PROTEINELE

Elev: Goidan Ionut-Adrian

Clasa: a XII-a MIEG
Profesor Coordonator: Dragan Nicoleta
Colegiul National Jean Monnet


PROTEINELE
Proteinele sunt substane organice macromoleculare formate din lanuri simple sau complexe de aminoacizi; ele sunt prezente
n celulele tuturor organismelor vii n proporie de peste 50% din greutatea uscat. Toate proteinele sunt polimeri ai aminoacizilor, n
care secvena acestora este codificat de ctre o gen. Fiecare protein are secvena ei unic de aminoacizi, determinat de secvena
nucleotidic a genei.
Etimologie
Prima menionare a cuvntului protein a fost fcut de ctre Jakob Berzelius, descoperitorul acestora, n scrisoarea sa ctre
Gerhardus Johannes Mulder din 10 iulie 1838, scrisoare n care menioneaz: Numele de protein pe care l propun pentru denumirea
compusului organic rezultat prin oxidarea fibrinei sau albuminei, l-am derivat din grecescul (proteios) deoarece pare a fi
substana primitiv sau principal din nutriia animalelor.



Sinteza proteinelor
Translaia
n timpul translaiei ARNm transcris din ADN este decodat de ribozomi pentru sinteza proteinelor.Acest proces este divizat n
3 etape:
Iniierea
Elongarea
Faza terminal.
Ribozomul are situsuri de legare care permit altei molecule de ARNt (ARN de transfer), s se lege de o molecul de ARn m,
proces nsoit de prezena unui anticodon. Pe msur ce ribozomul migreaz de-a lungul moleculei de ARNm (un codon o dat) o alt
molecul de ARNt este ataat ARNm. Are loc eliberarea ARNt primar, iar aminoacidul care este ataat de acesta este legat de ARNt
secundar, care l leag de o alt molecul de aminoacid. Translaia continu pe msur ce lanul de aminoacid este format. La un
moment dat apare un codon de stop, o secven format din 3 nucleotide (UAG, UAA), care semnaleaz sfritul lanului proteic.
Chiar dup termminarea translaiei lanurile proteice pot suferi modificri post-translaionale i plierea lanului proteic, responsabil de
structura secundar i cea teriar. Modificrile post-translaionale se refer la posibilitatea formrii de legturi disulfidice, sau de
ataarea la scheletul proteic a diferite grupri ca rol biochimic: acetat, fosfat etc.
Sinteza chimic
Procesul de sintez chimic poate avea loc n laborator, dar pentru lanuri mici de proteine. O serie de reacii chimice
cunoscute sub denumirea de sinteza peptidelor, permit producerea de cantiti mari de proteine. Prin sinteza chimic se permite
introducerea n lanul proteic a aminoacizilor ne-naturali, ataarea de exemplu a unor gruprifluorescente. Metodele sunt utilizate n
biochimie i in biologia celulei. Sinteza are la baz cuplarea gruprii carboxil -COOH (carbon terminus) cu gruparea -amino -
NH
2
(segmentul N terminus). Se cunosc 2 metode de sintez pe cale chimic_
Sinteza n faz lichid, metoda clasic, care a fost nlocuit cu sinteza n faz solid.
Sinteza n faz solid (Solid-phase peptide synthesis SPPS), a crei baz a fost pus de Robert Bruce Merrifield. Prin aceat
metod, se pot sintetiza proteine D, cu aminoacizi D. n prima faz Merrifield a folosit metoda tBoc (ter-butil-oxi-carbonil).
Pentru nlturarea acestuia din lanul peptidic se folosete acidul fluorhidric (HF), care este foarte nociv, periculos, iar din acest
motiv, metoda nu se mai utilizeaz. Atunci cnd este vorba de sinteza analogilor peptidici non-naturali de tip baz (depsi-
peptidele) este necesar.
O alt metod este cea introdus de R.C. Sheppard n anul 1971, i are la baz folosirea Fmoc (fluorenil metoxi carbonil), iar
pentru neprtarea acesteia se folosete de obicei mediu bazic asigurat de o soluie 20% piperidin/DMF (dimetil formamid).
ndeprtarea gruprii din lanul proteic se face prin incubare n acid trifluoracetic (TFA).

Aceast grup de protejare cu simetrie ortogonal se folosete n multe sinteze chimice.
Protejarea gruprii prin intermediul Fmoc este de obicei lent, deoarece anionul nitro produs la sfritul reaciei nu este un
produs favorabil desfurrii reaciei.



Rol
Datorit compoziiei, fiind formate exclusiv din aminoacizi se ntlnesc alturi de ali compui importani de
tipulpolizaharidelor, lipidelor i acizilor nucleici ncepnd cu structura virusurilor, a organismelor procariote, eucariote i terminnd cu
omul.Practic nu se concepe via fr proteine.Proteinele pot fi enzime care catalizeaz diferite reacii biochimice n organism, altele
pot juca un rol important n meninerea integritii celulare (proteinele din peretele celular), n rspunsul imun i autoimun al
organismului.
Nutriia
Majoritatea microorganismelor i plantelor pot sintetiza toi cei 20 aminoacizi standard, n timp ce organismele animale obin
anumii aminoacizi din diet (aminoacizii eseniali). Enzime cheie, cum ar fi de exemplu aspartat kinaza, enzim care catalizeaz
prima etap n sinteza aminoacizilor lisin, metionin i treonin din acidul aspartic, nu sunt prezente n organismele de tip animal.
Proteinele ingerate sunt supuse aciunii acidului clorhidric din stomac i aciunii enzimelor numite proteaze, proces n urma cruia
lanurile proteice sunt scindate (denaturate). De asemenea, aminoacizii sunt o surs important de azot; unii aminoacizi nu sunt
utilizai direct n sinteza proteic, ci sunt introdui n procesul de gluconeogenez, proces prin care organismul asigur necesarul de
glucoz n perioadele de nfometare (mai ales proteienele aflate n muchi).
Tipuri de proteine
n funcie de compoziia lor chimic ele pot fi clasificate n:
Holoproteine cu urmtoarele clase de proteine
Proteine globulare (sferoproteine) sunt de regul substane solubile n ap sau n soluii saline: protaminele, histonele,
prolaminele, gluteinele, globulinele, albuminele.
Proteinele fibrilare (scleroproteinele) caracteristice regnului animal, cu rol de susinere, protecie i rezisten mecanic:
colagenul, cheratina i elastina.
Heteroproteinele sunt proteine complexe care sunt constituite din o parte proteic i o parte prostetic; n funcie de aceast
grupare se pot clasifica astfel:
Glicoproteine
Lipoproteine
Nucleoproteine
Proprieti fizico-chimice
Mas molecular
Datorit formrii aproape n exclusivitate din aminoacizi, putem considera proteinele ca fiind de fapt nite polipeptide, cu mas
molecular foarte mare, ntre 10.000 i 60.000.000. Masa molecular se determin prin diferite metode, mai ales n cazul proteinelor
cu masa molecular foarte mare ca de exemplu proteina C reactiv. Masa molecular a diferitelor proteine
Denumirea proteinei Sursa proteinei/Izolat din Masa molecular
Lactalbumin lapte 17.000
Gliadina gru 27.500
Insulina pancreas 12,000
Hordeina orz 27.500
Hemoglobina globule roii 68.000
Hemocianina molute(snge) , artropode(snge) 2.800.00
Miozina muchi 850.000
Pepsin stomac 36.000
Peroxidaza rinichi 44.000
Virusul mozaicului tutunului (capsida) tutun 17.000.000
Deoarece la multe proteine masa molecular apare ca un multiplu de 17,500, mult vreme s-a mers pe ipoteza c particulele
proteice sunt formate prin unirea mai multor molecule de baz ce au masa molecular n jurul valorii de 17,500. Aceste molecule de
baz s-ar putea uni ntre ele prin aa numitele valene reziduale, ducnd la formarea deagregate moleculare. Atunci cnd are loc
ruperea acestor valene reziduale ar avea loc doar modificarea proprietilor fizice ale proteinelor, n timp ce dac are loc ruperea
legturilor principale (legturile peptidice), proteina i modific proprietile fizico-chimice.
Solubilitatea proteinelor
Proteinele sunt substane solide, macromoleculare, solubile n general n ap i insolubile n solveni organici nepolari. Unele proteine
sunt solubile n ap dar insolubile n alcool, altele sunt solubile n soluii apoase de electrolii, acizi organici. Datorit gradului diferit
de solubilitate n diferii solveni, proteinele se pot izola, identifica i separa. Solubilitatea lor depinde foarte mult de legturile care se
stabilesc ntre gruprile libere de la suprafaa macromoleculelor i moleculele solventului. La suprafaa macromoleculelor proteice se
gsesc grupri libere de tip polar,-COOH, -NH
2
, -OH, -SH, -NH, grupri cu caracter hidrofil care favorizeaz dizolvarea proteinelor n
ap. De asemenea exist grupri de tip apolar, hidrofobe, de regul radicali de hidrocarburi -CH
3
, -C
6
H
5
, -C
2
H
5
, care favorizeaz
dizolvarea proteinelor n alcool. ns n marea lor majoritate predomin gruprile polare, determinante pentru caracterul hidrofil. n
contact cu apa proteinele greu solubile manifest fenomenul de gonflare, datorit tendinei de hidratare datorat gruprilor polare.
Gelatina de exemplu se mbib foarte puternic cu apa dnd natere prin rcire la geluri. La dizolvarea proteinelor n ap, are loc
fenomenul de formare a coloizilor hidrofili. S-a constatat c n soluii diluate se gsesc macromolecule proteice izolate, iar n cazul
soluiilor concentrate se formeaz agregate de macromolecule proteice. Soluiile coloidale ale proteinelor, coaguleaz prin nclzire,
prezint efectul Tyndall (dispersia fasciculului de lumin).
Punctul izoelectric i caracterul amfoter
Caracter amfoter
Proteinele, la fel ca i aminoacizii, sunt substane amfotere i formeaz n soluii apoase
amfioni: , n prezena H
2
O
n mediu acid proteinele se comport ca baze slabe, ele primind protoni i
formnd cationi proteici: , cation al
proteinei. Reacia st la baza electroforezei proteinelor, datorit incrcrii pozitive cationii migreaz spre catod, fenomen
numit cataforez, proteina fiind n acest caz electropozitiv.
n mediu bazic proteinele se comport ca acizii slabi, ele cednd protoni, se formeaz astfel anioni proteici, care migreaz spre anod
fenomenul fiind denumit anaforez, proteina avnd ncrcare
electronegativ. , anion al proteinei.
Datorit caracterului amfoter proteinele pot neutraliza cantiti mici de substan acid sau bazic, avind n acest fel rol de
soluie tampon, prin acest lucru contribuind la meninerea echilibrului acido-bazic al organismului. n general caracterul amfoter este
imprimat de cele gruprile -NH
2
i -COOH libere care nu sunt implicate n legaturile peptidice. Dac n molecula proteinei exist mai
muli aminoacizi dicarboxilici atunci molecula se va comporta ca un acid slab, iar n cele n care predomin aminoacizii diaminai se
comport ca baze slabe. Chiar dac ntr-o molecul exist un numr egal de grupri amino si carboxil, deci teoretic molecula ar trebui
sa fie neutr, n realitate datorit gradului de ionizare mult mai mare a gruprii carboxil fa de gruparea amino, molecula proteinei va
avea un caracter slab acid, n soluia ei ntlnindu-se amfiioni proteici, anioni proteici i protoni (H
+
).
Punct izoelectric
Prin acidulare echilibrul reaciei se deplaseaz spre formarea de cationi proteici. La o anumit concentraie a H
+
, proteina
devine neutr deoarece gruparea aminic i cea carboxilic sunt la fel de disociate i deci molecula este neutr din punct de vedere
electric. n acel moment se vor gsi n soluie amfiioni, H
+
, ioni hidroxil -HO; pH-ul la care soluia unei proteine conine anioni i
cationi n proporie egal poarta denumirea de punct izoelectric, se noteaz cu pHi, fiind o constant foarte important a proteinelor.
Fiecare protein la punctul izoelectric are un comportament specific, avnd o solubilitate si reactivitate chimic minim; de asemenea
hidratarea particulelor coloidale, vscozitatea i presiunea osmotic sunt de asemenea minime. Precipitarea proteinei la punctul
izoelectric este n schimb maxim, dar nu se deplaseaz sub influena curentului electric. De obicei valorile punctului izoelectric
variaz ntre 2,9 i 12,5
[1]

[2]
i se determin prin diferite metode: poteniometrice, electroforetice.
Precipitarea proteinelor
Sub aciunea diferiilor factori fizici (ultrasunete, radiaii cu diferite lungimi de und, cldur), factori chimici (acizi, baze,
diferii solveni organici), sau mecanici (agitare), are loc fenomenul de precipitare a proteinelor, precipitarea care poate fi reversibil
sau ireversibil.
Precipitare reversibil
Precipitarea reversibil se poate produce sub aciunea soluiilor concentrate ale srurilor alcaline dar i n prezena unor
dizolvani organici miscibili cu apa n orice proporie, cum sunt de exemplu acetona i alcoolul. n cadrul acestei precipitri molecula
proteinei sufer unele modificri fizico-chimice, dar nu are loc afectarea structurii moleculare. Puterea de precipitare a proteinelor de
ctre diferii ioni este data de seria liofil a lui Hofmeister
[3]
. Dac anionul rmne acelai, puterea de precipitare a cationilor scade n
urmtoarea ordine: Li
+
>Na
+
>NH
4
+
> cnd cationul ramne acelai anionii se comport astfel: SO
4
2
->PO
4
3
->CH
3
COO->Citrat->tartrat-
>Cl
-
>NO
3
-
>ClO
3
-
>Br
-
>I
-
>SCN
-
. Solvenii de tipul alcoolului sau acetonei, n funcie de concentraia lor, pot forma fie precipitate
reversibile, fie ireversibile. Srurile alcaline au un comportament diferit fa de proteine, n soluii diluate mrind solubilitatea
proteinelor, iar n soluii concentrate determinnd precipitarea lor reversibil. De altfel soluiile srurilor alcaline de diferite
concentraii se folosesc pentru precipitarea fracionat a proteinelor din amestecuri.
Precipitare ireversibil
n cursul acestei precipitri molecula proteinei sufer modificri fizico-chimice ireversibile avnd loc i modificarea structurii
moleculare. De regul se produce la adugarea de soluii ale metalelor grele (Cu,Pb, Hg, Fe), a acizilor minerali tari (HNO3, H2SO4)
acidul tricloracetic, a soluiilor concentrate de alcool sau aceton, sau, n cazul anumitor proteine, n prezena cldurii. Prin precipitare
ireversibil proteinele i pierd activitatea biologic (enzimatic, hormonal, etc.), are loc o descretere a solubilitii, modificarea
activitii optice i, de asemenea, sunt mai uor de degradat sub aciunea unor enzime proteolitice. Prin ndeprtarea factorilor care au
dus la precipitare, proetienele nu revin la forma lor iniial i nu ii pot reface structura molecular. Proteinele precipitate i pierd din
proprietile hidrofile "obnnd" proprieti hidrofobe.
Proprieti chimice
Aminoacizi standard
Din punct de vedere chimic, proteinele sunt heteropolimeri constituii din 20 de L- aminoacizi (aa numiii aminoacizi
standard, vezi tabelul), n care gruprile carboxil se pot combina cu gruprile amino formnd legturi peptidice i rezultnd lanurile
peptidice. Aminoacizii standard au proprieti variate, proprieti care sunt direct responsabile de structura tridimensional a proteinei,
dar i de proprietile acesteia.
n lanul polipeptidic aminoacizii formeaz legturile peptidice prin cuplarea grupei carboxil cu o grup amino; odat legat n
lanul proteic aminoacidul se "transform" n aminoacid "rezidual" iar atomii de carbon, azot, hidrogen i oxigen implicai n legturi
formeaz "scheletul" proteinei. Atunci cnd lanul proteic se tremin cu o grup carboxil poart denumirea de carboxi-terminus (sau C
-terminus), n timp ce, dac se termin cu gruparea amino, devine amino-terminus (N-terminus).
Responsabile de proprietile chimice sunt aceleai grupri carboxil i amino libere, neimplicate n formarea legturilor peptidice, ns
mai intervin i diferiii radicali grefai pe scheletul proteinei.
Datorit gruprilor carboxil i amino libere ele dau aceleai reacii ca i la aminoacizi.
Caracterul amfoter este responsabil de formarea de sruri att cu bazele ct i cu acizii
Legtura peptidic este responsabil de formarea de combinaii complexe denumie chelai.
Prezena diferiilor radicali alchilici, sau arilici determin formarea unor derivai ai substanelor proteice (derivaii halogenai i
nitrici sunt cei mai importani).

Reacii de culoare
Datorit existenei anumitor aminoacizi n molecula proteinelor, a legturilor peptidice formate n molecula proteinei dar i
gruprile funcionale libere sunt responsabile de reaciile de culoare.
Denumirea reaciei Reactivul folosit Culoarea rezultat Tipul de aminoacid identificat
Xantoproteic acid azotic,hidroxid de amoniu portocalie
aminoacizii aromatici (formeaz
nitroderivai)
Millon azotat de mercur n acid azotic/azotit
precipitat rou crmiziu sau
coloraie roie
aminoacizi ciclici cu grupare hidroxil
(tirosina)
Sulfurii de plumb
Acetat sau azotat de plumb n mediu
alcalin
precipitat negru de sulfur de
plumb
aminoacizi cu sulf n molecul : cistein,
metionin cistin
Sakaguchi
naftol i hipoclorit de sodiu n
mediu bazic
roie carmin arginin cu grupare guanidinic
Adamkiewicz-
Hopkins
acid acetic glacial/acid glioxilic/acid
sulfuric fumans
violet aminoacid cu nucleu indolic (triptofan)
Pauly
carbonat de sodiu i acid
diazobenzen sulfonic
roie viinie histidin i tirosin
Ninhidrinei ninhidrin albastr
caracteristic att pentru aminoacizi ct i
pentru proteine
Biuretului
soluie diluat de sulfat de cupru n
mediu bazic
albastr violet
legatura peptidic i se datoreaz formrii
de combinaii complexe
Biuretului nichel n mediu bazic portocalie legtura peptidic
Nitroprusiatului de
sodiu
nitroprusiat de sodiu n soluie
amoniacal
roie aminoacizi cu grupre tiol (-SH) liber


Structura proteinelor
Dup cum s-a vzut mai sus lanurile peptidice sunt formate de gruprile carboxil i aminice a aminoacizilor; exist de fapt 2
forme pentru fiecare protein, numite forme de rezonan:
una datorat dublei legturi care asigur rigiditatea i nu permite rotaia n jurul axei sale;
a doua form de rezonan este dat de unghiul diedru (planul atomilor C'-N-C

-C'), (planul atomilor N-C

-C'-N), (planul
atomilor C

-C'-N-C

), unghiurile i pot avea diferite valori fiind responsabile de gradul de libertate a proteinelor, controlnd
structura tridimensional a lanului proteic.
Structura substanelor proteice este nc insuficient cunoscut datorit dinamicitii structurii proteinelor, deoarece ele sunt n
permanen supuse unor procese de sintez i de degradare. Pentru evidenierea succesiunii aminoacizilor n structura proteinelor se
folosesc 2 metode:
Degradarea Edman folosete ca reactiv izotiocianatul de fenil care evideniaz selectiv aminoacidul. Grupa amino terminal se
adiioneaz la izotiocianat trecnd printr-un derivat de tiouree. Dup ce se trateaz cu un acid slab, aminoacidul marcat sub form de
feniltiohidantoin se detaeaz de restul polipeptidei. Aceasta cu noul su aminoacid terminal poate fi supus la un nou ciclu de tratri
pentru identificarea urmtoarei grupe amino.
[5]

Degradarea Sanger are la baz tratarea polipetidei cu fluoro-2,4-dinitrobenzen, avind loc atacul reactivului asupra gruprii amino a
aminoacidului N-terminal. Metoda Sanger are dezavantajul degradrii complete a polipeptidei.

Unghiul legturii ntre C
1
i N este aproape de 180
0
, similar cu unghiul valenei din molecula apei
S-a ajuns la concluzia c exist 4 niveluri (structuri), care alctuiesc edificiul proteic.
Structura primar
Structura primar este dat de aminoacizii care intr n lantul proteic prin formarea legturilor pepetidice.

n structura primar se observ lanul de aminoacizi
n proteinele naturale legtura peptidic se stabilete ntre gruparea carboxilic de la C1 i gruparea aminic de la C2, nct
lanul peptidic va fi format dintr-o succesiune de uniti CO-NH-CH, legate cap-cap.

La unul din capetele lanului peptidic se gsete o grupare -NH
2
liber, iar la cellat capt seafl o grupare -COOH liber
Legtura peptidic -CO-NH- se gsete n acelai plan, iar carbonul -CH- se poate roti, putnd s apar n planuri diferite.
Datorit lungimii relativ mici a catenelor laterale, ele se pot aranja de o parte i de alta a lanului proteic, astfel c lanul proteic nu este
ramificat.

Datorit deplasrii altrenative a unui electron de la gruparea -NH la C=O se produce oscilarea dublei legturi de la atomul de
carbon i oxigen la atomul de azot, fomrndu-se astfel cele 2 forme mezomere.
Datorit numrului relativ mic de aminoacizi care intr n structura proteinelor, teoretic ar trebui s se formeze proteine cu
masa molecular n jur de 4200. ns n realitate masele moleculare ale proteinelor au valori de peste 10,000 ceea ce a dus la concluzia
c cel puin o parte de aminoacizi se repet de mai multe ori n cadrul unei molecule. Ipoteza c proteinele sunt formate din lanuri
lineare de aminoacizi a fost fomulat pentru prima dat n anul 1902, la a 74-a reuniune a Societii Oamenilor de Stiin din
Germania, inut n oraul Karlsbad, de ctre Franz Hofmeister (innd cont de reacia biuretului) i Emil Fischer (care aduce clarificri
asupra scheletului proteic). Ipoteza c n molecula proteinelor exist legturi amidice fusese elaborat de chimistul francez E
Grimaux nc din anul 1882. n ciuda evidenelor care demonstrau faptul c proteinele supuse aciunii proteolitice se scindeaz n
oligopeptide, ideea c lanul proteic este liniar, au fost idei greu de "digerat". n perioada respectiv, numeroi savani (William
Astbury, Hermann Staudinger), punnd la ndoial acest lucru, prin argumentarea c legturile amidice nu sunt ndeajuns de puternice
pentru a susine o molecul proteic lung.
Cu timpul au aprut diverse ipoteze:
Ipoteza coloidal care susinea ca proteinele sunt ansambluri moleculare coloidal formate din molecule mai mici - ipotez
contrazis de msurarea ultracentrifugrii de ctre Svedberg care arat faptul c proteinele sunt molecule bine definite, au greutate
molecular, iar prin electroforez Arne Tiselius demonstreaz c proteinele sunt molecule unice.
Ipoteza a 2-a, numit ipoteza ciclol, avansat de Dorothy Wrinch, are la baz 3 elemente:
Ciclol reaction n care gruparea carbonil i gruparea amino a 2 peptide se incrucieaz C=O + HN C(OH)-N (aa numita
legtur n cruce); aceste legturi sunt de tip covalent, similare cu legturile covalente de hidrogen propuse de William
Astbury, pentru a explica stabilitatea structurii proteice.
Lanurile beta vecine au la baz o serie de reacii de tip ciclol
Structura proteinelor mici corespund aa numitelor "solid de tip Platon", fr ca s existe coluri libere.
Alte ipoteze au fost lansate de ctreEmil Abderhalden (modelul dicetopiperazinic),sauTroesengaard n anul 1942 (modelul
pirol/piperidin). Toate aceste modele au fost infirmate de Frederick Sanger care reuete s identifice secvena aminoacizilor
dininsulin, dar i de determinrile cristalografice efectuate de Max Perutz i John Kendrew asupra mioglobinei i hemoglobinei.
Structura secundar
Structura secundar se refer la forma i la lungimea lanurilor polipeptidice, proprieti induse de legturile de hidrogen. Cele
mai ntlnite tipuri de structura secundar sunt alpha helixul i lanurile beta.
Alte helix-uri cum ar fi helixul 310 i helixul sunt, din punct de vedere energetic, favorabile formrii legturilor de hidrogen,
dar sunt rareori observat n proteinele naturale exceptnd prile terminale ale helixului n timpul formrii scheletului proteic (de
obicei centrul helixului). Aminoacizii au un comportament diferit vis-a-vis de posibilitatea formrii structurii
secundare. Prolina i glicina sunt cunoscui ca aa numiii "helix breakers" (sprgtori de helix), deoarece afecteaz configuraia
scheletului proteic; ambii aminoacizi au abiliti conformaionale neobinuite i de regul se gsesc n colurile scheletului proteic.
Aminoacizii care prefer s adopte conformaia helixului proteic fac parte din aa numita serie MALEK (codurile formate din 1 liter
a aminoacizilor: metionin, alanin, leucin, acid glutamic ilizina); prin contrast aminoacizii aromatici
(triptofanul, tirosina i fenilalanina, dar i aminoacizii cu legare prin carbonul beta (izoleucina,valina i treonina, adopt configuraia
.
Structura secundar cunoate cteva ipoteze privind formarea ei:
Teoria polipeptidic formulat de ctre E. Hoffmeister n 1902 i dezvoltat ulterioe de ctre E.Fischer, are la baz conceptul
conform cruia moleculele proteice sunt formate din lanuri polipeptidice foarte lungi. Teoria are cteva dezavantaje:
nu explica diferenierea biologic a anumitor proteine
unele proteine sunt rezistente la aciunea enzimelor proteolitice (dei datorit lungimii lanului nu ar trebui)
Teoria plierii i rsucirii lanului polipeptidice a fost elaborat de ctre Corey i Pauling n 1943 i a fost confirmat
prin spectrele dedifracie cu raze X, microscopului electronic , prin msurarea unghiurilor de valen, a distanelor interatomice, au
confirmat faptul c lanul polipeptidic se gsete sub form pliat.
Structura n foaie pliant. Plierea catenei are loc prin formarea legturilor de hidrogen ntre gruparea carboxilic a unui
aminoacid i gruparea aminic a aminoacidului vecin. Lanul polipetidic pliat se prezintz ca o panglic ndoit alternativ la
dreapta i la stnga, plierea avnd loc n dreptul carbonilor metinici. Mai multe lanuri pliate polipeptidice pliate dau natere
unei reele, ntre aceste lanuri pliate putndu-se de asemenea forma legturi de hidrogen, acestea fiind n numr mai mare cnd
gruprile terminale a 2 lanuri sunt aranjate diferit (-NH
2
i COOH, sau HOOC-i -NH
2
). Catenele polipeptidice pliate
predomin n proteinele fibrilare i mai puin n cele globulare. Dup valoarea perioadei de identitate se cunosc mai multe
tipuri de proteine cu structur pliat. Prin perioada de identitate se nelege distana cea mai mic la care se repet aminoacizii
identici din molecul.
Structura elicoidal, ipotez lansat de Corey i Pauling, ipotez conform creia lanul polipeptidic se poate prezenta i
nfurat sub form de spiral. n acest model, fiecare spir conine de obicei 27 aminoacizi, iar distana ntre spire este de 5,44
A
0
. Fiecare aminoacid mrete spira cu 1,47 A
0
. n faa fiecrei grupri -CO- va apare la o distan de 2,8A
0
. o grupare NH de
la al treilea aminoacid. ntre aceste grupri se stabilesc punile de hidrogen care asigur stabilitatea helix-ului. n acest model
lanul polipeptidic se prezint sub forma unui surub cu pasul fie spre dreapta, fie spre stnga. n cazul proteinelor naturale,
acestea datorit coninutului n L-aminoacizi, pasul helixului va fi spre dreapta, catenele laterale ies n afara corpului propriu-
zis putnd reaciona fie cu moleculele solventului fie cu alte catene polipeptidice. Canalul format n interiorul helixului este
foarte ngust, n el nu poate ptrunde molecula solventului. Legturile peptidice sunt plane, iar 2 planuri consecutive -CO-NH-
formeaz un unghi de 180
0
, rotirea lanului se face la carbonul (metinic).
Structura teriar[modificare | modificare surs]
Prin intermediul cristalografiei cu raze X s-a dovedit faptul c macromoleculele proteice au o conformaie tridrimensional, realizat
de obicei prin intermediul cuplrii mai multor lanuri polipeptidice scurte ntre ele, cuplare care duce la formarea fibrelor
proteice;legturile intercatenare pot fi principale sau secundare:

Legturi de hidrogen, sunt legturi coordinativ heteropolare care se stabilesc cu uurin ntre gruparea carbonil C=O
(electronegativ) i gruparea NH- (electropozitiv), din 2 lanuri polipeptidice alturate, sau n cazul formelor lactam-lactim
ntre gruparea -OH i azotul iminic =NH

Legturile de hidrogen au lungimea cuprins ntre 2,7-3,1A i energia de 3-7Kcal/mol la peptide, iar la ap 2-3Kcal/mol
[6]
.Legturile de hidrogen se pot stabili i ntre catenele lateralecare au grupri carboxil, hidroxil, amino sau tiolice. Din punct de
vedere energetic legtura de hidrogen nu este puternic dar datorit rspndirii relativ uniforme de-a lungul scheletului proteic ofer
proteinei stabilitatea necesar.



Legturi disulfidice
Legtura este rezistent la hidroliz, ns se poate desface iar prin reducere formeaz tioli(SH), iar prin oxidare formeaz acizi.
n general legtura sulfidic se ntlnete la proteinele transformate, care au o rezisten mecanic mare.
n afar de aceste legturi se mai pot stabili alte tipuri de legturi: legturi ionice (stabilite de obicei ntre gruprile aminice i
cele carboxilice ionizate), legturi de tip van der Waals (legturi electrostatice slabe care se stabilesc ntre radicalii hidrofobi), legturi
fosfodiesterice (ntre 2 resturi de serin i acid fosforic), legturi eterice (stabilite la nivelul aminoacizilor cu grupri hidroxilice).
Structura cuaternar
Structura cuaternar se refer la modul n care se unesc subunitile proteice. Enzimele care catalizeaz asamblarea acestor
subuniti poart denumirea de holoenzime, n care o parte poart denumirea de subuniti reglatoare i subuniti catalitice.
Proteine care au structura cuaternar :hemoglobina, ADN polimeraza i canalele ionice, dar inucleozomi i nanotubuli, care
sunt complexe multiproteice.Fragmentele proteice pot suferi transformri n structura cuaternar, transformri care se reflect fie n
structurile individuale fie n reorientrile fiecrei subuniti proteice. Numrulsubunitilor din oligomerice sunt denumite prin
adugarea sufix-ului -mer (grecescul pentru subunitate), precedat de numele subunitii.
1 = monomer
2 = dimer
3 = trimer
4 = tetramer
5 = pentamer
6 = hexamer
7 = heptamer
8 = octamer
9 = nonamer
10 = decamer
11 = undecamer
12 = dodecamer
13 = tridecamer
14 = tetradecamer
15 = pentadecamer*
16 = hexadecamer
17 = heptadecamer*
18 = octadecamer
19 = nonadecamer
20 = eicosamer
21-mer
22-mer
23-mer
etc.