Proteinele

Sunt componeni de baz ai celulei, reprezentnd aproximativ 50% din greutatea ei

uscat.
Proteinele se gsesc n toate compartimentele celulare, fiind substane fundamentale
din toate punctele de vedere pentru structura i funciile celulei.
Toate proteinele conin C, H, O i N, iar alte proteine particulare conin P, Fe, Zn sau
Cu.
Prin hidroliza proteinelor se obin compui cu greutate molecular mic, numii
aminoacizi. n alctuirea moleculelor proteice aminoacizii se unesc prin legturi amidice
(legturi peptidice) care se realizeaz prin eliminarea unei molecule de ap ntre gruparea
carboxil a unui aminoacid i gruparea amino a aminoacidului urmtor.
n compoziia proteinelor intr n mod current un numr de cca. 20 de aminoacizi.
n organism proteinele ndeplinesc urmtoarele funcii importante:
-

Rol plastic sunt componente structurale ale materiei vii;

Rol funcional sintetizeaz materia vie i dirijeaz metabolismul prin enzime i unii

hormoni de origine proteic, transport diferite substane, etc.;

Rol energetic sunt degradate n carenele alimentare, cu eliberare de energie; 1g de

substan proteic poate elibera 4,1Kcalorii;

Rol fizico-chimic menin i regleaz presiunea osmotic a lichidelor din organism;
menin pH-ul organismului constant, reacionnd i cu acizii i cu bazele.
Clasificarea proteinelor
n grupa proteinelor se clasific n mod convenional compuii chimici care prin

scindare hidrolitic elibereaz aminoacizi, precum i aminoacizii:

1. Aminoacizii (monopeptide)
2. Peptide conin ntre 2 i 30 de AA
3. Proteide
- Holoproteide sunt proteinele propriu-zise, alctuite dintr-un numr mare de
-

aminoacizi (peste 30) pe care-i pun n libertate prin hidroliz;

Heteroproteide (proteide) alctuite dintr-o parte proteic i una neproteic (grupare
prostetic).
1

Aminoacizii

Sunt substane organice cu greutate molecular mic, care conin n molecul gruparea
carboxil (-COOH) cu caracter acid i gruparea amino (-NH2) cu caracter bazic.
Formula general:

Se noteaz cu atomul de carbon din imediata vecintate a gruprii carboxilice i

dup poziia pe care o ocup n molecul gruparea aminic fa de gruparea carboxilic. Se
deosebesc astfel , , aminoacizi.

n compoziia proteinelor animale intr doar aminoacizi.

Nomenclatur:
Aminoacizii se denumesc adugnd prefixul amino la numele acidului, indicndu-se i
poziia atomului de carbon la care este legat gruparea amino. Aminoacizii au i denumiri
speciale:

Clasificarea aminoacizilor:
1. Dup structura chimic:
- AA aciclici cei la care gruprile COOH i NH2 sunt legate la o structur liniar;
- AA ciclici cei la care gruprile COOH i NH2 sunt legate la o structur ciclic.
- Homeociclici (aromatici)
- Heterociclici
2

n cadrul acestor grupe aminoacizii se impart n subgrupe, dup numrul gruprilor

amino sau carboxil sau in funcie de prezena altor grupri (-OH sau SH= gr. tio)
Ex.:
-

AA monoaminomonocarboxilici
AA monoaminodicarboxilici
AA diaminomonocarboxilici
Oxiaminoacizii (conin gruparea OH)
Tioaminoacizii (conin gruparea SH)

Aminoacizi monoaminomonocarboxilici au o grupare amino i o grupare carboxil.

Aminoacizi monoaminodicarboxilici au o grupare amino i 2 grupri carboxil.

Aminoacizi diaminomonocarboxilici au 2 grupri amino i o grupare carboxil

Oxiaminoacizii conin gruparea hidroxil (-OH)

Tioaminoacizii conin gruparea tio (-SH)

Aminoacizi homeociclici (aromatici) conin un ciclu benzenic n molecul

Aminoacizi heterociclici conin n molecul un heterociclu (au n molecul i alte

elemente dect carbon i hidrogen)

2. D.p.d.v. biologic:
- AA eseniali nu pot fi sintetizai de organism i trebuie introdui prin alimentaie
Ex.: valina, fenilalanina, leucina, izoleucina, treonina, triptofan, metionina, lizina,
-

histidina
AA neeseniali sunt sintetizai de organism, deci pot lipsi din alimentaie (glicina,
alanina, ac. aspartic, ac. glutamic, arginina, hidroxilizin, serina, cisteina, cistina,
histidina, tirozina, prolina, hidroxiprolina, ornitina, citrulina).
Proprietile fizice ale aminoacizilor

1. Sunt substane optic active - cu excepia glicinei, toi aminoacizii conin un atom de
carbon asimetric (are 4 substitueni diferii), de aceea prezint activitate optic (rotesc
lumina polarizat). La pH = 7 unii sunt dextrogiri (+), alii levogiri (-).
n organismele animalelor superioare apar i sunt metabolizai doar L-aminoacizii, n
timp ce D-aminoacizii se gsesc n peretele celular al unor microorganisme sau n structura
unor antibiotice.

2. AA sunt substane cristaline, solubile n ap, mai greu solubile n alcool, insolubile n
solveni organici, au gust dulce, cu puncte de topire de peste 200oC.
3. Caracterul amfoter - n soluii apoase se gsesc sub form de ioni dipolari.
4

Cnd un astfel de ion se dizolv n ap el poate aciona fie ca un acid (donor de

protoni), fie ca o baz (acceptor de protoni).
Ca un acid:
Ca o baz:

Substanele care au astfel de proprieti se numesc amfotere (amfolii). n reacie cu

acizii se comport ca baze (accept protoni), iar n reacie cu bazele se comport ca acizi
(cedeaz protoni).
Existena ionului dipolar explic utilizarea soluiilor de aminoacizi drept soluii
tampon.
Dac la soluia unui aminoacid se adaug un acid tare, protonii si vor fi neutralizai
de gruparea COOH a AA, iar dac se adaug o baz tare gruprile OH vor fi neutralizate de
gruparea NH3+, aa nct pH-ul soluiei nu se modific.

4. Toi aminoacizii izolai din proteine absorb slab radiaiile din domeniul UV (220nm).
Triptofanul, tirozina, fenilalanina, datorit nucleului aromatic, dau absorbie specific
la 280nm, proprietate ce st la baza unei metode de dozare a proteinelor. Aceast
proprietate permite dozarea coninutului proteic al unei soluii.

Proprieti chimice ale aminoacizilor

Proprietile chimice ale aminoacizilor sunt datorate att celor dou grupri
funcionale ct i prezenei radicalului R. Unele din aceste reacii au loc n organism, altele
sunt utilizate n studiul proteinelor (identificarea aminoacizilor din hidrolizatele proteice,
stabilirea secvenei de AA n proteine, etc.).
1. Decarboxilarea amine

Prin decarboxilarea aminoacidului histidin se formeaz histamina (stimuleaz secreia

gastric, este substan vasodilatatoare, regleaz tonusul muscular, este implicat n reaciile
alergice ale organismului).
2. Reacia cu acidul azotos hidroxiacizi (n urma reaciei se pune n libertate azot
molecular care se msoar volumetric putndu-se determina cantitatea de aminoacizi
care a reacionat; este o reacie utilizat pentru dozarea AA).

3. Formarea legturilor peptidice (amidice)

2 AA se unesc prin eliminarea unei molecule de ap ntre gruparea aminic a unui AA
i gruparea carboxil a altui AA dipeptid.

Legturile peptidice stau la baza formrii proteinelor n organism.

4. Dezaminarea proprietatea AA de a pierde gruparea amino, de obicei sub aciunea
enzimelor, formndu-se acizi (cetoacizi, hidroxiacizi) i NH3 (amoniac).

5. AA formeaz sruri att cu acizii ct i cu bazele

Exemple:

6. Reacii de culoare (de recunoatere a AA)

- n prezena ninhidrinei la cald, n soluii apoase, AA dau culoare violet (excepie fac
prolina i hidroxiprolina ce formeaz compui galbeni). Reacia este folosit la punerea n
-

eviden a AA n metoda cromatografic de separare i dozare a AA.

Prin fierbere cu acid azotic concentrat, AA ciclici dau o coloraie galben care trece n
portocaliu la adugarea de baze.

Peptidele

Sunt compui solizi, cu puncte de topire ridicate, solubili n ap.

Sunt combinaii formate din cel puin 2 molecule de aminoacizi unite ntre ele.
Pot fi obinute din proteine prin hidroliz parial.
n funcie de numrul aminoacizilor din molecul peptidele se mpart n:
Oligopeptide formate din 2-5 molecule de aminoacizi
Polipeptide formate din 6-30 molecule de aminoacizi
Nomenclatur:
Nomenclatura peptidelor / proteidelor se face indicnd numele aminoacizilor n

ordinea n care se gsesc n molecul, ncepnd cu aminoacidul care coninne gruparea aminoterminal liber. Denumirile aminoacizilor vor cpta terminaia -il, cu exceptia ultimului
care conine gruparea carboxil terminal liber.
Exemplu - peptidul cu secvena: alanin leucin cistein se va citi alanil leucil
cistein.
Proprietile peptidelor
7

Peptidele, n special cele cu greutate molecular mic, sunt solubile n ap, insolubile
n alcool absolut i au caracter amfoter, ca i aminoacizii din care sunt constituite.
Compuii care conin cel puin 2 legturi peptidice n molecul formeaz cu soluii
alcaline de Cu 2+ un compus violet (reacia biuretului).
Peptide biologice
1. Glutationul (glutamil cisteinil glicina) - este prezent n toate esuturile vii. Are rol n
respiraie.
2. Hormoni peptidici exist o serie de hormoni cu structur polipeptidic: insulina,
glucagonul, ocitocina, vasopresina, corticotropina).
3. Peptide cu aciune antibacterian penicilinele, gramicidinele (A, B, C), bacitracinele i
polimixinele au o structur polipeptidic. Penicilinele sunt polipeptide atipice care conin
acid 6-aminopenicilanic pe molecula cruia sunt grefai diferii radicali. Cnd radicalul
este C6H5 CH2 - , compusul se numete benzil-penicilina (penicilina G).
Proteine

Sunt substane macromoleculare formate dintr-un numr mare de aminoacizi unii

ntre ei prin legturi peptidice.
Formul general:

Proteinele au structur complex cu mai multe niveluri de organizare.

1. Structura primar reprezint numrul i ordinea aminoacizilor n molecul.
2. Structura secundar reprezint aranjarea spaial a moleculei proteice pe o singur ax
datorit legturilor de hidrogen formate ntre resturile carboxil i amino aparinnd
legturilor peptidice. Deci, nafara legturilor dintre aminoacizii vecini apar i legturi
ntre aminoacizii situai la distan (dar n cadrul aceleeai catene).
Exist 2 modele care explic proprietile moleculelor proteice:
-

Modelul helicoidal rezult prin spiralarea catenei polipeptidice n jurul unui cilindru
imaginar. Aceast structur este meninut n spaiu datorit legturilor de hidrogen n

care sunt implicate toate legturile peptidice. Aceste legturi se realizeaz ntre gruparea
carboxil a unui aminoacid i gruparea amino a celui de-al patrulea aminoacid.

Modelul straturilor pliate se bazeaz pe formarea legturilor de hidrogen intercatenare

i poate aprea n 2 variante:
- Modelul paralel toate lanurile polipeptidice sunt aezate paralel, cu gruprile R

orientate n acelai sens;

- Modelul antiparalel lanturile polipeptidice sunt aezate fa n fa.
3. Structura teriar reprezint interaciunea spaial ntre segmentele care nu sunt vecine
n lanul polipeptidic, rezultnd o structur tridimensional, globular. Este caracteristic
n special proteinelor globulare ale cror catene macromoleculare sunt strnse sub forma
unor cilindri elipsoidali. Este rezultatul interaciunii dintre radicalii R ai resturilor de
aminoacizi din lanul polipeptidic. Aceat structur se realizeaz prin legturi de
hidrogen, legturi ionice (ntre moleculele ionizate), legtura disulfuric.
4. Structura cuaternar unele proteine sunt constituite prin asocierea unor lanuri
polipeptidice cu structur identic sau diferit, formnd oligomeri. Lanurile individuale
se numesc protomeri sau subuniti, fiecare avnd structurile primar, secundar sau
teriar proprii. Subunitile se asambleaz n structura cuaternar prin fore asemntoare
celor din structura teriar, dar n acest caz legturile se stabilesc ntre subuniti.
Proprietile proteinelor
Proprieti fizice
Proteinele izolate din diverse surse sunt n general substane solide, amorfe, care prin
purificare pot fi obinute n stare cristalizat.
9

Solubilitatea proteinelor depinde de forma moleculei, natura solventului, structura

chimic, temperatur, pH.
Proteinele globulare sunt solubile, cele fibrilare sunt puin solubile sau chiar insolubile
n ap.
Proteinele au activitate optic ca i aminoacizii, datorit prezenei atomilor de carbon
asimetrici.

Proprieti chimice
1. Caracterul amfoter este dat de gruprile carboxil i amino libere. Astfel, proteinele se
comport ca baze n mediu acid i ca acizi n mediu bazic.
La pH fiziologic toate gruprile acide sau bazice sunt complet ionizate.
Fiecare protein este caracterizat printr-un pH izoelectric (pHi) reprezint valoarea
pH-ului la care ncrcarea electric a proteinei este nul, numrul gruprilor ncrcate negativ
fiind egal cu numrul gruprilor ncrcate pozitiv. Acesta difer de la protein la protein. La
valori de pH mult diferite de pHi proteina va fi ncrcat pozitiv sau negativ i va migra n
cmp electric, proprietate ce st la baza metodelor electroforetice de separare a proteinelor din
amestecuri.
2. Denaturarea din cauza structurii complexe i a labilitaii legturilor intercatenare
proprietile proteinelor se modific sub aciunea unor ageni fizici sau chimici. Aceti
ageni acioneaz prin ruperea legturilor necovalente din structurile secundar, teriar i
cuaternar dar nu afecteaz legturile covalente, legturile peptidice rmnnd intacte (nu
se elibereaz aminoacizi).
Agenii denaturani sunt foarte diveri: temperaturi ntre 50-60oC, valori extreme de
pH, ureea, alcoolul etilic, razele X, UV, agitarea mecanic.
n general denaturarea este ireversibil.

10

Prin denaturare proteinele i pierd proprietile chimice i fiziologice (hormonii devin

inactivi, anticorpii pierd capacitatea de a distruge antigenii); n aceast stare proteinele sunt
mai uor atacate de enzime dect n stare nativ.
Ex.: albuul de ou coaguleaz prin nclzire, se modific prin agitare.
3. Hidroliza proteic
Sub aciunea acizilor sau bazelor la cald i a enzimelor proteolitice, proteinele sunt
hidrolizate prin ruperea legturilor peptidice pn la stadiul de aminoacizi.

4. Reacii de recunoatere a proteinelor

a. Reacii de precipitare sub aciunea unor acizi (acid picric, tricloracetic,
sulfosalicilic), a unor ageni denaturani (caldur, alcool, eter), a unor sruri (azotat de
S, sulfat de amoniu) proteinele precipit.
b. Reacii de culoare
- Reacia xantoproteic prin tratarea unei soluii de proteine cu acid azotic, la rece sa
-

la cald se formeaz o coloraie galben datorit unor nitroderivai.

Reacia biuretului prin tratarea unei soluii de proteine cu o soluie alcalin de sulfat

de Cu se formeaz un compus violet.

Reacia cu ninhidrin prin fierbere, n prezena ninhidrinei se formeaz un compus
albastru-violaceu.
Reaciile de culoare i cele de precipitare sunt utilizate n practic pentru recunoaterea

i dozarea proteinelor.
5. Specificitatea proteinelor
Fiecare specie, organism, conine proteine specifice. Chiar n cadrul aceleeai specii, la
acelai organ, sunt variaii de la individ la individ n ceea ce privete structura proteinelor.
Aceste deosebiri se pot pune n eviden prin metode imunologice. Dac se inoculeaz unui
animal o protein strin organismul se apr producnd anticorpi care o distrug.

Clasificarea proteinelor

11

I.

Dup formula molecular deosebim:

1. Proteine globulare (sferoproteine) au form aproape sferic i sunt n general

solubile n ap, soluii diluate de acizi, baze, sruri. Din aceast clas fac parte:
albuminele, globulinele, histonele, protaminele, prolaminele.
2. Proteine fibrilare (scleroproteine) au structur fibroas, sunt foarte greu solubile n

ap, au vscozitate mare i putere de difuziune mic. Aceste proprieti explic

prezena lor n esuturile de susinere. Ex.: colagen, elastin, fibrinogen, miozin,
actin, keratin.
II.

Dup compoziia chimic:

1. Proteine simple (holoproteine) formate numai din aminoacizi.
2. Proteine conjugate (heteroproteine) conin pe lng aminoacizi i o grupare

prostetic, n funcie de natura creia deosebim: fosfoproteine, glicoproteine,

lipoproteine, metaloproteine, nucleoproteine, cromoproteine.

III. n funcie de caracteristicile biochimice i efectele biologice:

1. Proteine complete (calitatea I-a): se gsesc n: ou, lapte, branz, carne, pete;
conin toi aminoacizii eseniali n procent optim; stimuleaz creterea la copil i
menin echilibrul azotat al adultului n cantiti mici.
2. Proteine parial complete (calitatea a II-a): se gsesc n: gru, orez, soia, fasole.
Menin viaa, dar nu pot ajuta la creterea normal a esuturilor. ntrein creterea
numai n cantitati mari, la adult menin echilibrul azotat.
3. Proteine incomplete (calitatea a III-a): se gsesc n porumb, colagen (proteine din
tendoane, cartilaje, gelatina din oase), elastin, reticulin; nu pot menine viaa i nu
pot ajuta la creterea organismului atunci cnd sunt folosite ca unic izvor de proteine.

12

Holoproteine

I. Globulare
1. Albuminele (serumalbumin, lactalbumin, ovalbumin)
Sunt solubile n ap, coaguleaz la nclzire, au pHi > 7, precipit cu o soluie de sulfat

de amoniu;
Intr n constituia proteinelor plasmatice (55%) i particip la transportul glucidelor,
lipidelor, hormonilor, srurilor biliare, medicamentelor, ionilor.

2. Globulinele
Sunt insolubile n ap, solubile n soluie de NaCl 5%, coaguleaz la nclzire,

precipit cu soluie de sulfat de amoniu;

Sunt rspndite att n regnul vegetal ct i n cel animal;
Globulinele din snge reprezint 35-45% din totalul proteinelor plasmatice;
Exist , , i globuline cu rol n transportul glucidelor, lipidelor
-globulinele au rol n imunitate, de aceea se mai numesc imunoglobuline (anticorpi).
Imunoglobulinele apar n serul sanguin sau n alte celule, ca rspuns la introducerea

unei macromolecule provenit de la alt organism, numit antigen.

Exist 5 clase de imunoglobuline:

Imunoglobulinele G
Reprezint 80% dintre -globuline
Sunt distribuite n lichidul intercelular
Sunt singurele care pot traversa placenta

Imunoglobulinele A
Sunt prezente n concentraie mare n snge, secreii (saliv, lacrimi, fluid nazal,

secreii bronice, secreii ale tractului gastro-intestinal, transpiraie)

Se pare ca ar avea rol important n aprarea mpotriva unor infecii virale sau
bacteriene
13

Imunoglobulinele M
Sunt primii anticorpi care se formeaz n organismele animale i umane nou-nscute
mpreun cu imunoglobulinele D reprezint imunoglobulinele majore de pe suprafaa

limfocitelor B
Sunt considerate drept prima linie de aprare a organismului mpotriva agenilor

patogeni
Imunoglobulinele D
Au via foarte scurt (aproximativ 3 zile)
Nu au funcie clar; deoarece se gsesc pe suprafaa limfocitelor este posibil s

intervin n controlul activitii i reprimrii limfocitelor

Imunoglobulinele E
Exist n concentraie foarte mic n plasm, ele fiind sintetizate de puine celule
Sunt imunoglobuline de sensibilizare a pielii sau de reactivare
Jumtate din pacienii cu boli alergice prezint concentraii serice crescute ale
imunoglobulinelor E

3. Protaminele sunt substane proteice cu molecul mic i caracter bazic datorit

faptului c sunt formate n special din aminoacizi diaminomonocarboxilici; nu conin
sulf; intr n structura nucleoproteinelor.
4. Histonele sunt substane proteice mai complexe dect protaminele i au caracter
bazic; cea mai important este globina, componenta proteic a hemoglobinei.
5. Prolaminele (gliadine) sunt proteine vegetale prezente n cereale.
6. Gluteinele sunt proteine vegetale i se gsesc n cereale alturi de prolamine.

II. Fibrilare
1.

Colagenele
Sunt specifice esutului conjunctiv
Dau rezisten ligamentelor, tendoanelor, cartilagiilor, pielii
Reprezint 25% din proteinele corpului omenesc
Sunt insolubile n ap, dar prin fierbere ndelungat se transform n gelatin solubil
14

Sunt rezistente la aciunea enzimelor proteolitice (cu exceptia colagenazei), n timp ce

gelatina poate fi hidrolizat cu pepsina sau tripsina.

2.

Keratinele
Se gsesc n epiderm, unghii, pr, pene, coarne; au rol de protecie
Au coninut mare de sulf datorit proporiei mari de cistein (aminoacid cu sulf)
Au rezisten mecanic mare, elasticitate, rezist la aciunea enzimelor proteolitice i
sunt insolubile.

3. Elastinele
Se gsesc n fibrele elastice ale esutului conjunctiv, n pereii arterelor
Au structur asemntoare colagenelor dar nu se pot transforma n gelatin
Sunt hidrolizate de elastaza pancreatic
4. Fibrinogenul
Datorit dimensiunilor mari ale molecule, n condiii fiziologice trece n cantiti
foarte mici prin peretele capilarelor n lichidul intercelular; n inflamaii, din cauza

alterrii permeabilitii capilarelor trecerea este facilitat

Are rol n procesul de coagulare a sngelui

5. Miozina
Exist n proporie de 40-60% n miofibrilele esutului muscular; este insolubil n
ap, solubil n soluii alcaline diluate
6. Actina
Reprezint 15% din proteinele musculare
7. Tropomiozina
Reprezint 2,5% din proteinele musculare
Heteroproteinele

1. Metaloproteine
Au ca grupare prostetic un metal
Exemple:
Fierproteine (proteine cu fier)
Feritina prezent n spln, ficat, mduva roie; constituie rezerva de fier pentru

sinteza hemoglobinei i a citocromilor

Siderofilina (transferina) prezent n plasm; este transportor al fierului n organism;

este sczut n anemia feripriv.

Cupruproteine (proteine ce conin cupru)
Ceruloplasmina prezent n plasm; are rol n absorbia fierului; concentraia crete

n inflamaii
Proteine cu zinc sunt n general enzime.

15

2. Fosfoproteine
Au ca grupare prostetic acidul fosforic
Exemple:
Cazeina principala proteina din lapte (80%)
Ovovitelina prezent n glbenuul de ou; furnizeaz embrionului
aminoacizii i fosforul necesar dezvoltrii.

3. Glicoproteine (mucoproteine)
Au ca grupare prostetic un glucid, dar predomin proteinele
Sunt prezente n esutul cartilaginos, saliv, albu de ou, plasm

4. Lipoproteine
Au ca grupare prostetic lipidele
sunt prezente n plasm, n toate esuturile
sunt de 2 tipuri:
lipoproteine de transport (cenapse lipoproteice) au rol n transportul i solubilizarea

lipidelor i a altor substane liposolubile (steroli, hormoni)

lipoproteine membranare

5. Cromoproteine
Au ca grupare prostetic o substan colorat
Exemple:
Hemoglobina
Contine o protein globina i o grupare prostetic hem.
Este prezent n hematiile vertebratelor
Are rol n transportul gazelor respiratorii
Globina este o protein bazic din subgrupa histonelor; la om este alctuit din 4

lanuri peptidice
Hemul conine o molecul protoporfirinic i un atom de fier bivalent
Hemoglobina = 4 grupri hem i o molecul de globin
Mioglobina
Se gsete n muchi
Are structur asemntoare hemoglobinei, dar este format dintr-un singur lan

peptidic i o singur grupare hem

Are afinitate pentru oxigen, pe care l depoziteaz i l utilizeaz n contracia

muscular
Citocromii
Sunt enzime din mitocondriile celulare cu rol n respiraia celular
Conin gruparea hem
Hemenzimele
Catalaze i peroxidaze catalizeaz reacia de descompunere a apei oxigenate
Clorofila
n loc de fier n gruparea hem conine magneziu
Este prezent n plante i are rol n fotosintez

6. Nucleoproteinele
Sunt componentele cele mai importante ale celulei vii

16

Au rol n transmiterea caracterelor ereditare, nmulirea i creterea celulelor

Componenta proteic este o protamin sau o histon
Gruparea prostetic este reprezentat de acizii nucleici (ADN i ARN)
Acizii nucleici conin n molecul C, H, O i N. Sunt substane macromoleculare
formate din peste 2000 de subuniti numite nucleotide (deci sunt substane
polinucleotidice).

Alctuirea unei nucleotide: - baz azotat - purinic - adenina

- guanina
- pirimidinic - timina n ADN
- citozina
- uracil n ARN
- un glucid (pentoz) - riboza n ARN
- dezoxiriboz n ADN
- radical al acidului fosforic
Baza azotat + pentoza = nucleozid
Nucleozid + acid fosforic = nucleotid
Dup pentoza pe care o conin acizii nucleici se clasific astfel:
-

ARN (acid ribonucleic) conine riboza

ADN (acid dezoxiribonucleic) conine dezoxiriboza

Fiecare acid nucleic are 4 tipuri de nucleotide, n funcie de baza azotat:

n ADN intr adenina, guanina, citozina i timina

n ARN intr adenina, guanina, citozina i uracil.

Prin alinierea nucleotidelor ntr-o anumit ordine coninutul informaiei ereditare.
Prin nlnuirea mai multor nucleotide polinucleotid.

17

Acizii nucleici formeaz cu colorani bazici sruri insolubile, intens colorate,

proprietate folosit la colorarea preparatelor microscopice pentru identificarea acizilor
nucleici.
ADN este format din 2 catene polinucleotidice rsucite n jurul unui ax. ntre cele 2
catene se stabilesc legturi, astfel: o nucleotid cu o baz azotat purinic se leag ntotdeauna
de o nucleotid cu o baz pirimidinic din cealalt caten prin legturi de H: duble ntre
adenin i timin (A = T) i triple ntre guanin i citozin (G C).
ARN este format dintr-o singur caten de polinucleotide.
Tipuri de ARN:
-

ARN viral (ARNv) intr n structura ribovirusurilor

ARN mesager (ARNm) are rolul de a copia informaia genetic dintr-un fragment de

ADN (o gen) i de a o duce la locul sintezei proteice (ribozomi).

-

ARN ribozomal (ARNr) intr n alctuirea ribozomilor

ARN de transfer (ARNt) transport aminoacizii la locul sintezei proteice.

18