Denaturarea proteinelor implica intreruperea si posibil distrugerea structurilor

tertiare sisecundare. Reactia de denaturare nu este destul de puternica ca sa

distruga legaturile peptidice,asadar structura primara (secventa de aminoacizi)
ramaine aceeasi dupa denaturare. Denaturarea
distruge
-helixul
si
-structura proteinei si o incolaceste intr-o forma intimplatoareDenaturarea are
loc deoarece interactiunile legaturilor responsabile de structurasecundara
(legaturile de hidrogen la amide ) si structura tertiara este distrusa. In cadrul
structurii
tertiare exista 4 tipuri de interactiuni (legaturi) intre lanturile laterale:
legaturi de hidrogen,
punti de sare, legaturi disulfidice si interactiuni hidrofobe nepolare, care pot fi
intrerupte. Totusi,o varietate de reagent si conditii pot cauza denaturarea. Cea
mai des intilnita observatie in cadrul procesului de denaturare este precipitarea
sau coagularea proteinei.
Tipuri de denaturari
Unii agenti determina denaturarea numai cat timp isi exercita actiunea asupra
proteinlor.Aceasta denaturare este reversibila; proteina si recapata toate
proprietatile cnd agentuldenaturant a fost ndepartat. Spre exemplu: printr-un
adaos mare de clorura de sodiu la o solutiede ovalbumina (albus de ou)
proteina floculeaza; prin diluarea cu apa proteina se redizolva, iarsolutia si reia
aspectul initial.Cnd denaturarea provocata de un agent denaturant persista si
dupa incetarea actiuniiacestuia, procesul este ireversibil. Spre exemplu, prin
incalzirea (la 60

70C) a unei solutii deovalbumina, proteina se prinde in masa prin coagulare

(luand aspectul cunoscut al albusuluiintarit prin fiebere). Denaturarea
ireversibil

a proteinelor joac un rol important n fenomenele

vitale, de exemplu,
mbtrnirea seminelor i pierderea capacitii de germinare, fenomenul
dembtrnire la oameni, animale etc.

n industria alimentar denaturarea proteinelor este utilizat la prepararea

produselor
alimentare prin coacere, uscarea legumelor, fabricarea laptelui praf.(
https://ro.scribd.com/doc/182697358/denaturarea-docx)

Modificarea conformaiei naturale a proteinelor, de exemplu prin ruperea

legturilor de hidrogen din interiorul macromoleculelor, se manifest prin
schimbarea aspectului i proprietilor proteinelor, fenomen cunoscut sub
denumirea de denaturare. Denaturarea poate fi reversibil i ireversibil.
Denaturarea reversibil este determinat de ageni fizici( ex. frigul ) ; aa se
explic conservarea crnii i a altor alimente prin frig. Prin revenirea la
temperatura camerei proteinele i recapt proprietile. Denaturarea
ireversibil se poate face cu : ageni fizici (temperatur nalt coagularea
albuului de ou la cald ) ; diverse raze i ageni chimici (cu enzime coagularea
laptelui de cheagul care se afla n stomacul animalelor tinere ).(
http://viatasichimia.wordpress.com/proteine/)
tiai c..
Pnza de pianjen conine o protein fibroas, fibroina !
Veninul erpilor este un amestec de ap, enzime i toxine de natur proteic !
Prima protein determinat a fost insulina!
Proteinele prezente n virui ( toxine ), numite antigeni, provoac formarea
unor proteine de aprare n organismul animal, numite anticorpi, prin
vaccinare!( http://viatasichimia.wordpress.com/proteine/)
Denaturarea proteinelor
Proteinele i pstreaz funciile specifice n condiiile normale din organism
(temperatur, pH, concentraia de sruri). La schimbarea acestor condiii are
loc i o
modificare substanial a activitii lor. Aceast modificare este datorat de
obicei unor

schimbri n structura lor (mai ales a geometriei datorat structurilor secundare

sau
teriare). Astfel proteinele globulare cu lanul lor polipeptidic ncolcit n form
sferic
devine dezordonat cu o form nesferic i care i pierde proprietile fizice I
activitatea
biologic. Fenomenul se numete denaturarea proteinelor i are loc la nclzire
(60700C), tratarea cu acizi sau baze sau cu soluii concentrate de sruri. De cele
mai multe
ori denaturarea este ireversibil (de exemplu coagularea albuminei din albuul
de ou prin
fierbere). Uneori proteinele globulare i revin la forma iniial i devine din nou
activ
biologic (denaaturarea reversibil)( http://www.chim.upt.ro/comunicatecadre/23525Amino-acizi,_peptide,_proteine;_Partea_III,_Proteine.pdf)
Arsurile sunt leziuni ale nveliului cutanat produse de ageni agresori termici,
chimici, electrici sau radiaii, a cror efect duce la distrugerea barierei naturale
de protecie a organismului i la alterarea homeostaziei. II. Etiologie: Agenii
agresori pot fi, dup cum am vzut: termici, chimici, electrici sau radiaii. 1.
Arsurile termice Majoritatea factorilor etiologici ai arsurilor sunt reprezentai
de agenii termici fizici ce pot descrca n esuturi cantiti diferite de energie
n unitatea de timp. Dintre acetia, cei mai importani sunt reprezentai de
lichide fierbini, solide fierbini, vapori supranclzii, flcri, gaze inflamabile,
corpuri vscoase topite (cear, smoal, bitum). Profunzimea leziunii
tegumentare este direct proporional att cu temperatura agentului termic
ct i cu timpul ct acesta acioneaz asupra esuturilor. Aceasta nseamn c
n acelai interval de timp, doi factori etiologici pot produce leziuni de
profunzimi variate. Dup cum observm din figura nr.1, cldura devine lezant
pentru esuturi dac depete 460C, la aceast temperatur aprnd
denaturarea reversibil a proteinelor. Dac temperatura depete 600C,
denaturarea proteinelor devine un proces ireversibil. La peste 800C apare
presipitarea proteinelor, necroza celular aprnd la temperaturi mai mari de
1000C. Odat ce temperatura agentului termic depete 6000C apare

carbonizarea. Calcinarea este descris la temperaturi ce depec 10000C

(https://www.facebook.com/permalink.php?id=163524370381056&story_fbid
=530846466982176).