Sunteți pe pagina 1din 7

Enzimele

Enzimele mpreun cu vitaminele i hormonii sunt biocatalizatori (asigur viteze mult


mai mari ale reaciilor chimice), asigurnd toate reaciile metabolice de anabolism i
catabolism.
Prima enzim a fost descris n 1933 diastaza cu aciune asupra amidonului.
Ulterior au fost descrise i alte enzime de ctre Louis Pasteur, care le-a numit fermeni.
Locul de formare a enzimelor n celul l constituie citoplasma i organitele celulare.
Unele enzime rmn dizolvate n citoplasm, altele rmn n mitocondrii i lizozomi unde au
loc intense procese metabolice (endoenzime), iar alte enzime prsesc mediul celular i trec
extracellular, n lichidele biologice pentru a-i exercita activitatea (exoenzime).
Exemple: - pepsina se formeaz n celulele mucoasei gastrice. Ea prsete celula i
intr n compoziia sucului gastric.
- tripsina i chimotripsina sunt produse de celulele pancreasului exocrin. Ele
ajung n sucul pancreatic, iar acesta ajunge n duoden unde va aciona asupra proteinelor,
hidrolizndu-le.
Substana asupra creia acioneaz enzima se numete substrat, iar compusul rezultat
n urma aciunii enzimei se numete produs de reacie.
Denumire:
I.

denumirea substratului + sufixul az: ex.: lipaz

II.

denumirea tipului de reacie + sufixul az: ex.: hidrolaz, dehidrogenaz


Structura i natura chimic a enzimelor
Toate enzimele, fr nicio excepie, sunt proteine. n funcie de structura lor chimic

pot fi enzime:

monocomponente - sunt proteine simple (holoproteine) cu molecula alctuit din


aminoacizi legai prin legturi peptidice;

dicomponente care fac parte din clasa proteinelor complexe (heteroproteine) i au


molecula alctuit din:
-

componenta proteic (apoenzim);

o grupare neproteic (cofactor enzimatic).

Complexul format din apoenzim i cofactor aprimit denumirea de holoenzim.

Cofactorii legai puternic cu apoenzimele se numesc grupri prostetice, iar cei uor
disociabili coenzime.
Apoenzima determin specificitatea enzimelor; este o holoprotein sau o
heteroprotein, de aceea enzimele mai pot fi denumite i proteinenzime, avnd pn la un
anumit punct aceleai proprieti ca i proteinele.
Apoenzima este constituit din:
-

centru activ (sau mai muli centri activi sau catalitici), numit i situs este locul
specific de unire a enzimei cu substratul asupra cruia acioneaz; aminoacizii
participani la formarea centrului activ sunt grupai ntr-o geometrie spaial la nivelul
creia se afl gruparea funcional implicat n legarea direct de substrat i n
transformarea catalitic a acestuia. Situsurile active ale enzimelor bicomponente
cuprind, pe lng aminoacizii respectivi, coenzima sau gruparea prostetic care
interacioneaz cu substratul.

complement activant protejeaz, activnd sau inhibnd centrul activ.


Coenzima particip direct la reacia enzimatic; este reprezentat de majoritatea

vitaminelor, derivai ai gruprii hem sau unele tripeptide (glutationul).


n funcie de natura lor chimic coenzimele se clasific n 4 categorii:
1.

Coenzime cu structur alifatic (liniar): glutationul (implicat n procese de


oxidoreducere datorit punilor disulfidice);

2.

Coenzime cu structur aromatic: coenzima Q (implicat n procese


respiratorii);

3.

Coenzime cu structur heterociclic: vitamina B1, derivai ai vitaminei H;

4.

Coenzime cu structur nucleosidic: ATP, NAD, FAD, NADP.


Mecanismul reaciilor enzimatice
Reaciile enzimatice se desfoar cu o anumit vitez, n 2 etape:

1. Enzima se unete cu substratul, rezultnd un produs intermediar (enzima-substrat):


Enzim + Substrat ES (enzim substrat)
2. Se formeaz produsul de reacie i se recupereaz n parte enzima respectiv.
Aceste 2 etape pot fi influenate de o serie de factori activatori sau inhibitori.
Ex.: factorii activatori pot fi reprezentai de unele metale:
E + Me + S EMeS Produs de reacie + Me + E

Factori ce influeneaz activitatea enzimelor


1.

Concentraia enzimei influeneaz n raport direct proporional; dac concentraia


substratului este constant se observ o proporionalitate direct ntre viteza de reacie
iniial i concentraiile cresctoare ale enzimei.

2.

Temperatura optim Viteza reaciilor enzimatice crete cu creterea temperaturii pe


un interval mic de temperatur. Efectul temperaturii asupra vitezei unei reacii enzimatice
este rezultanta interaciunii a doi factori opui i dependeni de temperatur:
-

creterea vitezei de reacie odat cu creterea temperaturii pn la atingerea


temperaturii optime;

denaturarea termic a enzimelor la temperatur mai mare dect cea optim.


T corpului - 37oC; la temperaturi mai ridicate (60-70oC) enzima este inactivat

ireversibil pentru c apoenzima este degradat.


Excepii: ribonucleaza rezist i la 100oC; astfel se explic de ce unele virusuri care
o conin nu se distrug la temperaturi mari.
Temperaturile mai mici dect cea optim determin scderea activitii enzimatice
reversibil.
3. PH-ul fiecare enzim i desfoar activitatea maxim la un pH optim;
Ex.: - pepsina 1,5 2,5; tripsina, chimotripsina, peptidazele 8 8,5
4. Concentraiei substratului asupra activitii enzimatice. ntr-un proces metabolic care
se desfoar printr-o succesiune de reacii, produsul de reacie devine substrat pentru
urmtoarea reacie. Echilibrul reaciei este deplasat ntr-un sens preferenial impus de
necesitatea metabolismului celular. Pentru majoritatea enzimelor la concentraie
sczut de substrat, viteza de reacie este direct proporional cu concentraia
substratului.
5. Efectorii - se numesc efectori (modulatori) substanele care acioneaz asupra
enzimelor modificndu-le cinetica reaciilor chimice, adic modificnd viteza unor
reacii enzimatice. n funcie de modul cum acioneaz efectorii, pot fi:
a. Activatori influeneaz pozitiv activitatea enzimelor pe care o intensific sau
stimuleaz; sunt reprezentai de regul de unul sau mai multe metale (Na+, K+, Mg2+,
Ca2+, Zn2+, Mn2+), Cl-, diferii compui organici: glutationul, cisteina, ce activeaz
centrii activi direct sau indirect. Activarea direct influeneaz prima etap (de formare

e ES). Activarea indirect se realizeaz i prin unii produi ce rezult chiar din reacia
enzimatic.
b. Inhibitori modulatori care diminueaz sau anuleaz activiti enzimatice; sunt
reprezentai de substane foarte diferite, heterogene, ce acioneaz de regul asupra
apoenzimei, modificndu-i structura i proprietile. Pe baza inhibrii enzimelor se
utilizeaz metodele de sterilizare. n funcie de modul de aciune al inhibitorilor asupra
enzimelor, inhibiia poate fi:
reversibil: este la rndul ei de 2 tipuri:
-

competitiv: interacioneaz cu centrul activ al enzimei. Prezint o analogie


structural cu substratul

necompetitiv: inhibitorul nu prezint analogie structural cu substratul i se


leag cu enzima ntr-o alt zon a moleculei, diferit de centrul activ.

ireversibil: conduce la pierderea definitiv a activitii enzimatice. Datorit denaturrii ei


prin legare covalent a inhibitorului cu un aminoacid esenial pentru funcia catalitic.
Ex.: - gr. tio (SH) care pentru unele enzime poate fi activator, pentru altele inhibitor
-

unele metale, radiaiile UV, X,

presiunea, ultrasunetele, detergeni anionici i cationici ce pot inhiba reversibil sau


ireversibil activitatea enzimelor.
Proprietile enzimelor
Datorit naturii lor proteice, enzimele posed toate proprietile fizice i chimice

specifice acestor molecule. Enzimele sunt catalizatori i respect legile catalizei:


-

catalizeaz reaciile posibile d. p. d. v. termodinamic;

scade energia sistemelor cataliznd reaciile;

sunt necesare n cantiti mult mai mici comparativ cu substratul;

se gsesc nemodificate calitativ i cantitativ la sfritul reaciei.


Cataliza enzimatic prezint particulariti care o deosebesc de cataliza chimic:

viteza de reacie este mai mare;

acioneaz n condiii blnde de reacie care sunt condiii fizice normale de pH,
temperatur, etc.;

cea mai important proprietate: nalta specificitate de aciune concretizat n


capacitatea enzimelor de a cataliza transformarea unui grup de substraturi nrudite
structural.
4

Specificitatea este determinat de apoenzim. Poate fi absolut sau relativ.


-

Specificitatea absolut (de substrat) atunci cnd enzima poate aciona doar
asupra unui singur substrat; ex.: anhidraza carbonic (catalizeaz conversia
dioxidului de carbon i a apei n acid carbonic), ureaza (catalizeaz
descompunerea ureei).

Specificitatea relativ atunci cnd enzima acioneaz asupra unui grup de


substane nrudite chimic - ex.: fosfatazele (catalizeaz hidroliza esterilor
fosforici), proteazele (acioneaz asupra legturilor dipeptidice), lipazele
(hidrolizeaz legtura esteric dintre glicerol si acizii grai) sau pentru acelai
substrat, o serie de enzime cu specificitate de aciune diferit determin
transformri diferite ale substratului cu formare de produi diferii.

hidroxiacizi

aze
oxid

aminoacid
dec
arb
oxi

laze

amine

Clasificarea enzimelor
I.

Dup tipul de reacie (ligaze, liaze, oxidoreductaze, hidrolaze, transferaze)

1. Oxidoreductaze: cuprind clasa enzimelor care catalizeaz oxidoreducerile, respectiv,


transferul de hidrogen i transferul de electroni ntre substana care se oxideaz i
substana care se reduce.
2. Transferaze: cuprind clasa enzimelor care catalizeaz reaciile de transfer al unui rest
molecular de pe un substrat pe alt substrat.
Ex.: transaminazele: TGO, TGP, metiltransferaze, aminotransferaze etc.

3. Hidrolaze: cuprind clasa enzimelor care catalizeaz reaciile de scindare a moleculei


substratului, cu participarea componentelor apei la fragmentele care se scindeaz: ex.:
lipaza, pepsina, tripsina, peptidazele;
4. Liaze: enzime ce catalizeaz reacii de eliminare a unei grupri funcionale din
substrat; ex.: dezaminaza, decarboxilaza;
5. Ligaze (sintetaze): cuprind clasa enzimelor care catalizeaz reaciile de sintez, fr
hidroliz i fr oxidoreducere (unirea a 2 substraturi n unul singur); ex.: acetil CoA,
aminoacilsintetaza;
6. Izomeraze: cuprind clasa enzimelor care catalizeaz reaciile de izomerizare.
7. Dehidrogenaze catalizeaz dehidrogenarea unui substrat cu transferul hidrogenului
la o molecul diferit de oxigen;
8. Fosfataze catalizeaz hidroliza unui ester fosforic;
9. Kinaze catalizeaz transferul unei grupe fosfat de la o trifosfatnucleotid (ATP) la un
substrat;
10. Mutaze catalizeaz migrarea unei grupe fosfat de la o poziie la alta n aceeai
molecul;
11. Oxidaze catalizeaz oxidarea unui substrat cu un oxigen molecular ca donor;
II.

Dup substratul asupra cruia acioneaz (proteaze, lipaze)


Enzime cu valoare de diagnostic

lipoproteinlipaza, pseudocolinesteraza, lecitin-colesterol-aciltransferaza catalizeaz


reacii din ser. Sunt secretate de ficat i eliberate n snge. n afeciuni grave ale
ficatului, celulele hepatice sunt incapabile s sintetizeze normal proteine astfel nct
activitatea acestor enzime, care n mod normal este relativ ridicat, va scdea;

transaminazele pentru a aprecia funcia hepatic, biliar, evoluia unui infarct


miocardic, a unei hepatite; cresc n infecii virale, infarct de miocard;

amilaza acioneaz asupra amidonului i se determin pentru a aprecia funcia


pancreasului exocrin; crete n pancreatita acut, traumatisme abdominale;

lipaza crete n pancreatita acut, scade n steatoree (prezena unei cantiti anormale
de grsimi n fecale);

colinesteraza - scade n hepatit, ciroz, infecii acute, infarct miocardic, intoxicaii cu


insecticide organofosforice, crete n tumori cerebrale;

lactodehidrogenaza este indicator al leziunilor celulare; este crescut n snge n caz


de infarct miocardic, leziuni ale ficatului, rinichiului, plmnilor;

fosfataza acid crete n cancerul de prostat;

fosfataza alcalin - crete n obstrucia cilor biliare, afeciuni ale oaselor.