Sunteți pe pagina 1din 58

PROTEINE

Proteinele sunt compui macromoleculari, respectiv biopolimeri rezultai din policondensarea aminoacizilor legai ntre ei prin legturi peptidice. Diferena ntre proteine i polipeptide se face pe baza dimensiunii moleculare, limita de delimitare fiind stabilit arbitrar la o greutate molecular de 8 x 10 Kd. Lanurile de peptide alctuite din sub 10 resturi de aminoacizi se numesc oligopeptide, iar cele de pn la 50 60 de resturi de aminoacizi se numesc polipeptide. Proteinele sunt formate din sute de resturi de aminoacizi, iar masa lor molecular poate urca la sute de mii de daltoni.

AMINOACIZII

Aminoacizii sunt unitile structurale de baz din molecula proteinelor. Aminoacizii conin dou grupri funcionale comune tuturor aminoacizilor: o grupare aminic i o grupare carboxilic. Capacitatea unui aminoacid de a se condensa cu ali aminoacizi pentru a forma peptide este dependent de proprietile chimice ale acestor dou grupri funcionale.

AMINOACIZII

Cea mai important proprietate a aminoacizilor este aceea de a servi ca subuniti monomerice pentru proteine, dar ei prezint i alte roluri importante pentru celul. De exemplu, glutationul este o tripeptid cu funcii importante, alte peptide mici au funcii de hormoni, sau n unele organisme au rol de antibiotice. Acidul glutamic are rol de neuro transmitor. Aminoacizii sunt precursorii unei variti de biomolecule (de exemplu: histidina pentru histamin). Unii aminacizi sunt metabolizai i utilizai pentru producerea de glucoz (gluconeogenez).

STRUCTURA AMINOACIZILOR

n proteinele tuturor speciilor procariote i eucariote a fost identificat un set de cca 20 de aminoacizi, marea majoritate aprinnd seriei sterice L. Toi aminoacizii, cu excepia prolinei, prezint aceeai strucutur general n sensul c atomul de carbon - este legat de o grupare COOH, de una NH2 i de un rest R rspunztor de proprietile diferite ale diferiilor aminoacizi.

STRUCTURA AMINOACIZILOR

CH COO
+ NH3

CLASIFICAREA AMINOACIZILOR

aminoacizi alifatici aminoacizi hidroxilai aminoacizi cu sulf aminoacizii dicarboxilici i amidele lor aminoacizi cu dou grupri bazice aminoacizi aromatici

AMINOACIZI ALIFATICI
HC 2 NH2
glicina ( glicocol, Gly)

COOH

H3C CH COOH NH 2
alanina (Ala)

H C H C H C C O O H 3 H C H 2 3 N
valina (val)

H C H CC H HC O O H 3 2 C C H 3
leucina (leu)

H H CC H C HC O O H 3 2 C H C H 2 3 N
Izoleucina (ile)

N H 2

AMINOACIZI HIDROXILAI

H C H H O C O O H 2 C N H 2
serina (ser)

H C H C C H C O O H 3 O H N H 2
treonina (thr)

AMINOACIZI CU SULF

H S C H H C 2 C O O H N H 2
cisteina (cys)

H CS C H H HC 3 O O H 2 C 2 C N H 2
metionina (met)

AMINOACIZII DICARBOXILICI I AMIDELE LOR


H O O C C H H C O O H 2 C N H 2
acidaspartic(asp) asparagina ( asn)

H NC OC H HC O O H 2 2 C N H 2

H O O C C HC H H O O H 2 C 2 C N H 2
acid glutamic (glu)

H N C O C H H HC O O H 2 C 2 C 2 N H 2
glutamina (gln)

AMINOACIZI CU DOU GRUPRI BAZICE


H N C H H H H HC O O H 2 2C 2 C 2C 2 C N H 2
lisina (lys)

H N CN H C H H H H C O O H 2 2C 2 C 2 C N H N H 2
arginina (arg)

C H 2 N N H

C H C O O H N H 2
histidina (his)

AMINOACIZI AROMATICI
C H H C O O H 2 C N H 2
fenilalanina (phe)

H O

C H HC O O H 2 C N H 2

tirozina (tyr )

C H O O H H C 2 C N H
triptofan (trp)

N H 2

N H
prolina (pro)

COOH

Clasificarea aminoacizilor in functie de polaritatea radicalului

- aminoacizi neutri: Gly,Ala, Ser, Cys, Thr, Asn, Gln care au radicalul polar, dar lipsit de sarcin electric la pH=7. - aminoacizi hidrofili, cu caracter acid: Asp, Glu, Tyr care sunt aminoacizi ncrcai negative la pH fiziologic.

- aminoacizi hidrofili cu caracter bazic: Arg, Lys, His aminoacizi care la pH fiziologic sunt ncrcai cu sarcin pozitiv. - aminoacizi hidrofobi: Val, Leu, Ile, Met, Pro, Phe, Trp.

Proprietile aminoacizilor
H N R C O O H 2
+ C O O H NR 3

H NR

+ + C O O H

+ H NR C O O H 3

+ C O O H N R H O + 2 3

H N H O + C O O 2 2 R

Caracterul amfoter
Proteinele la fel ca i aminoacizii sunt substane amfotere i formeaz n soluii apoase amfioni: n prezena H2O

n mediu acid proteinele se comport ca baze slabe ele primind protoni i fomnd cationi proteici: , cation al proteinei. reacia st la baza electroforezei proteinelor,datorit incrcrii pozitive cationii migreaz spre catod, fenomen numit cataforez, proteina fiind n acest caz

Caracterul amfoter
n mediu bazic proteinele se comport ca acizii slabi ele cednd protoni, se formeaz astfel anioni proteici, care migreaz spre anod fenomenul fiind denumit anaforez, proteina avnd ncrcare electronegativ.

PEPTIDE
H N C H + C O O H H N C H 2 C O O H H N C H C O N H C H C O O H H O + 2 2 2 R 1 R 2 R 1 R 2

. . . . . . H N C H C O N H C H C O. N H C H C O O H 2 R 1 R 2 R n

Dipeptidele
C H HC O O H 2 C N N R H HC H 2 N HC OC 2 2 N

R = H c a r n o z i n a = C H a n s e r i n a 3

Tripeptide
C O O H H O O C C H C H C H H C O N H C H C O N H 2 2C 2 N H 2 C H 2 S H
2

2 H G l u C y s G l y + 2 H S H

G l u C y s G l y S S

G S H ) (

G l u

C y s G l y

( G S S H )

g l u t a t i o n 2 G S H + R O O H H O G S S H + R O H + 2 p e r o x i d a z a

Oligopeptide
e n i n aA n g i o t e n s i n aI A n g i o t e n s i n o g e nr ( d e c a p e p t i d ) ( p r o t e i n ap l a s m a t i c ) c a p t o p r i l e n z i m ad ec o n v e r s i e A n g i o t e n s i n aI I ( o c t a p e p t i d ) a m i n o p e p t i d a z a A n g i o t e n s i n aI I I ( h e p t a p e t i d )

Oligopeptide naturale

Vasopresin i oxitocin, care sunt peptide ciclice alctuite numai din aminoacizi. Aceste dou polipeptide au o structur foarte apropiat, fiind alctuite din 9 resturi de aminoacizi, dar prezint funcii fiziologice diferite. Vasopresina are efect antidiuretic, iar oxitocina acioneaz asupra musculaturii netede a uterului, producnd contracia uterului. Oxitocina stimuleaz i contracia musculaturii din jurul alveolelor mamare, determinnd astfel eliminarea laptelui din canalele glandei mamare, avnd aciune lactagog.

PROTEINE

proteine simple proteine conjugate

Proteinele conjugate

Tipul proteinei - nucleoproteine

Gruparea prostetic acizi nucleici: - ADN - ARN

Locul n care se gsesc ribozomi virusul mozaicului tutunului

- lipoproteine

fosfolipide

lipoproteinele plasmatice
lipide membranare

- glicoproteine

glucide: - hexozamine - galactoz - manoza - acid sialic

globuline

- fosfoproteine

fosfai esterificai cu radicali ai sernei

cazeina

- hemoproteine

hem

hemoglobina citocromul C

Diversitatea funcional a proteinelor


1. Enzimele sunt proteine ce catalizeaz diverse reacii biochimice.

Exemplu: hexokinaza, lactat dehidrogenaza 2. Proteinele de rezerv

Exemplu:
ovalbumina proteina din albuul de ou cazeina proteina din lapte feritina proteina de depozitare a Fe n splin zeina proteina din semine de porumb

Diversitatea funcional a proteinelor 3. Proteine de transport

Exemplu: - hemoglobina proteina ce transport oxigenul n sngele vertebratelor - hemocianina proteina ce transport oxigenul din sngele nevertebratelor - mioglobina proteina ce transport oxigenul n celulele musculare - albumina seric proteina ce transport acizii grai n snge - 1-lipoproteina proteina ce transport lipidele n snge

Diversitatea funcional a proteinelor

4. Proteinele contractile sunt proteine cu rol esenial n fenomenul de contracie i n micare. Exemplu:

- actina filamentele subiri din miofibrile


- miozina filamentele groase din miofibrile - dineina proteinele din cili i flageli. n muchi, actina i miozina sunt aezate n iruri paralele, alunecnd unele pe lng altele

Diversitatea funcional a proteinelor

5. Proteinele cu rol de protecie n sngele vertebratelor Exemplu: -anticorpii formeaz compleci cu proteinele strine - sistemul complement formeaz complexe cu anumite sisteme antigen-anticorp. - Trombina particip la procesul de coagulare.

Diversitatea funcional a proteinelor

6. Toxinele Exemplu:

toxina din Clostridium botulinum


toxina difteriei

veninul de arpe
ricinul gossipina

Toxinele sunt substane foarte toxice pentru organismul animalelor superioare, chiar i n

Diversitatea funcional a proteinelor

7. Hormoni

Exist proteine care funcionez ca i hormoni.


Exemplu: insulina este secretat de anumite celule specializate din pancreas i regleaz metabolismul glucozei. Hormonul adrenocorticotrop: hormonul de cretere sau somatotropina este un hormon al glandei hipofizare anterioare, care regleaz sinteza corticosteroizilor.

Diversitatea funcional a proteinelor


8. Proteinele structurale

Exist o clas de proteine care servesc ca i elemente structurale.


Exemplu:

proteinele din nveliul viral


glicoproteinele - keratina sclerotina fibroina

STRUCTURA PROTEINELOR
Lanurile polipeptidice ale proteinelor se pliaz n diferite moduri, att n cadrul propriului lan, dar i ntre lanurile vecine, adic intracatenar i intercatenar. Acest mod de pliere este esenial pentru activitatea biologic a proteinelor i aceast organizare complicat este cea care trebuie conservat pe parcursul procedurilor implicate n purificarea proteinelor. Dei mult timp s-a considerat c modurile de pliere ale lanurilor polipeptidice sunt determinate numai de secvena aminoacizilor din lan, astzi s-a stabilit c proteinele avnd aceeai secven a aminoacizilor pot exista n forme diferite de mpachetare i c astfel de plieri pot fi influenate de prezena altor proteine.

Structura proteinelor

4 nivele de organizare:

- structura primar
- secundar

- teriar
- cuaternar

Principalele tipuri de structuri ale proteinelor

STRUCTURA PROTEINELOR
Structurile proteice sunt stabilizate de dou tipuri de legturi puternice: legtura peptidic i puntea disulfidic , precum i de trei tipuri de legturi slabe. Legtura disulfidic se stabilete ntre dou resturi de cistein, aparinnd sau nu aceluiai lan polipeptidic i este la fel de rezistent ca i legtura peptidic la aciunea agenilor denaturani uzuali ai proteinelor. Aceast legtur poate fi distrus prin oxidare cu acid performic sau prin reducere cu betamercatoetanol. Legturile disulfidice sunt prezente de obicei n proteinele extracelulare i aproape c lipsesc din cele intracelulare. Legturile slabe sunt reprezentate n general de legturile necovalente, i anume: legturi de hidrogen, ionice i hidrofobe. Legturile de hidrogen se stabilesc ntre grupri CO i NH aparinnd unitilor peptidice diferite, aflate n poziie adecvat.

Legturile de hidrogen
R C C H N O H l e g t u r d eh i d r o g e n H O

N C H C R

INTERACTIUNILE ELECTROSTATICE

Forele electrostatice se formeaz prin atracia gruprilor cu sarcin opus ce aparin aminoacizilor ionizai. Exemplu: - ntre un aminoacid dicarboxilic i gruparea aminic a lizinei. Un rol semnificativ n meninerea structuri l au deasemeni interaciunile hidrofobe prin care radicalii nepolari ai aminoacizilor hidrofobi tind s se asocieze. Proteinele n stare natural au o structur tridimensional unic, ce se exprim prin conformaia, care i determin de astfel i funcia.

Structura primar
. . . . . . . H N C H C O N H C H C O N H C H C O O H 2 R 1 R 2 R n

STRUCTURA PRIMARA
Structura primar este definit ca secvena resturilor de aminoacizi ce deriv din policondensarea lor prin legturi - peptidice. Exist mai multe argumente n favoarea acestei structuri, dintre care amintim: - proteinele au puine grupri amino- i carboxil titrabile, iar numrul lor crete dup hidroliz - dau uor reacia biuretului - sinteza de proteine este posibil excusiv prin interaciuni peptidice - proteinele sunt substrate pentru peptidaze - identificarea aminoacizilor componeni prin difracie cu raze X i spectroscopie n infrarou (IR).

SEMNIFICATIA STRUCTURII PRIMARE


Prima protein a crei structur primar a fost identificat este insulina. S-a dovedit c structura primar a proteinelor este determinat genetic i c proteinele din toate organismele sunt sintetizate printr-un mecanism comun.S-a constatat c secvena de aminoacizi este veriga ntre mesajul genetic cuprins n ADN i structura tridimensional responsabil de funcia biologic a proteinei. Cunoaterea secvenei de aminoacizi aduce informaii eseniale pentru descifrarea conformaiei i mecanismului de aciune, cu privire la nrudirea proteinelor, n legtur cu evoluia filogenetic a speciilor precum i cu domeniul patologiei moleculare. Activitatea biologic a unei proteine poate depinde direct i indirect de structura ei primar. Modificri minore, ca nlocuirea, pierderea sau inseria unui aminoacid se traduc biochimic prin polimorfismul proteinelor n cadrul speciei conferind individualitate organismelor prin specificitatea de specie i prin boli genetice consecutive alterrii sau pierderii funciei.

Structura secundar a proteinelor Structura secundar a proteinelor se refer la dispunerea spaial a


resturilor de aminoacizi nvecinai n secvena liniar, ce poate fi ordonat sau dimpotriv cu puine neregulariti

COPLANARITATEA CELOR 4 ATOMI


Prin difracie cu raze X a fost confirmat existena conformaiilor ordonate i au fost observate structuri ce se repet periodic. Tot prin tehnica cristalografic cu raze X a fost stabilit caracterul planar, rigid al legturii peptidice, datorat conjugrii. Consecinele formrii acestui sistem puternic conjugat sunt coplanaritatea celor 4 atomi, ceea ce presupune imposibiliatea rotirii i existenei formelor cis i trans. S-a observat c izomerul trans este favorizat, deoarece este mai srac n energie. Scheletul lanului polipeptidic apare, deci ca o succesiune de planuri rigide unite prin atomii de C ai aminoacizilor constitutivi. Dou treimi dintre atomii lanului poilpeptidic se afl n poziii fixe unul fa de altul, dar de o parte i de alta a fiacrei legturi peptidice exist o libertate de micare. Astfel 2 planuri succesive se pot roti n jurul aceluiai C.

STRUCTURA SECUNDAR A PROTEINELOR


Prezena unor radicali mai mult sau puin voluminoi va impune amplitudinea rotaiilor, astfel c unghiurile nu pot avea valori ntmpltoare, ci sunt caracteristice diferitelor tipuri de structuri secundare. Structura secundar prezint 2 modele, i anume: modelul -helix i foaie pliat.

Modelul de -helix
Modelul -helix reprezint un tip de structur secundar ce presupune ca lanul s se nfoare strns pe o direcie spiralat, formnd un cilindru cu interiorul aproape plin, din care radicalii aminoacizilor apar nt-o dispunere helicoidal.

MODELUL DE -HELIX
Ca sens de rsucire n proteine a fost identificat -helix pe dreapta. Stabilitatea -helixului este meninut prin legturi de H ce se formeaz ntre gruprile carbonil i aminice din lanul spiralat aflate fa n fa la o distan adecvat. La -helix fiecare aminoacid avanseaz spirala cu 1,5A 0 la o rotire de 100 0, pe fiecare spiral existnd 3,6 resturi, deci pasul spiralei este de 5,4A 0. Aceste dimensiuni arat formarea legturii de H ntre gruprile CO i NH din cadrul lanului polipeptidic. Exist unii aminoacizi care sunt nefavorabili structurii de -helix. Acetia sunt aminoacizi ce stabilizeaz structura de -helix. Exemplu: - prolina poate s rup spirala. Aminoacizii cu resturi laterale voluminoase (arg, ile, lys, asp, glu) destabilizeaz helixul prin interferne fizice sau electrostatice. Coninutul de -helix n proteine cu structur spaial este variabil. Lungimea i repartizarea segmentelor de -helix depinde de distribuia resturilor favorabile sau destabilizatoare n lungul lanurilor. n mioglobin i hemoglobin apare ca motiv structural major, iar n altele lipsete chimotripsina. La majoritatea proteinelor se gsete ca helix singular pe distane scurte (40 A 0), rar pe zone extinse de 1000A0 . Dou sau cteva -helixuri se pot mpleti ca uviele unui nur, aa cum apar n proteinele fibroase: -keratina din pr, miozina, fibroina, care ndeplinesc un rol mecanic de formare a mnunchiurilor rezistente de fibre.

Modelul sau foia pliat


Lanurile polipeptidice sunt aezate n foi pliate, care sunt legate ntre ele prin legturi de hidrogen. Radicalii aminoacizilor se situeaz deasupra i dedesubtul planului foii. Dac sensul de desfurare a lanului n poriunile adiacente coincide, foaia este numit paralel. Aranjamentul alternativ n foaia antiparalel este favorabil, succesiunea gruprilor CO i NH fiind complementare.

MODELUL SAU FOIA PLIAT


Aminoacizi mici: gly, ala, avantajeaz foaia pliat, iar cei cu radical mare sau cu sarcin stnjenesc aranjamentul. Ca i modelul de -helix, structura se ntlnete n multe proteine globulare sau fibroase. Asocieri de lanuri paralele apar n fibroina (mtase) i antiparalele apar n -keratina. Un exemplu de protein fibrilar prezent la animlaele superioare este colagenul din esutul conjunctiv, fiind cea mai rspndit protein dintre proteinele vertebratelor superioare. Cu ct un animal este mai mare i mai greu, cu att proporia de colagen este mai mare. Fibrele de colagen sunt aranjate n moduri diferite, depinznd de sarcina biologic pe care o are de ndeplinit proteina.

Structura teriar a proteinelor


Structura teriar a proteinelor reprezint aranjamentul spaial general al moleculei, rezultat prin asocierea dintre diferite regiuni ale aceluiai lan, a cror structur secundar poate sau nu varia. Aranjamentul spaial al proteinelor s-a studiat cu raze X. Printre proteinele globulare ale cror structur teriar este binecunoscut sunt: mioglobina, hemoglobina, lizozomii, ribonucleaza, citocromul c, lactat dehidrogenaza. Reprezentantul clasic al structurii teriare este mioglobina.

MIOGLOBINA
Mioglobina este o protein globular relativ mic, care conine un singur lan polipeptidic format din 153 resturi de aminoacizi, a cror secven nc nu se cunoate. Mioglobina conine o feroprotein, sau hem, grupare identic cu cea a hemoglobinei, fiind i ea capabil s se oxigeneze i s se deoxigeneze. Mioglobina se gsete n celulele muchilor scheletici i este deosebit de abundent la mamiferele acvatice, cum ar fi: balena, foca sau morsa, a cror muchi sunt att de bogai n mioglobin nct sunt colorai n brun nchis. Scheletul moleculei de mioglobin este format din opt segmente aproximativ drepte, unite prin poriuni curbate. Fiecare segment drept este un -helix, cel mai lung fiind constituit din 23 de aminoacizi, iar cel mai scurt este format din numai 7 aminoacizi i toi au sensul de rsucire spre dreapta. Aceste regiuni - helicoidale reprezint 70% din aminoacizii din molecul. Dei structura mioglobinei pare neregulat i asimetric, ea nu este deloc ntmpltoare. Toate moleculele de mioglobin au aceeai configuraie.

Structura mioglobinei

1. Molecula este foarte compact, n interiorul ei rmne spaiu pentru patru molecule de ap. 2. Toate gruprile R polare ale resturilor de aminoacizi sunt localizate pe suprafaa extern a moleculei i sunt hidratate. 3. Aproape toate gruprile R nepolare sau hidrofobe se afl n interiorul moleculei, ferite de expunerea la ap. 4. Resturile de prolin se gsesc numai n zonele de curbur, care conin, deasemenea aminoacizi care nu formeaz cu uurin helix, de exemplu: izoleucina i serina. 5. Conformaia de ansamblu a lanului polipeptidic este aparent aceeai la mioglobina tuturor speciilor speciilor studiate, dei ele difer oarecum n compoziia de aminoacizi. Astfel, resturile constante de secven pot fi implicate n determinarea poziiei

Structura cuaternar
Structura cuaternar apare la proteinele alctuite din dou sau mai multe lanuri polipeptidice care se asociaz formnd o unitate de sine stttoare, cu form spaial bine definit i posednd o anumit activitate biologic. Structura cuaternar se refer la felul, numrul i aranjamentul lanurilor polipeptidice ncluznd i natura contactelor dintre ele.

STRUCTURA CUATERNAR

Cele mai multe proteine oligomer sunt formate dintr-un numr mic i par de lanuri, care se numesc subuniti sau protomeri. Subunitile identice sau diferite au fiecare structura sa spaial; ele se pot aeza succesiv pe direcie liniar, circular sau mai compact suprapuse n forme geometrice diferite. Aceste posibiliti de aranjare se refer la protomeri identici sau foarte puin diferii. Ansamblul prezint simetrie, suprafeele de contact sunt complementare, sugernd gradul nalt de specificitate al structurii cuaternare. Monomerii realizeaz interaciuni slabe: (legturi saline, legturi de hidrogen, fore Wan der Waals, legturi hidrofobe), proteina putnd astfel disocia reversibil. Lanurile izolate sunt lipsite de activitate, funcia fiind rezultatul ansamblului cu structur cuaternar.

EXEMPLE DE PROTEINE CU STRUCTUR


CUATERNAR

- creatin kinaza, lactat dehidrogenaza, glutamat dehidrogenaza, enzime, proteine neenzimatice: hemoglobina , imunoglobulina G. Alte exemple de proteine cu structur cuaternar sunt enzimele allosterice. Noiunea de structur cuaternar se poate extinde i la unele heteroproteine. Printre cele mai simple proteine oligomere este hemoglobina, care este format din 4 lanuri polipetidice.

Formarea hemoglobinei
Hemoglobina conine 2 lanuri formate din 141 de resturi de aminoacizi i 2 lanuri formate din 146 de resturi de aminoacizi; fiecare dintre acestea avnd ataat printr-o legtur necovalent cte un radical hem. Molecula a fost studiat n forma sa oxigenat, care are o structur sferic, compact, cu dimensiuni de: 6,4/5,5/5,0mm.

STRUCTURA HEMOGLOBINEI
Un interes deosebit l prezint aezarea pe fiecare subunitate a cte uneia dintre cele 4 grupri hem, care leag cele 4 molecule de oxigen. Aceste grupri hem, molecule plane, n care atomii de fier formeaz compleci de coordinare plan-ptrai, sunt destul de ndeprtate ntre ele i sunt situate la anumite ungliuri unele de altele. n molecula hemoglobinei rmne o cavitate cental, mrginit de grupri cu radical R polare.

DENATURAREA PROTEINELOR
Denaturarea proteinelor reprezint perturbarea structurii lor native, nalt organizate, trecerea la o form ntmpltoare cu creterea entalpiei sistemului, astfel c activitatea biologic este compromis. Denaturarea proteinelor are loc sub aciunea unor ageni denaturani. Agenii denaturani sunt: temperatura, acizii, bazele, oxidanii, unele metale, ureea, guanidina, solvenii organici. Agenii denaturani acioneaz distrugnd legturile ce dau stabilitate structurii tridimensionale. Fenomenul de denaturare privete nivelele de structur secundar, teriar i cuaternar, meninute prin legturi slabe, fr afectarea structurii primare. Procesul de denaturare poate s fie pn la un punct reversibil. ns, dac agentul denaturant acioneaz mai energic, proteina se denatureaz ireversibil. n cazul unui proces reversibil, dup ndeprtarea agentului cauzant, proteina se renatureaz, redobndind structura nativ. Aceasta se explic prin dependena structurii spaiale de cea primar.

Procesul de denaturare i renaturare a proteinelor

PROCESUL DE DENATURARE I RENATURARE


A PROTEINELOR
Proteinele denaturate i schimb proprietile fizice, cum ar fi: activitatea optic i vscozitatea. Deasemenea solubilitatea n ap scade producnd precipitarea lor. Acest fenomen de precipitare este exploatat n biochimia analitic la cercetarea proteinelor din lichidele biologice n scopul deproteinizrii. Alte aplicaii ale fenomenului de denaturare sunt: procedeele de purificare a proteinelor i operaia de sterilizare.