Aquaporinele

A elaborat: Galina Leanca

gr. 1119
Coordonator: Capcelea Svetlana

Planul
Introducere
Descoperirea
Funciile
Structura
Localizarea n organism
Importana clinic

Suntem majoritari apa

Este deja un truism s mai afirmm c noi i celulele
noastre suntem majoritari ap. Apa - cea mai important
cantitativ din compoziia noastr chimic nu este, aa
cum s-ar crede, nemicat n organismul nostru ci ea se
mic foarte activ ea fiind de fapt marele vehicul ce
transport cu generozitate nutrienii la celule dar i
deeurile metabolice ctre organele de excreie. Acest
fenomen de transport i curgere interioar a apei este
ntlnit pretutindeni n lumea vie. Cum intr i cum iese
apa din celul? Cum este ea absorbit din intestine
(mediu izoton) n snge (alt mediu tot izoton)? au fost
timp de multi de ani ntrebri fr rspuns, un mister al
fiziologilor i care a fost dezvluit abia de curnd, de
tiina ultimilor ani, descoperire cu uriae consecine
benefice pentru sntatea noastr.

Aquaporinele - proteine transmembranare care

regleaza transportul apei in celula. Ele fac parte
dintr-o familie mare numita MIP (major intrinsic
proteins) care formeaza pori in membranele
celulare. Defectele genetice care implica genele
care codifica pentru aquaporine sunt asociate cu
citeva patologii umane. In 2003 Peter Agre si
Roderick MacKinnon au primit impreuna premiul
nobil in chimie, Agre pentru descoperirea
aquaporinelor , iar MacKinnon pentru aportul sau in
descrierea structurii si mecanismului canalelor de K

Descoperirea a fost facuta din ntmplare n

membrana celulei rosii umane. Prin electroforeza
s-a dovedit ca aceste canale pentru apa sunt, de
fapt, proteine-canal, denumite ulterior
aquaporine.Cercetarile n acest domeniu nu s-au
oprit aici, un nou cmp s-a deschis, care avea sa
dea o multimede raspunsuri n fiziologia si
patologia umana. Prin cercetari succesive s-a
evidentiat faptul ca exista o familie a acestor
proteine-canal pentru apa (aquaporine, AQP)
care numara 11 membrii, numerotatide la AQP0
la AQP10, aquaporina 1 fiind prima descoperita,
n membrana celulei rosii umane.

Structura
Aquaporina este o protein format din sase uniti de alfa-aminoacizi, cu o
structur hexagonal extrem de complex. Forma acesteia este o clepsidr
care strbate toat membrana celular. Prile largi ale acestei clepsidre
proteice sunt variabile n funcie de tipul de celul n care se afl, dar partea
ngustat este constant pentru toate celulele i are un diametru identic cu
cel al unei singure molecule de ap. Tot la nivelul membranei celulare
exist o mulime de mecanisme biochimice de protecie care pun ordine
n ceea ce intr n aquaporine. Porii pentru apa sunt complet impermeabili
pentru speciile incarcate precum protonii, o proprietate remarcabila ce este
critica pentru conservarea potentialului electrochimic al membranei,
paradoxal, insa protonii pot fi transferati cu usurinta prin moleculele de apa.
Trecind prin canale, moleculele sunt respinse din centrul canalului de
fortele electrostatice ale proteinei , astfel rupind aranjamentul alternativ
donoro-acceptor, care este necesar pentru translocatia protonului.

AQP sunt proteine-canal de apa distribuite

ubicuitar in regnurile animale si
vegetale.Gradul foarte ridicat de conservare
filogenetica atesta rolul fundamental jucat de
aceastea in reglarea echilibrului osmotic
transmembranar. Din punct de vedere al
selectivitatii sunt impartite in aquaporine
clasice (AQP0; AQP1; AQP2;AQP4; AQP5; AQP6;
AQP8) si aquagliceroporine (AQP3; AQP7;
AQP9).Dintre acestea, cea mai studiata si cea
mai bine cunoscuta este AQP1. In membrana
celulelor animale se regasesc sub forma de
hemotetrameri organizati in retele elicoidale
inclinate la 21-27fata de verticala si 2 bucle
transmembranar.Fiecare monomer inconjoara
cate un por, delimitat de catre cele 2 bucle.

Localizare:

Localizare pe cromozomi:

Aquaporinele din SNC:

Datele experimentale sustin rolul
extrem de complex jucat de AQP4 in
echilibrul hidric al encefalului, dar si in
homeostaza hidrica a intregului
organism. Deficitul total de AQP4 indus
experimental la animale de laborator nu
a generat nici un fel de modificari
fenotipice sau comportamentale, dar a
determinat o sacdere marcta a
edemului cerebral post ischemic

Aquaporinele identificate in SNC:

Leziunile cerebrale (traumatism, ischemie focala)

determina o crestere a exprimarii AQP4, AQP5siAQP9in
astrocitele din apropierea regiunii afectate. Dinamica
expresiei celor 3 AQP mentionate sustin implicarea
acestora in diferite faze ale dezvoltarii si resorbtiei
edemului cerebral.AstfelAQP5 este considerata
responsabila de formarea edemului vasogenic datorita
exprimarii postlezionale precoce si de scurta
durata.Experimental AQP4si AQP9 pe membrana
astrocitului duc la reabsorbtia edemului. In plus,
datorita particularitatii lor in ceea ce priveste
permeabilitatea, AQP4 reia o parte din K +extracelular,
iar permeabilitatea AQP9pentru acizii monocarboxilici
cu molecula mica face posibila epurarea lactatului in
exces o data cu reabsorbtia edemului perilezional.