Sunteți pe pagina 1din 8

Compoziia chimic general a laptelui

Din punct de vedere fizico-chimic, laptele este un mediu apos caracterizat prin trei faze diferite: o emulsie de globule grase ntr-un lichid care este la rndul su o suspensie coloidal de proteine n lactoser (sau zr). cest lactoser este la rndul su o solu!ie neutr ce con!ine n principal lactoz "i elemente minerale. #rezen!a unor minerale cum sunt ionii de sodiu, potasiu "i cloruri este important datorit caracterului lor osmotic activ. $ompozi!ia laptelui difer mult de la o specie la alta, dar "i ntre indivizii acelea"i specii. %n tabelul sunt prezentate date privind con!inutul n principalele biomolecule n lapte provenit de la diverse specii utilizate pe scar larg n produc!ia de lapte &date publicate de ' (, )**+,. Constitueni -ubstan!a uscat #roteine $azeine 4actoza -ruri minerale 4ipide Vac ).+ 01 ./ 1+ * 03 Bivoli )// 1) 02 1* + /+ Capr )01 00 .1 1+ 3,3 1) Oaie )+0 23 1/ 1/ * 3)

Din punct de vedere biochimic, laptele de vac con!ine patru elemente ma5ore: proteine, glucide, lipide "i sruri minerale. lturi de aceste componente ma5ore, n lapte sunt prezente "i alte elemente, importante pentru activitatea biologic a laptelui, cum ar fi vitaminele, oligoelemente, enzime, nucleotide, peptide biologic active, hormoni. PROTEINELE LAPTELUI Din totalul compu"ilor azota!i, proteinele din lapte reprezint apro6imativ *27 "i sunt constituite din dou clase diferite - proteinele solubile specifice lactoserului "i proteinele insolubile, denumite cazeine. Din punct de vedere structural proteinele solubile sunt de tip omogen (formate numai din aminoacizi) "i heteroproteine ce con!in pe lng structura peptidic "i componente prostetice (grupri fosfat "i resturi glucidice). 8landa mamar efectueaz sinteza endogen a ma5orit!ii proteinelor care se gsesc e6clusiv n lapte. ceste proteine sunt cazeinele s), s., 9 "i : "i proteine solubile ; -lactalbumina, 9-lactoglobulina "i proteina < # (=he> acidic protein ; proteina zerului acid, prezent doar la pu!ine specii animale, cum sunt d e6emplu iepurele "i "oarecii). %n lapte se regsesc de asemenea numeroase proteine serice (albumin, globulinele), diverse enzime "i compu"i polipeptidici cu activitate biologic. #rincipalele proteine ale laptelui mamiferelor pot fi clasificate n dou mari categorii: proteine insolubile (cazeinele) "i proteine solubile. #roteinele din lapte sunt considerate de o valoare biologica superioara datorita continutului n aminoacizi esentiali nu numai n cantitati suficiente, dar si ntr-un

raport optim pentru activitatea vitala a organismului. $ontinutul n aminoacizi ai principalelor fractiuni de proteine lactate este prezentat n tabelul urmtor. %n afara de aceasta, proteinele din lapte au un grad nalt de asimilare (*2...*37) si se metabolizeaza de 0 - 1 ori mai repede ca proteinele pinii, iar folosite n ratie cu alte proteine de origine vegetala, stimuleaza digestia si asimilarea acestora. ?oate aceste particularitati impun folosirea laptelui si produselor lactate bogate n proteine drept componenti permanenti n alimentatia rationala.

A. Cazeinele
$azeinele sunt fosfoproteine specifice laptelui, reprezentnd apro6imativ +@7 din totalul de proteine. -unt clasificate n patru subgrupe: s)-, s.-, - "i -cazeine. ceste subgrupe difer ntre ele prin tipul "i raportul cantitativ ntre aminoacizii componen!i, prin mobilitatea electroforetic "i prin con!inutul n fosfor. ceste varia!ii apar ca urmare a unor modificri post-transla!ionale, cum sunt reac!iile de fosforilare a resturilor de serin, glicozilarea "iAsau fosforilarea resturilor de treonin, diverse muta!ii aprute la nivelul genelor implicate n biosinteza cazeinelor, formarea legturilor disulfidice ntre resturi de cistein. 'iecare subgrup de cazeine include ntre . "i + varinte genetice diferite, variante ce difer ntre ele prin ) pn la )1 aminoacizi Din punct de vedere structural, cazeinele sunt fosfoproteine sintetizate de celulele epiteliale ale glandei mamare, sub un control multihormonal, sub forma unor particule stabile numite micele de cazein. ceste particule sferice apar n urma agregrii unor particule mai mici, submicele, n prezen!a fosfatului de calciu coloidal. Bicelele de cazein sunt prezente n laptele tuturor mamiferelor, n propor!ii "i mrimi diferite. De e6emplu, la bovine cazeinele reprezint pn la +@7 din proteinele totale n timp ce n laptele uman procentul este mult mai mic, de ma6im 2@7.

Micelii e cazein
"a cum s-a prezentat anterior, cele patru cazeine specifice laptelui alctuiesc particule sferice de dimensiuni variabile, cuprinse ntre .@ "i /@@ nm. $ompozi!ia chimic a acestor micelii este bine cunoscut la diverse specii, n timp ce organizarea structural, chiar dac a fcut obiectul unor diverse studii, este nc doar ipotetic. $unoa"terea e6act a organizrii miceliilor de cazein poate duce la o n!elegere mai bun a fenomenelor care au loc la nivel molecular, n cadrul proceselor de prelucrare a laptelui (pasteurizare, sterilizare, prelucrare n vederea ob!inerii de produse lactate). $onform datelor publicate de Bartin "i 4erou6 (.@@@), primul model tridimensional pentru micelii de cazein a fost propus n anul )*+. de ctre -chimdt "i imediat dup doi ani completat de <alstra. ce"tia propun un model n care proteinele sunt organizate sub forma de submicelii (s), s. "i 9) n timp ce :-cazeina ncon5oar aceste submicelii, conferind stabilitate coloidului. -tructur este deschis "i dinamic, cazeina ma5oritar putnd fi mobilizat n lactoser "i deci susceptibil de a prsi faza coloidal. -tructura interioar a miceliilor este constituit dintr-un amestec proteinofosfocalcic, n care cazeina s) este elementul proteic principal. C-$azeina se gse"te la suprafa!a submiceliilor care sunt legate ntre ele prin intermediul fosfa!ilor de calciu coloidal. C-$azeina are caracter amfipatic avnd o parte hidrofobic care reprezint dou treimi din structura total a C-cazeinei. ceast parte .

hidrofobic este legat prin intermediul captului amino -terminal de -) -, -. - "i cazein precum "i cu fosfatul de calciu. $ealalt parte a C-cazeinei are o grupare $terminal "i este hidrofilic. ceast parte a C-cazeinei, orientat la e6teriorul submiceliului, prezint numeroase grupri hidrofilice datorit componentei glucidice din structura acestei pr!i a C-cazeinei. -ubmiceliile de cazein se formeaz prin intermediul unor interac!iuni hidrofobe, ntre )2 ; .@ de molecule. Dnterac!iunile cele mai puternice se realizeaz ntre moleculele de s)- "i C-cazein, urmate de interac!iunele s) ; cazein, respectiv asocierea ntre ele a moleculelor de s)-cazein. ceste interac!iuni sunt influen!ate de diver"i factori e6terni, n special de temperatur. Eaportul dintre diversele tipuri de cazeine influen!eaz de asemenea mrimea (dimensiunea) miceliilor. stfel, studii e6perimentale au artat faptul c mrimea miceliilor este invers propor!ional cu con!inutul n -cazein "i rmne constant dac se men!in propor!iile ntre s)- "i s.-cazein. ( alt caracteristic important a miceliilor de cazein este proprietatea lor de a fi6a ionii de calciu. $apacitatea de legare a calciului este diferit n func!ie de tipul de cazein (de numrul de resturi de fosfoserin cuprinse n structura lor). stfel, capacitatea cea mai mare apare n cazul s. cazeinelor, urmat de s), "i C cazein (cu capacitatea ea mai redus). Bodificarea con!inutului n fosfat de calciu coloidal per mol de cazein are ca efect cre"terea con!inutului n -cazein, concomitent cu scderea frac!iei de cazein, ceea ce duce la mic"orarea dimensiunilor miceliilor. s1 - Cazeina : -tructura primar a acestei cazeine prezente n laptele de vac a fost elucidat pentru prima dat de ctre Bercier, n anul )*3). Fumrul de aminoacizi ( ) cuprin"i n structura primar variaz de la o specie la alta. stfel, n laptele de vac "i cobai cuprinde )+0G)** n timp ce la "oareci "i "obolani numrul este mai mare, ntre .+@ "i 0@@ . %n cazul laptelui de bovine, molecula acestei cazeine este caracterizat prin trei regiuni hidrofobe distincte ()-11H *@-))0H )0.-)**), regiuni care se regsesc mai mult sau mai pu!in la alte specii. Ba5oritatea cazeinelor s), cu e6cep!ia celor de "obolani, "oarece "i om, nu con!in resturi de aminoacizi cu sulf - cistein sau cistin. - Cazeina : Iste cazeina cea mai hidrofil, aceast proprietate datorndu-se prezen!ei resturilor de prolin. Din punct de vedere structural, catena polipeptidic este format din .@*G.)3 aminoacizi. %n laptele de vac "i cel de porc aceast cazein nu con!ine resturi de cistein sau cistin. 4a toate speciile, -cazeina prezint o structur amfipatic, cu un situs polifosforilat la captul F-terminal. 4a pJ-ul normal al laptelui, captul F-terminal, format din apro6imativ 0@ aminoacizi, este ncrcat puternic negativ n timp ce restul moleculei este hidrofilic, nefiind ncrcat electric.. %ncrcarea negativ este datorat prezen!ei a 3 resturi de acid glutamic respectiv / de serin fosforilat. ceast structur amfipatic e6plic propriet!ile acestei cazeine de a forma agregate micelare n solu!ie. s2 - Cazeina : 0

ceast cazein prezent n laptele de bovine a fost secven!ializat pentru prima dat n anul )*33 de ctre Krignon, lan!ul polipeptidic fiind alctuit din .@3 aminoacizi. pare n lapte n forme diverse, ce difer ntre ele prin nivelul de fosforilare. %n mod normal aceast cazein cuprinde )@ pn la )0 grupri fosfat. ceste grupri sunt prezente n 0 regiuni diferite ale moleculei : regiunea de caten cuprins ntre aminoacizii 3 - 0), regiunea 22-// respectiv regiunea ).*-)10. - Cazeina : - $azeina este o protein glicozilat, eterogen, solubil n prezen! de calciu "i cu o structur diferit de a celorlalte cazeine. #rezint o func!ie dubl, dat de structura primar amfipatic: interac!ioneaz hidrofob cu celelalte cazeine "i n acela"i timp prezint o ac!iune hidrofil, la suprafa!a micelelor, cu rol n stabilitatea suspensiei coloidale. $aptul hidrofilic $-terminal ($B# - Lcasein macro peptideM) este hidrolizat specific de chimozin, ceea ce duce la destabilizarea micelelor, n timp ce captul Fterminal, hidrofob (para-:-cazeina) este insolubil. Proprieti ale cazeinelor $azeinele nu coaguleaz prin fieberea laptelui "i mai mult, ofer protec!ie albuminelor "i globulinelor prezente n lapte, pe care le men!in necoagulate. $oagularea proteinelor se poate realiza par!ial, prin procese de hidroliz n prezen!aa unor enzime proteolitice, sum sunt chimozina (numit "i renin, prezent n stomacul animalelor tinere "i a copiilor) "i pepsina. #rocesul de coagulare se realizeaz n prezen!a ionilor de calciu, cu formarea paracezeinatului de calciu, un produs insolubil ce poate fi digerat ulterior sub ac!iunea unor proteaze, pn la stadiul de aminoacizi liberi. cest proces de coagulare, localizat la nivelul stomacului, este e6trem de important deoarece permite utilizarea eficient de ctre organism a proteinelor prezente n lapte. %n absen!a coagulrii, tranzitul laptelui lichid ar fi mult prea rapid, proteinele neputnd fi hidrolizate pn la stadiul de aminoacizi. $azeinele sunt proteine insolubile n mediu acid, fapt ce e6plic precipitarea lor n condi!iile fermenta!iei lactice (prin fermenta!ie se elibereaz acid lactic, care determin acidifierea laptelui). Destabilizarea miceliilor de cazein produce coagularea laptelui, proprietate intens utilizat n industria laptelui pentru ob!inerea unor diverse variat!i de brnzeturi "i lapte fermentat. Nn alt factor ce poate produce destabilizarea miceliilor de cazein este temperatura. Biceliile de cazein pn la /@-/2@$ au o structur stabil determinat de for!ele ce ac!ioneaz ntre frac!iunile cazeinice (electrostatice "i hidrofobe). 4a temperaturi mai mari de /2@$ este activat procesul de denaturare a proteinele serice, cea mai sensibil la cldur fiind 9-lactoglobulina (datorit legturilor disulfidice e6istente care se transform n grupri ;-J . #rin denaturare, 9-lactoglobulina se asociaz cu cazeina, asociere care este cu att mai puternic cu ct temperatura cre"te atingnd ma6ima la +2-*2@$. Dintre proteine, O-lactalbumina este cea mai stabil la cldur, ea suferind o denaturare complet la temperaturi mai mari de *2@$ cnd poate interac!iona cu 9-lactoglobulina. #rin asocierea acestora se formeaz un comple6, care la rndul su se poate asocia cu :-cazeina din micelele de cazein.

4a laptele tratat termic pn la *@-*2@$ micelii de cazein vor fi ncon5urate de un strat de proteine serice denaturate, ceea ce duce la stabilitatea laptelui. 4a temperaturi mai mari de 32@$ se modific "i echilibrul dintre micelele de fosfocazeinat "i srurile minerale solubile n sensul c fosfatul de calciu coloidal de la suprafa!a micelelor este transformat n fosfat tricalcic , insolubil, care precipit astfel c se produce o srcire a laptelui n sruri de calciu solubil. #roteina cazeinei se denatureaz "i coaguleaz la temperaturi mai mari de )1@@$.

!. Proteinele "olu#ile
#roteinele solubile sunt proteinele prezente n lactoser. ceste proteine sunt acelea care rmn n lapte dup ce s-au ndeprtat lipidele "i dup ce au precipitat cazeinele la pJ izoelectric, de apro6imativ 1./. Dintre acestea 9 -lactalbumina "i O -lactoglobulina sunt biosintetizate la nivelul glandei mamare, n timp ce imunoglobulinele "i albumina seric sunt proteine serice ce se regsesc n lapte. 4aptele de bovine "i colostrul con!in de asemenea componen!i bioactivi minori cum ar fi peptide hormonale "i factori de cre"tere. #eptidele bioactive pot fi generate in vivo prin procese gastrointestinale. desea, eliberarea acestor peptide serve"te la influen!area a numeroase rspunsuri fiziologice ca rezultat al propriet!ilor lor hormonale. ceste peptide pot fi generate si in vitro, prin hidroliza enzimatica. %n laptele roztoarelor, al iepuroaicei "i al cmilelor, se regse"te n lactoser o protein n cantitate important, proteina < # (=he> acid protein ; proteina zerului acid) a crui rol nu se cunoa"te nc. -e regse"te n egal msur n lactoser pe lng proteine, "i lactoferin, lactopero6idaz "i lizozomi care sunt implica!i n protec!ia glandei mamare "i a nou-nscutului mpotriva infec!iilor. P -lactoglobulina este prezent n laptele de la ma5oritatea mamiferelor (rumegtoare, scroaf, iap, delfin, etc.) dar este absent n laptele roztoarelor "i al oamenilor. Eolul su fiziologic nu este bine cunoscutH din contr, se insinueaz un rol la nivelul transportului intestinal al retinolului ( vitamina ) din cauza asemnrii lui de secven! cu proteinele Qretinol-bindingM. 4a oameni, se presupune c aceast protein ar fi cauza alergiilor alimentare la lapte. Din punct de vedere structural, con!ine o caten polipeptidic format din )/. de aminoacizi, n care se regsesc 0 legturi disulfidice. cestea sunt formate ntre resturile de cistein din pozi!iile // ; )/@H ))* ; ).) respectiv )@/ ; ))*. 4a valori de pJ acid, cuprinse ntre 0 "i 3, aceste catene se pot asocia cu formarea unor dimeri. %n laptele de vac, -lactoglobulina reprezint apro6imativ 2@7 din totalul proteinelor din lactoser, respectiv )@7 din con!intul total de proteine prezente n lapte. fost demonstrat faptul c aceast protein e6ist n dou forme diferite, notate cu "i K, diferen!ele dintre acestea fiind determinate genetic. #rin diverse metode de frac!ionare "i izolare s-a demonstrat c varianta este prezent ntr-o concentra!ie mai mare comparativ cu varianta K. P -lactalbumina este o protein esen!ial pentru biosinteza lactozei la nivelul glandei mamare. ceast protein are rolul de a cre"te afinitatea substratului specific 2

),1-galactoziltransferazei, ce catalizeaz formarea lactozei din glucoz "i ND#-galactoz. Datorit rolului su important n sinteza laptelui este considerat un marCer A indice genetic valoros pentru urmrirea produc!iei de lapte la vaci. Din punct de vedere structural este o polipeptid mono-catenar, ce con!ine ).0 de aminoacizi. %n structur apar + resturi de cistein care sunt implicate n formarea a 1 legturi disulfidice. cestea se formeaz ntre moleculele de cistein din pozi!iile / ; ).@H .+ ; )))H /) ; 33 respectiv 30 ; *). pro6imativ )@7 din moleculele de lactalbumin sunt glicoproteine, glicozilarea realizndu-se cu diverse molecule glucidice (manoz, galactoz, fucoz, F-acetil-glucozamin, F-acetil-galactozamin "i acid Facetil neuraminic), ata"ate la un rest de acid aspartic din pozi!ia 11 ( sp11). ( alt caracteristic structural important este faptul c aceste proteine pot lega diver"i ioni metalici, cum sunt ionii de $a.R, Sn.R, Bn.R, etc. P Proteine "olu#ile minore %n aceast categorie sunt incluse diverse proteine "i peptide biologic active, ce apar n propor!ii mai sczute dar sunt strict neesare unei dezvoltri normale a copiilor "i animalelor tinere. Dintre acestea, cele mai importante sunt: albumina seric bovin, .microglobulina, osteopontina, proteospeptona 0 (##0), angiogenina ) "i ., ceruloplasmina, transferina, proteinele de legare a vitaminelor, proteinele de legare a metalelor, glicoproteine, imunoglobline. (riginea acestor proteine este diferit. stfel, albumina seric bovin, proteina de legare a vitaminelor D, transferina, glicoproteina acid ), sunt de origine sanguin, n timp ce osteopontina, ##0, proteina de legare a acidului folic "i ceruloplasmina sunt sintetizate de glanda mamar. T lbumina seric bovin (K- ) este proteina cea mai abundent n snge, reprezentnd apro6imativ 2@7 din totalul proteinelor serice la bovine. %n lapte, s-a estimat c K- reprezint circa ),.7 din totalul proteinelor. Din punct de vedere structural, este format dintr-o caten polipeptidic ce con!ine 2+. de aminoacizi "i se caracterizeaz printr-o stabilitate ridicat, datorat celor )3 legturi disulfidice e6istente. T !acto"erina, cunoscut "i sub denumirea de lactotransferin, este o protein sintetizat n principal de celulele epiteliale ale glandei mamare. -tudii au demonstrat c ea poate s apar "i n alte secre!ii cum ar fi saliva, lacrimile sau sperma. 4a nivelul plasmei sanguine, aceast proteine apar ca produs al neutrofilelor, n cazul proceselor inflamatorii. %n cazul laptelui, concentra!ia variaz n func!ie de stadiul lacta!ie. stfel, n colostru concentra!ia medie este de ),2 mgAml lapte n timp ce n lapte este de apro6imativ @,) mgAml. 4actoferina este important datorit func!iei sale anti-microbiene, biosinteza acestei proteine fiind intensificat n cazul unor infec!ii. 'unc!ia antimicrobian este prezent chiar "i n cazul unor peptide rezultate prin hidroliza lactoferinei, cum este de e6emplu lactofericina. T #munoglobulinele prezente n laptele de vac reprezint un grup heterogen de proteine, caracterizate printr-o mas molecular mare (cuprins ntre )10@@@ "i ) @0@ @@@ Da), din care fac parte Dg8, Dg , DgB. 4a rndul su, imunoglobulinele Dg8 apar n dou subclase diferite, notate cu Dg8) respectiv Dg8.. ceste clase de imunoglobuline izolate din lapte sunt similare, att din punct de vedere structural ct "i func!ional, cu cele izolate din snge sau alte !esuturi. $oncentra!ia acestor imunoglobuline n lapte variaz n func!ie de vrsta "i starea de sntate a animalului, tipul de alimenta!ie, stadiul lacta!iei. /

stfel, n colostru, imunoglobulinele sunt proteinele predominante, reprezentnd 3@ ; +@7 din totalul proteinelor, n timp ce n lapte matur, concentra!ia scade accentuat, a5ungnd la ) ; .7 din totalul de proteine.

In$luena polimor$i"mului genetic a"upra compoziiei %n proteine a laptelui la i&er"e "pecii


$oncentra!ia total a cazeinelor "i propor!ia lor relativ difer de la o specie la alta. -peciile studiate pn acum produc cantit!i mai mici sau mai mari de lapte care se ncadreaz ntre )@ ; .@@ gACg con!inut proteic. 4aptele uman are cel mai sczut con!inut de protein pe cnd laptele de iepure are cel mai ridicat con!inut. #rintre speciile de lapte oaia produce laptele cu cel mai ridicat con!inut de proteine. #e lng marea variabilitate a con!inutului de proteine totale apar de asemenea diferen!e n propor!ia relativ a cazeinelor. stfel n laptele uman 9 cazeina este de departe component principal a frac!iei de cazeine. %n schimb n laptele de iepure cazeina predominant este Os). 4aptele de "obolan, porcine "i bovine con!in apro6imativ acelea"i propor!ii de Os) "i 9 cazeine. -tudiile de genetic "i biologie molecular din ultimele decenii au demonstrat faptul c aceste diferen!e semnalate ntre diverse specii la nivelul proteinelor laptelui se datoreaz unui polimorfism genetic. ?ermenul de polimorfism genetic define"te faptul c proteinele din lapte pot prezenta dou sau mai multe forme genetice determinate de alelele autozomale dominante. u fost efectuate numeroase studii studiile asupra polimorfismului cazeinelor "i albuminei laptelui scopul acestor studii fiind deseori diferit: - eviden!ierea evolu!iei chimic a proteinelor laptelui "i pentru a gsi eventuale asemnri cu alte proteine - pentru a verifica rela!ia dintre diferite specii - pentru a monitoriza varia!iile care au loc n timp sau n spa!iu pentru o anumit popula!ie de animale - pentru a n!elege semnifica!ia biologic a variantelor genetice. #e lng acestea, polimorfismul genetic are mare aplicabilitate n zootehnie "i n industria laptelui. -tudiul polimorfismului genetic poate clarifica eventuale asocieri ntre variante genetice "i caracteristici de produc!ie, eficien! de reproducere "i capacitate de adaptare a bovinelor ct "i detectarea eventualelor influen!e asupra propriet!ilor laptelui nutri!ional "i prelucrarea tehnologic a acestuia. 4ocul genelor de cazein n structura genomului pare s fie aceea"i ntre specii. $ele patru gene sunt situate pe cromozomul / la vaci "i capre, n regiunea cuprins ntre .2@ - 02@ Cb "i sunt aran5ate n ordinea Os) , 9 , Os. "i C. 4a capr secven!a decodat Os) "i 9 cazeina par s fie apro6imativ ). Cb separat "i transcrip!ia concentrat. ceste rezultate au fost confirmate "i la vaci, locul genelor de cazein n structura genomic a fost determinat la fel "i pentru om "i pentru "oareci. $u o gen n plus identic cu O s. la "oarece apar cinci unit!i de transcrip!ie O, 9,U,V "i C. 8enele codificatoare pentru lactalbumin "i -lactoglobulina sunt localizate n cromozomul 2 respectiv )). #rocesul de biosintez a acestor proteine "i reglarea e6presiei genelor mai sunt controlate de un 3

comple6 multihormonal ce cuprinde prolactina, glucocorticosteroizii "i de asemenea insulina, alturi de al!i factori lactogeni cum este hormonul de cre"tere. %n cazul cazeinei : din laptele de vac au fost identificate dou variante genetice, notate de asemenea cu "i K. Warianta genetic prezint n pozi!ia )0/ tirozin iar n pozi!ia )1+ acid aspartic. %n cazul variantei K, pozi!ia )0/ este ocupat de izoleucin n timp ce pozi!ia )1+ con!ine alanin. ceste diferen!e sunt rezultatul muta!iilor aprute la nivelul unei singure baze nucleice din gena :-cazeinei, cele dou alele "i K putnd fi deosebite ntre ele prin prezen!a sau absen!a situsului de recunoa"tere pentru endonucleaza de restric!ie Hind II . Xi n cazul cazeinelor : polimorfismul poate influen!a cantitatea proteinelor prezente n lapte "i deci calitatea laptelui. De e6emplu, laptele provenit de la vacile Jolstein cu genotipul KK al :-caseinei con!in n medie @,)07 mai mult protein dect laptele provenit de la vaci cu alte genotipuri. %n cazul proteinelor solubile este cunoscut faptul c polimorfismul lactalbuminei are un efect func!ional "i este legat de alte polimorfisme genetice ce pot influen!a produc!ia de lapte. %n laptele de vac au fost eviden!iate ). forme polimorfe diferite ale lactoglobulinei, dintre care . apar n mod frecvent "i sunt notate cu respectiv K. cestea difer ntre ele prin . aminoacizi din lan!ul polipeptidic, modificare care apare datorit substituirii a dou nucleotide codificatoare din gena acestei proteine. Bai e6act, acidul aspartic din pozi!ia /1 a formei este nlocuit cu glicocol n forma K "i valina din pozi!ia ))+ n forma este nlocuit cu alanin n forma K. Diverse studii au eviden!iat efectele cantitative pe care le au aceste variante (forme polimorfe) asupra compozi!iei laptelui. lelele K ale proteinei sunt asociate cu cre"teri ale cazeinelor "i lipidelor din laptele de vac. De asemenea laptele de la vacile Jolstein cu genotipul al lactoglobulinei are un con!inut de proteine mai mare dect al altor genotipuri.