Aminoacizi.

Consideraii generale.
Biochimia se concentreaz n principal pe studiul proteinelor. Aceasta decurge din
faptul c proteinele sunt implicate n cele mai diverse procese celulare mai mult dect ali
biopolimeri. Proteinele se difereniaz prin structura i funcia lor. Cu toat diversitatea
prezint i unele caracteristici comune. Sunt formate din aminoacizi (monomeri) care se
leag prin intermediul legturii peptidice. Ansamblul astfel format se numete polipeptid. Dac depete 50 de uniti este o protein. ntrct aminoacizii sunt componeni
fundamentali este normal s trecem n revist principalele proprieti ale lor. Importana
biologic a aminoacizilor const n funciile specifice pe care le ndeplinesc i a metabolismului individual al fiecrui aminoacid.
AMINOACIZI I POLIPEPTIDE.
n natur numrul aminoacizilor este de @ 300. Muli dintre acetia se gsesc numai n
anumite organisme sau chiar numai n unul.Organismul uman utilizeaz un numr de @
20 de aminoacizi n sinteza proteinelor. n organism pot exista sub forma unei molecule,
dizolvat n protoplasm sau prin legturi covalente cu ali sub form de peptide sau
proteine.
a
Formula general structural a unui aminoacid este: HOOC-RC H-NH2 ,deci formula
unui a- aminoacid conine o grup funcional amino (-NH2) i o grup funcional
a
carboxil (-COOH) legate de acelai atom de carbon C . a- aminoacizi se deosebesc unul
de altul prin structura grupei R. Aceasta poate s fie H ( pentru glicin) sau o grupare mai
a
complex (cum este guanidina n cazul argininei) legat de acelai atom de carbon C .
a- aminoacizi se deosebesc unul de altul prin structura grupei R (vezi i tabelul cu aminoacizi).
n principal pot fi clasificai dup: structura chimic a gruprii R; caracterul polar sau
apolar al gruprii R; caracterul ionic al gruprii R (acid, bazic sau neutru). n unele
proteine se ntlnesc i aminoacizi modificai. Un exemplu major cel al cisteinei n cistin prin oxidarea a dou grupe -SH i formarea unei puni disulfidice -S-S- .
Clasificarea dup structura chimic. (pentru exemple vezi tabelul anex).
1).Alifatici (R este o hidrocarbur pur, nepolari, fr grupri funcionale);
2). Aminoacizi cu grupe hidroxil;
3). Aminoacizi cu grupe -SH;
4).Aminoacizi cu grupri aromatice;
5).Aminoacizi acizi (amino-dicarboxilici), conin o grupare -COOH n plus;
6).Aminoacizi bazici (diamino-monocarboxilici), conin o grupare -NH2 n plus;
7).AMINOACIZI iminici, conin grupa funcional imin.
Proprieti fizice.
Aminoacizii sunt substane solide care se descompun nainte de topire, se dizolv aproximativ n ap, insolubile n solveni polari.
a
Stereoizomeria. Cu excepia glicinei n toi aminoacizii atomul C are patru substitueni
diferii (chitralitatea atomului de carbon). Darorit aceast particulariti structurale

aminoacizii pot s existe n diferite forme izomere care se deosebesc una de alta prin
a
orientarea spaial a grupelor care sunt legate de C . Pentru fiecare atom de carbon
asimetric, n cazul aminoacizilor, se deosebesc dou conformaii (excepie fac treonina i
izoleucina care au mai mai multe), corespunztoare celor dou forme izomere L i D
(care se suprapun numai prin oglindire). Aceast clasificare are importan biologic. n
structurile proteinelor intr numai L-aminoacizi. Forma D apare n aminoacizi liberi.
Dac D i L sunt n echilibru avem forma racemic.
Factorii care prezint importan din punct de vedere structural sunt: grupele ionizabile;
polaritatea, interaciunea (legtura) hidrofob Legtura hidrofob apare cnd structuri
apolare se afl ntr-un mediu polar -de ex. ap- i const n tendina de aglomerare a
moleculei ( restrngere) pentru a reduce la minimum contactul cu apa ( solventul polar).
Echilibrul acidobazic. Disocierea aminoacizilor are loc n modul urmtor:
+
HOOC-(RCH)-NH2 OOC-(RCH)-NH3
Aminoacizi sunt amfioni (ion bipolar, conine att sarcini pozitive ct i sarcini negative).
Din aceast cauz au momente dipolare mari, conin sarcini electrice mari, de semn contrar n regiuni diferite ale moleculei. Funcia acid n cazul formei ionizate este gruparea
+
-NH3 ,conform schemei:
+

-NH3 (acid) - NH2 (baz);

-

Funcia bazic este ionul carboxilat -COO dup schema: -COO --COOH . Pentru
caracterizarea aciditii i bazicitii se folosesc exponeni de aciditate (notai cu pK).
Cantitativ expresia lui pK se obine plecnd de la reacia:
+
forma acid (conjugat) forma bazic (conjugat) +H . Constanta de reacie are forma
+
K=[BAZ][H ]/[ACID]. Prin logaritmare i notnd pK= -log K se obine relaia dintre
pH i pK ( relaia Henderson)
pH=pK+log [BAZ]/[ACID].
Prin dizolvare n ap aminoacizi disociaz att ca baz ct i ca acid. Un aminoacid
prin funciile acid i bazic pe care le cuprinde poate reaciona cu baze cednd protoni i
cu acizi acceptnd protoni. ncrcarea electric a unui aminoacid depinde de pH-ul
soluiei. Dac un aminoacid se afl ntr-o soluie puternic acid gruprile acceptoare de
protoni sunt protonate n totalitate. La titrarea cu o baz tare protoni sunt eliberai n
ordine descresctoare a aciditii funciilor acide. Curba de titrare acid cu baz duce la
+
dou valori ale pK-ului (una pentru gruparea -COOH i alta pentru gruparea -NH3 ); pK
+

@ 2 (pentru gruparea -COOH) i pK@ 9-10 (pentru gruparea NH3 ). (vezi i figura). n
cazul n care disocierea grupelor acide i bazice este egal sarcina total net este zero.
Valoarea respectiv a pH-ului definete punctul izoelectic. Cantitativ pIeste definit de
relaia: pI= (pK1 + pK2 )/2 .
Caracterul acido-bazic al aminoacizilor are o importan deosebit pentru a nelege
multe proprieti ale proteinelor. Aceste proprieti sunt utilizate pentru separarea, identificarea i dozarea aminoacizilor, precum i pentru stabilirea succesiunii lor n proteine.
Propiretile chimice ale aminoacizilor.
La aminoacizi proprietile chimice sunt condiionate n primul rnd de grupele
funcionale caracteristice, carboxil (-COOH) i amino (-NH2), dar i de catenele laterale
(aciclice sau ciclice) pe care pot fi grupate n unele cazuri i alte grupe funcionale.

Gruparea carboxil reacioneaz cu bazele formnd sruri, deasemenea formeaz derivaii

normali ai acestei funcii: esteri, amide, anhidride, nitrili.Prin decarboxilare se formeaz
amine. Gruparea amino particip la reacii de alchilare i acilare. Gruprile carboxil i
amino particip mpreun la reacia de condensare intermolecular. Cu metalele grele
formeaz chelai.
Legtura peptidic.
n urma reaciei dintre o grup carboxilic a unui aminoacid cu gruparea amino a altui
aminoacid se formeaz printr-o reacie de condensare o peptid, legtura care apre se
numete legtur peptidic. Reacia de formare a unui dipeptid este urmtoarea:
H2N-(RCH)- COOH +H2N-(RCH)-COOH H2N-(RCH)-CO-NH-(RCH)-COOH +H2O
Peptidele pot rezulta din dou, trei sau n molecule de aminoacizi. Ceea ce rmne dintrun aminoacid dup angajarea sa n legtur poart numele de rest (rezidu) aminoacidic.
Peptidele care conin un numr mai mic de resturi de aminoacizi se numesc oligopeptide,
iar acelea care au un numr mai mare de resturi de aminoacizi se numesc polipeptide.
Legtura peptidic este plan i are un caracter parial de dubl legtur i din acest caz
este rigid i nu permite rotaia n jurul acestei legturi.