #<E(#<:(:#OO< ()n unt(7 - acid miristic (#8G( #<E(#<:(8:#OO< (maKoritatea grsimi5 lor naturale(7 - acid palmitic (#8B( #<E(#<:(8G#OO< (maKoritatea grsi5 milor naturale(7 - acid stearic (#8A( #<E(#<:(8B#OO< (maKoritatea grsimi5 lor animale(. - Acizii %$!*i e(!"#$!i sunt mai rsp*ndii )n natur dec*t cei saturai, sunt lichizi (cu eCcepia acidului oleic care este semisolid(, iar din punct de vedere fiziologic cei mai importani sunt acizii grai nesaturai cu 8A atomi de carbon. 0cizii grai nesaturai cu structur linear sunt monocarboCilici, conin una sau mai multe duble legturi, au puncte de topire mai mici dec*t cei saturai cu acelai numr de atomi de carbon.

G:

E.emp'e +e !cizi %$!*i e(!"#$!i c# c!"e & 'i e!$&?

De #mi$e! !ci+#'#i N#m&$ !"omi C Fo$m#'! N#m&$#' *i pozii! +#)'e'o$ 'e%&"#$i < =

%almitoleic Oleic !inoleic !inolenic 0rahidonic &ervonic

8B 8A 8A 8A :9 :G

#<E(#<:(@#<N#<(#<:(;#OO< #<E(#<:(;#<N#<(#<:(;#OO< #<E(#<:(G#<N#<#<:#<N#< (#<:(;#OO< #<E#<:#<N#<#<:#<N#<#<: #<N#<(#<:(;#OO< #<E(#<:(G#<N#<#<:#<N#<#<: #<N#< #<:#<N#<(#<:(E#OO< #<E(#<:(;#<N#<(#<:(8E#OO<

+ + +,8: +,8:,8@ @,A,88,8G 8@

Acizii? 'i o'eic, 'i o'e ic i !$!/i+o ic sunt indispensabili pentru creterea, dezvoltarea i funcionarea normal a organismului animal i de aceea au fost denumii !cizi %$!*i e(e i!'i (0./.".( sau ,i"!mi e 4F5. "i particip la formarea membranelor celulare, la metabolismul mitocon5 drial, intr )n structura fosfolipidelor, sunt precursori ai prostaglandinelor. - P$o("!%'! +i e'e <P2= fac parte dintr5o clas special de acizi grai nesaturai denumii PeicosanoiziQ, deoarece au catena format din :9 atomi de carbon. %/ predomin )n organele genitale i )n plasma semi5 nal, dar se gsesc i )n esuturile altor organe6 creier, inim, rinichi, uter, stomac, placent. 0u rol hormonal (stimuleaz sinteza hormonilor )n unele glande endocrine(, stimuleaz contracia musculaturii netede (uter gravid, vezic urinar(, eCercit aciune vasodilatatoare, scz*nd presiu5 nea sanguin, diminueaz aciditatea gastric, intervin )n reglarea temperaturii corporale etc. %rincipala proprietate general a acizilor grai este caracterul lor /i+$o-o), deci nu sunt solubili )n ap datorit catenei lungi de atomi de carbon puternic nepolar i care anuleaz caracterul polar al gruprii carboCil. 0cizii grai pot reaciona cu hidroCizii alcalini (&aO<, =O<(, la cald, reacie cunoscut sub numele de (!po i-ic!$e, i formeaz (&p#: #$i (sruri de sodiu sau potasiu( cu proprieti tensioactive i deci ageni eCceleni de emulsionare. .easemenea acizii grai se pot e("e$i-ic!, iar
GE

cei nesaturai vor adiiona la nivelul dublelor legturi atomi de hidrogen, halogeni, oCigen. 6.6.0. ALCOOLI 0lcoolii care intr )n constituia lipidelor (denumii i lipide nesaponificabile( pot fi clasificai )n trei categorii, )n funcie de structura chimic, dup cum urmeaz6
0!#OO!I 0!#OO!I 0!I?0'I#I &"02O'04I6 %'ice$i ! (glicerolul( din lipidele simple i compleCe

0!#OO!I #I#!I#I mioi ozi"o'#'

alcoolii ce"i'ic, ce$i'ic, mi$ici'ic (din structura ceridelor(

intr )n structura inozitidelor ("e$o'ii (au nucleu de baz ciclul ("e$! 5 #8;<:A(

intr )n structura steridelor 0!#OO!I 0 I&04I (0 I&O0!#OO!I(6 co'i ! co'!mi ! HO CH0 CH0 NH0

intr )n structura lipidelor compleCe sub form de esteri fosforici (e$i ! (-i %ozi ! H6C <CH0=10 CH F CH G H C OH G intr )n structura glicerofosfolipidelor H C NH0

GG

G CH0OH intr )n structura sfingolipidelor

'rebuie subliniat faptul c alcoolii policiclici (sterolii( fac parte din c'!(! ("e$oizi <("e$oi+e= i au diferite grupri chimice grefate pe nucleul steran care le confer !c"i,i"&i )io'o%ice ,!$i!"e. .up origine, sterolii pot fi6 != zoo("e$o'i (de origine animal6 colesterolul, lanosterolul, copro5sterolul(7 )= -i"o("e$o'i (de origine vegetal6 sitosterol, stigmasterol(7 c= mico("e$o'i (din levuri, ciuperci i mucegaiuri6 ergosterolul(. Co'e("e$o'#' este principalul sterol de origine animal distri5 buit, sub form liber sau esterificat )n toate celulele organismului. %redomin )n esutul nervos (creier, mduva spinrii(, )n glbenuul de ou, )n calculii biliari, )n piele, )n glandele suprarenale. "ste de o$i%i e e.o%e &, dar i e +o%e &, fiind sintetizat din acetilcoenzima 0.

n organismul animal colesterolul are un rol biochimic deosebit de important i anume6 prin esterificare cu acizi grai superiori formeaz lipidele com5 pleCe denumite co'e("e$i+e9 intr )n ("$#c"#$! )iomem)$! e'o$ ce'#'!$e i contribuie la permeabilitatea acestora7 acioneaz asupra permeabilitii eritrocitelor, influen*nd pro5 cesele de difuzie7

G@

 este ! "i"o.ic i ! "i/emo'i"ic (neutralizeaz efectul unor to5 Cine sau inhib aciunea hemolitic a unor substane ptrunse )n organism(7 are $o' izo'!"o$ )n tecile de mielin, influen*nd transmiterea influCului nervos7 este p$ec#$(o$#' me"!)o'ic <p$o,i"!mi != ,i"!mi ei D67 este p$ec#$(o$#' me"!)o'ic p$im!$ !' !cizi'o$ )i'i!$i i !' /o$mo i'o$ (e.#!'i *i co$"ico(#p$!$e !'i. #oncentraia normal de colesterol din s*nge se numete co'e(: "e$o'emie. n stri de hipercolesterolemie se intensific depunerea lui )n esuturi (Cantomatoza(, favoriz*nd apariia aterosclerozei. Acizii )i'i!$i reprezint un ansamblu de compui ("e$oizi (ec$e"!i +e )i'& 3 i "e("i (#) -o$m& +e (&$#$i !'c!'i e (sruri biliare(. 0cizii biliari sunt produii finali ai metabolizrii colesterolului la nivelul ficatului i ulterior sunt deversai )n bil. -tructura chimic de baz din care deriv acizii biliari este !ci+#' co'! ic?

n funcie de numrul i de poziia gruprilor O< grefate pe molecula acidului colanic deriv mai multe tipuri de acizi biliari6 acidul colic (E,; i 8: O<(7 acidul deoCicolic (E,8: O<(7 acidul litocolic (E O<(. 0cizii biliari se conKug )n ficat la nivelul gruprii carboCil (#OO<( cu aminoacizii %'icoco' (<OO##<:&<:( sau "!#$i & (<:&#<:#<:-OE<( i rezult !ci+#' %'icoco'ic i "!#$oco'ic, sub
GB

form de sruri de &a i = denumite (&$#$i )i'i!$e. -rurile biliare sunt secretate )n bil i deversate )n intestin, unde acioneaz ca !%e i +e em#'(io !$e ! 'ipi+e'o$ !'ime "!$e, uur*nd astfel scindarea enzimatic i absorbia acestora prin transformarea lor )n picturi foarte fine cu interior hidrofob i eCterior hidrofil. #a i (&p# #$i'e, (&$#$i'e )i'i!$e sunt (#)("! e "e (io!c"i,e care micoreaz tensiunea superficial de la suprafaa lipidelor insolubile )n mediu apos, duc*nd la apariia !%$e%!"e'o$ mice'!$e.

6.A. ACIL2LICEROLII <2LICERIDE=

/liceridele sunt lipidele simple cele mai rsp*ndite, ele intr*nd )n componena "#"#$o$ ce'#'e'o$ ! im!'e *i ,e%e"!'e i constituind forma de depozit a lipidelor la animale i plante. 6.A.1. CON1IDERAII 2ENERALE n organismul animal sunt )n general %'ice$i+e +e $eze$,&, locali5 zate )n esutul adipos i mai puin %'ice$i+e +e co ("i"#ie, reprezent*nd astfel (#$(! m!Ho$& +e e e$%ie pentru organism. -unt buni izo'!"o$i "e$mici i mec! ici cu rol de protecie )n organism, iar )n combinaie cu proteinele (particule lipoproteice( servesc ca "$! (po$"o$i ai acizilor grai (via sistem limfatic i s*nge( )n orga5 nism. .in punct de vedere al ("$#c"#$ii c/imice gliceridele sunt esteri ai glicerolului cu diferii acizi grai, esterificarea av*nd loc la o grupare hidroCil din molecula glicerolului (i rezult mo o%'ice$i+&(, la dou grupri hidroCil <+i%'ice$i+&= sau la trei grupri hidroCil <"$i%'ice$i+&=. .intre toate gliceridele, trigliceridele sunt cele mai rsp*ndite )n orga5 nismul animal. -tructura general a unei "$i%'ice$i+e este6

G;

)n care6 ,, ,8 i ,: sunt radicali ai acizilor grai constitueni, identici sau diferii. 'rigliceridele naturale de origine animal sunt miCte, in*nd seama de acizii grai constitueni. O astfel de triglicerid miCt ce conine acid palmitic )n poziia , acid oleic )n poziia i acid stearic )n poziia R are urmtoarea structur6

.enumirea ei clasic este p!'mi"o'eo("e!$i & sau palmitoil5 oleoil5R stearoilglicerol. 6.A.0. PROPRIET8I 2ENERALE ALE TRI2LICERIDELOR %roprietile trigliceridelor (fizice i chimice( sunt determinate de natura acizilor grai pe care )i conin. .in punct de vedere al strii de agregare, cele cu acizi grai nesa5 turai sunt 'ic/i+e (#'ei#$i 5 gliceride vegetale(, iar cele cu acizi grai saturai sau cu acizi grai nesaturai, dar cu dublele legturi )n poziia PtransQ sunt (o'i+e sau (emi(o'i+e (# "#$i i (e#$i 5 gliceride animale(.

GA

.in punct de vedere al proprietilor chimice, trigliceridele vor da reacii caracteristice legturilor ester i dublei legturi (dac acizii grai constitueni sunt nesaturai(. Hi+$o'iz! trigliceridelor are loc fie c/imic (sub aciunea unor acizi minerali(, fie e zim!"ic, sub aciunea lipazelor, cu eliberarea glice5 rolului i acizilor grai constitueni.

<idroliza are loc de fapt )n trepte, cu eliberarea succesiv a acizilor grai , R i )n final . 1!po i-ic!$e! este o reacie de hidroliz )n mediu alcalin, )n urma creia se elibereaz spunuri (sruri ale acizilor grai(

/ndicele de saponificare reprezint cantitatea de =O< )n mili5 grame necesar pentru a saponifica un gram de triglicerid. 0cest indice (Is( permite caracterizarea compoziiei chimice, respectiv a naturii acizi5 lor grai ce intr )n structura trigliceridelor. Ialoarea indicelui de sapo5 nificare este invers proporional cu masa molecular a trigliceridei, respectiv cu masa molecular a acizilor grai constitueni (cu lungimea catenei de atomi de carbon(. -aponificarea este procesul care st la baza obinerii spunurilor. Hi+$o%e !$e! este o proprietate caracteristic trigliceridelor de natur vegetal, uleiurilor lichide, care conin preponderent acizi grai nesaturai. %rin adiia catalitic de hidrogen la dublele legturi, acetia se transform )n acizi grai saturai, solizi. %e aceast proprietate se bazeaz procesul industrial de obinere a margarinelor din uleiuri vegetale. #a urmare a procesului de hidrogenare, vitaminele liposolubile, inclusiv
G+

acizii grai eseniali (vitamine ?( sunt distruse. .e aceea margarinele trebuie s fie )mbogite ulterior cu aceste vitamine liposolubile (0, ., "(. H!'o%e !$e! trigliceridelor nesaturate decurge dup acelai mecanism ca i hidrogenarea, ele adiion*nd brom sau iod. /ndicele de iod este o mrime ce caracterizeaz gradul de nesatu5 rare al trigliceridelor. "l reprezint cantitatea de iod )n grame care se adiioneaz la 899 g trigliceride. RE cezi$e! este un proces natural, compleC, de degradare pe care )l sufer uleiurile i grsimile )n timp, )n condiii necorespunztoare de conservare. -ub aciunea umezelii i a unor microorganisme care se instaleaz, trigliceridele sunt parial hidrolizate. 0cizii grai nesaturai eliberai pot fi oCidai cu oCigenul din aer la dublele legturi i rezult astfel acizi grai i aldehide5acizi cu mase moleculare mici.

.e asemenea, prin oCidarea acizilor grai pot rezulta i acizi 5cetonici, care prin decarboCilare formeaz metil5cetone cu #A 5 #8:.

'oi aceti produi rezultai (acizi grai cu mase moleculare mici, mai ales acidul butanoic, aldehide5acizi i metil5cetone( confer mirosul caracteristic, neplcut, de r*nced.

@9

%rocesul de r*ncezire poate fi prevenit cu aKutorul unor substane antioCidante naturale, cum sunt tocoferolii, vitamine ", carotenii care inhib procesul de r*ncezire.

6.B. CERIDE
#eridele, numite i ceruri, sunt esteri ai acizilor grai cu alcooli superiori. -tructura lor general poate fi reprezentat astfel6 ,8 O #O ,: ,8 N radical al alcoolului ,: N radical al acidului gras 0t*t acizii grai, c*t i alcoolii conin 8B5EG atomi de carbon. #eridele sunt secretate de diferite organe ale plantelor6 frunze, tulpini, fructe. "le se depun pe suprafaa acestora, av*nd rol protector. .e asemenea, ceridele pot fi )nt*lnite i la unele organisme ani5 male. 0stfel, ceara de albine, lanolina de pe l*na oilor sunt amestecuri de ceride caracteristice acestor specii. ?iind solide i mai puin uleioase la atingere dec*t grsimile, ceru5 rile sunt folosite )n industria farmaceutic i cosmetic, precum i pentru obinerea unor alifii, unguente i creme de lustruit.

6.C. 1TERIDE
-teridele sunt lipide simple constituite din acizi grai superiori (preponderent palmitic, oleic i linoleic(, esterificai cu alcooli policiclici (steroli(. .ac alcoolul este colesterolul, esterificarea are loc la gruparea O< de la #E i produsul de reacie se va numi co'e("e$i+&. -teridele sunt componente eCistente )n cantiti mici )n toate celu5 lele organismului animal, inclusiv )n produse de origine animal6 lapte, ou.

6.I. 2LICEROFO1FOLIPIDE

@8

/licerofosfolipidele sunt lipide compleCe, )n structura lor particip sub form esterificat acizi grai, glicerol, acid fosforic, precum i un alt alcool cu mas molecular mic, )n special un aminoalcool. "le sunt lipide de constituie, intr )n structura membranelor plasmatice. 0cestea sunt alctuite de fapt din G95@9> fosfolipide i @95B9> proteine, precum i din glicolipide. 0lcoolii ce pot intra )n structura fosfolipidelor sunt6 colina, cola5 mina, serina i inozitolul. n funcie de natura celui de5al doilea alcool, glicerofosfolipidele se )mpart )n 6 lecitine (colinglicerofosfolipide(, care conin colin cefaline (colaminglicerofosfolipide(, care conin colamin seringlicerofosfolipide, care conin serin inozitolglicerofosfolipide, care conin inozitol( -tructura general poate fi reprezentat astfel6

#ele mai rsp*ndite sunt lecitinele i cefalinele. 0cizii grai )nt*l5 nii cel mai frecvent )n structura lor sunt acidul stearic, acidul palmintic i acidul oleic.

@:

.e obicei )n poziia este esterificat un acid gras nesaturat (acid oleic(. 0ceast structur confer glicerofosfolipidelor at*t un caracter amfoter (sunt amfioni(, c*t i un caracter amfipatic. #aracterul amfipatic este determinat de prezena unei componente hidrofobe, liposolubil (catenele celor doi acizi grai( i a unei componente hidrofile, solubile )n ap (fosforil5colina, fosforil5colamina, respectiv fosforil5serina(. .atorit acestor dou componente, moleculele se pot orienta diferit )n structurile celulare, formeaz straturi duble de lecitine i cefaline )n care sunt apoi incluse macromolecule de proteine. .e asemenea, sunt incluse molecule de steroli, precum i de glicolipide. n felul acesta ele alctuiesc structura membranelor plasmatice, determin*ndu5le permeabilitatea, fenomenele de osmoz i de transport activ al diferitelor biomolecule )n interiorul orga5 nismului. %rezena macromoleculelor proteice orientate pe suprafaa eCtern a membranei, pe suprafaa intern a sa, incluse )n interiorul membranei sau pe )ntreaga grosime a acesteia, determin tocmai permeabilitatea membranelor plasmatice. %roteinele din structura membranelor sunt )n acelai timp biochimic i biologic active. "le pot fi enzime sau compleCe enzimatice specifice, pot fi receptori pentru mesagerii chimici de lumin, presiune sau eCcitaii mecanice, sau pot fi proteine transportoare ale sub5 stanelor hidrofile. n felul acesta membranele plasmatice )i )ndeplinesc rolul lor compleC de a asigura compartimentarea celular, precum i transportul diferitelor substane at*t din mediu spre celule i invers, c*t i )ntre citosol i organitele celulare. n organism colinfosfolipidele i colaminfosfolipidele sunt scin5 date hidrolitic sub aciunea unor -o(-o'ip!ze i rezult 'izo'eci"i ! i 'izo-o(-!"i+i'co'!mi ! cu aciune hemolizant. .intre glicerofosfatide 'eci"i e'e i ce-!'i e'e se gsesc )n toate celulele organismului animal, preponderent )n creier i )n glbenuul de ou.
@E

1e$i -o(-o'ipi+e'e predomin )n esutul cerebral, unde se gsesc alturi de inozitolfosfolipide.

6.J. 1FIN2OLIPIDE
-unt lipide compleCe care conin obligatoriu un alcool cu 8A atomi de carbon, numit (-i %ozi & (sau omologul su saturat +i/i+$o(-i %o: zi !(. -unt lipidele distribuite )n special )n esutul cerebral, unde particip la constituia membranelor celulare (de regul )n amestec cu alte sub5 stane(. -tructura general a unei sfingolipide este de forma6
H TS 1J H6 C <CH0=10 C F C T S T H HC OH T HC NH CO R1 TU H0 1 C O R0 K K -fingolipid

unde6 ,8 N radical al unui acid gras saturat (lignoceric( sau nesaturat (nervonic(7 ,: N radical fosforilcolin, fosforilcolamin, galactoz, acid &5 acetilneuraminic, legat la #8 din sfingozin. n funcie de natura radicalului ,: eCist mai multe tipuri de sfingolipide6 (-i %omie'i e, care conin fosforilcolin sau fosforilcolamin7 ce$e)$ozi+e, care conin -galactoz sau -glucoz7 (#'-!"i+e, care conin galactozo-0sulfat7 %! %'iozi+e, care conin acid &5acetilneuraminic. .intre acestea cele mai abundente i importante sfingolipide sunt sfingomielinele care intr )n structura tecilor de mielin, )ndeplinind datorit caracterului lor hidrofob rol de izolatori ai tecilor de mielin din aConi.
@G

#erebrozidele, sulfatidele i gangliozidele pot fi )ncadrate )n cate5 goria glicoconKugatelor i au funcii celulare importante6 par s intervin )n specificitatea de esut i de organ, )n recunoaterea celul5celul, )n imunitatea tisular sau )n restaurarea eCcitabilitii esutului la impulsurile nervoase, pierdut prin congelare sau prin inhibare cu proteine bazice.

@@

CAPITOLUL A PROTIDE
A.1. CON1IDERAII 2ENERALE
P$o"i+e'e sunt compo e "e c/imice p$imo$+i!'e !'e m!"e$iei ,ii, comp#*i o$%! ici !"#$!'i, care prin structura i proprietile lor definesc e(e ! ,ieii constituind )!z! m!"e$i!'& ! e.i("e ei *i ! "#"#: $o$ -e ome e'o$ (peci-ice !ce("ei!. .enumire lor deriv de la cuv*ntul grecesc 4p$o"eio(5 care )nseamn Pde prim rang, de cea mai mare impor5 tanQ. %rotidele se caracterizeaz prin urmtoarele trsturi definitorii6 sunt co ("i"#e ii # i,e$(!'i *i i +i(pe (!)i'i !i "#"#$o$ -o$: me'o$ +e ,i!& <p#$"&"o$ii m!"e$i!'i !i ,ieii=, asigur*nd organizarea, meninerea structurii morfologice i manifestarea funciilor vitale ale celulelor7 sunt )iom!c$omo'ec#'e alctuite din uniti structurale de baz, numite !mi o!cizi, legate una de alta prin legturi peptidice ( #O &< (7 dei prezint structuri chimice i funcii biologice diferite, sunt alctuite din 0L:00 !mi o!cizi -# +!me "!'i, aceiai la toate vieuitoarele, de la cea mai simpl bacterie p*n la om7 prezint un %$!+ 3 !'" +e o$%! iz!$e ("$#c"#$!'& )ntr5o per5 manent interaciune cu sistemele chimice ambiante7 se prezint )ntr5o m!$e +i,e$(i"!"e +e "ip#$i diferite structural i funcional, ca rezultat al unui numr infinit de posibiliti de organizare molecular7 prezint p$op$ie"&i -izice *i )ioc/imice (peci-ice, consecin a organizrii structurale i respectiv a conformaiei spaiale a macromoleculelor7
@B

 sunt )iom!c$omo'ec#'e i -o$m!io !'e implicate )n transmi5 terea informaiei de la o celul la alta sau de la un organism la altul7 se afl )ntr5o ("$E (& i "e$+epe +e & c# !cizii #c'eici, )n sensul c biosinteza proteinelor se realizeaz pe baza informa5 iei genetice stocat )n 0.&, iar unele protide sunt enzime implicate )n procesul de biosintez al acizilor nucleici. .atorit gradului )nalt de diversitate structural, protidele )ndepli5 nesc funcii fundamentale, specifice organismelor vii, cum ar fi6

PROTIDE
COMPONENTE PLA1TICE? particip la realizarea i meninerea structurii celulelor, membranelor i formaiunilor intracelulare BIOCATALI7ATORI <EN7IME= prezint activitate enzimatic, cataliz2nd reaciile biochimice de sintez i degradare din organism( HORMONI particip la reglarea proceselor metabolice PI2MENI RE1PIRATORI transport pe cale sangu-in oxigenul molecular la esuturi sau depoziteaz oxigenul n muchi( 1I1TEME TAMPON intervin n meninerea echilibrului acido-bazic (meninerea p1-ului n limite fiziologice) n organism PURT8TORI MATERIALI AI TUTUROR MN1UIRILOR BIOLO2ICE intervin n procesele de difereniere, cretere, dezvoltare i reproducere celular TRAN1PORTORI ndeplinesc funcii de transport i depozitare a ionilor metalici, vitamine, oxigen, dioxid de carbon 1UB1TANE DE 1U1INERE I RE7I1TEN8 MECANIC8 ndeplinesc funcii mecanice n oase, piele, muchi, vase sanguine ANTICORPI confer imunitate organismului contra unor ageni patogeni externi

1UB1TANE CU ROL CONTRACTIL ndeplinesc activitatea contractil i locomotoare

@;

.in punct de vedere al compoziiei c/imice e'eme "!$e, maKori5 tatea protidelor sunt substane cel puin cuaternare (#, <, O, &(7 unele conin sulf i fosfor, iar altele conin metale (fier, cupru, magneziu etc.( Di("$i)#i! p$o"i+e'o$ )n organismul animal difer )n funcie de organ i specie, deci sunt organo5specifice i specie5specifice.

A.0. CLA1IFICARE
#lasificarea protidelor se face dup mai multe criterii, conform schemei urmtoare6
PROTIDE

MN FUNCIE DE CONFORMAIE I MORFOLO2IE?

MN FUNCIE DE 1TRUCTUR8?

PROTEINE FIBRILARE? 3eratin e (din piele, pr, unghii, coarne, l*n, pene( colagen (din tendoane, esut conKunctiv( miozina (din muchi( fibroina (din mtase(

PROTEINE 2LOBULARE? enzi me antic orpi horm oni albu mine fibri nogen hemo globin

PEPTIDE oligopeptid e (:589 aminoacizi( polipeptide (895899 aminoacizi(

PROTEIDE holoproteide (proteine( heteroproteide4 au pe l*ng gruparea proteic i o component neproteic (prostetic(

A.6. COMPONENI CHIMICI 1TRUCTURALI

$nitatea structural de baz a protidelor o reprezint !mi o!cizii legai prin legturi covalente numite legturi peptidice ( #O &<(.
@A

@+

A.6.1. AMINOACI7I -tructura fiecrei protide se caracterizeaz printr5un #m&$ -i i" i ,!$i!)i' +e !mi o!cizi. N!"#$!, #m&$#', p$opo$i! i (ec,e ! !mi o!cizi'o$ co ("i"#e i determin diversitatea enorm a tipurilor de protide. A.6.1.1. 1"$#c"#$&, c'!(i-ic!$e *i $o' )ioc/imic 0minoacizii sunt compui biochimici cu -# cie mi."&, deoarece conin o grupare funcional carboCil (#OO<( i o grupare funcional amin (&<:(, ambele grefate la acelai atom de carbon din poziia (#:(.
R T H C NH0 T KCOOH

n funcie de p!$"ic#'!$i"&i'e ("$#c"#$!'e ale radicalului ,, aminoacizi se clasific astfel6

1. AMINOACI7I ACICLICI? a) A5/!*A+/6/ 5*!*A5/!*5*!*+A#7*8/9/+/ +: #A /+A9 (#) A9/;A</+4

B9

b) A5/!*A+/6/ 5*!*A5/!*5*!*+A#7*8/9/+/ +: * '#:=A#> 1/ #*8/9 (1/ #*8/A5/!*A+/6/)4

c) A5/!*A+/6/ 5*!*A5/!*5*!*+A#7*8/9/+/ +: ?:9; (</*A5/!*A+/6/)4

d) A5/!*A+/6/ 5*!*A5/!* /+A#7*8/9/+/4

e) A5/!*A+/6/ /A5/!*5*!*+A#7*8/9/+/4

B8

0. AMINOACI7I CICLICI a) A5/!*A+/6/ 1*5>*+/+9/+/ (+: !:+9>: A#*5A</+)4

b) A5/!*A+/6/ 1><>#*+/+9/+/4

B:

 n funcie de c!$!c"e$#' pe c!$e:' m! i-e("& c!"e e'e '!"e$!'e <R= aminoacizii componeni ai protidelor naturale se clasific )n6 a) aminoacizi cu catene apolare4 glicocol, alanin, leucin, izo5 leucin, metionon, fenilalanin, triptofan7 b) aminoacizi cu catene polare4 serina, treonina, cisteina, tiro5 zina, asparagina, glutamina7 c) aminoacizi cu catene ionizabile4 acidul aspartic, acidul gluta5 mic, lizina, arginina, prolina. n organismul animal au fost identificai !mi o!cizi c!$e # i "$& 3 ("$#c"#$! p$o"i+e'o$, dar care au rol important )n celul6 fie sunt componeni structurali ai altor biomolecule (5alanina, acidul 5amino5 butiric(, fie sunt produi intermediari n diferite reacii biochimice (citru5 lina, ornitina, homocisteina, dihidroCifenilalanina(. Impo$"! ! -# +!me "!'& a aminoacizilor const )n participarea lor n structura proteinelor( Biosinteza proteinelor proprii specifice orga5 nismului animal este direct corelat cu aportul de aminoacizi eCogeni, provenii din hran. O$%! i(m#' ! im!' nu poate sintetiza dec*t aproCi5 mativ @9> din setul de aminoacizi necesari biosintezei proteinelor pro5 prii, restul de aminoacizi fiind procurai prin hran (proteine alimentare aminoacizi proteine biosintez proprii(. degradare .in acest punct de vedere aminoacizii pot fi clasificai )n trei categorii6 != !mi o!cizi e(e i!'i (indispensabili pentru creterea i dez5 voltarea normal a organismului, care nu se pot sintetiza i deci trebuie procurai prin hran(7 )= !mi o!cizi (emie(e i!'i (sunt sintetizai )n cantiti nesatis5 fctoare )n organism i trebuie suplimentai prin hran(7 c= !mi o!cizi ee(e i!'i (sunt sintetizai de organism i pot lipsi din hran(. .intre aminoacizii eseniali amintim6 valina, leucina, metionina, lizina, fenilalanina, treonina, triptofanul, aminoacizi care se gsesc )n germenii seminelor de leguminoase, )n plantele rdcinoase, dar i )n produse animaliere ca6 lapte, br2nz, ou, carne de pete( !ipsa lor din alimentaie provoac "#')#$&$i +e c$e*"e$e *i +ez,o'"!$e, tulburri de -e$"i'i"!"e, !"$o-ie$e! # o$ %'! +e.
BE hidrolitic

Alimentaia animalelor trebuie s fie complet i echilibrat )n aminoacizi (respectiv proteine( cu valoare alimentar complet( %entru aceasta este nevoie de cunoaterea precis a calitii sursei de protein, nivelului proteic optim al raiei, valoarea aminoacidului limitativ. "chili5 brarea raiei proteice se face prin adugarea la nutreurile vegetale a aminoacizilor de sintez sau a proteinelor de origine animal (fin de oase, de carne, de s*nge, de pete, de scoic(. A.6.1.0. P$op$ie"&i'e %e e$!'e !'e !mi o!cizi'o$ a, 0minoacizii sunt (#)("! e op"ic !c"i,e (cu eCcepia glicoco5 lului(, deoarece au )n molecula lor cel puin un atom de carbon asimetric (#( la care sunt legate cele dou grupri funcionale, amino i carboCil7 ., 0minoacizii 3 "o"!'i"!"e p$ezi "& o ! #mi"& (o'#)i'i"!"e 3 !p&, datorit celor dou grupri (&<: i #OO<( care determin )n soluie apoas polarizarea aminoacizilor (amfiioni(6

/radul de solubilitate )n ap variaz )n funcie de natura radica5 lului , i de p<5ul soluiei. 'otodat aminoacizii sunt p#i (o'#)i'i 3 (o',e i o$%! ici.
Iariaia solubilitii aminoacizilor )n ap i solveni organici )n funcie de natura lor este utilizat )n separarea, identificarea i determinarea lor cantitativ prin tehnica de analiz fizico5chimic numit c$om!"o%$!-ie.

c( 0minoacizii sunt (#)("! e c# c!$!c"e$ !m-o"e$ (deoarece se gsesc )n soluie sub form de amfiioni(, astfel )n mediul acid se comport ca baze (acceptori de protoni(, iar )n mediu bazic se comport ca acizi (donatori de protoni(. Ionii astfel formai migreaz sub aciunea unui c*mp electric spre catod (=( sau anod (0D( )n funcie de valoarea p<5ului soluiei.

BG

c*mp electric
;

c*mp electric

A aminoacid eCist o valoare N %entru fiecare de p< numit pH izoe'ec"$ic <pHi=, la care sarcina net a moleculei este zero (numrul sarcinilor pozitive este teoretic egal cu cel al sarcinilor negative( i drept urmare aminoacizii nu migreaz )n c*mp electric. Ialoarea p<i depinde de structura aminoacidului i la aceast valoare solubilitatea aminoaci5 dului este minim. d( 0minoacizii, datorit caracterului amfoter, co ("i"#ie (i("eme "!mpo (au aciune de tamponare( foarte eficiente pentru meninerea constant a p<5ului celular. e( 0minoacizii sunt )iomo'ec#'e c# $e!c"i,i"!"e c/imic& m!$e datorit prezenei )n structura lor at*t a gruprii carboCil, c*t i a gruprii amino. .atorit gruprii carboCil (#OO<( aminoacizii reacioneaz cu6 )!ze'e <N!OH= i formeaz sruri7 !'coo'ii i formeaz esteri7 !mo i!c#' i formeaz amide7 !mi e'e i rezult amide substituite7 e'imi & CO0 (decarboCilare( i rezult amine. n organismul animal reaciile de decarboCilare a aminoacizilor (catalizate de enzimele specifice 5 aminoacid decarboCilaze( conduc la formarea de !mi e )io%e e care eCercit diferite aciuni farmaco5dina5 mice sau sunt precursori ai unor coenzime, hormoni i vitamine. $nele dintre ele sunt toCice pentru organism (putresceina, cadaverina(, fiind pre5 zente )n carnea alterat. .atorit gruprii (&<:( aminoacizii pot reaciona cu6 B@

 !'c/i'+e$i,!i /!'o%e !i i rezult derivai cuaternari de amoniu7 c'o$#$i !ci+e cu formare de amide substituite7 +io.i+#' +e c!$)o i rezult carbamino-derivai (aceast reacie st la baza transportului #O: de la esu5 turi la pulmon de ctre aminoacidul lisin din structura hemoglobinei(7 i /i+$i ! i formeaz compui colorai )n marea lor maKoritate albastru intens7 0,A +i i"$o-'#o$)e ze #' i rezult :,G5dinitrofenil derivai colorai )n galben. .atorit prezenei ambelor grupri, amino i carboCil, amino5 acizii po" co +e (! 3 "$e ei cu formare de legturi peptidice (#O&<( )ntre gruparea amino a unui aminoacid i gruparea carboCil a altui aminoacid, rezult*nd compui numii peptide.
R1 R0 R6 T T T H0N CH COOH ; H0N CH COOH ; H0N CH COOH R1 R6 T T H0N CH CO NH CH CO NH CH COOH T R0 TRIPEPTID8 /0H0O

oleculele ce conin :, E, G sau chiar 89 aminoacizi condensai se numesc dipeptide, tripeptide, tetrapeptide, respectiv decapeptide, iar la modul general o'i%opep"i+e. Po'ipep"i+e'e sunt molecule ce conin )n structura lor mai mult de 89 aminoacizi condensai, iar p$o"ei e'e sunt macromolecule cu mase moleculare mari (889E 5 889@( i cu un )nalt grad de organizare structural. n structura unui lan peptidic apare )ntotdeauna un aminoacid cu gruparea amino liber (se numete a.acid &5terminal(, ales prin convenie )n st*nga lanului i un aminoacid cu gruparea carboCil liber (se numete a.acid #5terminal(, ales prin convenie cel din dreapta lanului.
BB

A.6.0. PEPTIDE De #mi$e! pep"i+e'o$ se stabilete prin indicarea succesiv a denumirii fiecrui aminoacid component al moleculei de peptid cu adu5 garea sufiCului PilQ la fiecare denumire7 eCcepie face numai aminoacidul #5terminal cu grupare carboCil liber, care5i menine denumirea neschim5bat. .e eCemplu6 o tripeptid cu structura6 <:& 0la 0sp #is #OO< va fi denumit 0lanil 0spartil #istein. .intre p$op$ie"&i'e %e e$!'e !'e pep"i+e'o$ <o'i%o *i po'ipep: "i+e= amintim6 sunt solubile )n mediu apos, oligopeptidele form*nd soluii propriu5zise, iar polipeptidele dispersii coloidale7 au caracter amfoter i formeaz sruri solubile cu acizii i cu bazele7 av*nd )n constituie cel puin E aminoacizi, deci minim dou legturi peptidice, peptidele (at*t oligo, c*t i polipeptidele(, reacioneaz cu ionii de cupru )n mediu alcalin i formeaz compui cu structur de chelai de culoare albastr (reacia biuretului(7 prin hidroliz acid sau enzimatic sunt scindate )n aminoacizii constitueni. n organismul animal au fost identificate o serie de peptide deose5 bite prin gradul de compleCitate structural i prin funciile biochimice pe care le )ndeplinesc. $n tripeptid important pentru organismul viu este %'#"!"io #' rezultat prin condensarea acidului glutamic, cisteinei i glicocolului.

B;

!egarea cistinei de acidul glutamic se realizeaz prin gruparea carboCil din poziia a acidului glutamic. /lutationul se prezint )n dou forme structurale distincte6 glu5 tation redus (/-<( i glutation o.i+!" (/--/(. /lutationul oCidat provine din dou molecule de glutation redus care se oCideaz la nivelul gruprii tiol (-<( cu formarea gruprii disulfurice caracteristic cistinei6

.atorit gruprii tiol (-<( libere, glutationul prezint proprieti biologice. 0stfel6 /lutationul particip la p$oce(e'e $e+o. din celul prin transfer de hidrogen7 P$o"eH!z& %$#p&$i'e "io' (-<( din structura unor enzime con5 tra oCidrii7 se comport ca !c"i,!"o$ al unor enzime -<5dependente7 /lutationul poate fi +o !"o$ +e /i+$o%e pentru anumii com5 pui pe care )i trece din stare oCidat )n stare redus. n unele procese biochimice, glutationul redus acioneaz ca o coe zim&, comport*ndu5se ca donator de hidrogen7 /-< acioneaz ca ! "io.i+! ", menin*nd )n stare $e+#(& !c"i,& diferii compui (acidul ascorbic, adrenalina, hemoglobina(7 /lutationul prezint aciune ! "i"o.ic&9 n organismul animal, /-< acioneaz )n str*ns co$e'!ie c# i (#'i ! 5 hormon pancreatic care intervine )n reglarea glicemiei.
BA

 Oci"oci ! *i ,!(op$e(i ! sunt oc"!pep"i+e cic'ice care pre5 zint o mare asemnare din punct de vedere structural. Ocitocina i vasopresina (primii hormoni polipeptidici sintetizai )n laborator( sunt peptide cu proprieti hormonale secretate de lobul posterior al hipofizei (neurohipofiz(. Ocitocina stimuleaz '!c"!i! i co "$!ci! m#(c#'!"#$ii e"e+e (muchiul uterin(, )nlesnind eCpulzarea ftului. Iasopresina determin constricia vaselor sanguine av*nd aciune hipertensiv i regleaz eliminarea apei din organism pe cale renal, prezint proprieti antidiuretice. .ac vasopresina este sintetizat de organism )n cantiti insuficiente, se instaleaz diabetul insipid care se manifest prin eliminare eCagerat de ap prin urin (poliurie(. %olipeptidele sunt constituite din 895899 aminoacizi. I (#'i ! este o polipeptid cu rol /o$mo !' secretat de pan5 creas. 0 fost descoperit de fiziologul rom*n &icolae %aulescu cu opt luni )naintea canadienilor. olecula de insulin are o configuraie spaial elicoidal i este constituit din @8 aminoacizi ordonai bicatenar. O caten 0 este format din :8 aminoacizi i a doua caten B este constituit din E9 aminoacizi. 0ceste catene sunt legate intercatenar prin dou puni disulfurice stabilite )ntre radicalii de cistein din poziiile ; ale ambelor catene i respectiv )ntre radicalii de cistein din poziia :9 a catenei 0 i din poziia 8+ a catenei B. "Cist i o a treia punte disulfur intracatenar, stabilit )ntre radicalii cistein din poziiile B i 88 ale catenei 0. "Cistena punilor disulfurice intercatenare este determinant pentru activitatea hormonal a insulinei.

Fi%#$! A.1 : Rep$eze "!$e! (c/em!"ic& ! ("$#c"#$ii i (#'i ei

B+

Insulina prezint unele ,!$i!ii ("$#c"#$!'e )n funcie de specie, care se manifest )n secvena aminoacizilor din poziiile A, + i 89 ale catenei 0. Insulina intervine )n reglarea concentraiei de glucoz din s*nge (glicemie(, eCercit*nd un efect hipoglicemiant. n insuficienta secreie de insulin se declaneaz diabetul zaharat, care se manifest prin creterea glicemiei peste nivelul normal (A958:9 mg glucozO899 ml s*nge uman( i apariia de glucoz )n urin (glicozurie(. 2'#c!%o #' este un polipeptid cu rol hormonal, secretat de pancreas. -tructura glucagonului este alctuit din :+ aminoacizi dispui monocatenar. -pre deosebire de insulin, glucagonul conine metionin i triptofan i nu conine cistein, izoleucin i prolin. /lucagonul are efect hiperglicemiant. .in aciunea antagonic insulin glucagon se regleaz glicemia care astfel se menine )n limite normale. O polipeptid recent descoperit )n creier este (co"o-o)i !, alctuit din 8G aminoacizi i care are rol )n procesele de memorare, fiind implicat )n codificarea informaiei primite )n sistemul nervos central. .e asemenea, co$"ico"$opi ! (0#'< sau hormonul adreno5 corticotrop( este polipeptid secretat de lobul anterior al hipofizei7 este format din E+ aminoacizi i stimuleaz biosinteza i secreia hormonilor steroizi de ctre corticosuprarenal. Ho$mo #' me'! oci" este polipeptid secretat de lobul anterior al hipofizei i stimuleaz producerea de celule melanocite ale pielii, iar %!("$i e'e sunt polipeptide sintetizate de mucoasa gastric, cu rol )n stimularea secreiei gastrice. %rintre polipeptidele naturale elaborate de microorganisme se numr ! "i)io"ice'e, care prezint interes )n chimioterapia modern, deoarece manifest aciuni de antibiotice, iar !m! i"i ! i -!'oi+i ! sunt peptide eCtrem de toCice (otrvuri(, coninute )n unele specii de ciuperci. A.6.6. PROTEINE Ho'op$o"ei+e'e sau p$o"ei e'e sunt biomacromolecule primor5 diale ale organismului viu, cu un 3 !'" %$!+ +e o$%! iz!$e ("$#c"#$!'& i cu $o' -# +!me "!' 3 ("$#c"#$! *i imp'ici" 3 -# cii'e ce'#'ei. -unt
;9

biocomponente constituite dintr5un #m&$ m!$e +e !mi o!cizi (legai prin legturi peptidice( al cror tip i succesiune )n catena polipeptidic este determinat genetic. "norma diversitate structural i funcional a proteinelor animale (care poate fi (pecie:(peci-ic& i o$%! o:(peci-ic&( este determinat at*t de numrul, tipurile i secvena aminoacizilor componeni, c*t i de organizarea spaial, configuraional a moleculei de protein. A.6.6.1. 1"$#c"#$! p$o"ei e'o$ %roteinele sunt macromolecule cu structur compleC, )n care atomii i grupele de atomi constitueni sunt dispui conform # #i !$! H!me " (p!i!' co -o$m!io !', )n cadrul !ce'ei!*i co -i%#$!ii ! mo'ec#'ei +e p$o"ei & (configuraie @ dispunerea tridimensional a atomilor )n raport cu un anumit centru de referin sau cu o anumit component a structurii considerat rigid7 conformaie N modalitatea )n care atomii sunt repartizai )n spaiu tridimensional, ca o consecin a rotirii acestora )n Kurul unei legturi simple eCistente )n molecula respectiv(. -tructura general a proteinelor este determinat de urmtorii factori6 a, caracterul legturii peptidice (caracter parial de dubl legtur, datorit delocalizrii electronilor ai legturii # N O(7 b( geometria legturii peptidice (legtura peptidic, av*nd carac5 ter parial de dubl legtur, nu permite o rotaie liber a atomilor de # i & )n Kurul ei, fapt ce se repercuteaz asupra organizrii spaiale a protei5 nelor(7 ", natura catenelor laterale (,( ale aminoacizilor componeni care pot prezenta grupri polare (provenite din gruprile funcionale #OO<, &<:, O<, -<( sau nepolare7 d( conformaia (organizarea stereospecific(. -tructura global a macromoleculelor proteice este o rezultant a coeCistenei i interaciunii mai multor nivele de organizare, i anume6 1. P$im!$& 0. 1ec# +!$& 6. Te$i!$&
;8

A. C#!"e$ !$&. 1. 1"$#c"#$! p$im!$& este structura de baz a fiecrei proteine i reprezint numrul, tipul, proporia i ordinea aminoacizilor n catena polipeptidic( "a se caracterizeaz prin6 eCistena legturilor peptidice (#O&<( care se stabilesc )ntre diferii aminoacizi7 eCistena unei succesiuni (secven( bine definite a aminoaci5 zilor )n catenele polipeptidice, secven sub control genetic (prin informaia cuprins )n 0&.(7 determin configuraia de ansamblu specific fiecrei pro5 teine.

Fi%#$! A.0 : 1"$#c"#$! p$im!$& ! # #i '! po'ipep"i+ic

2. 1"$#c"#$! (ec# +!$&? reprezint aranAamentul spaial al lanului polipeptidic (evideniat prin studii de microscopie electronic sau analiz cu raze V(, aranKament datorat multiplelor legturi de hidrogen intra- i intercatenare ce se stabilesc )ntre gruprile &< i #O din legturi peptidice diferite. ?ormarea acestor legturi de hidrogen este posibil datorit distribuiei diferite a electronilor la nivelul legturii peptidice, legtur care devine parial ionizat, deoarece atomul de O va avea un eCces de electroni ((, iar atomul de & un deficit de electroni (D(. .ei legturile de hidrogen sunt relativ slabe, totui stabilitatea structurii secundare este asigurat prin posibilitatea formrii acestor legturi )ntr5un numr mare i prin repartizarea lor uniform de5a lungul catenelor polipeptidice. -tructura secundar este reprezentat prin trei modele (confor5 maii(6 :/e'i., )n 4p'! #$i p'i!"e5 i tip co'!%e .
;:

 Mo+e'#' :/e'i. rezult prin spiralarea catenei polipeptidice )ntr5o elice orientat de la st*nga la dreapta (orientare care predomin )n structura proteinelor native i este mai stabil din punct de vedere ener5 getic(. 0ceast structur are urmtoarele caracteristici6 pe fiecare spir (tur( sunt E,B aminoacizi7 distana dintre ture este @,G W7 toate gruprile &< i #O formeaz legturi de hidrogen7 radicalii , ai tuturor aminoacizilor sunt orientai spre eCteri5 orul elicei, deasupra sau dedesubtul planului legturilor pepti5 dice. O astfel de structur se )nt*lnete )n 5Leratina din firul de pr uman, l*na i blana animalelor. Mo+e'#' 3 4p'! #$i p'i!"e5 < :p'ie$e, -o!ie :p'i!"&=? )n aceast structur lanul polipeptidic sufer o )ndoire cu un unghi de +9 , care se face )n dreptul atomului de # , purttor al gruprilor #OO< i &<: implicate )n legturi peptidice. Ace!("& 3 +oi$e <p'ie$e= a lanului polipeptidic determin apariia de 'e%&"#$i +e /i+$o%e i "e$c!"e !$e )ntre dou sau mai multe lanuri polipeptidice ()ntre atomii de < dintr5o legtur peptidic a unui lan polipeptidic i atomii de O dintr5o legtur peptidic a altui lan polipeptidic(, legturi care confer stabilitate acestei structuri. odelul )n planuri pliate este de tip paralel (5Leratina( i antiparalel (fibroina din mtasea natural(.

;E

Fi%#$! A.6 : Co -o$m!i! :/e'i. ! '! #'#i po'ipep"i+ic

Fi%#$! A.A : Mo+e'#' 3 4p'! #$i p'i!"e5

Fi%#$! A.B : Mo+e'#' "ip co'!%e

;G

%roteinele cu structur P5pliereQ (# " -'e.i)i'e, +!$ # e'!("ice i sunt )n general proteinele sub form de -i'!me "e (proteine fibrilare(. ,ezult astfel c :De$!"i ! cu structur 4 :p'ie$e5 este mai relaCat dec*t :De$!"i ! care are o configuraie :/e'i., )ntre ele eCist*nd o transformare reversibil de forma6 5Leratina (5heliC( 5Leratina (5pliere(

Mo+e'#' "ip co'!%e ? este conformaie specific colagenului (protein fibrilar prezent )n oase, tendoane, cartilaKe, esut conKunctiv, constituind aproCimativ E9> din totalul proteinelor din organism(. .in punct de vedere structural molecula de colagen se prezint ca un (#pe$/e'i. format din 6 '! #$i po'ipep"i+ice (pi$!'!"e (triplu heliC(, fiecare caten spiralat fiind rsucit spre st*nga i )nfurat at*t )n Kurul propriei aCe, c*t i )n Kurul aCei comune celor trei catene. ?ibra de colagen apare astfel ca o funie )mpletit a crei stabilitate este realizat prin legturi de hidrogen intercatenare, legturi electrostatice, fore Ban der Caals i puni disulfurice, care )i confer o rigiditate eCtrem. ?iecare caten polipeptidic are ca unitate repetitiv un triplet de aminoacizi6 glicocol 5 prolin 5 hidroCiprolin, care prin structura lor chimic nu permit adoptarea conformaiei 5heliC sau 5pliere, ci facili5 teaz adoptarea conformaiei triplu heliC. 'rei catene polipeptidice formeaz unitatea structural repetitiv a colagenului i care poart numele de "$opoco'!%e . n fiecare molecul de tropocolagen eCist dou catene polipeptidice de un tip i una de un alt tip, iar la una din eCtremitile moleculei se gsesc grupri chimice ionizate. oleculele de tropocolagen sunt orientate )n acelai sens i asociate )n fibrile de forma6

;@

Fi%#$! A.C : 1"$#c"#$! "$ip'# /e'i. ! co'!%e #'#i

Fi%#$! A.I : Co -o$m!i! # #i '! po'ipep"i+ic +i ("$#c"#$! "$ip'# /e'i. ! co'!%e #'#i

;B

6. 1"$#c"#$! "e$i!$& este o o$%! iz!$e (p!i!'& comp'e.& rezul5 tat prin 3 -&*#$!$e! '! #'#i po'ipep"i+ic 3 "$:o (#p$!("$#c"#$& "$i+i: me (io !'& <%'o)#'!$&=. %roteinele cu structur teriar, respectiv proteinele globulare, prin )nfurarea lor, formeaz un PmiezQ hidrofob, format din radicali nepolari i o parte extern hidrofil, cu grupri chimice disociabile ale amino5 acizilor constitueni. -tructura teriar, prin compleCitatea sa, include at*t structura primar, c*t i structura secundar (5heliC )n principal sau 5pliere )n secundar(7 )ntre structura secundar i cea teriar eCist numeroase simi5 litudini, de aceea s5a acreditat i terminologia de structur secundoteriar( -tructura teriar a proteinelor globulare poate fi clasificat, )n funcie de secvena zonelor cu structuri secundare ordonate, astfel6 conformaia , care conine doar catene 5heliC antiparalele grupate dou c*te dou7 conformaia , care conine numai catene cu structur 5pliat antiparalele7 conformaia D, care conine at*t catene 5heliC, c*t i catene cu structur 5pliat plasate )n diferite pri ale moleculei. ?oaia 5pliat este format din lanuri antiparalele, av*nd la capete grupate catenele 5heliC7 conformaia O, )n care segmente cu structur secundar orientate paralel )ntr5o foaie 5pliat alterneaz cu segmente cu structur secundar 5heliC aflate de o parte i de alta a foii 5 pliate. -tructura teriar este un stadiu avansat de organizare spaial a structurii proteinelor, a crei compleCitate este determinat de eCistena unor multiple interaciuni chimice intramoleculare, cum ar fi6 legturi covalente formate prin Ppuni disulfuriceQ stabilite )ntre radicalii de cistein7 + legturi ionice stabilite )ntre grupri polare ( &< E i #OO din diferii amoniacizi(7 legturi de hidrogen nepeptidice)

;;

legturi de tip eter, de tip ester, prin fore Ian der Jaals sau interaciuni hidrofobe7 legturi dipol-dipol (stabilite )ntre gruprile O< din serin, treonin(. 'oate aceste legturi sunt )ns legturi slabe (cu eCcepia celor covalente(, care confer structurii teriare o anumit labilitate i care se pot desface sub aciunea unor factori fizici sau chimici, fenomen cunoscut sub numele de +e !"#$!$e! p$o"ei e'o$, proces )nsoit de cele mai multe ori de pierderea proprietilor biologice.

Fi%#$! A.J : 1"$#c"#$! "e$i!$& ! # ei p$o"ei e <$ep$eze "!$e (c/em!"ic&=

A. 1"$#c"#$! c#!"e$ !$& reprezint ce' m!i 3 !'" %$!+ +e o$%!: iz!$e mo'ec#'!$& a proteinelor, caracteristic p$o"ei e'o$ !"i,e, care eCist ca agregate moleculare formate din mai multe catene polipeptidice unite )n subuniti. -tructura cuaternar reprezint asocierea unor catene polipeptidice identice, numite p$o"ome$i (care au deKa structur primar, secundar, teriar definit(, )ntr5un ansamblu (agregat( denumit o'i%o: me$. n funcie de numrul protomerilor (care pot fi identici sau diferii( proteinele oligomere pot fi dimeri, trimeri, tetrameri( !egturile dintre protomeri se manifest la suprafaa fiecrui pro5 tomer, sunt legturi de hidrogen i de tip electrostatic i au rolul de a stabiliza agregatul molecular. A(!m)'!$e! p$o"ei ei o'i%ome$e are loc prin alturarea unor por5 iuni din suprafaa monomerilor, precizia cu care se realizeaz asamblarea
;A

i stabilitatea configuraiei proteinei oligomere fiind asigurate de p$i ci: pi#' comp'eme "!$i"&ii (#)# i"&i'o$. $n eCemplu de protein oligomer )l constituie compo e "! p$o"eic& ! /emo%'o)i ei (<b( 5 pigment sanguin 5 denumit %'o)i &. -tructura c#!"e$ !$& ! %'o)i ei e("e # "e"$!me$ constituit +i p!"$# p$o"ome$i, respectiv din patru catene polipeptidice6 : catene identice (fiecare av*nd 8G8 aminoacizi( i : catene identice (fiecare av*nd 8GB aminoacizi(. #ei patru protomeri se constituie )n c*te dou subuniti, fiecare subunitate av*nd o caten polipeptidic i una . 0socierea celor patru protomeri pentru formarea structurii cuater5 nare a <b este redat prin relaia6

: D:
monomeri monomeri

tetramer ::

n situaia )n care anumii factori fizici sau chimici induc disoci5 erea subunitilor, aceasta presupune totodat modificarea conformaio5 nal a proteinei i respectiv pierderea activitii ei biologice. A.6.6.0. P$op$ie"&i %e e$!'e ! p$o"ei e'o$ A. P$op$ie"&i -izico:c/imice 1"!$e! +e !%$e%!$e? )n stare pur sunt substane solide, crista5 line sau amorfe, stabile la temperatur obinuit, iar la tX@9 # se denatu5 reaz. M!(! mo'ec#'!$& variaz de la c*teva mii la milioane de .altoni (8 .a este unitatea atomic de mas N 8,B; 895:G g(. %entru deter5
;+

minarea masei moleculare se folosesc, ca metode curente, ultracentri5 fugarea i cromatografia de eCcludere molecular. 1o'#)i'i"!"e! p$o"ei e'o$? proteinele globulare sunt solubile )n ap i )n soluii saline, iar cele fibrilare sunt insolubile. -olubilitatea proteinelor depinde de p<5ul i compoziia mediului. C!$!c"e$#' co'oi+!'? datorit configuraiei macromoleculare proteinele se comport n soluii diluate ca nite coloizi hidrofili (sisteme heterogene constituite dintr5o faz dispersat 5 proteina care manifest afinitate pentru mediul de dispersie reprezentat de ap(. .atorit caracterului coloidal proteinele nu dializeaz prin mem5 brane semipermeabile i se denatureaz reversibil. Di(ocie$e! p$o"ei e'o$? proteinele sunt po'ie'ec"$o'ii av*nd c!$!c"e$ !m-o"e$ ()n mediu acid se comport ca baze, iar )n mediu bazic ca acizi(. %rezena concomitent a ionilor negativi carboCilat (#OO( i a + ionilor pozitivi amoniu ( &< E ( pe un lan polipeptidic induce protei5 nelor un caracter !m-iio ic <io i )ipo'!$i=. n funcie de structura primar a fiecrei proteine, ca i de p<5ul mediului, pentru orice protein eCist o valoare de p<, numit p< izoelectric (p<i(, la care sarcina global a proteinei este zero, starea coloidal se destabilizeaz, iar proteinele prezint solubilitate minim. !a p<Xp<i sarcina global a proteinei este negativ (anion(, iar la p<Yp<i sarcina global a proteinei este pozitiv (cation( Compo$"!$e! e'ec"$o-o$e"ic&? datorit caracterului amfoter proteinele pot migra )ntr5un c*mp electric, la catod (= ( sau anod (0D(, )n funcie de sarcina lor global.
+ +

<E&

012! 345

#OO

H; HO

<E&

"a!324

#OO<
#OO

<: &

A7

a4324

.eplasarea )n c*mp electric a proteinelor d posibilitatea fracio5 nrii lor prin metoda analitic denumit e'ec"$o-o$ez&. 'rebuie menionat c la p<i proteinele nu migreaz )n c*mp electric, deci mobilitatea electroforetic este nul.
A9

 Compo$"!$e! c! (i("em "!mpo ? caracterul amfoter al pro5 teinelor d posibilitatea acestora de a se comporta ca sisteme tampon, particip*nd astfel la meninerea p<5ului fiziologic. A)(o$)i! 3 #'"$!,io'e"? datorit prezenei )n molecul a aminoacizilor cu nucleu aromatic (tirozina, de eCemplu( proteinele absorb )n domeniul ultraviolet la N :A9 nm, proprietate utilizat pentru deter5 minarea cantitativ a proteinelor prin metoda spectrofotometric. B. P$op$ie"&i c/imice ,eaciile chimice la care particip proteinele se pot clasifica )n patru categorii6 Re!cii +!"o$!"e p$eze ei 'e%&"#$i'o$ pep"i+ice, care pot fi la r*ndul lor clasificate )n6 a( reacii de hidroliz6 sunt reaciile de scindare hidrolitic a leg5 turilor peptidice, )n mediu acid, bazic sau sub aciunea enzimelor proteo5 litice, cu punerea )n libertate a aminoacizilor componeni ai macromole5 culei proteice. b( reacia biuretului6 proteinele, ca urmare a prezenei legturilor peptidice, reacioneaz cu ionii de #u:D, )n mediu alcalin, form*nd combinaii compleCe de tip PchelatQ de culoare albastr-violet( Re!cii +!"o$!"e %$#p&$ii !mi o < NH0= 'i)e$e? 'oi aminoacizii componeni ai proteinelor reacioneaz cu ninhidrina prin intermediul gruprii amino (care se elibereaz sub form de amoniac( i formeaz o coloraie albastr-violet (cu c*teva eCcepii, cum ar fi6 prolina, cisteina, hidroCiprolina(. Re!cii +e p$ecipi"!$e? n funcie de natura reactivilor de precipitare, proteinele p$ecipi"& $e,e$(i)i' i i$e,e$(i)i'. P$ecipi"!$e! $e,e$(i)i'& (salifierea( se realizeaz )n prezena unor concentraii mari de electrolii tari, (&<G(:-OG sau &a:-OG, fr modifi5 carea structurii spaiale, iar dup )ndeprtarea agenilor chimici de preci5 pitare proteinele revin la starea lor nativ, fr modificarea proprietilor biologice ale acestora. P$ecipi"!$e! i$e,e$(i)i'& este )nsoit de modificri profunde ale structurii proteinelor, care se denatureaz i nu se mai pot redizolva, rm*n*nd )n stare precipitat. %recipitarea ireversibil se poate face cu
A8

acizi minerali concentrai (<&OE, <#l(, cu acizi organici (acid triclor5 acetic, picric, sulfosalicilic(, cu sruri de metale grele (%b:D, <g:D( sau cu solveni organici (aceton, alcool(. Re!cii +!"o$!"e c!"e e'o$ '!"e$!'e? sunt reacii chimice )n care sunt implicai radicalii provenii de la aminoacizii ce alctuiesc structura primar a unei proteine. 0ceste reacii sunt diverse, )n funcie de natura catenei laterale (esterificare, alchilare etc.( C. P$op$ie"&i im# o'o%ice. Re!ci! ! "i%e :! "ico$p P$oce(e'e im# o'o%ice se definesc ca $e!cii +e !p&$!$e a orga5 nismului )mpotriva unor microorganisme, toCine sau chiar celule ale orga5 nismului care au dob*ndit caractere anormale. 1i("em#' im# '! om *i m!mi-e$e cuprinde un ansamblu de m!c$omo'ec#'e ci$c#'! "e (peci-ice (anticorpi( i e(peci-ice (complement, lizozim(, precum i ce'#'e im# ocompe"e "e? properdin, limfocite (de tip < i 7(, leucocite, macrofage( 1i("em#' im# asigur realizarea reaciei de aprare a organis5 mului definit ca $&(p# ( im# . n $&(p# (#' im# #mo$!' sunt impli5 cate proteine oligomere numite ! "ico$pi sau im# o%'o)#'i e biosinteti5 zate de limfocitele B (produse )n mduva osoas( ca rspuns la ptrun5 derea )n organism a unor proteine strine numite ! "i%e i. !imfocitele ' (produse )n timus i )n mduva osoas( intervin )n im# i"!"e! me+i!"& ce'#'!$, interacioneaz cu antigenul i prolifereaz masiv7 o parte din ele rm*n ca celule cu memorie imunologic, )n timp ce alt parte iniiaz distrugerea antigenului prin cooperare cu limfo5 citele B. A "i%e #' (0g( sunt macromolecule strine pentru organismul )n care au ptruns i care o dat introduse )n organism, pe cale natural sau inKectare, declaneaz biosinteza unor proteine specifice de autoap5 rare numite ! "ico$pi. 0ntigenul reacioneaz cu anticorpii formai, determin*nd reacia ! "i%e :! "ico$p, reacie prin care este anihilat aciunea nociv a antige5 nului. #ei mai muli antigeni sunt proteine, peptide, poliglucide sau acizi nucleici( 0ntigenii conin la suprafa secvene structurale numite +e"e$mi: ! i ! "i%e ici sau epi"opi, care sunt recunoscute de ctre anticorpi
A:

specifici. %utem spune c antigenul este polivalent, iar determinanii anti5 genici sunt diferite grupri chimice (&<:, #OO<, O<, -<( sau radi5 cali ai unor aminoacizi ciclici.
Fi%#$! A.O : Rep$eze "!$e! (c/em!"ic& ! # #i ! "i%e (8, :, E, G sunt determinani antigenici(

A "ico$p#' (0c( sau im# o%'o)#'i e'e (Ig( sunt (#)("! e +e !"#$& p$o"eic& c# $o' +e !p&$!$e, a cror biosintez este declanat de ctre antigen i care posed capacitatea de a reaciona specific cu antige5 nul care a provocat formarea lor. 1i "ez! ! "ico$pi'o$ constituie $&(p# (#' im# )n cadrul reaciei de aprare a organismului )mpotriva antigenilor, iar procesul biochimic de formare a anticorpilor se numete im# iz!$e. -inteza anticorpilor se realizeaz eCclusiv de ctre limfocitele B, iar un antigen declaneaz producerea # ei %$#pe +e ! "ico$pi care sunt api s reacioneze cu determinani diferii de pe molecula antigenului. -pre deosebire de antigeni, anticorpii sunt 4)i,!'e i5, molecula lor conin*nd +o#& (i"#(:#$i sau zo e +e com)i !$e <p!$!"$op= la nive5 lul crora se leag antigenii.

Fi%#$! A.1L : Rep$eze "!$e! (c/em!"ic& ! # o$ ! "ico$pi +i,!'e i

.in punct de vedere structural molecula de imunoglobulin este o p$o"ei & "e"$!me$& constituit din +o#& '! #$i po'ipep"i+ice 4%$e'e5 i+e "ice (<5heavZ( i +o#& '! #$i 4#*o!$e5 (! 5 light( i+e "ice legate
AE

prin legturi disulfurice intercatenare, fiecare din lanuri av*nd dou regi5 uni distincte6 una variabil i alta constant. !anurile grele sunt prevzute cu o regiune fleCibil (regiune bala5 ma( care conine dou fragmente i+e "ice F!) (antigen binding fragment(, susceptibile pentru legare la antigen i fragmentul ?c (crZstallizable frag5ment(, uor cristalizabil i incompatibil pentru legare la antigen(
0g 0g H0N
?ab 8 ?ab :

NH0 NH0 !an uor (!(

H0N

HOOC ?c8 HOOC COOH

COOH ?c:

!an greu (<( /lucide

Fi%#$! A.11 : 1c/em! ("$#c"#$!'& ! # ei mo'ec#'e +e ! "ico$p

Re!ci! ! "i%e :! "ico$p este procesul im# o'o%ic de aprare a organismului i se manifest prin neutralizarea antigenilor ptruni )n organism. "a este stereospecific, are la baz complementaritatea epitopparatop i este )nsoit de formare de complexe moleculare (precipitine( cu structur ca de reea, ce pot fi solubile sau insolubile. Le%&"#$i'e +i comp'e.#' A%:Ac sunt 'e%&"#$i ('!)e (electrova5 lente, de hidrogen, legturi Ian der Jaals(, iar interacia dintre antigen i anticorp este caracterizat prin procese de p$ecipi"!$e sau de !%'#"i !$e )n urma crora se instaleaz o stare de rezisten specific, denumit Pstare de imunitateQ. .eci produsul reaciei 0g50c este un comp'e. im# , inactiv, conform reaciei6
AG

0g D 0c

0g 5 0c
#ompleC imun

Fi%#$! A.10 : Di!%$!m! (c/em!"ic& ! comp'e.#'#i A%:Ac

A.6.6.6. P$o"ei e c# impo$"! & )io'o%ic& Ipoteza c )n organismele vii eCist aproCimativ zece miliarde de tipuri de proteine ne )ndreptete s subliniem imposibilitatea descrierii i caracterizrii lor )n totalitate. 'otui s5a )ncercat o clasificare general a proteinelor )n funcie de morfologia molecular i de solubilitate, astfel6
HOLOPROTEIDE <PROTEINE=

1. PROTEINE 2LOBULARE <1OLUBILE=? =#*<A5/!>

0. PROTEINE FIBRILARE

A@

1/?<*!> A97:5/!> '9*7:9/!> =#*9A5/!> '9:<>/!>

A. IN1OLUBILE <1CLEROPROTEINE=? &>#A</!> ;/7#*/!> +*9A'>!>

B. 1OLUBILE? ;/7#/!*'>! 5/*6/!A A+</!A <#*=*5/*6/!A <#*=*!/!A

1. P$o"ei e'e %'o)#'!$e se gsesc )n celul sub form solubil )n citoplasm, )n faza lipidic a membranelor celulare, au form elipsoidal sau sferic i sunt solubile )n ap. n proteinele globulare secvenele cu structur secundar organi5 zat alterneaz cu secvene fr structur organizat, care permit )nfu5 rarea macromoleculei proteice sub forma unui ghem. .intre proteinele globulare, cele mai simple sunt p$o"!mi e'e (cu @ =.a, de natur eCclusiv animal 5 intr alturi de acizii nucleici )n cromatina din celulele spermatice ale petilor( i /i("o e'e (cu :9 =.a, se gsesc )n stare liber )n leucocite i sperma petilor sau asociate cu acizii nucleici )n celulele glandulare, )n eritrocite i pot fi implicate )n reglarea activitii genelor(. A')#mi e'e sunt proteine globulare cu mas molecular mare, uor solubile )n ap, soluii saline, acizi i baze diluate. 0u structur teriar, precipit numai )n prezena soluiilor saturate de (&<G(:-OG sau &a:-OG, iar prin )nclzire la B9 5 ;9# coaguleaz. -unt rsp*ndite )n citoplasm i )n diferite lichide i produse bio5 logice, cum ar fi6 n plasma sanguin (@9 5 B9>(6 (e$#m !')#mi e'e9 )n lapte6 '!c"o!')#mi !9 )n albuul de ou6 o,!')#mi !9 )n esutul muscular6 mio!')#mi !9 )n semine de leguminoase6 'e%#me'i !. n organismul animal albuminele )ndeplinesc urmtoarele funcii6 5 regleaz presiunea osmotic a s*ngelui i a p<5ului sanguin7 5 asigur transportul unor substane ca6 acizi grai, biliari sau unele medicamente7 5 constituie rezerv de proteine.
AB

 2'o)#'i e'e au mas molecular mai mare dec*t albuminele ( 89G 5 89@ .a( i cristalizeaz mai greu dec*t acestea7 sunt insolubile )n ap, dar solubile )n soluii slab saline i slab alcaline7 precipit )n so5 luii semisaturate de (&<G(:-OG (@9>( i se denatureaz termic ceva mai greu dec*t albuminele. n organismul animal se gsesc rsp*ndite )n urmtoarele lichide, esuturi i produse biologice6 )n plasma sanguin (EA 5 GA>(6 (e$#m%'o)#'i e9 )n lapte6 '!c"o%'o)#'i e9 )n ou6 o,o%'o)#'i e9 )n muchi6 miozi ! (protein contractil(. /lobulinele din plasma sanguin sunt heterogene, separ*ndu5se prin electroforez )n mai multe fraciuni6 1, 0, 1, 0, *i :%'o)#'i e'e ()n acestea din urm se includ anticorpii(. .easemenea, componenta de natur proteic a diferitelor hetero5 proteide, cum ar fi6 /emo%'o)i !, mio%'o)i ! sau ci"oc$omii sunt globu5 line. P$o'!mi e'e i %'#"ei e'e sunt proteine globulare de natur eCclusiv vegetal, av*nd coninut ridicat de acid glutamic i aspartic. -e gsesc )n boabele de gr*u, secar, ovz, porumb. 0. P$o"ei e'e -i)$i'!$e se prezint sub form de molecule fili5 forme (alungite( care confer organismului rol de susinere, protecie i rezisten mecanic( n organism se gsesc )n stare solid i intr )n constituia esutului conKunctiv, de susinere i epidermic. -unt rezistente la aciunea soluiilor saline, acide sau alcaline i nu sunt hidrolizate de enzimele proteolitice. .in proteinele fibrilare insolubile (scleroproteine( fac parte6 De$!"i e'e care intr )n constituia epidermei, prului, coar5 nelor, copitelor. -unt proteine cu sulf, insolubile )n ap i )n soluii saline7 -i)$oi ! din mtasea natural7 co'!%e e'e? sunt componente proteice principale ale esutului conKunctiv, ligamente, tendoane, cartilagii, piele i )n general ale tuturor esuturilor i organelor. -unt insolubile )n ap, rezistente la aciunea enzimelor proteolitice, iar prin fierbere cu apa fibrilele de colagen sufer modificri structurale profunde, cu desfacerea legturilor intercatenare i
A;

a triplului heliC i transformarea lor )n %e'!"i e, solubile i hidrolizabile de ctre enzimele proteolitice7 e'!("i ! intr )n structura fibrelor elastice din artere i ten5 doane, dar )n comparaie cu colagenul are elasticitate redus (asemn5 toare cu cea a cauciucului(. &u se transform )n gelatine i este degradat de enzima elastaz din eCtractele pancreatice. =roteinele fibrilare solubile se gsesc )n s*nge i )n esutul mus5 cular i intervin )n procesul de coagulare a s*ngelui sau )n contracia mus5 cular. Fi)$i o%e #' este o protein fibrilar solubil, heCamer (for5 mat din dou lanuri , dou i dou (, cu rol esenial )n procesul de coagulare a s*ngelui. #onversia -i)$i o%e #'#i (o'#)i' )n -i)$i & insolubil se reali5 zeaz conform schemei6
'rombina ?ibrinaz

?IB,I&O/"&
(-O!$BI!(

#a

:D

?IB,I&3
(I&-O!$BI!3, -O!I.3(

',O B$- (#<"0/(

0cest proces este un lan )ntreg de reacii enzimatice care implic cel puin 89 factori i care reprezint p$oce(#' +e co!%#'!$e ! (E %e'#i. Miozi ! este o holoproteid cu structur miCt (globular i fibrilar( care co ("i"#ie (#po$"#' )ioc/imic !' co "$!ciei m#(c#'!$e datorit proprietilor sale contractile i mai ales enzimatice (activitate 0'%5azic(. "Cist dou tipuri de miozine6 I i II, dar )n filamentele musculare groase a fost identificat doar miozina de tip II. "a are mas molecular mare i este format din trei catene polipeptidice )nfurate helicoidal i str*nse laolalt )ntr5o configuraie rsucit6 fiecare din cele trei heliCuri paralele se )nfoar )ntr5un segment terminal cu aspect glo5 bular, la una din eCtremitile moleculei. $n filament de miozin este format dintr5un mnunchi de A9 molecule, decalate aproCimativ B nm una fa de alta, av*nd la eCtremiti segmentele voluminoase (globulare( care formeaz P proiecii de degeteQ dispuse )n spiral )n Kurul mnunchiului. 0ceste PdegeteQ oscilante (de fapt eCtremitile cu aspect globular( pot lega filamentele de !c"i &, for5 m*nd compleCul !c"omiozi !.

AA

Fi%#$! A.16 : Miozi !? (eci# e "$! (,e$(!'& *i 'o %i"#+i !'&

Ac"i ! este protein muscular contractil, localizat la nivelul filamentelor subiri7 sub aspect structural este un polimer constituit din subuniti globulare <2:!c"i !=, cu N @9 5 B9.999 .a, prin polimeri5 zarea crora (la concentraii saline fiziologice( au rezultat filamente de F:!c"i &. ?iecare filament este constituit din dou lanuri )nfurate )n dublu heliC, orientate )n acelai sens i conin fiecare E99 5 G99 mono5 meri.

Fi%#$! A.1A : Fi'!me " +e F:!c"i &

n procesul contraciei musculare, capetele globulare ale miozinei (Pproieciile de degeteQ( se aga de situsurile active ale filamentelor de ?5actin. !a acest proces particip i "$opomiozi ! i "$opo i !, poli5 peptide ce mediaz reglarea contraciei prin intermediul ionilor de calciu. .atorit faptului c 8A 5 ::> din greutatea esutului muscular o reprezint holoproteidele, s5a )ncercat o clasificare a proteinelor fibrei musculare )n funcie de 'oc!'iz!$e! 'o$ /i("o'o%ic&? != P$o"ei e'e ("$omei sunt proteinele care intr )n compoziia membranei propriu5zise a fibrei musculare (denumit sarcolem(, precum i )n compoziia esutului conKunctiv care unete fibrele musculare )n fas5
A+

cicule. 0cestea sunt6 co'!%e #', e'!("i ! *i $e"ic#'i !, m#ci e *i m#co: i e (acestea din urm asigur*nd alunecarea fasciculelor(7 )= P$o"ei e'e mio-i)$i'!$e sunt proteinele structurale ale esutului muscular care au rol at*t )n activitatea muchiului viu, c*t i )n compor5 tarea muchiului dup sacrificarea animalului, respectiv )n stadiul de rigi5 ditate i maturare a crnii. 0ceste proteine miofibrilare sunt reprezentate de miozi &, !c"i &, "$opomiozi &, "$opo i &, p!$!miozi &, me"!mio: zi &, co "$!c"i &9 c= P$o"ei e'e (!$cop'!(m!"ice cuprind grupul de proteine din fluidul intracelular (sarcoplasm), fluid care )nvelete miofibrilele dis5 puse paralel din alctuirea fibrei musculare. 0ceste proteine contribuie la determinarea unor caracteristici organoleptice ale crnii6 gustul, culoarea, mirosul. .in proteinele sarcoplasmatice fac parte6 mio%e #', mio!')#: mi !, mio%'o)#'i !, %'o)#'i ! @, o.imio%'o)i ! (aceasta din urm se afl )n profunzimea muchiului i d culoare roie(. A.6.A. HETEROPROTEIDE He"e$op$o"ei+e'e sunt p$o"ei e'e co H#%!"e, adic acele proteide alctuite dintr5o compo e "& p$o"eic& (aminoacizi( i o compo e "& ep$o"eic&, numit i compo e "& p$o("e"ic&, reprezentat de radicali ai acidului fosforic, ioni metalici, glucide, lipide, acizi nucleici, pigmeni. n funcie de natura gruprii prostetice, heteroproteidele se clasi5 fic astfel6
HETEROPROTEIDE 1. METALPROTEIDE?
?",I'I&0 <" O-I.",I&0 -I.",O?I!I&0 ',0&-?",I&"!" #",$!O%!0- I&0 02$,I&0 0&<I.,020 #0,BO&I#3

A. LIPOPROTEIDE?
." ."&-I'0'" &0!'3 (<.!( ." ."&-I'0'" [O0-3 (!.!( ." ."&-I'0'" I&'", ".I0,3 (I.!( ." ."&-I'0'" ?O0,'" [O0-3 (I!.!( #<I!O I#,O&II

0. FO1FOPROTEIDE? +9

B. CROMOPROTEIDE?

 #02"I&"!" II'"!I&"!"

<" O/!OBI&0 (<b( IO/!OBI&0 1I .",II04II -3I #,O O%,O'"I." &"%O,?I,I&I#"

6. 2LICOPROTEIDE?
<0%'O/!OB$!I&" OIO $#OI.$! OIO $#I&0 0II.I&0 !I2O2I $!

C. NUCLEOPROTEIDE?
0#I2I &$#!"I#I

1. METALPROTEIDELE sunt heteroproteide a cror compo: e "& p$o("e"ic& este # io me"!'ic, cum ar fi6 ?e:D, ?eED, #u:D, #o:D, g:D, 2n:D etc. Ionul metalic se leag de componenta proteic prin leg5 turi co,!'e "e i co,!'e ":coo$+i !"i,e, form*nd o structur stabil de PchelatQ. etalul poate stabili 'e%&"#$! co,!'e ":coo$+i !"i,& cu diferite grupri chimice din structura lanului polipeptidic sau cu molecule mici care se afl )n apropierea ionului metalic, numite 'i%! zi. E.emp'e +e me"!'p$o"ei+e? Fe$i"i ! : conine 06> Fe, predomin )n ficat, splin, mucoasa intestinal i mduva osoas i reprezint depozitul de fier din organism7 Hemo(i+e$i ! 5 conine 6I> Fe, se gsete )n sistemul reticulo-endotelial i are rol )n meninerea sideremiei )n limite fiziolo5gice )n anemia feripriv7 1i+e$o-i'i ! 5 conine ;e, se afl )n splin i are rol de transportor de fier n organism7 T$! (-e$i ! 5 conine ;e, +u i 6n, se afl )n plasma sanguin i are rol de transportor de fier, cupru i zinc n organism7 Ce$#'op'!(mi ! 5 conine +u, se afl )n plasma sanguin i are rol de transportor al cuprului )n organism i )n procesele de oCido5reducere din organism (de eCemplu6 oCideaz vitamina #(7 Az#$i ! 5 conine +u, se gsete n unele bacterii i este simi5 lar cu ceruloplasmina7 A /i+$!z! c!$)o ic& este heteroproteid cu 2n:D sau #o:D i se gsete )n eritrocite.
+8

2. FO1FOPROTEIDELE sunt heteroproteide a cror componen5 t prostetic este reprezentat de radicalul acidului ortofosforic ( %OE<:(. 0cest radical se leag de componenta proteic prin intermediul amino5 acidului serin (i rezult fosforilserina( sau prin intermediul aminoacidu5 lui treonin (i rezult fosforiltreonina(.
HOOC NH0 NH CH CO T H0C O PO6H0
COMPONENTA PROTEIC8 COMPONENTA PRO1TETIC8

Fi%#$! A.1B : 1c/em! # ei -o(-op$o"ei+e

%rezena radicalului fosforil (%OE<:( )n molecula acestor hetero5 proteide, le confer acestora c!$!c"e$ !ci+ i deci proprietatea de a forma sruri de calciu sau potasiu. E.emp'e +e -o(-op$o"ei+e? C!zei e'e sunt heteroproteidele din lapte i constituie cca A9> din proteinele laptelui. -unt substane heterogene care cuprind G fraciuni denumite6 , , i 5cazeine, care difer )ntre ele prin coninutul )n fosfor, prin raporturile cantitative )ntre ami5 noacizi, prin mobilitatea electroforetic i punct izoelectric. #ompoziia cazeinei variaz de la o specie la alta, astfel cazeina uman are un coninut mai ridicat de sulf, deoarece conine cistein i glucide )ntr5o mai mare proporie dec*t lap5 tele de vac, )n timp ce laptele de oaie are un coninut mai mare de acid sialic. n lapte, cazeina se gsete )n proporie de +9> sub form co'oi+!'& (mice'e +e c!zei &(, iar restul de 89> este c!zei ! (o'#)i'& <-o$m!"& +i mici !%$e%!"e=. #ele dou for5 me se gsesc )ntr5un echilibru influenat de ionii de #a:D pre5 zeni )n lapte. =rin fierberea laptelui cazeinele nu coaguleaz, ele av*nd rol de protecie asupra albuminelor i globulinelor prezente )n lapte7 coagularea cazeinelor se poate face sub aci5 unea bacteriilor lactice (fermentaia lactic( sau cu cheag (endopeptidaz cu activitate proteolitic secretat de stomacul rumegtoarelor tinere(. n procesul de coagulare este necesar
+:

i prezena ionilor de #a:D i rezult un produs numit p!$!: c!zei !" +e c!'ci#, componentul principal al br*nzei. #azeinele sunt 4p$o"ei e comp'e"e5, deoarece conin toi aminoacizii eseniali, ceea ce confer laptelui atributul de 4!'ime " c# ,!'o!$e #"$i"i,& comp'e"&5. Vi"e'i e'e sunt -o(-op$o"ei+e'e +i %&')e #*#' +e o#, asociate cu lecitinele, care se caracterizeaz printr5un coninut ridicat de fosfor i de aminoacidul serin (peste EG>(. Iitelinele din glbenuul de ou se mai numesc i ovo5 viteline i au rolul de a furniza fosforul i aminoacizii necesari dezvoltrii embrionului. 6. 2LIPOPROTEIDELE sunt heteroproteide a cror compo: e "& p$o("e"ic& este de !"#$& %'#ci+ic& (oze, derivai ai ozelor, diglu5 cide, poliglucide(. n aceste heteroproteide predominant este compo e "! p$o"eic&, dar structura lor nu este pe deplin elucidat. -unt macromolecule solubile )n ap, cu care formeaz soluii v2scoase, pot fi acide ()n esutul con5 Kunctiv( sau neutre ()n plasm, tractul gastrointestinal, urin(, se gsesc )n amestec cu mucopoliglucidele sau asociate cu enzime i hormoni. /licoproteidele au o larg rsp*ndire )n esutul animal, predomi5 n*nd )n plasm, secreia mucoaselor, umoarea vitroas, cordonul ombilical, ou. ndeplinesc )n organismul viu diverse roluri biologice, cum ar fi6 (# " co ("i"#e i ("$#c"#$!'i !i ce'#'e'o$, i "e$,i 3 p$oce(e'e +e $ec#: o!*"e$e +e '! (#p$!-!! ce'#'e'o$, 3 ! "i%e i"!"e! (#p$!-ee'o$ ce'#: '!$e, (# " compo e "e !'e m!"$ice'o$ e."$!ce'#'!$e *i !'e m#ci e'o$ "$!c"#(#'#i %!("$oi "e("i !' *i #$o%e i"!'. E.emp'e +e %'icop$o"ei+e? 2'icop$o"ei+e'e +e %$#p (! %#i (din eritrocite, care deter5 min specificitatea de grup sanguin(7 H!p"o%'o)#'i e'e (glicoproteide serice, dar i din fluidul cere5 brospinal, lichid pleural(7 O,om#coi+#' *i o,om#ci ! (din ou(7 A,i+i ! (secretat de mucoasa oviductului(7 Lizozim#' (din ou i din alte esuturi animale(.
+E

A. LIPOPROTEIDELE sunt heteroproteidele a cror compo: e "& p$o("e"ic& este de !"#$& 'ipi+ic& <-o(-o'ipi+e, "$i%'ice$i+e, co'e(: "e$o' 'i)e$ (!# e("e$i-ic!"=. #omponentele proteice ale lipoproteinelor se numesc !po'ipop$o"ei e, locul lor de sintez fiind )n ficat i intestin. ntre componenta proteic i cea prostetic se stabilesc legturi ionice sau prin fore Ian der Jaals. Lipop$o"ei+e'e ci$c#'! "e care se gsesc )n p'!(m! (! %#i & i 'im-& se difereniaz )n mai multe fraciuni pe baza densitii lor, astfel6 5 lipoproteide de densitate nalt (mare) 5 <.!7 5 lipoproteide de densitate Aoas (mic) 5 !.!7 5 lipoproteide de densitate intermediar 5 I.!7 5 lipoproteide de densitate foarte Aoas (foarte mic) 5 I!.!. n lapte au fost identificate lactolipoproteide, iar )n ou lipovitelina. n organismul animal lipoproteidele )ndeplinesc diverse roluri ca6 intr n constituia membranelor celulare, furnizeaz energie, particip la transportul substanelor liposolubile (vitamine, hormoni, medicamente, toxine etc(), particip la transportul de lipide necesare dezvoltrii embrionului din ou, regleaz procesele metabolice celulare( B. CROMOPROTEIDE #romoproteidele sunt heteroproteidele a cror grupare prostetic este o substan colorat (pigment) care confer culoare )ntregii mole5 cule. .up natura chimic a componentei prostetice, cromoproteidele se clasific )n6 != c$omop$o"ei+e po$-i$i ice )= c$omop$o"ei+e epo$-i$i ice. a) C$omop$o"ei+e'e po$-i$i ice au drept compo e "& p$o("e: "ic& de baz # #c'e# "e"$!pi$o'ic, numit po$-i$i & (porfin(, substituit cu diferii radicali (metil, vinil, propionil(, rezult*nd astfel p$o"opo$-i: $i !. #ele G nuclee pirolice se leag )ntre ele prin intermediul a patru radicali metin (#<(. %rotoporfirina reprezint componenta prostetic specific diferi5 telor cromoproteide de origine animal. "a chelateaz un ion de ?e :D i formeaz substana numit /em, care st la baza structurii urmtorilor compui heminici6 /emo%'o)i !, mio%'o)i !, /eme zime'e etc.
+G

 Hemo%'o)i ! <H)= e("e pi%me " $e(pi$!"o$ c!$e -i.e!z& $e,e$(i)i' o.i%e #' *i:' "$! (po$"& '! e(#"#$i, !(i%#$E + $eze$,! +e o.i%e ece(!$& o.i+&$ii ce'#'!$e9 e("e pi%me " +e c#'o!$e $o*ie, compo e "& ! /em!"ii'o$ <$ep$ezi "& OL> +i p$o"ei e'e "o"!'e !'e /em!"ii'o$=9 (e !-'& co ce "$!"& 3 ci"op'!(m&9 c! ("$#c"#$& e("e co ("i"#i"& +i ? Hemo%'o)i ! <H)= N +omponenta +omponenta ('lobina( D (1em( proteic prostetic

?tructura hemului( Hem#' este o -e$op$o"opo$-i$i & 3 c!$e !"om#' +e Fe e("e +i,!'e ". <emul este format din protoporfirina IV (adic un inel tetrapirolic la care sunt ataate patru grupri metil, dou vinil i dou lanuri propionat(, care a chelatat un ion de ?e :D legat prin 'e%&"#$i co,!'e " coo$+i !"i,e +e !"omii +e !zo" +i cic'#$i'e A *i C i p$i 'e%&"#$i co,!'e "e c# !"omii +e !zo" +i cic'#$i'e B *i D. 'otodat atomul de ?e din hem poate forma )n plus i +o#& 'e%&: "#$i !+iio !'e? cu un $e(" +e /i("i+i & +i %'o)i &, cu !p! ()n hemo5 globina redus(, cu O0 ()n hemoglobina oCigenat( sau CO, CN.

Fi%#$! A.1C : 1"$#c"#$! /em#'#i

+@

?tructura globinei( /lobina este componenta proteic a hemoglobinei i ca structur este o p$o"ei & %'o)#'!$& "e"$!me$&, )n care cei patru protomeri se pre5 zint ca perechi de catene polipeptidice de tip i de tip . : catene D : catene ::
tetramer

Dntre catenele i se formeaz legturi electrostatice (#OO , &<ED(, iar ntre catenele i legturi de hidrogen. Mo'ec#'! "e"$!me$ +e %'o)i & co i e A mo'ec#'e +e /em deoa5 rece fiecare din cele G catene polipeptidice leag c*te o molecul de hem. Inelele de hem sunt plasate c*te unul pe fiecare lan globinic )ntr5o cavitate (buzunar al hemului( format )n regiunea hidrofil a globinei.

<A=

<B=

Fi%#$! A.1I : Mo'ec#'! "e"$!me$ +e %'o)i & <A= O$%! iz!$e! c#!"e$ !$& ! ("$#c"#$ii %'o)i ei <B=

A(!m)'!$e! ("$#c"#$!'& ! %'o)i ei c# /em#' (e $e!'ize!z& p$i #$m&"o!$e'e 'e%&"#$i? covalent-coordinative )ntre ?e din hem i doi radicali de histi5 din aflai )n poziii diferite ale catenei polipeptidice (un radi5 cal coordineaz direct fierul, iar cellalt se leag indirect prin intermediul unei molecule de ap(7
+B

 interaciuni electrostatice )ntre ionii carboCil (#OO( de la resturile propionice B i ; i ionii &<ED ai lizinei din struc5 tura globinei7 fore Ban der Caals stabilite )ntre radicalii metil i vinil ai hemului cu radicali provenii de la aminoacizi nepolari din globin (fig. G.8A(. 'rebuie subliniat faptul c /em#' este i ,!$i!)i' pe "$# "o!"e (pecii'e ! im!'e, )n timp ce %'o)i ! prezint (peci-ici"!"e +e (pecie. #olul hemoglobinei( I. ?uncia biologic esenial a hemoglobinei const )n "$! (po$: "#' o.i%e #'#i mo'ec#'!$ (O:( +e '! p'&mE i '! e(#"#$i <c!pi'!$e'e "i(#'!$e= i +io.i+#' +e c!$)o (#O:( +e '! e(#"#$i '! p'&mE i. 0cest transport se realizeaz pe baza capacitii <b de a forma cu O : un compus disociabil denumit o.i/emo%'o)i ! : H)<O0=A. <b D GO: <b(O:(G D G<:O

+;

Fi%#$! A.1J : 1"$#c"#$! /emo%'o)i ei <!(!m)'!$e! %'o)i ei c# /em#'=

-ensul acestei reacii reversibile depinde de presiunea parial a O: i anume6 la nivelul alveolelor pulmonare, unde presiunea parial a O : este mai mare, se formeaz o.i/emo%'o)i !, iar la nivelul capilarelor tisulare (esuturi(, unde presiunea parial a O: este sczut, oCihemoglo5 bina disociaz eliber*nd O: necesar oCigenrii esuturilor.
+A

-e numete p#"e$e o.i-o$ic& ! H) ,o'#m#' +e O0 pe c!$e H) 3' po!"e 'e%! +i 1LL m' (E %e. !egarea reversibil a oCigenului '! /emo%'o)i & (e $e!'ize!z& p$i coo$+i !$e! !ce("#i! +e c&"$e io #' +e Fe0;? mai )nt*i se rupe leg5 tura covalent5coordinativ dintre ?e:D i ap i apoi se interpune oCigenul )ntre radicalul de histidin din globin i ?e:D din hem.
T N& <I?e:D & & T < O < TT <IT & T N& <I?e:D & T & TT T & D <:O

D O: O:

O:

Fi%#$! A.1O : Mec! i(m#' -o$m&$ii o.i/emo%'o)i ei

n fapt, formarea oCihemoglobinei const )n ruperea legturilor ionice i de hidrogen dintre cele dou subuniti ale globinei, obi5 nerea unei forme mai $e'!.!"e )n care lanurile polipeptidice au o afinitate mai mare pentru oCigen (rezult oCihemoglobina(. ?iCarea i eliberarea oCigenului de ctre hemoglobin este un proces dependent de p<, cunos5 cut sub numele de "?"#' BO<,. II. $n alt rol esenial al hemoglobinei este "$! (po$"#' +io.i+#'#i +e c!$)o (#O:(. .ioCidul de carbon rezultat )n urma proceselor metabo5 lice este transformat )n ioni bicarbonat sau se fiCeaz la hemoglobin (la nivelul gruprilor amino libere din globin(, form*nd c!$)/emo%'o)i !. <b &<: D #O: <b &< #OO D <D
grupare carbamino

III. <emoglobina !cio e!z& c! (i("em "!mpo ? oCihemoglobi5 nat alcalin (=<bO:(OoCihemoglobin acid (<<bO:(. -ub aceast form <b particip la reglarea p<5ului sanguin.
++

-5au identificat mai multe tipuri de hemoglobine care caracterizeaz diferite stadii de dezvoltare4 embrionar, fetal i postnatal. 0ceste hemoglobine difer prin structura primar a catenelor i sunt urmtoa5 rele6 hemoglobin fetal (<b?(, hemoglobin embrionar (<b"(, hemoglobin adult (<b0(. -5a identificat o familie de boli denumite generic hemoglobinopatii (care sunt cauzate de biosinteza de hemoglobine, cu structuri anormale sau de biosinteza insuficient de hemoglobin normal(, cum ar fi6 anemia hemolitic, anemia falciform, talasemiile. De$i,!i !i /emo%'o)i ei. C!$)o.i/emo%'o)i ! (<b#O( este un compus toCic, puin disociabil, care rezult prin legarea monoCidului de carbon ()n locul apei( de ctre hemoglobin. 0finitatea <b pentru #O este mai mare dec*t pentru O:. ?ormarea <b#O blocheaz funcia respiratorie i produce intoCi5 caii (respectiv asfiCii( c*nd atinge @9> concentraie )n s*nge. Hemi e'e, care sunt derivai toCici ai hemoglobinei, co i io #' Fe6; *i +e !cee! (# " i c!p!)i'e +e ! 'e%! o.i%e #' mo'ec#'!$. .in categoria heminelor fac parte6 5 5ethemoglobina (<b ( rezult prin oCidarea ?e:D din hemoglobin la ?eED i stabilirea unei 'e%&"#$i co,!'e "e ?eED grupare hidroCil (O<(. ethemoglobina este un produs toCic. "a se sintetizeaz )n eritrocite )n cantiti mici, dar procesul este controlat de enzime speci5 fice pentru ca <b s nu depeasc valoarea critic de 9,G> din coni5 nutul total de hemoglobin. 0cest prag critic poate fi depit )n intoCicaii cu azotii sau azotai din pesticide, )ngrminte, medicamente. 5 +lorhemina rezult prin legarea covalent a unui atom de clor de ionul ?eED. #lorhemina nu conine globin i se poate prepara )n laborator prin aciunea acidului acetic i a clorurii de sodiu asupra hemo5 globinei. ,eacia este )nsoit de formarea unor cristale caracteristice (cristale 'eichman(, utilizate )n criminalistic la depistarea urmelor de s*nge. Mio%'o)i ! ( b( este cromoproteida de culoare roie prezent )n muchi. "a prezint (imi'i"#+i i ("$#c"#$!'e *i -# cio !'e c# /emo: %'o)i ! *i !$e $o' 3 "$! (po$"#' O 0 '! i,e'#' e(#"#'#i m#(c#'!$, fiind totodat o form de rezerv a oCigenului necesar oCidrii celulare.
899

 Ci"oc$omii (b, c8, c:, a, aE( sunt cromoproteide a cror compo5 nent prostetic este similar cu hemul din <b. -unt enzime din clasa oCidoreductazelor, particip*nd la reaciile de oCidoreducere prin transfer de electroni la nivel mitocondrial. Heme zime'e sunt enzime din clasa oCidoreductazelor care au )n structura lor o component prostetic asemntoare hemului din struc5 tura <b. )= C$omop$o"ei+e epo$-i$i ice. -unt acele heteroproteide la care gruparea prostetic este format din pigmeni colorai )n galben5portocaliu sau rou, numii carotenoide( .e aceea, cromoproteidele neporfirinice se mai numesc i carotenoproteide. C. NUCLEOPROTEIDE &ucleoproteidele sunt heteroproteide la care gruparea prostetic este reprezentat de !cizi #c'eici. n funcie de natura componentei proteice, nucleoproteidele se clasific )n6 #c'eop$o"!mi e i #c'eo/i("o e, iar )n funcie de natura chimic a gruprii prostetice se clasific )n6 $i)o #c'eop$o"ei+e, a cror component prostetic este !ci+#' $i)o #c'eic <ARN= i +eo.i$i)o: #c'eop$o"ei+e, a cror component prostetic este !ci+#' +eo.i$i)o: #c'eic <ADN=. 5 Ri)o #c'eop$o"ei+e'e sunt localizate )n ci"op'!(m! ce'#'!$&, cu precdere la nivelul ribozomilor i )ntr5o anumit proporie )n nucleul celular7 5 Deo.i$i)o #c'eop$o"ei+e'e sunt localizate )n #c'e#' tuturor celulelor i reprezint componentele structurale ale cromozomilor i genelor. N#c'eop$o"ei+e'e co ("i"#ie )!z! mo'ec#'!$& ! # o$ p$oce(e )ioc/imice -# +!me "!'e, c!? ("oc!$e!, "$! (mi"e$e! *i e.p$im!$e! i -o$m!iei e$e+i"!$e, )io(i "ez! p$o"ei e'o$, +i,izi# e! ce'#'!$&. Acizii #c'eici sunt biomacromolecule informaionale de im5 portan biologic fundamental, cu urmtoarele caracteristici6 p&("$e!z&, "$! (mi" *i e.p$im& c!$!c"e$e'e e$e+i"!$e9 (# " p#$"&"o$ii i -o$m!iei %e e"ice ce (e "$! (mi"e +i %e e$!ie 3 %e e$!ie9
898

 co ("i"#ie )!z! mo'ec#'!$& ! )io(i "ezei p$o"ei e'o$ *i e zime'o$9 $ep$ezi "& )!z! mo'ec#'!$& pe "$# +i-e$e ie$e! *i $e%'!: $e! ce'#'!$&9 $ep$ezi "& )!z! mo'ec#'!$& pe "$# co ("! ! $ep'ic&$ii ce'#'!$e. .up natura componentei glucidice coninut )n molecul, acizii nucleici sunt de dou tipuri6 a( cei care conin +eo.i$i)oz& i se numesc !cizi +eo.i$i)o: #c'eici <ADN=9 b( cei care conin $i)oz& i se numesc !cizi $i)o #c'eici <ARN=. 1"$#c"#$! !cizi'o$ #c'eici. $nitatea chimic structural de baz a acizilor nucleici este #c'eo"i+#', format dintr5o )!z& !zo"!"& (p#$i ic& sau pi$imi+i ic&(, pe "oz& (deoCiriboz sau riboz( i $!+ic!' !' !ci+#'#i o$"o-o(-o$ic (%OE<:(. 'oate aceste componente structurale ale nucleotidului sunt legate covalent )n ordinea6 baz azotat pentoz fosfat. N#c'eozi+#' este compusul constituit din dou uniti chimice6 )!z! !zo"!"& i pe "oz!. n acizii nucleici nucleotidele componente se asambleaz succesiv (se condenseaz( prin intermediul unor 'e%&"#$i 6P BP -o(-o+ie("e$ice, stabilite )ntre pentozele nucleotidelor adiacente (bazele azotate nu sunt implicate )n alte legturi covalente dec*t cele pe care le stabilesc cu pen5 toza(. ,ezult astfel lanuri de nucleotide care alctuiesc po'i #c'eo"i+e'e, respectiv !cizii #c'eici ADN *i ARN. -tructura schematic a acizilor nucleici este redat )n figura G.:9.

89:

ACI7I NUCLEICI <ADN *i ARN= <po'i #c'eo"i+e=

MONONUCLEOTIDE

NUCLEO7ID

RADICAL PO6H0

BA78 A7OTAT8

PENTO78

PURINICE? !+e i & <A= %#! i & <2=

PIRIMIDINICE? ci"ozi & <C= "imi & <T= #$!ci' <U=

DEO@IRIBO78

RIBO78

Fi%#$! A.0L : 1"$#c"#$! (c/em!"ic& ! !cizi'o$ #c'eici

E.emp'e +e )!ze !zo"!"e p#$i ice?

E.emp'e +e )!ze !zo"!"e pi$imi+i ice?

89E

 E.emp'e +e pe "oze?

&ucleotidele pot fi definite ca esteri fosforici ai nucleozidelor care rezult prin esterificarea acidului ortofosforic cu o grupare hidroCil apari5 n*nd pentozei. n funcie de natura pentozei constituente, nucleotidele pot fi6 deoCiribonucleotide (conin :deoCi.riboza( i ribonucleotide (con5 in .riboza(. n deoCiribonucleotide acidul fosforic este esterificat cu gruprile hidroCil din poziiile ER i @R ale deoCiribozei, iar )n ribonu5 cleotide acidul fosforic este esterificat cu gruprile hidroCil din poziiile :R, ER, @R ale ribozei. E.emp'# +e #c'eo"i+ mo o-o(-!" c!$e co i e !+e i &?

89G

&ucleotidele sunt esteri at*t monofosforici, c*t i di- sau trifosforici. /ruprile fosfat sunt ataate la gruparea hidroCil din poziia BP ! pe "ozei. 0ceti compui se mai numesc #c'eozi+ BP -o(-!i sau BP #c'eo"i+e. N#c'eozi+e'e BP -o(-!i (mono, di i trifosforilate( poart diverse denumiri )n funcie de natura bazei azotate, dar i )n funcie de natura pentozei i pot fi6 0 % i d0 %7 0.% i d0.%7 0'% i d0'%7 / % i d/ %7 /.% i d/.%7/'% i d/'%7 # % i d# %7 #.% i d#.%7 #'% i d#'%7 ' % i d' %7 '.% i d'.%7 ''% i d''%7 $ % 7 $.% i $'%. 1em i-ic!i! )ioc/imic& ! ATP, ADP *i AMP este eCtrem de important, deoarece aceste nucleotide6 p!$"icip& 3 p$oce(e'e +e co (e$,!$e *i #"i'iz!$e ! e e$%iei e'i)e$!"e 3 c!+$#' me"!)o'i(m#'#i ce'#'!$ (se mai numesc compui macroergici(7 !cio e!z& c! (#)("! e +o !"o!$e (!# !ccep"o!$e +e %$#: p&$i -o(-!" 3 +i-e$i"e $e!cii me"!)o'ice. .intre ele 0'% este compusul macroergic (bogat )n energie( uni5 versal al materiei vii, care deine un rol biochimic decisiv )n reaciile i procesele metabolice. n structura lui chimic are dou legturi macro5 ergice (0i B(, fiind acumulator i generator de energie.
89@

Fi%#$! A.01 : 1"$#c"#$! ATP, ADP *i AMP

%rin hidroliza 0'% se elibereaz A999 5 89999 calOmol, energie necesar desfurrii reaciilor metabolice. ,eacia6
0 0'%5aza

0'%
1

0.% D %i(<E%OG( D "

implic dou aspecte6 1 : -o$m!$e! ATP +i ADP *i Pi care reprezint conservarea energiei chimice ("( rezultat din metabolismul celular7 0 : /i+$o'iz! ATP (sub aciunea hidrolitic a 0'%5azei( 3 ADP *i Pi care reprezint elibera5 rea i utilizarea energiei chimice stocate )n molecula de 0'%. %rin policondensarea mononucleotidelor se formeaz polinucleo5 tidele, reacia av*nd loc fie )ntre nucleotide identice (i rezult homopolinucleotidele( sau )ntre nucleotide diferite (i rezult heteropolinucleotidele(. 0cizii nucleici sunt deci polinucleotide i anume6 po'i+eo.i$i)o: #c'eo"i+e (respectiv 0.&( i po'i$i)o #c'eo"i+e (respectiv 0,&(.
89B

1"$#c"#$!, $o'#' *i p$op$ie"&i'e ADN. ,( ?tructura primar a 0.& este reprezentat de "ip#', #m&$#' i (ec,e ! +e )!ze !zo"!"e co ("i"#e "e !'e mo o #c'eo"i+e'o$. #ele G tipuri de nucleotide (d50 %, d5/ %, d5# % i d5' %( se unesc printr5o legtur fosfodiester stabilit )ntre radicalul fosforic care esterific grupa5 rea O< din poziia @R a deoCiribozei din molecula unui nucleotid i gruparea O< din poziia ER a deoCiribozei aparin*nd nucleotidului adia5 cent. -e realizeaz astfel o structur simetric ER @R )n care nucleotidul terminal are grupare hidroCil de la carbonul ER liber i gruparea hidroCil de la carbonul @R fosforilat. -5a demonstrat c )ntr5o molecul de 0.&, indiferent de specie, suma bazelor purinice (0 D /( este egal cu cea a bazelor pirimidinice (' D #(, iar rapoartele 0O' i /O' aproCimativ egale cu unitatea. .e aceea (:! emi( ipo"ez! c& e.i("& o comp'eme "!$i"!"e 3 "$e !+e i & *i "imi & <(e 3mpe$ec/e!z& p$i +o#& 'e%&"#$i +e /i+$o: %e AFFT= i )ntre %#! i & *i ci"ozi & <(e 3mpe$ec/e!z& p$i "$ei 'e%&"#$i +e /i+$o%e C 2=. 0( ?tructura secundar reprezint o$%! iz!$e! 3 (p!i#, $e(: pec"i, co -i%#$!i! "$i+ime (io !'& ! ADN. %e baza datelor eCperimentale obinute prin metoda difraciei cu raze V, Q!"(o *i C$iD au elaborat mo+e'#' +#)'#:/e'icoi+!' (dublu heliC orientat spre dreapta( al 0.&. 0cest model se caracterizeaz prin6 este co ("i"#i" +i +o#& c!"e e po'i #c'eo"i+ice care (e 3m: p'e"e(c 3 H#$#' # #i !. com# , cpt*nd forma unei spirale duble orientat spre dreapta7 catenele po'i #c'eo"i+ice (# " o$ie "!"e ! "ip!$!'e' (respectiv o caten este orientat pe direcia @R 5 ER, iar cealalt pe direcia ER 5 @R( i sunt stabilizate prin multiple legturi de hidrogen realizate )ntre baze azotate complementare (0NN' i # /(, dar i prin interaciuni Ian der Jaals )ntre baze azotate vecine dintr5un lan polinucleotidic7 )!ze'e p#$i ice i pi$imi+i ice sunt +i(p#(e 3 i "e$io$#' /e'i.#'#i, cre*nd un mediu hidrofob, iar $!+ic!'ii -o(-o$ici i +eo.i$i: )oz! (polare( (# " o$ie "!"e (p$e e."e$io$9 o "#$& comp'e"& ! +#)'#'#i /e'i. !$e +i!me"$#' +e 6A R *i co i e zece pe$ec/i +e )!ze !zo"!"e9
89;

Fi%#$! A.00 : 1"$#c"#$! # #i -$!%me " +i "$:o c!"e & ! m!c$omo'ec#'ei +e ADN

datorit perechilor de baze azotate, -iec!$e +i ce'e +o#& c!"e: e po'i #c'eo"i+ice +i-e$i"e !'e ADN +e,i e $ep'ic& comp'eme "!$& ! ce'ei'!'"e9 (#cce(i# e! #c'eo"i+e'o$ <)!ze'o$ !zo"!"e= 3 m!%!zi e!z& i -o$m!i! %e e"ic& c!$e (e "$! (mi"e e!'"e$!"& +i %e e$!ie 3 %e e$!ie9 $!po$"#' mo'!$ A ; T S 2 ; C este # i +ice c!$!c"e$i("ic -iec&$ei (pecii ()n general este supraunitar la animale i plante sau )ntre 9,EB 5 :,;9 la bacterii(.

89A

<B=

<A=

Fi%#$! A.06 : Mo+e'#' (c/em!"ic +#)'# /e'i. ! ADN? <A= : $ep$eze "!$e! (c/em!"ic& ! ce'o$ +o#& c!"e e po'i #c'eo"i+ice $&(#ci"e9 <B= : ,e+e$e +i i "e$io$#' +#)'# /e'i.#'#i

-unt descrise trei forme similare ale 0.&5ului dublu helicoidal6 0, B i #. ?orma B a 0.& este biologic activ i se gsete )n filamente la o umiditate de +:>7 forma B este convertit )n 0 c*nd umiditatea filamentului se reduce sub ;@>, iar forma # este asemntoare cu 0, numai c dimensiunea unei ture este de EE W. n cromozomii ce'#'e'o$ p$oc!$io"e *i e#c!$io"e, acizii deoCiribo5 nucleici sunt P)mpachetaiQ foarte compact, macromoleculele prezent*nd un aspect pliat. 0ceast structur super)ncolcit este mult mai bogat )n energie liber i presupune disocierea legturilor de hidrogen i deschi5 derea dublului heliC )ntr5o mic regiune a macromoleculei.
89+

-( 9ocalizarea intracelular a A !( 0ceasta difer sensibil )n funcie de gradul de evoluie al siste5 mului biologic. !a p$oc!$io"e eCist un singur 0.& dublu catenar circular super)nfurat care constituie un cromozom circular asociat parial cu membrana plasmatic (rezult un c$omoi+ N aparat genetic simplu, necompartimentat(. !a e#c!$io"e aproCimativ +A> din totalul 0.& este distribuit )n nucleu <ADN : #c'e!$=, unde se afl cuplat cu proteine bazice (his5 tone sau protamine(, form*nd c$om!"i !. .easemenea au fost puse )n eviden cantiti mici de 0.& mitocondrial (un 0.& satelit localizat )n matricea mitocondrial(. .( =roprietile generale ale A !( .atorit eCistenei bazelor azotate, 0.& absoarbe puternic )n domeniul ultraviolet (maCim de absorbie la :B9 nm(, dar aceast absor5 ban este inferioar celei prezentate de bazele azotate individuale (e-ec" /ipoc$om N efect de mascare a bazelor azotate(. !a "empe$!"#$! +e JL:OLTC macromolecula de 0.& (#-e$& # p$oce( +e +e !"#$!$e care presupune separarea celor dou catene ale dublului heliC, scderea v*scozitii, masei moleculare i activitii optice, dar creterea absorbiei )n domeniul ultraviolet <e-ec" /ipe$c$om=. %rin anularea legturilor de hidrogen, bazele azotate nu mai sunt plasate )n poziii paralele suprapuse i astfel crete absorbia )n $.I. D!c& (e $&ce*"e 'e " o (o'#ie +e ADN +e !"#$!", ce'e +o#& c!"e e po'i #c'eo"i+ice (e po" $ecom)i !, reconstituind aproape perfect structura bicatenar anterioar, cu conservarea proprietilor biologice ale acestora (procesul se numete $e !"#$!$e sau o$m!'iz!$e(. ,enaturarea st la baza p$oce(#'#i +e /i)$i+!$e prin care una din catenele despira5 lizate ale 0.& denaturate termic se poate recombina cu o caten de 0,&, rezult*nd o molecul hibrid 0.& 0,& cu structur dublu elicoidal (un astfel de hibrid cu via scurt se formeaz i )n cazul replicrii 0.&(. -ub aciunea unor endonucleaze (care acioneaz )n interiorul catenelor polinucleotidice( moleculele de 0.& sunt scindate hidrolitic rezult*nd oligodeoCiribonucleotidele.
889

E( ;unciile biologice ale A !( 0.& co ("i"#ie )!z! mo'ec#'!$& ! co (e$,&$ii *i "$! (mi: "e$ii +i %e e$!ie 3 %e e$!ie ! i -o$m!iei %e e"ice9 A(i%#$& *i co "$o'e!z& )io(i "ez! p$o"ei e'o$ (enzimelor(7 ADN !(i%#$& +i-e$e ie$e! *i $e%'!$e! ce'#'!$&, precum i co ("! ! $ep'ic&$ii ce'#'!$e9 0.& reprezint )!z! mo'ec#'!$& ! m#"!ii'o$ %e e"ice !"#: $!'e (!# i +#(e. 1"$#c"#$!, $o'#' *i p$op$ie"&i'e ARN. ,( ?tructura primar a 0,& este reprezentat p$i "$:o (i %#$& c!"e & po'i$i)o #c'eo"i+ic&, constituit dintr5un numr variabil de uni5 ti structurale fundamentale, numite $i)o #c'eo"i+e. ?iecare ribonucleotid are, )n locul deoCiribozei din 0.&, $i)oz! i )n locul timinei, #$!ci'#'. #ele G ribonucleotide (0 %, / %, # % i $ %( sunt dispuse )ntr5o secven specific prin stabilirea de legturi fosfodiester ER 5 @R )ntre ele. 0( 9ocalizare, tipuri de A#! i funciile lor( 0,& se gsesc at*t )n ci"op'!(m&, c*t i )n #c'e#, predomin*nd )n prima. Orice celul include E tipuri maKore de 0,&, care sunt urmtoa5 rele6 ARN $i)ozom!' <ARN$=, localizat )n cantitatea cea mai mare )n ribozomi i este implicat )n biosinteza proteinelor. -e gsete combinat cu proteinele, cu care formeaz compleCe ribonucleoproteice, numite $i)ozomi, care sunt de altfel locul de biosintez a proteinelor7 ARN +e "$! (po$" <ARN"= sau ARN (o'#)i' <ARN(=, repre5 zint 8@> din totalul 0,& din celule i este localizat )n partea solubil a celulei (citosol(. "l leag specific fiecare din cei aproCimativ :9 amino5 acizi implicai )n biosinteza proteinelor <$ep$eze "E + -o$m! 'o$ +e "$! (po$"= i )i transfer la nivelul ribozomilor. .eci el funcioneaz ca izoreceptor pentru aminoacizi, dar i ca adaptor care ordoneaz fiecare aminoacid7 ARN me(!%e$ <ARNm= sau ARN +e i -o$m!ie <ARNi=, reprezint :5G>, din totalul 0,& celular i este mesagerul informaiei din
888

0.& cromozomial (fiecare molecul de 0,&m determin biosinteza unei singure molecule de protein(. 0t*t 0,&t, c*t i 0,&m particip )n pro5 cesul de biosintez al proteinelor i sunt considerai ca factori de legtur informaional )ntre 0.& i proteine. .iferitele tipuri de 0,& sunt localizate )n #c'e#' i ci"op'!(m! ce'#'e'o$ o$%! i(me'o$ ! im!'e, dar la ce'#'e'e )!c"e$ie e )ntreg coni5 nutul de 0,& este localizat numai )n citoplasm.

88:

CAPITOLUL B ENER2ETICA OR2ANI1MULUI VIU

B.1. CON1IDERAII 2ENERALE
n organismul viu se petrec numeroase transformri interne, chi5 mice i fizice, de o mare compleCitate i care sunt )nsoite de conversii de energie. .inamismul materiei vii este rezultanta unitii i interaciunilor proceselor biochimice de +e%$!+!$e i (i "ez&, procese care se petrec simultan i care sunt )nsoite de "$! (-o$m&$i e e$%e"ice, respectiv6 e e$%i! %e e$!"& p$i $e!cii'e )ioc/imice +e +e%$!+!$e ! # o$ )io: mo'ec#'e e("e #"i'iz!"& pe "$# )io(i "ez! !'"o$ )iomo'ec#'e (!# e("e "$! (-o$m!"& 3 +i-e$i"e -o$me #"i'e +e e e$%ie ece(!$& p$oce(e'o$ ,i"!'e. E e$%e"ic! o$%! i(m#'#i ,i# <)ioe e$%e"ic!= studiaz legile dup care decurg procesele de transformare a energiei )n organismele vii (procese generatoare i consumatoare de energie(, respectiv procesele bioenergetice. T$! (-o$m&$i'e )ioe e$%e"ice care sunt strict corelate cu proce5 sele metabolice din organismul viu se realizeaz prin intermediul unor substane chimice bogate )n energie, denumite 4comp#*i m!c$oe$%ici5. 0ceti compui au proprietatea specific de ! ("oc! energia chimic rezul5 tat )n procesele de degradare (catabolism( i de ! -#$ iz! energie pentru procesele de biosintez (anabolism( sau alte procese consumatoare de energie. .up specific, transformrile de energie )n organismele vii se pot clasifica astfel6

88E

TRAN1FORM8RI BIOENER2ETICE TRAN1FORMAREA ENER2IEI 1OLARE MN ENER2IE CHIMIC8 <1TOCAT8 MN MOLE: CULE OR2ANICE? 2LUCIDE, LIPIDE, PROTEINE=? 5 se realizeaz prin fotosintez de ctre plantele verzi TRAN1FORMAREA ENER2IEI CHIMICE DIN MOLECULELE OR2A: NICE MN ENER2IE UTILI: 7AT8 DE C8TRE OR2A: NI1M (& -%"#I0! -$B ?O, 3 ." 0'%(6 5 se realizeaz la organismele heterotrofe TRAN1FORMAREA ENER2IEI CHIMICE 1TOCATE MN MOLECU: LELE DE ATP (-0$ 0!4I #O %$1I 0#,O",/I#I( MN ALTE FORME DE ENER2IE (#0!O,I#3, "#0&I#3, O- O'I#3(

1i("eme'e )io'o%ice sunt (i("eme +e(c/i(e caracterizate prin schimb permanent de materie i energie cu mediul ambiant.

B.0. COMPUI MACROER2ICI

De #mi$e! +e comp#*i m!c$oe$%ici sau de (#)("! e )o%!"e 3 e e$%ie este atribuit acelor mo'ec#'e (peci!'iz!"e )n ("oc!$e! *i e'i)e: $!$e! e e$%iei. 'oi aceti compui conin 'e%&"#$i -o(-o$ice m!c$o: e$%ice. #ompusul macroergic cu rol central )n energetica organismului viu este !+e ozi "$i-o(-!"#' (0'%(, principal !c#m#'!"o$ *i -#$ izo$ +e e e$%ie )n procesele metabolice. -chematic, rolul central al 0'% )n ener5 getica celular se prezint astfel6
+A<A7*9/?5

0!I "&'"

BIOMOLECULE? 2LUCIDE, LIPIDE, PROTIDE, ACI7I NUCLEICI

ENER2IE

ADP

Pi (fosfat anorganic(

ATP
88G
ADP

ENER2IE

A!A7*9/?5

CO0

INTERMEDIARI METABOLICI

A!A7*9/?5

,ezult c6 p$oce(e'e +e c!"!)o'i(m (# " p$oce(e %e e$!"o!$e +e e e$%ie, co (e$,!"& *i ("oc!"& 3 ATP co -o$m $e!ciei? 0.% D %i D " 0'% n acelai timp, p$oce(e'e +e ! !)o'i(m sunt procese consuma5 toare de energie furnizat prin reacia de hidroliz a 0'%6 0'% 0.% D %i D " sau 0'% 0 % D %%i D "
pirofosfat

unde6 0.% N adenozindifosfat 0 % N adenozinmonofosfat %i N <E%OG %%i N <G%:O; #aracterul 0'% de compus macroergic este conferit de particu5 laritile sale structurale, respectiv de compo e "! pi$o-o(-!", care )nglo5 beaz dou legturi de tip anhidrid fosforic ce )nmagazineaz o canti5 tate mare de energie.
legturi macroergice

O O O <O % O % O % O ADENO7IN8 (B023 02O'0'3 D %"&'O23( T T T O O O

Fi%#$! B.1 : 1"$#c"#$! (c/em!"ic& ! ATP

n reacia de hidroliz a 0'% are loc scindarea legturilor de tip anhidrid, cu eliberare de una sau dou molecule de <E%OG i a unei cantiti mari de energie chimic necesar celulei (A999 H 89999 calOmol 0'%(. %e l*ng 0'%, pentru anumite procese biochimice sunt necesari compui macroergici specifici (respectiv alte nucleotide trifosforilate(, derivai de la restul bazelor azotate, ca6 /'%, #'%, $'%, ''%.
88@

?iecare celul conine )ntr5un anumit moment doar o cantitate redus de 0'%, care dureaz foarte puin timp, i nu poate fi obinut din afara celulei. &ici 0'%, nici 0.% i nici 0 % nu pot difuza spontan prin membrana celular. ?iecare celul trebuie s5i biosintetizeze singur compuii macroergici necesari, realiz*nd o permanent recirculare a fosforului i a compuilor fosforilai. $na dintre cele mai otrvitoare substane, ci! #$!, blocheaz aproape toate procesele de sintez a 0'% i moartea survine )ntr5un timp scurt deoarece necesarul energetic al proceselor care susin viaa nu mai poate fi asigurat. n afar de 0'%, )n cantiti mici i numai ca intermediari )n pro5 cesul general de obinere a 0'% mai apar i ali compui macroergici6 Fo(-oe o'pi$#,!"#' sau e oi'-o(-!"#' (prezent )n toate celulele vii(6
#<: #<: TT TT # O %OE<: D <O< # O< D <E%OG D energie T T #OO< #OO<
(forma enol instabil(

#<E #O #OO<
acid piruvic (forma ceto(

C$e!"i -o(-!"#' sau -o(-oc$e!"i ! specific celor trei tipuri de muchi (cardiac, striat, neted(6
&<: #%= T T # N &< D 0'% T T & #<E T T #<: #OO< c$e!"i &
: <& %O E

# N &< & #<E #<: #OO<

D 0.%

c$e!"i -o(-!" <CP=

,eacia este catalizat de enzima c$e!"i -o(-oDi !z& <CPN=.

88B

 Tioe("e$ii +e$i,!i +e '! Coe zim! A <R CO 1CoA=? 0cetia se formeaz )n reacia dintre acizii carboCilici i coenzima 0 (#o0 -<(, reacie dependent de 0'% i catalizat de enzima "ioDi !z&.
0'%

#<E #OO< D <- #o0

<:O

#<E #O -#o0 D 0 % D %%i

acetil #oenzima 0 (compus macroergic(

%rin reacia de hidroliz a acetil5coenzimei 0 rezult cca ;@99 caloriiOmol.

88;

CAPITOLUL C EN7IME
C.1. CON1IDERAII 2ENERALE
'otalitatea reaciilor biochimice de degradare i sintez care deter5 min metabolismul organismului viu sunt catalizate de molecule speciali5 zate, numite e zime. E zime'e (# " )ioc!"!'iz!"o$i, reprezent*nd o c'!(& (peci!'& +e mo'ec#'e p$o"eice +o"!"e c# !c"i,i"!"e c!"!'i"ic&. #a biocatalizatori, enzimele prezint urmtoarele caracteristici generale definitorii6 (# " cei m!i e-icie i c!"!'iz!"o$i c# o(c#i (dei acioneaz la concentraii foarte mici 5 de ordinul micromolilor 5 manifest o activi5 tate eCtrem de intens(7 (# " (#)("! e c!$e mic*o$e!z& e e$%i! +e !c"i,!$e ! mo'e: c#'e'o$ !(#p$! c&$o$! !cio e!z& (numite substrat - (, pe c!$e 'e "$! (-o$m& 3 p$o+#*i +e $e!cie (%(7 # (e co (#m& *i # (e "$! (-o$m& 3 $e!cii'e pe c!$e 'e c!"!'ize!z&9 c!"!'ize!z& #m!i $e!cii'e "e$mo+i !mic po(i)i'e9 # mo+i-ic& ("!$e! -i !'& +e ec/i'i)$# ! $e!cii'o$, ci m&$e(c #m!i ,i"ez! c# c!$e (e $e!'ize!z& !ce(" ec/i'i)$#9 (e c!$!c"e$ize!z& p$i "$:o (peci-ici"!"e $em!$c!)i'& ! -# c: iei c!"!'i"ice, determin*nd at*t mec! i(me'e +e p$o+#ce$e ! # #i ! #mi" "ip +e $e!cie, c*t i c!p!ci"!"e! +e $ec# o!*"e$e #m!i ! # #i ! #mi" (#)("$!"9 unele e zime !# p$op$ie"&i $e%'!"o!$e (respectiv pot discerne i decide iniierea, desfurarea sau stoparea unei reacii sau succesiuni de reacii biochimice(.
88A

C.0. 1TRUCTURA I CONFORMAIA EN7IMELOR .eoarece enzimele sunt biocatalizatori de natur proteic, ele sunt alctuite dintr5un numr foarte mare de aminoacizi dispui )ntr5o co -i: %#$!ie (p!i!'& +e"e$mi !"& (peci-ic pe "$# !c"i,i"!"e! c!"!'i"ic& ! e zimei. .e aceea structura chimic de ansamblu a enzimelor este dictat de nivelurile de organizare structural a proteinelor. $nele e zime (# " mo ocompo e "e (holoproteide(, fiind alc5 tuite #m!i +i m!c$omo'ec#'! p$o"eic& care include i centrul catalitic (situsul catalitic( unde substratul accede la enzim. aKoritatea enzimelor (# " 3 (& )iocompo e "e (heteroproteide(, adic sunt proteine conKugate cu o %$#p!$e p$o("e"ic& #mi"& co-!c"o$?
APOEN7IMA (%,O'"I&3( EN7IME BICOMPONENTE COFACTOR EN7IMATIC (#O"&2I ", /,$%3,I %,O-'"'I#", IO&I "'0!I#I(

APOEN7IMA este m!c$omo'ec#'! p$o"eic& a enzimei, "e$mo: '!)i'&, e+i!'iz!)i'&, dotat cu !c"i,i"!"e c!"!'i"ic&. n structura apoenzi5 mei este localizat (i"#(#' c!"!'i"ic (zon distinct la care se leag specific substratul de reacie( i (i"#(#' !''o("e$ic ()n cazul enzimelor allosterice( la care se leag e-ec"o$#' !''o("e$ic. 'otodat apoenzima +e"e$mi & (peci-ici"!"e! +e (#)("$!" )n re5 acia pe care o catalizeaz i sufer modificri conformaionale )n anumite limite permisive. COFACTORII EN7IMATICI sunt compo e "e ep$o"eice, mi: c$omo'ec#'e c# ("$#c"#$i c/imice +i-e$i"e, indispensabile pentru ma5 nifestarea activitii catalitice. Co-!c"o$#' e zim!"ic este compo e "! "e$mo("!)i'&, +i!'iz!: )i'&, # $e!cio e!z& +ecE" 3 p$eze ! !poe zimei , facilit*nd aciunea acesteia asupra substratului i +e"e$mi & mec! i(m#' p$i c!$e !poe : zim! 3*i e.e$ci"& p$op$ie"&i'e c!"!'i"ice.
88+

.up natura chimic i modul de legare la apoenzim, cofactorii se clasific )n6 5 coenzime (reprezentate prin micromolecule organice care se ataeaz temporar la apoenzim, iar la finele reaciei se deta5 eaz de aceasta7 )n general sunt derivate de la vitamine, de tip heminic sau de tip nucleotide trifosforilate7 5 grupri prostetice (legate puternic de molecula apoenzimei prin legturi covalente(7 5 ioni metalici (indispensabili pentru eCercitarea funciei catali5 tice a unor enzime, care se leag sub form de c/e'!" cu anu5 mii aminoacizi din molecula apoenzimei(. 1ITU1UL CATALITIC este !ce! zo & <$e%i# e= e.i("e "& 3 !poe zim&, '! c!$e (e !"!*e!z& 3 mo+ (peci-ic (#)("$!"#' +e $e!cie <1= pe c!$e e zim! 3' "$! (-o$m& 3 p$o+#( +e $e!cie <P=. .eci rolul situsului catalitic este6 a( $ec# o!*"e *i 'e!%& (#)("$!"#' <1= pe )!z! comp'eme "!$i: "&ii ("e$eoc/imice +i "$e e zim& *i (#)("$!", form*nd # comp'e. (#p$!mo'ec#'!$ !c"i,!" e zim&:(#)("$!" <E1=9 )= "$! (-o$m& (#)("$!"#' 3 p$o+#*i +e $e!cie <P=9 "D\"-] " D %
0poenzim #ofactor -itus catalitic

"

\"-]

"

c( !(i%#$& m!$e! (peci-ici"!"e +e (#)("$!" ! e zime'o$ care au capacitatea de a fi selective pentru un anumit substrat (deci de a cataliza un singur tip de reacie biochimic(. $nele enzime manifest specificitate absolut de substrat, recunosc*nd nu5 mai o anumit molecul, )n timp ce altele recunosc o anumit grupare funcional sau o anumit legtur chimic i trans5 form mai multe molecule care conin gruparea sau legtura chimic recunoscut, deci au specificitate relativ de substrat(

8:9

-itusul catalitic se caracterizeaz printr5o anume co -i%#$!ie (p!i!'& i p$i "$:o ("$#c"#$& specific care creeaz o compatibilitate )ntre situs i un anumit substrat ce se va ataa la acest situs catalitic. -itusul catalitic este localizat )n po$i# e! i "e$ &, /i+$o-o)& a moleculei de apoenzim, este co ("i"#i" +i "$:# %$#p +e !mi o!cizi c!$e +i-e$& p$i -# ci! 'o$ +e !'i !mi o!cizi compo e i !i !poe : zimei i 3mp$e# & c# $e%i# e! +i mo'ec#'& '! c!$e (e !"!*e!z& co-!c: "o$#' formeaz ce "$#' c!"!'i"ic al enzimei bicomponente. !a enzimele monocomponente, ce "$#' c!"!'i"ic e("e (i o im c# (i"#(#' c!"!'i"ic. "nzimele care eCercit )n afar de activitate catalitic i rol regla5 tor se numesc e zime !''o("e$ice. 0cestea conin )n afar de situsul catalitic i un al doilea situs numit !''o("e$ic, la care se pot lega anumite molecule numite e-ec"o$i !''o("e$ici sau mo+#'!"o$i !''o("e$ici (activa5 tori sau inhibitori(. !egarea acestor efectori allosterici la situsurile alloste5 rice este (e'ec"i,& i $e,e$(i)i'& i mo+#'e!z& "$! ziii'e mo'ec#'ei +e e zim& 3 "$e +o#& co -o$m!ii po(i)i'e pe c!$e !ce!("! 'e po!"e !+op"!. %rin aceste tranziii (numite tranziii allosterice( se permite sau nu accesarea situsului catalitic de ctre molecula de substrat. .e eCemplu, -i.!$e! !c"i,!"o$#'#i '! (i"#(#' !''o("e$ic induce modificri conforma5 ionale discrete ale enzimei, care permit accesul substratului la situsul catalitic prin modelarea conformaional adecvat a acestuia7 )n schimb, fiCarea i /i)i"o$#'#i !''o("e$ic produce distorsiuni ale conformaiei tridimensionale ale enzimei, capabile s transforme arhitectura situsului catalitic astfel )nc*t s devin inacesibil substratului (fig. B.8(. "fectorii allosterici sunt clasificai )n e-ec"o$i /omo"$opici i /e"e$o"$opici.
-itus allosteric pentru activator -itus catalitic -itus allosteric %rotomeri pentru inhibitor 0ctivator -ubstrat

Inhibitor -itus catalitic inaccesibil pentru substrat

8:8

Fi%#$! C.1 : Co -o$m!i! !c"i,& *i i !c"i,& ! # ei e zime !''o("e$ice

E-ec"o$ii /omo"$opici sunt reprezentai de )nsi substratul allo5 steric care -# cio e!z& c! e-ec"o$ !''o("e$ic !c"i,!"o$. E-ec"o$ii /e"e$o"$opici sunt mo'ec#'e +i-e$i"e +e (#)("$!", acti5 vatori sau inhibitori, iar efectul se numete heterotropic. .ac efectorul este un produs final de reacie (.( dintr5o secven de reacii )nlnuite )n care enzima allosteric ("0( catalizeaz prima reacie, efectorul hetero5 tropic eCercit o inhibiie de tip -ee+)!cD. 0cest tip de inhibiie intervine )n $e%'!$e! -ee+)!cD6
"0 ": "E

0 B # .. #*nd concentraia lui . a atins valoarea necesar pentru celul, el devine inhibitor allosteric pentru "0. .eoarece enzimele sunt biocatalizatori de natur proteic, organi5 zarea lor structural determin )ncadrarea acestora )n patru grupe prin5 cipale6 5 e zime'e mo ome$e, alctuite dintr5o singur caten polipepti5 dic cu o structur globular i care au mase moleculare mici7 ele catali5 zeaz reacii de hidroliz7 5 e zime'e o'i%ome$e, alctuite din dou sau mai multe catene polipeptidice identice sau diferite, asociate )ntr5o structur de ansamblu compact. 0ceste lanuri polipeptidice sunt uor de separat i de aceea se mai numesc i (#)# i"&i ("$#c"#$!'e i+e "ice (!# +i-e$i"e, numite p$o"ome$i. aKoritatea enzimelor implicate )n reacii metabolice sunt enzime oligomere, )n acestea fiind incluse i enzimele allosterice7 5 izoe zime'e reprezint forme moleculare multiple !'e !ce'ei!*i e zime, care c!"!'ize!z& !cee!*i $e!cie )ioc/imic& i !# !cee!*i o$i: %i e (celul, esut, lichid biologic dintr5un organism(. 0u )ns proprieti fizico5chimice i imunologice diferite. $n eCemplu de polimorfism enzimatic )l reprezint enzima lactat dehidrogenaz (9 1), enzim care catalizeaz transformarea acidului lactic )n acid piruvic i care se prezint ca un ansamblu de cinci izoen5 zime separabile electroforetic i denumite !.<8, !.<:, !.<E, !.<G, !.<@7
8::

5 (i("eme'e m#'"ie zim!"ice, formate dintr5un numr de enzime asociate prin legturi necovalente care catalizeaz un ansamblu de reacii )nlnuite.

C.6. MECANI1MUL REACIILOR EN7IMATICE

0a cum am artat anterior, o reacie enzimatic decurge )n dou etape6 8( - D " [ "- ]
#O %!"V 0#'II0' "&2I 35-$B-',0' "

:( ["-] " D % 'ransformarea chimic - % se realizeaz prin intermediul unei stri de tranziie a substratului (-M(, care reflect o activare (eCcitare( a moleculelor reactante7 aceast stare de tranziie este de fapt o stare )n care moleculele de substrat sunt aduse la un nivel energetic superior, )n raport cu nivelul energetic iniial. 'recerea de la o ("!$e i ii!'& <1= la o ("!$e !c"i,!"& (tranzitorie(, (-M(, )n procesul de transformare a substra5 tului de reacie (-( )n produs (%( necesit o anumit cantitate de energie ("( numit e e$%ie +e !c"i,!$e. "nergia de activare ("( eCprim +i-e: $e ! -i i"& 3 "$e i,e'#' +e e e$%ie !' ("&$ii +e "$! ziie ! mo'ec#'e'o$ !c"i,!"e *i i,e'#' +e e e$%ie ! mo'ec#'e'o$ !-'!"e 3 ("!$e i ii!'&. "a desemneaz cantitatea de energie necesar pentru ca toate moleculele dintr5un mol de substan s ating o stare activat. #a orice catalizator, e zime'e (c!+ e e$%i! +e !c"i,!$e ! mo'ec#'e'o$ +e (#)("$!".

8:E

Fi%#$! C.0 : Di!%$!m! p$o-i'e'o$ e e$%e"ice ! # ei $e!cii ec!"!'iz!"e *i c!"!'iz!"e +e e zim! E

.in analiza diagramei rezult c )n reacia catalizat energia de activare ("( este mai mic dec*t )n cazul reaciei necatalizate, fapt ce denot c un procent mai mare de molecule se vor gsi )n stare activat )n prezena enzimei, devenind astfel apte de a reaciona cu o vitez de reacie mai mare, permi*nd conversia rapid )n produi. n reaciile necatalizate energia de activare poate fi generat de coliziunile care apar )ntre molecule. .ac moleculele care se ciocnesc sunt orientate corespunztor, apare starea de tranziie activat care face ca reacia s aib loc. ,ata de formare a strii de tranziie determin viteza de reacie. #reterea tempe5 raturii care crete viteza de deplasare a moleculelor favorizeaz coliziunea acestora i implicit viteza de reacie. !a temperatura fiziologic (cel mai adesa E;#( cele mai multe reacii biochimice s5ar desfura cu viteze imperceptibile. !a temperaturile fiziologice, la un p< aproape neutru i la concentraiile sczute ale reactanilor (molecule stabile( reaciile biochi5 mice rapide necesare vieii nu s5ar fi putut desfura )n absena enzimelor. Iiteza de desfurare a reaciilor enzimatice reflect activitatea enzi5 matic.

C.A. CINETICA EN7IMATIC8

8:G

C.A.1. VITE7A DE REACIE9 ORDIN DE REACIE Ci e"ic! c/imic& studiaz legile dup care se petrec )n timp reac5 iile chimice sub raportul vitezelor de reacie, respectiv al evoluiei )n timp a transformrilor caracteristice unei reacii chimice. 1"#+i#' ci e"ic !' !c"i,i"&ii e zim!"ice se bazeaz pe m&(#$!: $e! c! "i"!"i,& ! ,i"ezei +e +e(-&*#$!$e ! $e!ciei c!"!'iz!"e. Iiteza de reacie (v( reprezint cantitatea de substrat (-( care se transform )n unita5 tea de timp (t( sau cantitatea de produs (%( care se formeaz )n unitatea de timp (t(6
v = dd% =+ = =\-]n dt dt

Vi"ez! +e $e!cie co ("i"#ie # p!$!me"$# +e e.p$im!$e c! "i: "!"i,& ! !c"i,i"&ii e zim!"ice. -ub raport cinetic, reaciile chimice enzimatice se difereniaz prin o$+i #' ci e"ic +e $e!cie (notat cu n(, care e.p$im& +epe +e ! ,i"ezei +e $e!cie +e co ce "$!i! $e!c"! i'o$. ,eaciile frecvent )nt*lnite sunt de o$+i #' L i de o$+i #' 3 "Ei? 5 pe "$# FL (reacii de ordin 9( ,i"ez! +e $e!cie e("e co : ("! "& (v N =[-]9 N =( i e zim! e("e (!"#$!"& 3 (#)("$!"9 5 pe "$# F1 (reacie de ordinul )nt*i( ,i"ez! c$e*"e +i$ec" p$o: po$io !' c# co ce "$!i! (#)("$!"#'#i (v N =[-C](. C.A.0. FACTORI CARE INFLUENEA78 ACTIVITATEA EN7IMATIC8 1. Co ce "$!i! (#)("$!"#'#i #reterea concentraiei substratului determin creterea vitezei de reacie p*n la o valoare denumit ImaC (viteza maCim(, dup care rm*ne constant6

8:@

Fi%#$! C.6 : Rep$eze "!$e! %$!-ic& ! ,i"ezei +e $e!cie e zim!"ic& 3 -# cie +e co ce "$!i! (#)("$!"#'#i

Nm F co ("! "! Mic/!e'i( este acea concentraie de substrat la care viteza de desfurare a unei reacii enzimatice este Kumtate din viteza maCim. =m este un parametru specific fiecrei enzime, care reflect afini5 tatea enzimei pentru substrat. 0. Co ce "$!i! e zimei Iiteza reaciei enzimatice este direct proporional cu concentraia enzimei. 6. Tempe$!"#$! 'emperatura influeneaz activitatea enzimatic i viteza de reac5 ie. #u creterea temperaturii viteza de reacie crete, dubl*ndu5se la fie5 care 89#, dar scade brusc atunci c*nd se depete o anumit valoare, de obicei G9#. 'otui s5au descris enzime stabile la temperaturi ridicate, )n special la microorganisme. %entru enzime care catalizeaz aceeai reacie, dar izolate din surse diferite, pot fi descrise temperaturi optime diferite (de eCemplu 5amilaza bacterian i cea pancreatic(.

8:B

Fi%#$! C.A : I -'#e ! "empe$!"#$ii !(#p$! ,i"ezei +e $e!cie e zim!"ic&

A. I -'#e ! pH:#'#i -tabilitatea conformaiei unei proteine este influenat de starea gruprilor ionizabile din catenele laterale ale aminoacizilor, iar )n cazul enzimelor funcionarea situsului catalitic depinde de conformaia global a moleculei proteice. .e asemenea ionizarea substratului poate fi o con5 diie sau o barier )n calea aciunii enzimei. .e aceea p<5ul afecteaz rata de desfurare a reaciilor enzimatice. .e obicei p<5ul optim de aciune a unei enzime este identic cu p<5ul esutului, organului sau celulei )n care enzima acioneaz.

8:;

Fi%#$! C.B : I -'#e ! pH:#'#i !(#p$! ,i"ezei +e $e!cie e zim!"ic&

B. Aci# e! e-ec"o$i'o$ e zim!"ici "fectorii enzimatici sunt substane de natur chimic foarte dife5 rit, care modific )n sens pozitiv sau negativ activitatea enzimelor (viteza de reacie(. .up aciunea pe care o eCercit asupra activitii enzimatice, se clasific )n6 - efectori activatori) - efectori inhibitori) - efectori allosterici( "fectori activatori6 5 anioni 5 #l activeaz 5amilaza7 5 cationi 5 =D, #a:D, g:D, n:D7 5 molecule 5 acizii grai activeaz lipazele. "fectorii inhibitori abolesc total sau parial activitatea enzimatic. .up modul de aciune se )mpart )n dou grupe6 inhibitori competitivi i inhibitori necompetitivi( a. /nhibiia competitiv are loc )n cazul )n care inhibitorul prezint analogie structural cu substratul, competiion*nd cu acesta pentru ocupa5 rea situsului catalitic.
8:A

"Cemplu6 enzima succinatdehidrogenaza )n care acidul malonic este inhibitorul competitiv6 acid succinic <OO# #<: #<: #OO< substrat acid malonic <OO# #<: #OO< inhibitor competitiv b. /nhibiia necompetitiv este realizat de ageni care afecteaz conformaia general a enzimei i implicit situsul catalitic. n aceast manier acioneaz agenii denaturani ai proteinelor (cationii metalelor grele, radiaiile, acizii organici(. >xprimarea cantitativ a activitii enzimatice se face prin uniti de activitate (:/). $I N cantitatea de enzim care catalizeaz transformarea a 8 substrat (sau producerea a 8 produs de reacie( OminOlO )n condiii optime de temperatur i p<.

C.B. CLA1IFICAREA I NOMENCLATURA EN7IMELOR

0ctuala clasificare i nomenclatur a enzimelor se bazeaz pe principiile i regulile stabilite de +omisia de enzime a :niunii /nternaionale de 7iochimie (/:7)( #lasificarea i nomenclatura enzimelor implic un sistem numeric codificat, criteriul esenial de clasificare constituindu5l tipul de reacie chimic catalizat de o anumit enzim. Identitatea fiec5 rei enzime este stabilit printr5un numr de cod i un nume sistematic. 0stfel, fiecare enzim este caracterizat printr5un numr de cod de forma6 >+ C( 8( F( 6, unde6 >+ 5 #omisia de enzime a $niunii internaionale de biochimie7 C 5 clasa enzimatic din care face parte7 8 5 subclasa enzimatic 5 numrul general al substratului sau al grupului de substrate asupra crora acioneaz enzima (de eCemplu, oCi5 doreductazele care au VN: acioneaz asupra gruprii alcool secundar a substratului(7 F 5 numrul substratului specific sau al coenzimei7 65 numrul de serie (ordine( al enzimei. n funcie de natura reaciilor pe care le catalizeaz, enzimele au fost clasificate )n ase clase enzimatice7 fiecare clas cuprinde subclase
8:+

enzimatice delimitate de natura substratului i coenzimelor implicate )n reacie (tabelul B.8(.

CLA1ELE DE EN7IME O@IREDUCTA7E
5 catalizeaz reaciile care decurg cu transfer de hidrogen, oCigen sau electroni

LIA7E
5 catalizeaz scindarea legturilor chimice fr aportul apei

TRAN1FERA7E
5 catalizeaz transferul unor grupri specifice de la un substrat donor la un substrat acceptor

I7OMERA7E
5 catalizeaz reaciile de rearanKare intramolecular a atomilor sau gruprilor funcionale din molecula substratului

HIDROLA7E
5 catalizeaz reaciile de liz a mole5 culelor de substrat sub aciunea apei

LI2A7E
5 catalizeaz reaciile de formare ale unor noi legturi chimice cu consum de 0'% (/'%(

!umele sistematic indic natura substratului (donatorului(, natura acceptorului i tipul de reacie catalizat de enzim. .e eCemplu, enzima cu numrul de cod "# 8.8.8.:; are numele sistemic lactatdehidrogenaza. &umrul de cod al acestei enzime indic6 - , - +lasa enzimatic , (oxireductaze)7 - , - ?ubstratul general sau grupul de substrate - , (gruparea asupra creia acioneaz substratul este > #< O<(7 - , - +oenzima !A G7 - 0H - numrul de serie (ordine) al enzimei. &umele sistematic indic6 - lactat - natura substratului (acidul lactic(7 - dehidrogenaza - reacia catalizat de enzim (dehidrogenare(.
T!)e'#' C.1 C'!(e e zim!"ice *i e.emp'e +e (#)c'!(e
C'!(! e zim!"ic& O.i+o$e+#c"!ze *xidaze C!$!c"e$i("ici $tilizeaz oCigenul ca acceptor de electroni, dar nu )l
8E9

ehidrogenaze *xigenaze =eroxidaze T$! (-e$!ze 5etiltransferaze Aminotransferaze &inaze ;osforilaze Hi+$o'!ze ;osfataze ;osfodiesteraze =roteaze Li!ze ecarboxilaze Aldolaze Izome$!ze #acemaze 5utaze Li%!ze +arboxilaze ?intetaze

)ncorporeaz )n substrat $tilizeaz ca acceptori de electroni alte molecule dec*t oCigenul (eC. &0.D( ncorporeaz oCigenul direct )n substrat $tilizeaz apa oCigenat (peroCidul de hidrogen( ca acceptor de electroni 'ransfer radicalul metil 'ransfer gruparea amino de pe un aminoacid pe un cetoacid : 'ransfer gruparea %O E de la 0'% la substrat
: 'ransfer gruparea %O E din fosfatul anorganic pe substrat : "libereaz radicalul %O E din substrat sub aciunea apei #liveaz legturile fosfodiester de tipul celor din acizi nucleici #liveaz legturile amidice de tipul celor din proteine

%roduc dioCid de carbon )n urma unor reacii de eliminare ?ormeaz aldehide ca urmare a unor reacii de scindare .etermin interconversia stereoizomerilor . i ! 'ransfer grupe de atomi )n cadrul aceleiai molecule $tilizeaz ca substrat dioCidul de carbon $nesc dou molecule )n reacii 0'% dependente

C.C. CARACTERI1TICILE I MECANI1MUL DE ACIUNE AL FIEC8REI CLA1E DE EN7IME

C.C.1. O@IDOREDUCTA7E "nzimele din aceast clas catalizeaz reacii redoC caracterizate prin6 a. transfer de hidrogen (transhidrogenaze7 dehidrogenaze)7 b. transfer de electroni (transelectronaze)7
8E8

c. reacii de combinare a unui substrat cu oCigenul (oCigenaze). "Cemple6 !. De/i+$o%e !ze'e funcioneaz )n prezena unor coenzime care Koac rol de acceptori intermediari )ntre substrat i produsul final. #oenzimele oCidoreductazelor sunt derivai ai vitaminelor, coni5 n*nd )n plus o pentoz i o baz azotat A (adenina)6 &icotinamid vitamina %% (niacina) 0denin baz azotat purinic .inucleotid NAD;

?lavin vitamina B: (riboflavina) 0denin .inucleotid FAD

8E:

,eaciile generale catalizate de dehidrogenaze sunt6 -<: D &0.D

substrat redus coenzima oCidat dehidrogenaza &0.D dependent

substrat oCidat

D &0.< D <D
coenzima redus

-<: D ?0.
substrat redus coenzima oCidat dehidrogenaza ?0. dependent

substrat oCidat

D ?0.< D <D
coenzima redus

). T$! (e'ec"$o !ze 5 coenzima derivat de la hem cit (?e:D)

forma redus e De

cit (?eED)
forma oCidat

c. O.i+!ze 5 realizeaz transferul de electroni direct pe O : i se numesc o.i+!ze (citocromoCidaza) sau catalizeaz )ncorporarea oCige5 nului )n molecula unui substrat i se numesc o.i%e !ze. : cit (?e:D) D ^ O:
:e citocrom # oCidaza D:e

: cit (?eED) D ^ O : :

8EE

O metalenzim care catalizeaz dismutaia anionului superoCid . O : (radical liber al oCigenului eCtrem de reactiv i iniiator al fenome5 nelor de lipoperoCidare membranar) )n ap oCigenat (compus stabil i mai puin toCic) este -$%",OVI. .I- $'020 (-O.). . D : O : D :<
-O.

<:O: D O:

"a este localizat )n citosol i este prima treapt de aprare a orga5 nismului viu )mpotriva speciilor reactive ale oCigenului. "Cist mai multe forme ale acestei enzime6 - una hibrid, conin*nd nO?e, izolat din mitocondria de ". #oli7 - alta conin*nd #uO2n, eCistent )n citosol i izolat din eritro5 cite bovine.

Fi%#$! C.C : 1#pe$pozii! 'i%! zi'o$ '! (i"#(#' !c"i, !' Fe:1OD *i M :1OD

+. Pe$o.i+!ze 5 utilizeaz <:O: (peroCidul de hidrogen sau apa oCigenat) ca donor de oCigen6
8EG

<:O: -<: D O
substrat redus

peroCidaze

<:O D O - D <:O
substrat oCidat

________________________________ -<: D <:O:

peroCidaze

D :<:O

$nele peroCidaze sunt heteroproteide seleniu dependente i ca eCemplu menionm glutation peroCidaza. n reaciile catalizate de pero5 Cidazele care au glutationul drept cofactor, glutationul redus (/-<) func5 ioneaz ca donor de hidrogen i electroni, iar peroCizii ca acceptori. :/-< /- H -/ ,HOHOH, :, O<

e. C!"!'!ze 5 catalizeaz o reacie )n care <:O funcioneaz at*t ca donor, c*t i ca acceptor de oCigen. ,olul catalazelor este de a detoCifia celula de <:O:6 <:O: D <:O:
catalaze

O: D :<:O

C.C.0. TRAN1FERA7E 0ceste enzime transfer diferite grupri funcionale )ntre un donor i un acceptor. /ruprile amino, acil, fosfat, metil i glicozil sunt cel mai adesea transferate. Aminotransferazele (transaminaze) transfer o grupare amino de pe un aminoacid (donor) pe un 5cetoacid (acceptor) cu formarea unui nou aminoacid i a unui nou 5cetoacid.

#OO< T O #< &<: TT T #<: D #<E # #OO< T #<: T #OO<

8E@

#OO< T #NO T #<: T #<: T #OO<

&<: T D #<E #< #OO<

00' acidul piruvic 5cetoacid 8 acidul glutamic aminoacid 8 acidul 5cetoglutaric 5cetoacid : alanina aminoacid :

n acest caz 00' N /%' (glutamat piruvat transaminaza(. #oen5 zima transaminazelor este un derivat al vitaminei BB numit pi$i+o.!': -o(-!". #a +o o$i +e %$#p&$i !mi o funcioneaz aminoacizii urmtori6 acidul aspartic, glutamic, alanina, iar ca acceptori6 acidul piruvic, oCalil5 acetic, 5cetoglutaric. &inazele sunt enzime care catalizeaz transferul unui radical fos5 foric de la 0'% sau alt nucleozid trifosforilat la o grupare O< sau &<: acceptoare. "le se mai numesc i -o(-o"$! (-e$!ze. .e eCemplu, gluco5 Linaza catalizeaz fosforilarea glucozei6

glucoza

glucozo5B5fosfat

'licoziltransferazele sunt implicate )n biosinteza poliglucidelor, transfer*nd un radical glicozil pe o molecul poliglucidic preeCistent (primer(6

8EB

Aciltransferazele sau transacilazele asigur transferul gruprii acil (,#O( de pe un donor pe un acceptor. #oenzima transacilazelor se numete +oenzim A (#o0-<(, molecul compleC care conine un radical provenit de la acidul pantotenic (vitamin din compleCul B( fos5 forilat, un 0.% i un radical de ci("e!mi &?
acid pantotenic (vitamina din grupul B( #o0 -< cisteamina <:& <:# #<: -< 0.%

/ruparea tiol (-<( este gruparea activ la care se leag radicalul acil. $nul dintre cei mai importani radicali acil este radicalul #<E#O (acetil( care este transferat sub form de acetilcoenzim 0 (#<E#O- #o0(. 0cesta este un metabolit important, intervenind at*t )n reacii anabolice, c*t i catabolice (caracter amfibolic(6
8E;

Coe zim! A

C.C.6. HIDROLA7E n aceast clas sunt cuprinse foarte multe enzime care catalizeaz reaciile de descompunere (scindare( a substanelor compleCe )n molecule mai simple, numai cu participarea apei. VO` D <O< VO< D `O< "Cemple6 e("e$!ze? lipaze, fosfataze, 0'%5aze7 %'#ci+!ze? amilaza, maltaza, lactaza7 pep"i+/i+$o'!ze (proteaze(6 pepsina, tripsina, carboCipepti5 daze etc. C.C.A. LIA7E

8EA

-unt enzime care catalizeaz scindarea diferitelor substrate -&$& participarea apei. "le acioneaz prin ruperea legturilor dintre diferii atomi6 ##, #&, #O, #-6

C.C.B. I7OMERA7E #atalizeaz reaciile de transformare a unui substrat )ntr5un izomer al su6

%'#coz!

%!'!c"oz!

C.C.C. LI2A7E sau 1INTETA7E -unt enzime specific anabolice al cror scop )l constituie unirea mai multor substrate, av*nd ca rezultat formarea unei substane mai
8E+

compleCe. ,eaciile catalizate de ligaze au loc numai )n prezena unor furnizori de energie (0'%, /'%, $'%( i se soldeaz cu formarea unor noi legturi chimice6 #OO< piruvat T carboCilaza 0'% D <#OE D #O T #<E #OO< T #O D 0.% D <E%OG T #<: T #OO<
acid oCalilacetic

acid piruvic

8G9

CAPITOLUL I BIOCHIMIA PROCE1ELOR METABOLICE

I.1. CON1IDERAII 2ENERALE
Organismele animale au ca proprietate specific posibilitatea de a lua din mediul )nconKurtor substanele nutritive pe care le folosesc )n scopul biosintezei componenilor structurali i funcionali proprii, asigu5 r*ndu5i astfel c$e*"e$e!, +ez,o'"!$e!, $ep$o+#ce$e!. 0cest lucru se realizeaz printr5un numr mare de reacii chimice enzimatice care se condiioneaz reciproc i care poart numele de metabolism. Me"!)o'i(m#' $ep$ezi "& ! (!m)'#' p$oce(e'o$ )ioc/imice +e +e%$!+!$e (catabolism( i (i "ez& (anabolism( +i c!$e $ez#'"& (#): ("! e c/imice ece(!$e ,ieii. -e poate spune c me"!)o'i(m#' $ep$e: zi "& e(e ! m!"e$i!'& ! ,ieii, el realiz*ndu5se )n str*ns interdepen5 den cu mediul ambiant. %rocesele metabolice presupun transformri energetice, fiind )nso5 ite de %e e$!$e <p$oce(e e.e$%o ice= sau de co (#m <p$oce(e e +e$: %o ice=. -e tie c sursa de energie pentru via este soarele i c e e$%i! (o'!$& este transformat de plantele verzi )n e e$%ie c/imic& )n procesul de fotosintez. 0ceast energie chimic este stocat 3 mo'ec#'e o$%! ice (glucoz, alte glucide, trigliceride, proteine(, preluate ulterior de organis5 mele heterotrofe direct sau indirect din plante i degradate p*n la #O : i <:O cu eliberarea energiei chimice )nmagazinate. O mare parte a acestei energii este stocat sub form de compui m!c$oe$%ici <ATP=, iar restul este transformat +i$ec" 3 c&'+#$&. !a r*ndul lor, !ce*"i comp#*i m!c$oe$%ici sunt utilizai pe "$# )io(i "ez! m!c$omo'ec#'e'o$ p$op$ii o$%! i(m#'#i din precursori mai simpli, pentru e-ec"#!$e! +e '#c$# mec! ic (contracia muscular( i pentru "$! (po$"#' !c"i, (lucru osmo5 tic( p$i mem)$! e. %utem spune c metabolismul const din dou procese # i"!$e *i i (ep!$!)i'e, c!"!)o'i(m i ! !)o'i(m, cu urmtoarele caracteristici6
8G8

METABOLI1M CATABOLI1M <DE2RADARE=? )n care compuii macromoleculari sunt transformai )n molecule simple
-" "!IB","023

ANABOLI1M <1INTE78=? )n care se formeaz macromolecule proprii din precursori mai simpli
-" #O&-$ 3

ENER2IE

ENER2IE

0cest circuit energetic (fluC( e("e com# "#"#$o$ -o$me'o$ +e ,i!&. n ceea ce privete p$oce(#' +e c!"!)o'i(m, acesta parcurge urmtoarele etape6
PROTIDE A5/!*A+/6/ 2LUCIDE *6> ACID PIRUVIC 0#"'I!#O"&2I 0 0 &<E 0'% &0.< (<D( ?0.<: <:O O:
#O"&2I " ,".$-"

LIPIDE '9/+>#*9 G A+/6/ '#AI/

BIO O!"#$!" #O %!"V" (#O B$-'IBI!I( P#3,3 I2I!" ".I?I#I$!$I 0#,O O!"#$!0,Q "'0BO!I4I -I %!I

#I#!$! =,"B-

#O:

,"-%I,04I0 #"!$!0,3 "&",/I" ?O-?O,I!0," OVI.0'II3 0'% 8G:

,ezult c )n catabolism au loc reacii de oCidare la care particip coenzimele reduse6 &0.<(<D(, ?0.<: i &0.%<(<D( i rezult energie sub form de 0'%. A !)o'i(m#' e("e p$oce(#' me"!)o'ic consumator de energie, prin care se biosintetizeaz din p$ec#$(o$i (imp'i (metabolii( provenii din procesele de catabolism, )iomo'ec#'e comp'e.e. A !)o'i(m#' este deci procesul invers catabolismului, )n care au loc reacii de reducere la care particip coenzimele oCidate6 &0.D, &0.%D i ?0. i care utili5 zeaz energie (0'%( pentru sinteza biomoleculelor compleCe.

I.0. A1PECTE DE METABOLI1M 2LUCIDIC

2'#ci+e'e sunt biomolecule cu rol energetic i structural, sinteti5 zate de plantele verzi, din compui simpli (#O:, <:O i energie solar(, iar )n organismul animal aKung pe cale eCogen (hran(. #ompuii gluci5dici din hran !(i%#$& o m!$e p!$"e +i ece(!$#' c!'o$ic pe "$# ! i:m!'e, (e +ep# (se acumuleaz( sau (# " co ,e$"i"e 3 !'"e )iomo'ec#'e ece(!$e ce'#'e'o$. etabolismul glucidic cuprinde6 5 +e%$!+!$e! (catabolismul( %'#ci+e'o$9 5 )io(i "ez! (anabolismul( %'#ci+e'o$. I.0.1. DE2RADAREA 2LUCIDELOR I.0.1.1. Di%e("i! %entru a putea fi absorbite prin peretele intestinal, oligo5 i poliglucidele sunt supuse unei +i%e("ii p$e!'!)i'e sub aciunea unor enzime din clasa /i+$o'!ze i anume glucidaze. Oligo5 i poliglucidele care nu sunt hidrolizate enzimatic nu pot fi absorbite, aKung )n tractul intestinal inferior unde sunt preluate de bacterii. 0cestea, av*nd mai multe tipuri de glucidaze dec*t organismele animale, hidrolizeaz compuii glucidici p*n la nivel de oze, pe care le folosesc )n metabolismele proprii i apoi elimin )n intestin produi de metabolism ce pot determina creterea motilitii intestinale i crampe.
8GE

-chema digestiei glucidelor cuprinde urmtoarele etape6

OLI2O: I POLI2LUCIDE

<I.,O!I23 "&2I 0'I#3 & #0II'0'"0 B$#0!3 -$B 0#4I$&"0 -A5/9A-6>/ ?A9/BA#> (p< N B,A(

<I.,O!I23 "&2I 0'I#3 -$B 0#4I$&"0 +>9:9A-6>/, & ,$ "& 1I #O&'I5&$3 & I&'"-'I&

!0 %O!I/0-',I#"

O&O/0-',I#"

DE@TRINE

O7E

<I.,O!I23 #<I I#3 & -'O 0# (p< N 8,@ H :,@( 1I 0%OI & .$O."& -$B 0#4I$&"0 -A5/9A6>/ =A!+#>A</+> O7E

!0

0B-O,B4I0 O2"!O, %,I& %","'"!" I&'"-'I&0!6 prin difuzie simpl (trioze, pentoze(7 sub form de oze fosforilate (esteri fosforici ai heCozelor(

%,"!$0,"0 O2"!O, (.$%3 #" $&"!" 0$ ?O-' ."?O-?O,I!0'"( ." ?!$V$! -0&/$I& 1I 0[$&/ %,I& I"&0 %O,'3 !0 ?I#0', $&." 'O0'" O2"!" -$&' ',0&-?O, 0'" & 2LUCO78

-'O#0'3 -$B ?O, 3 ." /!I#O/"& <"%0'I#7

-'O#0'3 & $1#<I -$B ?O, 3 ." /!I5 #O/"& $-#$!0,

8GG

I.0.1.0. 2'ico%e o'iz! n organismul animal glucoza este stocat sub form de %'ico%e , de unde este eliberat )n funcie de necesitile organismului. 2'ico%e #' /ep!"ic constituie principala rezerv de glucoz imediat disponibil nu at*t pentru necesitile proprii ale ficatului, c*t pentru aprovizionarea cu glucoz a creierului i eritrocitelor. 2'ico%e o'iz! <c!"!)o'i(m#' %'ico%e #'#i= este procesul biochi5 mic, enzimatic, prin care macromolecula de glicogen este scindat la nivel hepatic sau muscular, cu formare )n final de %'#cozo:C:-o(-!", respectiv glucoz. /licogenoliza )ncepe la capetele nereductoare ale lanurilor de glicogen i este un proces de -o(-o$o'iz& prin care sunt eliberate molecule de glucoz fosforilate. "nzima care intervine )n procesul de fosforoliz este -o(-o$i'!z! /ep!"ic&, care eCist )n dou forme 6 - forma ) puin activ7 - forma ! foarte activ. Iniierea glicogenolizei (respectiv activarea fosforilazei a( se afl sub controlul unor hormoni pancreatici, adrenalina i glucagonul, ce acioneaz corelat sau independent. /licogenul hepatic i muscular este stocat 3 ci"op'!(m& (sub form de agregate granulare(, unde eCist pe l*ng enzima -o(-o$i'!z& i alte enzime implicate )n scindarea legturilor #85#B, respectiv o e zim& +e +e$!mi-ie$e <%'#c! "$! (-e$!z!= i o %'icozi+!z&. P$i cip!'e'e e"!pe !'e %'ico%e o'izei (# " $e+!"e 3 (c/em! #$m&"o!$e?
2LICO2EN (#B<89O@(n <E%OG <CCH1LOB= :1 ; 8%( .",0 I5
?I"," ?O-?O,O!I23 -$B 0#4I$&"0 ;*?;*#/9A6>/ $a%

2LUCO7O:1:FO1FAT (/5
I2O ",I20," -$B 0#4I$&"0 ;*?;*'9:+*5:<A6J

DE@TRINE PUTERNIC RAMIFICATE

2LUCO7O:C:FO1FAT (/5B5%( <O< 2LUCO78 D <E%OG -a&/" 4"-$'$,I (/!I#" I0(

8G@

I.0.1.6. 2'ico'iz! 2'ico'iz! este procesul de degradare enzimatic a glucozei, res5 pectiv procesul compleC de oCidare intracelular a glucozei )n scopul obinerii de energie sub form de 0'% necesar celulelor eucariote, vegetale i animale. 0cest proces se realizeaz prin dou ci metabolice6 I 5 %'ico'iz! ! !e$o)&, care are loc )n citoplasm, se desfoar )n prezena oCigenului (O:(, dar fr participarea lui i const )n degradarea glucozei p*n la !ci+ '!c"ic ca produs final, rezult*nd totodat o c! "i"!"e mic& +e e e$%ie (#) -o$m& +e ATP9 II 5 %'ico'iz! !e$o)&, care se realizeaz )n condiiile participrii directe a oCigenului i const )n degradarea glucozei p*n la produi finali6 #O:, <:O i o c! "i"!"e m!$e +e e e$%ie sub form de 0'%. 0cest tip de glicoliz cuprinde mai multe etape6 a( degradarea glucozei p2n la acid piruvic (prin reacii comune cu glicoliza anaerob(7 b( ciclul acizilor tricarboxilici sau ciclul &rebs, format din5 tr5o succesiune de reacii ce se desfoar )n matrixul mitocondrial7 c( lanul respirator (sistemul transportor de electroni sau respiraia celular( cuplat cu fosforilarea oxidativ, proces )n care coenzimele reduse rezultate din ciclul =rebs sunt oCidate de ctre oCigenul molecular, rezult2nd ap i energie stocat )n molecula de A<=. %rocesele sunt loca5 lizate )n membrana mitocondrial intern.
I : 2LICOLI7A ANAEROB8 ("'0%"!" ."/,0.3,II #I'O%!0- 0'I#" 0 /!$#O2"I(

,eprezint succesiunea de reacii enzimatice care se petrec )n con5 diiile aprovizionrii insuficiente cu oCigen a esutului muscular. "ste un proces rapid de generare a unei cantiti relativ mici de energie, rezult*nd totodat i produi de metabolism ce pot fi utilizai )n reacii de bio5 sintez. ,eacia general a procesului de degradare anaerob a glucozei este6
8GB

/!I#O!I23

#B<8:OB
glucoz

0&0",OB3

#<E T :<# O< D :0'% T #OO<

acid lactic

"nzimele care catalizeaz lanul de reacii enzimatice ce alctuiesc glicoliza anaerob sunt localizate )n citoplasm, unde este transferat i glucoza printr5un proces de transport pasiv cu aKutorul unei proteine. %entru ca acest proces generator de energie s aib loc )n celul, trebuie ca moleculele combustibil s fie m!i 3 "Ei !c"i,!"e, adic s treac )ntr5o stare de energie mai ridicat. E"!pe'e %'ico'izei ! !e$o)e (# "? 8. ?ormarea glucozo585fosfatului (!c"i,!$e(6

:. Izomerizarea glucozo5B5fosfatului la fructozo5B5fosfat6

-$#c"ozo:C:-o(-!" 8G;

E. ?ormarea fructozo58,B5difosfatului

G. -cindarea fructozo58,B5difosfatului )n triozofosfai6

@. Izomerizarea i stabilirea echilibrului )ntre triozele fosforilate6

#<: O %OE<: T #O T #<:O< #<O T #<O< T #<: O %OE<:

triozofosfatizomeraza

"chilibrul este deplasat spre formarea gliceraldehid5E5fosfatului (/0%( care va intra )n etapele ulterioare ale glicolizei7 deci glucoza :/0%. B. OCidarea /0% la acid E5fosfogliceric are loc )n dou etape catalizate de dou enzime diferite6 a.
#<O T #<O< D <E%OG T #<: O %OE<:
&0.D &0.<(<D(

#O O %OE<: T #<O< T #<: O %OE<:

acid 8,E5difosfogliceric

gliceraldehid5E5%5 dehidrogenaza

8GA

b.
#O O %OE<: T #<O< D 0.% T #<: O %OE<: #OO< T #<O<
fosfogliceroLinaza ( g( T

D 0'%

#<: O %OE<:
acid E5fosfogliceric

;. ?ormarea acidului :5fosfogliceric6

#OO< T #<O< T #<: O %OE<: #OO< T
fosfogliceromutaza

<# O %OE<: T #<:O<

acid :5fosfogliceric

A. ?ormarea acidului :5fosfoenolpiruvic6

#OO< T <# O %OE<: T #<O<
<O< enolaza

#OO< T # O %OE<: TT #<:

acid :5fosfoenolpiruvic compus energizat

+. ?ormarea acidului piruvic6

#OO< T # O %OE<: D 0.% TT #<: #OO< T
piruvatLinaza

#O T #<E

D 0'%

.eoarece s5au format 0 "$iozeSmo' %'#coz& 0 0 ATPSmo' %'#coz& F A ATPSmo' %'#coz&. 0tunci c*nd celula are nevoie urgent de energie sau atunci c*nd aprovizionarea cu oCigen este insuficient, acidul piruvic # trece )n
8G+

mitocondrie pentru degradarea final, ci rm*ne )n citoplasm unde este transformat )n acid lactic. 89. ?ormarea acidului lactic6
#OO< T #O D &0.<(<D( T #<E #OO< T
!.<

#<O< D &0.D T #<E

!ci+ '!c"ic
D

: triozeOmol glucoz consum cei :&0.<(< ( rezultai din reac5 ia B, pentru formare de acid lactic. 0ceast ultim reacie ilustreaz fluCul coenzimei &0.DO &0.<(<D( )ntre mai multe enzime independente6
-8<: redus enzima 8 -8 oCidat &0.<(<D( &0.D enzima : -: oCidat -:<: redus

n cazul glicolizei anaerobe -8<: N gliceraldehid5E5fosfat -:<: N acid lactic Bi'! #' e e$%e"ic !' p$oce(#'#i +e %'ico'iz& ! !e$o)&? din etapa B i + rezult : moli 0'% pe fiecare trioz, ceea ce )nseamn G moli 0'% )n total7 )n etapa 8 i E se consum : moli 0'%7 )n final G0'% :0'% N 0ATPSmo' +e %'#coz&. n prezentarea anterioar, pentru simplificare, s5a pornit glicoliza utiliz*nd drept combustibil glucoza, dar )n muchi, din rezerva de glico5 gen muscular, glucoza este eliberat printr5un proces de fosforoliz sub form de ester fosforic (/8%( care apoi trece )n /B%. -e reduce
8@9

astfel consumul de 0'% pe glicoliza anaerob cu un mol i )n acest caz bilanul energetic va fi6 G0'%rezultai 80'%consumat N 6 mo'i ATPSmo' +e %'ico%e . 1c/em! %e e$!'& ! p$oce(#'#i +e %'ico'iz& ! !e$o)&

8@8

n afar de muchiul scheletic care )n primele faze de efort funci5 oneaz anaerob, )n organismul animal mai sunt i alte celule care produc
8@:

acid lactic, deoarece utilizeaz glicoliza anaerob ca furnizor energetic. -5au descris celule din rinichi i din retin care funcioneaz virtual anae5 rob, ca i eritrocitele mature care neav*nd mitocondrii folosesc aceeai cale de obinere a 0'%. 0cumularea acidului lactic )n celul este nociv, )ntruc*t scade p<5ul citoplasmatic, inhib*nd enzimele, inclusiv cele din glicoliz. .e aceea el este eliminat )n s*nge, care )l transport la ficat, unde este reconvertit )n piruvat i apoi )n glucoz. %rocesul se numete gluconeogenez, iar ciclul fiziologic prin care acidul lactic este metabo5 lizat, cic'#' Co$i.
?I#0' -a&/" $1#<I

glicogen

glucoz

glicogen

glucoz
GO@

glucoz glicoliza anaerob

#O: D <:O D "

8O@

gluco5 neo5 geneza ac.lactic

ac.lactic

ac.lactic

?", "&'04II!" /!$#I."!O, %rocesul de degradare enzimatic a glucidelor de ctre microorga5 nisme poart numele de -e$me "!ie. ?ermentaiile sunt produse numai de ctre mic$oo$%! i(me'e /e"e$o"$o-e, care )i asigur )n felul acesta hrana, c*t i energia necesar )nmulirii i dezvoltrii lor. n funcie de caracteristicile microorganismelor, c*t i )n funcie de produsul final rezultat, fermentaiile se pot clasifica astfel6 lactic (produs final acidul lactic( 5 -e$me "!ii ! !e$o)e alcoolic (produs final etanolul( butiric (produs final acidul butiric( acetic (produs final acidul acetic( : -e$me "!ii !e$o)e
8@E

citric (produs final acidul citric( Fe$me "!i! '!c"ic& <ce o)ioz!= este procesul de degradare anae5 rob a glucidelor sub aciunea )!c"e$ii'o$ '!c"ice. Bacteriile lactice trans5 form glucoza )n acid lactic dup un mecanism asemntor cu cel al glicolizei anaerobe din muchi. Bilanul energetic al procesului fermen5 tativ este de : moli 0'%Omol glucoz. ?ermentaia lactic poate fi6 - /omo-e$me "!"i,&, c*nd pe l*ng acid lactic rezult cantiti mici de alcool etilic, acizi volatili, substane de arome7 - /e"e$o-e$me "!"i,&, c*nd pe l*ng acid lactic rezult cantiti mari de produi secundari, cum ar fi6 etanolul, dioCidul de car5 bon. ?ermentaia lactic este utilizat )n procesele de obinere a produ5 selor lactate (iaurt, br*nzeturi(, )n conservarea nutreurilor prin )nsilozare i )n fermentarea i conservarea legumelor. %rocesul de fermentaie lactic poate folosi ca substrat i alte heCoze (fructoz, galactoz, manoz(, diglucide (lactoz, zaharoz, maltoz( sau poliglucide (amidon( i are trei faze6 faza preliminar, caracterizat printr5o fermentaie violent, )nsoit de degaKare de gaze, a crei durat este funcie de temperatur i de natura produsului supus fermentaiei (se recomand un toptim N 8A5:9#(7 faza principal sau faza determinant a fermentaiei, ce const )ntr5o acumulare masiv de acid lactic (crete de la 9,E la 8,@>(7 faza final, care se caracterizeaz printr5o reducere treptat de acid lactic ca urmare a dezvoltrii unor microorganisme care )l consum. O dat cu consumarea lui )ncepe alterarea )ntr5o msur mai mare sau mai mic a produselor rezultate )n urma fermentaiei lactice. -'0,"0 %-" 0 #3,&II -tarea %-" a crnii ()n special de porc( este o stare anormal a muchiului ce se caracterizeaz prin aspectul p!', mo!'e <(o-"= i e.#+!"i, <e.#+!"i,e= al acestuia. 0ceast stare influeneaz negativ calitatea crnii, se instaleaz dup sacrificarea animalului, c*nd se )ntre5
8@G

rupe circulaia sanguin i se creeaz condiii favorizante pentru glicoliza anaerob. ,ezult !ci+ '!c"ic care se acumuleaz rapid )n muchi, deter5 min scderea p<5ului p*n la o valoare cuprins )ntre @,E5@,G (valoare la care maKoritatea enzimelor glicolizei anaerobe devin inactive( i permite instalarea strii anormale %-". #u c*t viteza de desfurare a glicolizei anaerobe )n muchiul aflat )n rigiditate va fi mai mare, cu at*t se va instala mai rapid aceast stare anormal. II : 2LICOLI7A AEROB8 sau procesul de metabolizare a piru5 vatului pe cale aerob (cu participarea oCigenului( este un proces enzi5 matic care se realizeaz )n mitocondrie. Aci+#' pi$#,ic obinut prin metabolizarea anaerob a glucozei este decarboCilat oCidativ )n prezena coenzimei 0 i transformat )n !ce"i'CoA?
COOH T piruvat5 C F O ; NAD; ; CoA1H decarboCilaz T CH6
acid piruvic

CH6 CO 1 CoA ; CO0 ; NADH<H;=

acetil#o0

n mecanismul de reacie intervin i coenzimele &0.D care sunt reduse la &0.<(<D(, tiaminpirofosfatul i ionii de magneziu. 0cetil#o0 intr apoi 3 "$:# p$oce( e zim!"ic cic'ic +e +e%$!: +!$e din care $ez#'"& CO0, coe zime $e+#(e *i ATP, denumit cic'#' !cizi'o$ "$ic!$)o.i'ici <cic'#' !ci+#'#i ci"$ic= sau ciclul N$e)(. Cic'#' N$e)( este o cale oCidativ maKor, comun, de degradare a glucidelor, lipidelor, proteinelor care furnizeaz )n acelai timp i o serie de precursori implicai )n procese de biosintez a aminoacizilor, a bazelor azotate purinice sau pirimidinice sau a nucleului porfirinic din structura hemului. E"!pe'e cic'#'#i N$e)(? ,( ;ormarea acidului citric Iniierea ciclului este datorat acidului oCalilacetic. %rintr5o reacie de transacetilare, sub aciunea enzimei citratsintaza, are loc condensarea
8@@

acetilcoenzimei 0 cu acidul oCalilacetic, rezult*nd acid citric, primul acid tricarboCilic format )n acest proces.
#OO< T #NO T #<: T #OO<
#o0-<

D #<E #O -#o0
0cetil coenzim 0

<:O #itrat5sintaz

0cid oCalilacetic

#OO< T #<: T <O # #OO< T #<: T #OO<

0cid citric

:. /zomerizarea acidului citric )n acid izocitric )n prezena aconi5 tazei.

#OO< T #<: T <O # #OO< T #<: T #OO< 0cid citric #OO< T #<: T <# #OO< T <O #< T #OO<
0cid izocitric

aconitaz

-( *xidarea i decarboxilarea acidului izocitric -ub aciunea izocitrat dehidrogenazei i a coenzimei &0.D are loc oCidarea gruprii hidroCil la gruparea ceto. n acelai timp enzima deter5 min decarboCilarea cu eliberarea primei molecule de dioCid de carbon. ,ezult acid 5cetoglutaric.
#OO< T &0.< D <D #O: #<: &0.D T <# #OO< Izocitrat dehidrogenaz T <O #< T #OO< 4. ecarboxilarea oxidativ a acidului
0cid izocitric

#OO< T #<: T #<: T #NO T #OO< -cetoglutaric

0cid 5cetoglutaric

8@B

-ub aciunea unui compleC enzimatic (5cetoglutarat decarboCi5 laza( are loc eliminarea celei de a doua molecule de dioCid de carbon, iar gruparea ceto este oCidat cu aKutorul &0. D la grupare carboCil. ,adi5 calul succinil astfel format este fiCat de ctre coenzima 0 sub form de succinil5coenzima 0.
#OO< T #<: T #<: T #NO T #OO< #OO< T #<: T #<: T #O -#o0
-uccinil 5 #o0

#o0-< &0.D

&0.< D <D

#O:

5cetoglutarat dehidrogenaz

0cid 5cetoglutaric

!egtura tioester din structura succinil5coenzimei 0 este foarte bogat )n energie. 0ceasta este transferat, )n prezena succinil5coenzima 0 5 sintazei, unei molecule de /.%, care fiCeaz ionul fosfat i se trans5 form )n /'%. n acelai timp rezult i acidul succinic liber.
#OO< T #<: T #<: T #O -#o0 #OO< T #<: T #<: T #OO<

D /.%

/'%

#o0-<

-uccinil5#o0 sintaz

-uccinil 5 #o0

0cid succinic

$lterior, ionul fosfat i energia din /'% pot fi transferate pe 0.%. /'% D 0.% /.% D 0'%

0ceasta este singura reacie a ciclului =rebs )n care se elibereaz energie sub form de 0'% direct de pe substrat. E( *xidarea acidului succinic la acid malic
8@;

0cest proces are loc prin dou reacii. %rima o reprezint dehidro5 genarea acidului succinic sub aciunea succinat dehidrogenazei i a ?0., rezult*nd acidul fumaric. n cea de a doua reacie el este hidratat )n prezena fumarazei, cu formare de acid malic.
#OO< T #<: T #<: T #OO< #OO< T #< TT <# T #OO<
0cid fumaric

?0.

?0.<:

<:O ?umaraz

-uccinat dehidrogenaz

#OO< T <O #< T #<: T #OO<

0cid malic

0cid succinic

B. *xidarea acidului malic )n prezena malat dehidrogenazei cu &0. conduce la formarea acidului oCalilacetic. 0cesta )nchide, astfel, ciclul i poate relua, )n continuare, procesul de fiCare i degradare a acetilcoenzimei 0.
D

#OO< T <O #< T #<: T #OO<

0cid malic

&0.D

&0.< D

alat dehidrogena

0a cum rezult din schema urmtoare, degradarea unui rest de #<E#O sub form de acetilcoenzima 0 prin ciclu reacie.

1c/em! %e e$!'& ! cic'#'#i N$e)(?

8@A

Ec#!i! %e e$!'&, sintetic, a acestui proces ce se desfoar )n cadrul ciclului =rebs poate fi redat astfel6 #<E#O-#o0
E&0.D ?0. 0.% D

:#O: D E&0.< D ?0.<: D 0'%

#oenzimele reduse &0.< i ?0.<: intr apoi )n lanul respi5 rator, unde sunt oCidate de ctre oCigenul molecular, cu formare de ap, iar energia eliberat este stocat prin fosforilare oCidativ )n molecule de 0'%.
LANUL RE1PIRATOR

#oenzimele reduse &0.< i ?0.< : rezultate )n etapele anteri5 oare de degradare i )n principal )n ciclul =rebs sunt reoCidate de ctre oCigenul molecular )n lanul respirator cuplat cu fosforilarea oxidativ. De -!p" !ce!("! e("e e-ec"i, e"!p! !e$o)& ! 3 "$e%#'#i me"!)o'i(m !e$o). 0ceast oCidare a &0.< i ?0.<: este cuplat cu reacia de
8@+

fosforilare a 0.% la 0'% i de aceea ea poart numele de fosforilare oCidativ. -chematic, reaciile de oCidare a coenzimelor cuplate cu fosfori5 larea oCidativ pot fi redate astfel6 &0.< D <D D ^ O: &0.D D <:O ?0.<: D ^ O: ?0. D <:O 0.% D <%O : 0'% G /9 N :8A,A L[Omol /9 N 8A8,B L[Omol /9 N D E8,@ L[Omol

.up cum se vede, oCidarea coenzimelor reduse are loc cu o mare scdere a energiei libere, aceasta fiind utilizat )n reaia de fosforilare oCidativ. Mec! i(m#' $e!ciei +e o.i+!$e ! coe zime'o$ imp'ic&, +e -!p", +o#& e"!pe i "e$me+i!$e *i ! #me? oCidarea coenzimelor, cu eliberare de electroni i protoni &0.< &0.D D <D D :e ?0.<: ?0. D :<D D :e transportul electronilor pe moleculele de oCigen i oCidarea lor la ap O: D G<D D Ge :<:O n mitocondrii, sediul respiraiei celulare, electronii eliberai de coenzime nu aKung direct pe moleculele de oCigen. "i sunt transferai intermediar de pe un acceptor pe altul i abia )n final pe moleculele de oCigen. 0ceasta poart numele de lanul transportor de electroni sau lanul respirator. "l este constituit dintr5o flavoprotein ca prim acceptor de electroni, coenzima b i patru citocromi b, cl, c i a (citocromoxidaza(. #oenzima b sau ubichinona are o structur asemntoare cu cea a vitaminelor = i poate eCista )n form oCidat i redus. %e aceast proprietate se bazeaz mecanismul prin care ea preia atomii de hidrogen de la flavoproteine. #ob
oCidat D :< :<

#ob<:
redus

8B9

OCidarea coenzimei b de ctre citocromul b are loc prin transferul electronilor pe ionul de fier din structura hemului. #it b (?eED(
oCidat D e e

#it b (?e:D(
redus

ecanismul transferului atomilor de hidrogen, respectiv al elec5 tronilor, de pe coenzima b pe citocromul b poate fi redat prin reacia6 #ob<: D :#it b (?eED( #ob D :#it b (?e:D( D :<D 'oate enzimele ce alctuiesc lanul respirator transportor de elec5 troni sunt localizate )n interiorul membranei mitocondriale, )ntr5o succe5 siune strict ce permite transferul direct al electronilor. n acelai timp aceste enzime se caracterizeaz prin poteniale de oCidoreducere a cror valoare scade succesiv. .e aceea transferul electronilor este )nsoit de o scdere treptat a energiei libere /9. 'ransportul atomilor de hidrogen i al electronilor )n cadrul lanu5 lui respirator poate fi reprezentat prin urmtoarea schem6
&0.< D <D &0.D
:< /9 N EA,@ L[Omol :<

?lavoprotein ?0.<: ?0. :<D

:<

#ob

:e

#it b

:e /9 N EG,; L[Omol :e

#it c8

#it c

:e :e /9 N 89:,8 L[Omol

#it a D aE <:O

^O:

8B8

.in aceast schem se observ c &0.< i ?0.< : sunt donorii iniiali de electroni, )n timp ce oCigenul este acceptorul final. 'ransferul electronilor de pe citocromul a pe molecula de oCigen, cu formarea moleculei de ap, are loc conform ecuaiei6 :#it a (?e:D( D ^O: D :<D :#it a (?eED( D <:O
form redus form oCidat

#elulele au capacitatea i mecanismul necesar pentru a cupla acest proces de oCidare )nsoit de o scdere a energiei libere cu procesul de fosforilare a 0.%, prin care energia este stocat )n molecule de 0'%. .up cum rezult din schem, oCidarea fiecrui mol de &0.< determin formarea a trei moli de 0'%7 un mol de &0.< este echivalent din punct de vedere energetic cu trei moli de 0'%6
E0.% D E

&0.< D <D D ^O:

&0.D D <:O D E0'%

OCidarea unui mol de ?0.<: este cuplat cu fosforilarea a doi moli de 0.% i este echivalent din punct de vedere energetic cu doi moli de 0'% 6
E0.% D E

?0.<: D ^O:

?0. D <:O D :0'%

ecanismul cuplrii transportului de electroni cu reacia de fosfo5 rilare a 0.% implic transferul de protoni din matricea mitocondriei spre spaiul intermembranal al acesteia. ?osforilarea 0.% i sinteza de 0'% sunt catalizate de 0'%5sintaza. %entru formarea 0'% este necesar o cantitate de energie, condiie care este )ndeplinit numai de trei segmente din lanul respirator6 &0.< D <D
0'%

#ob<:

#it b
0'%

#it c

8B:

 #it a D aE ^ O: : Re%'!$e! $e(pi$!iei ce'#'!$e .esfurarea lanului 0'% respirator cuplat cu fosforilarea oCidativ este direct determinat de concentraia )n acetilcoenzima 0 i )n oCigen, dar )n realitate reglarea sa are loc prin valoarea raportului 0'%O0.% din celul. %roducerea de 0'% prin fosforilare oCidativ este direct coman5 dat de necesitile energetice ale celulei, respectiv de consumul de 0'% )n reaciile endergonice sau pentru alte scopuri. .atorit acestei cuplri, degradarea aerob reprezint un mod eficient i economic de furnizare de energie ce se stocheaz sub form de 0'%. 0ceast energie este utilizat de celul )n primul r*nd )n biosinteza diferitelor componente necesare.

1c/em! %e e$!'& ! %'ico'izei !e$o)e?

.in aceast schem se observ c dintr5un mol de glucoz se formeaz6 - B #O: - 89 &0.< echivalent cu 89 E N E9 0'% - : ?0.<: echivalent cu : : N G 0'% - G 0'% direct )n reacii N G 0'%
8BE

'otal N EA 0'% Re!ci! %e e$!'& de oCidare a glucozei )n procesul respiraiei celulare va fi6
#B<8:OB D BO: D EA(0.% D <%O : G ( B#O: D EA0'% D GG<:O

glucoz

sau #B<8:OB D BO: B#O: D B<:O c< N :A;9 L[Omol

.egradarea aerob a glucozei este, deci, +eo(e)i" +e e-icie "&, gener*nd EA moli 0'%O8 mol glucoz, ceea ce )nseamn c EA> din ener5 gia eliberat prin degradare este conservat sub form de 0'% (8 0'% A999 calorii(. I.0.1.A. C!'e! pe "ozo-o(-!i'o$ <*# "#' /e.oz:mo o-o(-!i'o$= "ste o cale alternativ oCidativ de degradare a glucozei (circa A 5 E9> din glucoz este degradat pe aceast cale(. "ste calea de degra5 dare ce rspunde unor cerine specifice ale celulei, asigur*nd necesarul de pentoze (pentru sinteza nucleotidelor i a acizilor nucleici(, asigur nece5 sarul de coenzime &0.%<(<D( pentru sinteza acizilor grai (lipide( i pentru alte procese de biosintez. -ediul procesului este )n ficat, cristalin, glanda mamar, rinichi i este alctuit din +o#& e"!pe? != e"!pe'e o.i+!"i,e <i$e,e$(i)i'e= )= e"!pe'e o o.i+!"i,e <$e,e$(i)i'e= !. E"!pe'e o.i+!"i,e /lucozo5B5fosfatul este transformat )n ribozo5@5fosfat i #O:, concomitent cu oCidarea &0.%D la &0.%<(<D(6

8BG

). E"!pe'e o o.i+!"i,e &evoile tisulare pentru cei : produi ai etapei oCidative, &0.%<(<D( i ribozo5@5fosfatul, variaz foarte mult. #elulele adipoase i hepatice posed cantiti mari din enzimele cii pentozofosfailor spre deosebire de celulele musculare la care aceste enzime lipsesc. %e de alt parte, cererea pentru unul dintre cei doi produi ai cii metabolice este mai mare dec*t pentru cellalt (la celulele )n diviziune nu este necesar &0.%<(<D(, cci nu se sintetizeaz lipide, )n schimb cererea de ribozo5@5 fosfat este foarte mare(.
8B@

%entru a echilibra producerea i eCcesul de compui rezultai )n prima etap, intervin reaciile celei de5a doua etape. "tapa nonoCidativ este rezultatul aciunii )n echip a dou enzi5 me, "$! (ce"o'!z! *i "$! (!'+o'!z!, care realizeaz interconversia gluci5 delor )n concordan cu nevoile metabolice ale celulelor. 0ceste enzime detaeaz de la o cetoz fosforilat uniti de : i de E atomi de carbon i le ataeaz la aldoze6

$i)ozo:B:-o(-!" !'+oz! <R:B:P=

$i)#'ozo:B:-o(-!" ce"oz!

.i'#'ozo:B:-o(-!" ce"oz! <@:B:P=

.oar o parte din ribozo5@5fosfat parcurge aceast reacie, restul intr )n urmtoarea6

8BB

,8 ,: ,E

:#@ #; D #E #@ D #G

#E D #; transcetolaza #G D #B transaldolaza #E D #B transcetolaza

#ele dou molecule de gliceraldehid5E5fosfat vor fi transformate )n glucoz prin reaciile inverse glicolizei.
8B;

#alea pentozofosfailor este eCtrem de fleCibil, corel*nd produ5 cerea de metabolii cu consumul acestora6

#alea pentozofosfailor este )nt*lnit i la plante. n perioada de cretere a tulpinilor predomin calea oCidativ, iar )n cea de formare i coacere a seminelor i boabelor cea de5a doua. I.0.0. BIO1INTE7A 2LUCIDELOR I.0.0.1. 2'ico%e o%e ez! /licogenogeneza este procesul prin care se sintetizeaz glicogen din glucoz. -ediul biosintezei glicogenului este )n principal celula hepa5 tic i )ntr5o msur mai mic celula muscular. ?ormarea glicogenului este un p$oce( e +e$%o ic (consumator de energie(, are loc prin adu5 garea succesiv de uniti de glucoz activat (fosforilat( la molecule de glicogen preeCistent <%'ico%e p$ime$=. -inteza moleculei de glicogen folosete ca primer iniial o pro5 tein, glicogenina, care transfer opt radicali glucidici pe gruparea O< a tirozinei din structura proprie. %roteina rm*ne )n interiorul moleculei de glicogen. 0dugarea noilor uniti de glucoz se face la captul neredu5 ctor al lanului poliglucidic6

8BA

"'0%"

8. 0ctivarea glucozei a.

b.

c.

8B+

:. 'ransferul glucozei activate pe molecula primer6

E. ,amificarea #*nd lanul glucidic aKunge la o lungime de opt uniti de glucoz, intervine enzima de ramificare care permite stabilirea legturilor #8#B (formarea fragmentelor de izomaltoz(. intervenia compusului macroergic $'% )n activarea ozelor are loc ori de c*te ori este vorba despre biosinteza unor structuri glucidice mai compleCe, at*t )n regnul vegetal, c*t i animal. Biosinteza digluci5 delor, biosinteza amidonului la plante, au loc )ntr5o manier similar (inclusiv prezena enzimei de ramificare )n sinteza amilopectinei(.
M

8;9

1c/em! (i "ezei %'ico%e #'#i +i %'#coz&

I.0.0.0. 2'#co eo%e ez! /luconeogeneza este procesul de biosintez a glucozei din precur5 sori neglucidici, care pot fi transformai )n acid piruvic. 0cest proces e.c'#+e acizii grai i acetil#o0, dar i c'#+e acidul lactic, unii amino5 acizi, glicerol. Importana procesului rezid )n faptul c permite conversia la glicogen a altor molecule, menin*nd )n acest fel glicemia la valori relativ constante. 0ceasta este important pentru c o serie de esuturi i celule (creierul, eritrocitele, retina, celulele parenchimului renal( folosesc e.c'#(i, glucoza ca resurs energetic. ,ezerva de glicogen a ficatului este mic i se epuizeaz dup :G de ore de )nfometare. .ar tot ficatul este cel care face ca viaa s poat continua pentru c el este singurul capabil s biosintetizeze glucoza. %unctul de plecare )l constituie acidul piruvic. "Camin*nd calea glicolitic observm c doar E dintre reacii sunt i$e,e$(i)i'e? (8( fosforilarea glucozei de ctre heCoLinaza (glucoLinaza( cu consum de 0'%7 (:( fosforilarea fructozo5B5% cu consum de 0'%7
8;8

(E( transformarea fosfoenolpiruvatului )n acid piruvic7 Biosinteza glucozei pe c!'e! i ,e$(& este posibil cu condiia gsirii unor modaliti de trecere peste aceste puncte cheie (ireversibile(. != C!'e! %'#co eo%e e"ic& po$ i + +e '! !ci+ pi$#,ic?

"nzimele din chenar sunt diferite de cele care apar )n glicoliz.

8;:

)= 1i "ez! %'#cozei +i %'ice$o' (provenit din esutul adipos prin hidroliza gliceridelor(

%lantele i bacteriile sunt capabile s transforme i acetil#o0 )n glucoz prin intermediul unei succesiuni de reacii numit cic'# %'io.i'!". I.0.0.6. Bio(i "ez! '!c"ozei !actoza este un diglucid reductor sintetizat )n glanda mamar, format prin condensarea unei molecule de 5galactoz cu o molecul de 5glucoz, condensare )n urma creia apare o legtur de tip eter #8H#G. Biosinteza ei pornete de la 5glucoz, care este activat mai )nt*i )n prezen de $'% (uridintrifosfat(. E"!pe'e )io(i "ezei '!c"ozei (# "? glucoLinaz glucoza D 0'% / H B H % D 0.% sanguin / H B% /H8H%
pirofosforilaza

8. / H 8 H % D $'% :. $.% H /

$.% H / D <G%:O; (%%i(

GHepimeraza

$.% H galactoz
glicoziltransferaza <:O

E. $.% H galactoz D / H 8 H %
8;E

lactoz

URIDINDIFO1FAT U 2LUCO78 <UDP U 2=

I.0.6. RE2LAREA METABOLI1MULUI 2LUCIDIC 0cest mecanism de reglare implic stabilirea unui echilibru )ntre %'ico%e o%e ez& (biosintez de glicogen din glucoz( i %'ico: %e o'iz& (degradare de glicogen cu formare de glucoz(, echilibru care se afl (#) co "$o' /o$mo !'. <ormonii implicai )n reglarea metabolismu5 lui glucidic sunt 6 i (#'i !, cu $o' /ipo%'icemi! " i %'#c!%o #', !+$e: !'i !, /o$mo ii co$"icoizi i cei "i$oi+ie i, cu $o' /ipe$%'icemi! ". .in Kocul antagonist al celor dou tipuri de hormoni se asigur meninerea %'icemiei (a nivelului fiziologic de glucoz )n s*nge( )n limite constante. ,eglarea glicemiei se poate face i pe cale nervoas, prin acti5 varea sau inhibarea unor enzime care particip la metabolismul glucidic. %rincipala dereglare biochimic care are drept urmare creterea nivelului de glucoz din s*nge poart numele de +i!)e" z!/!$!" i se datoreaz unei secreii insuficiente de insulin de ctre pancreas.

8;G

I.6. A1PECTE DE METABOLI1M LIPIDIC

I.6.1. CON1IDERAII 2ENERALE P$i cip!'! c'!(& +e comp#*i )ioc/imici c# $o' e e$%e"ic, at*t pentru celul, c*t i pentru organism ca )ntreg, o $ep$ezi "& 'ipi+e'e. #ea mai mare parte din rezerva energetic a organismului animal este reprezentat de esutul adipos. 0ici au loc p$oce(e +e /i+$o'iz& ! "$i%'ice$i+e'o$ cu eliberare de acizi grai, utilizai apoi pentru necesitile energetice ale altor organe i esuturi. I.6.0. DE2RADAREA LIPIDELOR I.6.0.1. Di%e("i! 'ipi+e'o$ L! mo o%!("$ice, sediul digestiei totale este intestinul subire unde, )n prezena sucului intestinal i pancreatic (ce conine enzime de tip esterazic(, precum i a srurilor biliare, are loc un proces de emulsionare a lipidelor i apoi de scindare hidrolitic. >mulsionarea lipidelor simple, adic transformarea lor )n picturi foarte fine, favorizeaz atacul enzimelor din clasa hidrolazelor, respectiv 'ip!ze'o$, proces )n urma cruia rezult glicerol i acizi grai. ?cindarea hidrolitic a lipidelor complexe are loc )n duoden sub aciunea fosfolipazelor prezente acolo. L! po'i%!("$ice, lipidele simple i compleCe aKung )n rumen, unde acioneaz microorganismele rumenale ce secret enzime capabile s hidrolizeze aceste lipide. I.6.0.0. A)(o$)i! 'ipi+e'o$ Acizii grai cu mas molecular mai mic (8958: atomi de carbon( rezultai )n urma digestiei lipidelor se absorb direct prin mucoasa intestinal i prin vena port aKung )n ficat.

8;@

 Acizii grai cu mas molecular mare (peste 8: atomi de carbon( se esterific )n mucoasa intestinal, rezult*nd mono5, di i trigliceridele. 0ceste trigliceride nou sintetizate formeaz compleCe lipoproteice ce aKung pe cale sanguin la ficat. 9a poligastrice, acizii grai nesaturai se transform )n acizi grai saturai sub aciunea hidrogenazelor rumenale, rezult*nd, )n special, acid stearic. +olesterolul se absoarbe fie direct prin peretele intestinal, fie sub form esterificat i vehiculat tot )n compleCele lipoproteice. I.6.0.6. De%$!+!$e! "$i%'ice$i+e'o$ #atabolismul trigliceridelor )ncepe printr5un proces de hidroliz enzimatic sub aciunea lipazelor specifice i se desfoar )n citoplasm.
#<:O#O,8
,8#OO<

#<:O<

T <#O#O,: lipaze T #<:O#O,E

triglicerid

T <#O#O,: lipaze T #<:O#O,E

diglicerid

,E#OO<

#<:O<

T <#O#O,: lipaze T #<:O<

monoglicerid

,:#OO<

#<:O< T <#O< T #<:O<

glicerol

2'ice$o'#' format poate intra )n diferite ci metabolice )n funcie de necesitile energetice ale celulei6 - se transform )n aldehid gliceric parcurg*nd etapele glico5 lizei7 - se transform )n glucoz pe calea gluconeogenezei7 - este utilizat la sinteza altor trigliceride i lipide compleCe. Acizii %$!*i rezultai )n urma catabolismului trigliceridelor intr )ntr5un proces de degradare enzimatic localizat )n mitocondrie, format dintr5o succesiune de reacii care poart numele de :o.i+!$e.

8;B

1c/em! me"!)o'iz&$ii %'ice$o'#'#i e("e?

2LICEROL 0'% 0.% V:2'ice$o-o(-!" &0.D &0.<(<D( 2'ice$!'+e/i+:6 -o(-!" $e(i "ez& +e "$i%'ice$i+e *i 'ipi+e comp'e.e

Di/i+$o.i!ce"o -o(-!"

F$#c"ozo:1,C +i-o(-!" F$#c"ozo:C -o(-!" 2'#cozo:C -o(-!"

Pi$#,!" Ace"i'CoA

C.N. 2'#coz& Re(pi$!ie ce'#'!$&

#O:

2'ico%e

<:O

ATP

I.6.0.A. De%$!+!$e! !cizi'o$ %$!*i

8;;

 %entru a putea fi transportai din citosol )n mitocondrie, unde are loc procesul 5oCidrii, !cizii %$!*i "$e)#ie !c"i,!i n prezen de coenzima A (<-H#o0( i de aciltio3inaz, cu formare de acid gras activat, singura form sub care acizii grai pot strbate membrana mito5 condrial. 0ceast reacie necesit un consum de 0'% care este hidrolizat la 0 % i acid pirofosforic. ,H#OO< D 0'% D #o0H-< ,H#O-#o0 D 0 % D <G%:O;
acid gras acid gras activat (acil gras #o0( piro5 fosfataz

:<E%OG T$! (-e$#' !ci+#'#i %$!( !c"i,!" p$i mem)$! ! mi"oco : +$i!'& este posibil numai dup cuplarea acestuia cu c!$ i"i !, c*nd rezult !ci'%$!(:c!$ i"i !, ce este preluat de "$! z'oc!z& (o protein specific( i adus )n mitocondrie6
,H#<:H#O-#o0 D #0,&I'I&0 #I'O-O! " B,0&3 I'O#O&.,I0!3 0',IV I'O#O&.,I0!
carnitinacil5 transferaza

,H#<:H#OH#0,&I'I&0

#0,&I'I&0

,H#<:H#OH#0,&I'I&0 ,H#<:H#O-#o0 acilgras #o0 intr )n procesul 5oCidrii

:o.i+!$e! reprezint o succesiune de patru reacii enzimatice )n urma crora se elibereaz c*te o molecul de acetil+oA i rezult un acid gras activat cu doi atomi de carbon mai puin dec2t cel iniial . 0cest acid gras intr din nou )n secvena celor patru reacii i procesul se repet
8;A

p*n c*nd tot acidul gras activat s5a transformat numai )n molecule de acetil#o0. %rocesul complet de degradare are aspectul unei spirale (spirala !Znen(, pe fiecare tur eliber*ndu5se o molecul de acetil+oA, un !A 1(1G) i un ;A 10. 1pi$!'! LW e ?
!ci+ %$!( c# !"omi C #<E#O-#o0 &0.<(<D( ?0.<: #<E#O-#o0 &0.<(<D( ?0.<: !ci+ %$!( c# :A !"omi C

!ci+ %$!( c# :0 !"omi C

E"!pe'e :o.i+&$ii (# "?

8;+

!ci+ %$!( c# 0 !"omi m!i p#i

!ce"i' CoA

Bi'! #' e e$%e"ic !' :o.i+&$ii?

nr. de ture din nr. de atomi de # ai acidului 8 spirala !Znen = :

pentru fiecare tur rezult 6 8 &0.<(<D( N E 0'% 8 ?0.<: N : 0'% 'otal @ 0'%

nr. moleculelor de nr. de atomi de # ai acidului acetil#o0 eliberate = :

8A9

 fiecare molecul de acetil#o0 intr )n ciclul =rebs 8: 0'% pe 8 ciclu =rebs. E.emp'#? pentru acidul palmitic (#8B( bilanul energetic al 5oCi5 drii se calculeaz astfel6 nr. ture !Znen =
8B 8 = ; : 8B N A molecule :

; @0'% O tur N 6B ATP (pi$!'& LW e nr. molecule #<E#O-#o0 N A 8:0'% O #.=. N OC ATP +B 0'% D E@ 0'% N 8E8 0'% 8E8 0'% H 8 0'% (consumat la activare( N 16L ATP
M

8 0'% ;999 calorii

O.i+!$e! !cizi'o$ %$!*i e(!"#$!i decurge la fel ca la cei saturai p*n se aKunge )n vecintatea dublelor legturi, care sunt )n pozi5 ie cis, ceea ce )mpiedic recunoaterea de ctre acil gras#o0dehidro5 genaza. n acest moment este necesar intervenia unei izomeraze care transform izomerul cis )n cel trans, )n continuare fiind parcurse aceleai etape. !a acizii polinesaturai, cum ar fi acidul linoleic, cu dou duble legturi, )n cazul primei se procedeaz ca mai sus, iar )n cazul celei de5a doua intervine o hidrogenaz care5l aduce )n starea saturat normal pentru 5oCidare. O.i+!$e! !cizi'o$ %$!*i c# #m&$ imp!$ +e !"omi +e c!$: )o . %rocesul apare )n special la plante, dar )ntr5o mic proporie i la animale, unde acizii grai cu numr impar de atomi de carbon provin din hrana de origine vegetal. .egradarea are loc pe calea 5oCidrii p*n c*nd se aKunge la un fragment final de 5cetoacil cu @ atomi de carbon, )n loc de acetoacetil#o0 cu G atomi de carbon. %rin ruperea acestuia rezult acetil5#o0 i propionil#o06
#<E5#<:5#O5#<:5#O5-5#o0 D #o05-< #<E5#<:5#O5-5#o0 D #<E5#O5-5#o0
propionil#o0

8A8

%ropionil#o0 este transformat )n succionil#o0 care intr )n ciclul acizilor tricarboCilici.

#<E5#<:5#O5-5#o0 D D 0'%
propionil#o0carboCilaza 0 % D %%i

#OO< #<E5#<5#O5-5#o0
metilmalonil#o0 metilmalonil#o0 epimeraza

<OO#5#<:5#<:5#O5-5#o0
succinil#o0

metilmalonil#o0mutaza

#<E5#<5#O5-5#o0 #OO<

$ltima enzim necesit prezena celei mai compleCe coenzime, deoCiadenozilcobalamina, un derivat al vitaminei B8:. 0ceast cale de metabolizare a propionatului este important )ntruc*t el poate proveni i din degradarea a patru aminoacizi, valina, izoleucina, metionina i treonina, ca i din carena lateral a colesterolului. .eficiena )n enzima metilmalonil#o0mutaza sau incapacitatea organismului de a sintetiza cofactorul necesar pornind de la vitamina B8: conduce la o stare patologic numit acidoza metilmalonic, care este fatal )n prima perioad de via. O.i+!$e! !cizi'o$ %$!*i '! i,e'#' pe$o.izomi'o$. %eroCizomii sunt vezicule mici, ataate de membrana multor celule animale. 5oCida5 rea acizilor grai la nivelul peroCizomilor difer de cea mitocondrial prin aceea c ?0.<: este direct oCidat de O:, produc*nd <:O:. ?uncia pero5 Cizomilor este mai puin )neleas dec*t a altor organite, dar se crede c au un rol important )n preluarea i degradarea acizilor grai cu mai mult de 8A atomi de carbon, pe care sistemul mitocondrial nu5i oCideaz. I.6.0.B. Fo$m!$e! co$pi'o$ ce"o ici .up cum s5a menionat, organismul poate fi )n situaia de a folosi catabolismul acizilor grai ca principal surs de energie. 0ceasta se )nt*mpl )n perioadele de )nfometare, c*nd rezerva de glicogen s5a con5 sumat, sau la diabetici, care nu pot reine glucoza. n aceste situaii celu5 lele adipoase pun )n circulaie cantiti mari de acizi grai liberi care sunt preluai de ficat i acesta produce cantiti eCcesive de acetil#o0, eCce5 siv )n sensul c se depete capacitatea de alimentare a ciclului =rebs. %rocesul prin care, )n ficat, mai eCact )n mitocondriile hepatoci5 telor, eCcesul de acetil#o0 este convertit )n aceton, acid acetilacetic i
8A:

acid 5hidroCibutiric se numete ce"o%e ez&, iar aceti produi se numesc co$pi ce"o ici. :#<E5#O5-5#o0 #<E5#O5#<:5#O5-5#o0 D #o05-<
acetoacetil#o0

0ceast reacie este inversa celei catalizate de 5cetotiolaza (etapa PdQ din 5oCidare(.

0cidul acetilacetic i acidul 5hidroCibutiric pot fi folosii de unele celule (inclusiv cele din creier( pentru obinerea de energie, dup o transformare enzimatic )n acetil#o0. 'otui, atunci c*nd producerea corpilor cetonici depete capacitatea de eliminare urinar i utilizare, se instaleaz o stare patologic numit acidoza metabolic sau ce"oz!. I.6.6. BIO1INTE7A LIPIDELOR

8AE

Biosinteza lipidelor apare mai ales ca urmare a eCcesului de glucide, )nlocuind glicogenul cu o form de depozitare mai convenabil, lipidele neutre. 0lcoolul i unii aminoacizi pot de asemenea genera lipide. Biosinteza lipidelor apare la animale ca urmare a unui eCces de hran i mai puin pentru necesitile reparatorii ale membranelor celulare. !a plante, cu eCcepia celor la care lipidele reprezint forma de rezerv a combustibilului metabolic (oleaginoase(, are loc numai pentru a asigura creterea i repararea structurilor membranare. I.6.6.1. Bio(i "ez! !cizi'o$ %$!*i 0t*t )n regnul vegetal, c*t i )n cel animal, precursorul este acetil#o0, care poate proveni din glucide (prin decarboCilarea acidului piruvic rezultat )n glicoliz(, din lipide (din 5oCidarea acizilor grai(, din aminoacizii glucoformatori care se transform )n acid piruvic. n funcie de localizarea procesului de biosintez eCist dou ci6 - c!'e! ci"op'!(m!"ic& <c!'e! m!'o i'CoA= - c!'e! mi"oco +$i!'& <c!'e! e'o %!iei=. %rincipiul general respectat )n ambele ci de biosintez, at*t )n regnul vegetal, c*t i animal, este acela c spre deosebire de cile metabo5 lice, )n care gruparea acil este vehiculat sub form de acetil#o0, )n bio5 sintez intervine un sistem multienzimatic compleC, !ci'%$!( (i "e"!z!. $na dintre componentele acesteia este proteina purttoare de grupri acil (AcKl +arrier =rotein-A+=(. 0ceasta prezint asemnri cu coenzima 0, inclusiv )n modul de legare a gruprii acil6 % 5,iboza50denina CoA:1H % 5%antotenat5#isteamina5-< ACP % 5%antotenat5#isteamina5-< #<E5#O5-50#%
#o05-< #o05-<

#<E5#O5-5#o0 D <-50#% ,5#O5-5#o0 D <-50#%

8AG

,5#O5-50#%

 Biosinteza acizilor grai pe c!'e! m!'o i'CoA are loc )n cito5 plasm. %rima etap const )n formarea malonil#o0 prin carboCilarea acetil#o0 sub aciunea unei carboCilaze care are drept coenzim biotina i necesit 0'% i g6
#<E5#O5-5#o0 D #O: D 0'% <OO#5#<:5#O5-5#o0 D 0.% D <E%OG
malonil#o0

ecanismul biosintezei const )n transferul succesiv al c*te unei uniti de malonil#o0 pe acetil#o050#% (iniial pe acetil50#%(, elibe5 r*ndu5se c*te un #O:6
#<E5#O5-50#% D <OO#5#<:5#O5-5#o0
malonil#o050#%5aciltransferaza 5cetoacil#o0sintaza

#<E5#O5#<:5#O5-50#% D #O: D #o05-<

$rmeaz patru reacii care au ca scop reducerea la acil gras#o0 activat6

#<E5#O5#<:5#O5-50#%
$e+#ce$e

(5cetoacil50#%( 5cetoacil50#% reductaza (5hidroCibutiril50#%(

O< &0.%D T #<E5#<5#<:5#O5-50#%

+e(/i+$!"!$e <O<

&0.%<(<D(

#<E5#<N#<5#O5-50#%
$e+#ce$e &0.%<(< ( &0.%D
D

(crotonil50#% sau 5enoil50#%(

#<E5#<:5#<:5#O5-50#%

(butiril50#% sau acil50#%(

#iclul se poate relua av*nd )n loc de acetil50#%, butiril50#%, p*n la acidul palmitic. n aceast cale rolul central revine malonil5#o0. 'otui implicarea acetil#o0 este nemiKlocit )n acest proces. 0cetil#o0 este transferat din mitocondrie (locul de producere( )n citosol (locul de utilizare( printr5un proces enzimatic compleC, av*nd )n vedere impermea5 bilitatea membranei mitocondriale interne6

8A@

-uccesiunea oCaloacetat malat piruvat este destinat transfe5 rului electronilor de la &0.<(<D( la &0.%<(<D(. O alt surs pentru coenzima &0.%<(<D( este i untul pentozofosfailor prezentat anterior. #ea de5a doua cale este numit i c!'e! e'o %!iei deoarece are ca precursor acidul palmitic sintetizat )n citoplasm. ,eaciile sunt ca i cele prezentate la calea malonil#o0, cu eCcep5 ia faptului c unitatea adugat este acetil#o0. !a sf*ritul parcurgerii celor patru reacii (acilare, reducere, deshidratare, reducere( se obine un acid saturat cu : atomi de carbon )n plus. I.6.6.0. Bio(i "ez! %'ice$o'#'#i Biosinteza glicerolului are ca precursori triozele fosforilate din glicoliz6
&0.%D 0'%

#5<O T #<:O< T #<:5O5 %

&0.%<(< (

8AB

#<:5O< T #<O< T #<:5O5 %

0.%

#<:5O< T #<O< T #<:O<

&0.%D

#<:5O< T #NO T #<:5O<

&0.%<(< (

I.6.6.6. Bio(i "ez! %'ice$i+e'o$ Biosinteza gliceridelor folosete ca precursori glicerolul activat sub form de glicerofosfat i acizii grai activai sub form de acil gras5 #o06
0.%

#<:<O T #<O< T #<:O<

glicerol

#<:O< T #<O< 5gliceroLinaza T d5glicerofosfat #<:5O5 %

0'%

,85#O5-5#o0 ,:5#O5-5#o0 5:#o05-< aciltransferaza

#<:5O5#O5,8 T #<5O5#O5,: T #<:5O5 %

acid fosfatidic <O< <E%OG fosfataza

Biosinteza ca precursor !ce"i'CoA. I.6.A. RE2LAREA METABOLI1MULUI LIPIDIC

#<:5O5#O5,8 T #<5O5#O5,: T #<:5O5#O5,E colesterolului are

,E5#O5-5#o0 5#o05-< aciltransferaza

#<:5O5#O5,8 T #<5O5#O5,: T 5O< tot #< molecula de :

0cest mecanism de reglare implic un echilibru )ntre 'ipo'iz& (degradarea lipidelor( i 'ipo%e ez& (biosinteza lipidelor(. n metabolismul lipidelor se pot produce diferite dereglri, cunos5 cute sub numele de 'ipi+oze, care constau )n tulburri de digestie i ad5
8A;

sorbie, tulburri ale mecanismului de mobilizare a lipidelor depozitate, tul5burri de transport sau ale etapelor chimice de catabolizare sau anabolizare. Hipe$'ipemi! este o stare patologic caracterizat prin cre5 terea anormal a gliceridelor )n s*nge, ceea ce confer acestuia un aspect '!c"e(ce ". T#')#$&$i'e c!#z!"e +e +epozi"!$e! 'ipi+e'o$ pot fi6 - (-i %omie'i oze'e (acumularea sfingomielinei )n reticulul endotelial, )n celulele nervoase sau )n alte esuturi(7 - ce$e)$ozi+oze (formare de cerebrozide anormale care se depoziteaz )n ficat i mduva osoas(7 - ("e!"oz! sau infiltraia gras a ficatului.

I.A. A1PECTE DE METABOLI1M PROTIDIC

P$o"i+e'e <3 (pe& p$o"ei e'e *i !cizii #c'eici= sunt biomolecule fundamentale pentru organizarea i funcionarea organismului animal. %roteinele din hran sunt preluate i transformate )n aminoacizi care sunt folosii ulterior la sinteza de proteine proprii organismului. I.A.1. DI2E1TIA PROTEINELOR 1c/em! +i%e("iei p$o"ei e'o$ '! mo o%!("$ice e("e?
PROTEINE 0!I "&'0,"
& -'O 0# !0 p<N8,@5:,@ -$B 0#4I$&"0 %"%-I&"I ("&2I 3 %,O'"O!I'I#3(

?,0/ "&'" O!"#$5 !0," %,O'"I#" #$ 0-3 O!"#$!0,3 0I I#3 (%O!I%"%5 'I.", %,O'"O2" 1I %"%'O&"(

& .$O."& !0 p<N;,@5A,; -$B 0#4I$&"0 ',I%-I&"I 1I #<I O',I%-I&"I

O!I/O%"%'I." #$ B5A 0 I&O0#I2I

-$B 0#4I$&"0 #0,BOVI%"%'I.02"I 1I 0 I&O%"%'I.02"I

.I%"%'I."

.I%"%'I.02"

0 I&O0#I2I

'rebuie menionat faptul c )n stomac eCist pep(i o%e #' (form inactiv( care, sub aciunea acidului clorhidric, trece )n pep(i & (forma activ a acestei peptidaze(, iar )n duoden "$ip(i ! (care este forma activ(
8AA

i se obine )n pancreasul eCocrin din "$ip(i o%e (forma inactiv( sub aciunea enterochinazei. .e altfel, toate e zime'e p$o"eo'i"ice care acioneaz asupra macromoleculelor proteice, pe tot parcursul tractului digestiv, se clasific )n dou categorii6 5 e +opep"i+!ze 5 enzime hidrolitice care acioneaz )n interiorul lanului polipeptidic i scindeaz legturile peptidice (#O5&<(, cum ar fi6 pepsina, tripsina i chimotripsina7 5 e.opep"i+!ze, care scindeaz lanul polipeptidic la capete i pot fi carboxipeptidaze (scindeaz hidrolitic gruparea carboCil( sau aminopeptidaze (care scindeaz hidrolitic gruparea &<: de la captul lanului(. L! po'i%!("$ice, +i%e("i! p$o"ei e'o$ i %e$!"e )ncepe )n p$e("om!ce, sub aciunea unor microorganisme rumenale care secret enzime proteolitice i care scindeaz aproCimativ @9> din totalul protei5 nelor ingerate. ,ezult po'ipep"i+e mici a cror hidroliz final are loc )n duoden cu formare de !mi o!cizi. n sucul gastric la animalele sugare eCist $e i !, enzim care precipit cazeina din lapte pentru ca astfel precipitat s staioneze mai mult )n stomac pentru a fi hidrolizat. I.A.0. AB1ORBIA PROTEINELOR A)(o$)i! p$o"ei e'o$ se poate realiza numai sub -o$m& +e !mi o!cizi '! i,e'#' i "e("i #'#i (#)i$e, printr5un -e ome +e compe: "iie, sub aciunea unor proteine specifice dependente de ionii de &a, numite "$! ('oc!ze. -5au identificat )n epiteliul intestinal nu mai puin de ; sisteme transportoare specifice care acioneaz pe tipuri de aminoacizi. O dat absorbii, aminoacizii aKung prin vena port la ficat, unde o parte sunt catabolizai, iar alt parte sunt preluai de s*nge i dui la toate celulele pentru utilizarea lor )n biosinteza proteinelor hepatice, tisulare, plasmatice i enzimatice. ?etusul i nou5nscuii pot absorbi i proteine intacte prin procesul de e +oci"oz& (pinocitoz(, care const )n internalizarea unor fragmente din membrana plasmatic de care sunt legate proteinele strine i care prezint importan pentru transferul anticorpilor materni )n special la mamifere.
8A+

I.A.6. CATABOLI1MUL AMINOACI7ILOR C!"!)o'i(m#' !mi o!cizi'o$ este procesul de degradare a aces5 tora, la nivel celular, printr5una din urmtoarele ci generale de catabo5 lizare6 I. +e!mi !$e!9 II. +ec!$)o.i'!$e!9 III. "$! (!mi !$e!. I : De!mi !$e! e("e p$oce(#' e zim!"ic +e +e%$!+!$e a amino5 acizilor prin care acetia pierd gruparea amino (&<:(, rezult*nd amoniac i un alt compus. n acest proces acioneaz !mi o!ci+ +e!mi !ze'e (00.(, enzime din clasa liazelor. n funcie de mecanismul de deaminare, eCist patru posibiliti de desfurare a acestui proces6 a( eaminarea oxidativ4
, T #<5&<: T #OO<
aminoacidoCidaza ? & ? &<: <:O: O:

, D <O< T #N&< T #OO<

, T #NO D &<E T #OO<

5cetoacid

0ceiai produi se obin i )n prezena altei dehidrogenaze depen5 dente de &0.%D.

, T #<5&<: T #OO<
<O<

&0.%D &0.%<(<D(

, T #NO D &<E T #OO<

5cetoacid

b(

eaminarea hidrolitic
, T #<5&<: D <O< T #OO<
&0.D &0.<(<D(

8+9

, T #<5O< D &<E T #OO<

5hidroCiacid

c(

eaminarea reductiv caracteristic bacteriilor

, T #<5&<: D <: T #OO< , T #<: D &<E T #OO<

acid carboCilic

d(

eaminarea intramolecular
#OO< T #<: T <5#5&<: T #OO< #OO< T #< TT #< T #OO<

00.

D &<E

acid aspartic

acid fumaric

II : Dec!$)o.i'!$e! !mi o!cizi'o$ este procesul enzimatic care are loc sub aciunea aminoacildecarboCilazelor i prin care aminoacizii pierd gruparea carboCil sub form de dioCid de carbon. ,ezult produi numii !mi e )io%e e.
, T #<5&<: T #OO<
#O:

, T #<: T &<:

0minele biogene au funcii specifice. .e eCemplu, /i("!mi !, provenit din decarboCilarea histidinei, este localizat mai ales )n granu5 lele mastocitelor, )n plachetele sanguine, )n leucocitele bazofile. Induce creterea permeabilitii capilarelor, este vasodilatator, produce contracia muchilor netezi, crete secreia nazal, lacrimal i bronic. Ti$!mi !
8+8

provine din tirozin i este prezent )n br*nzeturile fermentate. "Cercit aciuni antagoniste histaminei. %rin decarboCilarea aminoacizilor cu mai multe grupri amino (poliaminici, de eCemplu lisina sau arginina( rezult po'i!mi e, substane cu rol esenial )n controlul biosintezei acizilor nucleici i a proteinelor. !a plante aminele biogene intervin nu numai )n reglarea biosintezei protei5 nelor i acizilor nucleici, dar constituie precursori pentru biosinteza unor alcaloizi (ornitina pentru cocain, cadaverina pentru spartein(. III : T$! (!mi !$e! este reacia reversibil prin care gruparea amino este transferat de pe un aminoacid pe un 5cetoacid, cu formarea unui alt aminoacid i a unui alt 5cetoacid, transferul fiind realizat de enzimele numite "$! (!mi !ze. 'oate transaminazele au drept cofactor un derivat al vitaminei BB, piridoCalfosfatul, care funcioneaz ca accep5 tor intermediar al gruprii amino6
#<O <O <E# piridoCalfosfatul #<:O

'ransaminarea este cea mai comun reacie care implic amino5 acizii liberi i numai treonina i lisina nu particip la astfel de reacii. $n cuplu obligatoriu prezent este acidul glutamic 5 acid 5cetoglutaric6
#OO< T #<E #<: T T #<: D #NO T T #OO< #<5&<: T #OO< #OO< T #<: T #<: T #NO T #OO<

glutamat5piruvat transaminaza (/%'(

#<E T #<5&<: T #OO<

alanina (0la(

ac. glutamic (/lu(

ac. piruvic

ac. 5cetoglutaric

#OO< #OO< T T #<: #NO T #<: D T #<: T T #<5&<: #OO< T #OO<

/lu

glutamat5oCalilacetat transaminaza (/O'(

8+:

ac. oCalilacetic

ac. 5cetoglutaric ac. aspartic (0sp(

#OO< T #<: T #<: T #NO T #OO<

#OO< T #<5&<: D T #<: T #OO<

.istribuia unora dintre transaminaze )n anumite esuturi animale este utilizat ca diagnostic prin determinarea cantitii de enzim eliberat datorit lezrii esutului hepatic. 'rebuie menionat c transaminarea este un proces compleC de degradare i sintez a aminoacizilor, )ntruc*t permite biosinteza altor aminoacizi pe baza cetoacizilor provenii din hran sau din alte procese metabolice. I.A.A. METABOLI1MUL AMONIACULUI Amo i!c#', care se formeaz la nivel celular prin +e!mi !$e! !mi o!cizi'o$, din +i-e$i"e !mi e )io%e e sau din c!"!)o'iz!$e! )!ze: 'o$ !zo"!"e (componente structurale ale acizilor nucleici(, este un compus toCic pentru organismul viu (mai ales pentru sistemul nervos central(. .e aceea organismul viu posed mecanisme eficiente i rapide de blocare i eliminare a amoniacului toCic, de fapt mecanisme de detoCifiere, care pot fi de dou feluri6 a( "$! (-o$m!$e! !mo i!c#'#i "o.ic 3 #$ee e"o.ic& (ciclul ureogenetic( i eliminarea acesteia pe cale renal7 )= "$! (-o$m!$e! !mo i!c#'#i "o.ic 3 %'#"!mi &, (#)("! & e"o.ic&. a( T$! (-o$m!$e! !mo i!c#'#i 3 #$ee se realizeaz prin p$o: ce(#' +e #$eo%e ez&, la nivel hepatic. Cic'#' #$eo%e ezei, c! *i ce' !' !cizi'o$ "$ic!$)o.i'ici, ! -o(" +e(cope$i" +e 1i$ H! ( N$e)(9 cic'#' 3 cepe *i (e "e$mi & c# o$ i"i ! )ntr5o succesiune de doar patru reacii enzimatice ce se desfoar )n mitocondrie.

8+E

ai )nt*i !mo i!c#' intr )n ciclu dup condensare cu bicarbo5 natul <#O E (forma de vehiculare a #O:(, c*nd rezult c!$)!moi'-o(: -!"#'. 0cesta reacioneaz cu o$ i"i !, form*nd ci"$#'i !. #itrulina reac5 ioneaz cu !(p!$"!"#' i rezult argininosuccinatul care va fi scindat )n arginin i acid fumaric. %rin hidroliza argininei se elibereaz #$ee! i se reface o$ i"i !. 1c/em! %e e$!'& ! cic'#'#i #$eo%e e"ic e("e?

b( T$! (-o$m!$e! !mo i!c#'#i 3 %'#"!mi & este procesul de detoCifiere al organismului viu prin care !mo i!c#' e("e )'oc!" +e !ci+#' %'#"!mic i rezult %'#"!mi !, comp#( e"o.ic?
#OO< T #<: T #<: T <#5&<: T #OO< O # &<: T #<: T #<: T <#5&<: T #OO<
glutamina

0'%

D &<E
<:O

acid glutamic

8+G

/lutamina intervine )n meninerea echilibrului acido5bazic la nive5 lul rinichiului i furnizeaz atomii de azot necesari biosintezei bazelor azotate adenin i guanin. !a unele specii de psri, reptile, nevertebrate, amoniacul se elimin (#) -o$m& +e !ci+ #$ic?

I.A.B. CATABOLI1MUL ACI7ILOR NUCLEICI Acizii #c'eici sunt polinucleotide, nucleotidele fiind componente structurale ale compuilor macroergici (0'%, /'%,#'', ''% i $'%( i totodat unitile monomere constituente ale acizilor nucleici. 1c/em! %e e$!'& ! c!"!)o'i(m#'#i !cizi'o$ #c'eici e("e #$m&: "o!$e!?
ACI7I NUCLEICI DIN HRAN8 (%O!I&$#!"O'I."(
& .$O."& -$B 0#4I$&"0 ."OVI,IBO5 &$#!"02"!O,, ,IBO&$#!"05 2"!O, 1I 0 0%"I <:O <E%OG

MONONUCLEOTIDE (B023 02O'0'3 D %"&'O23 D <E%OG(

-$B 0#4I$&"0 &$#!"O'I.02"!O,

B02" 02O'0'" %"&'O2"

PURINICE <A *i 2=

NUCLEO7IDE

-$B 0#4I$&"0 &$#!"O2I.02"!O,

PIRIMIDINICE <U,T,C= RIBO78 DEO@IRIBO78

Pe "oze'e $ez#'"!"e din catabolismul acizilor nucleici se absorb la nivelul intestinului subire. B!ze'e !zo"!"e insolubile )n mediul apos din intestin se absorb foarte greu. .egradarea bazelor azotate se face pe urmtoarele ci6 a( degradarea bazelor azotate purinice 5 la om, maimu, psri, reptile, c*ine dalmaian degradarea acestora este calea metabolic de for5 mare a acidului uric. 0cidul uric (e )io(i "e"ize!z& 3 -ic!", funcia res5
8+@

pectiv denumindu5se #$icopoez& i se elimin pe c!'e $e !'&. !a marea maKoritate a mamiferelor produsul final )l constituie !'! "oi ! care pro5 vine din transformarea enzimatic a acidului uric sub aciunea #$ic!zei. 1c/em! %e e$!'& +e )io(i "ez& ! !ci+#'#i #$ic e("e?

!a om concentraia fiziologic de acid uric din s*nge este de :5@ mgO899 ml s*nge, valorile mrite (hiperuricemia( )nregistr*ndu5se )n afeciunea numit %#"&, care se manifest prin depuneri de urat mono5 sodic )n cartilaKe i tendoane. b) degradarea (catabolismul) bazelor pirimidinice4 Ci"ozi ! sufer un proces de deaminare i trece )n #$!ci', iar din metil5citozin rezult "imi !. 0t*t #$!ci'#', c*t i "imi ! se degradeaz printr5o secven de reacii cu formare )n final de :!'! i &, respectiv : D !mi o)#"i$!" <E& #<: #< #OO T . #<E

8+B

I.A.C. BIO1INTE7A ACI7ILOR NUCLEICI %recursorii imediai )n biosinteza 0.& i 0,& sunt #c'eozi+:BP -o(-!ii, prezeni )n stare liber )n nucleul celular, iar enzimele implicate sunt 0.& i 0,&5nucleotidil5transferazele. I.A.C.1. Bio(i "ez! ADN "ste procesul care (e $e!'ize!z& 3 !i "e +e -iec!$e +i,izi# e ce'#'!$&, asigur*nd transmiterea informaiei genetice din generaie )n generaie i necesit eCistena unei molecule de 0.& ce funcioneaz ca tipar (model(, purt*nd numele de 0.& PprimerQ. %rocesul de biosintez a 0.& const )n dou etape principale6 5 +e(pi$!'iz!$e! mo'ec#'ei +e ADN 4p$ime$5 '! # c!p&" p$i $#pe$e! 'e%&"#$i'o$ +e /i+$o%e +i "$e )!ze'e !zo"!"e comp'eme "!$e, rezult*nd dou catene (lanuri( polinucleotidice care nu se desprind din macromolecula de 0.& PprimerQ (se formeaz furca replicativ(7 5 pe -iec!$e c!"e & po'i #c'eo"i+ic& +e(pi$!'iz!"&, ce (e$,e*"e c! m!"$i&, (e (i "e"ize!z& o c!"e & o#&, 4$ep'ic&5, care copiaz succesiunea de baze azotate )ntr5o manier complementar (adenin5 timin, guanin5citozin(. ,ezult astfel dou molecule de 0.& hibrid, nou sintetizate, care conin fiecare c*te un lan polinucleotidic vechi, din molecula de 0.&5PmamQ i c*te un lan nou 5 PfiicaQ, complementar i antiparalel, Preplic a mameiQ.
caten PfiicQ

caten PmamQ furca replicativ 0.& PprimerQ caten PfiicQ

caten PmamQ

8+;

lan nou lan vechi

Fi%#$! I.1 : 1c/em! $ep'ic&$ii (emico (e$,!"i,e ! ADN

8 5 0.& PprimerQ : 5 ."-%I,0!I20,"0 #0'"&"I 0 3 E 5 ?O, 0,"0 #0'"&"!O, ?II#" %,I& #O%I","0 -$##"-I$&II ." B02" 02O'0'" &',5O 0&I",3 #O %!" "&'0,3 G 5 O!"#$!" ." 0.& <IB,I.

%rocesul acesta se mai numete $ep'ic!$e, deoarece catena nou format nu este identic cu matria, ci este o replic a acesteia care conine bazele azotate complementare. 'otodat biosinteza 0.& este (emico (e$,!"i,&, deoarece molecula de 0.& PprimerQ (e co (e$,&, ea regsindu5se )n moleculele noi de 0.& sub forma c*te unui lan poli5 nucleotidic. .up )ncetarea biosintezei, fiecare molecul de 0.& hibrid sufer o rotaie )n Kurul aCei proprii, rezult*nd astfel structura dublu elicoidal, specific moleculei de 0.& bicatenar. 'ot procesul replicativ al biosintezei 0.& se afl sub controlul unor enzime specifice ca6 "opoizome$!z!, /e'ic!z!, ADN:po'ime$!z!, c*t i a ionilor de g:D. "nergia necesar acestei biosinteze este furnizat de scindarea legturilor macroergice ale fiecrui nucleotid trifosforilat ce particip la biosintez i care trece )n deoCiribonucleotid monofosforilat6 nd0'% nd/'% nd#'% nd''%
0.&5polimeraza g:D 0.& PprimerQ

d0 d/ d# d'
8+A

% % % D Gn<G%:O; D " % n 0.& PprimerQ

I.A.C.0. Bio(i "ez! ARN .eoarece moleculele de 0,& nu se pot autoreplica, pentru biosin5 teza lor este nevoie tot de 0.& PprimerQ ca matri i de enzima specific 0.&5polimeraza. .up despiralizarea lanului de 0.& PprimerQ, pe fiecare caten polinucleotidic se sintetizeaz o molecul monocatenar de 0,&, res5 pect*nd principiul complementaritii bazelor azotate, cu eCcepia faptului c timina din 0.& este )nlocuit cu uracil. .up o scurt coeCisten, acidul nucleic hibrid 0.&50,& se desface, 0,& este translocat )n citoplasm unde )i eCercit rolul. Biosinteza macromoleculelor de 0,& i )n mod special a celor de 0,&m are loc prin "$! (c$ipie, proces )n care are loc transferul infor5 maiei genetice din 0.& la molecula de 0,& m nou sintetizat prin copierea secvenei de nucleotide corespunztoare. "nzima care recunoate pe una din catenele de 0.&5activ punctul de iniiere (promotorul( biosin5 tezei 0,&m este 0,&5polimeraza. 0ceast enzim determin despirali5 zarea i desfacerea parial a celor dou catene de 0.& din unitatea de transcriere, adic din regiunea )n care este )nscris informaia genetic rspunztoare de sinteza proteinei specifice. O dat rupte legturile de hidrogen, enzima poate realiza biosinteza noului lan poliribonucleotidic, utiliz*nd ribonucleotidele trifosforilate eCistente )n nucleu. 0cestea stabi5 lesc legturi de hidrogen cu bazele complementare de pe catena matri, iar enzima realizeaz stabilirea legturilor ER 5 @R fosfodiesterice, cu pune5 rea )n libertate a pirofosfatului, energia eliberat fiind utilizat )n forma5 rea noului lan nucleotidic. Biosinteza are loc )n sensul @R 5 ER.

n momentul )n care 0,&5polimeraza a parcurs )ntreaga unitate de transcriere, lanul poliribonucleotidic nou sintetizat, respectiv molecula 0,&m, se desprinde de pe catena matri a 0.&5activ care l5a codificat,
8++

iar cele dou catene ale 0.& )i refac legturile de hidrogen. olecula de 0,&m trece )n citoplasm sub form de compleC ribonucleoproteic, denu5 mit i informozom. ecanismele de biosintez a celorlalte dou tipuri de 0,& (ribo5 zomal i de transfer( sunt aceleai ca pentru 0,& m, dar fiecare tip este codificat de regiuni bine determinate de pe una din catenele 0.&, diferite de cele care codific 0,&m. Biosinteza 0,&r are loc )n nucleol, transcri5 erea lui fiind realizat de 0.& nucleolar. Imediat ce este sintetizat, 0,& r se asociaz cu proteine, constituind fibrilele nucleolare. I.A.I. BIO1INTE7A PROTEINELOR I.A.I.1. Co+#' %e e"ic acromoleculele de 0.& din cromozomi reprezint suportul material al informaiei genetice, al transmiterii caracterelor ereditare din generaie )n generaie. O serie de constatri dovedesc acest lucru6 5 !a organismele superioare eCist o corelaie )ntre cantitatea de 0.& din celul i cantitatea de informaii genetice. 0stfel, cantitatea de 0.& coninut )n nucleii celulelor somatice, diploide (cu :n cromozomi( este de dou ori mai mare fa de cea coninut )n nucleii gameilor, haploizi (cu n cromozomi(. 5 0genii fizici sau chimici care pot s produc mutaii sunt capa5 bili s altereze structura 0.&. 5 -5a constatat c prin transferul unor fragmente de 0.& de la un organism la altul se transmit i caracterele ereditare corespunztoare. 5 Infecia viral. 'enele sunt purttoarele fiecrei informaii genetice, a fiecrui caracter ereditar. ?iecare gen reprezint un fragment de 0.& )n care informaia genetic este codificat printr5o secven caracteristic a nucleotidelor. "a este cea care permite celulei biosinteza unei proteine specifice. 0a se eCplic de ce o mutaie la nivelul unei gene se traduce printr5o protein modificat, urmat de dispariia sau alterarea activitii biologice a acesteia. .ar o mutaie poate avea i un efect favorabil, con5 ferind organismului un caracter benefic. "voluia speciilor are la baz tocmai selecia natural a mutaiilor favorabile.
:99

Biosinteza proteinelor specifice i, deci, transferul de informaii, conform regulei Po gen o enzimQ sau mai corect Po gen un lan polipeptidicQ, se realizeaz cu participarea direct a celor trei tipuri de 0,&. 0u loc, astfel, urmtoarele "$! (-e$#$i +e i -o$m!ii? 5 'ransfer ADN ADN. %rin replicare, )n procesul de biosin5 tez a 0.&, are loc conservarea informaiei genetice. 5 'ransfer ADN ARN. %rin transcripie are loc transmiterea informaiei de la 0.& la diversele tipuri de 0,& i )n primul r*nd la 0,&m. 5 'ransfer ARN p$o"ei &. %rin translaie are loc biosinteza proteinei specifice, conform informaiei coninute )n 0,&m. n afar de acestea, la virusuri cu 0,& mai eCist dou posibi5 liti6 5 'ransfer ARN ARN. n acest fel are loc replicarea geno5 mului ribonucleic. 5 'ransfer ARN ADN. $n genom ribonucleic poate fi astfel integrat )n genomul deoCiribonucleic al celulei gazd, parazitate. 'oate aceste transferuri de informaii de la 0.& la protein prin intermediul 0,& au loc conform codului genetic. 0cesta este constituit din codoni. $n codon reprezint o succesiune de trei nucleotide care codific un aminoacid. n biosinteza unei proteine, aminoacizii se succed eCact )n ordinea )n care se succed codonii )n 0,&m. "Cist BG de codoni (G nucleotide luate c*te E reprezint GE N BG de posibiliti(. .in totalul lor doar B8 de codoni codific aminoacizi. #um nu eCist dec*t :8 de aminoacizi, )nseamn c sunt mai muli codoni care pot codifica acelai aminoacid. 0cetia poart numele de codoni sinonimi. n structura codonilor sinonimi primele dou nucleotide sunt aceleai, numai al treilea nucleotid difer. 0ceast structur reprezint factorul de stabilitate genetic ce permite ca )nlocuirea unei singure baze azotate cu alta la nivelul celui de al treilea nucleotid s nu aib repercusiuni asupra naturii aminoacidului codificat, deci s nu induc o mutaie. "Cist i trei codoni non-sens, care nu codific nici un aminoacid. "i indic sf*ritul mesaKului, al informaiei genetice. $n codon non5sens dicteaz )ncetarea transferului de aminoacizi, sf*ritul biosintezei proteinei. #odul genetic este universal, de la virusuri i bacterii p*n la plante i animale superioare, inclusiv om. ecanismul codificrii se realizeaz prin transcripie i translaie.
:98

I.A.I.0. E"!pe'e )io(i "ezei p$o"ei e'o$ %roteinele sunt modul de eCpresie a informaiei genetice i, ca atare, rolul maKor )n biosinteza lor )l Koac acizii nucleici. "ste necesar transferul de informaie de la 0.& prin intermediul 0,& m p*n la molecula proteic. Biosinteza unei proteine implic, deci, cele dou pro5 cese ale codificrii, transcripia i translaia.
'ranscripie 'ranslaie

ADN

ARNm

P$o"ei &

0a cum s5a artat, prin "$! (c$ipie are loc biosinteza 0,&m, cu transcrierea eCact a succesiunii de codoni (de nucleotide( ai genei din 0.& )n molecula monocatenar a 0,&m. 0ceasta conine eCact aceeai succesiune de codoni care permite biosinteza unei proteine specifice genei respective. $neori, moleculele de 0,&m sunt policistronice, rezult*nd prin transcrierea mai multor gene (cistroni( i includ informaia necesar pentru biosinteza mai multor proteine. 0cesta este cazul enzimelor care particip )ntr5o secven de reacii metabolice, iar genele lor corespun5 ztoare sunt grupate )ntr5un operon. Biosinteza propriu5zis a proteinelor, asamblarea aminoacizilor )n lanul polipeptidic )n ordinea dictat de 0,& m au loc )n procesul de "$! ('!ie. %rin translaie are loc descifrarea codului genetic, transformarea succesiunii de codoni (nucleotide( )n succesiune de aminoacizi. #u alte cuvinte, are loc traducerea limbaKului codonilor )n limbaK al amino5 acizilor. 'ranslaia are la baz acelai principiu fundamental al replicrii 0.& sau al transcripiei 0,&m i anume complementaritatea bazelor azotate. .ecodificarea sau recunoaterea codonilor din 0,& m i asam5 blarea aminoacizilor )n succesiunea dictat de acesta sunt realizate de ctre 0,& de transfer. ?iecare 0,&t se caracterizeaz printr5un anumit anticodon specific. %rin acest anticodon 0,&t respectiv, care poart legat aminoacidul specific, va recunoate codonul corespunztor din structura 0,&m. n felul acesta, pe baza complementaritii specifice )ntre codonii succesivi ai 0,&m i anticodonii 0,&t se asigur )ncorporarea ordonat, corect, conform informaiei genetice, a aminoacizilor )n proteina ce se sintetizeaz. 0,& de transfer Koac rolul unui adaptor molecular6 pe de o
:9:

parte recunoate i leag aminoacidul specific corespunztor anticodo5 nului caracteristic, iar pe de alt parte transport acest aminoacid la nivelul lanului polipeptidic unde este )ncorporat )n locul corect, specificat de codonul complementar din 0,& mesager. 0cest mecanism de translaie, respectiv de biosintez a proteinelor implic urmtoarele etape principale6 5 !c"i,!$e! !mi o!cizi'o$ 5 i iie$e! '! #'#i po'ipep"i+ic 5 e'o %!i! <!'# %i$e! '! #'#i po'ipep"i+ic= 5 "e$mi !$e! )io(i "ezei '! #'#i po'ipep"i+ic *i e'i)e$!$e! p$o"ei: ei !"i,e. n desfurarea acestor etape sunt implicai o serie de componeni specifici, factori absolut necesari6 5 aminoacizi 5 0,& de transfer, 0'%, g:D, aminoacil5sintetaz 5 0,& mesager 5 uniti ribozomale E9- i @9- asamblate sub form de ribozomi funcionali A9- sau ;9-, care la r*ndul lor se ataeaz pe 0,&m i formeaz agregate numite poliribozomi sau polizomi7 fiecare ribozom funcional are dou situsuri6 unul denumit situs A (acceptor), pentru fiCarea aminoacil50,&t, iar cellalt denumit situs = (peptidil sau donator( pentru fiCarea peptidil50,&t 5 /'% ca furnizor al energiei necesare diferitelor reacii de inii5 ere, alungire, de eliberare a lanului polipeptidic 5 o serie de ali factori ce intervin )n procesele de iniiere, alun5 gire i eliberare a lanului polipeptidic, ei )nii fiind de natur proteic. Ac"i,!$e! !mi o!cizi'o$ %rima etap )n biosinteza proteinelor este reprezentat de o succe5 siune de dou reacii catalizate de aceeai enzim numit aminoacil50,& t 5sintetaz, caracteristic pentru fiecare aminoacid )n parte ce urmeaz s participe )n structura proteinei. ntr5o prim reacie, aminoacidul este activat cu 0'% i transfor5 mat )n aminoacil50 % legat de enzim. n felul acesta are loc ridicarea aminoacizilor la un potenial energetic foarte )nalt, necesar pentru a asigura stabilirea legturilor peptidice )ntre ei. n continuare, aminoacidul astfel activat este legat la molecula de 0,& t specific, la captul la care succesiunea de nucleotide este ##0. %aralel are loc eliberarea 0 %. -e
:9E

formeaz, astfel, compleCul aminoacil50,&t, cu participarea aceleiai enzime, aminoacil50,&t5sintetaza.

!!1 D 0'%
aminoacil50,&t5sintetaz ("8( g:D %%a 0,&t8

aa8 0 % "8
0 % "8

!!1 0,&t8

0minoacil 5 0,&t 5 sintetaza este enzima care recunoate pe de o parte aminoacidul corespunztor, ea neput*nd cataliza dec*t activarea acestuia. %e de alt parte, ea recunoate i 0,&t corespunztor, de care poate lega numai aminoacidul pe care l5a activat i nu altul. 0ceast enzim confer o )nalt specificitate absolut necesar pentru evitarea ero5 rilor )n biosinteza proteinelor. #elula nu dispune de un alt mecanism de control prin care s verifice natura aminoacidului i s evite )ncorporarea unui aminoacid eventual incorect fiCat. n fiecare celul eCist cel puin :9 de tipuri de enzim aminoacil 5 0,&t 5 sintetaz, c*te un tip pentru fiecare aminoacid pe care )l recunoate i )l activeaz ca aminoacil50,&t. -ub aceast form, fiecare aminoacid este transportat la polizomi, locul de biosintez, de )ncorporare )n lanul proteic. I iie$e! )io(i "ezei '! #'#i po'ipep"i+ic n aceast etap particip ribozomii, 0,& mesager, o serie de factori de iniiere care asambleaz ribozomii pe 0,&m form*nd poli5 zomii, concomitent cu recunoaterea codonului de iniiere a biosintezei de ctre metionin 5 0,&t, la captul @R al 0,&m. E'o %!i! '! #'#i po'ipep"i+ic n aceast etap are loc formarea treptat a legturilor peptidice )ntre aminoacizi, care conduc la biosinteza lanului polipeptidic. O dat cu fiCarea primului aminoacil50,&t pe ribozomi la situsul % (peptidil( are loc selectarea urmtorului aminoacil50,&t i fiCarea sa la situsul 0 cu anticodonul corespunztor cu codonul de pe 0,& m. 0ceast fiCare necesit energie furnizat de /'%, precum i o serie de factori de elongaie. ?ormarea legturilor peptidice, catalizat de o peptidil5transferaz sau peptid5sintetaz, are loc )ntre gruparea amino 5 &< : a aminoacidului nou adus i gruparea carboCil 5 #OO< a celui legat deKa )n lanul peptidic iniiat. !anul peptidic se sintetizeaz de la captul su 5&< : terminal spre cel 5#OO< terminal. &oul lan peptidic format rm*ne legat de 0,& t specific ultimului aminoacid, )n situsul %.
:9G

n continuare are loc translocarea peptidil50,&t pe situsul % pe seama energiei furnizate prin hidroliza /'%. n acelai timp, ribozomul se deplaseaz fa de 0,&m pentru a permite codonului urmtor s fiCeze )n situsul 0 un aminoacil50,&t cu anticodonul complementar. $rmeaz aceeai succesiune de reacii care conduc la stabilirea unei noi legturi peptidice. %rocesul continu p*n la traducerea )ntregului mesaK )nscris )n molecula de 0,&m. #itirea acestui mesaK se face de la captul @R spre cel ER al 0,&m. oleculele de 0,& de transfer eliberate trec )n citoplasm i particip la legarea i transportul altor molecule de aminoacizi la locul de biosintez a proteinei respective. M ce"!$e! )io(i "ezei p$o"eice ntreruperea procesului de elongaie este determinat de apariia codonilor non5sens din molecula 0,&m pe ribozomul funcional. 0ceti codoni pun punct mesaKului, biosinteza lanului polipeptidic este sistat i, )n acelai timp, se rupe legtura acestuia cu 0,& t care a transportat ulti5 mul aminoacid. %roteina astfel sintetizat este pus )n libertate cu confi5 guraia tridimensional caracteristic. -e consider c mai ales distribuia resturilor de cistein, precum i a aminoacizilor hidrofobi sunt factori ce determin configuraia spaial care se stabilete chiar )n timpul proce5 sului de elongaie.
:9@

O dat cu eliberarea proteinei native are loc i eliberarea ribozo5 milor de pe 0,&m, precum i a 0,&t, acetia put*nd relua procesul de biosintez al unei alte proteine.

I.B. INTERCONE@IUNI METABOLICE

I.B.1. CON1IDERAII 2ENERALE Me"!)o'i(m#', respectiv "o"!'i"!"e! $e!cii'o$ e zim!"ice +e +e%$!+!$e *i (i "ez& care se petrec )n organismul viu, se caracterizeaz printr5o mare diversitate biochimic. T$! (-o$m&$i'e me"!)o'ice imp'ic& o i "e$co e.i# e ! +i-e$i"e: 'o$ $e!cii )ioc/imice e.p$im!"& pe )!z! # o$ co$e'!ii c!$e !# c!$!c: "e$ # i"!$ *i i "e%$!"i,. #orelaiile metabolice se stabilesc prin apariia unor me"!)o'ii com# i i prin c&i me"!)o'ice com# e 3 "$e c!"!)o: 'i(m#' *i ! !)o'i(m#' biomoleculelor ce aparin diferitelor clase de compui biochimici. 0numii metabolii comuni, ca de eCemplu !ce"i'coe zim! A, rezultat din metabolismele intermediare, co ("i"#ie p# c"e +e i "e$-e: $e & (de rscruce( ale acestor ci. .e asemenea, # e'e c&i me"!)o'ice $ep$ezi "& c&i com# e pen5 tru diferite secvene de reacii biochimice, ca de eCemplu #iclul =rebs, care este definit )n acest conteCt ca fiind c!'e! com# & m!Ho$& +e me"!)o'iz!$e ! %'#ci+e'o$, 'ipi+e'o$, p$o"i+e'o$.

:9B

I.B.0. E@EMPLE DE CORELATII <INTERCONE@IUNI= METABOLICE CORELAIA MNTRE METABOLI1MUL 2LUCIDIC: LIPIDIC:PROTIDIC < 1CHEM8=

2LUCIDE

LIPIDE

PROTIDE

O7E <2'#coz&=

ACI7I 2RAI
-oxidare

deaminare

AMINOACI7I

deaminare

transaminare

'licoliza BIO-I&'"23 BIO-I&'"23

ACETIL:CoA

:CETOACI7I <ACID PIRUVIC=

(0#I. 5#"'O/!$'0,I#( 0#I. OV0!I!0#"'I#

COLE1TEROL

CORPI CETONICI

CICLUL NREB1

ACID FUMARIC RE1PIRAIA CELULAR8 ACID O@ALILACETIC ACID A1PARTIC

CICLUL UREO2E: NETIC

D
FO1FORILAREA O@IDATIV8

BIO-I&'"23

BA7E A7OTATE PURINICE I PIRIMIDINICE

:9;

BIBLIO2RAFIE 1ELECTIV8
8. 0!B",'- B., B,0` .., !"JI- [., ,0?? of the #ell, /arland, &ee `orL, 8+++. .5 olecular BiologZ

:. #<0 %B"!! %., - I'< 0. 5 BiochemistrZ Illustrated, #hurchill !ivingstone, !ondon, :999. E. #<"?'"! [.#. et #<"?'"! <. 5 Introduction a la biochimie et a la technologie des alimentes, 'echnifue et .ocumentation, %aris, 8++:. G. #<I,I!3 ,. 5 Biochimie vegetal, "d. %rintech, Bucureti, :999. @. .0II.-O& I., -I'' 0& .. 5 BiochemistrZ, <areal %ubl., %hiladelphia, 8++G. B. /a,B0& 2. 5 &oiuni de biologie molecular, "d. "urobit, 'imioara, 8++;. ;. IO&"-#$ "., 1",B0& . 5 Biochimie animal, "d. ?undaiei ,om*nia de *ine, Bucureti, :998. A. !"<&I&/", 0., &"!-O& .., #O` BiochemistrZ, Jorth %ubl., &ee `orL, :999. +. %0%$# #., 1",B0& Bucureti, :99E. . 5 %rinciples of

. 5 Biochimie structural, "d. %rintech,

89. %O% 0., 1",B0& . H "lemente de biochimie veterinar, "d. %rintech, Bucureti, 8+++. 88. ,O1OI$ &., 1",B0& #onstana, :99E. . 5 Biochimie medical, "d. untenia,

8:. -',"`", !., B",/ [., 'I O#2O=O [. 5 BiochemistrZ, J. ?reeman #omp., &ee `orL, :99:. 8E. 1",B0& . 5 Biochimie medical veterinar, "d. .idactic i %edagogic, Bucureti, 8+A:.
:9A