Proteinele

Sunt componeni de baz ai celulei, reprezentnd aproximativ 50% din greutatea ei

uscat.
Proteinele se gsesc n toate compartimentele celulare, iind substane undamentale
din toate punctele de vedere pentru structura !i unciile celulei.
"oate proteinele conin #, $, % !i &, iar alte proteine particulare conin P, 'e, (n sau
#u.
Prin )idroliza proteinelor se obin compu!i cu greutate molecular mic numii
aminoacizi. *n alctuirea moleculelor proteice aminoacizii se unesc prin legturi amidice
+legturi peptidice, care se realizeaz prin eliminarea unei molecule de ap ntre gruparea
carboxil a unui aminoacid !i gruparea amino a aminoacidului urmtor.
*n compoziia proteinelor intr n mod current un numr de cca. -0 de aminoacizi.
*n organism proteinele ndeplinesc urmtoarele uncii importante.
/ Rol plastic 0 sunt componente structurale ale materiei vii1
/ Rol funcional 0 sintetizeaz materia vie !i diri2eaz metabolismul prin enzime !i unii
)ormoni de origine proteic1
/ Rol energetic 0 sunt degradate, cu eliberare de energie1 3g de substan proteic poate
elibera 4,35calorii1
/ Rol fizico-chimic 0 menin !i regleaz presiunea osmotic a lic)idelor din organism1
menin p$/ul organismului constant, reacionnd !i cu acizii !i cu bazele.
Clasificarea proteinelor
*n grupa proteinelor se clasiic n mod convenional compu!ii c)imici care prin
scindare )idrolitic elibereaz aminoacizi, precum !i aminoacizii.
1. Aminoacizii (monopeptide)
2. Peptide conin ntre 2 i 30 de AA
3. Proteide
/ Holoproteide 0 sunt proteinele propriu/zise, alctuite dintr/un numr mare de
aminoacizi +peste 60, pe care/i pun n libertate prin )idroliz1
/ Heteroproteide +proteide, 0 alctuite dintr/o parte proteic !i una neproteic +grupare
prostetic,.
1
Aminoacizii
Sunt substane organice cu greutate molecular mic, care conin n molecul gruparea
carboxil +/#%%$, cu caracter acid !i gruparea amino +/&$
-
, cu caracter bazic.
Formula general:
Se noteaz cu 7 atomul de carbon din imediata vecintate a gruprii carboxilice !i
dup poziia pe care o ocup n molecul gruparea aminic a de gruparea carboxilic. Se
deosebesc astel 7, 8, 9 0 aminoacizi.
*n compoziia proteinelor animale intr doar 7 0 aminoacizi.
&omenclatur.
:minoacizii se denumesc adugnd preixul amino la numele acidului, indicndu/se !i
poziia atomului de carbon la care este legat gruparea amino. :minoacizii au !i denumiri
speciale.
Clasificarea aminoacizilor:
. !up structura chimic:
/ AA aciclici 0 cei la care gruprile 0#%%$ !i 0&$
-
sunt legate la o structur liniar1
/ AA ciclici 0 cei la care gruprile 0#%%$ !i &$
-
sunt legate la o structur ciclic.
/ Homeociclici (aromatici)
/ Heterociclici
2
*n cadrul acestor grupe aminoacizii se impart n subgrupe, dup numrul gruprilor
amino sau carboxil sau in uncie de prezena altor grupri +/%$ sau 0S$; gr. tio,
<x..
/ :: monoaminomonocarboxilici
/ :: monoaminodicarboxilici
/ :: diaminomonocarboxilici
/ %xiaminoacizii +conin gruparea 0%$,
/ "ioaminoacizii +conin gruparea 0S$,
:minoacizi monoaminomonocarboxilici 0 au o grupare amino !i o grupare carboxil.
:minoacizi monoaminodicarboxilici 0 au o grupare amino !i - grupri carboxil.
:minoacizi diaminomonocarboxilici 0 au - grupri amino !i o grupare carboxil
%xiaminoacizii 0 conin gruparea )idroxil +/%$,
"ioaminoacizii 0 conin gruparea tio +/S$,
3
:minoacizi )omeociclici +aromatici, 0 conin un ciclu benzenic n molecul
:minoacizi )eterociclici 0 conin n molecul un )eterociclu +au n molecul !i alte
elemente dect carbon !i )idrogen,
". !.p.d.#. $iologic:
/ AA eseniali 0 nu pot i sintetizai de organism !i trebuie introdu!i prin alimentaie
<x.. valina, enilalanina, leucina, izoleucina, treonina, triptoan, metionina, lizina,
)istidina
/ AA neeseniali 0 sunt sintetizai de organism, deci pot lipsi din alimentaie +glicina,
alanina, ac. aspartic, ac. glutamic, arginina, )idroxilizin, serina, cisteina, cistina,
)istidina, tirozina, prolina, )idroxiprolina, ornitina, citrulina,.
Proprietile fizice ale aminoacizilor
3. Sunt substane optic active / cu excepia glicinei, toi aminoacizii conin un atom de
carbon asimetric +are 4 substitueni dierii,, de aceea prezint activitate optic +rotesc
lumina polarizat,. =a p$ ; > unii sunt dextrogiri +?,, alii levogiri +/,.
*n organismele animalelor superioare apar !i sunt metabolizai doar =/aminoacizii, n
timp ce @/aminoacizii se gsesc n peretele celular al unor microorganism sau n structura
unor antibiotice.
-. :: sunt substane cristaline, solubile n ap, puin solubile n solveni organici, cu puncte
de topire de peste -00
o
#.
6. Caracterul amfoter / n soluii apoase se gsesc sub orm de ioni dipolari.
4
#nd un astel de ion se dizolv n ap el poate aciona ie ca un acid +donor de
protoni,, ie ca o baz +acceptor de protoni,.
#a un acid.
#a o baz.
Substanele care au astel de proprieti se numesc amotere +amolii,. *n reacie cu
acizii se comport ca baze +accept protoni,, iar n reacie cu bazele se comport ca acizi
+cedeaz protoni,.
<xistena ionului dipolar explic utilizarea soluiilor de aminoacizi drept soluii
tampon.
@ac la soluia unui aminoacid se adaug un acid tare, protonii si vor i neutralizai
de gruparea 0#%%$ a ::, iar dac se adaug o baz tare gruprile 0%$ vor i neutralizate de
gruparea 0&$
6
?
, a!a nct p$/ul soluiei nu se modiic.
4. "oi aminoacizii izolai din proteine absorb slab radiaiile din domeniul AB +--0nm,.
"riptoanul, tirozina, enilalanina, datorit nucleului aromatic, dau absorbie speciic
la -C0nm, proprietate ce st la baza unei metode de dozare a proteinelor. :ceast
proprietate permite dozarea coninutului proteic al unei soluii.
5
Proprieti chimice ale aminoacizilor
Proprietile c)imice ale aminoacizilor sunt datorate att celor dou grupri
uncionale ct !i prezenei radicalului D. Anele din aceste reacii au loc n organism, altele
sunt utilizate n studiul proteinelor +identiicarea aminoacizilor din )idrolizatele proteice,
stabilirea secvenei de :: n proteine, etc.,.
. !ecar$o%ilarea E amine
Prin decarboxilarea aminoacidului )istidin se ormeaz )istamina +stimuleaz secreia
gastric, este substan vasodilatatoare, regleaz tonusul muscular, este implicat n reaciile
alergice ale organismului,.
". Reacia cu acidul azotos E )idroxiacizi +n urma reaciei se pune n libertate azot
molecular care se msoar volumetric putndu/se determina cantitatea de aminoacizi
care a reacionat1 este reacie utilizat pentru dozarea ::,.
3. Formarea legturlor peptidice &amidice'
- :: se unesc prin eliminarea unei molecule de ap ntre gruparea aminic a unui ::
!i gruparea carboxil a altui :: E dipeptid.
(. Formarea legturilor dicetopiperazinice
@in unirea a - :: !i eliminarea a - molecule de ap se ormeaz o combinaie ciclic
numit dicetopiperazin.
6
=egturile peptidice !i dicetopiperazinice stau la baza ormrii proteinelor n organism.
). !ezaminarea 0 proprietatea :: de a pierde gruparea amino, de obicei sub aciunea
enzimelor, ormndu/se acizi +cetoacizi, )idroxiacizi, !i &$
6
+amoniac,.
*. AA formeaz sruri at+t cu acizii c+t ,i cu $azele
<xemple.
-. Reacii de culoare &de recunoa,tere a AA'
/ n prezena nin)idrinei la cald, n soluii apoase, :: dau culoare violet +excepie ac
prolina !i )idroxiprolina ce ormeaz compu!i galbeni,. Deacia este olosit la punerea n
eviden a :: n metoda cromatograic de separare !i dozare a ::.
/ Prin ierbere cu acid azotic concentrat, :: ciclici dau o coloraie galben care trece n
portocaliu la adugarea de baze.
Peptidele
Sunt compu!i solizi, cu puncte de topire ridicate, solubili n ap.
Sunt combinaii ormate din cel puin - molecule de aminoacizi unite ntre ele.
Pot i obinute din proteine prin )idroliz parial.
*n uncie de numrul aminoacizilor din molecul peptidele se mpart n.
/ %ligopeptide 0 ormate din -/5 molecule de aminoacizi
/ Polipeptide 0 ormate din F/60 molecule de aminoacizi
.omenclatur:
&omenclatura peptidelor G proteidelor se ace indicnd numele aminoacizilor n
ordinea n care se gsesc n molecul, ncepnd cu aminoacidul care coninne gruparea amino/
terminal liber. @enumirile aminoacizilor vor cpta terminaia H/ilH, cu exceptia ultimului
care conine gruparea carboxil terminal liber.
<xemplu / peptidul cu secvena. alanin leucin cistein se va citi alanil leucil
cistein!
7
Proprietile peptidelor
Peptidele, n special cele cu greutate molecular mic, sunt solubile n ap, insolubile
n alcool absolut !i au caracter amoter, ca !i aminoacizii din care sunt constituite.
#ompu!ii care conin cel puin - legturi peptidice n molecul ormeaz cu soluii
alcaline de #u
-?
un compus violet +reacia biuretului,.
Peptide $iologice
3. /lutationul +glutamil 0 cisteinil 0 glicina, / este prezent n toate esuturile vii. :re rol n
respiraie.
-. Hormoni peptidici 0 exist o serie de )ormoni cu structur polipeptidic. insulina,
glucagonul, ocitocina, vasopresina, corticotropina,.
6. Peptide cu aciune anti$acterian 0 penicilinele, gramicidinele +:, I, #,, bacitracinele !i
polimixinele au o structur polipeptidic. Penicilinele sunt polipeptide atipice care conin
acid F/aminopenicilanic pe molecula cruia sunt greai dierii radicali. #nd radicalul
este #
F
$
5
0 #$
-
/ , compusul se nume!te benzil/penicilina +penicilina J,.
Proteine
Sunt substane macromoleculare ormate dintr/un numr mare de aminoacizi unii
ntre ei prin legturi peptidice.
Formul general:
Proteinele au structur complex cu mai multe niveluri de organizare.
3. 0tructura primar 0 reprezint numrul !i ordinea aminoacizilor n molecul.
-. 0tructura secundar 0 reprezint aran2area spaial a moleculei proteice pe o singur ax
datorit legturilor de )idrogen ormate ntre resturile carboxil !i amino aparinnd
legturilor peptidice. @eci, naara legturilor dintre aminoacizii vecini apar !i legturi
ntre aminoacizii situai la distan +dar n cadrul aceleea!i catene,.
<xist - modele care explic proprietile moleculelor proteice.
/ "odelul #elicoidal 0 rezult prin spiralarea catenei polipeptidice n 2urul unui cilindru
imaginar. :ceast structur este meninut n spaiu datorit legturilor de )idrogen n
8
care sunt implicate toate legturile peptidice. :ceste legturi se realizeaz ntre gruparea
carboxil a unui aminoacid !i gruparea amino a celui de/al patrulea aminoacid.
/ "odelul straturilor pliate 0 se bazeaz pe ormarea legturilor de )idrogen intercatenare
!i poate aprea n - variante.
/ "odelul paralel 0 toate lanurile polipeptidice sunt a!ezate paralel, cu gruprile D
orientate n acela!i sens1
/ "odelul antiparalel 0 lanturile polipeptidice sunt a!ezate a n a.
6. 0tructura teriar 0 reprezint interaciunea spaial ntre segmentele care nu sunt vecine
n lanul polipeptidic, rezultnd o structur tridimensional, globular. <ste caracteristic
n special proteinelor globulare ale cror catene macromoleculare sunt strnse sub orma
unor cilindri elipsoidali. <ste rezultatul interaciunii dintre radicalii D ai resturilor de
aminoacizi din lanul polipeptidic. :ceat structur se realizeaz prin legturi de
)idrogen, legturi ionice +ntre moleculele ionizate,, legtura disuluric.
4. 0tructura cuaternar 0 unele proteine sunt constituite prin asocierea unor lanuri
polipeptidice cu structur identic sau dierit, ormnd oligomeri. =anurile individuale
se numesc protomeri sau su$uniti, iecare avnd structurile primar, secundar sau
teriar proprii. Subunitile se asambleaz n structura cuaternar prin ore asemntoare
celor din structura teriar, dar n acest caz legturile se stabilesc ntre subuniti.
Proprietile proteinelor
Proprieti fizice
Proteinele izolate din diverse surse sunt n general substane solide, amore, care prin
puriicare pot i obinute n stare cristalizat.
9
Solubilitatea proteinelor depinde de orma moleculei, natura solventului, structura
c)imic, temperatur, p$.
Proteinele globulare sunt solubile, cele ibrilare sunt puin solubile sau c)iar insolubile
n ap.
Proteinele au activitate optic ca !i aminoacizii, datorit prezenei atomilor de carbon
asimetrici.
Proprieti chimice
3. Caracterul amfoter 0 este dat de gruprile carboxil !i amino libere. :stel, proteinele se
comport ca baze n mediu acid !i ca acizi n mediu bazic.
=a p$ iziologic toate gruprile acide sau bazice sunt complet ionizate.
'iecare protein este caracterizat printr/un p$ izoelectric +p$i, 0 reprezint valoarea
p$/ului la care ncrcarea electric a proteinei este nul, numrul gruprilor ncrcate negativ
iind egal cu numrul gruprilor ncrcate pozitiv. :cesta dier de la protein la protein. =a
valori de p$ mult dierite de p$i proteina va i ncrcat pozitiv sau negativ !i va migra n
cmp electric, proprietate ce st la baza metodelor electrooretice de separare a proteinelor din
amestecuri.
-. !enaturarea 0 din cauza structurii complexe !i a labilitaii legturilor intercatenare
proprietile proteinelor se modiic sub aciunea unor ageni izici sau c)imici. :ce!ti
ageni acioneaz prin ruperea legturilor necovalente din structurile secundar, teriar !i
cuaternar dar nu aecteaz legturile covalente, legturile peptidice rmnnd intacte +nu
se elibereaz aminoacizi,.
:genii denaturani sunt oarte diver!i. temperaturi ntre 50/F0
o
#, valori extreme de
p$, ureea, alcoolul etilic, razele K, AB, agitarea mecanic.
*n general denaturarea este ireversibil.
10
Prin denaturare proteinele !i pierd proprietile c)imice !i iziologice +)ormonii devin
inactivi, anticorpii pierd capacitatea de a distruge antigenii,1 n aceast stare proteinele sunt
mai u!or atacate de enzime dect n stare nativ.
<x.. albu!ul de ou coaguleaz prin nclzire, se modiic prin agitare.
3. Hidroliza proteic
Sub aciunea acizilor sau bazelor la cald !i a enzimelor proteolitice, proteinele sunt
)idrolizate prin ruperea legturilor peptidice pn la stadiul de aminoacizi.
(. Reacii de recunoa,tere a proteinelor
a. $eacii de precipitare 0 sub aciunea unor acizi +acid picric, tricloracetic,
sulosalicilic,, a unor ageni denaturani +caldur, alcool, eter,, a unor sruri +azotat de
S, sulat de amoniu, proteinele precipit.
b! $eacii de culoare
/ Deacia xantoproteic 0 prin tratarea unei soluii de proteine cu acid azotic, la rece sa
la cald se ormeaz o coloraie galben datorit unor nitroderivai.
/ Deacia biuretului 0 prin tratarea unei soluii de proteine cu o soluie alcalin de sulat
de #u se ormeaz un compus violet.
/ Deacia cu nin)idrin 0 prin ierbere, n prezena nin)idrinei se ormeaz un compus
albastru/violaceu.
Deaciile de culoare !i cele de precipitare sunt utilizate n practic pentru recunoa!terea
!i dozarea proteinelor.
5. 0pecificitatea proteinelor
'iecare specie, organism, conine proteine speciice. #)iar n cadrul aceleea!i specii, la
acela!i organ, sunt variaii de la individ la individ n ceea ce prive!te structura proteinelor.
:ceste deosebiri se pot pune n eviden prin metode imunologice. @ac se inoculeaz unui
animal o protein strin organismul se apr producnd anticorpi care o distrug.
Clasificarea proteinelor
11
1. !up formula molecular deosebim.
1. %roteine &lobulare (sferoproteine) 0 au orm aproape seric !i sunt n general
solubile n ap, soluii diluate de acizi, baze, sruri. @in aceast clas ac parte.
albuminele, globulinele, )istonele, protaminele, prolaminele.
2. %roteine fibrilare (scleroproteine) 0 au structur ibroas, sunt oarte greu solubile n
ap, au vscozitate mare !i putere de diuziune mic. :ceste proprieti explic
prezena lor n esuturile de susinere. <x.. colagen, elastin, ibrinogen, miozin,
actin, Leratin.
11. !up compoziia chimic:
1. %roteine simple (#oloproteine) 0 ormate numai din aminoacizi.
2. %roteine con'u&ate (#eteroproteine) 0 conin pe lng aminoacizi !i o grupare
prostetic, n uncie de natura creia deosebim. osoproteine, glicoproteine,
lipoproteine, metaloproteine, nucleoproteine, cromoproteine.
111. 2n funcie de caracteristicile $iochimice ,i efectele $iologice:
3. %roteine complete (calitatea ()a). se gsesc n. ou, lapte, branz, carne, pe!te1
conin toi aminoacizii eseniali n procent optim1 stimuleaz cre!terea la copil !i
menin ec)ilibrul azotat al adultului n cantiti mici.
-. %roteine parial complete (calitatea a (()a)* se gsesc n. gru, orez, soia, asole.
Menin viaa, dar nu pot a2uta la cre!terea normal a esuturilor. *ntrein cre!terea
numai n cantitati mari, la adult menin ec)ilibrul azotat.
6. %roteine incomplete (calitatea a ((()a)* se gsesc n porumb, colagen +proteine din
tendoane, cartila2e, gelatina din oase,, elastin, reticulin1 nu pot menine viaa !i nu
pot a2uta la cre!terea organismului atunci cnd sunt olosite ca unic izvor de proteine.
12
Holoproteine
I. Globulare
. Al$uminele +serumalbumin, lactalbumin, ovalbumin,
Sunt solubile n ap, coaguleaz la nclzire, au p$i N >, precipit cu o soluie de sulat
de amoniu1
Ontr n constituia proteinelor plasmatice +55%, !i particip la transportul glucidelor,
lipidelor, )ormonilor, srurilor biliare, medicamentelor, ionilor.
". /lo$ulinele
Sunt insolubile n ap, solubile n soluie de &a#l 5%, coaguleaz la nclzire,
precipit cu soluie de sulat de amoniu1
Sunt rspndite att n regnul vegetal ct !i n cel animal1
Jlobulinele din snge reprezint 65/45% din totalul proteinelor plasmatice1
<xist 7, 8, !i 9 globuline cu rol n transportul glucidelor, lipidelor
9/globulinele au rol n imunitate, de aceea se mai numesc imunoglo$uline &anticorpi'.
1munoglo$ulinele apar n serul sanguin sau n alte celule, ca rspuns la introducerea
unei macromolecule provenit de la alt organism, numit antigen.
<xist 5 clase de imunoglobuline.
1munoglo$ulinele /
Deprezint C0% dintre 9/globuline
Sunt distribuite n lic)idul intercelular
Sunt singurele care pot traversa placenta
1munoglo$ulinele A
Sunt prezente n concentraie mare n snge, secreii +saliv, lacrimi, luid nazal,
secreii bron!ice, secreii ale tractului gastro/intestinal, transpiraie,
Se pare ca ar avea rol important n aprarea mpotriva unor inecii virale sau
bacteriene
13
1munoglo$ulinele 3
Sunt primii anticorpi care se ormeaz n organismele animale !i umane nou/nscute
*mpreun cu imunoglobulinele @ reprezint imunoglobulinele ma2ore de pe supraaa
limocitelor I
Sunt considerate drept prima linie de aprare a organismului mpotriva agenilor
patogeni
1munoglo$ulinele !
:u via oarte scurt +aproximativ 6 zile,
&u au uncie clar1 deoarece se gsesc pe supraaa limocitelor este posibil s
intervin n controlul activitii !i reprimrii limocitelor
1munoglo$ulinele 4
<xist n concentraie oarte mic n plasm, ele iind sintetizate de puine celule
Sunt imunoglobuline de sensibilizare a pielii sau de reactivare
Pumtate din pacienii cu boli alergice prezint concentraii serice crescute ale
imunoglobulinelor <
3. Protaminele 0 sunt substane proteice cu molecul mic !i caracter bazic datorit
aptului c sunt ormate n special din aminoacizi diaminomonocarboxilici1 nu conin
sul1 intr n structura nucleoproteinelor.
(. Histonele 0 sunt substane proteice mai complexe dect protaminele !i au caracter
bazic1 cea mai important este globina, componenta proteic a )emoglobinei.
). Prolaminele +gliadine, 0 sunt proteine vegetale prezente n cereale.
*. /luteinele 0 sunt proteine vegetale !i se gsesc n cereale alturi de prolamine.
II. Fibrilare
. Colagenele
Sunt speciice esutului con2unctiv
@au rezisten ligamentelor, tendoanelor, cartilagiilor, pielii
Deprezint -5% din proteinele corpului omenesc
Sunt insolubile n ap, dar prin ierbere ndelungat se transorm n gelatin solubil
14
Sunt rezistente la aciunea enzimelor proteolitice +cu exceptia colagenazei,, n timp ce
gelatina poate i )idrolizat cu pepsina sau tripsina.
2. 5eratinele
Se gsesc n epiderm, ung)ii, pr, pene, coarne1 au rol de protecie
:u coninut mare de sul datorit proporiei mari de cistein +aminoacid cu sul,
:u rezisten mecanic mare, elasticitate, rezist la aciunea enzimelor proteolitice !i
sunt insolubile.
3. 4lastinele
Se gsesc n ibrele elastice ale esutului con2unctiv, n pereii arterelor
:u structur asemntoare colagenelor dar nu se pot transorma n gelatin
Sunt )idrolizate de elastaza pancreatic
(. Fi$rinogenul
@atorit dimensiunilor mari ale molecule, n condiii iziologice trece n cantiti
oarte mici prin peretele capilarelor n lic)idul intercelular1 n inlamaii, din cauza
alterrii permeabilitii capilarelor trecerea este acilitat
:re rol n procesul de coagulare a sngelui
). 3iozina
<xist n proporie de 40/F0% n mioibrilele esutului muscular1 este insolubil n
ap, solubil n soluii alcaline diluate
*. Actina
Deprezint 35% din proteinele musculare
-. 6ropomiozina
Deprezint -,5% din proteinele musculare
Heteroproteinele
1. Metaloproteine
/ :u ca grupare prostetic un metal
/ <xemple.
Fierproteine +proteine cu ier,
/ Feritina 0 prezent n spln, icat, mduva ro!ie1 constituie rezerva de ier pentru
sinteza )emoglobinei !i a citocromilor
/ 0iderofilina +transerina, 0 prezent n plasm1 este transportor al ierului n organism1
este sczut n anemia eripriv.
Cupruproteine +proteine ce conin cupru,
/ Ceruloplasmina 0 prezent n plasm1 are rol n absorbia ierului1 concentraia cre!te
n inlamaii
/ Hemocianine 0 sunt pigmeni respiratori din sngele molu!telor.
15
Proteine cu zinc 0 sunt n general enzime.
2. Fosfoproteine
/ :u ca grupare prostetic acidul osoric
/ <xemple.
#azeina 0 principala proteina din lapte +C0%,
%vovitelina 0 prezent n glbenu!ul de ou1 urnizeaz embrionului
aminoacizii !i osorul necesar dezvoltrii.
6. Glicoproteine +mucoproteine,
/ :u ca grupare prostetic un glucid, dar predomin proteinele
/ Sunt prezente n esutul cartilaginos, saliv, albu! de ou, plasm
4. Lipoproteine
/ :u ca grupare prostetic lipidele
/ sunt prezente n plasm, n toate esuturile
/ sunt de - tipuri.
/ lipoproteine de transport +cenapse lipoproteice, 0 au rol n transportul !i solubilizarea
lipidelor !i a altor substane liposolubile +steroli, )ormoni,
/ lipoproteine mem$ranare
5. Cromoproteine
/ :u ca grupare prostetic o substan colorat
/ <xemple.
Hemoglo$ina
/ #ontine o protein 0 glo$ina !i o &rupare prostetic 0 hem.
/ <ste prezent n )ematiile vertebratelor
/ :re rol n transportul gazelor respiratorii
/ /lo$ina 0 este o protein bazic din subgrupa )istonelor1 la om este alctuit din 4
lanuri peptidice
/ Hemul 0 conine o molecul protoporirinic !i un atom de ier bivalent
/ Hemoglo$ina 7 ( grupri hem ,i o molecul de glo$in
3ioglo$ina
/ Se gse!te n mu!c)i
/ :re structur asemntoare )emoglobinei, dar este ormat dintr/un singur lan
peptidic !i o singur grupare )em
/ :re ainitate pentru oxigen, pe care l depoziteaz !i l utilizeaz n contracia
muscular
Citocromii
/ Sunt enzime din mitocondriile celulare cu rol n respiraia celular
/ #onin gruparea )em
Hemenzimele
/ Catala+e i pero,ida+e 0 catalizeaz reacia de descompunere a apei oxigenate
Clorofila
/ *n loc de ier n gruparea )em conine magneziu
/ <ste prezent n plante !i are rol n otosintez
16
. !ucleoproteinele
/ Sunt componentele cele mai importante ale celulei vii
/ :u rol n transmiterea caracterelor ereditare, nmulirea !i cre!terea celulelor
/ Componenta proteic este o protamin sau o histon
/ -ruparea prostetic este reprezentat de acizii nucleici &A!. ,i AR.'
/ :cizii nucleici conin n molecul #, $, % !i &. Sunt substane macromoleculare
ormate din peste -000 de subuniti numite nucleotide +deci sunt su$stane
polinucleotidice,.
Alctuirea unei nucleotide* ) ba+ a+otat / purinic / adenina
/ guanina
/ pirimidinic / timina 0 n :@&
/ citozina
/ uracil 0 n :D&
/ un &lucid +pentoz, / riboza 0 n :D&
/ dezoxiriboz 0 n :@&
/ radical al acidului fosforic
Iaza azotat ? pentoza ; nucleozid
&ucleozid ? acid osoric ; nucleotid
@up pentoza pe care o conin acizii nucleici se clasiic astel.
/ :D& +acid ribonucleic, 0 conine riboza
/ :@& +acid dezoxiribonucleic, 0 conine dezoxiriboza
'iecare acid nucleic are 4 tipuri de nucleotide, n uncie de baza azotat.
/ n :@& intr adenina, guanina, citozina !i timina
/ n :D& intr adenina, guanina, citozina !i uracil.
Prin alinierea nucleotidelor ntr/o anumit ordine E coninutul inormaiei ereditare.
Prin nlnuirea mai multor nucleotide E polinucleotid.
17
:cizii nucleici ormeaz cu colorani bazici sruri insolubile, intens colorate,
proprietate olosit la colorarea preparatelor microscopice pentru identiicarea acizilor
nucleici.
:@& 0 este ormat din - catene polinucleotidice rsucite n 2urul unui ax. *ntre cele -
catene se stabilesc legturi, astel. o nucleotid cu o baz azotat purinic se leag ntotdeauna
de o nucleotid cu o baz pirimidinic din cealalt caten prin legturi de $. duble ntre
adenin !i timin +: ; ", !i triple ntre guanin !i citozin +J Q #,.
:D& 0 este ormat dintr/o singur caten de polinucleotide.
6ipuri de AR.:
- A$. viral (A$.v) 0 intr n structura ribovirusurilor
- A$. mesa&er (A$.m) 0 are rolul de a copia inormaia genetic dintr/un ragment de
:@& +o gen, !i de a o duce la locul sintezei proteice +ribozomi,.
- A$. ribo+omal (A$.r) 0 intr n alctuirea ribozomilor
- A$. de transfer (A$.t) 0 transport aminoacizii la locul sintezei proteice.
Metabolismul proteinelor
*n organism are loc un permanent transer proteic intertisular. Proteinele organismului
provin din alimente de origine animal sau vegetal.
18
#antitatea minim de proteine necesar organismului este de aproximativ 60gGzi.
:ceast cantitate este compatibil cu viaa, dar nu constituie o alimentaie raional !i, n
consecin, rezistena organismului scade. #nd consumul de proteine este inadecvat, icatul
nu poate sintetiza suiciente proteine plasmatice pentru meninerea balanei ntre luide !i
esuturi, avoriznd apariia edemelor.
#antitatea optim de proteine este de 60/F0gGzi pentru un adult +aproximativ 3gGLg
corp,, reprezentnd 30/3-% din valoarea caloric a raiei alimentare. *n perioada de cre!tere la
copii !i sugari, n sarcin !i alptare, necesarul este de 3,5 0 -,5gGLg corpGzi.
:portul de proteine n alimentaie este necesar zilnic deoarece proteinele ingerate c)iar
n cantiti mari nu se depoziteaz n organism ca glucidele !i lipidele pentru a i utilizate n
momentul cnd )rana nu conine proteine, ci sunt degradate !i eliminate. Proteinele
organismului sunt ntr/o continu transormare !i rennoire. <le au o durat de via relativ
scurt +-/30 sptmni,. Pe msur ce se distrug n organism, n aceea!i msur se
resintetizeaz din ::.
/aloarea biolo&ic a unei proteine alimentare depinde de compoziia acesteia n
aminoacizi. Baloarea este cu att mai mare cu ct numrul de aminoacizi este mai mare, mai
variat !i mai apropiat de compoziia proteinelor proprii organismului. Proteinele vegetale au
valoare biologic sczut, cele de origine animal au valoare biologic ridicat.
@in alimentaie nu trebuie s lipseasc aminoacizii eseniali. Proteinele animale conin
aminoacizi eseniali, cele vegetale nu conin sau au coninut sczut de :: eseniali.
#nd unul dintre :: eseniali lipse!te, sinteza proteinelor n componena crora intr
ace!ti :: nu mai are loc, iar ceilali :: sunt dezaminai !i degradai. :stel bilanul azotat
devine negativ.
Baloarea biologic a unei proteine depinde !i de digestibilitatea ei1 proteinele din
plante, iind prote2ate de un nveli! de celuloz, sunt mai greu digestibile.
0inteza proteinelor
1. 0ranscripia 0 copierea inormaiei genetice din :@& n :D&m cu a2utorul unei enzime
numit :D&/polimeraz.
2! 0ranslaia
19
o secven de nucleotide din :D&m este transormat ntr/o secven de aminoacizi n
moleculele proteice
are loc activarea aminoacizilor din citoplasm prin legarea lor de :"P +donator de energie,
sub inluena enzimelor numite aminoacil/sintetaze +:S,.
:: ? :"P E :: R :MP ? P R P
- aminoacizii activai sunt transerai la :D&t sub inluena aminoacil/sintetazelor. :D&t
transport aminoacizii n ribozomi.
:: R :MP ? :D&t E :: R :D&t ? :MP
- aminoacizii se unesc ntre ei prin legturi peptidice cu a2utorul enzimelor numite
peptidpolimeraze +PP, rezultnd catene polipeptidice, iar moleculele de :D&t sunt puse n
libertate !i reolosite.
::
3
R :D&t
3
? ::
-
R :D&t
-
E ::
3
R ::
-
? :D&t
3
?:D&t
-
#i$estia %i absorb&ia proteinelor
*n tubul digestiv, proteinele nu pot i absorbite ca atare !i de aceea sunt supuse aciunii
unor enzime numite peptidaze sau proteaze, care le scindeaz pn la aminoacizi.
Peptidazele se mpart n.
- endopeptidaze 0 capabile s scindeze legturile peptidice situate n mi2locul unui lan
polipeptidic1
- exopeptidaze 0 scindeaz legturile peptidice situate la capetele unui lan polipeptidic.
Peptidazele digestive sunt elaborate sub orm inactiv n scopul de a prote2a celulele
!i canalele secretoare de aciunea lor proteolitic. :ce!ti precursori ai proteinelor devin activi
n lumenul tubului digestiv prin )idroliza unor legturi peptidice care ie c deta!eaz anumite
20
peptide sau aminoacizi, ie c modiic plierea lanului polipeptidic, demascnd centrul activ
al enzimei.
@igestia proteinelor alimentare ncepe n stomac. Principala enzim proteolitic
gastric este pepsina.
Pepsina 0 este secretat sub orm inactiv +pepsinogen,. :ctivarea are loc sub aciunea
$#l din sucul gastric. :cioneaz optim la p$ 3/-.
Jastricsina 0 se ormeaz alturi de pepsin n cursul activrii pepsinogenului. :re aciune
optim la p$;6. =a sugari enzima este predominant, deoarece la ace!tia sucul gastic este
mai puin acid.
=abermentul 0 este prezent numai n sucul gastric al sugarului avnd drept uncie
coagularea laptelui, prin care se ntrzie evacuarea coninutului stomacal.
@in stomac, digestia proteinelor se continu in intestinul subire sub aciunea
combinat a enzimelor proteolitice pancreatice !i intestinale.
<nzimele intestinale nu sunt libere n lumenul intestinal, ele gsindu/se la nivelul
Smarginii n perieH a enterocitelor.
<nzimele pancreatice +tripsina, c)imotripsina, elastaza, carboxipeptidaza, acioneaz
asupa proteinelor neatacate de pepsina gastric ct !i asupra produ!ilor de digestie ale
acesteia. Sub aciunea combinat a proteazelor pancreatice rezult di/ sau oligopeptide.
"ripsina 0 rezult din tripsinogen, care este activat de enteroLinaz1 are p$ optim >/C.
#)imotripsina 0 este secretat sub orm de c)imotripsinogen !i activat de tripsin.
<lastaza 0 secretat ca proelastaz !i activat n lumenul intestinal de tripsin.
#arboxipeptidaza 0 secretat sub orm de procarboxipeptidaz, este activat de tripsin.
:supra di/ !i oligopeptidelor acioneaz aminopeptidaza !i dipeptidazele intestinale
care le transorm n aminoacizi.
:minopeptidaza 0 produs de celulele mucoasei intestinale1
@ipeptidazele 0 actioneaz asupra dipeptidelor.
:: eliberai prin )idroliza proteinelor traverseaz membrana intestinal !i pe calea
venei porte a2ung la icat. % parte rmn aici, iar restul sunt distribuii prin sngele circulant la
celelalte esuturi.
21
:bsorbia :: prin mucoasa intestinal este n mare parte o diuzie pasiv, dar n cea
mai mare msur este un transport intermediat de proteinele transportoare.
=a icat :: pot i utilizai pentru sinteza de proteine, degradai sau transormai n ali
compu!i. % parte din :: +3G30, trec n snge constituind aminoacidemia, iar o mic parte sunt
eliminai prin urin +C00mgGzi,.
#oncentraia :: circulani este meninut constant prin sc)imburile de :: dintre
dierite esuturi. :stel, mu!c)iul genereaz peste 50% din ntreaga rezerv de :: liberi, n
timp ce icatul, prin capacitatea de sintez a ureei este principalul esut n care are loc
degradarea aminoacizilor. #ele dou esuturi au rol ma2or n meninerea concentraiei ::
circulani.
@in mu!c)i, :: liberi, n special alanina !i glutamina, sunt eliberai n circulaie1
alanina, care este principalul transportor de azot este captat de icat, iar glutamina este
preluat de intestin !i rinic)i !i transormat n principal n alanin. Jlutamina preluat de
rinic)i este !i principala surs de amoniac ce se excret pe aceast cale.
Dinic)iul asigur n bun parte necesarul de serin pentru tesuturi, inclusiv pentru icat
!i mu!c)i. :: ramiicai, n principal valina, este eliberat din mu!c)i !i preluat de creier.
:lanina este principalul :: glucogenic. 'icatul are o capacitate apreciabil de sintez
a glucozei +gluconeogenez, din alanin.
Metabolismul aminoacizilor
Se des!oar n strns legtur cu ciclul acizilor tricarboxilici. :stel, sc)eletul de
atomi de carbon pentru biosinteza celor mai muli :: este urnizat de ciclul 5rebs, care va
asigura !i degradarea sc)eletului de carbon din ::.
8iosinteza AA
@igestia proteinelor nu asigur ntreaga cantitate de :: necesar organismului. :stel,
proporia de :: trebuie reec)ilibrat prin sintez. %rganismul uman nu poate realiza acest
lucru deoarece nu poate sintetiza toi cei -0 de ::, nedispunnd de unele enzime necesare.
@e exemplu, aminoacizii aromatici nu pot i sintetizai, iar arginina poate i sintetizat n
ciclul ureei, dar nu n cantiti suiciente. "otu!i, un numr de 3- :: neeseniali pot i
22
sintetizai din intermediari metabolici, iar 6 :: +#istein, "irozin, $idroxilizin, se
sintetizeaz din :: eseniali.
*n biosinteza :: un rol important l au glutamat/de)idrogenaza, glutamin/sintetaza si
transaminazele, care prin aciunea lor combinat transorm amoniacul anorganic n grupare
amino din ::.
Cata$olismul AA
:: nu pot i stocai n organism. Surplusul de :: care dep!e!te necesarul pentru
sinteza de proteine !i alte biomolecule, este supus degradrii.
#atabolismul gruprii amino
:nimalele superioare !i omul excret azotul proteic sub orm de uree, compus solubil
n ap !i netoxic. Prin catabolizarea :: gruparea ala/amino eliberat sub orm de ion &$
4
?
este convertit n uree, iar sc)eletul de # rmas este transormat n acetil #o:, piruvat sau alt
intermediar din ciclul acizilor tricarboxilici, utilizai ca surse de energie !i pentru sinteza de
acizi gra!i, corpi cetonici, glucoz.
*ndeprtarea gruprii ala/amino se realizeaz prin - procese.
- transaminarea1 n care gruprile amino de la dierii :: sunt colectate sub orm de
glutamat
- de+aminarea oxidativ a glutamatului, prin care se elibereaz &$
4
?
, convertit apoi n uree.
0ransaminarea const n transerul gruprii amino de la un :: la un cetoacid r
ormarea amoniacului liber1 :: devine cetoacid, iar cetoacidul devine ::.
"ransaminarea este catalizat de enzime numite aminotranseraze, cele mai importante
iind. aspartat transaminaza +:S" sau "J%, !i alanin transaminaza +:=" sau "JP,. :ceste
transaminaze sunt eliberate n snge n urma lezrii esuturilor sau prin moartea celulelor. *n
23
consecin dozarea activitii lor n plasm este utilizat n diagnosticul bolilor de inim !i
icat, cum ar i inarctul miocardic !i )epatita.
Prin transaminare se acumuleaz gruprile amino de la ma2oritatea :: pe acidul
glutamic care prin dezaminare va elibera &$
4
?
!i acidul ala/cetoglutaric necesar unui nou
proces de transaminare.
2e+aminarea o,idativ 0 pierderea gruprii amino sub orm de amoniac cu ormarea
unui cetoacid. Deacia este catalizat de aminoacidoxidaze, active n icat sau rinic)i.
*n acest proces :: este de)idrogenat de ctre o lavoprotein la iminoacid, care apoi,
n prezena apei, pierde amoniacul !i trece n cetoacid.
Pe lng amoniacul ormat prin transaminare 0 dezaminare, cantiti apreciabile de
amoniac se ormeaz sub aciunea bacteriilor intestinale, ie din proteinele alimentare, ie din
ureea prezent n luidele secretate n tractul gastro/intestinal. @in intestin, amoniacul este
absorbit de sngele venos portal care conine cantiti mai mari de amoniac dect sngele
sistemic.
:moniacul produs constant n esuturi este continuu transormat n glutamat,
glutamin !i uree, nct sngele care prse!te icatul este practic lipsit de amoniac. :cest
lucru este esenial deoarece amoniacul este toxic pentru S&#. *n icat, calea principal de
ndeprtare a amoniacului este ormarea ureei. Jlutamina se ormeaz n creier !i pe seama
amoniacului din sngele arterial.
999 Calea principal de :ndeprtare a amoniacului din organism este con#ertirea
acestuia :n uree.
'reo$eneza
An adult ce eectueaz o activitate moderat consum zilnic 600g glucide, 300g lipide
!i 300g proteine !i excret 3F,5g azot1 T5% este eliminat la nivelul rinic)iului, iar 5% prin
materiile ecale.
#alea ma2or de eliminare a azotului la om este ureea. :ceasta este sintetizat n icat,
trecut n snge !i iltrat la rinic)i. *n caz de boli ale icatului, n celula )epatic uzat, nu se
24
mai poate realiza aceast transormare, concentraia amoniacului n snge cre!te !i survine
moartea. *n ciroza )epatic naintat sngele nu mai trece prin icat !i se produce iar!i o
cre!tere a amoniacului sanguin.
*n ureogenez are loc o succesiune de reacii enzimatice sub orma unui ciclu la care
iau parte o serie de substane. ornitina, citrulina, arginina, acidul aspartic, cu un consum
important de energie urnizat de :"P.
<tape.
- transormarea ornitinei n citrulin, prin ncorporarea n molecula ornitinei a unei
molecule de amoniac !i una de #%
-
1
- transormarea citrulinei n arginin prin ncorporarea unei molecule de amoniac1
- scindarea moleculei de arginin de ctre arginaz, ntr/o molecul de uree !i una de
ornitin.
Areea trece n circulaie !i este eliminat prin rinic)i, iar ornitina reia ciclul de ormare
a ureei. :"P
%rnitina ? &$
6
? %
-
E #itrulin ? &$
6
E :rginin ? $%$ E %rnitin ? Aree
Areea ormat la nivelul icatului trece n snge, de unde este eliminat la nivelul
rinic)iului.
Aremia +concentraia ureei n snge, ; 0,-0 0 0,40 g %
0
@ozarea ureei n snge prezint o mare nsemntate pentru stabilirea unciei de
detoxiiere a icatului !i a unciei de epurare a rinic)iului.
:stel, n insuiciena )epatic cantitatea de uree n snge este normal sau c)iar
sczut, n timp ce cantitatea de amoniac din snge cre!te.
*n insuiciena renal cre!te uremia +cantitatea de uree din snge,.
(ransformarea amoniacului )n $lutamin* 0 este cea de/a doua cale de detoxiiere a
organismului !i se produce prin combinarea unei molecule de amoniac cu o molecul de acid
glutamic n prezena :"P. Deacia are loc la nivelul icatului, rinic)iului, n sistemul nervos !i
n esutul muscular.
25
Jlutamina este o orm de depozitare netoxic a amoniacului n organism. @in
glutamin, amoniacul este utilizat in dierite procese metabolice +sinteza bazelor purinice,
sinteza glucozaminei,.
1nto%icaia cu amoniac 0 se maniest prin tremurturi ale membrelor, diiculti de
vorbire, tulburri de vorbire, iar n cazuri severe, coma !i moartea. Simptomele se instaleaz
atunci cnd nivelurile )epatice !i cerebrale de amoniac sunt crescute. Ontoxicaia cu amoniac
este considerat actor important n etiologia comei )epatice, motiv pentru care tratamentul, n
asemenea situaii, este orientat spre scderea amoniacului sanguin.
Metabolismul intermediar al nucleoproteinelor
@in catabolismul bazelor azotate purinice rezult acidul uric, proces numit
uricogenez. :re loc n icat, rinic)i, sub inluena unor enzime speciice +dezaminaze,
oxidaze,.
:cidul uric se gse!te n snge ntr/o anumit concentraie +6/5g %
0
,.
#re!terea cantitii de acid uric !i scderea eliminrii acestui produs prin urin poate
duce la tulburri, cum ar i.
- guta 0 boal genetic n care acidul uric cristalizeaz ormnd sruri, urai, ce se depun la
nivelul articulaiilor determinnd crize dureroase.
- Onsuicien renal 0 cu apariia de nisip la rinic)i +litiaz renal,.
$iperuricemia poate i cauzat de un consum exagerat de carne sau de o tulburare
genetic n sinteza ribonucleoproteinelor.
Metabolismul intermediar al cromoproteinelor +,emo$lobina-
26
@egradarea $b +catabolismul, are loc la nivelul icatului, splinei, rezultnd bilirubina
+pigment biliar galben, liposolubil, !i poririne.
Sursa principal de bilirubin este )emoglobina )ematiilor mbtrnite.
Iilirubina a2unge prin bil n intestin. #ea mai mare parte din bil se reabsoarbe !i
a2unge iar n icat !i de aici n circulaie, iar o mic parte a2unge n intestinul gros unde
ormeaz pigmeni +stercobilina din materiile ecale,.
Iilirubina din circulaie a2unge !i la nivelul rinic)ilor apoi n urin +urobilina 0
pigmentul din urin,.
*n snge, bilirubina se ixeaz pe albumin ormnd fracia plasmatic a bilirubinei
cunoscut sub denumirea de bilirubin indirect sau necon2ugat, liposolubil.
Prin ixarea pe albuminele serice bilirubina este reinut n lumenul vaselor !i
transportat la icat. :ici este preluat de pe albumin de ctre celulele )epatice !i se con2ug
cu acidul glucuronic (bilirubina direct sau con'u&at,, )idrosolubil. :cest apt avorizeaz
eliminarea ei prin bil !i meninerea ei n soluie pe cile biliare intra !i extra)epatice.
:cesta este circuitul )epato/entero/)epatic.
#re!terea pigmenilor biliari n urin are loc n cazul unor aeciuni )epatice.
Proteinemia 0 reprezint totalitatea )oloproteinelor din snge, cu valori cuprinse ntre
F5 0 C5g%
0
.
#re!terea cantitii de proteine se nume!te )iperproteinemie, iar scderea
)ipoproteinemie.
27