Universidade Potiguar - UnP

Disciplina: Bioquímica

Enzimas

Propriedades gerais de uma enzima:

Uma enzima é uma proteína catalisadora. Uma proteína é um polipeptídeo constituído de

aminoácidos, e um catalisador é uma substância que altera a velocidade de uma reação
química. As moléculas nas quais as enzimas atuam são chamadas de substratos, e as
moléculas resultam são produtos. São necessárias enzimas para quase todas as reações
celulares.

Características:

Catalisador  Aumenta a velocidade da reação, diminuindo a energia livre de ativação. A

velocidade de uma reação catalisada vai de 109 a 1012

Diagrama de energia livre de ativação

Especificidade  Uma enzima só reage com o seu substrato.

Condições suaves  Temperatura: 36-42 °C, pH: 7,4 (Neutro) e Pressão: 1 Atm.

Regulada  As enzimas são sempre reguladas por hormônios.

Conceitos básicos:

As enzimas caem em duas classes gerais:

 Simples - contêm apenas radicais de aminoácidos.
 Complexas ou conjugadas – além da parte protéica apresentam uma parte não-
protéica, sendo então chamadas de holoenzimas, sendo apoenzima a parte protéica
e co-fator, coenzima ou grupo prostético a parte não protéica.
Co-fator É todo e qualquer mineral essencial para o funcionamento da enzima.
Coenzima Vitaminas essenciais para o funcionamento das enzimas.
Grupo prostético Mineral ou vitamina ligada covalentemente a enzimas.
Apoenzima Enzima que apresenta apenas a parte protéica.
Holoenzima Enzima completa, apresentando um co-fator, coenzima ou grupo prostético.
Isoenzima Mistura de enzimas que se assemelha que fazem a mesma função.
Metaloenzima Enzima que tem incorporado em sua constituição um íon metálico.

Obs.: As coenzimas diferem dos grupos prostéticos pelo fato de as coenzimas se difundirem para junto e para
longe da enzima durante cada ciclo da reação, enquanto os grupamentos prostéticos permanecem ligados á
enzima. Esta distinção não é absoluta, de vez que um composto serve de coenzima para uma enzima pode
servir de grupamento prostético para outra.
Mecanismos de especificidade:

As enzimas possuem Centro ativo, uma pequena porção de toda proteína. O centro ativo é
responsável pela ligação a substratos e pela operação química nos substratos para catalisar
sua transformação em produtos. Algumas enzimas possuem um centro regulador ou
Alostérico. O Centro alostérico não está no centro ativo ou no local de ligação ao substrato,
mas em outra parte da proteína.

Chave e fechadura A enzima se une com seu substrato numa relação chave e fechadura.
Esse tipo de ligação determina que o sítio ativo da enzima e seu substrato tem formatos que
se completam.

Encaixe induzido Enzimas e substrato que não tem o encaixe certo, a enzima sofre uma
conformação e forma o estado de transição, formando depois um novo encaixe.

Cinética Enzimática:

Cinética enzimática é o estudo das velocidades das reações catalisadas por enzimas. Para
muitas reações químicas, a velocidade é proporcional á concentração de um reagente.

Reações de ordem zero Ações tem 0 de reações

Reações de ordem 1 Ações e reações na mesma intensidade
Reações de ordem Michaelis-Mentem As reações acompanham as ações até determinado
ponto, para daí só manter a reação.

Vmax : Velocidade máxima da reação V0 : Velocidade inicial

Km : Constante de Michaelis-Mentem [S] : Concentração do substrato

Reação de troca simples Quando são ligados dois substratos ao mesmo tempo formando
um produto.
Reação de troca dupla (Ping-pong) A enzima se liga a um substrato, ocorre a reação e
produz o produto, logo em seguida ela reage com outro substrato, ou seja, ela retira algo do
primeiro substrato para reagir com o segundo.

Inibição enzimática:
Reversível Não envolve modificação covalente. Os inibidores atuam, mas a enzima depois
volta.
Irreversível O inibidor reage com uma enzima e forma um complexo estável. Em
conseqüência, a enzima é inativada por um período muito longo, ficando incompativo com o
tempo de vida do organismo.
Competitiva O inibidor e um substrato não podem se ligar simultaneamente á enzima,
porque se ligam as mesmas formas dela. ( Não alteram a velocidade máxima).

Não-competitiva O inibidor pode ligar-se á enzima livre e ao complexo enzima-substrato.

Incompetitiva O inibidor só pode se ligar ao complexo Enzima-substrato.

Controle de Reações:

Enzima limitante Enzima mais lenta, com km maior.

Modulador alostérico Podem ser: Positivo estimula a reação enzimática
Negativo desestimula, ou seja, desacelera a reação
Homotrópico quando o hormônio ativador também for
uma proteína.
Heterotrópico quando o hormônio ativador não for uma
proteína.
ESTUDO DIRIGIDO
1- Conceitue uma enzima utilizando as principais características dela.
Enzimas são proteínas complexas que produzem uma alteração química específica
sobre outras substâncias sem que exista uma alteração sobre si mesma. Sua principal
função é a catálise biológica, alem de reguladoras dessas reações, por isso são
consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.

2- Diferencie coenzimas, cofatores e grupos prostéticos.

Coenzima: compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas que atuam
com a enzima. Cofatores: compostos inorgânicos (sais minerais) que também atuam
com a enzima. Grupos prostéticos: coenzima ou cofator ligado covalentemente à
enzima.

3- O que é uma holoenzima?

É a enzima quando ligada a um grupo prostético, coenzima ou cofator.

4- Diferencie reação de ordem zero, um e Michaelis-Mentem.

Na reação de ordem zero, as ações enzimáticas tem zero de reações, nas reações de
ordem 1, as ações e reações seguem a mesma intensidade e nas reações de ordem
Michaelis-Mentem as reações acompanham as ações até determinado ponto, para
então manter a reação nesse ponto.

5- Qual a importância teórica e prática de se determinar o Km de uma enzima?

Quanto maior o Km de uma enzima, menor será sua velocidade máxima na reação,
isso em teoria é importante para análises em laboratório para depois aplicações
práticas como produção de remédios.

6- Quais são as condições ideais de temperatura, pressão e pH para uma enzima

funcionar?
Para que ocorra uma reação enzimática, o ambiente deve apresentar-se com a
temperatura entre 36-42 °C, o pH em torno de 7,4 (Neutro) e numa pressão à 1 Atm

7- Quais os modelos principais de interação de uma enzima com o seu substrato, para
explicar a especificidade?
Os principais modelos são chave e fechadura e o encaixe induzido

8- Cite e explique os principais tipos de inibições enzimáticas existentes.

Reversível, quando a inibição ocorre e depois se desfaz, irreversível quando a ação
inibidora é tão longa que se torna incompatível com a vida, competitiva quando o
agente inibidor se liga ao sitio ativo da enzima, não permitindo que ela reaja com seu
substrato, não competitiva quando o agente inibidor se liga a enzima em outro ponto
que não seja o sitio ativo, anulando sua reação com o substrato por provocar
modificação na estrutura da enzima e incompetitivo quando o inibidor se liga
diretamente à enzima a ao seu substrato ao mesmo tempo.

9- Os inibidores podem ser usados como venenos ou como medicamentos. Explique.

Um inibidor pode diminuir e até mesmo paralisar uma ação enzimática. Isso é o que
acontece com o veneno de algumas serpentes, que possui um inibidor enzimático que
paralisa enzimas responsáveis pela contração muscular, o que provoca parada
respiratória e cardíaca, caracterizando um veneno letal. Outro tipo de veneno de
serpente causa brusca queda de pressão, o que também leva o indivíduo à morte,
mas, se manipulada em laboratório esse mesmo agente inibidor presente no veneno
serve como remédio para controlar a pressão arterial de quem sofre de pressão alta.

10 - Qual o papel da modulação alostérica nas atividades enzimáticas?

 Um modulador alostérico das enzimas são os homônimos. São substâncias que
reagem com as enzimas controlando sua atividade, servido então como regulador de
atividade enzimática.

11 - O que são metaloenzimas e isoenzimas?

Metaloenzimas são enzimas que para serem ativas requerem um metal à sua
constituição e isoenzimas é um grupo de múltiplas formas moleculares da mesma
enzima que desempenham a mesma reação.