Proteinele

Sunt componeni de baz ai celulei, reprezentnd aproximativ 50% din greutatea ei

uscat.
Proteinele se gsesc n toate compartimentele celulare, fiind substane fundamentale
din toate punctele de vedere pentru structura i funciile celulei.
Toate proteinele conin C, H, O i N, iar alte proteine particulare conin P, Fe, Zn sau
Cu.
Prin hidroliza proteinelor se obin compui cu greutate molecular mic, numii
aminoacizi. n alctuirea moleculelor proteice aminoacizii se unesc prin legturi amidice
(legturi peptidice) care se realizeaz prin eliminarea unei molecule de ap ntre gruparea
carboxil a unui aminoacid i gruparea amino a aminoacidului urmtor.
n organism proteinele ndeplinesc urmtoarele funcii importante:
-

Rol plastic sunt componente structurale ale materiei vii;

Rol funcional sintetizeaz materia vie i dirijeaz metabolismul prin enzime i unii
hormoni de origine proteic, transport diferite substane, etc.;

Rol energetic sunt degradate n carenele alimentare, cu eliberare de energie; 1g de

substan proteic poate elibera 4,1Kcalorii;

Rol fizico-chimic menin i regleaz presiunea osmotic a lichidelor din organism;

menin pH-ul organismului constant, reacionnd i cu acizii i cu bazele.
Clasificarea proteinelor
n grupa proteinelor se clasific n mod convenional compuii chimici care prin

scindare hidrolitic elibereaz aminoacizi, precum i aminoacizii:

1. Aminoacizii (monopeptide)
2. Peptide conin ntre 2 i 30 de AA
3. Proteide
-

Holoproteide sunt proteinele propriu-zise, alctuite dintr-un numr mare de

aminoacizi (peste 30) pe care-i pun n libertate prin hidroliz;

Heteroproteide (proteide) alctuite dintr-o parte proteic i una neproteic (grupare

prostetic).
1

Aminoacizii

Sunt substane organice cu greutate molecular mic, care conin n molecul gruparea
carboxil (-COOH) cu caracter acid i gruparea amino (-NH 2 ) cu caracter bazic.
Formula general:

Se noteaz cu atomul de carbon din imediata vecintate a gruprii carboxilice i

dup poziia pe care o ocup n molecul gruparea aminic fa de gruparea carboxilic. Se
deosebesc astfel , , aminoacizi.

n compoziia proteinelor animale intr doar aminoacizi.

Nomenclatur:
Aminoacizii se denumesc adugnd prefixul amino la numele acidului, indicndu-se i
poziia atomului de carbon la care este legat gruparea amino. Aminoacizii au i denumiri
speciale:

n compoziia proteinelor intr n mod curent un numr de cca. 20 de aminoacizi (AA

proteinogeni) specificai prin codul genetic, prezeni n toate organismele vii (valina,
fenilalanina, leucina, izoleucina, treonina, triptofan, metionina, lizina, glicina, alanina, ac.
aspartic, asparagina, ac. glutamic, arginina, serina, cisteina, histidina, tirozina, prolina,
glutamina) i civa ce rezult de fapt prin modificri chimice ale acestora: hidroxiprolina,
hidroxilizina.
2

Mai exist n organism i AA cu alte funcii (neproteinogeni): ornitina (intermediar n

ciclul ureogenetic), citrulina (intermediar n ciclul ureogenetic), homocisteina (intermediar n
metabolismul AA), -alanina (component al coenzimei A), acidul -aminobutiric (GABA neurotransmitor), homoserin (intermediar n metabolismul AA), acid aminolevulinic
(intermediar n biosinteza hemului), etc.

Clasificarea aminoacizilor:
1. Dup structura chimic:
-

AA aciclici cei la care gruprile COOH i NH 2 sunt legate la o structur liniar;

AA ciclici cei la care gruprile COOH i NH 2 sunt legate la o structur ciclic.

-

Homeociclici (aromatici)

Heterociclici

n cadrul acestor grupe aminoacizii se mpart n subgrupe, dup numrul gruprilor

amino sau carboxil sau in funcie de prezena altor grupri (-OH sau SH= gr. tio)
Ex.:

AA monoaminomonocarboxilici

AA monoaminodicarboxilici

AA diaminomonocarboxilici

Oxiaminoacizii (conin gruparea OH)

Tioaminoacizii (conin gruparea SH)

Aminoacizi monoaminomonocarboxilici au o grupare amino i o grupare carboxil.

Aminoacizi monoaminodicarboxilici au o grupare amino i 2 grupri carboxil.

Aminoacizi diaminomonocarboxilici au 2 grupri amino i o grupare carboxil

Oxiaminoacizii conin gruparea hidroxil (-OH)

Tioaminoacizii conin gruparea tio (-SH)

Aminoacizi homeociclici (aromatici) conin un ciclu benzenic n molecul

Aminoacizi heterociclici conin n molecul un heterociclu (au n molecul i alte

elemente dect carbon i hidrogen)

2. D.p.d.v. biologic:
-

AA eseniali nu pot fi sintetizai de organism i trebuie introdui prin alimentaie

Ex.: valina, fenilalanina, leucina, izoleucina, treonina, triptofan, metionina, lizina;

AA neeseniali sunt sintetizai de organism, deci pot lipsi din alimentaie (glicina,
alanina, ac. aspartic, asparagina, ac. glutamic, arginina, serina, cisteina, histidina,
tirozina, prolina, glutamina).
Proprietile fizice ale aminoacizilor

1. Sunt substane optic active - cu excepia glicinei, toi aminoacizii conin un atom de
carbon asimetric (are 4 substitueni diferii), de aceea prezint activitate optic (rotesc
lumina polarizat). La pH = 7 unii sunt dextrogiri (+), alii levogiri (-).
n organismele animalelor superioare apar i sunt metabolizai doar L-aminoacizii, n
timp ce D-aminoacizii se gsesc n peretele celular al unor microorganisme sau n structura
unor antibiotice.

2. AA sunt substane cristaline, solubile n ap, mai greu solubile n alcool, insolubile n
solveni organici, au gust dulce, cu puncte de topire de peste 200oC.
3. Caracterul amfoter - n soluii apoase se gsesc sub form de ioni dipolari.

Cnd un astfel de ion se dizolv n ap el poate aciona fie ca un acid (donor de

protoni) n mediu bazic, fie ca o baz (acceptor de protoni) n mediu acid.
Ca un acid:
Ca o baz:

Substanele care au astfel de proprieti se numesc amfotere (amfolii). n reacie cu

acizii se comport ca baze (accept protoni), iar n reacie cu bazele se comport ca acizi
(cedeaz protoni).
Existena ionului dipolar explic utilizarea soluiilor de aminoacizi drept soluii
tampon.
Dac la soluia unui aminoacid se adaug un acid tare, protonii si vor fi neutralizai
de gruparea COO- a AA, iar dac se adaug o baz tare gruprile OH vor fi neutralizate de
gruparea NH 3 +, aa nct pH-ul soluiei nu se modific.

Proprieti chimice ale aminoacizilor

Proprietile chimice ale aminoacizilor sunt datorate att celor dou grupri
funcionale ct i prezenei radicalului R. Unele din aceste reacii au loc n organism, altele
sunt utilizate n studiul proteinelor (identificarea aminoacizilor din hidrolizatele proteice,
stabilirea secvenei de AA n proteine, etc.).
1. Decarboxilarea amine

Prin decarboxilarea aminoacidului histidin se formeaz histamina (stimuleaz secreia

gastric, este substan vasodilatatoare, regleaz tonusul muscular, este implicat n reaciile
alergice ale organismului).
2. Reacia cu acidul azotos hidroxiacizi (n urma reaciei se pune n libertate azot
molecular care se msoar volumetric putndu-se determina cantitatea de aminoacizi
care a reacionat; este o reacie utilizat pentru dozarea AA).

3. Formarea legturilor peptidice (amidice)

2 AA se unesc prin eliminarea unei molecule de ap ntre gruparea aminic a unui AA
i gruparea carboxil a altui AA dipeptid.

Legturile peptidice stau la baza formrii proteinelor n organism.

7

4. Dezaminarea proprietatea AA de a pierde gruparea amino, de obicei sub aciunea

enzimelor, formndu-se acizi (cetoacizi, hidroxiacizi) i NH 3 (amoniac).
a. Dezaminarea oxidativ cetoacizi

b. Dezaminarea reductiv acizi grai

c. Dezaminarea hidrolitic hidroxiacizi

5. AA formeaz sruri att cu acizii ct i cu bazele

Exemple:

6. Reacii de culoare (de recunoatere a AA)

-

n prezena ninhidrinei la cald, n soluii apoase, AA dau culoare violet (excepie fac
prolina i hidroxiprolina ce formeaz compui galbeni). Reacia este folosit la punerea n
eviden a AA n metoda cromatografic de separare i dozare a AA.

Prin fierbere cu acid azotic concentrat, AA ciclici dau o coloraie galben care trece n
portocaliu la adugarea de baze.

Peptidele
Sunt combinaii formate din cel puin 2 molecule de aminoacizi unite ntre ele.
Pot fi obinute din proteine prin hidroliz parial.
n funcie de numrul aminoacizilor din molecul peptidele se mpart n:
-

Oligopeptide formate din 2-5 molecule de aminoacizi

Polipeptide formate din 6-30 molecule de aminoacizi

Nomenclatur:
Nomenclatura peptidelor / proteidelor se face indicnd numele aminoacizilor n

ordinea n care se gsesc n molecul, ncepnd cu aminoacidul care coninne gruparea aminoterminal liber. Denumirile aminoacizilor vor cpta terminaia -il, cu exceptia ultimului
care conine gruparea carboxil terminal liber.
Exemplu - peptidul cu secvena: alanin leucin cistein se va citi alanil leucil
cistein.
Proprietile peptidelor
Peptidele sunt compui solizi, n special cele cu greutate molecular mic, sunt
solubile n ap, insolubile n alcool absolut i au caracter amfoter, ca i aminoacizii din care
sunt constituite. Au puncte de topire ridicate.
Compuii care conin cel puin 2 legturi peptidice n molecul formeaz cu soluii
alcaline de Cu 2+ un compus violet (reacia biuretului).
Peptide biologice
1. Glutationul (glutamil cisteinil glicina) - este prezent n toate esuturile vii. Are rol n
respiraie.
2. Hormoni peptidici exist o serie de hormoni cu structur polipeptidic: insulina,
glucagonul, ocitocina, vasopresina, corticotropina).
3. Peptide cu aciune antibacterian penicilinele, gramicidinele (A, B, C), bacitracinele i
polimixinele au o structur polipeptidic. Penicilinele sunt polipeptide atipice care conin
acid 6-aminopenicilanic pe molecula cruia sunt grefai diferii radicali. Cnd radicalul
este C 6 H 5 CH 2 - , compusul se numete benzil-penicilina (penicilina G).
9

Proteine
Sunt substane macromoleculare formate dintr-un numr mare de aminoacizi unii
ntre ei prin legturi peptidice.
Formul general:

Proteinele au structur complex cu mai multe niveluri de organizare.

1. Structura primar reprezint numrul i ordinea aminoacizilor n molecul.
2. Structura secundar reprezint aranjarea spaial a moleculei proteice pe o singur ax
datorit legturilor de hidrogen formate ntre resturile carboxil i amino aparinnd
legturilor peptidice. Deci, nafara legturilor dintre aminoacizii vecini apar i legturi
ntre aminoacizii situai la distan (dar n cadrul aceleeai catene).
Exist 2 modele care explic proprietile moleculelor proteice:
-

Modelul helicoidal rezult prin spiralarea catenei polipeptidice n jurul unui cilindru
imaginar. Aceast structur este meninut n spaiu datorit legturilor de hidrogen n
care sunt implicate toate legturile peptidice. Aceste legturi se realizeaz ntre gruparea
carboxil a unui aminoacid i gruparea amino a celui de-al patrulea aminoacid.

10

Modelul straturilor pliate se bazeaz pe formarea legturilor de hidrogen intercatenare

i poate aprea n 2 variante:
- Modelul paralel toate lanurile polipeptidice sunt aezate paralel, cu gruprile R
orientate n acelai sens;

- Modelul antiparalel lanturile polipeptidice sunt aezate fa n fa.

3. Structura teriar reprezint interaciunea spaial ntre segmentele care nu sunt vecine
n lanul polipeptidic, rezultnd o structur tridimensional, globular. Este caracteristic
n special proteinelor globulare ale cror catene macromoleculare sunt strnse sub forma
unor cilindri elipsoidali. Este rezultatul interaciunii dintre radicalii R ai resturilor de
aminoacizi din lanul polipeptidic. Aceat structur se realizeaz prin legturi de
hidrogen, legturi ionice (ntre moleculele ionizate), legtura disulfuric.
4. Structura cuaternar unele proteine sunt constituite prin asocierea unor lanuri
polipeptidice cu structur identic sau diferit, formnd oligomeri. Lanurile individuale
se numesc protomeri sau subuniti, fiecare avnd structurile primar, secundar sau
teriar proprii. Subunitile se asambleaz n structura cuaternar prin fore asemntoare
celor din structura teriar, dar n acest caz legturile se stabilesc ntre subuniti.

11

Proprietile proteinelor
Proprieti fizice
Proteinele izolate din diverse surse sunt n general substane solide, amorfe, care prin
purificare pot fi obinute n stare cristalizat.
Solubilitatea proteinelor depinde de forma moleculei, natura solventului, structura
chimic, temperatur, pH.
Proteinele globulare sunt solubile, cele fibrilare sunt puin solubile sau chiar
insolubile n ap.
Proteinele au activitate optic ca i aminoacizii, datorit prezenei atomilor de carbon
asimetrici.
Caracterul amfoter este dat de gruprile carboxil i amino libere. Astfel, proteinele
se comport ca baze n mediu acid i ca acizi n mediu bazic.
La pH fiziologic toate gruprile acide sau bazice sunt complet ionizate.
Fiecare protein este caracterizat printr-un pH izoelectric (pHi) reprezint valoarea
pH-ului la care ncrcarea electric a proteinei este nul, numrul gruprilor ncrcate negativ
fiind egal cu numrul gruprilor ncrcate pozitiv. Acesta difer de la protein la protein. La
valori de pH mult diferite de pHi proteina va fi ncrcat pozitiv sau negativ i va migra n
cmp electric, proprietate ce st la baza metodelor electroforetice de separare a proteinelor din
amestecuri.

Proprieti chimice
1. Denaturarea din cauza structurii complexe i a labilitaii legturilor intercatenare
proprietile proteinelor se modific sub aciunea unor ageni fizici sau chimici (valori
extreme ale temperaturii, ale pH-ului, unele substane chimice, radiaii, agitare mecanic).
Aceti ageni acioneaz prin ruperea legturilor necovalente din structurile secundar,
teriar i cuaternar dar nu afecteaz legturile covalente, legturile peptidice rmnnd
intacte (nu se elibereaz aminoacizi).
12

Prin denaturare proteinele i pierd proprietile chimice i fiziologice (hormonii devin

inactivi, anticorpii pierd capacitatea de a distruge antigenii); n aceast stare proteinele sunt
mai uor atacate de enzime dect n stare nativ; Ex.: albuul de ou coaguleaz prin nclzire,
se modific prin agitare.
Denaturarea poate fi:
-

Reversibil - produs de ageni fizici temperaturi sczute; dac temperatura revine

la valori obinuite, proteinele i recapat proprietile.

Ireversibil produs de temperaturi ntre 50-60oC, valori extreme de pH, ureea,

alcoolul etilic, razele X, UV, agitarea mecanic.

2. Hidroliza proteic
Sub aciunea acizilor sau bazelor la cald i a enzimelor proteolitice, proteinele sunt
hidrolizate prin ruperea legturilor peptidice pn la stadiul de aminoacizi.

3. Reacii de recunoatere a proteinelor

a. Reacii de precipitare sub aciunea unor acizi (acid picric, tricloracetic,
sulfosalicilic), a unor ageni denaturani (caldur, alcool, eter), a unor sruri (azotat de
S, sulfat de amoniu) proteinele precipit.
b. Reacii de culoare
-

Reacia xantoproteic prin tratarea unei soluii de proteine cu acid azotic, la rece sau
la cald se formeaz o coloraie galben datorit unor nitroderivai.

Reacia biuretului prin tratarea unei soluii de proteine cu o soluie alcalin de sulfat
de Cu se formeaz un compus violet.

Reacia cu ninhidrin prin fierbere, n prezena ninhidrinei se formeaz un compus

albastru-violaceu.
Reaciile de culoare i cele de precipitare sunt utilizate n practic pentru recunoaterea

i dozarea proteinelor.

13

Proprieti biochimice
Specificitatea proteinelor:
-

Fiecare specie conine proteine specifice, care nu se ntlnesc n aceleai organe ale
altor specii;

Fiecare individ conine proteine specifice, care nu se ntlnesc la aceleai organe ale
altor indivizi;

Fiecare organ conine proteine specifice, care nu se ntlnesc n alte organe ale
aceluiai individ.
Aceste deosebiri se pot pune n eviden prin metode imunologice. Dac se inoculeaz

unui animal o protein strin organismul se apr producnd anticorpi care o distrug.

Clasificarea proteinelor

I.

Dup formula molecular deosebim:

1. Proteine globulare (sferoproteine) au form aproape sferic i sunt n general
solubile n ap, soluii diluate de acizi, baze, sruri. Din aceast clas fac parte:
albuminele, globulinele, histonele, protaminele, prolaminele.
2. Proteine fibrilare (scleroproteine) au structur fibroas, sunt foarte greu solubile n
ap, au vscozitate mare i putere de difuziune mic. Aceste proprieti explic
prezena lor n esuturile de susinere. Ex.: colagen, elastin, fibrinogen, miozin,
actin, keratin.

II.

Dup compoziia chimic:

1. Proteine simple (holoproteine) formate numai din aminoacizi.
2. Proteine conjugate (heteroproteine) conin pe lng aminoacizi i o grupare
prostetic, n funcie de natura creia deosebim: fosfoproteine, glicoproteine,
lipoproteine, metaloproteine, nucleoproteine, cromoproteine.

14

III. n funcie de caracteristicile biochimice i efectele biologice:

1. Proteine complete (calitatea I-a): se gsesc n: ou, lapte, branz, carne, pete;
conin toi aminoacizii eseniali n procent optim; stimuleaz creterea la copil i
menin echilibrul azotat al adultului n cantiti mici.
2. Proteine parial complete (calitatea a II-a): se gsesc n: gru, orez, soia, fasole.
Menin viaa, dar nu pot ajuta la creterea normal a esuturilor. ntrein creterea
numai n cantitati mari, la adult menin echilibrul azotat.
3. Proteine incomplete (calitatea a III-a): se gsesc n porumb, colagen (proteine din
tendoane, cartilaje, gelatina din oase), elastin, reticulin; nu pot menine viaa i nu
pot ajuta la creterea organismului atunci cnd sunt folosite ca unic izvor de proteine.

Holoproteine
Clasificare: - globulare
- fibrilare

I. Globulare
1. Albuminele (serumalbumin, lactalbumin, ovalbumin)
Sunt solubile n ap, coaguleaz la nclzire, au pHi > 7, precipit cu o soluie de sulfat
de amoniu;
Intr n constituia proteinelor plasmatice (55%); particip la transportul glucidelor,
lipidelor, hormonilor, srurilor biliare, medicamentelor, ionilor; menin apa n vasele
de snge.

2. Globulinele
-

Sunt insolubile n ap, solubile n soluie de NaCl 5%, coaguleaz la nclzire,

precipit cu soluie de sulfat de amoniu;

Sunt rspndite att n regnul vegetal ct i n cel animal;

Globulinele din snge reprezint 35-45% din totalul proteinelor plasmatice;

Exist , , i globuline cu rol n transportul glucidelor, lipidelor

-globulinele au rol n imunitate, de aceea se mai numesc imunoglobuline (anticorpi).

15

Imunoglobulinele apar n serul sanguin sau n alte celule, ca rspuns la introducerea

unei macromolecule provenit de la alt organism, numit antigen.
Exist 5 clase de imunoglobuline:

Imunoglobulinele G

Reprezint 80% dintre -globuline

Sunt distribuite n lichidul intercelular

Sunt singurele care pot traversa placenta

Imunoglobulinele A

Sunt prezente n snge, secreii (saliv, lacrimi, fluid nazal, secreii bronice, secreii
ale tractului gastro-intestinal, transpiraie)

Se pare ca ar avea rol important n aprarea mpotriva unor infecii virale sau
bacteriene

Imunoglobulinele M

Sunt primii anticorpi care se formeaz n organismele animale i umane nou-nscute

mpreun cu imunoglobulinele D reprezint imunoglobulinele majore de pe suprafaa

limfocitelor B

Sunt considerate drept prima linie de aprare a organismului mpotriva agenilor

patogeni

Imunoglobulinele D

Au via foarte scurt (aproximativ 3 zile)

Nu au funcie clar; deoarece se gsesc pe suprafaa limfocitelor este posibil s

intervin n controlul activitii i reprimrii limfocitelor

Imunoglobulinele E

Exist n concentraie foarte mic n plasm, ele fiind sintetizate de puine celule

Sunt imunoglobuline de sensibilizare a pielii sau de reactivare

Jumtate din pacienii cu boli alergice prezint concentraii serice crescute ale
imunoglobulinelor E

3. Protaminele sunt substane proteice cu molecul mic i caracter bazic datorit

faptului c sunt formate n special din aminoacizi diaminomonocarboxilici; nu conin
sulf; intr n structura nucleoproteinelor.

16

4. Histonele sunt substane proteice mai complexe dect protaminele i au caracter

bazic; cea mai important este globina, componenta proteic a hemoglobinei.
5. Prolaminele (gliadine) sunt proteine vegetale prezente n cereale.
6. Gluteinele sunt proteine vegetale i se gsesc n cereale alturi de prolamine.

II. Fibrilare
1. Colagenele
-

Sunt specifice esutului conjunctiv

Dau rezisten ligamentelor, tendoanelor, cartilagiilor, pielii

Reprezint 25% din proteinele corpului omenesc

Sunt insolubile n ap; prin fierbere ndelungat se transform n gelatin solubil

Sunt rezistente la aciunea enzimelor proteolitice (cu exceptia colagenazei), n timp ce

gelatina poate fi hidrolizat cu pepsina sau tripsina.

2. Keratinele
-

Se gsesc n epiderm, unghii, pr, pene, coarne; au rol de protecie

Au coninut mare de sulf datorit proporiei mari de cistein (aminoacid cu sulf)

Au rezisten mecanic mare, elasticitate, rezist la aciunea enzimelor proteolitice i

sunt insolubile n ap

3. Elastinele
-

Se gsesc n fibrele elastice ale esutului conjunctiv, n pereii arterelor

Au structur asemntoare colagenelor dar nu se pot transforma n gelatin

Sunt hidrolizate de elastaza pancreatic

4. Fibrinogenul
-

Datorit dimensiunilor mari ale moleculei, n condiii fiziologice trece n cantiti

foarte mici prin peretele capilarelor n lichidul intercelular; n inflamaii, din cauza
alterrii permeabilitii capilarelor trecerea este facilitat

Are rol n procesul de coagulare a sngelui

5. Proteine din muchi: miozina, actina, tropomiozina, troponina.

17

Miozina - exist n proporie de 40-60% n miofibrilele esutului muscular; este

insolubil n ap, solubil n soluii alcaline diluate

Actina - reprezint 15% din proteinele musculare

Tropomiozina - reprezint 2,5% din proteinele musculare

Heteroproteinele

1. Metaloproteine
-

Au ca grupare prostetic un metal

Exemple:

Fierproteine (proteine cu fier)

Feritina prezent n splin, ficat, mduva roie; constituie rezerva de fier pentru
sinteza hemoglobinei i a citocromilor

Siderofilina (transferina) prezent n plasm; este transportor al fierului n

organism; este sczut n anemia feripriv.

Cupruproteine (proteine ce conin cupru)

Ceruloplasmina prezent n plasm; are rol n absorbia fierului; concentraia crete

n inflamaii

Proteine cu zinc sunt n general enzime.

2. Fosfoproteine
-

Au ca grupare prostetic acidul fosforic

Exemple:

Cazeina principala proteina din lapte (80%)

Ovovitelina prezent n glbenuul de ou; furnizeaz embrionului

aminoacizii i fosforul necesar dezvoltrii.

3. Glicoproteine (mucoproteine)
-

Au ca grupare prostetic un glucid, dar predomin proteinele

Sunt prezente n esutul cartilaginos, saliv, albu de ou, plasm

18

4. Lipoproteine
-

Au ca grupare prostetic lipidele

sunt prezente n plasm, n toate esuturile

sunt de 2 tipuri:
-

lipoproteine de transport (cenapse lipoproteice) au rol n transportul i

solubilizarea lipidelor i a altor substane liposolubile (steroli, hormoni)

lipoproteine membranare

5. Cromoproteine
-

Au ca grupare prostetic o substan colorat

Exemple:

Hemoglobina

Contine o protein globina i o grupare prostetic hem.

Este prezent n hematiile vertebratelor

Are rol n transportul gazelor respiratorii

Globina este o protein bazic din subgrupa histonelor; la om este alctuit din 4 lanuri
peptidice

Hemul conine o molecul protoporfirinic i un atom de fier bivalent

Hemoglobina = 4 grupri hem i o molecul de globin

Mioglobina

Se gsete n muchi

Are structur asemntoare hemoglobinei, dar este format dintr-un singur lan peptidic i
o singur grupare hem

Are afinitate pentru oxigen, pe care l depoziteaz i l utilizeaz n contracia muscular

Citocromii

Sunt enzime din mitocondriile celulare cu rol n respiraia celular

Conin gruparea hem

19

Catalaze i peroxidaze catalizeaz reacia de descompunere a apei oxigenate

Hemenzimele

Clorofila

n loc de Fe n gruparea hem conine Mg; este prezent n plante i are rol n
fotosintez
6. Nucleoproteinele

Sunt componentele cele mai importante ale celulei vii

Au rol n transmiterea caracterelor ereditare, nmulirea i creterea celulelor

Componenta proteic este o protamin sau o histon

Gruparea prostetic este reprezentat de acizii nucleici (ADN i ARN)

Acizii nucleici conin n molecul C, H, O i N. Sunt substane macromoleculare

formate din peste 2000 de subuniti numite nucleotide (deci sunt substane
polinucleotidice).
Alctuirea unei nucleotide: - baz azotat - purinic - adenina
- guanina
- pirimidinic - timina n ADN
- citozina
- uracil n ARN
- un glucid (pentoz) - riboza n ARN
- dezoxiriboz n ADN
- radical al acidului fosforic
Baza azotat + pentoza = nucleozid
Nucleozid + acid fosforic = nucleotid; prin nlnuirea mai multor nucleotide

polinucleotid.
Dup pentoza pe care o conin acizii nucleici se clasific astfel:
-

ARN (acid ribonucleic) conine riboza

ADN (acid dezoxiribonucleic) conine dezoxiriboza

20

Fiecare acid nucleic are 4 tipuri de nucleotide, n funcie de baza azotat:

-

n ADN intr adenina, guanina, citozina i timina

n ARN intr adenina, guanina, citozina i uracil.

Prin alinierea nucleotidelor ntr-o anumit ordine coninutul informaiei ereditare.

Acizii nucleici formeaz cu colorani bazici sruri insolubile, intens colorate,

proprietate folosit la colorarea preparatelor microscopice pentru identificarea acizilor
nucleici.
ADN este format din 2 catene polinucleotidice rsucite n jurul unui ax. ntre cele 2
catene se stabilesc legturi, astfel: o nucleotid cu o baz azotat purinic se leag ntotdeauna
de o nucleotid cu o baz pirimidinic din cealalt caten prin legturi de H: duble ntre
adenin i timin (A = T) i triple ntre guanin i citozin (G C).

21

ARN este format dintr-o singur caten de polinucleotide.

Tipuri de ARN:
-

ARN viral (ARNv) intr n structura ribovirusurilor

ARN mesager (ARNm) are rolul de a copia informaia genetic dintr-un fragment de

ADN (o gen) i de a o duce la locul sintezei proteice (ribozomi).

-

ARN ribozomal (ARNr) intr n alctuirea ribozomilor

ARN de transfer (ARNt) transport aminoacizii la locul sintezei proteice.

22

Metabolismul

Definiie: Totalitatea reaciilor biochimice, de sintez sau de degradare, cu consum sau

producere de energie, care au loc n organismele vii. Aceste reacii au ca rezultat meninerea
vieii i adaptarea organismelor la condiiile schimbtoare ale mediului nconjurtor cu care
au schimb permanent de energie. De aceea, n sens larg, prin metabolism se nelege schimbul
de substane i energie, ce are loc, n mod permanent, ntre organismul viu i mediul
nconjurtor.
Metabolismul substanelor se compune dintr-o multitudine de transformri chimice pe
care le suport n organism, att combinaiile chimice din propria structur, supuse uzurii i
rennoirii, ct i substanele nutritive luate din mediu. Acestea aduc materialul structural i
energetic pentru reconstruciile morfologice i ndeplinirea funciilor celulare i tisulare.
Procesele metabolice pot fi:
1. De tip catabolic: au ca rezultat producerea de energie. Sunt reprezentate de reacii chimice n
cadrul crora are loc descompunerea substanelor macromoleculare din alimente
(exogene) sau din structurile celulare (endogene) pn la constitueni simpli. O parte din
energia rezultat din aceste procese se pierde prin cldur (~ 55%), restul se depoziteaz n
compui macroergici (care pot acumula mari cantiti de energie): ATP (adenozin
trifosfat).
2. De tip anabolic: totalitatea reaciilor biochimice care prin utilizarea moleculelor
absorbite la nivelul tubului digestiv sau rezultate din procesele catabolice i cu consum
energetic refac macromoleculele uzate din structurile celulare, asigurnd creterea i
dezvoltarea organismului i realizarea funciilor sale.
n general cele 2 procese se afl n echilibru, dar n anumite perioade ale vieii
intensitatea lor poate fi diferit, variaz. De exemplu: n perioada de cretere. n
convalescen, anabolismul este mai intens; la btrnee, n cursul unor eforturi mari
predomin catabolismul.
Metabolismul intermediar
Definiie:

totalitatea reaciilor chimice la care particip produii absorbii la nivelul

tubului digestiv, reacii ce realizeaz nglobarea lor n edificii macromoleculare ale

organismului sau degradarea acestora pn la forme excretabile.
Desfurarea acestor reacii se datoreaz enzimelor care au rol de biocatalizatori.
23

n celul, sinteza i degradarea diferitelor substane chimice se realizeaz printr-o serie

de reacii enzimatice succesive numite ci metabolice. Produii intermediari sunt numii
metabolii. n organism cile metabolice se desfoar simultan i sunt corelate ntre ele.

Metabolismul intermediar al proteinelor

n organism are loc un permanent transfer proteic intertisular. Proteinele organismului

provin din alimente de origine animal sau vegetal.
Cantitatea minim de proteine necesar organismului este de aproximativ 30g/zi.
Aceast cantitate este compatibil cu viaa, dar nu constituie o alimentaie raional i, n
consecin, rezistena organismului scade. Cnd consumul de proteine este inadecvat, ficatul
nu poate sintetiza suficiente proteine plasmatice pentru meninerea balanei ntre fluide i
esuturi, favoriznd apariia edemelor.
Cantitatea optim de proteine este de 30-60g/zi pentru un adult (aproximativ 1g/kg
corp), reprezentnd 10-12% din valoarea caloric a raiei alimentare. n perioada de cretere la
copii i sugari, n sarcin i alptare, necesarul este de 1,5 2,5g/kg corp/zi.
Aportul de proteine n alimentaie este necesar zilnic deoarece proteinele ingerate chiar
n cantiti mari nu se depoziteaz n organism ca glucidele i lipidele pentru a fi utilizate n
momentul cnd hrana nu conine proteine, ci sunt degradate i eliminate. Proteinele
organismului sunt ntr-o continu transformare i rennoire. Ele au o durat de via relativ
scurt (2-10 sptmni). Pe msur ce se distrug n organism, n aceeai msur se
resintetizeaz din AA.
Valoarea biologic a unei proteine alimentare depinde de compoziia acesteia n
aminoacizi. Valoarea este cu att mai mare cu ct numrul de aminoacizi este mai mare, mai
variat i mai apropiat de compoziia proteinelor proprii organismului. Proteinele vegetale au
valoare biologic sczut, cele de origine animal au valoare biologic ridicat.
Din alimentaie nu trebuie s lipseasc aminoacizii eseniali. Proteinele animale
conin aminoacizi eseniali, cele vegetale nu conin sau au coninut sczut de AA eseniali.

24

Cnd unul dintre AA eseniali lipsete, sinteza proteinelor n componena crora intr
aceti AA nu mai are loc, iar ceilali AA sunt dezaminai i degradai. Astfel bilanul azotat
devine negativ.
Valoarea biologic a unei proteine depinde i de digestibilitatea ei; proteinele din
plante, fiind protejate de un nveli de celuloz, sunt mai greu digestibile.

25

Digestia i absorbia proteinelor

n tubul digestiv, proteinele nu pot fi absorbite ca atare i de aceea sunt supuse aciunii
unor enzime numite peptidaze sau proteaze, care le scindeaz pn la aminoacizi.
Peptidazele se mpart n:
-

endopeptidaze capabile s scindeze legturile peptidice situate n mijlocul unui lan

polipeptidic;

exopeptidaze scindeaz legturile peptidice situate la capetele unui lan polipeptidic.

Peptidazele digestive sunt elaborate sub form inactiv n scopul de a proteja celulele

i canalele secretoare de aciunea lor proteolitic. Aceti precursori ai proteinelor devin activi
n lumenul tubului digestiv prin hidroliza unor legturi peptidice care fie c detaeaz anumite
peptide sau aminoacizi, fie c modific plierea lanului polipeptidic, demascnd centrul activ
al enzimei.
Digestia proteinelor alimentare ncepe n stomac. Principala enzim proteolitic
gastric este pepsina.
Pepsina este secretat sub form inactiv (pepsinogen). Activarea are loc sub aciunea
HCl din sucul gastric. Acioneaz optim la pH 1-2.
Gastricsina se formeaz alturi de pepsin n cursul activrii pepsinogenului. Are
aciune optim la pH=3. La sugari enzima este predominant, deoarece la acetia sucul
gastic este mai puin acid.
Labfermentul este prezent numai n sucul gastric al sugarului avnd drept funcie
coagularea laptelui, prin care se ntrzie evacuarea coninutului stomacal.
Din stomac, digestia proteinelor se continu in intestinul subire sub aciunea
combinat a enzimelor proteolitice pancreatice i intestinale.
Enzimele intestinale nu sunt libere n lumenul intestinal, ele gsindu-se la nivelul
marginii n perie a enterocitelor.
Enzimele pancreatice (tripsina, chimotripsina, elastaza, carboxipeptidaza) acioneaz
asupa proteinelor neatacate de pepsina gastric ct i asupra produilor de digestie ale
acesteia. Sub aciunea combinat a proteazelor pancreatice rezult di- sau oligopeptide.
Tripsina rezult din tripsinogen, care este activat de enterokinaz; are pH optim 7-8.
Chimotripsina este secretat sub form de chimotripsinogen i activat de tripsin.
26

 Elastaza secretat ca proelastaz i activat n lumenul intestinal de tripsin.

Carboxipeptidaza secretat sub form de procarboxipeptidaz, este activat de tripsin.
Asupra di- i oligopeptidelor acioneaz aminopeptidaza i dipeptidazele intestinale
care le transform n aminoacizi.
Aminopeptidaza exopeptidaz produs de celulele mucoasei intestinale;
Dipeptidazele actioneaz asupra dipeptidelor.
AA eliberai prin hidroliza proteinelor traverseaz membrana intestinal i pe calea
venei porte ajung la ficat. O parte rmn aici, iar restul sunt distribuii prin sngele circulant la
celelalte esuturi.
Absorbia AA prin mucoasa intestinal se face prin difuzie pasiv, dar n cea mai mare
msur este un transport intermediat de proteinele transportoare.
La ficat AA pot fi utilizai pentru sinteza de proteine proprii ficatului i proteinelor
plasmatice, degradai sau transformai n ali compui. O parte din AA (1/10) trec n snge
constituind aminoacidemia, iar o mic parte sunt eliminai prin urin (800mg/zi).
Concentraia AA circulani este meninut constant prin schimburile de AA dintre
diferite esuturi. Astfel, muchiul genereaz peste 50% din ntreaga rezerv de AA liberi, n
timp ce ficatul, prin capacitatea de sintez a ureei este principalul esut n care are loc
degradarea aminoacizilor. Cele dou esuturi au rol major n meninerea concentraiei AA
circulani.
Din muchi, AA liberi, n special alanina i glutamina, sunt eliberai n circulaie;
alanina, care este principalul transportor de azot, este captat de ficat, iar glutamina este
preluat de intestin i rinichi i transformat n principal n alanin. Glutamina preluat de
rinichi este i principala surs de amoniac ce se excret pe aceast cale.
Rinichiul asigur n bun parte necesarul de serin pentru esuturi, inclusiv pentru ficat
i muchi. AA ramificai, n principal valina, este eliberat din muchi i preluat de creier.
Alanina este principalul AA glucogenic. Ficatul are o capacitate apreciabil de sintez
a glucozei (gluconeogenez) din alanin.

27

Metabolismul aminoacizilor

Biosinteza AA
Digestia proteinelor nu asigur ntreaga cantitate de AA necesar organismului. Astfel,
proporia de AA trebuie reechilibrat prin sintez. Organismul uman nu poate realiza acest
lucru deoarece nu poate sintetiza toi cei 20 de AA, nedispunnd de unele enzime necesare.
De exemplu, aminoacizii aromatici nu pot fi sintetizai, iar arginina poate fi sintetizat n
ciclul ureei, dar nu n cantiti suficiente. Totui, un numr de 12 AA neeseniali pot fi
sintetizai din intermediari metabolici, iar 3 AA (Cistein, Tirozin, Hidroxilizin) se
sintetizeaz din AA eseniali.
n biosinteza AA un rol important l au glutamat-dehidrogenaza, glutamin-sintetaza i
transaminazele, care prin aciunea lor combinat transform amoniacul anorganic n grupare
amino din AA.
Se poate vorbi despre trei ci principale de sintez a aminoacizilor:
1. Aminarea direct a cetoacizilor sau a acizilor organici nesaturai:

cetoacid

amoniu

ap

aminoacid

2. Transaminarea ntre aminoacizi i -cetoacizi: transferul gruprii amino de la un

aminoacid la un cetoacid, cu obinerea unui nou aminoacid i a unui nou cetoacid. n
acest proces sunt implicate enzimele numite transaminaze sau aminotransferaze.

cetoacid 1

aminoacid1

cetoacid 2 aminoacid 2

3. Transformarea enzimatic a diferiilor aminoacizi: treonina se transform n glicocol,

n prezena enzimei numit glicinogenaz
Reglarea biosintezei aminoacizilor
I. Feed - back (rspuns invers): aminoacidul sintetizat acioneaz ca inhibitor asupra
uneia dintre primele reacii cu care ncepe secvena n care el se formeaz;
II. Reglarea sintezei enzimelor care catalizeaz formarea aminocidului.
28

Catabolismul AA

AA nu pot fi stocai n organism. Surplusul de AA care depete necesarul pentru

sinteza de proteine i alte biomolecule, este supus degradrii.
Catabolismul gruprii amino
Animalele superioare i omul excret azotul proteic sub form de uree, compus solubil
n ap i netoxic. Prin catabolizarea AA gruparea alfa-amino eliberat sub form de ion NH 4 +
este convertit n uree, iar scheletul de C rmas este transformat n acetil CoA, piruvat sau alt
intermediar din ciclul acizilor tricarboxilici, utilizai ca surse de energie i pentru sinteza de
acizi grai, corpi cetonici, glucoz.
ndeprtarea gruprii alfa-amino se realizeaz prin 2 procese:
-

transaminarea, n care gruprile amino de la diferii AA sunt colectate sub form de

glutamat

dezaminarea oxidativ a glutamatului, prin care se elibereaz NH 4 +, convertit apoi n

uree.
Transaminarea const n transferul gruprii amino de la un AA la un cetoacid fr

formarea amoniacului liber; AA devine cetoacid, iar cetoacidul devine AA.

cetoacid 1

aminoacid1

cetoacid 2 aminoacid 2

Transaminarea este catalizat de enzime numite aminotransferaze, cele mai importante

fiind: aspartat transaminaza (AST sau TGO) i alanin transaminaza (ALT sau TGP). Aceste
transaminaze sunt eliberate n snge n urma lezrii esuturilor sau prin moartea celulelor. n
consecin dozarea activitii lor n plasm este utilizat n diagnosticul bolilor de inim i
ficat, cum ar fi infarctul miocardic i hepatita.
Prin transaminare se acumuleaz gruprile amino de la majoritatea AA pe acidul
glutamic care prin dezaminare va elibera NH 4 + i acidul alfa-cetoglutaric necesar unui nou
proces de transaminare.

29

Dezaminarea oxidativ pierderea gruprii amino sub form de amoniac cu formarea

unui cetoacid. Reacia este catalizat de aminoacidoxidaze, active n ficat sau rinichi.
n acest proces AA este dehidrogenat de ctre o flavoprotein la iminoacid, care apoi,
n prezena apei, pierde amoniacul i trece n cetoacid.
Pe lng amoniacul format prin transaminare dezaminare, cantiti apreciabile de
amoniac se formeaz sub aciunea bacteriilor intestinale, fie din proteinele alimentare, fie din
ureea prezent n fluidele secretate n tractul gastro-intestinal.

Decarboxilarea (eliminarea gruprii carboxil) este o alt modalitate de

catabolizare a AA, n urma creia se obin amine biogene: serotonina (necesar
proceselor nervoase superioare), histamina i tiamina (cu rol vasomotor).

30

Metabolismul amoniacului
Amoniacul produs constant n esuturi este continuu transformat n glutamat,
glutamin i uree, nct sngele care prsete ficatul este practic lipsit de amoniac (1020g%). Acest lucru este esenial deoarece amoniacul este toxic pentru SNC. n ficat, calea
principal de ndeprtare a amoniacului este formarea ureei. Glutamina se formeaz n creier
i pe seama amoniacului din sngele arterial.
!!! Calea principal de ndeprtare a amoniacului din organism este convertirea
acestuia n uree.

Ureogeneza
Un adult ce efectueaz o activitate moderat consum zilnic 300g glucide, 100g lipide
i 100g proteine i excret 16,5g azot; 95% este eliminat la nivelul rinichiului, iar 5% prin
materiile fecale.
Calea major de eliminare a azotului la om este ureea. Aceasta este sintetizat n
ficat, trecut n snge i filtrat la rinichi. n caz de boli ale ficatului, n celula hepatic uzat,
nu se mai poate realiza aceast transformare, concentraia amoniacului n snge crete i
survine moartea. n ciroza hepatic naintat sngele nu mai trece prin ficat i se produce
iari o cretere a amoniacului sanguin.
n ureogenez are loc o succesiune de reacii enzimatice sub forma unui ciclu la care
iau parte o serie de substane: ornitina, citrulina, arginina, acidul aspartic, cu un consum
important de energie furnizat de ATP.
Etape:
-

transformarea ornitinei n citrulin, prin ncorporarea n molecula ornitinei a unei

molecule de amoniac i una de CO 2 ;

transformarea citrulinei n arginin prin ncorporarea unei molecule de amoniac;

scindarea moleculei de arginin de ctre arginaz, ntr-o molecul de uree i una de

ornitin.
Ureea trece n circulaie i este eliminat prin rinichi, iar ornitina reia ciclul de formare

a ureei.

ATP

Ornitina + NH 3 + CO 2 citrulin + NH 3 Arginin + H 2 O Ornitin + Uree

31

Ureea format la nivelul ficatului trece n snge, de unde este eliminat la nivelul
rinichiului.
Uremia (concentraia ureei n snge) = 0,20 0,40 g % 0
Dozarea ureei n snge prezint o mare nsemntate pentru stabilirea funciei de
detoxifiere a ficatului i a funciei de epurare a rinichiului.
Astfel, n insuficiena hepatic cantitatea de uree n snge este normal sau chiar
sczut, n timp ce cantitatea de amoniac din snge crete.
n insuficiena renal crete uremia (cantitatea de uree din snge).
Transformarea amoniacului n glutamin este cea de-a doua cale de detoxifiere a
organismului i se produce prin combinarea unei molecule de amoniac cu o molecul de acid
glutamic n prezena ATP. Reacia are loc la nivelul ficatului, rinichiului, n sistemul nervos i
n esutul muscular.
Glutamina este o form de depozitare netoxic a amoniacului n organism. Din
glutamin, amoniacul este utilizat n diferite procese metabolice (sinteza bazelor purinice,
sinteza glucozaminei).

Intoxicaia cu amoniac se manifest prin tremurturi ale membrelor, dificulti de

vorbire, tulburri de vorbire, iar n cazuri severe, coma i moartea. Simptomele se instaleaz
atunci cnd nivelurile hepatice i cerebrale de amoniac sunt crescute. Intoxicaia cu amoniac
este considerat factor important n etiologia comei hepatice, motiv pentru care tratamentul, n
asemenea situaii, este orientat spre scderea amoniacului sanguin.

32

Sinteza proteinelor
1. Transcripia copierea informaiei genetice din ADN n ARNm cu ajutorul unei enzime
numit ARN-polimeraz.
2. Translaia

o secven de nucleotide din ARNm este transformat ntr-o secven de aminoacizi n

moleculele proteice

are loc activarea aminoacizilor din citoplasm prin legarea lor de ATP (adenozintrifosfat donator de energie) sub influena enzimelor numite aminoacil-sintetaze (AS).
AA + ATP AA ~ AMP + P ~ P

aminoacizii activai sunt transferai la ARNt. ARNt transport aminoacizii n ribozomi.

AA ~ AMP + ARNt AA ~ ARNt + AMP

aminoacizii se unesc ntre ei prin legturi peptidice cu ajutorul enzimelor numite

peptidpolimeraze (PP) rezultnd catene polipeptidice, iar moleculele de ARNt sunt puse n
libertate i refolosite.
AA 1 ~ ARNt 1 + AA 2 ~ ARNt 2 AA 1 ~ AA 2 + ARNt 1 +ARNt 2

Catabolismul proteinelor
Proteinele din organism sunt nlocuite, pe msura degradrii lor. Sunt hidrolizate pn
la stadiul de aminoacizi, care mai departe vor fi degradai pe cile enumerate mai sus. n cazul
proteinelor complexe, trebuie s fie degradate i componentele prostetice, pe cile specifice
lor.

33

Metabolismul intermediar al nucleoproteinelor

Din catabolismul bazelor azotate purinice rezult acidul uric, proces numit
uricogenez. Are loc n ficat, rinichi, sub influena unor enzime specifice (dezaminaze,
oxidaze).
Acidul uric se gsete n snge ntr-o anumit concentraie (3-5g % 0 ).
Creterea cantitii de acid uric i scderea eliminrii acestui produs prin urin poate
duce la tulburri, cum ar fi:
-

Guta boal genetic n care acidul uric cristalizeaz formnd sruri, urai, ce se depun la
nivelul articulaiilor determinnd crize dureroase.

Insuficien renal cu apariia de nisip la rinichi (litiaz renal).

Hiperuricemia poate fi cauzat de un consum exagerat de carne sau de o tulburare

genetic n sinteza ribonucleoproteinelor.

Metabolismul intermediar al cromoproteinelor (hemoglobina)

Degradarea Hb (catabolismul) are loc la nivelul ficatului, splinei, rezultnd bilirubina
(pigment biliar galben, liposolubil) i porfirine (compui care se regsesc att n snge ct i
n urin; sunt o parte integrant a anumitor proteine din organism; n aceast categorie se
ncadreaz hemoglobina (celulele roii), mioglobina, i alte enzime specifice. Prin analiza
unei mostre de snge se determin numrul de porfirine din snge. Acest tip de analiz este
util n diagnosticul porfiriilor (boli metabolice cauzate de un deficit enzimatic in biosinteza
hemului) i al unor intoxicaii care altereaz sinteza hemului (porfirinele sunt precursori ai
hemului, iar hemul intra n compoziia hemoglobinei eritrocitare).
Sursa principal de bilirubin este hemoglobina hematiilor mbtrnite.
Bilirubina ajunge prin bil n intestin. Cea mai mare parte din bil se reabsoarbe i
ajunge iar n ficat i de aici n circulaie, iar o mic parte ajunge n intestinul gros unde
formeaz pigmeni (stercobilina din materiile fecale).

34

Bilirubina din circulaie ajunge i la nivelul rinichilor apoi n urin (urobilina

pigmentul din urin).
n snge, bilirubina se fixeaz pe albumin formnd fracia plasmatic a bilirubinei
cunoscut sub denumirea de bilirubin indirect sau neconjugat, liposolubil.
Prin fixarea pe albuminele serice bilirubina este reinut n lumenul vaselor i
transportat la ficat. Aici este preluat de pe albumin de ctre celulele hepatice i se conjug
cu acidul glucuronic (bilirubina direct sau conjugat), hidrosolubil. Acest fapt favorizeaz
eliminarea ei prin bil i meninerea ei n soluie pe cile biliare intra i extrahepatice.
Acesta este circuitul hepato-entero-hepatic.
Creterea pigmenilor biliari n urin are loc n cazul unor afeciuni hepatice.

Metabolismul creatinei i creatininei

Creatina se formeaz n organism, la nivelul ficatului, pancreasului, a parenchimului
renal din metabolizarea unor AA ca glicin, metionin, arginin. Creatina este depus n
esutul muscular i nervos. n muchiul scheletic, creatina se afl combinat cu acidul
fosforic, sub form de fosfocreatin, substan care furnizeaz energia necesar refacerii ATP
pentru susinerea contraciei musculare. Circa 2% din cantitatea de creatin este transformat
zilnic n creatinin printr-o reacie de deshidratare. Creatinina se elimin prin urin
(aproximativ 1,5g/24h).
Concentraia creatininei n snge 0,6 1,2mg%.
Reglarea metabolismului proteic se face prin mecanism neuro-umoral. Simpaticul
stimuleaz catabolismul, iar parasimpaticul stimuleaz anabolismul. Somatotropul, insulina i
hormonii estrogeni au rol anabolic. Glucocorticoizii i hormonii tiroidieni au rol catabolic. Un
rol important au i mecanismele genetice de reglare prin feed-back a biosintezei proteice.
Proteinemia reprezint totalitatea holoproteinelor din snge, cu valori cuprinse ntre
65 85g% 0 .
Creterea cantitii de proteine se numete hiperproteinemie, iar scderea
hipoproteinemie.
35