Sunteți pe pagina 1din 3

Proteinele

Sunt substane organice macromoleculare formate din lanuri simple sau complexe de aminoacizi; ele sunt prezente n celulele tuturor organismelor vii n proporie de peste 50% din greutatea uscat. Toate proteinele sunt polimeri ai aminoacizilor, n care secvena acestora este codificat de ctre o gen. Fiecare protein are secvena ei unic de aminoacizi, determinat de secvena nucleotidic a ge nei.

Rol
Datorit compoziiei, fiind formate exclusiv din aminoacizi se ntlnesc alturi de ali compui importani de tipul polizaharidelor, lipidelor i acizilor nucleici ncepnd cu structura virusurilor, a organismelor procariote, eucariote i terminnd cu omul.Practic nu se concepe via fr proteine.Proteinele pot fi enzime care catalizeaz diferite reacii biochimice n organism, altele pot juca un rol important n meninerea integritii celulare (proteinele din peretele celular), n rspunsul imun i autoimun al organismului.

Nutriia
Majoritatea microorganismelor i plantelor pot sintetiza toi cei 20 aminoacizi standard, n timp ce organismele animale obin anumii aminoacizi din diet (aminoacizii eseniali).Enzime cheie cum ar fi de exemplu aspartatkinaza , enzim care catalizeaz prima etap n sinteza aminoacizilor lisin, metionin i treonin din acidul aspartic, nu sunt prezente n or ganismele de tip animal.La aceste organisme aminoacizii se obin prin consumul hranei coninnd proteine.Proteinele ingerate sunt supuse aciunii acidului clorhidric din stomac i aciunii enzimelor numite proteaze, proces n urma cruia lanurile proteice sunt scindate (denaturate).Ingestia aminoacizilor eseniali este foarte important pentru sntatea organismului, deoarece fr aceti aminoacizi nu se poate desfura sinteza proteinelor necesare organismului.De asemenea aminoacizii sunt o surs important de azot;unii aminoacizi nu sunt utilizai direct n sinteza proteic, ci sunt introdui n procesul de gluconeogenez, proces prin care organismul asigur necesarul de glucoz n perioadele de nfometare (mai ales proteienele aflate n muchi

Tipuri de proteine
n funcie de compoziia lor chimic ele pot fi clasificate n: Holoproteine cu urmtoarele clase de proteine Proteine globulare (sferoproteine) sunt de regul substane solubile n ap sau n soluii saline:protaminele, histonele, prolaminele, gluteinele, globulinele, albuminele. Proteinele fibrilare (scleroproteinele) caracteristice regnului animal, cu rol d e susinere, protecie i rezisten mecanic:colagenul, cheratina i elastina. Heteroproteinele sunt proteine complexe care sunt constituite din o parte proteic i o parte prostetic; n funcie de aceast grupare se pot clasifica astfel: Glicoproteine

Lipoproteine Nucleoproteine

Solubilitatea proteinelor
Proteinele sunt substane solide, macromoleculare, solubile n general n ap i insolubile n solveni organici nepolari.Unele proteine sunt solubile n ap dar insolubile n alcool, altele sunt solubile n soluii apoase de electrolii, acizi organici. Datorit gradului diferit de solubilitate n diferii solveni, proteinele se pot izola, identifica i separa. Solubilitatea lor depinde foarte mult de legturile care se stabilesc ntre gruprile libere de la suprafaa macromoleculelor i moleculele solventului.La suprafaa macromoleculelor proteice se gsesc grupri libere de tip polar,-COOH, -NH2, -OH, -SH, -NH, grupri cu caracter hidrofil care favorizeaz dizolvarea proteinelor n ap.De asemenea exist grupri de tip apolar, hidrofobe, de regul radicali de hidrocarburi -CH3, -C6H5, -C2H5, care favorizeaz dizolvarea proteinelor n alcool. ns n marea lor majoritate predomin gruprile polare,determinante pentru caracterul hidrofil. n contact cu apa proteinele greu solubile manifest fenomenul de gonflare, datorit tendinei de hidratare datorat gruprilor polare. Gelatina de exemplu se mbib foarte puternic cu apa dnd natere prin rcire la geluri. La dizolvarea proteinelor n ap, are loc fenomenul de formare a coloizilor hidrofili. S-a constatat c n soluii diluate se gsesc macromolecule proteice izolate, iar n cazul soluiilor concentrate se formeaz agregate de macromolecule proteice. Soluiile coloidale ale proteinelor, coaguleaz prin nclzire, prezint efectul Tyndall(dispersia fasciculului de lumin).

Dup cum s-a vzut mai sus lanurile peptidice sunt formate de gruprile carboxil i aminice a aminoacizilor; exist de fapt 2 forme pentru fiecare protein, numite forme de rezonan: una datorat dublei legturi care asigur rigiditatea i nu permite rotaia n jurul axei sale; a doua form de rezonan este dat de unghiul diedru (planul atomilor C'-N-C-C'), (planul atomilor NC-C'-N), (planul atomilor C-C'-N-C)*9+, unghiurile i pot avea diferite valori fiind responsabile de gradul de libertate a proteinelor, controlnd structura tridimensional a lanului proteic. Structura substanelor proteice este nc insuficient cunoscut datorit dinamicitii structurii proteinelor, deoarece ele sunt n permanen supuse unor procese de sintez i de degradare.Pentru evidenierea succesiunii aminoacizilor n structura proteinelor se folosesc 2 metode: Degradarea Edman Prin degradarea Edman se poate identifica o secven de pn la 30 aminoacizi, cu o eficien de 98%/aminoacid.Un alt avantaj ar fi cantitatea de numai 10-100 picomoli de peptid necesari pentru determinare. Degradarea Edman folosete ca reactiv izotiocianatul de fenil care evideniaz selectiv aminoacidul.Grupa amino terminal se adiioneaz la izotiocianat trecnd printr-un derivat de tiouree.Dup ce se trateaz cu un acid slab, aminoacidul marcat sub form de feniltiohidantoin se detaeaz de restul

polipeptidei.Aceasta cu noul su aminoacid terminal poate fi supus la lat ciclu de tratri pentri identificarea urmtoarei grupe amino. Degradarea Sanger are la baz tratarea polipetidei cu fluoro-2,4-dinitrobenzen, avind loc atacul reactivului asupra gruprii amino a aminoacidului N-terminal.Metoda Sanger are dezavantajul degradrii complete a polipeptidei. Exist 4 niveluri (structuri) , care alctuiesc edificiul proteic.

Structura primar
Structura primar este dat de aminoacizii care intr n lantul proteic prin formarea legturilor pepetidice.

Structura secundar
Structura secundar se refer la forma i la lungimea lanurilor polipeptidice, proprieti induse de legturile de hidrogen. Cele mai ntlnite tipuri de structura secundar sunt alpha helixul i lanurile beta.

Structura teriar
Prin intermediul cristalografiei cu raze X s-a dovedit faptul c macromoleculele proteice au o conformaie tridrimensional , realizat de obicei prin intermediul cuplrii mai multor lanuri polipeptidice scurte ntre ele, cuplare care duce la formarea fibrelor proteice;legturile intercatenare pot fi principale sau secundare

Structura cuaternar
structura cuaternar se refer la modul cum se unesc subunitile proteice.Enzimele care catalizeaz asamblarea acestor subuniti poart denumirea de holoenzime, n care o parte poart denumirea de subuniti reglatoare i subuniti catalitice.