Peptidele sunt compui formai prin reacia de condensare a doi sau mai muli aminoacizi. n urma eliminrii unei molecule de ap ntre primul aminoacid i aminoacidul urmtor se formeaz o legtur peptidic. Dup nr. aa. prezeni n peptide , ele se clasific n: Oligopeptide (2-10 resturi aa) Polipeptide (10-60 resturi aa) Prin convenie, lanul polipeptidic se scrie de la stnga la dreapta, ncepnd cu captul Nterminal (aa cu gruparea NH2 liber) i se termin cu cel C-terminal (aa cu gruparea COOH liber).
Peptide cu importan biomedical Hormoni: insulina, glucagonul, hormoni hipotalamici i hipofizari Neurotransmitori Antibiotice Ageni antitumorali Angiotensina-care duce la creterea presiunii arteriale datorit efectului vasoconstrictor
Glutationul (-glutamil-cisteinil-glicina) - tripeptid atipic ubicuitar n lumea vie -Realizeaz protecia organismului fa de stresul oxidativ, prin trecerea din stare redus n stare oxidat 2GSH GS-SG
-Particip la descompunerea apei oxigenate, reacie catalizat de glutation peroxidaz 2GSH + H2O2 GS-SG + 2H2O
-Reprezint un mecanism de aprare eficient mpotriva unor compui toxici (carcinogeni, medicamente) -Este un reductor celular important contribuind la meninerea gruprilor SH ale enzimelor n stare redus -Are rol n transportul aa prin membrana celular n jejun i rinichi
Proteine Proteinele sunt macromolecule din celulele organismelor vii care se disting printr-o mare variabilitate structural i funcional. Toate proteinele sunt alctuite din 20 de aminoacizi legai covalent prin legtur peptidic. Polipeptide care conin un numr mare de aminoacizi (sute i mii) Proteinele pot fi monomere (conin un lan polipeptidic) i oligomere sau multimere (formate din mai muli protomeri sau subuniti) Din punct de vedere structural, proteinele prezint 4 nivele de organizare: structur primar, secundar, teriar i cuaternar.
Funciile proteinelor Structural- toate componentele celulare i subcelulare sunt constituite din proteine; Catalitic- toate enzimele sunt proteine; Reglatoare- implicate n stocarea i transmiterea mesajelor chimice; Transport i depozitare a unor molecule: ioni metalici, vitamine, hormoni liposolubili, medicamente, etc; Aprarea organismului de ageni infecioi; Contractil i locomotor;
Structura primar a proteinelor
Secvena liniar a aa din componena unei proteine reprezint structura primar a acesteia Structura primar precizeaz numrul, felul i ordinea n care se succed aminoacizii n molecula proteic (lanul polipeptidic). Red totalitatea legturilor covalente din molecul- se numete structur covalent Ea este codificat n genom i determin: 1. proprietile fizico-chimice ale proteinei; 2. celelalte structuri n ordine ierarhic (configuraia proteinei)
Structura secundar a proteinelor
Structura secundar descrie modul de aranjare a unui lan polipeptidic prin interaciuni care se pot stabili ntre gruprile peptidice din lan Este periodic, deoarece gruparea peptidic din lan este periodic Atomii C vor adopta poziii rigide fa de planul legturii duble, n peptidele naturale fiind prezent numai config. trans, mai stabil Gruparea NH poate forma o legtur de hidrogen cu gruparea =C=O aparinnd altei legturi peptidice Este determinat de modul n care se realizeaz legturile de hidrogen- aranjamentul cel mai stabil este acela n care se realizeaz numrul maxim de legturi de hidrogen Este de dou feluri: 1. Structura -helix 2. Structura -foaie pliat -C=O..........H-N-CH-R
-O-H..........O=CH-R =N-H......N-R
1. Structura secundar -helix Structura -helix- lanul polipeptidic este rsucit elicoidal de la stnga la dreapta n jurul unui ax imaginar, n aa fel nct gruprile -NH i >C=O devin adiacente stereochimic i pot forma leg. de hidrogen - O grupare -NH formeaz o punte de hidrogen cu gruparea al celui de-al 4-lea rest de aa din secvena liniar >C=O - fiecare spir a unui -helix conine 3,6 resturi aa -legturile de hidrogen sunt paralele cu axul cilindrului
- radicalii R sunt orientai spre exteriorul elicei
-aminoacizi destabilizatori (au catene ramificate): Val, Ile, Thr, Ser
- Cys i Pro mpiedic rsucirea elicoidal a lanului polipeptidic Structura -helix se gsete n proporii diferite n proteine: mioglobin i hemoglobin-70%, cheratin-100%
2. Structura secundar (foaie pliat)
Legturile de hidrogen sunt intercatenare i numrul max. de leg. de hidrogen se realizeaz cnd lanurile polipetidice evolueaz antiparalel (unul de la captul Nterminal spre cel C-terminal, iar cellalt invers) Apar structuri asemntoare unei foi pliate R sunt orientai alternativ, de o parte i de alta a planului leg. peptidice Acest tip de structur apare n proteinele fibrilare (separat) sau mpreun cu -helix La proteinele globulare apare structura , fie ntre segmentele aceluiai lan, fie aparinnd unor lanuri diferite, prin schimbarea brusc a direciei lanului polipeptidic- rsucire sau rsucire n ac de pr
Structura teriar a proteinelor
Acest nivel de organizare descrie modul de aranjare n spaiu Este determinat de interaciunile dintre radicalii R (nr. i felul interaciunilor) La acest nivel de organizarea proteina dobndete conformaia sa nativ, funcional Catenele laterale hidrofobe sunt dispuse n interiorul moleculei, iar gruprile hidrofile sunt la exteriorul moleculei Tipuri de legturi necovalente stabilite ntre radicalii R ai aa.: 1. legturi ionice, ntre radicali cu sarcini negative (aspartil, glutamil) i cei cu sarcini pozitive (lizil, histidil, arginil) 2.Interaciuni hidrofobe ntre radicalii aa nepolari (valil, alanil, leucil, izoleucil, fenilelanil) 3.Legturi disulfidice, ntre resturile cisteinil 4. Legturi de hidrogen ntre radicalii cu grupri (glutamil, asparagil,), fenolice (tirozil) -OH (seril, treonil), amidice
Mioglobina Mioglobina este o hemoprotein monomer, a crei structura superioar de organizare este structura teriar. Mioglobina se gsete n muchiul cardiac i striat i reprezint un deposit tisular de oxigen Este considerat cel mai sensibil indicator al infarctului miocardic Conine un singur lan polipepdic, 153 resturi aa i o grupare prostetic hem Lanul cuprinde 8 segmente elicoidale (A, B, C..H)-75% Acestea sunt separate de jonciuni neelicoidale, la nivelul crora lanul i schimb direcia Radicalii polari (hidrofili) sunt orientai spre exteriorul moleculei iar radicalii nepolari (hidrofobi) spre interior, unde formeaz un buzunar hidrofob (se gsete hemul) Miezul hidrofob al moleculei, unde se gsete gruparea hem este esenial pentru meninerea strii de oxidare a Fe+2 i deci a funciei Mb.
Structura cuaternar a proteinelor Lanurile polipeptidice individuale se numesc monomeri, protomeri sau subuniti Proteinele care au n structur mai muli protomeri prezint ca nivel superior de organizare structura cuaternar Structura cuaternar descrie modalitile de interaciune ale subunitilor (monomeri) care alctuiesc o protein oligomer (multimer) Ea este determinat de legturi slabe, necovalente: legturi de hidrogen, ionice, interaciuni hidrofobe Acestea se manifest la nivelul suprafeelor complementare ale monomerilor Structura cuaternar indic numrul i felul protomerilor, interaciunilor i conformaia n ansamblu a proteinei oligomere. natura
Funcia specific a unei proteine oligomere se manifest numai la nivelul structurii cuaternare, protomerii separai fiind inactivi
Hemoglobina Hemoglobina este o hemoprotein oligomer, un tetramer format din dou tipuri de protomeri: , , , i S Se gsete n hematii Structura hemoglobinei: 22 (HbA1), 22 (HbF), 22 (HbE) Fiecare protomer este format dintr-un lan polipeptidic legat de o grupare prostetic, hem n HbA1:lanurile conin 141 resturi aa iar cele 146 resturi aa Subunitile i ale Hb au o conformaie asemntoare cu a Mb; fiecare subunitate conine un buzunar hidrofob, pentru hem. Organismul conine 750 g Hb
