CHIMIA SI BIOCHIMIA

CAVITATII ORALE
Suport Curs
Partea I

COLEGIUL DE TEHNICA
DENTARA
CUPRINS
1. Introducere n biochimie: definiii
generale i noiuni fundamentale
2. Proteine (aminoacizi, peptide,
proteine structur chimic)
3. Heteroproteine : cromoproteine,
nucleoproteine
4. Enzime - clasificare, structur,
mod de aciune,
specificitate,cinetica enzimatica



INTRODUCERE


Biochimia este stiinta care se ocupa cu studiul diferitelor
molecule din celula vie si a reactiilor chimice ale acestora.
Biochimia este stiinta care se ocupa de studiul bazelor chimice
ale vietii.
Celula este unitatea structurala a organismelor si sistemelor vii.
Biochimia este stiinta care se ocupa cu studiul constituientilor
chimici ai celulelor vii si cu reactiile si procesele in care acestea
sunt implicate.
Biochimia se afla la confluenta a 3 mari domenii : Biologia
moleculara si celulara, Imunologie si Genetica, Fiziologie si
Fiziopatologie.

Intrucat viata e strict dependenta de reactii chimice, biochimia a
devenit limbajul comun al tuturor stiintelor biologice.

Obiectivul major : intelegerea deplina la nivel molecular a tuturor
formelor de viata, de la organisme relativ simple (virusi, bacterii) ,
pana la organismul uman.

Starea de sanatate e strict dependenta de un echilibru
armonios intre reactiile biochimice din organism.

Boala reflecta defecte (anomalii) ale biomoleculelor, reactii
sau procese biochimice.

Preocuparea principala a oamenilor de stiinta aflati in slujba
sanatatii populatiei o reprezinta 2 obiective majore :
1. intelegerea si mentinerea starii de sanatate
2. intelegerea si tratamentul efectiv al starii de boala

Interrelatia Biochimie-Medicina se poate descrie ca o cale in
ambele sensuri.

Progresele in biochimie au putut releva si ilumina arii intregi
din medicina si invers, adeseori studierea bolilor a condus la
relevarea unor noi aspecte biochimice care anterior nu
fusesera prospectate.

Utilizarea rationala a variatelor teste de laborator este o
componenta integrala in diagnosticul si tratamentul bolilor.
Dezechilibrele pot fi produse din interior sau exterior.

Una din conditiile principale in mentinerea starii de
sanatate este o dieta echilibrata in anumite principii
nutritive :

Vitamine
Aminoacizi
Acizi grasi, carbohidrati
Minerale
Apa
Cauzele majore ale
bolilor pot fi :
Agenti fizici : trauma, mecanici, temperaturi extreme,
modificarea spontana in presiunea atmosferica, radiatii,
soc electric.
Agenti chimici si farmacologici : compusi toxici, agenti
farmacologici terapeutici.
Agenti biologici virali, bacterieni, ricketsii, fungi, paraziti
Lipsa oxigenului
Genetice : boli moleculare, genetice.
Reactii imunologice
Dezechilibre nutritionale : exces sau deficite nutritionale.
Dezechilibre endocrine : defecte sau excese hormonale.
PRINCIPALELE BIOMOLECULE

Elementele biochimice care compun biomoleculele sunt doar
cateva : C, O, H,N,P,S, apa (70-80% din greutatea celulara)

Grupele functionale : OH, SH, NH
2
, CHO, C=O, COOH

Biomoleculele se gasesc sub forma de MONOMERI care
condenseaza, rezultand BIOPOLIMERI ( 4 clase principale).

1.PROTEINE :

polimeri ai aminoacizilor (majoritatea contin combinatii ale 20
aminoacizi naturali)

sunt reprezentate de componente structurale ale celulei, proteine
plasmatice circulante, enzime, anticorpi, rodopsina, actina, miozina)

aminoacizii sunt legati prin legaturi peptidice

forma si functia proteinei este conditionata de secventa
aminoacizilor

2. CARBOHIDRATI

glucidele sunt polimeri ai monozaharidelor

reprezentantul principal este glucoza

sunt polialcooli cu o grupare aldehidica sau cetonica.

Monozaharidele contin cel mai frecvent 5 sau 6 atomi de C

Monozaharidele se leaga prin legaturi glicozidice

Sunt molecule hidrofobe.


3. LIPIDE

nu sunt polimeri ai acizilor grasi

cele mai multe sunt hidrofobe ( insolubile in apa )

formate esential din alcool si acizi grasi

exista mai multe categorii : fosfolipide, trigliceride, steroli

pot fi si amfipatice, de obicei la nivelul membranelor, unde coexista
grupari hidrofile si hidrofobe.









4. ACIZI NUCLEICI

sunt polinucleotide, conectate prin legaturi fosfodiesterice

monomerii sunt reprezentati de nucleotide: baza azotata-
pentoza- P.






PROCESELE METABOLICE generalitati

Chiar si cele mai simple organisme vii sunt capabile sa sintetizeze mii de
molecule complexe, unice in felul lor. Celulele si organismele vii utilizeaza
energia inconjuratoare pentru a sintetiza principalele pietre de constructie pentru
biomolecule (acizi grasi, monozaharide, aminoacizi).


CALE METABOLICA : este o succesiune de reactii responsabila de:
-sinteza unui compus complex dintr-unul sau mai multi compusi simpli
- degradarea unui compus pana la obtinerea de compusi finali.


Pentru a obtine molecule complexe se cheltuie o cantitate foarte mare de
energie, aceasta fiind obtinuta din degradarea unor alte molecule complexe, cu
recuperarea unei parti din energia stocata.



Catabolism = reactii de degradare prin care molecule mari ( in
care este stocata energia) sunt transformate in molecule mici.
sunt reactii oxidative cu pierdere de electroni
se caracterizeaza prin eliberarea de energie in cursul
reactiei
exemple: glicoliza, ciclul Krebs, beta-oxidarea acizilor
grasi (degradarea acizilor grasi)
Anabolism = reactii de sinteza a macromoleculelor din molecule
(unitati) mai mici.
se caracterizeaza frecvent prin reactii de reducere
(aditie de electroni)
necesita consum de energie ( din ATP, NADH, NADPH,
FADH
2
)
exemple : gluconeogeneza, sinteza acizilor grasi,
sinteza de ADN sau ARN.
Cai amfibolice : sunt succesiuni de reactii in care se intalnesc
deopotriva cai anabolice si catabolice . Exemplu : ciclul Krebs.
PROTEINELE

Definitie : sunt macromolecule formate prin legarea aminoacizilor intre ei prin
legaturi peptidice. Unitatile functionale sunt aminoacizii.
Caracteristici :
1. indispensabile vietii
2.grad crescut de specificitate de specie si de organ
3.grad crescut de complexitate si varietate moleculara.
Functii :
1.structural (in tesuturi, si iau parte si la refacerea lor, in procesul de
cicatrizare)
2.intra in structura enzimelor si a hormonilor
3.formeaza anticorpi (imunoglobuline), cu rol in apararea imunologica
4.mentin echilibrul hidro-electrolitic (reaprtizeaza apa in diferite sectoare)
5.asigura presiunea coloid-osmotica (albumina)
6.transportul gazelor (hemoglobina)
7.tampon (mentin pH- ul constant)
8.transportul unor substante liposolubile ( vitamine, hormoni liposolubili)
9.coagularea sangelui

Prin hidroliza proteinelor rezulta 20 de aminoacizi naturali.

PROPRIETATILE GENERALE ALE PROTEINELOR

1.Solubilitatea : proteinele globulare sunt solubile in apa, iar cele fibrilare
sunt
2. Proprietatile electro-chimice :
- proteinele sunt poliamfoliti
-la pH fiziologic toate grupele COOH si -NH
2
sunt complet ionizate
-migreaza in camp electric (proprietate ce sta la baza separarii lor din
amestecuri electroforeza )
3. Denaturarea : este modificarea proprietatilor biologice si fizico-chimice
sub actiunea diferitilor agenti denaturanti (temperaturi crescute, extreme ale
pH-ului, solventi organici, agenti tensioactivi). Denaturarea poate fi
reversibila sau ireversibila.
4. Activitatea optica este data de prezenta C asimetric din structura
aminoacizilor
5. Greutate moleculara mare
6. Hidroliza proteinelor ( in prezenta de acizi sau baze la cald, sau a
enzimelor proteolitice ) duce la formarea a 20 de tipuri de aminoacizi.


Clasificarea proteinelor :

1.dupa compozitia chimica :
1.proteine simple (formate numai din aminoacizi ) =
holoproteine
2.proteine complexe : formate dintr-o parte proteica si o parte
neproteica (grup prostetic) - heteroproteine
Partea neproteica poate fi : - hem (hemoproteine)
- acizi nucleici (nucleoproteine)
- glucide (glicoproteine)
- lipide (lipoproteine)
- fosfor (fosfoproteine)
- metale (metaloproteine)
2. dupa forma moleculei :
- proteine globulare (albumine, globuline, histone)
-proteine fibrilare (colagen, fibrinogen, keratine, actina, miozina)-
au molecula alungita
AMINOACIZI

Definitie : sunt molecule ce contin in structura o grupare NH
2
si
COOH la acelasi atom de carbon.

Exista 20 de aminoacizi naturali.

Tipul de aminoacizi, secventa lor si orientarea spatiala
dicteaza aranjamentul tridimensional, deci conditioneaza si
proprietatile biologice ale proteinelor.

Clasificare :

1. Dupa structura : - aminoacizi alifatici: Gly, Ala, Val, Leu, Ile
(ultimii trei ramificati)

- aminoacizi aromatici

- aminoacizi cu OH

- aminoacizi cu S


- aminoacizi dicarboxilici (Asp, Glu)
- aminoacizi diamino (Lys, Arg, His)
- iminoacizi Pro (prolina)

2. dupa modul de procurare :

- aminoacizi esentiali (nu pot fi sintetizati in organism, se aduc prin
alimentatie): valina, leucina, izoleucina, fenilalanina, triptofan, lizina,
metionina, treonina.

- aminoacizi neesentiali (pot fi sintetizati in organism)


2. dupa capacitatea de sinteza a glucozei :

- glucoformatori (toti cu exceptia leucinei si a lizinei)
- non- glucoformatori




PEPTIDE

Definitie : molecule formate prin legarea aminoacizilor prin legaturi
peptidice .


Clasificare in functie de numarul de aminoacizi :

-dipeptide ( 2 aminoacizi)
-tripeptide (3 aminoacizi)
-oligopeptide
-polipeptide

GSH (glutation)

Structura : tripeptid : Glu-Cys-Gly


Roluri :

antioxidant (protejeaza membranle celulare impotriva
agentilor oxidanti prin capacitatea de a ceda H si de a
forma glutation oxidat).

protejeaza enzimele tiolice (cu grup SH)

metabolismul xenobioticelor prin conjugare in
prezenta enzimei glutation-transferazei.
TRIPEPTIDE
GLUTATION - GSH : GLUTAMIL
CISTEINIL GLICINA


HOOC- CH- CH2- CH2- CO- NH -CH2- CO- NH-
CH2- COOH

NH2 CH2

SH


Structura glutationului : Glu-Cys-Gly

STRUCTURA PROTEINELOR
Proteinele au o structura polipeptidica .
O proteina poate contine mai multe lanturi peptidice dispuse
rasucit, in zig-zag, in mai multe planuri, consolidate prin legaturi intra
si intercatenare.
Organizarea spatiala a lantului peptidic are loc prin interactiuni
necovalente:
-legaturi de H
-legaturi ionice
-interactiuni hidrofobe.

STRUCTURA PRIMARA :
reprezinta numarul si ordinea (secventa) aminoacizilor din molecula
reda totalitatea legaturilor covalente din molecula
prin studii de secventializare s-a demonstrate ca o proteina are o
structura primara unica, secventa aminoacizilor fiind dictata genetic
inlocuirea unui aminoacid dintr-o pozitie cu altul din alta pozitie duce
la alterari importante in functia proteinei.


STRUCTURA SECUNDARA :

este configurarea spatiala, rezultata din interactiunea gruparilor
CO si NH
sunt structuri ordonate, periodice
imprima proprietatile fizico-chimice ale proteinelor

-helix
-consolidate prin legaturi de H intre gruparile CO si NH, deci intracatenare
-se obtine o structura helicoidala repetitiva (o grupare NH formeaza punte
de H cu gruparea CO de la al-4-lea aminoacid din secventa liniara)
-radicalii R se afla la exteriorul elicei
-se intalneste atat la proteinele fibrilare, cat si globulare.

foaie pliata
- consolidate prin legaturi de H intercatenare
- lanturile polipeptidice se aseaza in foi
- radicalii R se orienteaza alternativ, de o parte si de alta
- se intalneste frecvent la proteinele globulare
STRUCTURA TERTIARA :

-inglobeaza structura secundara si e consolidata de legaturi
necovalente (de H, hidrofobe, ionice) si disulfidice, intre radicalii R
ai aminoacizilor

-defineste structura tridimensionala a proteinelor si e
caracteristica proteinelor globulare.

STRUCTURA CUATERNARA:

-apare ca un nivel superior de organizare la proteinele formate
din 2 sau mai multe lanturi polipeptidice (monomeri) identice sau
diferite, stabilizata prin aceleasi legaturi ca la structura tertiara
(ex. hemoglobina).


1.Cromoproteine
2.Nucleoproteine



CROMOPROTEINE

Definitie : Cromoproteinele sunt proteine complexe formate dintr-o parte
proteica si o parte neproteica care absoarbe in spectrul vizibil.


Clasificare :
cromoproteine porfirinice :
-au grup prostetic porfirina
-se mai numesc hemoproteine
-pot transporta gaze sanguine (hemoglobina si mioglobina) sau electroni
(citocromi)

cromoproteine neporfirinice: se mai numesc flavinice (grupul prostetic e
derivat din riboflavina. Transporta H
+
.
HEMOGLOBINA Hb


Structura :
1. - este o proteina tetramer, formata din 4 subunitati (monomeri).
2. - are 2 parti :
- hem (partea neproteica)
- globina (partea proteica)-formata din 4 lanturi peptidice
de tip ,, sau , asezate 2 cate 2 identice.
3. O molecula de hemoglobina are 4 nuclei hem si 4 lanturi de globina (2
cate 2 identice)



HEMUL

- are un ion de Fe
2+
legat de protoporfirina (legaturi duble conjugate).

- Protoporfirina este formata din 4 inele pirol, legate prin punti metinice (-
CH=). Fiecare inel are cate 2 substituienti : -CH
3
, -CH=CH
2
, -CH
2
-CH
2
-
COOH

- Fierul este bivalent si are 6 legaturi : 4 cu N din nucleul de pirol (2
covalente, 2 coordinative), 1 cu O
2
si 1 cu globina.

- Legatura intre Fe si globina se face prin Fe, si resturile propionil

- 1 mol de hemoglobina leaga 4 molecule O
2
( cu afinitate diferita).

- Hemoglobina are 2 forme : T(tensionata) = deoxihemoglobina si R
(relaxata) = oxihemoglobina.

- Oxigenul este transportat la tesuturi de catre hemoglobina, prin legarea
foarte puternica la Fe din hem, formand oxihemoglobina (OxiHb).

- CO
2
din tesuturi e transportat de hemoglobina la plamani, legat la
gruparile NH
2
libere din globina.

GLOBINA

are 4 lanturi polipeptidice ,, sau , asezate 2 cate 2 identice.
Lanturile polipeptidice se orienteaza in spatiu, formand o cavitate in care se
gaseste hemul


FUNCTIILE HEMOGLOBINEI :

functie tampon (mentinerea constanta a pH-ului sanguin)
functie de transport a gazelor respiratorii (O2 si CO2)


HEMOGLOBINE FIZIOLOGICE : Hb A
1
(2, 2)- 97%
Hb A
2
(2, 2)- 2%
Hb F

(2, 2)- 0,1%

HEMOGLOBINE PATOLOGICE
1. Modificare la nivelul hemului : Methemoglobina apare prin oxidarea
fierului ( Fe
2+
Fe
3+
)
MetHb-emia este o situatie patologica, in care concentratia de
methemoglobina este > 0,5-1%
Cauze : exces de substante oxidante sau deficit de methemoglobin-
reductaza

2. Modificari ale globinei :
Calitative : deletie sau inlocuirea unui aminoacid cu altul ( ex :
hemoglobina S, Hb H)
Cantitative : thalasemii

COMBINATII ALE HEMOGLOBINEI :

FIZIOLOGICE : oxihemoglobina (Hb+ O
2
)
carbhemoglobina (Hb + CO2)

PATOLOGICE : Hb + CO carboxihemoglobina
CITOCROMII

Definitie : citocromii sunt hemoproteine complexe (partea neproteica este
hemul) cu rol in transportul electronilor in lantul respirator din mitocondrii.

Clasificare : a
1
, a
3,
b
1
, b
5
, P
450
, c
1
, c

Valenta fierului variaza fiziologic (din bivalent in trivalent si invers)

Ordinea citocromilor in lant este: cit b c
1
c a a
3


Ultimul citocrom din lant, cit a
3
(are si cupru), poate ceda electronul direct la
O
2
(citocrom oxidaza)





NUCLEOPROTEINE

Definitie : sunt heteroproteine care au 2 parti : o parte proteica formata din
proteine cu caracter bazic numite histone si o parte neproteica formata din acizi
nucleici (ADN si ARN).

Sunt componente ale nucleului celular dar se gasesc si in citoplasma, legate de
ribozomi.

Prin hidroliza se elibereaza acizi nucleici si proteine bazice.
Un nucleotid se formeaza din: nucleozid + fosfat.

Un nucleozid se formeaza din: baza azotata + pentoza (riboza in ARN sau
dezoxiriboza in ADN).

Bazele azotate sunt heterocicli aromatici ce contin azot, si pot fi purinice sau
pirimidinice.
Bazele purinice sunt adenina si guanina:



Bazele pirimidinice sunt citozina, timina si uracilul :

Baza
azotata
Nucleozid Nucleotid
Adenina Adenozina AMP, ADP, ATP
Guanine Guanozina GMP, GDP, GTP
Citozina Citidina CMP, CDP, CTP
Timina Timidina TMP, TDP, TTP
Uracil Uridina UMP, UDP, UTP
Nomenclatura : numele fiecarui nucleotid este derivat de la baza
azotata care intra in constitutie.









Exemplu : ATP (adenozin-trifosfat):



Importanta nucleotidelor :

Intra in constitutia acizilor ribonucleici si dezoxiribonucleici
Au rol in procesele de biosinteza a glucidelor (UTP), lipidelor (CTP)
Sunt substante macroergice, indeplinind rolul de donori universali de energie.



1.Notiuni descriptive ale
biomoleculelor
2.Glucide
3.Lipide
4.Proteine

Glucidele
Glucidele pot fi impartite in mai multe categorii:
Monozaharide
Dizaharide
Oligozaharide
Polizaharide
Monozaharidele sunt molecule formate din C, H si O. Sunt polialcooli cu o grupare
aldehidica (aldoze) sau o grupare cetonica (cetoze).
Cele mai multe dintre ele au formula generala C
n
H
2n
O
n
.
Clasificare: Trioze, Tetroze, Pentoze, Hexoze
Pentoze : riboza si dezoxiriboza .
Hexozele : glucoza (G), galactoza (Gal), manoza , fructoza (F).

Lipide

Lipidele se clasifica in trei categorii:
Trigliceride (grasimi neutre sau triacilgliceroli)
Fosfolipide
Steroizi
Trigliceridele pot fi saturate, mononesaturate sau polinesaturate. Acesti termen arata
gradul de saturare in hidrogen a acizilor grasi.

- Acizii grasi saturati:
Intr-un acid gras saturat, toate legaturile intre carboni sunt legaturi simple (nu
exista legaturi duble)..
- Acizii grasi mononesaturati:
Un acid gras mononesaturat contine o singura dubla legatura carbon-carbon.
- Acizii grasi polinesaturati :
Un acid gras polinesaturat contine mai multe legaturi duble.


ENZIME
1. Definitie
2. Structura
3. Clasificare
4. Cinetica



ENZIME

Enzimele (biocatalizatori), sunt catalizatorii reactiilor din organismele vii.
Clasificarea enzimelor:

Nr
.
Clasa si subclasa Reactii catalizate
1.
Oxidoreductaze :
-Dehidrogenaze
-Oxidaze
-Reductaze
-Peroxidaze, Catalaze
-Hidroxilaze
oxidoreducere
2.
Transferaze :
-Transaldolaze si transcetolaze
-Acil-, metal-,glicozil- si amino-transferaze
-Fosfotransferaze - Kinaze
Transefrul unei grupari
de la un donor la un
acceptor
3.
Hidrolaze :
-Esteraze
-Glicozidaze
-Peptidaze
-Fosfataze
-Tiolaze
-Ribonucleaze
Hidroliza
4.
Liaze :
-Decarboxilaze
-Aldolaze
-Hidrataze
Scindarea nehidrolitica a
unei legaturi covalente,
eliminare de CO
2
, NH
3
, apa
5.
Izomeraze :
-Racemaze
-Epimeraze
-Izomeraze
-Mutaze
Izomerizare
6.
Ligaze :
-Sintetaze
-Carboxilaze
Formarea unei noi legaturi
covalente (de regula, cu
consum de ATP)

Denumirea enzimelor: numele substratului + numele reactiei catalizate +
sufixul aza

Structura si clasificarea enzimelor: enzimele sunt proteine specializate,
clasificate in :
Enzime simple
Enzime complexe, formate dintr-o parte proteica numita apoenzima si o
parte neproteica, numita coenzima (forme biologic active ale vitaminelor
hidrosolubile, metale, etc.)

Activitatea catalitica :
Molecula asupra careia actioneaza enzima se numeste substrat, iar cea care
rezulta din reactie, produs .
Substratul se leaga doar la o portiune din enzima, centrul activ sau centrul
catalitic.
situsul activ : un grup de aminoacizi, de pe suprafata apoenzimei care
determin activitatea acesteia (aminoacizii pot fi la distan in cadrul structurii
primare dar apropiati n structura tertiara).
situsul allosteric: exist la unele enzime dar difera de situsul activ -este
un situs de legare a unor molecule mici, care determina o modificare a afinitatii
de legtur a substratului.








Cinetica enzimatica: se ocupa cu studiul vitezei enzimatice si a factorilor care o
influenteaza.
E + S ES P+E

Factorii care inflenteaza activitatea enzimelor sunt :
Temperatura: viteza de reactie creste cu cresterea temperaturii si este maxima la o
temperatura de 37 C, dupa care, odata cu depasirea unor limite de temperatura, prin
denaturare, viteza scade pana la oprirea completa.

pH-ul : viteza de reactie este maxima la un pH optim, care reflecta pH-ul locului unde
actioneaza enzima in vivo.

Concentratia enzimei: pentru o concentratie constanta de substrat, viteza de reactie este
proportionala cu cantitatea de enzima.

Concentratia substratului (ecuatia Michaelis-Menten): viteza este proportional in orice
moment cu concentratia ES si este maxima cand toata enzima se afla sub forma de
complex ES; KM arata afinitatea E pentru S (relatie invers proportionala)






SPECIFICITATEA ENZIMELOR

Specificitate de substrat
Specificitatea de substrat a enzimelor reflecta abilitatea unei enzime de a distinge
intre unul sau mai multe substrate si este rezultatul interactiunii enzima-substrat.
Specificitatea absoluta: enzimele actioneaza asupra unui singur substrat
Specificitate de grup : enzimele actioneaza asupra unui anumit tip de legatura
si catalizeaza un grup restrans de substrate (similare ca structura)
Stereospecificitatea : enzimele actioneaza numai asupra unui stereoizomer sau
determina formarea numai unui anumit stereoisomer

Specificitate de reacie
Definiie: capacitatea fiecrei enzime de a cataliza un anumit tip de reacie
proprietate ce st la baza clasificrii enzimelor
OXIDO-REDUCTAZE: enzime ce catalizeaz reacii de oxido-reducere
TRANSFERAZE: catalizeaz transferul unei grupari de la o molecul la alta
HIDROLAZE : enzime ce catalizeaz reacii de hidroliz
LIGAZE : enzime ce catalizeaz legarea substratului cu formare de noi legturi
LIAZE : enzime ce catalizeaza ruperea unor substrate (fr ajutorul apei)
IZOMERAZE: enzime ce catalizeaz reacii de izomerizare.

CHIMIA SI BIOCHIMIA
CAVITATII ORALE
Suport Curs

Partea II - Metabolismul glucidic,
lipidic, proteic


COLEGIUL DE TEHNICA DENTARA
METABOLISMUL GLUCIDIC


1. CI GENERALE DE METABOLIZARE ALE GLUCIDELOR

Dupa digestia glucidelor alimentare si absorbtia monozaharidelor rezultate sub actiunea
enzimelor continute in sucurilor digestive (amilazele salivare si pancreatice,
dizaharidaze), moleculele de G circula prin fluidul sanguin catre celulele consumatoare.

Condiiile ca glucoza s se metabolizeze sunt:

1. Traversarea membranei celulare i ptrunderea glucozei n interiorul celulei
(acest lucru este dependent de insulin, cu excepia celulei hepatice care este permeabil
pentru glucoz).

2. Fosforilarea glucozei (se formeaza G-6- P , care, prin incarcare electrica, nu
mai poate parasi celula si urmeaza caile metabolice).


Cile de metabolizare ale glucozei (G-6-P):

1.Glicoliza (cu formare de acid piruvic sau acid lactic)
2.Glicogenogeneza
3.Calea pentoz-fosfailor (cu formare de pentoze)
4.Sinteza acidului glucuronic


GLICOLIZA


GLICOLIZA reprezint procesul de degradare al glucozei, are loc n
citoplasm.
Se poate desfura n prezena sau n absena oxigenului astfel nct produsul
final este diferit : fie piruvat(+O
2
), fie lactat (-O
2
)

Principalul scop al glicolizei l reprezint producerea de energie.

Glicoliza poate fi impartita in doua etape:
1. Consumatoare de energie (de la G la trioz-fosfati)
2. Formatoare de energie (de la trioz fosfati pana la piruvat sau
lactat)

GK isomerase PF
1
K aldolase
G G-6-P F-6 P F-1,6-P2

GA- 3P + DHAP


ATP ADP ATP ADP
X 2

(+6ATP)
GA3PDH NADH
-1ATP -1ATP
1,3 DPG
1,3 DPGK ATP +2ATP
3 PG
+2ATP Mutase
2 PG
LDH Pyruvate K
Lactate Pyruvate PEP
NADH+H NAD ADP ATP
n aerobioz glicoliza se oprete la piruvat, NADH generat n reacia
gliceraldehid-3fosfat parcurge lanul respirator (O
2
este disponibil)
genernd 23 molecule de ATP.
In anaerobioza, NADH este fortat sa cedeze protonii unui substrat
nesaturat, singurul capabil sa-i preia fiind piruvatul, care astfel se
reduce, generand lactat (in reactia LDH).


Importana glicolizei:
Prin glicoliz rezult energia de care celula are nevoie
Din intermediarii glicolizei, se pot genera alte molecule: aminoacizi,
lipide, carbohidrati.

Reglarea Glicolizei
Prin reglarea unui proces se nelege reglarea enzimelor din procesul respectiv .
n glicoliz particip 2 tipuri de enzime:
1)Enzime care catalizeaz reacii n ambele sensuri (reacii reversibile)
2)Enzime care catalizeaz reacii ntr-un singur sens(reacii ireversibile)
Reglarea glicolizei reprezint reglarea enzimelor specifice (cele care catalizeaz
reaciile ireversibile):
-GK( glicokinaza)
-PFK(fosfofructokinaza)
-PirK(piruvatkinaza)
Aceste enzime sunt reglate prin factori alosterici i hormoni.
Factorii alosterici realizeaz un control calitativ asupra enzimelor, controlnd viteza de
reacie, iar hormonii un control cantitativ,controlnd sinteza enzimei.




METABOLISMUL ACIDULUI PIRUVIC




Acidul piruvic rezultat din glicoliz poate urma 4 ci :

1. Carboxilare (pir.carboxilaza) OAA
2. Decarboxilare oxidativa (pir DH) Acetil CoA
3. Reducere (LDH) Acidul lactic
4. Transaminare (GPT) Alanina
REGLAREA GLICEMIEI

Pe lng hormoni i factorii alosterici care controleaz enzimele
implicate n cile metabolice legate de glucoz mai intervine i
controlul celular ( ficatul i rinichiul).
Ficatul prin cele dou enzime GK i G-6-P-aza se comport ca un
consumator de glucoz cnd e prea mult sau ca un donator (G-6-P-
aza) cnd atunci cnd avem nevoie.
Rinichiul n mod normal reabsoarbe total ntreaga cantitate de glucoz
prin tubii renali.Dac este depit valoarea prag de eliminare a
glucozei n urin (1,7-1,8) este depit capacitatea de reabsorbie,
se reabsoarbe parial glucoza prin tubii renali, iar o parte se elimin prin
urin(glucozurie).
METABOLISMUL LIPIDIC


CUPRINS
METABOLISMUL LIPIDIC


1. Metabolismul AGS, AGN (sinteza, degradare)
2. Metabolismul TG
3. Metabolismul colesterolului
4. Lipide plasmatice
5. Tulburari ale metabolismului lipidic
DEGRADAREA ACIZILOR GRAI SATURAI
Degradarea acizilor grai saturai se realizeaz prin oxidare
rezultnd numeroase molecule de acetil - SCoA care intr n Ciclul
Krebs, astfel se formeaza coenzime reduse, care, prin parcurgerea
lanului respirator duc n final la formarea de ATP.
Procesul de oxidare are loc prin scindarea (ruperea) succesiva a
unitatilor de cte 2 atomi de C din lanul de acizi grai rezultnd
numeroase molecule de acetil SCoA.
AG trebuie s fie activai n vederea oxidrii. Procesul de oxidare are
loc n mitocondrie dar activarea AG (pregatirea lor pentru degradare)
se desfoar n citoplasm.
Etapele degradarii AG:
o Activarea AG (citoplasma)
o Transportul AG activati din citoplasma in mitocondrie
o Beta oxidarea (degradarea propriu-zisa, in mitocondrie)


Transportorul specific prin membrana mitocondrial l reprezint
carnitina.
Pentru degradarea AG saturai intr n aciune o translocaz, ce
are dou enzime specifice (carnitil- acil- transferaze, pe fata
externa si interna a membranei mitocondriale)
Procesul de oxidare propriu-zis se desfoar prin repetarea
unor cicluri de 4 reacii de: dehidrogenare (oxidare), hidratare,
din nou dehidrogenare i rupere a unitilor de 2 atomi de C
(tioliza).





OXIDAREA ACIZILOR GRAI CU NUMR
PAR DE ATOMI DE C

In procesul de beta oxidare se repeta urmatoarele
reactii:

1. Reactie de dehidrogenare FAD dependenta
2. Reactie de hidratare
3. Reactie de dehidrogenare NAD dependenta
4. Ruperea unitatilor de doi atomi de carbon,
catalizata de o tiolaza

Dupa beta oxidare, acetil-SCoA este supusa
metabolizarii in ciclul Krebs, fiecare molecula
generand 12 mol ATP, sau poate urma alte cai
metabolice (ex. formarea de colesterol)

R- CH
2
- CH
2
- CO SCoA

FAD
acil DH
lan respirator
FADH
2
2 ATP


R- CH= CH- CO SCoA

2
- transenoil
Hidratare
+ H
2
O


R- CH- CH
2
- CO SCoA
OH
hidroxi-acil

hidroxi-acil DH NAD

lan respirator
NADH + H
+
3 ATP

R- CO- CH
2
- CO SCoA
ceto-acil
HSCoA
tiolaz

CH
3
- CO SCoA

R- CO SCoA Ciclul Krebs

......se repet procesul de
oxidare (4 reacii)

tiolaz
CH
3
- CO- CH
2
-CO SCoA 2 CH
3
- CO SCoA
Acetil acetic HSCoA
SINTEZA ACIZILOR
GRAI
Sinteza AG reprezint un proces activ cu rol n stocarea rezervelor
energetice.
Capacitatea de depozitare a glucozei sub form de glicogen este
redus pentru organism. Deci, glucoza n exces, peste necesitile
imediate, este transformat n acizi grai (AG) care vor fi apoi
depozitai sub form de TG n esutul adipos.
Biosinteza AG saturai are loc in citoplasma (sintez de novo) si
conduce n final la acidul palmitic de la care se pot obine apoi prin
elongare (in alt compartiment celular), ali acizi grai saturai (AGS),
sau acizi grai nesaturai (AGN) prin procese de desaturare.
Sinteza acidului palmitic este un proces intens reductiv (dependent
de NADPH
2
) i consumator de energie.
Se tie c acetil SCoA nu difuzeaz prin membrana mitocondrial.
Transportul acetil SCoA obinut n mitocondrie din acidul piruvic
(produs final al glicolizei) se va face spre citoplasm prin
intermediul CITRATULUI (rezultat in urma cuplarii acetil SCoA cu
OAA).

SINTEZA ACIDULUI PALMITIC (C
16
)

Are loc aciunea unui complex enzimatic : AG-sintetaza format din
mai multe componente (sapte enzime catalitice si una
transportoare ACP acyl carrier protein). Precursorul acidului
palmitic este acetil SCoA rezultat din degradarea glucozei.

METABOLISMUL TRIGLICERIDELOR (TG)

Organismul dispune de rezerve, ca de exemplu rezerva de AG i energie,
coninute la nivelul esutului adipos. TG din organismul uman pot fi :

- exogene - degradate prin digestie la nivelul intestinului i
transformate n monogliceride, digliceride, glicerol, acizi grai , material de
resinteza ulterioara a TG n enterocit

- endogene - sintetizate n ficat i esut adipos, dar si in enterocit prin
resinteza din TG exogene


TG din esutul adipos sunt depozitate, iar cele din ficat si intestin
sunt exportate ctre celelalte esuturi cu ajutorul unor lipoproteine
plasmatice - VLDL si rspectiv chilomicroni.

Biosinteza trigliceridelor (TG)
La nivelul intestinului , precursorul pentru trigliceride este
monogliceridul iar n ficat i esut adipos, precursorul este glicerol-fosfat.
TG resintetizate n mucoasa intestinal sunt exportate cu ajutorul
lipoproteinelor specifice - chilomicroni, cele din ficat prin intermediul altor
lipoproteine VLDL, pe cnd cele din esut adipos sunt depozitate.
Ficatul dispune de un echipament enzimatic activ, care conduce la
activarea glicerolului cu ajutorul glicerolkinazei rezultnd glicerolfosfat.
Acesta poate obine glicerol- fosfat pentru sinteza trigliceridelor n dou
moduri:
Fie prin captarea glicerolului din snge i activarea lui cu ajutorul
glicerol-kinazei, enzim prezent n ficat
Fie prin intermediul DHAP obinut din glucoz
Acizii grai ncorporai n trigliceridele hepatice pot proveni din acizi
grai liberi (captai din plasm) sau din sinteza acizilor grai la nivel
hepatic (din glucoz).
Ficatul nu depoziteaz TG, acestea vor fi secretate si transportate n
plasm sub form de lipoproteine cu densitate mic (VLDL) spre
esuturile extrahepatice.

n intestin
Precursorul este 2 - monoacil - glicerol - 2 - MAG (2 MG)
Dup resintez, trigliceridelor intestinale mpreun cu fosfolipidele, colesterolul liber i
esterificat i cu proteine specifice sunt ncorporate n chilomicroni i trecute n circulaie
, fiind transportate ctre esuturile consumatoare.
n ficat
Hepatocitele conin glicerol kinaza care este foarte activ i este o enzim
dependent de consumul energetic (ATP).




Hepatocitele au coninut mare de glicerol-kinaz, ce l transform n glicerol-fosfat.

TG din ficat sunt ncorporate n lipoproteine sub form de VLDL, pentru a putea fi
transportate spre esuturile extrahepatice, consumatoare de acizi grai (respectiv
energie).

Precursor este glicerol - fosfat

n esut adipos

Precursor este glicerol - 3 - fosfat (acelasi ca si in ficat) iar
sursa de Gl-3-P o reprezint exclusiv glucoza pentru c esutul adipos
dispune de rezerve foarte mici de glicerol-kinaz.

Metabolismul glucidic n adipocit e dependent de insulin, iar
acizii grai necesari sintezei de trigliceride vor fi obinui tot din glucoz,
cantiti mici provenind i din lipoproteine plasmatice : chilomicroni sau
VLDL.

TG sintetizate la acest nivel sunt ulterior depozitate (nu mai sunt
exportate ca cele din ficat sau intestin).
Lipoliza - degradarea TG

Grsimile din esutul adipos sunt hidrolizate n vederea mobilizrii
depozitelor de energie; hidroliza este catalizat de lipaze specifice care rup
legturile ester elibernd AG.

Degradarea trigliceridelor are loc :
1. n intestin (n lumen; TG - lipaza - lipaza pancreatic a crei activitate
depinde de acizii biliari).
2. sub aciunea lipoprotein lipazei pentru cele coninute n lipoproteine i
care circul n snge, cu eliberarea de acizi grai i glicerol.
3. n adipocit (sub aciunea lipazei hormon sensibil- LHS)


COLESTEROLUL

Principalul steroid al organismului, ce se gsete la nivelul creierului
i membranei interne a mitocondriei. Colesterolul din membranele
celulare este liber, sub forma neesterificat. Sub form esterificat
se gsete n lipoproteinele celulare i cele plasmatice.
Se sintetizeaz n ficat i intestin (cel mai activ) i n cantiti mici n
corticala suprarenal.
Este precursor pentru (conduce la formarea de):
- vitamina D
3

- acizi biliari
- hormoni steroizi

Concentraia plasmatic a colesterolului variaz ntre 140-200
mg/100ml


BIOSINTEZA COLESTEROLULUI

Sinteza are loc n compartimentul citoplasmatic i microzomal (microzom= reticul
endoplasmic ncapsulat).
Se pornete de la acetil CoA, provenit din metabolismul glucidic, acizi grai,
aminoacizi.
Donatorul de energie este NADPH
2
provenit din calea pentoz-fosfailor.

Etape : 1.Sinteza mevalonatului (din condensarea mol de acetil SCoA)

2.Sinteza unitilor izoprenoide(C
5
)

3.Condensarea unitilor izoprenoide scalen (molecula liniara, C30)

4.Ciclizarea scalenului lanosterol

5.Transformarea lanosterolului colesterol (C27)
LIPIDE PLASMATICE


Lipoproteinele plasmatice reprezint forma de transport a lipidelor prin
snge, si sunt constituite din complexe ce contin lipide si proteine, numite
apoproteine..

Au rol n :
- transportul TG alimentare i cele sintetizate endogen pn la
locul de depozitare de unde vor fi consumate ulterior.

-transportul colesterolului exogen i cel sintetizat n ficat spre
esuturile extrahepatice i invers.

-rol n reglarea proceselor metabolice
Compoziie:

Lipidele plasmatice sunt alctuite din :
Lipide: TG, fosfolipide, colesterol liber, colesterol esterificat +
proteine (apoproteine ce reprezint componenta amfipatic a
lipidelor plasmatice cu rol n recunoaterea receptorilor celulari,
unele dintre ele fiind i activatori ai enzimelor).
Separarea lipidelor plasmatice se poate face fie prin
ultracentrifugare, fie prin electroforez.

Lipidele plasmatice se clasific n:
HDL - lipoproteine cu densitate mare
LDL- lipoproteine cu densitate mic
VLDL- lipoproteine cu densitate foarte mic
Chilomicronii care nu migreaz

CHILOMICRONII

Chilomicronii reprezint forma de transport a TG alimentare (care cresc n
snge dup un prnz bogat n grsimi ).

Chilomicronii au un coninut crescut de lipide (98%) i doar 2% proteine. Au
dimensiuni mari i dau un aspect lactescent plasmei, refractnd lumina.
Apoproteinele specifice sunt ApoA si ApoB48.

Se sintetizeaz n intestin din TG alimentare, iar dup sintez trec n plasm
unde i modific compoziia. Apar n numr mare n plasm dup o
alimentaie bogat n lipide i dispar dup 6-7 ore din snge determinnd un
aspect clar al plasmei.

Chilomicronii sunt hidrolizai n prezena LPL (lipoprotein lipaza) rezultnd
monogliceride, care mai departe se transform n acizi grai i glicerol.

LPL se afl pe suprafaa endoteliului vascular ancorat prin GAG, iar
heparina stimuleaz eliberarea enzimei n plasm. LPL se gsete n cantiti
crescute n esut adipos, miocard, muchi scheletic, glande mamare.
VLDL

VLDL este sintetizat n ficat i este alctuit n proporie de 85 - 95% din
lipide din care aproximativ 60% TG. Rolul principal este de a transporta
TG sintetizate sintetizate in ficat spre esuturile extrahepatice. Are n
componen apoproteine de tip Apo E i ApoB100.

VLDL crete n plasm dup consum crescut de glucide (care ulterior
prin glicoliza furnizeaza elemente necesare sintezei de lipide)

n foame prelungit, inaniie i diabet zaharat creste cantitatea de VLDL
in sange deoarece are loc o sintez crescut de TG din acizii grai liberi.
LDL

LDL este o lipoprotein alctuit n proporie de 75-80% din lipide , se
sintetizeaz n plasm din VLDL dup ndeprtarea TG i mbogirea cu
colesterol. Se gsete n plasm dimineaa dup un post de 8-10 ore i
contine 70% din colesterolul total plasmatic. Aceste lipoproteine (numite si
beta lipoproteine) sunt formate din lipide i proteinele Apo B100.

Rolul este de a furniza colesterol diverselor esuturi, favoriznd in acest
fel ateroscleroza (prin potentialul de depunere in exces a acestor lipide pe
peretele vascular, sub forma de placute de colesterol, numite ateroame).
HDL

HDL sunt alctuite n proporie de 50% de proteine, numeroase
fosfolipide i o cantitate mare de colesterol ( aproximatic 30% din
colesterolul plasmatic). Conin Apo A (major), dar i Apo C, D, E. Nu
conin Apo B.

Se sintetizeaz n ficat i sunt de dou feluri:
HDL nscnde (au form discoid, un dublu strat lipidic i conin
Apo A, Apo E).
HDL mature (ce conin un miez hodrofob cu colesterol esterificat,
si colesterol preluat din esuturi i alte lipoproteine- chilomicroni n stratul
superficial).

Are rolul de a extrage colesterolul din esuturi favoriznd
metabolizarea acestuia i deci reducerea nivelului sau plasmatic, protejand
astfel mpotriva aterosclerozei. Pe suprafaa HDL se afl o enzim LCAT
(lecitin colesterol acil transferaz, deasemeni utila in rducerea nivelului
colesterolului liber, deci cu rol antiaterosclerotic).


Tulburri ale metabolismului lipidic

Obezitatea apare datorit depunerii anormale de trigliceride i se manifest cu creterea n
greutate a organismului, datorit creterii cantitii esutului adipos
Complicaiile ce pot aprea sunt cel mai frecvent diabetul i ateromatoza.
Ateroscleroza se datoreaz depunerilor de colesterol la nivelul pereilor arterelor.
Creterea nivelului plasmatic al lipoproteinelor VLDL i LDL favorizeaz meninerea
colesterolului n circulaie timp ndelungat ceea ce favorizeaz apariia aterosclerozei. Un nivel
ridicat de lipide serice se coreleaz cu incidena bolilor coronariene i ateroscleroz la om.
Consumul n diet de acizi grai nesaturai determin formarea esterilor de colesterol mult mai
uor metabolizabili.
Diabetul zaharat reprezinta nu doar o alterare a metabolismului glucidic ci si a celui lipidic,
determinata de degradare accelerat a lipidelor, acizii grai eliberai din depozite fiind degradai,
conducand la sinteza crescuta de corpi cetonici sintetizai n ficat si eliminricrescute ale acestora
n urin.
Ficatul gras reprezinta o situatie patologica in care grasimea formata in hepatocite, se
acumuleaza la acest nivel, cu implicatii ulterioare in functiile hepatice (in general aceasta
dereglare apare ca urmare a deficitului de aminoacizi esentiali Met, de AGN esentiali, cu
transformarea predominanta a DG in TG, in defavoarea fosfolipidelor)



METABOLISMUL PROTEIC
CUPRINS


METABOLISMUL PROTEIC

1. Cai generale de metabolizare ale aminoacizilor
2. Metabolismul amoniacului
3. Ureogeneza
CAI GENERALE DE METABOLIZARE
ALE AMINOACIZILOR

Prin degradarea completa a aminoacilor rezulta energie, proteinele fiind
considerate substrat energetic de rezerva.

Organismul nu poate depozita aminoacizii aflati in exces, ci sunt
transformati in glucoza sau lipide . Pentru aceasta, diversii aminoacizi sunt
degradati partiali la compusi intermediari ca acetil-CoA, fumarat, etc.

Principalele cai de metabolizare comune aminoacizilor sunt :

1. Decarboxilarea cu formarea de amine biogene
2. Transaminarea
3. Dezaminarea cu eliberare de NH3
4. Biosinteza de uree din amoniac, in vederea eliminarii prin urina
5. Conversia scheletului de carboni la intermediari metabolici
comuni

DEZAMINAREA AMINOACIZILOR SI
METABOLISMUL AMONIACULUI

Dezaminarea aminoacizilor duce la indepartarea gruparilor amino din
pozitia alfa. Aceasta etapa cuprinde reactii de transaminare si de
dehidragenare (dezaminare oxidativa); In urma acestor reactii se formeaza
amoniac.
Amoniacul este foarte toxic pentru organism, in special pentru sistemul
nervos. Din acest motiv trebuie rapid indepartat sau utilizat.
Amoniacul poate fi reutilizat doar pentru sinteza de aminoacizi neesentiali.
Surplusul de amoniac este rapid colectat la ficat ( prin sistemul port) sau la
nivelul rinichilor.
In tesuturi, cea mai mare parte a amoniacului este incorporata in glutamina
(reactie catalizata de glutaminsintetaza). Glutamina formata din acid glutamic si
amoniac va ajunge la rinichi, ficat, unde va fi degradata sub actiunea
glutaminazei. Amoniacul eliberat va fi transformat in ion amoniu si respectiv
uree, eliminate ulterior prin urina.
Rolul Ficatului in metabolismul proteic

Ficatul are rol n:
procesele de dezaminare , transaminare, decarboxilare.
n metabolizarea particular a aminoacizilor (Phe, Tyr, Ser, Met)
gluconeogeneza din aminoacizii glucoformatori
sinteza proteic, a unor enzime, sinteza proteinelor plasmatice
particip la degradarea nucleoproteinelor
n metabolismul porfirinelor sinteza+degradare
n formarea bilirubinei conjugate
ureogenez



FUNCIA DE DETOXIFIERE

Au loc transformri metabolice ce convertesc substanele toxice n
substane netoxice (care pot fi eliminate din organism).
Aceast funcie poate fi exercitat prin reducerea toxicitii i mrirea
capacitii de eliminare a produsului prin urin sau bil.
Se desfasoara prin 4 tipuri majore de reacii: oxidare, reducere, hidroliz,
condensare (sintez)
Aceste transformri se realizeaz n 2 faze:
1. Procese de oxido-reducere, hidroliz, finalizate prin hidroxilarea
substratului (cu cresterea polaritatii acestuia).
2. Reactii de de conjugare (cu acid glucuronic, compusi azotati, cu sulf
activat).


BIOSINTEZA UREEI

Formarea ureei are loc printr-un sir de reactii numit ciclul ureogenetic
Are loc in mitocondriile hepatocitelor si in citoplasma acestora.

ETAPE:
1. Condensare amoniacului cu CO2 si ATP in mitocondrii. Reactia este
catalizata de carbamilfosfatsintetaza mitocondriala; rezulta
carbamilfosfat.
2. Transferul gruparii carbamil de pe carbamilfosfat pe ornitina. Reactia
este catalizata de ornitin-carbamil transefraza (OCT). Se formeaza
citrulina. Etapa este mitocondriala.
3. Citrulina trece prin simpla difuziune in citosol, unde se condenseaza cu
acidul aspartic in prezenta arginin-succinat sintetazei, cu consum
energetic. Se formeaza acidul argininsuccinic.
4. Scindarea acidului argininsuccinic in arginina si acid fumaric, catalizata
de argininsuccinat liaza.
5. Prin hidroliza argininei, catalizata de arginaza, se obtine uree si arginina.

Prin ornitina se reia secventa reactiilor ciclului ureogenetic.
Valorea ureei in plasma la adult este 20-40 mg/100 ml.
Prin aceste reactii, amoniacul este transformat intr-un produs netoxic si
usor solubil, care se elimina facil prin urina.
Pentru uree nu exista prag de eliminare renala astfel incat toata
cantitatea sintetizata este rapid indepartata prin urina.
CHIMIA SI BIOCHIMIA
CAVITATII ORALE
Suport Curs

Partea III Biochimia cavitatii orale


COLEGIUL DE TEHNICA DENTARA

METABOLISMUL MINERAL

Organismele animale i vegetale sunt constituite din substane chimice cu o
compoziie complex, fiind formate att din metale ct i din nemetale.

Organismul uman cu o greutate medie de 70 kg este constituit din:
97,5 % nemetale - oxigen (65%), carbon (18%), hidrogen (10%), azot (3%) si altele
(1.5%)
2.5 % metale - Na, K, Mg, Ca reprezentand 99% din acest procent

Elementele minerale au un rol important n organismele vii. Omul necesit anumite
elemente minerale n cantiti mari, deoarece acestea pot avea rol structural sau sunt
indispensabile pentru realizarea funciilor metabolice. Elementele minerale majore
sunt Ca,P, Cl, Mg, K, Na, S.

METABOLISMUL CALCIULUI
Calciul, cel mai abundent element mineral din organismul uman, atingnd uneori
pn la 1,5 Kg la adultul normal, se afl inegal repartizat ntre esuturi i umori,
99% fiind depozitat n oase i dini i doar o mic parte la nivelul fluidelor
organismului.
Absorbia calciului din produsele alimentare are loc n intestinul subire i se
produce n prezena vitaminelor D, proteinelor, acidului citric i lactozei.

Cantitatea de calciu din organism variaz cu vrsta:

Organismul i acoper, n general, necesitile pe seama alimentelor de origine
animal i vegetal. Cele mai bogate surse n calciu sunt: branza, laptele,
smntna, fructele oleaginoase i leguminoasele uscate.

Calciul alturi de fosfor au rol plastic i funcional.



Calciul este repartizat n mod diferit :
- schelet, oase, dini (cea mai mare parte , ~1000g)
- intracelular (~10g)
- extracelular (~1g, plasm i din lichidele interstiiale)
Nivelul de Ca
2+
din organism depinde de aport, dar i de pierderi.

Absorbia Ca
2+
depinde de factori:
alimentari (crete aportul de vitaminepH alcalinscade absorbia)
forma n care se gsete Ca
2+
n alimente
natura alimentelor (dac predomin componenta glucidic n dietpH uor
acid la nivel intestinalfavorizeaz absorbia Ca
2+
)
AG liberi n exces la nivel intestinal favorizeaz formarea unor spunuri de Ca
insolubile scade absorbia
raportul n care se gsete Ca
2+
i P la nivel intestinal (trebuie s fie mai mare
de 0.5 pentru o absorbie bun a Ca
2+
)
vitamina D
3

parathormonul: - are efect asupra formrii calcitriolului i stimuleaz -
hidroxilaza renal (care va facilita formarea calcitriolului la nivel renal)
hormonii glucocorticoizi, tiroidieni, cortizol, inhib
absorbia
estrogeni, androgeni stimuleaz absorbia



Rolurile Ca
2+

- n mecanismele coagulrii
- n buna funcionare a inimii
- n excitabilitatea neuro-muscular
- n unele procesele secretorii
- n permeabilitatea membranei
- n agregarea rapid a plachetelor sangvine
- mesager secund (alturi de AMPc, GMPc)
- n meninerea integritii celulare
- in activatorea unor enzime
- n eliberarea i aciunea unor hormoni
- funcie structural : participa la formarea osului, dintelui






Reglarea Ca
2+
plasmatic

Reglarea Ca
2+
are loc sub aciunea parathormonului, calcitriolului i
calcitoninei: la nivelul a trei tinte: os rinichi i intestin



Tulburri ale metabolismului Ca
2+

Hipocalcemie : apare la valori sub 9 mg % datorit modificrii
formei Ca
2+
plasmatic (ionizat, legat de proteine).
Manifestri : simptomele apar la scderi mult mai pronunate ale
valorilor Ca
2+
(7-9 mg%)
Cauze :
hipoparatiroidism
secreie ridicat de calcitonin
deficit de vitamina D
insuficien renal cronic
unele intoxicaii




Hipercalcemie

Cauze :
hiperparatiroidism
intoxicaii cu vitamina D
afeciuni neoplazice (mielom multiplu, osteoliz malign, osteoporoza de
mobilizare, boala butorilor de lapte)
La o cretere mai mare de 7,5 mEq poate aprea riscul unui stop cardiac.

Manifestri clinice:
manifestri digestive
manifestri neuropsihice
encefalopatia hipercalcemic
tulburri cardio-vasculare
manifestri renale
manifestri cronice: depozite calcice tisulare


METABOLISMUL FOSFORULUI


n organism, fosforul ndeplinete rol structural, intrnd n
constituia muchilor (9%), mpreun cu ionul de calciu n cea a
oaselor (80%), a fosfolipidelor, nucleotidelor i ATP.
Este principalul constituent al acizilor nucleici, particip la
stimularea contraciei musculare. Fosforul, din componena
nucleotidelor i acizilor nucleici, particip la procesele de pstrare
i de folosire a informatiei genetice, de biosintez a acizilor nucleici,
proteinelor, de cretere i separare a celulelor.
Fosforul anorganic menine echilibrul acido-bazic n organism.
Necesarul zilnic de fosfor la adult este de 700-800 mg crescnd n
anumite stri (trimestru IV sarcin) pn la 1200 mg.
Valorile plasmatice normale:
0,80-1,40 mmol/l.
Sursele cele mai bogate de fosfor sunt : brnza, fructele
oleaginoase, leguminoasele uscate, petele, carnea, produsele din
cereale, oule, laptele i smntana.

Absorbia P

are loc la nivelul intestinului
este variabil cu vrsta i regimul alimentar
formele ce se absorb mai uor sunt cele de fosfai anorganici
uor solubili
absorbia este favorizat de pH uor acid i de vitamina D.

Limitele concentraiei de P plasmatic : 2.5-7 mg%
adult : 2.5-4.5 mg% (pn la 1,5 mmoli / l)
copil : 4-7 mg% (pn la 2.25 mmoli / l)
n meninerea homeostaziei fosforului intervin intestinul subire,
rinichiul,osul.
Scderea P plasmatic duce la stimularea formrii calcitriolului i
determin creterea procesului de absorbie a P.

Eliminarea fosforului se face pe cale renal.

Rolul P
- structural
- energetic : legturi macroergice
- funcional : participarea la ntregul metabolism intermediar
- n distribuia O
2
n esuturi (prin intermediul 2,3-DPG)






TULBURRI ALE METABOLISMULUI P


Hipofosfatemie: apare la concentraii sczute : sub 2,5mg% n:

- rahitism (P sczut -pn la 2 mg%)
-n metabolismul glucidic pronunat apare scderea temporar a P
plasmatic
- n alcaloze respiratorii
-depleie de fosfai: n perioadele de vrsturi

Hiperfosfatemie
Hiperfosfatemia conduce la hipertermie, distrugeri tisulare, deficiene
catabolice. Este asociat cu scaderea Ca
2+
seric. Poate aprea n
hipoparatiridism i n insuficiena renal cnd interfer cu excreia
normal.
Hiperfosfatemia apare :
- n hipervitaminoz D
- insuficiene renale cronice
- osteoporoz
METABOLISMUL FLUORULUI


Rolul fluorului este legat n deosebi de metabolismul la nivelul
dinilor i de procesul de formare a cariilor dentare. Frecvena
cariilor este asociat de obicei cu o caren de fluor; excesul de fluor
poate duce la o alterare a smalului dentar aprnd fluoroza.
Fluorul este adus n organism prin apa consumat.
Se gsete n procentaj mai mare la nivelul esuturilor cu metabolism
redus (os,dinte).
n esutul osos se gsete sub form de fluoropatit.
Absorbia :
-sub forma srurilor solubile (fluorosilicai)

Nivelul F n plasm : maxim 0.15 mg%
Eliminarea se face pe cale renal.

Rolul:
- Protectie impotriva aparitiei cariilor dentare
- excesul de F la nivelul dintelui duce la o alterare a smalului
(fluoroz)
F poate nlocui ionul carbonat la nivelul dintelui scade coninutul
n carbonat crete rezistena smalului la aciunile cariogene.
Fluoroza se manifest prin pigmentri la nivelul smalului = smal
ros de molii
F poate mpiedica procesul coagulrii (anticoagulant) deoarece poate
precipita Ca
2+
.


STRUCTURA I METABOLISMUL ESUTUL CONJUNCTIV


esutul conjunctiv are rol de susinere, de aprare, intervine n procesele
de preluare i de depozitare.
esutul conjunctiv este prezent n organe predomin n ligamente,
oase, tendoane, inclusiv esuturile moi (rinichi).
esutul conjunctiv particip la metabolismul hidromineral, intervine n
metabolismul lipidic, glucidic, protidic.
Structura esutului conjunctiv:
esutul conjunctiv cuprinde:
Matricea extracelular (substana fundamental), format din proteine de
natur fibrilar incluse n gel polizaharidic reprezentat de glicozamino-
glicani.
Proteinele = distribuite ntre spaiul dintre celule, au un coninut mare de
triptofan (colagen, elastin, reticulin), iar dintre aminoacizi acestia se
gasesc n diferite proporii.
Apa din esutul conjunctiv este n cantitate mic n form liber.
Cantitatea cea mai mare se afl n gelul polizaharidic de unde se
elibereaz doar dup depolimerizare. Glicozaminoglicani (GAG)
reprezint gelul polizaharidic i confer esutului conjunctiv proprieti
fizice remarcabile (maleabilitate, viscozitate), ndeplinind roluri diverse i
multiple.
Celulele fibroblati in care se sintetizeaza fibrele de legtur,
controblati, osteoblaste. n fibroblaste se realizeaz sinteza proteinelor,
proteo-glicani; mai exista de asemeni macrofage ce provin de la nivel
sanguin.


PROTEINELE ESUTULUI CONJUNCTIV

Reticulina = are structur asemntoare cu a colagenului, dar
este mai rezistent fa de ap, acizi, baze.
Elastina = se gsete n esutul conjunctiv al aortei, este
sintetizat la nivelul fibroblastelor, sub form de proelastin i
este secretat n mediul extracelular unde devine ulterior
elastin.
Colagenul = este proteina cea mai abundent din organism.
Se afl n procent mic 4% la nivelul rinichiului i peste 70% n
tendoane. Imprim rezisten esutului.
Sinteza colagenului se realizeaz la nivelul fibroblastului,
conine 19 aminoacizi (procentul cel mai mare i revine glicinei,
argininei, hidroxi prolina (19-20 moleccule), hidroxi lisina = o
molecul la 200 de resturi de AA).
Sinteza colagenului parcurge urmtoarele etape:
sinteza cu asamblarea aminoacizilor cu formarea
procolagenului
procese de hidroxizare a resturilor de prolin, lisin, cu
formare de OH prolin i OH lisin, cu rol important
etapa de glicozilare cu glucoza, galactoza, sub aciunea unor
enzime specifice, crendu-se legturi O- glicozidice ntre resturile de
Glc sau Gal cu gruprile OH din HO-Lys

expulzarea din fibroblast n exterior a procolagenului, unde
are lor scindarea unor fragmente de la captul lanului, cu formarea
tropocolagenului.

METABOLISMUL ESUTULUI OSOS


esutul osos este tot o forma de esut conjunctiv , dar cu structura
mai rezistenta, ce deine funcii importante n:
hematopoez,
homeostazia Ca
2+
, Mg
+
, P, HCO
3
-
.
asigurarea suportului mecanic al esuturilor moi i prghie pentru
aciunea muchilor.
COMPONENA ESUTULUI OSOS
Componentele minerale sunt reprezentate de sruri, fosfai,
carbonai, care sunt inclui n alte tipuri de sruri precum fosfai de
Mg, lactat de Ca. Acestea se pot modifica pe tot parcursul formrii
osului.
Componenii organici substana organic alctuiete matricea
osului osteoidul .
Din acest matrice 95% este colagenul apoi osteocalcina i proteina
osoas morfogenetic.
Dintre ali componeni: glicozaminoglicani, glicogen. Aceti
componeni vor fi ntr-o permanent rennoire.
Colagenul are un proces de rennoire mai lent, comparativ cu cel din
alte esuturi.
Celulele specifice osului sunt osteoblastele, osteocitele,
osteoclastele.
La nivelul osteoblastelor, se realizeaz un proces de sintez a
componentelor organice. Procesul de degradare se realizeaz la
nivelul osteoclastelor.






BIOCHIMIA ESUTULUI DENTAR

Dinii sunt formai din:
O regiune extern foarte rezistent- SMALUL
O regiune mijlocie- dur ca i smalul dar mai groas- DENTINA
O regiune central- moale- PULPA DENTAR
La nivelul smalului avem componenta mineral (96%), componenta
organic (1,7%) i H
2
O (2,3%).
La nivelul dintinei scade componenta mineral: componenta
anorganic (70%), crete procentul componentei organice (18%),


H
2
O (13%).
La nivelul pulpei = componenta organic- 28%; H
2
O 60-68%.
La nivelul cementului = componenta anorganic 46%, componenta
organic 22%, H
2
O (30%).


SMALUL

Smalul are proprieti fizice i rezisten chimic diferite n
comparaie cu esutul osos, dentin i cement. O prim diferen
ntre smalul dentar i cement const n coninutul de colagen,
compoziia organic fiind de 0 6%, iar cristalele de apatit se afl
n concentraie crescut. O alt diferen este forma i mrimea
cristalelor de hidroxiapatit.
Componenii minerali: Ca, F, ioni de bicarbonat, Mg, Na, K,
oligoelemente la nivelul structurilor anorganice sunt n
concentraie sczut.
Compoziia organic
Smalul conine puine substane organice :
Acid citric
Glucidele, principalele componente fiind : glucoza, galactoza,
manoza, fructoza.
Proteinele
Lipidele : colesterol, AG nesaturai



DENTINA

este localizat ntre smal i pulp i conine o cantitate mare de
H
2
O i de 10 ori mai mult substan organic, n comparaie cu
smalul.
Componenta anorganic este aceeai ca cea de la nivelul
smalului, cu deosebirea cristalizrii hidroxiapatitei sub form
de prisme hexagonale mai mici comparativ cu cele din smal.
Concentraiile de Ca i P sunt mai apropiate de cele din camera
pulpar. Raportul Ca/P este crescut la interfaa dentin-smal. n
regiunea cariat raportul este sczut.
Carbonatul de Ca se afl n procent crescut fa de cel din smal.
Componentele organice sunt:
Glucidele: predomin n special monozaharidele
Proteinele se gsesc n proporie de 100 de ori mai mare ca n
smal
Lipidele : colesterol, TG, fosfolipide, AG
Enzime n special fosfataza alcalin

Cementul conine substane organice, H
2
O n cantiti crescute
fa de dentin i smal. Componenta mineral scade, iar
cantitativ, fluorul este n concentraie mai mare. Este un esut
osos asemntor cu orice alt esut osos.



PULPA DENTAR este comparabil n ceea ce privete consistena
cu mduva osului
Este un esut moale, necalcifiat, ntr-o legtur foarte strns cu esutul
tare Pulpa conine celule odontoblaste care vor genera dentina.
Constituenii anorganici
Coninutul n H
2
O variaz cu vrsta, scznd odat cu naintarea n
vrst
Ca
2+
crete odat cu vrsta de la aproximativ 3 14%
F crete cu vrsta;
Na, K crete cu vrsta
Constituenii organici
Glucide, din care:
- colagenul este reprezentat n procent crescut
- glicozaminoglicani
- monozaharide
Proteinele: pulpa conine aproximativ 75% proteine predominnd
colagenul, albuminele , globulinele i aminoacizii liberi.
Lipidele n procent 2% din matricea organic, se gsesc mai mult n
predentin: fosfolipide (fosfatidil colina, etanolan, sfingomielina,
colesterol, trigliceride)
Enzimele : predomina fosfatazele i proteazele.





BIOCHIMIA PARODONIULUI


esuturile care asigur inseria dintelui n alveol i
permit transmiterea solicitrilor asupra osului alveolar i
maxilarului subiacent, formeaz parodoniul.
Complexul parodontal este alctuit din: gingie, ligament
alveolar, cement, osul alveolar fiind un esut conjunctiv.
esutul conjunctiv poate fi att mineralizat, ct i
nemineralizat.
esutul conjunctiv nemineralizat intr n constituirea
mucoasei gingivale, n ligamentul parodontal i conine
scleroproteine (colagen, elastin), glicozaminoglicani (
acid hialuronic, keratan-sulfai) i fibre de elastin.
esutul conjunctiv mineralizat intr n constituia
cementului i a osului alveolar, cu o compoziie
asemntoare cu cea de la os.
Cementul conine: -componenta organic n proporie de
55%
-componenta anorganic n proporie
de 45%
Cementul servete la ancorarea fibrelor din ligamentul
parodontal de dinte. Formarea acestui esut protector are
loc la nivelul unor celule specifice cementoblati, unde
se sintetizeaz componentele necalcifiate care fixeaz
dintele n alveol. Cementul are funcie mecanic,
protectoare. Prin legturile dintre dinte i parodoniu,
funcioneaz ca un organ nutritiv.



Osul alveolar = se deosebete prin osul de la
nivelul scheletului, prin funcia de susinere a
dinilor. n compoziia osului alveolar predomin
faza mineral din componenta organic proteine,
proteoglicani, colagen, restul de 25% fiind ap.
Activitatea metabolic este corelat cu modificrile
fiziologice, patologice din ligamente.
mpreun cu osul alveolar constituie elementele
cele mai dinamice ale parodoniului.
Osul alveolar este sensibil la aciunea diverilor
factori exogeni (traumatisme, etc.) sau endogeni-
consecutiv variatelor tulburri la nivelul proceselor
metabolice.

Ligamentele sunt interpuse ntre dinte i osul
alveolar, cu funcii specifice.
Rolurile principale ale ligamentului sunt:
fixarea dintelui n alveol
transmiterea forelor ocluzale la os
asigurarea funciilor senzitive prin terminaiile
nervoase
permiterea fixrii i amortizrii dintelui,
vascularizaia acestuia, acionnd ca un periost
pentru alveol i cement.




Gingia reprezint poriunea mucoasei care
nconjoar dintele, format din esut conjunctiv.
Caracteristicile ei se modific cu vrsta (sufer
fenomene de atrofie, procese de keratinizare,
procesele metabolice scad, volumul substanei
intracelulare crete).
esutul conjunctiv din gingie este format din
componente de natur proteic, (albumine,
globuline) proteoglicani (keratan sunfai,
condroitin-sulfai), glucoz, sruri minerale, uree.
Tot n substana fundamental mai pot fi gsite
cantiti variabile de glicogen i fibre de colagen
solubil.


LICHIDUL GINGIVAL (GCF) se gsete n cantitate mic la nivelul anului
parodontal i protejeaz esuturile adiacente mpotriva distrugerii datorate
plcii bacteriene.
Fluidul gingival este un transudat ce conine componente de natur
seric, precum i celule leucocitare de tip polimorfonuclear (PMN). n
cursul bolii, numeroi produi ai conflictului parazit-gazd ptrund n
fluid, transformndu-l n exudat. Acest exudat traverseaz circulaia
gingival prin anul parodontal i colecteaz moleculele implicate n
reciile inflamatoriicrete. Fluidul gingival conine conine:
- elemente celulare,
- proteine: albumine, globuline
- enzime: hidrolaze, proteaze, colagenaze, hialuronidaz, catepsine
-electrolii ce provin din ser
- Na
+
, K
+
, Ca
2+
, P
- leucocite (monocitele sunt n concentraie mare cnd procesul inflamator
se agraveaz.
Fosfataza acid crete n procesul inflamator de 20 de ori.
Fosfataza alcalin crete n GCF. Cu ct crete fosfataza alcalin ne dm
seama de gradul de afectare a GCF, de formarea pungilor parodontale.
Acidul lactic crete n parodontopatii, iar ureea este crescut de cteva ori
fa de ser.
Na
+
, K
+
se afl n concentrie mai mare dect n ser, iar concentraia K
+

crete de 10 ori fa de cea din ser. n lichidul gingival mai avem P, Mg,
care se modific n funcie de concentraia proteinelor de la nivelul
gingival.



Biochimia salivei

Procesul de secreie salivar
90% din secreia salivar provine de la nivelul
principalelor glande salivare (parotida,
submaxilar, sublingual), restul rpovine de la
nivelul glandelor mici de pe suprafaa mucoasei
bucale.

Proprietile salivei
Saliva normal este un lichid incolor, inodor,
puin tulbure, n care se afl suspensii de epitelii
descuamate din mucoasa bucal, leucocite,
limfocite i bacterii.
Fiecare tip de gland produce un anumit tip de
saliv. Saliva secretat de parotid este fluid,
limpede, lipsit de viscozitate. Saliva
submaxilar este fluid, limpede dar puin
vscoas, n timp ce saliva sublingual este
dens i foarte vscoas.
pH-ul normal salivar este apropiat de neutru (5,8-
7). Saliva dispune de o putere de tamponare
datorit sistemelor tampon prezente la acest
nivel (acid carbonic, carbonat de sodiu, fosfai
monobazici, dibazici).
Compoziia salivei
Saliva mixt conine aproximativ 99,5% H
2
O i 0,5-
0,8% substan uscat reprezentat de compui
organici i anorganici.
Constituenii anorganici sunt reprezentai de Ca
2+
,
Na
+
, K
+
, NH
3
, P, Cl
-
.
Constituenii organici sunt:
Proteinele (albimine, globuline, haptoglobine,
glicoproteine)
Mucina- este una din principalele glicoproteine i
confer un anumit grad de viscozitate salivei.
Reprezint surs de glucide pentru flora
microbian, fiind unmediu favorabil pentru
dezvoltarea unor germeni. De asemenea, mucina
mpiedic distrugerea unor bacterii.
Aminoacizii
Enzimele salivare- dintre care cea mai important
este amilaza salivar secretat n principal de
parotid. LIZOZIMUL, secretat de glandele salivare,
leucocite are rol antibacterian important la acest
nivel.
Compuii azotai
Ali compui organici: acidul lactic, fosfolipide,
unele vitamine, unii hormoni (estrogeni,
adenohipofizari), colesterol

Funciile salivei
Funcie digestiv datorit enzimelor implicate n
hidroliza amidonului si mai putin a unor lipide
Rol mecanic conferit de mucin
Aciune de curire
Rol antibacterian indus de prezena enzimelor
bacteriolitice (lizozim) i a anticorpilor
Capacitatea de meninere a umiditii mucoaselor,
a buzelor, de solubilizare a unor substane solide,
precum i de excreie a metalelor grele a unor
medicamente
Rol de tamponare cu meninerea pH-ului salivar n
limitele fiziologice
Saliva asigur de asemenea integritatea dinilor, a
parodoniului

BIOCHIMIA PLCII DENTARE

Placa Dentar reprezint o pelicul foarte fin,
format din glicoproteine ce provin din saliv,
situat la suprafaa dintelui. La nceput, are rol
protector impotriva demineralizrii smaltului, iar apoi,
va constitui matricea organic a dezvoltrii
microorganismelor.


Formarea plcii bacteriene:

Placa bacterian are o grosime de 1,5-2,5
i se formeaz n 2 etape succesive:
1) formarea peliculei din glicoproteinele
salivare formeaz matricea organic a
plcii;
2) pe pelicul, dup 2-4 zile ncep s se
dezvolte colonii microbiene, ce se vor
nmuli, acoperind suprafaa plcii
organice. Pelicula, format iniial,
mpiedic ieirea mineralelor ce rezult din
demineralizarea dintelui. Apare placa
bacterian matur, care conine, iniial,
substan de origine salivar, cu colonii ce
ncep s se dezvolte, inclusiv, cu
depozitarea unor celule care se
descuameaz.


TARTRUL DENTAR


Tartrul reprezint un factor iritant, prin focarul
microbian, iar procesele metabolice pot duce la
formarea unor compui intermediari, cu aciune
toxic asupra esuturilor dentare, att a celor dure
ct i a celor moi
.
Placa bacterian reprezint punctul de plecare
pentru procese patologice. Placa, prin
componena ei, poate avea efect cariogen,
datorit acizilor pe care i elibereaz n urma
proceselor metabolice. Aceasta se mineralizeaz,
rezultnd tartrul, care poate produce leziuni de
genul gingivitelor, parodontitelor. Tartrul poate fi
cauza apariiei pungilor parodontale, n care se
dezvolt microorganisme.

Datorit proceselor metabolice desfurate att la
nivelul plcii ct i al tartrului, se formeaz o serie
de compui intermediari i finali cu efecte nocive
asupra esuturilor dentare dure precum i asupra
esuturilor parodontale.

Pierderea integritii tisulare, caracteristic bolilor
parodontale, este datorat n parte activitii
directe a enzimelor produse de bacteriile din
placa dentar, iar in parte procesului inflamator
indus.



CARIA DENTAR

Caria dentar reprezint un proces de distrugere a esutului
dentar, cu procese de decalcifiere, cu depolimerizarea matricei
organice a dintelui.
Au fost emise multe teorii n ceea ce privete mecanismele
cariei:
teoria proteolizei i chelatrii,
teoria parazitar
teoria proteolitic.

Acestea au la baz procesele de fermentare alimentar, cu
formarea unor cantiti de acizi care dizolv cristalele de
hidroxiapatita. Ionii eliberati difuzeaz n mediul bucal i duc la
fermentarea fosfatului acid de calciu, care se va depune pe
suprafaa smalului, dnd impresia unui smal normal. Au loc
dezordini la nivelul hidroxiapatitei, fiind dizolvate cristalele mici
de hidroxiapatit i rmnnd cristalele mai mari. Sub acest
smal, caria nainteaz, penetrand la nivelul structurilor
subjacente, care sunt mai putin rezistente.


Modificrile care au loc n matricea dentinei cariate:

Reducerea concentraiei aminoacizilor bazici i a iminoacizilor (prolina
i hidroxiprolina)
Scderea numrului de grupri bazice libere
Creterea cantitativ a aminoacizilor aromatici i a celor cu sulf
Stimularea rezistenei fa de aciunea colagenazei
Creterea cantitativ a glucidelor i a colagenului

Principalii factori ce influeneaz apariia cariei dentare:

factori din mediul oral (saliva, morfologia si rezistenta naturala a
dinilor)
factori externi (igiena oral, folosirea pastelor de dini, reducerea
zaharurilor din diet)