Proteinele

Sunt componeni de baz ai celulei, reprezentnd aproximativ 50% din greutatea ei

uscat.
Proteinele se gsesc n toate compartimentele celulare, iind substane undamentale
din toate punctele de vedere pentru structura !i unciile celulei.
"oate proteinele conin #, $, % !i &, iar alte proteine particulare conin P, 'e, (n sau
#u.
Prin )idroliza proteinelor se obin compu!i cu greutate molecular mic numii
aminoacizi. *n alctuirea moleculelor proteice aminoacizii se unesc prin legturi amidice
+legturi peptidice, care se realizeaz prin eliminarea unei molecule de ap ntre gruparea
carboxil a unui aminoacid !i gruparea amino a aminoacidului urmtor.
*n compoziia proteinelor intr n mod current un numr de cca. -0 de aminoacizi.
*n organism proteinele ndeplinesc urmtoarele uncii importante.
/ Rol plastic 0 sunt componente structurale ale materiei vii1
/ Rol funcional 0 sintetizeaz materia vie !i diri2eaz metabolismul prin enzime !i unii
)ormoni de origine proteic1
/ Rol energetic 0 sunt degradate, cu eliberare de energie1 3g de substan proteic poate
elibera 4,35calorii1
/ Rol fizico-chimic 0 menin !i regleaz presiunea osmotic a lic)idelor din organism1
menin p$/ul organismului constant, reacionnd !i cu acizii !i cu bazele.
Clasificarea proteinelor
*n grupa proteinelor se clasiic n mod convenional compu!ii c)imici care prin
scindare )idrolitic elibereaz aminoacizi, precum !i aminoacizii.
1. Aminoacizii (monopeptide)
2. Peptide conin ntre 2 i 30 de AA
3. Proteide
/ Holoproteide 0 sunt proteinele propriu/zise, alctuite dintr/un numr mare de
aminoacizi +peste 60, pe care/i pun n libertate prin )idroliz1
/ Heteroproteide +proteide, 0 alctuite dintr/o parte proteic !i una neproteic +grupare
prostetic,.
1
Aminoacizii
Sunt substane organice cu greutate molecular mic, care conin n molecul gruparea
carboxil +/#%%$, cu caracter acid !i gruparea amino +/&$
-
, cu caracter bazic.
Formula general:
Se noteaz cu 7 atomul de carbon din imediata vecintate a gruprii carboxilice !i
dup poziia pe care o ocup n molecul gruparea aminic a de gruparea carboxilic. Se
deosebesc astel 7, 8, 9 0 aminoacizi.
*n compoziia proteinelor animale intr doar 7 0 aminoacizi.
&omenclatur.
:minoacizii se denumesc adugnd preixul amino la numele acidului, indicndu/se !i
poziia atomului de carbon la care este legat gruparea amino. :minoacizii au !i denumiri
speciale.
Clasificarea aminoacizilor:
. !up structura chimic:
/ AA aciclici 0 cei la care gruprile 0#%%$ !i 0&$
-
sunt legate la o structur liniar1
/ AA ciclici 0 cei la care gruprile 0#%%$ !i &$
-
sunt legate la o structur ciclic.
/ Homeociclici (aromatici)
/ Heterociclici
2
*n cadrul acestor grupe aminoacizii se impart n subgrupe, dup numrul gruprilor
amino sau carboxil sau in uncie de prezena altor grupri +/%$ sau 0S$; gr. tio,
<x..
/ :: monoaminomonocarboxilici
/ :: monoaminodicarboxilici
/ :: diaminomonocarboxilici
/ %xiaminoacizii +conin gruparea 0%$,
/ "ioaminoacizii +conin gruparea 0S$,
:minoacizi monoaminomonocarboxilici 0 au o grupare amino !i o grupare carboxil.
:minoacizi monoaminodicarboxilici 0 au o grupare amino !i - grupri carboxil.
:minoacizi diaminomonocarboxilici 0 au - grupri amino !i o grupare carboxil
%xiaminoacizii 0 conin gruparea )idroxil +/%$,
"ioaminoacizii 0 conin gruparea tio +/S$,
3
:minoacizi )omeociclici +aromatici, 0 conin un ciclu benzenic n molecul
:minoacizi )eterociclici 0 conin n molecul un )eterociclu +au n molecul !i alte
elemente dect carbon !i )idrogen,
". !.p.d.#. $iologic:
/ AA eseniali 0 nu pot i sintetizai de organism !i trebuie introdu!i prin alimentaie
<x.. valina, enilalanina, leucina, izoleucina, treonina, triptoan, metionina, lizina
/ AA neeseniali 0 sunt sintetizai de organism, deci pot lipsi din alimentaie.
Proprietile fizice ale aminoacizilor
3. Sunt substane optic active / cu excepia glicinei, toi aminoacizii conin un atom de
carbon asimetric +are 4 substitueni dierii,, de aceea prezint activitate optic +rotesc
lumina polarizat,. =a p$ ; > unii sunt dextrogiri +?,, alii levogiri +/,.
*n organismele animalelor superioare apar !i sunt metabolizai doar =/aminoacizii, n
timp ce @/aminoacizii se gsesc n peretele celular al unor microorganism sau n structura
unor antibiotice.
-. :: sunt substane cristaline, solubile n ap, puin solubile n solveni organici, cu puncte
de topire de peste -00
o
#.
6. aracterul am!oter / n soluii apoase se gsesc sub orm de ioni dipolari.
4
#nd un astel de ion se dizolv n ap el poate aciona ie ca un acid +dolor de
protoni,, ie ca o baz +acceptor de protoni,.
#a un acid.
#a o baz.
Substanele care au astel de proprieti se numesc amotere +amolii,.
<xistena ionului dipolar explic utilizarea soluiilor de aminoacizi drept soluii
tampon.
@ac la soluia unui aminoacid se adaug un acid tare, protonii si vor i neutralizai
de gruparea 0#%%$ a ::, iar dac se adaug o baz tare gruprile 0%$ vor i neutralizate de
gruparea 0&$
6
?
, a!a nct p$/ul soluiei nu se modiic.
4. "oi aminoacizii izolai din proteine absorb slab radiaiile din domeniul AB +--0nm,.
"riptoanul, tirozina, enilalanina, datorit nucleului aromatic, dau absorbie speciic
la -C0nm, proprietate ce st la baza unei metode de dozare a proteinelor. :ceast
proprietate permite dozarea coninutului proteic al unei soluii.
5
Proprieti chimice ale aminoacizilor
Proprietile c)imice ale aminoacizilor sunt datorate att celor dou grupri
uncionale ct !i prezenei radicalului D. Anele din aceste reacii au loc n organism, altele
sunt utilizate n studiul proteinelor +identiicarea aminoacizilor din )idrolizatele proteice,
stabilirea secvenei de :: n proteine, etc.,.
3. !ecar$o%ilarea E amine
Prin decarboxilarea aminoacidului )istidin se ormeaz )istamina +stimuleaz secreia
gastric, este substan vasodilatatoare, regleaz tonusul muscular, este implicat n reaciile
alergice ale organismului,.
-. Reacia cu acidul azotos E )idroxiacizi +n urma reaciei se pune n libertate azot
molecular care se msoar volumetric putndu/se determina cantitatea de aminoacizi
care a reacionat1 este reacie utilizat pentru dozarea ::,.
3. Formarea legturlor peptidice
- :: se unesc prin eliminarea unei molecule de ap ntre gruparea aminic a unui ::
!i gruparea carboxil a altui :: E dipeptid.
&. Formarea legturilor dicetopiperazinice
@in unirea a - :: !i eliminarea a - molecule de ap se ormeaz o combinaie ciclic
numit dicetopiperazin.
=egturile peptidice !i dicetopiperazinice stau la baza ormrii proteinelor n organism.
6
5. !ezaminarea 0 proprietatea :: de a pierde gruparea amino, de obicei sub aciunea
enzimelor, ormndu/se acizi +cetoacizi, )idroxiacizi, !i &$
6
+amoniac,.
'. AA formeaz sruri at(t cu acizii c(t )i cu $azele
<xemple.
*. Reacii de culoare +de recunoa)tere a AA,
/ n prezena nin)idrinei la cald, n soluii apoase, :: dau culoare violet +excepie ac
prolina !i )idroxiprolina ce ormeaz compu!i galbeni,. Deacia este olosit la punerea n
eviden a :: n metoda cromatograic de separare !i dozare a ::.
/ Prin ierbere cu acid azotic concentrat, :: ciclici dau o coloraie galben care trece n
portocaliu la adugarea de baze.
Peptidele
Sunt combinaii ormate din cel puin - molecule de aminoacizi unite ntre ele.
Pot i obinute din proteine prin )idroliz parial.
*n uncie de numrul aminoacizilor din molecul peptidele se mpart n.
/ %ligopeptide 0 ormate din -/5 molecule de aminoacizi
/ Polipeptide 0 ormate din F/60 molecule de aminoacizi
-omenclatur:
&omenclatura peptidelor G proteidelor se ace indicnd numele aminoacizilor n
ordinea n care se gsesc n molecul, ncepnd cu aminoacidul care coninne gruparea amino/
terminal liber. @enumirile aminoacizilor vor cpta terminaia H/ilH, cu exceptia ultimului
care conine gruparea carboxil terminal liber.
<xemplu / peptidul cu secvena. alanin" leucin" cistein" se va citi alanil leucil
cistein".
Proprietile peptidelor
Peptidele, n special cele cu greutate molecular mic, sunt solubile n ap, insolubile
n alcool absolut !i au caracter amoter, ca !i aminoacizii din care sunt constituite.
7
#ompu!ii care conin cel puin - legturi peptidice n molecul ormeaz cu soluii
alcaline de #u
-?
un compus violet +reacia biuretului,.
Peptide $iologice
3. .lutationul +glutamil 0 cisteinil 0 glicina, / este prezent n toate esuturile vii. :re rol n
respiraie.
-. Hormoni peptidici 0 exist o serie de )ormoni cu structur polipeptidic. insulina,
glucagonul, ocitocina, vasopresina, corticotropina,.
6. Peptide cu aciune anti$acterian 0 penicilinele, gramicidinele +:, I, #,, bacitracinele !i
polimixinele au o structur polipeptidic. Penicilinele sunt polipeptide atipice care conin
acid F/aminopenicilanic pe molecula cruia sunt greai dierii radicali. #nd radicalul
este #
F
$
5
0 #$
-
/ , compusul se nume!te benzil/penicilina +penicilina J,.
Proteine
Sunt substane macromoleculare ormate dintr/un numr mare de aminoacizi unii
ntre ei prin legturi peptidice.
Formul general:
Proteinele au structur complex cu mai multe niveluri de organizare.
3. /tructura primar 0 reprezint numrul !i ordinea aminoacizilor n molecul.
-. /tructura secundar 0 reprezint aran2area spaial a moleculei proteice pe o singur ax
datorit legturilor de )idrogen ormate ntre resturile carboxil !i amino aparinnd
legturilor peptidice. @eci, naara legturilor dintre aminoacizii vecini apar !i legturi
ntre aminoacizii situai la distan +dar n cadrul aceleea!i catene,.
<xist - modele care explic proprietile moleculelor proteice.
/ #odelul $elicoidal 0 rezult prin spiralarea catenei polipeptidice n 2urul unui cilindru
imaginar. :ceast structur este meninut n spaiu datorit legturilor de )idrogen n
care sunt implicate toate legturile peptidice. :ceste legturi se realizeaz ntre gruparea
carboxil a unui aminoacid !i gruparea amino a celui de/al patrulea aminoacid.
8
/ #odelul straturilor pliate 0 se bazeaz pe ormarea legturilor de )idrogen intercatenare
!i poate aprea n - variante.
/ #odelul paralel 0 toate lanurile polipeptidice sunt a!ezate paralel, cu gruprile D
orientate n acela!i sens1
/ #odelul antiparalel 0 lanturile polipeptidice sunt a!ezate a n a.
6. /tructura teriar 0 reprezint interaciunea spaial ntre segmentele care nu sunt vecine
n lanul polipeptidic, rezultnd o structur tridimensional, globular. <ste caracteristic
n special proteinelor globulare ale cror catene macromoleculare sunt strnse sub orma
unor cilindri elipsoidali. <ste rezultatul interaciunii dintre radicalii D ai resturilor de
aminoacizi din lanul polipeptidic. :ceat structur se realizeaz prin legturi de
)idrogen, legturi ionice +ntre moleculele ionizate,, legtura disuluric.
4. /tructura cuaternar 0 unele proteine sunt constituite prin asocierea unor lanuri
polipeptidice cu structur identic sau dierit, ormnd oligomeri. =anurile individuale
se numesc protomeri sau su$uniti, iecare avnd structurile primar, secundar sau
teriar proprii. Subunitile se asambleaz n structura cuaternar prin ore asemntoare
celor din structura teriar, dar n acest caz legturile se stabilesc ntre subuniti.
Proprietile proteinelor
Proprieti fizice
Proteinele izolate din diverse surse sunt n general substane solide, amore, care prin
puriicare pot i obinute n stare cristalizat.
9
Solubilitatea proteinelor depinde de orma moleculei, natura solventului, structura
c)imic, temperatur, p$.
Proteinele globulare sunt solubile, cele ibrilare sunt puin solubile sau c)iar insolubile
n ap.
Proteinele au activitate optic ca !i aminoacizii, datorit prezenei atomilor de carbon
asimetrici.
Proprieti chimice
3. Caracterul amfoter 0 este dat de gruprile carboxil !i amino libere. :stel, proteinele se
comport ca baze n mediu acid !i ca acizi n mediu bazic.
=a p$ iziologic toate gruprile acide sau bazice sunt complet ionizate.
'iecare protein este caracterizat printr/un p$ izoelectric +p$i, 0 reprezint valoarea
p$/ului la care ncrcarea electric a proteinei este nul, numrul gruprilor ncrcate negativ
iind egal cu numrul gruprilor ncrcate pozitiv. :cesta dier de la protein la protein. =a
valori de p$ mult dierite de p$i proteina va i ncrcat pozitiv sau negativ !i va migra n
cmp electric, proprietate ce st la baza metodelor electrooretice de separare a proteinelor din
amestecuri.
-. !enaturarea 0 din cauza structurii complexe !i a labilitaii legturilor intercatenare
proprietile proteinelor se modiic sub aciunea unor ageni izici sau c)imici. :ce!ti
ageni acioneaz prin ruperea legturilor necovalente din structurile secundar, teriar !i
cuaternar dar nu aecteaz legturile covalente, legturile peptidice rmnnd intacte +nu
se elibereaz aminoacizi,.
:genii denaturani sunt oarte diver!i. temperaturi ntre 50/F0
o
#, valori extreme de
p$, ureea, alcoolul etilic, razele K, AB, agitarea mecanic.
*n general denaturarea este ireversibil.
10
Prin denaturare proteinele !i pierd proprietile c)imice !i iziologice +)ormonii devin
inactivi, anticorpii pierd capacitatea de a distruge antigenii,1 n aceast stare proteinele sunt
mai u!or atacate de enzime dect n stare nativ.
<x.. albu!ul de ou coaguleaz prin nclzire, se modiic prin agitare.
3. Hidroliza proteic
Sub aciunea acizilor sau bazelor la cald !i a enzimelor proteolitice, proteinele sunt
)idrolizate prin ruperea legturilor peptidice pn la stadiul de aminoacizi.
&. Reacii de recunoa)tere a proteinelor
a. %eacii de precipitare 0 sub aciunea unor acizi +acid picric, tricloracetic,
sulosalicilic,, a unor ageni denaturani +caldur, alcool, eter,, a unor sruri +azotat de
S, sulat de amoniu, proteinele precipit.
b. %eacii de culoare
/ Deacia xantoproteic 0 prin tratarea unei soluii de proteine cu acid azotic, la rece sa
la cald se ormeaz o coloraie galben datorit unor nitroderivai.
/ Deacia biuretului 0 prin tratarea unei soluii de proteine cu o soluie alcalin de sulat
de #u se ormeaz un compus violet.
/ Deacia cu nin)idrin 0 prin ierbere, n prezena nin)idrinei se ormeaz un compus
albastru/violaceu.
Deaciile de culoare !i cele de precipitare sunt utilizate n practic pentru recunoa!terea
!i dozarea proteinelor.
0. /pecificitatea proteinelor
'iecare specie, organism, conine proteine speciice. #)iar n cadrul aceleea!i specii, la
acela!i organ, sunt variaii de la individ la individ n ceea ce prive!te structura proteinelor.
:ceste deosebiri se pot pune n eviden prin metode imunologice. @ac se inoculeaz unui
animal o protein strin organismul se apr producnd anticorpi care o distrug.
Clasificarea proteinelor
11
1. !up formula molecular deosebim.
3. &roteine 'lobulare (s!eroproteine) 0 au orm aproape seric !i sunt n general
solubile n ap, soluii diluate de acizi, baze, sruri. @in aceast clas ac parte.
albuminele, globulinele, )istonele, protaminele, prolaminele.
-. &roteine !ibrilare (scleroproteine) 0 au structur ibroas, sunt oarte greu solubile n
ap, au vscozitate mare !i putere de diuziune mic. :ceste proprieti explic
prezena lor n esuturile de susinere. <x.. colagen, elastin, ibrinogen, miozin,
actin, Leratin.
11. !up compoziia chimic:
3. &roteine simple ($oloproteine) 0 ormate numai din aminoacizi.
-. &roteine con(u'ate ($eteroproteine) 0 conin pe lng aminoacizi !i o grupare
prostetic, n uncie de natura creia deosebim. osoproteine, glicoproteine,
lipoproteine, metaloproteine, nucleoproteine, cromoproteine.
111. 2n funcie de caracteristicile $iochimice )i efectele $iologice:
3. &roteine complete (calitatea )*a). se gsesc n. ou, lapte, branz, carne, pe!te1
conin toi aminoacizii eseniali n procent optim1 stimuleaz cre!terea la copil !i
menin ec)ilibrul azotat al adultului n cantiti mici.
-. &roteine parial complete (calitatea a ))*a)+ se gsesc n. gru, orez, soia, asole.
Menin viaa, dar nu pot a2uta la cre!terea normal a esuturilor. *ntrein cre!terea
numai n cantitati mari, la adult menin ec)ilibrul azotat.
6. &roteine incomplete (calitatea a )))*a)+ se gsesc n porumb, colagen, elastin,
reticulin1 nu pot menine viaa !i nu pot a2uta la cre!terea organismului atunci cnd
sunt olosite ca unic izvor de proteine.
12
Holoproteine
I. Globulare
3. Al$uminele +serumalbumin, lactalbumin, ovalbumin,
Sunt solubile n ap, coaguleaz la nclzire, au p$i N >, precipit cu o soluie de sulat
de amoniu1
Ontr n constituia proteinelor plasmatice +55%, !i particip la transportul glucidelor,
lipidelor, )ormonilor, srurilor biliare, medicamentelor, ionilor.
". .lo$ulinele
Sunt insolubile n ap, solubile n soluie de &a#l 5%, coaguleaz la nclzire,
precipit cu soluie de sulat de amoniu1
Sunt rspndite att n regnul vegetal ct !i n cel animal1
Jlobulinele din snge reprezint 65/45% din totalul proteinelor plasmatice1
<xist 7, 8, !i 9 globuline cu rol n transportul glucidelor, lipidelor
9/globulinele au rol n imunitate, de aceea se mai numesc imunoglo$uline +anticorpi,.
1munoglo$ulinele apar n serul sanguin sau n alte celule, ca rspuns la introducerea
unei macromolecule provenit de la alt organism, numit antigen.
<xist 5 clase de imunoglobuline.
1munoglo$ulinele .
Deprezint C0% dintre 9/globuline
Sunt distribuite n lic)idul intercelular
Sunt singurele care pot traversa placenta
1munoglo$ulinele A
Sunt prezente n concentraie mare n snge, secreii +saliv, lacrimi, luid nazal,
secreii bron!ice, secreii ale tractului gastro/intestinal, transpiraie,
13
Se pare ca ar avea rol important n aprarea mpotriva unor inecii virale sau
bacteriene
1munoglo$ulinele 3
Sunt primii anticorpi care se ormeaz n organismele animale !i umane nou/nscute
*mpreun cu imunoglobulinele @ reprezint imunoglobulinele ma2ore de pe supraaa
limocitelor I
Sunt considerate drept prima linie de aprare a organismului mpotriva agenilor
patogeni
1munoglo$ulinele !
:u via oarte scurt +aproximativ 6 zile,
&u au uncie clar1 deoarece se gsesc pe supraaa limocitelor este posibil s
intervin n controlul activitii !i reprimrii limocitelor
1munoglo$ulinele 4
<xist n concentraie oarte mic n plasm, ele iind sintetizate de puine celule
Sunt imunoglobuline de sensibilizare a pielii sau de reactivare
Pumtate din pacienii cu boli alergice prezint concentraii serice crescute ale
imunoglobulinelor <
6. Protaminele 0 sunt substane proteice cu molecul mic !i caracter bazic datorit
aptului c sunt ormate n special din aminoacizi diaminomonocarboxilici1 nu conin
sul1 intr n structura nucleoproteinelor.
4. Histonele 0 sunt substane proteice mai complexe dect protaminele !i au caracter
bazic1 cea mai important este globina, componenta proteic a )emoglobinei.
5. Prolaminele +gliadine, 0 sunt proteine vegetale prezente n cereale.
F. .luteinele 0 sunt proteine vegetale !i se gsesc n cereale alturi de prolamine.
II. Fibrilare
. Colagenele
Sunt speciice esutului con2unctiv
@au rezisten ligamentelor, tendoanelor, cartilagiilor, pielii
14
Deprezint -5% din proteinele corpului omenesc
Sunt insolubile n ap, dar prin ierbere ndelungat se transorm n gelatin solubil
Sunt rezistente la aciunea enzimelor proteolitice +cu exceptia colagenazei,, n timp ce
gelatina poate i )idrolizat cu pepsina sau tripsina.
". 5eratinele
Se gsesc n epiderm, ung)ii, pr, pene, coarne1 au rol de protecie
:u coninut mare de sul datorit proporiei mari de cistein +aminoacid cu sul,
:u rezisten mecanic mare, elasticitate la aciunea enzimelor proteolitice !i sunt
insolubile.
3. 4lastinele
Se gsesc n ibrele elastice ale esutului con2unctiv, n pereii arterelor
:u structur asemntoare colagenelor dar nu se pot transorma n gelatin
Sunt )idrolizate de elastaza pancreatic
&. Fi$rinogenul
@atorit dimensiunilor mari ale molecule, n condiii iziologice trece n cantiti
oarte mici prin peretele capilarelor n lic)idul intercelular1 n inlamaii, din cauza
alterrii permeabilitii capilarelor trecerea este acilitat
:re rol n procesul de coagulare a sngelui
0. 3iozina
<xist n proporie de 40/F0% n mioibrilele esutului muscular1 este insolubil n
ap, solubil n soluii alcaline diluate
'. Actina
Deprezint 35% din proteinele musculare
*. 6ropomiozina
Deprezint -,5% din proteinele musculare
Heteroproteinele
1. Metaloproteine
/ :u ca grupare prostetic un metal
/ <xemple.
Fierproteine +proteine cu ier,
/ Feritina 0 prezent n spln, icat, mduva ro!ie1 constituie rezerva de ier pentru
sinteza )emoglobinei !i a citocromilor
/ /iderofilina +transerina, 0 prezent n plasm1 este transportor al ierului n organism1
este sczut n anemia eripriv.
Cupruproteine +proteine cu ier,
15
/ Ceruloplasmina 0 prezent n plasm1 are rol n absorbia ierului1 concentraia cre!te
n inlamaii
/ Hemocianine 0 sunt pigmeni respiratori din sngele molu!telor.
Proteine cu zinc 0 sunt n general enzime.
2. Fosfoproteine
/ :u ca grupare prostetic acidul osoric
/ <xemple.
#azeina 0 principala proteina din lapte +C0%,
%vovitelina 0 prezent n glbenu!ul de ou1 urnizeaz embrionului
aminoacizii !i osorul necesar dezvoltrii.
6. Glicoproteine +mucoproteine,
/ :u ca grupare prostetic un glucid, dar predomin proteinele
/ Sunt prezente n esutul cartilaginos, saliv, albu! de ou, plasm
4. Lipoproteine
/ :u ca grupare prostetic lipidele
/ sunt prezente n plasm, n toate esuturile
/ sunt de - tipuri.
/ lipoproteine de transport +cenapse lipoproteice, 0 au rol n transportul !i solubilizarea
lipidelor !i a altor substane liposolubile +steroli, )ormoni,
/ lipoproteine mem$ranare
5. Cromoproteine
/ :u ca grupare prostetic o substan colorat
/ <xemple.
Hemoglo$ina
/ #ontine o protein" 0 glo$ina !i o 'rupare prostetic" 0 hem.
/ <ste prezent n )ematiile vertebratelor
/ :re rol n transportul gazelor respiratorii
/ .lo$ina 0 este o protein bazic din subgrupa )istonelor1 la om este alctuit din 4
lanuri peptidice
/ Hemul 0 conine o molecul protoporirinic !i un atom de ier bivalent
/ Hemoglo$ina 7 & grupri hem )i o molecul de glo$in
3ioglo$ina
/ Se gse!te n mu!c)i
/ :re structur asemntoare )emoglobinei, dar este ormat dintr/un singur lan
peptidic !i o singur grupare )em
/ :re ainitate pentru oxigen, pe care l depoziteaz !i l utilizeaz n contracia
muscular
Citocromii
/ Sunt enzime din mitocondriile celulare cu rol n respiraia celular
/ #onin gruparea )em
Hemenzimele
/ atala,e i pero-ida,e 0 catalizeaz reacia de descompunere a apei oxQgenate
16
Clorofila
/ *n loc de ier n gruparea )em conine magneziu
/ <ste prezent n plante !i are rol n otosintez
. !ucleoproteinele
/ Sunt componentele cele mai importante ale celulei vii
/ :u rol n transmiterea caracterelor ereditare, nmulirea !i cre!terea celulelor
/ omponenta proteic" este o protamin sau o histon
/ .ruparea prostetic" este reprezentat de acizii nucleici +A!- )i AR-,
/ :cizii nucleici conin n molecul #, $, % !i &. Sunt substane macromoleculare
ormate din peste -000 de subuniti numite nucleotide +deci sunt su$stane
polinucleotidice,.
Alc"tuirea unei nucleotide+ * ba," a,otat" / purinic / adenina
/ guanina
/ pirimidinic / timina 0 n :@&
/ citozina
/ uracil 0 n :D&
/ un 'lucid +pentoz, / riboza 0 n :D&
/ dezoxiriboz 0 n :@&
/ radical al acidului !os!oric
Iaza azotat ? pentoza ; nucleozid
&ucleozid ? acid osoric ; nucleotid
@up pentoza pe care o conin acizii nucleici se clasiic astel.
/ :D& +acid ribonucleic, 0 conine riboza
/ :@& +acid dezoxiribonucleic, 0 conine dezoxiriboza
'iecare acid nucleic are 4 tipuri de nucleotide, n uncie de baza azotat.
/ n :@& intr adenina, guanina, citozina !i timina
/ n :D& intr adenina, guanina, citozina !i uracil.
17
Prin alinierea nucleotidelor ntr/o anumit ordine E coninutul inormaiei ereditare.
Prin nlnuirea mai multor nucleotide E polinucleotid.
:@& 0 este ormat din - catene polinucleotidice rsucite n 2urul unui ax. *ntre cele -
catene se stabilesc legturi, astel. o nucleotid cu o baz azotat purinic se leag ntotdeauna
de o nucleotid cu o baz pirimidinic din cealalt caten prin legturi de $. duble ntre
adenin !i timin +: ; ", !i triple ntre guanin !i citozin +J R #,.
:D& 0 este ormat dintr/o singur caten de polinucleotide.
6ipuri de AR-:
- A%/ viral (A%/v) 0 intr n structura ribovirusurilor
- A%/ mesa'er (A%/m) 0 are rolul de a copia inormaia genetic dintr/un ragment de
:@& +o gen, !i de a o duce la locul sintezei proteice +ribozomi,.
- A%/ ribo,omal (A%/r) 0 intr n alctuirea ribozomilor
- A%/ de trans!er (A%/t) 0 transport aminoacizii la locul sintezei proteice.
18