Sunteți pe pagina 1din 19

1

BIOCHIMIE
Curs 1/06.03.2012
HETEROPROTEIDE
Heteroproteidele sunt cea mai complex clas de protide care se mai numesc i
proteine conjugate deoarece au n structura lor pe lng componenta de natur prioteic
(format numai din aminoacizi) i o component de natur neproteic componenta
prostetic.
Dup natura acestei componente neproteice, heteroproteinele sunt clasificate n 6
clase:
1.Metalproteide: componenta neproteic este un ion metalic: Fe 2+, Fe3+, Cu2+, Co2+,
Mg2+ , Zn2+
Aceti ioni se leag de componenta proteic prin legaturi covalente, dar i covalentcoordinative, formnd o structur de chelat.
Exemple:
feritina = 23% Fe prezent n splin, ficat, maduva osoas, n mucoasa intestinal i
reprezint depozitele de fier din organism;
hemosiderina = 37% Fe se gsete depozitat n sistemul reticulo-endotelial i
contribuie la meninerea n limite fiziologice a nivelului de fier (sideremia);
ceruloplasmina se gsete n plasma sanguin, conine cupru i are rol n transportul
cuprului n organism;
transferina conine cupru, zinc i fier i se gsete n plasma sanguin;
azurina conine cupru i este prezent la bacterii.
2.Fosfoproteidele sunt acele heteroproteide la care componenta prostetic este un
radical (-PO3H2) al acidului fosforic. Acest radical se leag de componenta proteic prin
intermediul a 2 aminoacizi: serina i rezult fosforilserina
treonina i rezult fosforiltreonina
Exemple:
Cazeinele sunt principalele fraciuni proteice din lapte (cele mai importante
heteroproteine din lapte) care se gsesc n proportie de 87%. Au fost separate prin
electroforez 4 fractuni cazeinice : , , si K, cazeine care difer ntre ele prin coninutul
n fosfor. Cazeinele variaza de la o specie la alta din punct de vedere compozitional, nsa la
toate speciile, n lapte, 90% din cazeina se gsete sub form coloidal (micele de cazein),
iar restul de 10% este cazein solubil care se gsete sub form de mici agregate. Aceste 2
forme ale cazeinei se gsesc n permanen ntr-un echilibru meninut de prezena ionilor de
calciu n lapte. Cazeinele la fierbere nu coaguleaz aceasta constituind o particularitate.
Coagularea cazeinelor se face numai sub aciunea bacteriilor lactice sau a unor enzime
cheagul.
Din punct de vedere nutritiv, cazeinele sunt proteine complete deoarece conin toi
aminoacizii eseniali.
Vitelinele sunt fostoprotidele din glbenu i conin foarte mult serin i furnizeaz
fosforul i aminoacizii eseniali necesari dezvoltrii embrionului.
3.Glicoproteidele la care componenta neproteic este o substan de natur glucidic
(oz, diglucid, poliglucid).

Sunt biomacromolecule solubile n ap cu care formeaz soluii vscoase i se gsesc


n organism n secreia mucoaselor, n cordonul ombilical, n umoarea vitroas a ochiului i
chiar n plasma sanguin. Rolul lor este: - structural, deoarece intra n constituia celulelor;
- componente ale mucinelor din tractul gastrointestinal sau uro-genital;
- intervin n procesele de recunoatere de la suprafaa
celulelor.
Exemple:
Glicoproteide de grup sanguin se gsesc n eritrocite.
Haptoglobuline glicoproteine serice, dar se gsesc preponderent n lichidul pleural i
lichidul cerebrospinal.
Ovomucoidul i ovomucina din ou.
Avidina se gsete n mucoasa oviductului.
Lizozim se gsete n ou i alte esuturi.
4.Lipoproteidele la care componenta neproteic este o lipid - trigliceride,
colesterol. Componentele proteice ale acestor lipoproteide se numesc avolipoproteine i sunt
sintetizate n ficat i intestin. In organism se gsesc n plasma sanguin i n limf i se
numesc lipoproteide circulante. Se mai gsesc i n lapte lactolipoproteide i n ou
lipoviteline.
5.Cromoproteidele sunt heteroproteidele a caror component neproteic este o
substanta colorat un pigment care d culoare ntregii cromoproteide. Dup natura
chimic a acestui pigment cromoproteidele sunt de 2 feluri:
a) porfirinice
b) neporfirinice
a) Cromoproteidele porfirinice sunt acele a caror component neproteica este format
dintr-un nucleu tetrapirolic, care se numete porfirina i care este substituit n anumite poziii
cu radicali metil (CH3), cu radicali vinil HC=CH2) sau propionil (H3C-CH2-COOH). Nucleul
mpreun cu aceti radicali formeaz protoporfirina.
Cele 4 nuclee pirol sunt de asemenea legate ntre ele prin radicali metin i chelateaz
n interiorul lui ioni de Fe2+ . [CH3 = metil; CH2 = metilen; CH = metin]
Aceste nuclee tetrapirolice mpreuna cu radicalul care-l substituie i cu ionii Fe 2+
formeaza hemul. Hemul este componenta neproteic a cromoproteidei porfirinice
hemoglobina (Hb).
Hb = Hem + Globina
Hemoglobina este pigmnentul respirator din snge care fixeaz O 2 reversibil de la
pulmon i-l transport la esuturi (asigurnd astfel necesarul de oxigen arderilor celulare) i
se ntoarce cu CO2 de la esuturi la pulmon i care se elimin prin procesul de expiraie.
Hemoglobina este pigmentul de culoare roie a sngelui i 90% este componenta de
baz a hematiilor.
Structura hemului:
- 4 nuclee pirol + grupri vinil, propil, metionin (protoporfirina);
- ioni Fe2+ chelai, legai prin legturi covalent coordinative de 2 nuclee pirol A si C
i prin legturi covalente de alte 2 nuclee pirol B si D;

- se leag de globin prin intermediul ionilor Fe 2+ i un radical histidin din structura


globinei sau se leag de globin prin intermediul ionilor Fe 2+, a unei molecule de
ap i a radicalului histidin din structura globinei.

Molecula tetramer de globin conine 4 molecule de hem deoarece fiecare catena


polipeptidic nglobeaz sau leag cte o molecul de hem care se va aeza ntr-o cavitate a
lanului de globin i care va purta numele de buzunarul hemului.
Hemoglobina transport O2 de la pulmoni la esuturi cu care formeaz oxihemoglobina
conform reaciei reversibile:
Hb + 6 O2 === Hb(O2)4 + 4 H2O
oxihemoglobina
i se ntoarce cu CO2.

Fixarea O2 se va face ntotdeauna i locul moleculei de H 2O din structura hemului, iar


la ntoarcere fixarea CO2 se face la nivelul globinei la nivelul gruprilor NH 2 libere din
structura globinei.
Se numete putere oxitoric a hemoglobinei volumul de O2 pe care hemoglobina din
100 ml snge l poate lega.
BIOCHIMIE
Curs 2/13.03.2012
Derivai de la hemoglobin
a. Carbhemoglobina este forma sub care Hb se ntoarce cu CO 2 de la esut (HbCO2).
Locul unde se leag CO2 nu mai este n nteriorul hemului, ci la nivelul globinei la gruprile
NH2 terminale.
b. Carboxihemoglobina HbCO compusul toxic puin disociabil care rezulta prin
legarea CO (n locul apei din structura hemului) de ctre Hb. Afinitatea de legare a CO de
ctre Hb este mult mai mare dect de a lega O 2, de aceea funcia respiratorie va fi blocat de
ctre HbCO (asfixia) atunci cnd n snge ajunge maxim 50% CO.
c. Mioglobina HbM - pigmentul rou al muchiului (M) este ca structur identic cu
structura Hb din snge i are rolul de a transporta O2 n interiorul esutului muscular.
d. Methemoglobina conine Fe3+ n interior i apare o legatur covalent ntre aceti
ioni de Fe3+ i un radical OH de la molecula de ap. Este compus toxic, ia natere n eritrocite
fiziologic, n cantiti mici, dar, n intoxicaii cu nitrii, nitrai sau pesticide sau cu
medicamente aceasta se sintetizeaz n concentraii mari i devine nocivp pentru eritrocite i
snge.
e. Heminele compui toxici derivai de la Hb; conin Fe 3+ , nu pot lega molecula de
O2. Dintre hemine face parte clorhemina care este un derivat de la Hb care nu conine
globin. Se poate prepara din NaCl, acid acetic si Hb din snge rezultnd clorhemina care
privit la microscop apare ca nite cristale aciculare specifice.
6.Nucleoproteide sunt heteroproteide care pe lng componenta de natur proteic
au o component neproteic/prostetic care este un acid nucleic: ADN (acid
deoxirobonucleic) i ARN (acid ribonucleic).
In funcie de aceast component neproteic, nucleoproteidele sunt de 2 feluri:
- deoxitibonucleoproteide
- ribonucleoproteide
!!! Rolul nucleoproteidelor reprezint baza molecular a unor procese biochimice
fundamentale cum ar fi: - stocarea, transmiterea i exprimarea informaiei ereditare
- biosinteza proteinelor
- diviziunea celular.
Acizii nucleici (AND i ARN)
Acizii nucleici sunt biomolecule informaionale care au urmatoarele caracteristici;
- pastreaz, transmit i exprim caracterele ereditare;

- transmit din generaie n generaie informaia genetic, ei fiind purttorii acestei


informaii;
- reprezint baza molecular a proceselor de biosintez a proteinelor i de biosintez
a enzimelor;
- reprezint baza molecular a proceselor de difereniere i reglare celular;
- reprezint baza molecular care asigur constanta fenomenului de replicare
celular.
Structura acizilor nucleici
Att AND-ul ct i ARN-ul sunt polimeri de nucleotide. Fiecare mononucleotid este
format din 2 pari:
- o parte nucleozid
- o parte radical de acid fosforic -PO3H2
Nucleozidul este format dintr-o baz azotat care poate fi purinic sau pirimidinic i o
pentoz care poate fi riboza sau deoxiriboza.
AND si ARN
(polinucleotide)
MONONUCLEOTID
NUCLEOZID
BAZA
AZOTATA
ADENINA (A)
GUANINA(G)

TININA (T)
CITOZINA(C)
URACIL (U)

RADICAL AL ACID.
FOSFORIC -PO3H2
PENTOZA

DEOXIRIBOZA
RIBOZA
(ADN)
(ARN)

Deosebiri de structur chimic ntre AND i ARN este:


- n AND pentoza este deoxiriboza, iar n ARN este riboza;
- bazele azotate continute de - AND sunt: adenina, guanina, citozina, tinina
- ARN sunt: adenina, guanina citozina, uracil

Formulele de structura ale bazelor azotate:

Biochimie
Curs 3/20.03.2012
Structura acizilor nucleici
Nucleotidele sunt formate din baza azotat + pentoza i aceasta (pentoza) esterificat
cu H3PO4 la atomii de C din poziiile 3 si 5 ( dac sunt deoxicarbonucleotide ) sau
esterificate cu H3PO4 la atomii ce C ai pentozei din poziiile 2, 3, 5 dac sunt
ribonucleotide. De aceea nucleotidele pot fi mono-, di- sau tri- fosforilate. Exemplu de
nucleotid monofosforilat: adenina + deoxiribofuranoza + 3 H3PO4

Nucleotidele 5 fosfat sunt extrem de importante i n funcie de numrul de radicali de


H3PO4 care se leag la C 5 pot fi i ele mono, di i trifosforilate i n plus la cele di- i
trifosforilate apar una respectiv dou legaturi macroergice (acetia sunt compui
macroergici).
Aceti compui macroergici au n astructura lor -riboza. La cele care conin
deoxiriboz nu apar legaturi macroergice.
Exemple de nucleotide 5 mono, di- i trifosforilate
d- AMP, d- ADP, d- ATP
d= deoxiriboza
A= adenina
MP= monofosfat
ADN
d- GMP, d- GDP, d- GTP
d- CMP, d- CDP, d- CTP
d- TMP, d- TDP, d- TTP
Toate legaturile de AND 5
AMP, ADP, ATP
GMP, GDP, GTP
ARN

CMP, CDP, CTP


UMP, UDP, UTP
compui macroergici
Schema de structur a AMP, ATP si ADP

ATP ADP + H3PO4 +E


ATP AMP + 2H3PO4 + E
(H4P2O7)
acid pirofosforic
Noiuni despre compui macroergici (consideraii generale)
Se numesc compui macroergici acele substane bogate n energie, adica acele
substane formate din molecule specializate n stocare i eliberare de energie. Cel mai
important compus macroergic din organism ca acumulator, dar i ca furnizor de energie este
ATP ul, n structura cruia exista 2 legturi macroergice. ATP ia natere n organism n
procesele catabolice cu stocarea unei cantiti mari de energie necesare celulei n cele doua 2
legaturi macroergice. ( o legatura ATP 10000 Kcal)
Totodat n procesele anabolice (de biosinteza) se rup legturile macroergice din ATP
i se elibereaz aceast energie necesar proceselor de biosintez.
Ali compui macroergici prezeni n organismele vii:
- n muchiul cardiac, muchiul striat este creatininfosfatul CP. Se obine printr-o
reacie de esterificare dintre creatinina i H3PO4.

Creatinina + ATP CP + ADP

- acetilcoenzima A AcetilCoA care are o legatur macroergic se obine din


acidul acetic (acizi carboxilici) prin esterificare cu CoA n prezena energiei
furnizate de o molecula de ATP. (CoA este parte component respectiv coenzim a
unei enzime numit acetiltransferaza i simbolic se scrie HS-CoA.)
Reacia de formare a AcetilCoA este :

AcetilCoA este compusul macroergic care se obine ca produs comun att n urma
degradarii glucidelor ct i n urma degradarii lipidelor i proteinelor. Rezult c AcetilCoA
este punctul nodal comun al tuturor celor trei tipuri de catabolism.
Structura, localizarea i rolul AND-ului
AND are doua tipuri de structuri
a) primar
b) secundar
Structura primar este reprezentat de tipul, numrul i secvena de baze azotate
constituente ale mononucleotidelor. Monocucleotidelel d- AMP, d- GDP, d- CMP, d- TMP
Fiecare mononucleotid monofosforilat se leag de urmtoarea printr-o legtur de tip ester

10

care se stabilete ntre gruparea OH de la C5 al deoxiribozei acelei nucleotide i OH de la C


3 aparinnd mononucleotidei urmtoare, dar aceast legatur se realizeaz prin intermediul
unei molecule de H3PO4. Se spune c apare astfel o legatur 5 3 sau 3 5 fosfodiester.
Totodat s-a demonstrat c exist o complementaritate ntre baza azotat Adenin i Timin
cu care se poate mperechea prin 2 legturi de H (A = T), iar ntre C i G exist o a doua
complementaritate, adic ele se pot mperechea prin 3 legturi de H (C G).
Acest lucru face posibil cea de-a doua structur a ADN structura secundar
descoperit de Watson si Crik.
Structura secundar spune c o molecul de ADN este alctuit din 2
catene, fiecare fiind polinucleotidic, iar aceste catene sunt orientate paralel,
mpletite n jurul unui ax comun i formnd astfel o spiral dubl orientat
spre dreapta.
Pe o bucl vom avea 10 perechi de baze azotate. Se spune c cele 2 catene
A i B sunt replica complementar a uneia fa de cealalt.

Localizarea ADN-ului (preponderent) intracelular. La procariote este un singur ADN


circular i este asociat cu un cromozom din membrana plasmatic, n timp ce la eucariote
AND 98,9% este nuclear.
Propietaile lui sunt:
la temperatura de 80C sufer denaturare ca orice protein, dar dup rcirea
soluiei, cele dou catene se pot recombina renaturare/recombinare
Ca funcie AND-ul reprezint baza molecular a conservrii i transmiterii informaiei
genetice din generaie n generaie. De asemenea, asigur i controleaz biosinteza
proteinelor i a enzimelor.
- asigur i regleaz diferenierea celular
- AND este sediul tuturor mutaiilor genetice fie naturale sau induse.

11

BIOCHIMIE
Curs 4/27.03.2012
ARN
Spre deosebire de ADN, ARN-ul are doar structur primar fiind format dintr-o
singur caten poliribonucleaotidic, caten care cuprinde un numar variabil de uniti
structurale de baza, respectiv de ribonucleotide.
Fiecare ribonucleotid are n loc de deoxiriboz riboza i n loc de baz azotat timin
are uracil.
Legarea bazei azotate de -riboz se face n aceai manier la C 1 ca i la ADN, iar
legarea ribonucleotidului de un altul dup el se face tot n poziia 3, 5 fosfodiester.
Cele 4 ribonucleotide prezente ntr-o catena de ARN sunt : AMP, GMP, CMP, UMP,
etc. (ADP, ATP)
Localizarea, tipurile de ARN i funcia lor:
-ARN-urile se gsesc localizate n citoplasm i o cantitate mic i n nucleu.
Orice celul de la orice specie include trei tipuri de ARN:
-ARN ribozomal ARNr reprezint 75% - 85% din masa ARN-ului celular. Se
gsete combinat cu proteinele sub form de complexe numite ribozomi. Ribozomii conin
65% ARN si 35% proteine i reprezint locul de biosintez a proteinelor, contribuind astfel la
traducerea mesajului ereditar adus de la ADN de ctre ARN mesager. Prin traducerea acestui
mesaj din citoplasm de ctre ARN transport i care vor forma proteinele noi sintetizate.
-ARN mesager ARNm (ARNi) este o macromolecul monocatenar n care
secvena bazelor azotate, respectiv a nucleotidelor este similar cu cea de pe o catena de
ADN. ARNm este sintetizat n nucleul celular prin transcrierea (copierea) secvenei de
nucleotide de pe ADN cu deosebirea ca T va fi inlocuit cu U n ARNm. Rezult c una din
cele doua catene ale ADN-ului funcioneaz ca matrice (tipar) pentru sinteza ARNm.
Prin sinteza acestui ARNm mesajul ereditar codificat n secvena de nucleotide din
ADN este transcris n secvena de nucleotide a ARNm (fenomenul se numete transcripie).
Pentru scurt timp va exista o molecula hibrid ADN-ARNm dublu spiralat, helicoidal,
unde informaia ereditar de pe ADN a fost copiat pe ARNm pe baza legii
complementritaii bazelor azotate.
Catena de ARNm format va transmite informaia ereditar din ADN la ribozomi unde
se afl locul de biosintez a proteinelor i unde secvena de nucleotide din ARNm este
tradus n secvena de aminoacizi care vor forma o protein.
-ARN transport ARNt (ARN transfer) reprezint poliribonucleotide cu molecule
mici, mult mai mici dect ARNm si ARNr. Structura lui este tot monocatenar i nu este
asociat cu proteinele, este solubil n citoplasm i rolul lui e acela de a lega specific
aminoacizii liberi din citoplasm i de ai transporta (transfera) la ribozomi.
O molecul de ARNt poate s lege cca. 20-22 aminoacizi. Se spune c ARNt
functioneaz ca izoreceptor pentru diferii aminoacizi din citoplasm, dar i ca adaptor, adic

12

i ordoneaz ntr-o secventa precis formnd o molecul proteic pe baza recunoaterii


mesajului genetic coninut n secvena de nucleotide din ARNm.
La bacterii, ntregul coninut de ARN este localizat n citoplasm, iar la restul celulelor
animale aproximativ 11% se gsete n nucleu ca ARNm, peste 50% ribozomi ca ARNr i
restul pn la 100 se gsete n citoplasm ca ARNt.
ENZIMELE
Consideraii generale
Organismele vii se caracterizeaz printr-un dinamism continuu determinat de
interaciunea dintre un ansamblu de reacii chimice de degradare (catabolice) i reacii de
biosintez (anabolice). Totalitatea acestor reacii biochimice de catabolism i anabolism
formeaz metabolismul. Evident, metabolismul e nsoit i de transformarile energetice
(generare de energie sub form de ATP sau cosumul de energie din ATP).
Toate reaciile biochimice de catabolism sau anabolism care determin metabolismul
organismului viu sunt catalizate de moleculele specializate care poart numele de enzime.
Enzimele sunt biocatalizatori, adic sunt o clas specializat de proteine dotate cu
activitate catalitic.
Caracteristicile lor:
- cei mai eficieni catalizatori cunoscui (dei actioneaz n cantiti foarte mici de
ordinul micronilor totui efectul lor este foarte mare);
- nu se consum i nu se transform n timpul reaciilor pe care le catalizeaz;
- catalizeaz numai reacii termodinamic posibile i nu modific starea final a
echilibrului acestei reacii;
- sunt biomolecule care au specificitate de reacie (catalizeaz numai o anumit
reacie chimic), dar au i specificitate de substrat (adic acioneaz asupra unui anumit
substrat de reacie);
- micoreaz energia de activare a moleculelor asupra crora acioneaz (de substrat);
- unele pot fi reglatoare i aceste enzime se vor numi allosterice.
Prile componente ale unei enzime (structura)
Intruct enzimele sunt biocatalizatori de natur proteica ele vor avea o parte format
dintr-un numr mare de aminoacizi, evident dispui ntr-o configuraie spaial, configuraie
determinat specific pentru ca enzima s aib activitate catabolic.
Unele enzime sunt monocomponente, fiind alctuite numai dintr-o component
proteic unde se gsete i centrul catalitic al enzimei la care va accede substratul de reacie
ce va fi transformat n produi.
Marea majoritate a enzimelor sunt biocomponente, adic sunt formate din dou
componente:
a) Apoenzima componenta majoriatar, de natur proteic, termolabil i pe care se
gsete localizat situsul catalitic, adic zona unde ajunge substratul de reactivitate ce
urmeaz a fi transformat n produi.
La enzimele reglatoare pe apoenzim se mai gsete o zon situs allosteric unde se
vor lega substanele chimice activatoare/inhibitoare (efectori).
Rolul apoenzimei e acela de a determina specificitatea de substrat n reacia pe care o
catalizeaza i de a suferi modificri conformaionale spaiale permisive, astfel nct substratul
s accead ct mai uor la situsul catalitic.

13

b) Cofactori enzimatici (coenzime) componeneta termostabil, nu reacioneaz dect


n prezena apoenzimei i rolul ei este acela de a determina mecanismul prin care apoenzima
i exercit funcia catalitic.
Cofactorii sunt, n general, micromolecule organice ataate temporar la apoenzim,
respectiv derivate de la vitamine sau pot fi nucleotide trifosforilate (GTP) sau pot fi ioni
metalici (Fe, Cu) care se leag sub form de chelai, sau chiar alte grupri prostetice.
Schema general a unei reactii biochimice catalizate de o enzim biocomponenta este:

14

BIOCHIMIE
Curs 5/10.04.2012
Enzime allosterice (reglatoare)
Sunt enzime care pe lng situsul catalitic de pe apoenzim conin i un situs
allosteric, de care se cupleaz anumii efectori ce pot fi activatori sau inhibitori pentru
enzim.
Dac la situsul allosteric se ataeaz un efector activator, acesta va determina (va
modula) tranziii spaiale optime ale moleculei de enzima, astfel nct substratul de reacie s
se potriveasc ct mai bine la situsul catalitic i s fie transformat n produi.
Dac la situsul aloosteric se cupleaz un efector inhibitor pentru enzim, acesta va
determina distorsiuni ale conformaiei spaiale ale enzimei astfel nct substratul nu se mai
potrivete la situsul catalitic al enzimei i astfel nu mai este posibil reacia.
Schema de funcionare a efectorilor allosterici:

Mecanismul prin care un efector allosteric acioneaza ca activator sau inhibitor pentru
o enzim allosteric se numete mecanism de feed-back (retroinhibiie sau inhibiie prin
produs final). El const n: fie un ir de reacii n care substratul A este transformat n B , B n
C i C n D, numai prima reacie de transformare a lui A n B este catalizat de o enzim
allosteric:
A EA B E1 C E2 D

Dac celula unde are loc reacia constat c s-a produs prea mult compus D atunci
acest produs D devine inhibitor allosteric (efector) pentru enzima EA, aceasta i va modifica
conformaia spaiala, substratul A nu va mai accede la situsul ei catalitic i nu va mai fi
transformat n B.

15

Dac celula constat c produsul final D este insuficient, atunci produsul D va fi


efector activator pentru EA, acesta va capat o conformaie spatial optim pentru substratul
A care va fi transformat rapid n B.
Factorii care influeneaza activitatea unei enzime
Cinetica chimica este partea de chimie fizic care studiaz legile dupa care se petrec
reaciile chimice sub raportul vitezei de reacie. In biochimie cinetica enzimelor se bazeaz
pe msurarea cantitativ a vitezei unei reacii catalizat de o enzim. Se tie c, la modul
general, o reacie enzimatic apare astfel:
E + S [ES] V P + E

complex
enzima-substrat

v = viteza de transformare a substratului n produs.


Viteza de reacie se definete ca variaia cantittii de substrat care se transform n
produi n unitatea de timp sau cantitatea de produs care se formeaz n unitatea de timp.
V= -

dS
dt

=+

dP
dt

= K[S]n

unde: K = constanta de vitez i de proporionalitate i arat dependena vitezei de reacie de


concentraia substratului;
n = ordin de reacie; cele mai frecvente reacii enzimatice sunt de ordin 0 sau 1.
Dac n = 0 V = K[S]0 = K , deci enzima este saturat n substrat i nu mai este
nevoie de un altul pentru a fi transformat n produs.
Dac n = 1 V = K [S]1 = v crete direct proporional cu concentraia substratului.
Factorii care influeneaz activitatea unei enzime sunt:
-concentratia substratului: viteza unei reacii catalizat de o enzim crete cu
concentraia substratului pn la o valoare numit vitez maxim, la care orict ar crete
concentraia substratului, viteza rmne constant. Jumatate din Vmax poart numele de
constanta Michelis (Km) i reprezint acea concentraie de substrat pentru care viteza de
desfurare a reaciei enzimatice este jumatate din Vmax . Km este specific fiecrei enzime n
parte i reprezint afinitatea enzimei pentru substrat.

16

-concentraia enzimei: viteza de reacie este direct proporional cu concentraia


enzimei.
-temperatura influeneaz viteza de reacie ca i activitatea enzimatic. S-a constatat c
fiecare enzim are un optim de temperatur la care activitatea enzimatic este maxim, iar n
afara lui, activitatea enzimatic este diminuat, mergnd pn la denaturare.

-pH-ul. S-a constatat c fiecare enzim are un pH optim la care activitatea ei este
maxim i n afara cruia activitatea enzimatic este mult diminuat.
-efectorii enzimatici sunt substane chimice ce pot fi activatoare sau inhibitoare
pentru enzime. Ex: ionii Cl si Mg sunt activatorii, iar metalele grele sunt inhibitori.
Clasele de enzime
In nomenclatura internaional, ca urmare a hotrrii luate de Comisia de enzime a
Uniunii Internaionale de Biochimie, enzimele au primit un numar de cod de forma :
EC W. XYZ
Unde: EC = Comisia de Enzime
W = clasa enzimatic
X = subclasa enzimatic
Y = numrul substratului specific asupra cruia acioneaz enzima (nr. coenzimei)
Z = numrul de ordine al enzimei.
In funcie de substratul asupra cruia acioneaz, exist 6 clase mari de enzime:
1.Oxidoreductaza: catallizeaz reacii de oxidoreducere care decurg cu transfer de
hidrogen, de electroni sau de oxigen, ntre un reductor i un oxidant.
2.Transferazele: catalizeaz reacii de transfer a unor grupari chimice de la un substrat
donor la un substrat acceptor.
3.Hidrolaze: catalizeaz reacii de rupere a moleculelor de substrat sub aciunea apei.
4.Liaze: catalizeaz reacii de scindare a legturilor C-C, C-O, C-N, C-S fr
participarea apei.
5.Izomeraze: catalizeaz reacii de izomerie de regrupare intramolecular a atomilor
sau grupelor de atomi din moleculele unui substrat.
6.Ligazele sau sintetazele: catalizeaz reacii de formare a unor legturi chimice cu
consum de ATP.

17

BIOCHIMIE
Curs 6/22.05.2012
Oxidoreductaze
Oxidoreductazele sunt acea clas de enzime care catalizeaz reacii de oxido-reducere,
adic reacii prin transfer de:
a) hidrogen se numesc dehidrogenaze;
b) electroni se numesc transelectronaze;
c) reacii de combinare a unui substrat cu oxigenul se numesc oxigenaze.
a) Dehidrogenazele
Sunt acea clasa de oxidoreductaze care transfer hidrogen ntre substrat i produsul
final, acest lucru fcndu-se prin intermediul unor coenzime.
Coenzimele dehidrogenazelor sunt:
-derivai de la vitamine care conin n plus o pentoz i o baz azotat adenina.
Aceste coenzime sunt:
1. NAD+ - forma oxidata i NADH(H+) forma redus.
N = vitamina PP (niacina)
A = adenina
D = dinucleotid
Reacia general catalizat de o oxidoreductaz (dehidrogenaza) care are drept
coenzima NAD este:
SH2 + NAD+
substrat coenzima
redus
f.oxidat

dehidrogen
aza

S
+
substrat
oxidat

NADH(H+)
coenzima
f.redus

Structura chimica a acestei coenzime este urmtoarea: un nucleotid format din


adenin, riboz, un acid fosforic (H3PO4) + un al doilea nucleotid format din un acid
fosforic (H3PO4), riboz i un rest (radical) de la vitamina PP.

18

2. FAD forma oxidat si FADH2 forma redus


F = vitamina B2 (riboflavina)
A = adenina
D = dinucleotid
Reacia general catalizat de o dehidrogenaz care are drept coenzim FAD este
urmtoarea:
SH2
+ FAD
substrat coenzima
redus
f.oxidat

dehidrogen
aza

S
+ FADH2
substrat
coenzima
oxidat
f.redus

Structura chimica a FAD este: adenin, riboz, 2 acizi fosforici (H 3PO4) + vitamina
B2.

19

b) Transelectronazele
Sunt acea clas de oxidoreductaze a cror coenzim transport electroni de pe un
substrat donor pe un substrat acceptor. Structura chimic a acestei coenzime deriv de la
hem, avnd ioni de Fe2+ si Fe3+ i putnd astfel s accepte i s cedeze electroni.
Exemple de astfel de coenzime: citocromii (cit). Citocromii sunt foarte importani n
metabilism, n procesul de respiraie celular (lanul transportor de electroni i H) cnd aceti
citocromi transport electroni de pe substraturi reduse (SH 2) pe oxigenul molecular (O2) pe
care-l activeaz i care cu H tot de pe substraturile reduse formeaz ap i o cantitate mare de
energie pe care celula o convertete n ATP. Acest proces de respiraie celular este n
continuarea ciclului Krebs care este punctul comun al celor 3 forme de catabolism: lipidic,
glucidic i protidic.
Reacia general catalizat de o transelectronaz care are drept coenzim citocromii
este:
cit(Fe3+) + 1 ecit(Fe2+) 1ecoenzima substrat
coenzima substrat
redus
oxidat
oxidat
redus
c) Oxigenazele
Sunt oxidoreductaze care catalizeaz ncorporarea de O 2 de ctre o molecula de
substrat, sau pot realiza transferul de electroni direct pe O2 i se numesc oxidaze.
Exemple de astfel de oxigenaze sunt:
-superoxid dismutaza (SOD) catalizeaz trasformarea sau dismutaia anionului
superoxid O 2 n H2O2 (ap oxigenata) i O2;
-catalaza
} sunt oxigenaze care catalizeaz reacii de transformare a H2O2 n
-peroxidaza
} H2O i O2