professeur au Centre INRSInstitut Armand-Frappier. Il recherche la comprhension de la dynamique molculaire dans lactivit catalytique des enzymes, ou comment les composants de ces protines que sont les enzymes bougent et interagissent entre elles pour permettre la catalyse, donc laugmentation de la vitesse des ractions chimiques. La comprhension de ces mcanismes prsente un intrt captivant. Une question quon se pose est sera-t-on capable, un jour, de crer des enzymes naturelles, biodgradables et extrmement efficaces ? Ces catalyseurs prsentent des avantages. Ceci est lobjectif des travaux de recherche de Nicolas Doucet et de son quipe. Ils observent le rle de la structure dune enzyme et linteraction entre le substrat (un antibiotique) et le site actif dune enzyme (la bta-Lactamase TEM1). En mutant plusieurs gnes de lenzyme, ils saperoivent que, mme loigns du site actif, les acides amins muts affectent la catalyse. Opinion : Les recherches de Nicolas Doucet peuvent mener dautres mutations. Les ides prsentes peuvent influencer les citoyens dans les protines quils mangent et les mdicaments dans la future. Des avantages de ces dcouvertes sont que on peut adaptes lusage des enzymes naturelles.
Source : Annabelle Decombe, INRS,
http://www.planete.inrs.ca/webzine/nicolas-doucetenzyme-proteine-mouvement, 7 mars 2011