Sunteți pe pagina 1din 7

06/04/2013

ENZIME
Definiie dpdv funcional si structural
Proprietile generale ale catalizatorilor
Proprietile specifice enzimelor
Caracterizare structural
Centrul activ
Specificitatea pentru substrat
Specificitatea de reacie
Clasificare
Nomenclatur
Factorii care influeneaz viteza reaciilor enzimatice
Concentraia enzimei
Concentraia substratului
pH-ul
Temperatura
Prezena activatorilor & inhibitorilor

Enzime - Definiie
Dpdv funcional
= catalizatori ai reaciilor care au loc n organismele vii
= biocatalizatori.
Dpdv structural
= apoenzim + cofactor enzimatic = holoenzim

protein

ion anorganic sau


micromolecul organic

06/04/2013

Catalizatori Proprieti generale

Reduc energia de activare (Ea) i consecutiv


mresc numrul ciocnirilor eficace dintre reactani
=> mresc viteza de reacie

Efectul catalizatorului asupra reactiei exoterme X + Y Z


n prezena catalizatorului se parcurge o cale diferit, care corespunde la o energie de activare (Ea) mai mic
Rezultatul final si variatia energiei libere (G) sunt aceleasi.
Ea = 18 Kcal/mol n absena catalizatorului

Ex. H2O2 + H2O2

H2O + O2

Ea = 11,7 Kcal/mol n prezena platinei


Ea = 5,5Kcal/mol n prezena catalazei

Catalizatori Proprieti generale

n cazul reaciilor reversibile mresc, n aceai msur, viteza


reaciilor de sens contrar, deci crete viteza de atingere a
echilibrului fra a se modifica poziia lui.

A
K=

k1 10 6
=
100
k2 10 8

n absena catalizatorului

k1

k2

K=

k1 10 2
=
100
k2 10 4

n prezena catalizatorului

n prezena catalizatorului echilibrul se atinge de 104 ori mai repede.

06/04/2013

Catalizatori Proprieti generale


Particip direct la reacie
La sfritul reaciei se regsesc n forma i
cantitatea iniial
Sunt necesari n cantitate mic

Enzime Proprieti specifice


Capacitate catalitic superioar catalizatorilor clasici

H2O2 + H2O2

H2O + O2

Ea = 5,5Kcal/mol n prezena catalazei


Ea = 11,7 Kcal/mol n prezena Pt
Ea = 18 Kcal/mol n absena catalizatorului.

Mresc viteza reaciilor > 106 ori.

CO2 + H2O

H2CO3

Viteza reactiei catalizate de anhidraza carbonica creste de 107 ori,


Fiecare molecul de enzim sintetizeaz 105 molecule de H2CO3 per secund

06/04/2013

Enzime Proprieti specifice

Catalizeaz un anume tip de reacie


=> prezint specificitate de reacie

Acioneaz asupra unui anume compus chimic (substrat), => prezint


specificitate pentru substrat

Sunt specifice att n raport cu reactantul ct i cu produsul de


reacie =>nu se formeaz produi secundari

Acioneaz n condiii blnde (t<100 0C, P 1atm, pH 7),


randamentul reaciilor fiind limitat doar de punctul de echilibru al reaciei
catalizate

Enzime Proprieti specifice

Realizeaz cuplarea reaciilor exergonice cu reaiile endergonice


CH2OH
O
OH

CH2OPO 3H2
O

+
ATP
OH
OH
OH
HO
Acid adenozin trifosforic
OH
OH

ADP

Acid adenozindifosforic

Glucozo-6-fosfat

Glucoza

Se asociaz sub forma unor complexe multienzimatice n vederea


creterii vitezei de desfurare a unei succesiuni de reacii
CH3 C
O

COOH + CoA + NAD

PyDH

CH3

C CoA + CO 2+ NADH + H
O

Complexul PyDH =
piruvat decarboxilaza + dihidrolipoil transacetilaza + dihidrolipoil dehidrogenaza

06/04/2013

Enzime Proprieti specifice


Activitatea lor este reglabil, poate fi mrit sau micorat
prin aciunea unor substane diferite de substratele lor,
numite activatori, respectiv inhibitori
Pot cataliza transformarea unui tip de energie n alt tip
de energie

Ex.
Transformarea energiei chimice (nmagazinat sub form de ATP) n
energie mecanic (contracia muscular)

Enzime Caracterizare structural

Caracterizarea apoenzimei
Are o structur tridimensional (conformaie nativa) globular la nivelul creia se disting
aminoacizii de contact, care alctuiesc centrul activ
Regiunea din apoenzim responsabil de legarea i transformarea substratului se
numete centru activ
Unele enzime au pe lng centrul activ i unul sau mai muli centrii allosterici care
dei nu intervin direct n cataliz pot influena activitatea catalitic a enzimei (vezi enzime
allosterice)

Caracterizarea cofactorului enzimatic


Din punct de vedere structural poate fi anorganic (ion metalic) sau organic
Cofactorul organic este denumit coenzim sau grupare prostetic, n funcie de tipul
legturii cu apoenzima
Coenzim legtura cu apoenzima = slab i tranzitorie
Grupare prostetic legtura apoenzima = puternic i permanent

06/04/2013

Enzime - Centrul activ


Definitie
Centrul activ = o zon din structura spaial a apoenzimei care este responsabil de legarea i
transformarea substratului.

Caracterizare
- reprezint o parte relativ mic din volumul total al apoenzimei (< 10 Aa)
- este o entitate tridimensional (format din Aa situai n diferite zone ale secvenei apoenzimei)
Ex. Lizozim = 129 Aa
centrul activ = Aa din poziiile 35,52,62,63 i 101
=> c prin distrugerea structurii spaiale a apoenzimei (denaturare) enzima se inactiveaz.
- uneori poate fi alcatuit din radicali ai Aa care aparin mai multor lanuri polipeptidice adiacente.
- majoritatea radicalilor aminoacizilor sunt nepolari. Ei formeaz un buzunar hidrofob, cu o
constant dielectric mic, care faciliteaz interaciunile de tip electrostatic ntre puinele grupri
ionice ale centrului activ i substrat.
- este alctuit din centrul de legare (Aa implicai n legarea substratului) i centrul catalitic (Aa
polari implicai n transformarea substratului)
- poate avea o conformaie rigid, complementar conformaiei S (modelul Fischer lock & key),
sau flexibil, care se adapteaz conformaiei S (modelul Koshland induced-fit)

Formarea complexului ES
Modelul Fischer cheie-broasc

Centrul activ are o conformaie rigid, complementar conformaiei S

06/04/2013

Formarea complexului ES
Modelul Koshland potrivire indus

Centru activ are o conformatie flexibil, care se adapteaz conformaiei S