Sunteți pe pagina 1din 5

METABOLISMUL PROTEIC

Generaliti
-

proteinele sunt compui care au rol structural i funcional


d.p.d.v chimic proteinele sunt lanuri de AA legai prin legturi peptidice
aminoacizii se clasific n:
o aminoacizi eseniali nu pot fi sintetizai n organism
o aminoacizi neeseniali pot fi sintetizai n organism
proteinele sufer un proces continuu de degradare i sintez numit turn-over
n procesele de degradare sunt degradate proteinele alimentare (exogene) ct i
cele endogene care au suferit procese lezionale sau de mbtrnire
degradarea proteinelor are loc pn la stadiul de AA
la sinteza proteinelor sunt utilizai att AA din alimente ct i cei proveni i din
reciclarea proteinelor
cantitatea total de AA din organism poart denumirea de fond comun de AA
pentru ca sinteza proteinelor s aib loc toi cei 20 de AA trebuie s fie prezen i;
lipsa unui AA determin blocarea sintezei proteice i degradarea AA neutilizai
se instaleaz balana azotat negativ = cantitatea de azot adus rin aport
alimentar sub form de proteine i eliminarea sub form de uree
atunci cnd aportul compenseaz pierderile balana este echilibrat la adultul
sntos
la copil predomin balana azotat pozitiv
Digestie, absorbie, transport

proteinele sunt compui cu mas molecular mare care nu pot fi absorbii ca atare
la nivel intestinal ci trebuie descompui la elementele componente
degradarea proteinelor este realizat de enzime numite proteaze, peptidaze sau
enzime proteolitice
acestea sunt sintetizate n fomr inactiv (zimogeni) i se activeaz la locul aciunii
sub influena unor stimuli locali sau autocatalitic
peptidazele pot aciona:
o n interiorul lanului polipeptidic = endopeptidaze
o pe capetele lanului polipeptidic = exopeptidaze
enzimele proteolitice care degradeaz proteinele alimentare acioneaz cu ajutorul
apei (hidrolaze) motiv pentru care digestia proteinelor se mai numete i hidroliza
proteinelor
asupra proteinelor pot aciona 3 tripuri de enzime proteolitice:
o enzime gastrice pepsina
asupra proteinelor alimentare acioneaz la nivel gastric 2 factori:
HCl i pepsina
HCl este secretat de celulele parietale i are 2 roluri:
Distruge microorganismele
Denatureaz proteinele care se depliaz facilitnd aciunea
enzimelor proteolitice
Pepsina este secretat sub form inactiv de pepsinogen

n prezena HCl pepsinogenul sufer o alterare a structurii


spaiale care i permite autoactivarea n urma creia se
formeaz pepsina activ = autocataliz
Aciunea celor 2 factori asupra proteinelor alimentare determin
formarea unui amestec de lanuri polipeptidice i AA
o Enzime pancreatice tripsina i chemotripsina
Trecerea bolului alimentar n intestin determin secreia exocrin a
pancreasului
Pancreasul secret bicarbonatul care neutralizeaz coninutul acid al
bolului alimentar i enzime digestive pancreatice (amilaz, lipaze i
proteaze)
Peptidazele pancreatice sunt secretate n form inactiv (proelastaz
i procarboxilaz)
Aceti zimogeni sunt activai la nivel intestinal la formele lor active
Tripsina acioneaz asupra altor molecule de tripsinogen i asupra
celorlali zimogeni
Sub aciunea acestor enzime amestecul de lanuri polipeptidice este
degradat la oligopeptide i AA
o Enzime intestinale aminopeptidaze
Digestia este finalizat de enzimele secretate de intestin
aminopeptidaze
Sub aciunea lor oligopeptidele sunt degradate n AA i di-tripeptide
Transportul AA prin membrana celular att n scopul absorbiei ct i n scopul
aprovizionrii celulelor cu AA se realizeaz prin 2 mecanisme:
o Unul cu consum de energie mpotriva gradientului
o Unul fr consum de energie n sensul gradientului
Are loc printr-o serie de transportori specifici (transport facilitat)
Transportul activ transmembranar se realizeaz prin 2 mari mecanisme
Transportul simport cu Na
o Are loc la nivel intestinal, hepatic i muscular
o Are loc n prezena unor transportori specifici care
prezint 2 situsuri diferite
o La unul din situsuri se fixeaz AA i la cellalt se
fixeaz ionul de Na cei doi fiind introdui simultan
n celul
o Din enterocit AA este transmis n circulaia port
prin transport facilitat
o Ionul de Na este expulzat prin pompa Na/K
Principiul gama-glutamilului
o Funcioneaz la nivel hepatic, renal i mai puin la
nivel intestinal
o Transportul AA prin membran este realizat cu
ajutorul unui complex enzimatic format din 6 enzime
din care una este n membrana celular i poart
denumirea de GGT
o Transportul unui AA presupune existena
urmtoarelor elemente: GGT, 1 molecul GSH i 3
molecule ATP

Sinteza AA
-

Dintre cei 20 AA 9 nu pot fi sintetizai n organism deci sunt esen iali; n acest
categorie intr i AA care pot fi sintetizai dar n cantitate insuficient ntr-o
anumit perioad de dezvoltare cum este Arg pentru copil
Administraarea n alimentaie a alfa-cetoacizilor corespunztori poate genera prin
transaminare AA eseniali
AA neeseniali pot fi sintetizai n organism n 2 etape prin:
o Sinteza scheletului atomilor de C care se realizeaz prin parcurgerea n sens
invers a reaciilor ce au loc la degradarea scheletului de C majoritatea
acestora fiind reversibile
o Ataarea gruprii amino fie prin reacia de transaminare fie pe seama
amoniacului n prezena unei enzime numite glutamat dehidrogenaz
Degradarea AA

Procesului de degradare sunt supui att AA endogeni ct i cei exogeni


Acetia sunt degradai fie prin mecanisme comune fie prin mecanisme particulare
Degradarea AA are loc n toate esuturile i organele cu excepia AA cu caten
ramificat (Val, Leu, Ile) care sunt degradai doar n esuturile extrahepatice
Ci comune de degradare
Decarboxilarea

Prin decarboxilare se nelege ndeprtarea alfa-COOH sub form de CO2 n


prezena unor enzime numite decarboxilaze care utilizeaz drept coenzim
piridoxalfosfatul (PLP) care provine de la Vit B6
Reacia este ireversibil i duce la apriia unor compui numii amine biogene
Exemple:
o Hys histamin
o Glu acid gama amino butiric
o Trp 5 OH triptamin

Dezaminarea ndeprtarea alfa-amino sub forma de amoniac detoxificat la nivel


hepatic prin tarnsformarea n uree
-

Dezaminarea este un procesc omplex care se desfoar prin 2 mecanisme


principale:
o Mecanisme neoxidative transaminare
o Mecanisme oxidative dezaminare oxidativ (transdezaminare)
Transaminarea = procesul de transfer al gruprii alfa-amino de pe un alfa-AA pe
un alfa-cetoacid realizat n prezena unor enzime numite transaminaze care
utilizeaz drept coenzime vit B6 sub form de PLP

Reacia este una reversibil i are loc n toate organele n prezen a unor
transaminaze specifice i are ca scop colectarea tutuor gruprilor amino pe un
colector comun (alfa-cetoglutarat) cu formarea acidului glutaric
La nivel hepatic exist 2 transaminaze cu aciune semnificativ
o Alanin-amino-transferaza (ALT, ALAT, TGP)
Reacia catalizat de aceast enzim are o pondere semnificativ la
nivel hepatic deoarece aici ajunge o cantitate mare de alanin
o Aspartat-amino-transferaza (AST, ASAT, TGO)
Aceast reacie face excepie de la regula colectorului comun adic
n aceast situaie GLU va ceda gruparea amino dnd natere
acidului aspartic
Justificarea: Asp va furniza cea de a doua grupare amino n ciclul
ureei
Dezaminarea oxidativ
o ndeprteaz alfa-amino sub form de amoniac
o Catalizat de glutamat dehidrogenaz
Glutamat dehidrogenaz enzim particular deoarece:
o Catalizeaz ndeprtarea unei grupri amino i realizeaz i o reacie
oxidativ formarea NADH/NADPH
o Enzima utilizeaz NAD/NADP
o Reacia catalizat de glutamat dehidrogenaz este reversibil; sensul de
desfurare este dictat de concentraia substanelor prezente n celul
o Acidul glutamic realizeaz dezaminarea cel mai eficient i cel mai rapid
o Glutamat dehidrogenaza este reglat alosteric pozitiv de NAD/ADP i
negativ de NADH/ATP

Metabolismul amoniacului
-

Amoniacul este generat la toate organele i esuturile prin:


o Dezaminare
Degradarea AA are loc majoritar prin mecanismul de
transdezaminare
n afara acestui mecanism mai funcioneaz i altele
Hys elimin amoniac sub aciunea unei liaze
Ser i Thr elimin amoniac sub aciunea serindehidrataz
Asn i Gln elimin amoniac n urma unei reacii de hidroliz
o Degradarea bazelor azotate
La nivel SNC, muscular, renal dar mai puin la nivel hepatic
degradarea nucleotidelor genereaz cantiti importante de amoniac
o Sub aciunea ureazei i bacteriilor intestinale la nivel intestinal
Asupra resturilor proteice acioneaz bacteriile intestinale rezultnd
amoniac
Ureaza degradeaz ureea prezent n secreiile intestinale formnduse amoniac
Concluzie: amoniacul este generat n toate esuturile i organele dar detoxifiat doar
la nivel hepatic
Este necesar prezena unui transportor acid glutamic care ncarc amoniacul i
se transform n glutamin

Glutamina este sintetizat sub aciunea unei enzime glutamin sintetaza ntr-o
reacie ireversibil cu consum de ATP
Prin urmare Gln este trimis n snge i de acolo spre:
o Ficat unde amoniacul este descrcat i introdus n detoxifiere ciclul
ureei
o Rinichi secretat n tubii renali; n prezenta ionului de H se formeaz ionul
de amoniu excretat n urin
Descrcarea amoniacului are loc sub aciunea glutaminazei care catalizeaz o
reacie ireversibil cu ajutorul apei
Ficatul se comport n mod particular n ceea ce privete Gln
o Hidrolizeaz Gln cu eliberarea de amoniac
o Sintetizeaz Gln cu ncorporare de amoniac
Acest proces poart numele de ciclul hepatic al Gln si are ca scop prevenirea
scprii amoniacului n circulaia sistemic
Acest mecanism este realizat de ficat prin localizarea diferit a enzimelor implicate
n metabolismul amoniacului
o Regiunea periportal (n contact cu sngele ce vine de la tractul gastrointestinal, m. scheletici) conine Gln-aza i enzimele ciclului ureei
o Gln-aza elibereaz amoniacul care va intra rapid n ciclul ureei find
detoxifiat
o Regiunea perivenoas (n contact cu sngele ce pleac spre esuturile
extrahepatice) conine Gln-sintetaz
o Aceast localizare face ca amoniacul care a scpat ncorporrii n uree s
fie captat sub form de Gln