Digitally signed by

Biblioteca UTM
Reason: I attest to the
accuracy and integrity of
this document

Universitatea Tehnic a Moldovei

Facultatea Tehnologie i Management n Industria
Alimentar
Catedra Tehnologia conservrii

Chimia Produselor Alimentare

Ciclu de prelegeri
Partea II

Chiinu
U.T.M.
2008

Ciclul de prelegeri a disciplinei Chimia produselor alimentare

este destinat studenilor specialitilor: 541.2 - Tehnologia produselor
alimentare, 541.1 - Tehnologia i managementul alimentaiei publice
i 552.2 - Biotehnologii industriale a Facultii Tehnologie i
Management n Industria Alimentar. Materialele prelegerilor sunt
selectate i expuse n conformitate cu programul de nvmnt al
specialitii 541.2 - Tehnologia produselor alimentare.
n scopul elucidrii mai detaliate a unor probleme complexe
referitor la proprietile funcionale ale substanelor chimice n
compoziii alimentare, n materialele prelegerilor sunt incluse
suplimentar unele informaii din disciplinele biochimia, chimia fizic,
microbiologia i tehnologia alimentar. De asemenea, prelegerile
propuse conin informaii despre modificrile compuilor chimici ai
alimentelor n fluxul de producie i la pstrare, caracteristici fizicochimice, indicii proprietilor senzoriale ai produselor alimentare.
Partea a doua a ciclului de prelegeri include trei teme din
programul de nvmnt. n continuare va fi publicat i partea a treia a
prelegerilor Chimia produselor alimentare, care va cuprinde
urmtoarele dou teme.
Ciclul de prelegeri se adreseaz studenilor cu forma de
nvmnt la zi i cu frecven redus.
Autori: prof. univ. dr. habilitat P. Tatarov
dr. conf. univ. L. Sandulachi
Redactor responsabil : prof. univ. dr. habilitat P. Tatarov
Recenzent: conf. univ. Grigore Mustea
Redactor: Irina Enache
____________________________________________________

Bun tipar 26.11.2008

Formularul hrtiei 60x84 1/16
Hrtie ofset.
Tipar RISO
Tirajul 250 ex.
Coli de tipar 8,0
Comanda nr. 116
U.T.M., 2004, Chiinu, bd. tefan cel Mare i Sfnt, 168
Secia Redactare i Editare a U.T.M.
2068, Chiinu, str. Studenilor, 9/9
U.T.M., 2008

Prefa
Chimia alimentar este o ramur a tiinelor chimice de
valoare fundamental i aplicativ. Obiectivele i coninutul
chimiei produselor alimentare sunt specificate n funcie de aria
aplicrii n diferite ramuri cu diverse particulariti: n nutriie,
toxicologie, chemometrie, farmaceutic, agricultur, biotehnologie
i tehnologie chimic.
Coninutul i obiectivele principale ale disciplinei chimia
produselor alimentare, cu particularitile aplicrii n tehnologia
alimentar sunt:
-

compoziia chimic a alimentelor, semifabricatelor i a

materiilor prime;
substane biologic active, aditivi alimentari, substane
strine n alimente;
proprietile funcionale a compuilor chimici i influena
lor asupra valorii nutritive i calitii senzoriale a
alimentelor;
modificrile compuilor chimici ai alimentelor n fluxul de
producie, n timpul pstrrii produselor finite.

Tematica disciplinei chimia produselor alimentar include

fenomene de interaciune ntre diveri compui chimici n
compoziii alimentare, principii i metode de analiz a alimentelor.
Chimia alimentar este o tiin n continu dezvoltare.
Realizrile tiinifice ale chimiei alimentare tot mai larg ptrund n
tehnologia i ingineria alimentar. Chimia alimentar are un rol
determinat fa de obiectivele tehnologiei alimentare, inclusiv
biotehnologiile utilizate n industria alimentar.

Tema 4. PROPRIETILE FIZICO CHIMICE I

FUNCIONALE ALE PROTEINELOR
Proteinele incluse n clasa macronutrimenilor sunt
substane chimice de baz ale produselor alimentare. Cele mai
importante surse de proteine n alimentaia omului prezint
produsele din carne, pete, produsele lactate, produsele din cereale
i legume. Proteinele sunt compui naturali sau sintetici, cu
structur macromolecular. n procesul de hidroliz ei se
transform n aminoacizi. Dup caracteristicile sale fizicochimice i polifuncionale, proteinele determin calitatea nutritiv
i proprietile senzoriale ale produselor alimentare.
4.1. Aminoacizii
Proteinele i peptidele reprezint una din cele mai
importante clase de polimeri i biopolimeri naturali. Ele sunt
constituite din aproximativ 20 25 de resturi de aminoacizi cu
catene liniare i ciclice. Legturile specifice ale structurii primare
a macromoleculelor de proteine sunt de tipul peptidic reprezentate
prin:
- CO NH -

n macromoleculele proteinelor se conin i alte tipuri de

legturi: covalente, esterice, tioesterice, puni disulfidice i legturi
de hidrogen. Proteinele de origine animal i vegetal manifest
diferite proprieti, avnd rol structural, funcional sau catalitic.
Aminoacizii sunt compui chimici monomoleculari
bifuncionali, cu
proprieti amfotere. Formula general a
aminoacizilor naturali de tip alfa () poate fi prezentat astfel:
R - CH - COOH
NH2

unde R este un radical organic.

4

Prezena n moleculele aminoacizilor a celor dou grupe

funcionale - COOH i - NH2 , determin caracterul acid i bazic,
n funcie de valoarea pH a mediului :
H3N+ R COOH

forma cation
pH 1,0

H3N+ R COO

forma amfion
pH 7,0

H2N R COO

forma anion
pH 11,0

Aminoacizii n stare solid se afl sub form de amfion. n

stare solubil, n funcie de valoarea pH-ului, aminoacizii pot fi
sub form de anioni (pH 10,0...11,0) sau de cationi (pH 1,0...2,0).
Exist o valoare intermediar a pH ului la care concentraia
anionilor i cationilor devine egal i predomin forma amfin sau
bipolar.
Proprietile fizico-chimice i funcionale ale aminoacizilor
liberi depind de natura radicalului organic R. Aminoacizii n
funcie de polaritatea radicalilor organici se divizeaz n:
-

aminoacizi cu radicali nepolari (hidrofobi);

aminoacizi cu radicali polari neutri (ne ncrcai);
aminoacizi cu radicali polari i sarcini pozitive;
aminoacizi cu radicali polari i sarcini negative.

Clasificarea aminoacizilor dup polaritatea radicalilor

organici permite identificarea nu numai a activitii chimice a
radicalul R, dar i a proprietilor fizico-chimice a
macromoleculelor proteice.

Tabelul 4.1. Aminoacizi cu radicali nepolari (hidrofobi )

Denumirea
aminoacidului

Prezentarea
conform
IUPAC

Structura radicalilor
(R) nepolari

Valoarea
pH

COO

CH
N + H3

Alanina

Ala

Valina

Val

6.02

CH3
CH3

CH

CH3

Leucina

Leu

Izoleucina

Ile

Prolina

Pro

CH3
CH3
CH3

5.97

CH

CH 2

CH2

CH
CH3

5.98

6.02

H2C
H2C
H2C

Fenilalanina

Phe

Triptofan

Trp

CH

6.30

CH2

5.48

NH

CH2

N CH

5.88

Metionina

Met

CH3

CH2

CH2

5.06

Proprietile specifice ale aminoacizilor cu radicali nepolari

(R) (hidrofobi) sunt apreciate prin solubilitatea redus n ap. Din
numrul total al aminoacizilor nepolari - alanina manifest cel mai
mic grad de activitate hidrofob.
Aminoacizii care conin radicali polari neutri sau radicali
polari cu sarcini, manifest solubilitate mai mare comparativ cu
aminoacizii nepolari, datorit faptului c gruprile lor polare, prin
legturi de hidrogen i interaciuni de tipul dipol - dipol, se
hidrateaz.
Tabelul 4.2. Aminoacizi cu radicali polari i sarcini negative
Denumirea
aminoacidului

Prezentarea
conform
IUPAC

Acid a s p a r t i c

Asn

Acid g l u t a m i c

Glu

Structura radicalilor
polari (R )
cu sarcin negativ
CH2

OOC

CH 2 CH 2

OOC

Valoarea
pH
2,98
3,22

Tabelul 4.3. Aminoacizi cu radicali polari neutri (nencrcai )

Denumirea
aminoacidului

Prezentarea
conform
IUPAC

Structura radicalilor
polari (R ) neutri

CH

Valoarea
pH

COO

N+ H3

Glicina

Gly

Serina

Ser

Treonina

3
H

Thr

HO

CH2

5,68

CH2

CH

5,60

OH

5,97

Tabel 4.3. (continuare)

1

Cisteina

Cys

Tirozina

Tyr

Asparagina

Glutamina

3
HS

5,02
CH2

HO

5,41

H2 N

5,67

CH 2

H 2N

Asn

Gln

CH2

( CH2 )

5,70

Tabelul 4.4 Aminoacizi cu radicali polari i sarcini pozitive

Denumirea
aminoacidului

Prezentarea
conform
IUPAC

Structura
radicalilor Valoarea
polari (R) cu sarcin p H
pozitiv

CH

COO

N+ H3

Lizina

Lys

Arginina

Arg

Histidina

HIS

H 2N

( CH2 )3

H2N C

NH

CH2
( CH2 )

NH

CH2

N
H

9,74
10,76
7,59

n funcie de valoarea biologic, aminoacizii sunt clasificai

n aminoacizi eseniali i aminoacizi neeseniali.
8

Aminoacizi eseniali nu pot fi sintetizai de organismul

uman, prin reacii biochimice, ei pot fi formai numai n plante i
n unele specii de microorganisme. Prezena lor n regnul animal
se datoreaz hranei vegetale. Lipsa aminoacizilor eseniali n
alimentaia omului i a animalelor provoac dereglri metabolice
similare bolilor de carene.
Tabelul 4.5 Lista aminoacizilor eseniali
Denumirea
aminoacidului

Fenilalanina

Prezentar
ea
conform
IUPAC

Structura chimic a
aminoacidului

Phe

CH2 CH

COOH

NH2

Histidina

HIS

CH2

CH
NH2

N
H

Leucina

CH3

Leu

Izoleucina

Ile

Treonina

Thr

Metionina

Met

Lizina

Lys

COOH

CH3

CH 2 CH COOH

CH

NH2

CH3 CH2

CH

CH COOH

CH3 NH2
CH 2 CH
OH
CH 3 S

CH

COOH

NH 2

CH2 CH2

CH

COOH

NH2

H2N

( CH2 )3 CH2 CH COOH

NH2

Tabelul 4.5. (continuare)

Triptofan

Trp

CH2

N CH

COOH

CH
NH2

C i s t e i n a,
(inlocuibil )

Cys

Tirozina
(inlocuibil)

Tyr

HS

CH2

CH

COOH

NH2

HO

CH2 CH

COOH

NH2

Aminoacizii eseniali sunt: valina, leucina, izoleucina,

fenilalanina, treonina, metioninalizina i triptofanul.
Cisteina i tirozina prezint aminoacizi eseniali
nlocuibili. Evaluarea calitii nutriionale a proteinelor se
efectueaz n baza coninutului sumar al aminoacizilor cu sulf
(metionina + cisteina) i aromatici (fenilalanina + tirozina).
Aminoacizi neeseniali sunt aminoacizi care pot fi
sintetizai de organismul uman i animal. Aceast categorie
include: alanina, acidul asparic, acidul glutamic, serina,
arginina, prolina . a.
n prezent un numr de aminoacizi eseniali i neeseniali
(metionina, lizina, acizii glutamic, aspartic) se obin prin sinteza
chimic sau biochimic n ntreprinderile specializate. Ei se
utilizeaz n industria alimentar i farmaceutic pentru fabricarea
alimentelor mbogite cu aminoacizi eseniali i pentru obinerea
preparatelor farmaceutice.

10

Tabelul 4.6
Coninutul aminoacizilor eseniali n
structura unor proteine (n % )

12,3

8,8

9,9

Izoleucin

6,2

6,6

4,7

Metionina

3,5

2,8

2,3

2,3

2,8

Cisteina

3,5

0,34

3,4

5,5

2,3

1,8

Treonina

4,9

5,2

5,1

4,6

5,5

8,2

9,1

6,4

0,6

8,1

Fenilalanina

4,4

2,5

4,7

Tirozina

6,3

3,8

10

3,1

Triptofan

1,7

2,2

1,5

0,9

2,2

Lizina

grului

musculara
omului

de ou

din zerul
laptelui

Cazeina

Leucin

Aminoacizi
eseniali

Protein etalon

Proteinele

4.2 Peptide
Substanele naturale sau sintetice construite dint-un numr
relativ mic de aminoacizi se numesc peptide. Ele sunt compui
intermediari ntre aminoacizi i proteine, avnd n vedere masa
molecular. Peptidele care conin n molecula sa resturi de
aminoacizi n numr de di, tri, tetra pn la zece se numesc
oligopeptide.
Polipeptidele prezint compui de condensare a unui numr
superior de aminoacizi (100), cu masa molecular pn la 10000.
Structura moleculei de tripeptid n mod general se prezint astfel:
11

R1
H 2N

CH

CO

NH

CO

CH

NH

CH

COOH

R2

unde R, R1 i R2 sunt radicalii organici ai aminoacizilor.

De exemplu, tripeptida - glutation, format din resturi de
glicin, cistein i acid glutamic, datorit proprietilor sale de a
trece reversibil din form redus (G-SH) n form oxidat (G-S-SG), joac un rol important n reaciile de oxidoreducere:
NH2
HOOC

CH

CH2

CO

NH

CH

COOH

CH2

NH

CO

CH2

CH2

SH

Glutation, forma redus

Componentul activ al glutationului este restul al
aminoacidului cisteina, care conine n form redus gruparea
sulfhidril (-SH). n urma degajrii hidrogenului pe cale
neenzimatic, sau pe calea enzimatic, catalizat de
glutationreductaz, glutationul se transform n form oxidat cu
formarea legturii covalente disulfidice ( - S - S - ):
2H
G

SH

+2H

Unele peptide naturale cu activitate biologic sunt incluse

n clasa antibioticilor. De exemplu, grammiidina S, separat din
celule Bacillus brevis, manifest activitate biologic de antibiotici.
n industria alimentar se utilizeaz aspartamul. Aceast
substan, format din acidul L-aspartic i eter metilat a
fenilalaninei, a fost sintetizat prin metoda ingineriei genetice.
Aspartamul are grad de gust dulce de sute de ori mai

12

puternic
HOOC

CH2

comparativ
CH

CO

cu
NH CH
CO

NH 2

gustul

dulce

al

zaharozei.

CH2
OCH3

Aspartam

Aspartamul se folosete ca edulcorant al unor produse

alimentare. In organismul uman aspartamul se descompune uor n
doi aminiacizi liberi.
Peptidele sunt solubile n ap. Prin interaciuni cu acizi i
baze se obin sruri solubile. Unele peptide, n prezena
electroliilor la nclzire sau sub aciunea enzimelor, pot precipita.
O caracteristic de baz a peptidelor este capacitatea lor de
a hidroliza. n urma hidrolizei se descompun legturile peptidice
cu formare a unor compui intermediari care au grad de
policondensare mai mic dect cel al peptidelor iniiale. De
menionat c peptidele se descompun complet pn la formarea aminoacizilor liberi.
4.3 Proteinele
Macromoleculele de proteine sunt formate din resturi de
aminoacizi (mai multe de 90), care au masa molecular mai mare
de 50000. Proteinele manifest proprieti comune i specifice de
care depind multe funcii importante ale organismelor vii, a
materiilor prime, precum i a produselor alimentare.
Molecula de proteine conine catene polipeptidice lungi,
formate din resturi de aminoacizi unite ntre ele prin legturi
peptidice (- CO NH -). Proprietile chimice, fizico-chimice i
funcionale ale proteinelor depind de structura macromoleculelor:

13

b
CH 2

CH3
H2N

CH

CO

NH

CH

CO NH

CO

CH

CH2

CH

SH

OH

NH

CH

COOH

Fig. 4.1 Fragmentul catenei polipeptidice al moleculei de

protein, format din resturi de aminoacizi:
a cisteina, b alanina, c serina, d fenilalanina
Structura primar determin numrul de resturi de
aminoacizi n catena polipeptidic, care sunt aranjate consecutiv
prin intermediul legturilor peptidice. Macromoleculele sunt
formate din aminoacizii neeseniali i eseniali, cu radicali polari i
nepolari.
Structura secundar reprezint lungimea i forma a dou
lanuri polipeptidice, aranjate sub form de spiral, stabilizate prin
legturi de hidrogen. Catenele polipeptidice pot fi lungi sau foarte
lungi, cu fragmente rsucite sau pliate. Legturile de hidrogen
intramoleculare se stabilesc ntre gruprile carbonil (CO =) i
gruprile amino (NH2 -). Structura secundar este asigurat de
legturile de hidrogen i de alte tipuri de legturi slabe (Fig. 4.2 ).
Structura teriar reprezint modul de unire a mai multor
lanurilor polipeptidice cu formarea fibrelor sau particulelor
proteice. Aceste structuri complexe proteice sunt stabilizate prin
diferite legturi ntre resturile R ale aminoacizilor. Structura
teriar se realizeaz prin legturi covalente i prin mai multe
legturi relativ slabe (legturi de hidrogen, ionice, legturi
hidrofobe). Legturile slabe joac un rol deosebit n formarea
structurii teriare a proteinelor (Fig. 4.2).
14

Structura cuaternar este constituit din mai multe lanuri

polipeptidice care prezint combinaii de molecule cu diferit
structur primar, secundar i teriar, asociate ntre ele n nite
agregate macromoleculare policatenare. Lanurile acestei structuri
polimoleculare proteice sunt unite ntre ele prin multiple legturi
slabe necovalente, asigurnd stabilitatea macromoleculelor
policatenare.
NH

C=O
C

OH

HO

CH 2
N

OH

2
3

NH

O
C
O

+
NH 3

CH 3
CH

CH 3

CH 3

6
Fig. 4.2 Schema legturilor relativ slabe n formarea structurii
teriare a proteinelor
Legturi de hidrogen (1, 2, 3): 1 - legturi ntre gruprile
peptidice; 2 i 3 ntre gruprile polare;
Legturi
ionice
(electrostatice): 4 - ntre resturi de aminoacizi lizina, cu sarcin
pozitiv i acid aspartic, cu sarcin negativ, Legturi hidrofobe:
5 leucina i alanina, 6 - fenilalanina fenilalanina.
Structurile complexe proteice conin un numr extrem de
mare de legturi de hidrogen, legturi ionice i hidrofobe. Energia
15

separat a acestor legturi este mic comparativ cu energia

legturilor peptidice sau disulfidice. ns datorit numrului destul
de mare al legturilor, energia lor sumar asigur stabilitatea
macromoleculelor native. De menionat c legturile de hidrogen
i cele ionice particip i la formarea unor combinaii a
proteinelor cu ali compui organici. De exemplu, n urma
reaciilor enzimatice se formeaz complexe de tip substrat
enzim.
4.3.1

Clasificarea proteinelor

Exist mai multe metode de clasificare a proteinelor: dup

proprietile lor fizico-chimice, n funcie de solubilitate (solubile
i insolubile n ap) i n funcie de compoziia chimic.
n funcie de compoziie i proprietile chimice se cunosc
proteine simple, formate numai din resturi de aminoacizi i
proteine conjugate, care includ att componente proteice ct i
componente neproteice. Proteinele conjugate se numesc protide
(metaloproteide, glicoproteide, fosfoproteide, lipoproteide).
In general, proteinele produselor alimentare sunt extrem de
variabile n ceea ce privete structura primar, coninutul n
aminoacizi, proprietile fizico-chimice, funcionale i valoarea
nutritiv.
Proteinele produselor alimentare pot fi divizate n dou
grupe:
- Proteine de origine animal;
- Proteine de origine vegetal.
Dup proprietile funcionale proteinele se mpart n dou
grupe din punct de vedere al solubilitii - proteinele solubile i
proteinele insolubile.
Proteinele de origine animal
Proteinele solubile din snge: Hemoglobina (protein
colorat n rou), globuline i albumine.
16

Proteinele din muchi: miogenul, globulina X, stroma

muscular, mioglobina, miosina, actina . a.
Proteine insolubile de origine animal sunt proteine
fibroase, cu valoare nutritiv redus. Ele nu sunt hidrolizabile
enzimatic, ( colagenul, elastina, keratina, fibroina).
,
miozina

Proteinele miofibrilare

,
actina

( 55 . . 60 % )

tropomiozina

Proteinele musculare
( 80 . . .90 %)

Proteinele

mioalbumina,
mioglobulina,
mioglobina,

sarcoplasmatice
Proteinele
crnii

( 25 . . 30 % )

miogen
colagen,

reticulin,

Proteinele conjunctive
( scleroproteine 10 . .20% )

elastin,

fibroina,
keratina

Fig. 4.3. Proteine principale ale crnii

Proteinele din lapte sunt: cazeina (fosfoproteid),
lactoalbumina, lactoglobulina Cazeina este protein principal ale
laptelui. Structura chimic a cazeinei este specific i reprezint
complexe de macromolecule proteice agregate ntre ele prin puni
formate din resturi de acid fosforic i cationii de calciu.
O

R
molecula
de cazein

H2C O

Ca

OH

O P

OH

Ca

HO

CH2

puntea de fosfat de calciu

17

molecula
de cazein

Sunt cunoscute mai multe tipuri de cazeine: -cazein, cazein, -cazein.

Proteinele de origine vegetal sunt divizate n patru grupe, n
funcie de solubilitatea lor n diferite medii lichide.
Albumine proteine cu masa molecular relativ mic, sunt
solubile n ap i n soluii diluate de sruri;
Globuline - sunt solubile n soluii de NaCl, cu
concentraia 5,0 ... 10,0 %; De exemplu, proteina legumelina, din
mazre, soia i alte specii de legume.
Prolamine - sunt solubile n soluii de 60...80 % de alcool
etilic. Prolaminele sunt principalele proteine ale cerealelor. De
exemplu, proteina gliadina este partea component a glutenului
din gru. n porumb se conine proteina numit zeina, n orz
hordeina.
Glutelinamine - sunt solubile n soluii de alcool etilic i
NaOH de 0,1...0,2 % Glutelinaminele se conin n cereale. De
exemplu, glutenina mpreun cu gliadina formeaz glutenul i d
finurilor proprietatea de panificaie.
Tabelul 4.7. Coninutul n proteine al unor produse
alimentare
Denumirea
Coninutul
Denumirea
Coninutul
alimentului
n proteine, alimentului
n proteine,
%
%
Carne de porcin 11,0...15,0
Cartofi
2,0 ... 2,2
Carne de bovin

18,0....22,0

Carne de pasre
15,0....22,0
Pete refrigerat, 16,0 ... 21,5
congelat
Lapte
1,5 ... 4,5

18

Caise, Viine

0,7.. 0,9

Mere
Prune

0,3 ..0,5
0,7 ..0,9

Nut

19,0 .. 21,0

Tabelul 4.7 (continuare)

Lapte praf
25,0 .. 38,0
Brnzeturi

14,0 ...30,0

Floarea
soarelui
Fasole

19,0 .. 21,0

Ou

12,0 .. 13,0

Drojdii

45,0 .. 46,0

Produse
de 4,5 ... 8,5
panificaie
Mazre verde
3,5 ... 5,0

Ciuperci
deshidratate
Soia

36,0.. 45,0

Varz

1,8 .. 4,8

Fin de soia

50,0 ... 53,0

Morcov

1,2 .. 1,4

Tomate

0,5 .. 0,7

Concentrat de 70,0 .. 75,0

soia
Izolat din soia 95,0 .. 96,0

22,0 .. 25,0

35,0 .. 43,9

Calitatea proteinelor
Proteinele de origine animal i vegetal manifest diferit
valoare nutritiv. Calitatea biologic a proteinelor se apreciaz n
funcie de coninutul aminoacizilor eseniali.
Evaluarea calitii proteinelor se face cu ajutorul unor
metode standardizate i aprobate de Comitetul internaional FAO /
OMS.
Valoarea biologic a proteinelor are un rol deosebit n
aprecierea calitii produselor alimentare. Un indice de baz al
calitii se consider echilibrul aminoacizilor din structura
proteinelor, mai ales - coninutul de aminoacizi eseniali.
Cele mai importante i utilizate sisteme de referin pentru
aprecierea valorii proteinelor sunt:
Protein etalon sau standard (RP Reference Protein) este o
protein de nalt calitate nutriional, care are o compoziie
echilibrat n aminoacizi eseniali, asigurnd n cantiti mici o
19

activitate normal a organismului uman. n scopuri practice ca

etalon se folosesc proteinele din ou sau din lapte. Pentru un om
matur se folosete lista aminoacizilor propus de Comitetul
internaional FAO / OMS n funcie de proteina de etalon (Tabelul
4.8 ).
Tabelul 4.8. Lista aminoacizilor de etalon pentru
determinarea scorului chimic al aminoacizilor eseniali ai
proteinelor
Denumirea
aminoacidului
Izoleucin

Coninutul,
mg n 1,0g
de proteine
40

Denumirea
aminoacidului

Coninutul,
mg n 1,0g
de proteine
60

Leucin

70

Fenilalanin
+ Tirozin
Treonin

Lizin

55

Triptofan

10

Metionin
+ Cistein

35

Valin

50

Total:

40

360 mg de aminoacizi

Indicele chimic (CS Chemical Score) reprezint raportul

dintre coninutul fiecrui aminoacid esenial dintr-o protein
examinat fa de coninutul aceluiai aminoacid ntr-o cantitate
egal de protein etalon. Raportul se exprim procentual:
mg. AE la 100 g proteina test
CS =

mg. AE la 100 g proteina etalon

100
(4.1)

unde AE este aminoacid esenial, mg;

CS scorul chimic (indicele chimic), %.
Dac indicele chimic al unui aminoacid esenial este cel
mai mic, comparativ cu scorul (CS) aminoacizilor de etalon
20

(Tabelul 4.7) , el se numete primul aminoacid limitat. Valoarea

CS a aminoacidului limitat determin valoarea biologic i gradul
de disponibilitate al proteinei n ansamblu.
De exemplu, 1,0 g de protein testat a unui produs alimentar
conine (n mg): izoleucin 45; leucin 75; lizin 40;
metionin + cistein 25; fenilalanina + tirozina 70; treonin
38; triptofan 11; valin 50. Calculnd CS, obinem c primii
aminoacizi limitai sunt: metionin + cistein CS = 71 %; lizin
CS = 73 % i treonina cu CS = 95 %.
Indicele chimic difereniaz alimentele sub aspectul lor
proteic i al valorii lor nutritive. Proteinele de origine animal i
vegetal se deosebesc dup valoarea lor nutritiv. Compoziia
aminoacizilor proteinelor de origine animal este destul de
apropiat de compoziia aminoacizilor organismului uman.
Proteinele din carne, pete, lapte i ou conin toi aminoacizii
eseniali i conform calitii aparin clasei I. Proteinele vegetale se
caracterizeaz prin coninut inferior al unor aminoacizi eseniali, n
special coninutul n lizin, triptofan, treonina. Dup calitate ele
corespund clasei a III-a (Tabelul 4.9 ).
Tabelul 4.9. Clasificarea nutriional a proteinelor alimentare
Clasa

Caracteristica proteinelor

Exemple

proteinelor

biochimic

biologic

Conin toi
aminoacizii
eseniali n
proporii
apropiate de
cele necesare
organismului
omului

Au cea mai
mare eficien
n promovarea
creterii,
pe
care o pot
ntreine, chiar
cnd aportul
este mai redus.

Proteine de origine
animal:
ovovitelina,
ovoalbumina,
lactalbumina,
mioalbumina,
globulina, cazeina,
miozina, actina etc.

Clasa I

21

Tabelul 4.9. (continuare)

1
Clasa II

2
Conin toi
aminoacizii
eseniali, dar
nu
n
proporie
corespunzto
are,
1-3
gsindu-se n
cantiti mai
reduse

Clasa III

Absena 1-2
aminoacizi
eseniali
(triptofan,
treonina,
lizin)
d
dezechilibru
pronunat

Pentru
ntreinerea
creterii
sunt
necesare
cantiti
aproape
de
dou ori mai
mari i adaosul
ponderal este
mic, dar la adult
pot
menine
bilanul azotat

Proteine vegetale:
glicina, leucozina,
glutenina, gliadina,
legumelina etc.

Oricare ar fi Colagenul, zeina

coninutul lor,
nu
pot
ntreine
creterea
i
nici echilibrul
azotat

4.4. Proprietile fizico chimice ale proteinelor

De menionat c pentru produsele alimentare cele mai
importante proprieti fizico-chimice ale proteinelor sunt:
- interaciunea proteinelor cu ap,
- valoarea pH a proteinelor,
- denaturarea proteinelor.
Interaciunea proteinelor cu ap. Proteinele, fiind
substane polimoleculare, formate din resturi de aminoacizi polari
i nepolari, manifest capacitatea de a interaciona cu moleculele
de ap (Tema 2, Apa n produsele alimentare, p. 46 47).
Particularitile
structurii
proteinelor
influeneaz
caracterul lor de interaciune cu moleculele de ap. Gruprile
22

polare ale macromoleculelor proteice prin interaciuni de tip

dipol-dipol i puni de hidrogen leag moleculele de ap,
devenind hidratate. Gruprile nepolare ale proteinelor, prin
interaciuni hidrofobe, formeaz straturi moleculare de ap strict
orientate n jurul fragmentelor nepolare. Prin urmare putem
meniona c ntr-o macromolecul de protein fragmentele polare
leag apa, concomitent, fragmentele nepolare, hidrofobe, resping
moleculele de ap i devin deshidratate cu capacitate de
solubilitate.
Valoarea pH a proteinelor. Una din caracteristicile
importante ale proteinelor este valoarea pHului. n funcie de pH
macromoleculele proteice pot fi ncrcate pozitiv sau negativ.
Sarcina electric a macromoleculei depinde de coninutul resturilor
de aminoacizi cu grupri libere. Raportul dintre sarcina sumar
electronegativ a gruprilor carboxil disociate (-COO -) i sarcina
sumar electropozitiv a amino gruprilor (-NH3+) determin
valoarea pH a proteinelor.
Atunci cnd predomin gruprile carboxil (-COO-)
macromolecula are sarcin negativ cu pH < 7,0. Cnd predomin
coninutul amino gruprilor (- NH3+ ) macromolecula va fi
electropozitiv, avnd valoarea pH>7,0. Sarcina electric a
proteinelor depinde i de valoarea pH-ului mediului. n medii
acide (pH < 7,0), macromoleculele de proteine se ncarc pozitiv,
iar n medii alcaline (pH>7,0), macromoleculele proteice sunt
ncrcate negativ. Practic toate proteinele solubile la o anumit
valoare a pH-ului devin neutre, atunci cnd sarcina sumar
electropozitiv i sarcina sumar electronegativ a macromoleculei
proteice este egal.
Valoare pH-ului la care se realizeaz egalitatea sarcinilor
pozitive i a celor negative se numete punct izoelectric (pI). n
punctul izoelectric sarcina electric complet a moleculei devine
zero. De regul pI variaz n regiunea pH-lui de 4,4 .... 5,3.
Este important c n punctul pI proprietile fizicochimice
ale proteinelor se modific. Solubilitatea proteinelor devine
minim. Egalitatea sarcinilor pozitive i negative conduce la
interaciuni ntre moleculele de proteine de tip protein protein,
23

urmat de precipitarea lor n medii lichide i reducerea esenial a

activitii chimice.
Denaturarea proteinelor. Denaturarea proteinelor este un
proces fizico-chimic de dezorganizare a structurii native spaiale a
macromoleculelor proteice. n urma denaturrii se modific
structura secundar, teriar i cuaternar a macromoleculei
proteice, structura primar se pstreaz fr modificri.

starea denaturat

starea nativ

Fig. 4.4 Schema moleculei proteice native i denaturate

n procesul de denaturare se desfac legturile responsabile
de stabilizarea structurii secundare i teriare ale macromoleculei,
ca consecin - catenele proteice devin deformate. De exemplu,
macromolecula nativ, care are forma de spiral, n urma
denaturrii se transform n molecul
ntins (Fig.4.4)
Mecanismul de denaturare a unei molecule proteice complexe
poate include etape intermediare (Fig.4.5).

Fig. 4.5
Schema etapelor principale a procesului de
denaturare a moleculei proteice.
a starea nativ; b starea intermediar; c starea denaturat

24

n Fig. 4.5 se prezint denaturarea macromoleculei proteice

native (a), prin starea intermediar (b) n starea final denaturat
(c). Denaturarea proteinelor are loc n procesul tratamentului
tehnologic al materiei prime i al semifabricatelor, ca urmare a
modificrii caracteristicilor fizico-chimice a alimentelor.
Denaturarea poate fi iniiat de parametrii procesului tehnologic i
sub influena compuilor chimici. n dependen de parametrii
tratamentului i caracteristicile fizico-chimice ale mediului este
posibil renaturarea proteinei din stare intermediar n stare
iniial, nativ.
Parametrii procesului tehnologic care influeneaz
denaturarea proteinelor: tratament termic (temperatura ridicat,
congelarea prin aciunea temperaturii
negative), radiaii
ultraviolete, radiaii X,, aciunea fizic (agitarea intensiv
ndelungat, ultrasunete ), presiuni ridicate.
Compuii chimici care provoac denaturarea proteinelor:
acizii i bazele, solvenii organici, srurile metalelor grele (Fe,
Cu, Hg, Pb, Ag ), detergenii.
n medii alimentare, denaturarea proteinelor n condiii
reale, are loc sub aciunile mixte ale parametrilor tratamentului
tehnologic i ale compuilor chimici ai mediului.
Denaturarea proteinelor este un proces complex, care poate
fi reversibil i ireversibil, n funcie de durata i intensitatea
tratamentului aplicat. n mod general modificarea structurii
secundare i teriare a macromoleculelor de proteine prin
denaturare se prezint n felul urmtor:
N

k1

ND

k2

k-1

unde N este starea nativ a moleculei, ND - starea

intermediar ;
D - starea denaturat a moleculei,
k1, k-1, k2 - constantele de vitez a proceselor de
denaturare i renaturare.
25

Din schema prezentat

observm c transformarea
moleculei proteice din stare nativ (N) n stare denaturat (D) are
loc printr-o stare intermediar (ND). Starea intermediar ND, a
proteinelor se formeaz numai prin dezorganizarea parial a
structurii secundare i teriare a macromoleculei. Proteinele n
stare ND nc i pstreaz capacitatea de restabilire a legturilor
necovalente i a structurii iniiale. Acest fenomen este cauzat de
diferena valorilor constantelor de vitez (k-1 i k2) a procesului de
denaturare. Cnd k2 > k-1, denaturarea proteinelor devine
ireversibil. n caz contrar, cnd k-1 > k2 denaturarea proteinelor
va fi reversibil i conduce la restabilirea structurii native a
moleculei proteice.
Denaturarea reversibil a proteinelor poate fi observat n
procesele de congelare a alimentelor la temperaturi extrem de
sczute, mai mici de - 60 .. -70 o C, n procesul de pasteurizare a
alimentelor la temperaturi +130 .. 140 0 C, timp de 60 .. 120
secunde.
n cazul cnd tratamentul tehnologic al alimentelor este
intensiv i de lung durat sau cnd n mediul alimentar
concentraia agenilor chimici va fi majorat, predomin viteza
procesului de denaturare. Constanta vitezei procesului de
denaturare k-1, i pierde sensul din cauza c denaturarea
proteinelor se petrece printr-o singur etap cu constanta K.
Denaturarea proteinelor devine ireversibil :
N

De exemplu, denaturarea ireversibil a proteinelor printr-o

singur etap are loc n procesul tratamentului termic al
alimentelor, la temperaturi t > 60 0C, cu o durat relativ lung
(sterilizare, pasteurizare, concentrare, deshidratare . a.).Cele mai
sensibile sunt proteinele de ou. Ele denatureaz la t = 65 0C cu
formarea structurii de tipul gel. n urma tratamentului termic
proteinele de gru, carne, soia, zerul de lapte se denatureaz cu
formarea structurii gelificate. Sub aciunea temperaturii proteina
insolubil colagenul se transform n gelatin, protein solubil, cu
capacitatea de formare a structurii gelificate a produselor din
26

carne. Sunt unele proteine care nu se denatureaz prin tratament

termic. De exemplu, proteina din lapte cazeina la tratament termic
nu se modific prin denaturare i rmne stabil n laptele
pasteurizat. Cazeina se denatureaz prin modificarea pH prin
reducerea valorii pH la punctul izoelectric, pH 4,6. .4,8.
Este posibil denaturarea ireversibil n urma modificrii
valorii pH-ului alimentelor prin acidularea lor cu acizi organici.
Proprietile proteinelor denaturate se modific n felul urmtor:
pierd activitatea biologic (enzimele devin
inactive);
se reduce capacitatea de solubilizare,
se reduce capacitatea de legare a apei,
concomitent crete capacitatea de hidroliz
enzimatic a proteinelor denaturate.
Hidroliza proteinelor Reaciile de hidroliz conduc la
transformarea structurii primare a proteinelor. n urma scindrii
legturilor peptidice, macromoleculele proteice se descompun cu
formarea polipeptidelor, peptidelor i aminoacizilor liberi:
Proteine

+ H 2O

polipeptide

peptide

aminoacizi

Hidroliza proteinelor are loc n procesul tratamentului

tehnologic a materiei prime, n timpul depozitrii produselor finite
n tehnologia prelucrrii laptelui, crnii se folosesc procese
speciale pentru a accelera hidroliza proteinelor i acumula n
alimente aminoacizi liberi (de exemplu, procesul de maturare a
crnii, obinerea brnzeturilor . a.). Hidroliza proteinelor poate fi
realizat prin aciunea acizilor, bazelor sau prin aciunea enzimelor
proteolitice. De asemenea, n prezena microorganismelor,
hidroliza proteinelor pn la formarea aminoacizilor liberi devine
o etap preliminar a degradrii microbiologic a produselor
alimentare n urma dezaminrii, decarboxilrii a aminoacizilor. n
vivo hidroliza proteinelor asigur digestia proteinelor i asimilarea
27

lor. Se petrece hidroliza enzimatic prin aciunile tripsinei i

pepsinei.
4.5 Proprietile funcionale ale proteinelor
Calitatea alimentelor depinde de compoziia chimic, de
coninutul substanelor chimice i de interdependena lor.
Compuii chimici exercit diferite funcii n alimente. Proteinele
conform proprietilor sale fizico-chimice i chimice sunt
substane polifuncionale. Ele particip la formarea structurii
reologice, influeneaz gustul i mirosul, determin valoarea
nutritiv a alimentelor.
Sub termenul proprietile funcionale a proteinelor se
nelege impactul proteinelor n formarea texturii, proprietilor
senzoriale i valorii nutritive a alimentelor.
Cele mai importante proprieti funcionale ale proteinelor
sunt:
solubilitatea, capacitatea de reinere a apei, capacitatea de
emulsionare i reinere a lipidelor, proprietatea de spumare,
capacitatea de formare a gelurilor, proprietatea de texturizare.
Proprietile funcionale sunt strns legate de
caracteristicile fizico-chimice ale proteinelor: valoarea pH, masa
molecular i solubilitatea lor n ap. Proteinele solubile manifest
proprieti funcionale. Proteinele insolubile sau cu solubilitate
redus sunt slab hidratate. Ele, de regul, nu au capacitatea de a
forma compoziii alimentare cu viscozitate nalt, sau compoziii
gelificate i emulsii.
Este important de menionat, c proprietile funcionale
ale proteinelor sunt influenate i de particularitile proceselor
tehnologice aplicate la fabricarea i pstrarea alimentelor.
Aciunea i activitatea proteinelor n produse alimentare
concrete se realizeaz n dependen de metodele de procesare
tehnologic, de parametrii proceselor tehnologice, de textur i
proprietile compuilor chimici.
28

4.5.1 Solubilitatea proteinelor este una din cele mai

importante proprieti funcionale. Solubilitatea se apreciaz prin
determinarea coninutul de proteine n stare solubil n alimentul
analizat. Solubilitatea proteinelor se caracterizeaz prin
coeficientul, care reflect raportul dintre concentraia proteinelor
solubilizate i concentraia total de proteine n compoziia
alimentului, exprimat n procente.
Gradul de solubilitate depinde de capacitatea de hidratare a
proteinelor. Hidratarea este rezultatul interaciunii proteinelor cu
moleculele de ap. Gradul de hidratare i de solubilitate al
proteinelor este n funcie de valoarea pH i depinde de prezena
srurilor. De exemplu, n cazul cnd valoarea pH corespunde
punctului izoelectric pI, proteinele manifest cea mai mic
solubilitate. Deplasndu-se de la punctul izoelectric, n mediul
acid sau bazic solubilitatea proteinelor crete. n mediul acid
proteinele au sarcina electric pozitiv datorit blocrii disociaiei
gruprilor carboxil (-COOH). n mediul bazic proteinele au
sarcin negativ, datorit blocrii disociaiei amino grupelor
(-NH2), care manifest caracter bazic. n aceste condiii se
desfoar interaciunea electrostatic de tip dipol dipol ntre
ionii apei (H+, OH-) i gruprile polare proteice, localizate pe
suprafaa macromoleculelor. Proteinele devin hidratate i se
dizolv n ap.
Exemple de proteine solubile:
- albuminele din ou;
- caseina din lapte ;
- globulinele i albuminele din snge (hemoglobina,
fibrinogenul);
- proteinele din muchi (miogenul i miosina);
- proteinele din cereale (gluteina din gru, zeina din porumb);
- nucleoproteidele;
- enzimele;
- hormonii proteici (insulina).
29

Cum s-a menionat, prezena srurilor influeneaz

solubilitatea proteinelor. Concentraiile mici de sare conduc la
creterea solubilitii proteinelor. Acest fenomen este datorat
majorrii ncrcrii electrice a proteinelor prin fixarea ionilor srii
disociate i ca urmare, creterii gradului de hidratare. n medii cu
concentraii ridicate de sare, cationii i anionii srii disociate se
hidrateaz cu fore de atracie mai mari comparativ cu hidratarea
proteinelor. Hidratarea puternic a anionilor srii favorizeaz
interaciunile hidrofobe ntre fragmentele nepolare a moleculelor
proteice, urmat de agregarea proteinelor prin formarea structurii
de tip protein protein i precipitarea lor. De exemplu, soluiile
de NaCl sunt utilizate pentru separarea din sisteme complexe a
proteinelor care se deosebesc prin solubilitate. Gradul diferit de
solubilitate al proteinelor servete drept baz n procedeele
tehnologice de extragere i separare a anumitor proteine din materii
prime, la obinerea concentratelor proteice i utilizarea lor n
fabricarea produselor alimentare.
Solubilitatea proteinelor ntr-o mare msur depinde de
numrul gruprilor polare n structura macromoleculelor proteice.
Aranjarea neuniform a gruprilor polare i hidrofobe (resturilor
de aminoacizi) pe suprafaa proteinelor, determin particularitile
proprietilor lor funcionale.
Macromoleculele proteinelor dizolvate, n special prin
interaciuni hidrofobe, se transform n structuri spaiale specifice.
De exemplu, n urma interaciunii hidrofobe conformaia
macromoleculele proteice cu structura desfurat se transform n
configuraii de globul, (Fig. 4.6). n acest caz gruprile polare ale
macromoleculei proteice se localizeaz pe suprafaa globulei, n
timp ce gruprile hidrofobe, respinse de molecule de ap, prin
interaciuni hidrofobe, sunt localizate n interiorul globulei.

30

Fig. 4.6 Schema transformrii moleculei proteice desfurat n

molecul cu structur de globul
Suprafaa globulei proteice care conine numai grupri
polare este puternic hidratat. Globula proteic devine stabil n
medii apoase.
Suprafaa unui numr mare de globule proteice este
format din grupri mixte - polare i hidrofobe (Fig.4.7).
Fragmentele gruprilor polare se hidrateaz i conin molecule de
ap legat. Concomitent gruprile nepolare (hidrofobe), aranjate
pe suprafaa globulei, resping moleculele de ap i formeaz
legturi cu gruprile hidrofobe a altor compui chimici. n aceste
cazuri putem constata c globula proteic se hidrateaz parial.
De exemplu, n medii care conin ap i lipide, gruprile polare a
globulelor proteice se hidrateaz, dar gruprile hidrofobe prin
interaciuni cu lipidele formeaz structuri cuaternare de tip
protein + lipide. Structurile stabile parial hidratate protein +
lipide sunt larg rspndite n materii prime, se conin n
compoziiile produselor alimentare (salamuri, brnzeturi, unt .
a.).
Cu pierderea solubilitii proteinelor putem meniona, c
n majoritatea cazurilor calitatea alimentelor se reduce. De regul,
n urma tratamentului tehnologic (tratamentul termic, uscare,
congelare, maturarea crnii . a.) solubilitatea i proprietile
funcionale ale proteinelor se modific.
31

Fig. 4.7 Schema aranjrii pe suprafaa globulei proteice a

gruprilor polare i hidrofobe. O gruprile polare,
gruprile hidrofobe

Cu
scderea solubilitii proteinelor se modific textura
alimentelor, se reduce calitatea produselor lichide i a produselor
gelificate.
4.5.2

Capacitatea de reinere a apei (CRA)

Modul de interaciune a proteinelor cu ap este specific

pentru produsele alimentare solide. n acest context modalitatea
hidratrii proteinelor n esutul muscular al crnii prezint un
interes deosebit.
Textura esutului muscular a crnii se
caracterizeaz ca un sistem solid cu coninut de proteine
structurate. Capacitatea de hidratare a proteinelor crnii se
apreciaz prin indicele numit capacitatea de reinere a apei
(CRA). Indicele CRA reflect coninutul de ap reinut n esutul
muscular i se exprim n procente. CRA este influenat de
coninutul i structura proteinelor.

Fig. 4.8 Schema structurii matriei de filamente cu coninut de

ap imobilizat
- apa imobilizat

32

CRA, %

Circa 75 % din apa total a crnii este imobilizat n

structura miofibrilar, n special de filamentele actinei i miozinei
(Fig. 4.8). Prezena efectelor de cretere sau descretere a
capacitii de reinere a apei este determinat numai de coninutul
apei libere, legat fizic, care posed mobilitate n esutul
muscular.
Cum s-a vizat mai sus, att structura proteinelor secundar, teriar i cuaternat ct i textura esutului muscular
depinde de valoarea pH ului. La rndul su, capacitatea de
hidratare i reinere a apei de ctre proteine este influenat de
structura matriei de filamente a esutului muscular. Deci, rezult
c una din cele mai importante caracteristici fizico-chimice ale
proteinelor, care influenat capacitatea de reinere a apei, este
valoarea pH. CRA a proteinelor n funcie de valoarea pH este
variabil. Dependena CRA de valoarea pH a proteinelor este
prezentat grafic n figura 4.9.
90
80
70
60
50
40
30
20
10
0
0

10

Valoarea pH

Fig. 4.9 Capacitatea de reinere a apei (CRA, %) de ctre

proteinele crnii de bovin n funcie de valoarea pH ului
Din graficul prezentat n Fig. 4.9 observm c cea mai
mic valoare a CRA se obine n limitele pH 5,2 ... 5,3 . Aceste
valori ale pH ului corespund punctului izoelectric ( pI ) al
33

proteinelor n esutul muscular.

n punctul pI proteinele
manifest cea mai mic solubilitate. Numrul de legturi ionice
ntre proteine este maximal, (suma sarcinilor electronegative i
electropozitive devine egal). Moleculele proteice se unesc prin
interaciuni protein protein, ce duce la comprimarea matriei
de filamente i scderea capacitii de reinere a apei (Fig. 4.10,
b).
n mediul acid, pH < 5,0 se observ majorarea CRA i
predomin sarcina electric pozitiv a filamentelor proteice. n
aceste condiii filamentele se resping i capacitatea de reinere a
apei crete n urma ptrunderii apei n spaiul liber ntre filamente
(Fig. 4.10, a).
n mediul bazic, pH > 5,3...5,4 se observ cel mai mare
CRA. Filamentele proteice devin ncrcate cu sarcina electric
negativ. Deplasarea pHului n direcia majorrii valorii,
conduce la creterea esenial a ncrcrii electrice negative a
proteinelor. Prin urmare, filamentele proteice ncrcate se
resping destul de puternic. n structura matriei de filamente se
formeaz un spaiu liber majorat, ce duce la ptrunderea
moleculelor de ap i creterea semnificativ a CRA crnii. (Fig.
4.10, c).

c
a
b
Fig. 4.10 Schema structurii matriei de filamente a
esutului muscular n funcie de valoarea pH a crnii:
a) mediu acid, pH < 5,0 b ) n punctul izoelectric, pH ~ 5,2 ...
5,3 c ) mediu bazic, pH > 5,3...5,4

Prezint interes asupra efectului CRA a produsului

influena mixt a valorii pH a proteinelor i coninutul de sare
34

NaCl . n general, CRA este maximal n mediu cu pH > 5,3...5,4

i coninutul de NaCl circa 5,0 %, ( 0,8 ... 1,0 Mol ), (Fig. 4.11).
80
70

CRA, %

60
50
40
30
20
10
0
0

0,5

1,5

2,5

Conce ntraia NaCl, M ol.

Fig. 4.11 Efectul influenii NaCl asupra (CRA, % ) a crnii de

bovin n mediu cu pH > 5,3...5,4
Influena srii NaCl se realizeaz prin formarea puterii
ionice a mediului. Puterea ionic a NaCl se determin cu relaia:

1
(4.2)
ci 2
2
unde - este puterea ionic, ci concentraia molar a NaCl, Z
valena ionilor Na+, Cl-.
=

CRA n mediu pH > 5,3...5,4, i = 0,4 . .0,5, este

maximal, datorit formrii proteinelor puternic ionizate cu anionii
de Cl-. Prin urmare, proteinele devin puternic ncrcate negativ,
determinnd scderea interaciunii electrostatice dintre filamentele
proteice vecine. Filamentele se resping i n spaiul liber dintre
filamente ptrunde apa, formnd structuri puternic hidratate de tip
protein ap.
Atunci cnd concentraia NaCl va fi mai mare de 1,0 Mol,
adiionarea cantitativ a anionilor de Cl- i cationilor Na+ de ctre
35

proteine devine practic egal. ncrctura electric a proteinelor

tinde spre egalitatea sarcinilor pozitive i negative. n aceste
condiii au loc interaciuni de dou tipuri: protein ap i
protein protein. Formarea agregatelor proteice de tip protein
protein conduce la o hidratare inferioar i scderea a CRA.
Capacitatea de reinere a apei este o proprietate funcional
a proteinelor din textura crnii, larg utilizat n tehnologia
alimentar.
R

4.5.3 Capacitatea de formare a gelurilor

Proteinele n stare solubil sau dispersat manifest

capacitatea de a forma geluri. Gelificarea este un proces fizicochimic de transformare a soluiilor coloidale lichide n structuri cu
textur de tip gel.
Structura tridimensional a macromoleculelor de proteine
st la baza formrii mediului gelificat. Mecanismul procesului de
gelificare poate fi prezentat prin unele simplificri. Fragmentele
hidrofobe ale macromoleculelor proteice prin interaciuni protein
protein formeaz un fel de noduri ntre molecule. Concomitent
fragmentele polare a acestor macromolecule se hidrateaz prin
adiionarea moleculelor de ap. Deci, se formeaz structuri
macromoleculare sub form de carcas, de tipul protein ap
protein i ap protein - ap, legate ntre ele prin noduri.
Structurile protein ap protein, prin fore de
respingere electrostatice, menin moleculele proteice n stare ne
coagulat. Aceste interaciuni determin transformarea soluiilor
coloidale lichide n stare gelificat.
Gelatina are capacitate universal de a forma geluri. Ea
este o protein de origine animal, format din
catene
polipeptidice liniare , cu mas molecular diferit, fr gust i
miros. Din 18 resturi de aminoacizi ai gelatinei circa 90 % sunt
ionizate i 10 % sunt neutre (alanina, prolina), cu proprieti
hidrofobe.
Gelatina se dizolv bine n ap, n lapte, soluii de
zaharoz, soluii de sare, la temperaturi mai mare de 400C.
36

Capacitatea de gelificare nu depinde de valoarea pH a mediului i

de prezena altor ageni ca: zaharoza, cationii bivaleni. Condiiile
necesare pentru formarea gelurilor sunt: concentraia de gelatin
2,0 . ..10,0 % i temperatura mai mic de 300C. Gelurile de
gelatin la nclzire / rcire sunt termoreversibile.
n industria alimentar se obin produse cu structur
gelificat pe baza diferitor proteine, de exemplu, proteine din soia,
proteinele laptelui cazeina,
-lactoglobulina,
proteine
dispersate n soluii: colagenul, actomiozina, albumine .a.. De
asemenea, proteinele pot forma geluri prin interaciuni cu
polizaharidele. De exemplu, geluri de tip gelatina + pectina,
cazeina + k-carrageenan .a.
4.5.4. Capacitatea de emulsionare i reinere a lipidelor
Unele compoziii alimentare complexe care conin ap,
grsime, substane hidro - i liposolubile prezint sisteme de tipul
emulsii, cu viscozitate nalt sau cu structur solid. De exemplu,
alimente din carne, lapte, cum ar fi: salamuri, smntn,
brnzeturi, ngheat, sosuri, . a. n astfel de alimente complexe
proteinele exercit funcia de stabilizare a structurii emulsiilor de
tipul Apa /Lipide sau Lipide /Apa.
Macromoleculele proteice formate din catene polipeptidice
ionizate cu sarcini electrice, i fragmente neutre (hidrofobe),
manifest capacitate dubl, de hidratare i de interaciuni
hidrofobe. n compoziii complexe aceste macromolecule sunt
orientate i aranjate ntr-un mod determinat.
Prin agitarea intensiv a unor compoziii alimentare
complexe de proteine, ap i grsimi, n urma hidratrii i
interaciunii hidrofobe se formeaz structuri macromoleculare
combinate. Pe suprafaa macromoleculelor de proteine i pe
catenele polipeptidice ionizate se adiioneaz apa. Concomitent,
fragmentele hidrofobe ale macromoleculelor proteice resping
moleculele de ap i adiioneaz fragmentele hidrofobe ale
lipidelor.
37

Compoziiile formate din proteine, ap i lipide sunt

ordonate n felul urmtor: fragmentele polare ale proteinelor leag
apa, n acelai timp fragmentele hidrofobe a macromoleculelor
proteice leag lipidele prin interaciuni hidrofobe. Prin urmare
moleculele lipidelor sunt reinute de macromoleculele proteice
(Fig. 4.12 ).

Fig. 4.12 Schema structurii macromoleculei globulare de protein

cu molecule adiionate de lipide.
- gruprile polare,
i
- gruprile
hidrofobe a moleculei de protein,
moleculele de lipide cu coad hidrofob
Prin mecanismul similar de reinere a lipidelor se formeaz
emulsii de tipul Apa /Lipide sau Lipide /Apa. Pentru astfel de
sisteme alimentare, care prezint baza structurii produselor finite,
este important stabilitatea emulsiilor n timpul pstrrii. n
general, proteinele sunt stabilizatori slabi n special pentru
emulsiile de tip Apa /Lipide. Emulsiile Apa /Lipide se descompun
uor din cauza capacitii dominante de hidratare a proteinelor.
4.5.5

Capacitatea de spumare a proteinelor

Spumele prezint sisteme dispersate cu coninut de bule de

gaz ntr-o faz lichid sau solid, separate prin interaciunea
substanelor tensioactive. Spumele se obin prin malaxarea
mecanic a gazelor (aerului) n compoziii lichide proteice i
agitare intensiv a mediului aerat. De asemenea, spumele se obin
n urma formrii bioxidului de carbon la fermentarea aluatului sau
prin reacii chimice cu utilizarea spumanilor. Produsele
alimentare caracterizate ca spume sunt: frica, sufleurile,
ngheata .a. Anumite proteine manifest capacitatea de a activa
ca ageni tensioactivi i a forma spume n compoziii alimentare.
38

Spumele care prezint sisteme gaz / lichid, sunt formate din

bule de gaz ncorporate n lamele - straturi subiri de lichid.
Stabilizarea bulelor de gaz la interfa gaz / lichid se asigur de
proteine tensioactive, localizate n structurile lamelelor. n lamele
se formeaz dou filme de proteine polare tensioactive, ntr-un
strat ultrasubire de lichid, care se resping una de alta (Fig.4.13 ).
n cazul cnd alimentele prezint sisteme disperse de tipul
gaz ntr-o faz solid, de exemplu pinea, iniial, n aluat se
formeaz
sistemul gaz / lichid. n continuare, n urma
tratamentului termic i deshidratrii, aluatul se transform n stare
solid, concomitent aluatul (sistema gaz / lichid) se transform n
pine - sistema gaz / solid.
Capacitatea de spumare a proteinelor se determin prin
msurarea volumului i a duratei de stabilitate a spumei formate de
proteinele examinate. Se exprim capacitatea de spumare a
proteinelor prin raportul dintre volumul spumei i masa
proteinelor.

Fig. 4.13. Reprezentarea schematic a structurii spumei cu lamele

de bule formate din dou filme de protein tensioactiv
- bulele de gaz.;
proteinelor tensioactive

39

- gruprile polare a

Stabilitatea spumei se determin prin timpul necesar pentru

ca spuma s-i reduc volumul la jumtate din volumul iniial, sau
cantitatea de lichid care se elibereaz dup un anumit timp.
Structura spumei depinde de valoarea pH, temperatura
mediului, de concentraia proteinelor, coninutul srurilor,
zaharozei, lipidelor, fibrelor alimentare. O importan deosebit
prezint natura i structura proteinelor.
Calitatea unor alimente se apreciaz dup volumul bulelor
spumei, care se formeaz n dependen de parametrii procesului
tehnologic i de ali factori. De exemplu, proteina - glutenina de
gru formeaz bule de spum cu dimensiuni mari, n comparaie
cu proteina - gliadina.
4.5.6

Capacitatea de formare a combinaiilor

complexe proteina polizaharide

Prin reacii ntre proteine i macromolecule de polizaharide

cu sarcini negative (pectine, alginate, carboximetilceluloza .a.) se
obin combinaii complexe proteina polizaharid. Formarea
combinaiilor complexe se realizeaz prin interaciunea gruprilor
polare cu sarcini pozitive a proteinelor i gruprile carboxil
disociate a polizaharidelor cu sarcini negative. Combinaiile
complexe proteina polizaharid sunt insolubile n ap, mbib
foarte bine apa i manifest capacitate sporit de reinere a apei.
De asemenea, complexele proteina polizaharid sunt substane cu
proprieti tensioactive i pot stabiliza emulsii de tip Lipide / Apa.
Reacia ntre proteine i polizaharide se folosete la
limpezirea sucurilor prin eliminarea substanelor pectine. Tratarea
sucurilor cu soluii de gelatin conduce la formarea combinaiilor
insolubile de gelatin pectin sub form de precipitat.
n tehnologia prelucrrii laptelui sunt elaborate procedee
de separare pe fracii a proteinelor cu utilizarea pectinei. n urma
agitrii laptelui cu soluii de pectin metoxilat, prin interaciuni
protein-pectin, se formeaz dou straturi separate de soluii
disperse coloidale: stratul superior prezint faza de cazein-pectin
40

concentrat, iar stratul de jos - faza de lactoalbumine - pectina i

lactoglobuline - pectina concentrat.
Fracia laptelui cu coninut de lactoalbumine i
lactoglobuline concentrate se folosete n tehnologia de obinere a
laptelui fr cazein. Combinaii complexe de cazein-pectin,
lactoalbumine - pectina, lactoglobuline-pectina se utilizeaz n
diferite scopuri. De exemplu, dup nlturarea pectinei, proteinele
cazeina, lactoalbumine i lactoglobuline se folosesc pentru
obinerea alimentelor funcionale din lapte.
4.6

Proteine cu proprieti funcionale modificate

Una din direciile importante n tehnologia alimentar este

obinerea produselor alimentare cu utilizarea izolatelor proteice.
Izolate (sau concentrate) proteice se obin din materii prime bogate
n proteine. Principiul obinerii izolatelor proteice const n
extracia proteinelor din materii prime, eliminarea din extracte a
substanelor ne proteice, concentrarea i uscarea proteinelor
izolate.
Cele mai utilizate izolate proteice se obin din soia, gru,
lapte. Izolatele proteice din soia prezint compoziii cu un coninut
de proteine peste 90 % din coninutul total al substanelor uscate.
Din fin din gru se extrage proteina gluten. Prin extracia cu ap
din fin se elimin componentele ne proteice hidrosolubile
(amidonul, substane minerale), iar glutenul umed rmne sub
form de mas hidratat solid n cantiti de 75 80%. Glutenul
pulbere se obine prin uscarea glutenului umed.
Din lapte degresat prin precipitare se obine izolat de
cazein, care poate fi transformat n cazeinai de sodiu, de calciu i
de alte tipuri. De asemenea se obin izolate proteice concentrate
din zer fr lipide.
Izolatele proteice se folosesc pentru ameliorarea valorii
nutritive a alimentelor, prin lrgirea sortimentului de produse cu
coninut de proteine, n special a produselor funcionale, prin
ameliorarea tehnologiei de fabricare a alimentelor.
41

Ameliorarea valorii nutritive a unor alimente cu utilizarea

izolatelor proteice se face n scopul majorrii coninutul limitat al
unor aminoacizi eseniali. Majorarea scorului chimic (CS) de
aminoacizi eseniali limitai n alimente cu adaos de izolate
proteice, de regul, trebuie s fie egal sau mai mare fa de
aminoacizii respectivi ai proteinei de etalon (CS = 1,0). De
exemplu, este cunoscut c proteinele alimentelor din cereale (gru,
porumb, sorgo), au un coninut limitat de aminoacizi eseniali: de
lizin, treonin, triptofan. Ameliorarea valorii nutritive a acestor
alimente se face cu adaos de izolate proteice din lapte, care conin
n cantiti suficiente aminoacizi eseniali: lizin, treonin i
triptofan.
Pentru obinerea izolatelor proteice cu proprieti
funcionale determinate au fost elaborate metode chimice, fizicochimice, biochimice. Cele mai frecvent corectate proprieti
funcionale a izolatelor proteice sunt:
- majorarea gradului de hidratare i solubilitate a izolatelor
proteice ;
- sporirea capacitii de formare a compoziiilor gelificate;
- sporirea capacitii de emulsionare i reinere a lipidelor;
- sporirea capacitii de spumare a izolatelor proteice;
- capacitatea de formare a compoziiilor complexe cu
poliglucide
Corectarea proprietilor funcionale a izolatelor
proteinelor se face prin metode speciale de extragere a proteinelor,
prin utilizarea parametrilor optimizai ai procesului de uscare, prin
tratament fizico-chimic i biochimic cu utilizarea enzimelor, prin
modificri chimice a structurii proteinelor.
De regul majorarea sarcinii electrice pozitive sau negative
a proteinelor determin obinerea izolatelor proteice cu capacitate
sporit de hidratare, solubilizare i gelificare. Astfel de
proprieti funcionale au fost obinute la o gam mare de izolate
proteice din soia, inclusiv din soia genetic modificat. Izolatele se
folosesc n tehnologia fabricrii produselor din carne, n
panificaie, pentru obinerea alimentelor combinate din materii
prime de origine vegetal i animal. Datorit proprietilor sale
42

funcionale, izolatele, proteice joac un rol semnificativ n

formarea texturii alimentelor, manifest capacitatea sporit de
reinere a apei.
Un numr de izolate proteice prezint complexe de
proteine i substane din clasa lipidelor (lecitina, mono- i
digliceride). Complexarea proteinelor cu substane hidrofobe
conduce la formarea compozitelor de izolate proteice cu
proprieti de spumare, de emulsionare i stabilizare a emulsiilor
de tip A / U, sau U / A.
Plasteinele sunt izolate proteice, formate din peptide din
soia, cazein, gluten, zein cu ncorporarea unui numr de
aminoacizi eseniali. Se obin plasteinele prin aa numit reacia de
plastinizare. Schema general a reaciei de plastinizare poate fi
prezentat astfel:
concentrat de
Protein

hidroliza

brut

proteaze

Peptide cu masa
molecular

680 - 2000

peptide

concentrare

( 30- 40 %)

aminoacizi
esentiali
enzime sinteza
plasteine

Reacia de plastinizare se folosete pentru mbuntirea

valorii nutritive a proteinelor prin ncorporarea aminoacizilor
eseniali n moleculele proteice. De exemplu, proteinele din soia
(peptidele) se mbogesc prin ncorporarea
aminoacizilor
metionin i cistein. n zein se ncorporeaz lizin, triptofan,
tiamin. Glutenul, proteina din cereale, se mbogete cu lizin.
Prin reacia de plastinizare, din extracte proteice vegetale,
se elimin o serie de compui care afecteaz inocuitatea
proteinelor. Astfel, se pot elimina glucozide, saponine, pigmeni,
trigliceride. Concomitent se ndeprteaz i mirosul neplcut de
fasole (1 hexanalul). n general, plasteinele pot fi caracterizate ca
43

proteine cu valoare nutritiv sporit i proprieti funcionale

modificate.
4.7. Modificarea proteinelor n alimente prin reacia
Maillard
n procesul de fabricare i pstrare al produselor alimentare
care conin proteine pot avea loc diverse reacii chimice cu
formarea unei game de compui chimici. Proteinele, peptidele i
aminoacizii liberi pot reaciona cu zaharuri reductoare, compui
carbonilici, printr-o serie de reacii chimice ne enzimatice de tip
Maillard. Prin urmare n alimente se formeaz o gam de compui
de culoare brun, substane cu o diversitate mare de arom.
Reacia Maillard are loc n procesele tehnologice de
obinere a produselor de origine vegetal i animal. Compuii
reaciei Maillard se formeaz n procesul de deshidratare termic
(uscare), prin prjire (carne, cartofi i alte legume ), n procesul de
concentrare (sucuri concentrate, paste de legume i de fructe, lapte
concentrat), coacere a pinii i biscuiilor, obinere a cafelei
prjite. Compuii de culoare brun, formai n urma reaciilor
Maillard, se numesc melanoidine.
Pentru prima dat reacia de formare a compuilor de
culoare brun prin interaciuni chimice ntre proteine i zaharuri
reductoare a fost studiat de savantul Maillard (anul 1911).
n natur, prin reacii chimice i biochimice, se obin i alte
substane cu culoare brun i neagr, numite substane guminice i
melanine. Substanele guminice se formeaz n sol. Resturile de
plante se descompun prin aciunea microorganismelor
actinomicetelor cu formarea ligninelor. Ligninele prin reaciile
biochimice cu proteine i alte substane azotate, se transform n
substane guminice de culoare neagr. Melaninele sunt substane
colorate care se obin prin reacii biochimice cu participarea
aminoacizilor, n special a tirozinei, i joac un rol important la
pigmentarea pielii animalelor.
44

Reaciile Maillard se desfoar n procesul tratamentului

termic al alimentelor. La temperaturi > 80...900C viteza reaciilor
este accelerat, la temperaturi reduse, < de 30...400C, viteza
reaciilor este lent. De menionat, c n produsele alimentare
pstrate la temperaturi mai mari de 20...250C, formarea
melanoidinelor continu cu o vitez destul de lent, ns dup o
perioad de timp, produsele devin brune (sucurile concentrate,
laptele concentrat, mierea . a.)
Reaciile Maillard prezint un proces chimic complex. Ele
se desfoar n mai multe etape. Iniial se obin compui
intermediari n urma reaciilor de oxidoreducere i condensare. n
continuare, ei prin modificri chimice se transform n
melanoidine polimeri cu azot de culoare brun i substane cu
masa molecular relativ mic (Fig. 4.14).
Iniierea reaciilor Maillard se efectueaz prin interaciuni
ntre pentoze, hexose i alte zaharuri simple reductoare i
aminoacizi sau proteine care conin amino-grupe libere. Se
formeaz o substan primar intermediar glucozilamin
decolorat, cu o activitate chimic sporit.
Direcia (1) de interaciuni (Fig. 4.14 ), se desfoar prin
procesul de deshidratare a compuilor intermediari. Prin urmare se
formeaz compui heterociclici furfurol, oximetilfurfurol (OMF) .
a. Majoritatea acestor compui sunt de culoare brun cu miros
specific.
Direcia (2) de interaciuni de regul se desfoar n urma
descompunerii substanei intermediare 1-amino-1-deoxi-2-fructoza
cu formare a compuilor carbonilici cu mas molecular mic i
senzaii de arom (acetol, diacetil, aminoacizi).
Direcia (3) de interaciuni se deosebete de cele dou prin
tipul reaciilor. Modificrile chimice a 1-amino-1-deoxi-2-fructoza
se desfoar prin reacii de deshidratare, n special prin reacii de
oxido-reducere cu formarea reductonilor, care se transform prin
45

reacia lui Strecker n aldehide, amine, aldamine . a. substane, cu

diferite senzaii de arom.
n etapa final a reaciei Maillard, prin reacii de
condensare, se formeaz substane cu mas molecular relativ
mare, cu structur chimic complex i culoare brun. Aceste
substane se numesc - melanoidine. Concomitent cu
melanoidinele, prin reacii de scindare, oxido-reducere, se
acumuleaz i ali compui chimici ca: aldamine, cetamine . a.
zaharuri simple
reductoare

Glucozilamine

Proteine - NH2

1 - amino - 1-deoxi - 2 - fructoza

1
deshidratare

deshidratare

scindare

- 2 H2O

- 3 H2O
furfurol, OMF

reductone

compusi carbonilici
(diacetil, acetol )

dehidroreductone
reactia Strecker
aldehide

amine
- CO2

Aldamine, Aldoze,Cetamine

melanoidine
Fig. 4.14 Schema general a reaciilor Maillard
46

4.8. Mecanismul reaciei Maillard

innd cont de uurina cu care zaharurile reductoare
reacioneaz cu substane azotate, etapa iniial se desfoar prin
interaciuni ntre gruprile carbonil (= CO) a zaharurilor
reductoare i amino grupele (-NH2) libere ale proteinelor,
aminoacizilor i a altor substane azotate.
n stare solubil, n medii apoase, monozaharidele sunt sub
form ciclic. Gruprile hidroxil semiacetalice a monozaharidelor
manifest activitate chimic sporit i reacioneaz uor cu amino
grupele proteinelor. Pentru elucidarea mecanismului reaciilor
Maillard, n continuare structura monozaharidele se va prezenta
sub form aciclic.
Iniierea i desfurarea reaciei Maillard este influenat de
urmtorii parametri:
- sunt favorabile valorile pH ale mediului acid sau bazic;
n mediul bazic viteza reaciei este mai mare;
- temperatura ridicat a produsului este favorabil;
- viteza reaciei depinde de la activitatea apei. Doar n
produsele alimentare cu aw = 0,6 ... 0,8 au loc reacii
Maillard.
- prezena metalelor Cu (II), Fe (II) i Fe (III),
accelereaz viteza reaciei.
Reacia Maillard se desfoar prin condensare. Gruprile
aminice din structura proteinelor sau a aminoacizilor reacioneaz
cu gruprile carbonil ale zaharurilor reductoare cu formarea unei
baze Schiff care prin ciclizare se transform n glucozilamin-Nsubstituit:

47

R
R

O=C-H

(H - C - OH) n

+R

NH2

HO

R N

NH
C

H2O

CH2OH

CH

( H - C - OH) n

( H - C - OH) n

( H - C - OH) n

CH

CH2OH

CH2OH

NH
CH

CH2OH

h e xo z

baza Schiff

n continuare, la etapa a doua, prin transpoziia Amadori

(n urma reamplasrii radicalului de hidrogen, H+) glucozilaminN-substituit se transform n substan 1-amino-1-deoxi-2frucroza:
R NH
R NH
+
R N
R NH
CH

CH

( H - C - OH ) n

CH
CH2OH

glucozilamin

+ H+

H+

CHOH
( H - C - OH ) n

CH

CH2

COH

( H - C - OH ) n

CH2OH

CH2OH

cationul bazei
Schiff

baza Schiff

( H - C - OH ) n

CH2OH

1 amino - 1 deoxi
- 2 fructoz

Molecula 1-amino-1-deoxi-2-fructoza, sub form enolic

1,2 este substan intermediar cu cea mai larg implicare n
reacia Maillard. Substanele intermediare sub form enolic joac
un rol important n transformrile chimice i n formarea diferitor
compui ai reaciei Maillard. Cu formarea 1-amino-1-deoxi-2fructoza etapa iniial de desfurare a reaciei Maillard se
termin. n continuare reacia se desfoar n trei direcii.
Direcia (1) reaciei se ncepe de la transformrile chimice
ale 1-amino-1-deoxi-2-fructoza. Prin deshidratarea moderat a 1amino-1-deoxi-2-fructoza, pierznd trei molecule de ap i
eliminnd restul de protein, se formeaz compui heterociclici ca
furfurolul, ca 5-oximetilfurfurolul.

48

Atunci cnd n structura moleculei 1-amino-1-deoxi-2fructoza se conine resturi de hexoze (glucoz, fructoz), n urma
deshidratrii se formeaz 5-oximetilfurfurolul:
R

NH
CH2

R NH2
O

H2O

( H - C - OH )3

C
CH2OH

5 - oximetilfurfurol

CH2OH

Dac n structura moleculei 1-amino-1-deoxi-2-fructoza se

conine resturi de pentoze (riboz, xiloz), n urma deshidratrii se
formeaz furfurol:
R

NH
CH
CH2
C

R
O

CH

NH2

2 H2 O

HC

(H - C - OH ) 2

O
H

CH2OH

furfurol

Furfurolul manifest activitate chimic sporit. n mediu acid,

pH< 7, furfurolul reacioneaz cu alcooli, formnd acetoli, cu
divers arom, n funcie de natura alcoolului:
CH
HC

CH

CH

CH

O
H

+ 2R

OH
CH

HC
O

acetol

49

OR
OR

+ H2O

Prin reacii de condensare ntre furfurol i proteine,

aminoacizi, amine, se obin substane aldamine ( baze Schiff ):
CH

CH

CH
O
C
H

HC

CH

NH2

CH

HC

H2O

aldamin

Direcia (3) reaciei Maillard reflect cile principale de

formare a substanelor cu proprieti reductoare - reductoane i
dehidroreductoane. Printr-o serie de reacii, plecnd de la 1-amino1-deoxi-2-fructoza, din molecul se elimin restul de protein
(Prot- NH2) sau substana azotat, cu formarea unei substane
reductoare - dehidroreducton de tip diacetil. Mecanismul reaciilor
poate fi prezentat n felul urmtor:
Prot NH

Prot NH

CH2

CH2

C OH

CHOH

CHOH

CHOH

CHOH

CHOH

CH2OH

CH2OH

OH

(Prot NH2)

CH2

CH3

C OH

CH3
O
O

CH OH

CHOH

CHOH

CHOH

CHOH

CHOH

CHOH

CH2OH

CH2OH

CH2OH

4.8.1. Reacia Strecker

Degradarea aminoacizilor prin aciunea reductonilor se
numete reacia Strecker. Prin aciunea reductonilor, aminoacizii
n final se descompun n enolamine i aldehide. Aceast direcie
este una din cele mai importante ci ale reaciei Maillard de
50

formare a substanelor de arom. Schemele generale ale reaciei

Strecker sunt:
R1

R1

C O
C O

R3

CH

COOH

NH2

OH

NH2

R2
dehidroreducton

CH
R3

COH

+ CO2

enolamin

R1
O

R3

aldehid

R2

R1
C

CH

COOH

NH2

R2

+ NH3

O
R3

R2

R2

R1 C
NH2

COH

+ CO2

aminoceton

Degradarea aminoacizilor prin reacia Strecker conduce la

formarea aldehidelor cu miros diferit. Concomitent enolaminele
prin reacia de condensare se transform n pirazine - substane
volatile de arom. De exemplu, prin reacia Strecker, ntre
aminoacidul valin i diacetil (dehidroreducton) se formeaz
izobutiraldehida i tetrametilpirazina prin ciclizarea a dou
molecule de aminoceton:
CH3

CH3

CH3

NH2

CH

CH

CH3

CH

COOH

CH3

CH3

diacetil

valin

51

CH3
O

CH3

CH

COH

+ CO2

NH2

izobutiralaldehid

CH3

CH

CH3

NH2

+ H2O
CO2

CH3

CH3

CH3

CH3
N

tetrametilpirazin

Este necesar de accentuat c degradarea aminoacizilor, n

special a aminoacizilor eseniali, diminueaz valoarea nutritiv a
alimentelor.
4.8.2 Factorii care influeneaz reacia Maillard

Influena reaciei Maillard asupra calitii alimentelor

poate fi pozitiv sau negativ. Pentru unele alimente, compuii
reaciei conduc la ameliorarea proprietilor senzoriale n urma
formrii substanelor cu miros i gust plcut. De exemplu, la
prjirea crnii, petelui, a boabelor de cafea i a legumelor
(cartofi, vinete, ardei dulce, ceap .a.) se obin produse finite cu
aspect atrgtor, gust i miros plcut.
ns n produsele alimentare din lapte, fructe i legume,
care se obin prin tratament termic (uscare, concentrare, sterilizare)
se acumuleaz un numr de compui chimici care influeneaz
negativ calitatea lor. Formarea melanoidinelor modific negativ
aspectul produselor finite. n unele cazuri se formeaz substane cu
miros neplcut care nu sunt admise n alimente. De menionat c
n majoritatea produselor alimentare, obinute prin tratament
termic i pstrate o perioad de timp, n urma reaciei Maillard,
se acumuleaz compui chimici, care ntr-o msur mai mare sau
mai mic influeneaz negativ asupra unor caracteristici ai calitii
senzoriale i asupra valorii nutritive (reacia Strecker). Avnd n
vedere apariia efectelor negative, este necesar de prezentat
52

informaii despre factorii care determin posibile modificri ale

alimentelor n urma reaciei Maillard.
Influena valorii pH. n medii acide, cu valori ale pH-ului
inferioare, mbrunarea alimentelor este relativ mic datorit
blocrii pariale a procesul de formare a glucozilaminei.
mbrunarea alimentelor cu pH = 6,0 va fi lent, iar aspectul
produselor alimentare cu pH = 8,0 . .9,0 se modific accelerat,
condiiile de mbrunare fiind optime.
Influena umiditii. S-a constatat c n produsele
alimentare n care activitatea apei este minim (aw = 0 . .0,2) sau
maxim (aw =0,9 . .1,0) mbrunarea nu se va observa. n
alimentele cu aw =0,6 . .0,8 procesele de mbrunare sunt
accelerate.
Influena temperaturii. Cu majorarea temperaturii, viteza
reaciei Maillard se accelereaz. Creterea temperaturii cu 100C
conduce la accelerarea reaciei de 2 .. 3 ori. n produsele
alimentare cu activitatea apei aw = 0,6 . .0,8, pstrate la
temperaturi > 200C, reaciile de mbrunare decurg cu o vitez lent
(sucuri concentrate, paste de legume, lapte concentrat .a.).
Influena structurii glucidelor. Viteza formrii compuilor
de culoare brun se reduce n urmtoarea consecutivitate:
Pentoze: D-riboz > D-xiloz >L-arabinoz
Hexoze: D-galactoza > D-manoz > D-glucoz > D-fructoz
Dizaharide: Maltoz > Hexoz > Lactoz.
Viteza formrii melanoidinelor este direct proporional cu
numrul de grupri carbonil libere n structura glucidelor.
Influena structurii aminoacizilor. Reaciile de formare a
compuilor de culoare brun depind de structura aminoacizilor. Cu
ct amplasarea grupei amino este mai departe de gruparea carboxil
n structura aminoacizilor, cu att activitatea aminoacizilor este
mai mare. De exemplu - aminoacizii sunt mai activi n
comparaie cu - aminoacizii.
53

Sunt mai activi i aminoacizii care conin dou grupri

amino. De exemplu, lizina conine dou grupri amino i prezint
- aminoacid cu o activate sporit. Destul de activi sunt
aminoacizii: L-arginina i L-gistidina.
4.8.3

Prevenirea reaciei Maillard

n multe cazuri formarea culorii brune a alimentelor conduce

la pierderea calitii (produsele lactate, fructele i legumele
conservate prin sterilizare termic, produsele uscate, concentrate
.a.). Prevenirea reaciei Maillard poate fi realizat prin mai multe
metode n funcie de tipul produsului i de tehnologia fabricrii.
De exemplu, inhibarea procesului de formare a culorii brune poate
fi realizat prin:
- tratament termic la temperaturi sczute (+ 45 . . 55 0C);
- utilizarea redus a zaharozei n compoziia produselor
zaharoase;
- tratament termic al alimentelor, sau pstrarea alimentelor
cu activitatea apei aw =0,9 . .1,0, sau aw = 0, 5 . .0,2 .
- pstrarea produselor concentrate la temperaturi inferioare,
+5 . . 15 0C, (sucuri concentrate, lapte concentrat, paste de
fructe i de legume, mierea).
Metoda chimic de inhibare a reaciei Maillard const n
blocarea activitii gruprii carbonil (= CO) a zaharurilor
reductoare sau amino grupei (-NH2) libere a proteinelor i
aminoacizilor. De exemplu, blocarea gruprilor prin utilizarea
sulfailor (HSO3-). Anionul (HSO3-) blocheaz activitatea chimic
a gruprii carbonil (= CO) a zaharurilor reductoare i a
substanelor intermediare a reaciei Maillard. n mod general
interaciunea ntre pentoze, hexoze i anionul HSO3- poate fi
prezentat astfel:

54

HO

O=C-H

(H - C - OH) n

HSO 3

CH2OH

CH

HO

SO3
H

( H - C - OH) n
CH2OH

Bioxidul de sulf (SO2) i derivaii lui inhib reaciile de

mbrunare a alimentelor. ns utilizarea lor este limitat din cauza
formrii alimentelor sulfitate cu coninut majorat de compui
nocivi de sulf. n prezent sunt desfurate investigaii n vederea
identificrii compuilor pentru a nlocui utilizarea derivailor
bioxidului de sulf. Sunt cunoscui compui chimici care inhib
reaciile de mbrunare a alimentelor (cianide, hidroxilamin,
hidrazina, mercaptane), ns ei nu pot fi utilizai din cauz c sunt
toxici.
n unele alimente prevenirea reaciilor de mbrunare poate
fi realizat prin blocarea activitii unei substane de baz a
reaciei Maillard. De regul, poate fi blocat activitatea gruprii
carbonil (= CO) a glucidelor reductoare. De exemplu, la obinerea
produsului pulbere de ou, prealabil, pn la uscare, n prezena
enzimei glucooxidaz, n urma oxidrii D-glucoza se transform n
acid D-gluconic i pierde activitatea de interaciune cu proteinele.
Reacia se petrece n felul urmtor:
C6H12O6

H2O

glucooxidaza
C6H12O7

O2

D glucoza

H2O2

acid
D

gluconic

Prin urmare putem constata, c formarea melanoidinelor de

culoare brun i a compuilor de arom poate fi prielnic pentru
unele alimente i ne dorit pentru altele. Reacia Maillard are o
importan major n tehnologia de obinere a produselor de
panificaie, a buturilor rcoritoare, a berii, a produselor de
cofetrie, a produselor prjite .a., datorit obinerii unei arome
plcute i a unei culori atrgtoare.
55

n alte cazuri, cum s-a menionat, pentru produsele lactate,

fructele i legumele conservate prin sterilizare termic, produsele
uscate, produsele concentrate .a., reacia Maillard conduce la
apariia efectelor negative ca consecin a degradrii
aminoacizilor, modificrii culorii i reducerii valorii nutritive.
4.9. Transformarea i degradarea proteinelor

Obinerea produselor alimentare prin diverse metode de

prelucrare tehnologic cum ar fi: tratarea termic, uscarea,
concentrarea, afumarea, sterilizarea cu radiaii ultraviolete sau
radiaii X, tratarea cu preparate de enzime .a. pot iniia
transformri fizico-chimice i chimice a proteinelor.
Cele mai profunde modificri conduc la modificarea
profund a proteinelor, inclusiv la descompunerea aminoacizilor.
Schema general de transformare i degradare a proteinelor poate
fi prezentat astfel:
acizi carbozilici

Macromoleculele
proteice native

amine

Denaturarea
proteinelor

Descompunerea
fragmental a
macromoleculelor
proteice

decarbozilarea si dezaminarea
aminoacizilor

proteine
de tip peptide

56

aminoacizi

Gradul de transformare a proteinelor depinde n mare

msur de metoda i parametrii tratamentului tehnologic, care pot
avea o influen mai mult sau mai puin nefavorabil. De exemplu,
un efect termic moderat nu afecteaz calitatea nutritiv a
proteinelor, ci din contra mbuntete valoarea nutritiv i
digestibilitatea lor. Tratamentul termic intens, la temperaturi t >
1200 C, afecteaz structura proteinelor prin reacii de tip Maillard,
sau provoac distrugerea unor aminoacizi termolabili. Pierderi
considerabile n urma tratamentului termic intens au fost
constatate la lizin, metionin, triptofan, etc.
Alterarea alimentelor bogate n proteine, n special a
produselor din carne, pete i lapte, poate fi rezultatul distrugerii
chimice i biochimice a aminoacizilor cu formarea amoniacului,
bioxidului de carbon, aminelor biogene toxice i a altor compui
cu miros dezagreabil.
Prin reacii chimice i biochimice de decarboxilare,
aminoacizii pierd gruparea carboxil sub form de bioxid de carbon
cu formarea aminelor biogene:
R

CH

COOH

CO2

CH2

NH2

NH2

aminoacid

amin

De exemplu, n urma decarboxilrii aminoacidului

histidin se obine histamina - amin biogen toxic:
CH2

HN

CH

COOH

CH2

CO2

NH2

HN

NH2

CH

CH2

CH

histamin

histidin

n urma decarboxilrii triptofanului se formeaz amin

biogen toxic triptamina:
57

CH

CH2

COOH

CO2

CH2

NH2

CH2

NH2

triptamin

triptofan

Prin reacii de dezaminare, aminoacizii pierd grupri amino

sub form de amoniac cu formare de acizi carboxili, cetoacizi,
aldehide, etc. Prin dezaminarea oxidativ a aminoacizilor se
elimin amoniac cu formare de cetoacizi:
CH

+ 1/2

COOH

NH2

Decarboxilarea
aldehidelor:
R

O2

NH3

cetoacizilor

COOH

conduce

la

formarea

CO2

COOH

C
O

aldehid

a cetoacid

Dezaminarea reductiv a aminoacizilor conduce la

formarea acizilor carboxilici saturai:

CH

COOH

NH2

2H
NH3

CH2

COOH

acid carboxilic saturat

aminoacid

Macromoleculele proteinelor conin un numr de resturi de

aminoacizi, care prezint precursori ai gustului i a mirosului
alimentelor. Prin tratament termic, n urma modificrilor fizicochimice i chimice a proteinelor, n alimente se acumuleaz
58

peptide i aminoacizi liberi, responsabili de apariia gustului i

mirosului specific plcut. Modificarea profund a proteinelor,
urmat de acumularea compuilor cu mas molecular mic
substane de degradare a aminoacizilor, conduce la pierderea
calitii i la alterarea alimentelor.

Tema 5. PROPRIETILE FIZICO CHIMICE I

FUNCIONALE ALE LIPIDELOR

Lipidele reprezint o clas de compui organici de o

importan vital, prezeni att n esuturile plantelor ct i a
animalelor. Ele constituie o clas important de nutrimeni, cu o
valoare energetic sporit n hrana omului. Aceste substane sunt
caracterizate att prin valoare energetic, ct i prin coninutul de
substane biologic active. Unele lipide sunt componente structurale
ale membranelor celulare, sunt regulatori de mobilitate a apei i a
srurilor n vivo, au influen asupra activitii unor enzime . a.
Din punct de vedere chimic, lipidele sunt acizii grai i
derivaii ai acizilor grai.
n literatura de specialitate se indic o nou apreciere a
lipidelor. Ele prezint esteri ai acizilor grai i ai alcoolilor.
Lipidele sunt macronutrimeni de o valoare important, care
constituie o pondere suficient a valorii nutritive i a proprietilor
senzoriale a alimentelor.
n plante, lipidele sunt localizate n cantiti relativ mari n
semine. La animale i peti lipidele se concentreaz n esutul
gras i n jurul organelor interne (seu la vit, slnin la porc, strat
de lipide sub piele la pete). Coninutul de lipide variaz n
limitele largi de la 1,0 % pn la 50 -60 % .

59

5.1 Clasificarea lipidelor

Conform compoziiei chimice lipidele se caracterizeaz

printr-o diversitate destul de mare. Moleculele lor sunt formate din
diveri componeni structurali: acizi i alcooli macromoleculari,
resturi de acid fosforic, substane azotate, resturi de glucide. Toi
componenii lipidici sunt unii ntre ei prin diferite legturi
chimice.
n mod general lipidele se clasific n dou grupe: Lipide
simple i Lipide complexe.
n grupa lipidelor simple se includ: acizii grai saturai i
nesaturai, substane polienice formate dintr-o caten lung cu o
grupare funcional carboxil (- COOH ).
Lipidele complexe sunt formate din mai multe componente
structurale, unite ntre ele prin legturi care se descompun prin
hidroliz. De regul, legturile sunt eterice complexe sau simple i
legturi amidice. Lipidele complexe se mai divizeaz i n dou
subgrupe: lipide neutre i lipide polare.
n prezent, conform clasificrii o parte de substane lipidice
aparin aa numitei grupe trei a lipidelor. Ele sunt formate din
acizi grai polienici care conin 20 sau mai muli atomi de carbon,
i se numesc - oxilipine. Oxilipinele sunt substane de origine
lipidic cu coninut de oxigen. Acest termen a fost propus n anul
1991 de ctre savanii din SUA i Suedia.
De asemenea lipidele se caracterizeaz prin mai multe criterii
n funcie de structura chimic i de proprietile fizico-chimice:
- dup consisten - grsimi solide, grsimi semisolide, uleiurile
lichide;
- dup provenien - din surse vegetale i animale;
- dup funcia lor n organism - surs de energie i substane
plastice.
5.2 Lipidele simple

Dup structura chimic lipidele se divizeaz n dou grupe:

lipide simple i lipide complexe. Principalii reprezentani ai
60

lipidelor simple sunt acizii grai, acilglicerolii (gliceridele) i

ceridele.
Acizii grai. Din punct de vedere chimic, acizii grai sunt
acizi alifatici care conin o singur grup polar grupa carboxilic
( R-COOH). n prezent sunt cunoscui aproximativ 800 de acizi
grai. Din ei circa 60 de acizi grai posed influen semnificativ
asupra proprietilor produselor alimentare.
Acizii grai sunt repartizai n dou grupe - acizii grai
saturai i nesaturai (Tabelele 5.1 i 5.2).
Tabelul 5.1. Acizi grai saturai
Nr.
atomilor
de carbon

Formula

Denumirea

Punctul
de topire,
0
C

CH3(CH2)2COOH

Acid butiric

4,7

6
8

CH3(CH2)4 COOH

CH3(CH2)6 COOH

Acid caproic
Acid caprilic

1,5
16,5

10

CH3(CH2) 8 COOH

Acid capric

31,3

12

CH3(CH2) 10 COOH

Acid lauric

43,6

14

CH3(CH2) 12 COOH

Acid miristic

58,0

16

CH3(CH2)14 COOH

Acid palmitic

62,9

18

CH3(CH2) 16 COOH

Acid stearic

69,9

20

CH3(CH2) 18 COOH

Acid arachilic

75,2

22

CH3(CH2) 20 COOH

Acid behinic

80,2

24

CH3(CH2) 22 COOH

Acid
lignoceric

84,2

61

Tabelul 5.2 Principalii acizi grai nesaturai n compoziii

alimentare
Acidul gras nesaturat

Punctul
de topire,
0
C

CH CH ( CH2 ) 7 COOH
Acid oleic

14,0

Simbol

18:1 9

18:2 6
18:3 3
2: 4 6

CH3 ( CH2 )

CH3 (CH2 )

( CH

CH CH2 )2 (CH2 )

CH

Acid
CH3( CH2 ) 4
Acid

( CH

COOH

linoleic

Acid

CH3 CH2 ( CH

CH2)3 ( CH2 )

COOH

linolenic
CH

CH2 )

- 5,0

( CH2 ) 2 COOH

arahidonic

- 11,0
- 49,5

n produsele alimentare predomin acizi nativi grai

nesaturai cu legturi duble n configuraia cis. Structura chimic a
acizilor grai nesaturai de asemenea poate fi prezentat succint
printr-un simbol cu dou sau trei cifre. De exemplu, prin simbol cu
dou cifre: 16 : 0; 18 :1; 20 : 4 . Prima cifr indic numrul total
al atomilor de carbon n molecula acidului, a doua cifr numrul
de legturi duble.
H

H
C

CH2

CH2
a

CH2

C
CH2

H
b

Fig. 5.1 Configuraia cis (a) i configuraia trans (b) a

unui fragment al acidului gras nesaturat
62

Acizii grai nesaturai pot fi prezentai i indicnd

configuraia i poziia legturilor duble. Avnd n vedere c toi
acizii nativi grai nesaturai conin numai legturi cis, poziia lor
se indic prin litera adugat la a doua cifr adugnd
consecutiv i a treia cifr. De exemplu, acidul linolenic se prezint
astfel: 18 : 3 3; n acest simbol cifra 18 indic numrul de
carbon ce se conine n acid, cifra 3 indic legturi duble (litera
) n configuraia cis-, iar respectiv ultima cifra 3 indic poziia
celei mai apropiate legturi duble din partea gruprii metilice
(CH3 -), de la nceputul catenei acidului. Acidul arahidonic se
prezint prin simbolul; 20 : 4 6; unde 20 - este numrul total al
atomilor de carbon; 4- numrul legturilor duble, () n
configuraia cis; 6 - cea mai apropiat legtur dubl de la
captul (CH3 -) catenei acidului arahidonic.
Acilglicerolii (sau gliceridele) fac parte din grupa lipidelor
simple. Ei prezint substanele de baz a lipidelor. Acilglicerolii
sunt substane lichide sau solide, fr gust i miros, insolubile n
ap, cu viscozitate ridicat i temperatura joas de topire, n jurul
400 C. Ei nu sunt volatili.
n grsimi i uleiuri coninutul acilglicerolilor constituie
aproximativ 95 . .96 %. Lipidele conin n general trigliceride esteri ai glicerolului cu acizi grai. n cantiti mai mici sunt
prezente mono- i digliceridele. Formulele structurale ale
gliceridelor sunt:
O
CH2

O
CH2

R1

R2 C O CH

R2 C O CH
O
CH2 O

R3

CH2 OH

Diglicerid

Triglicerid

63

R1

O
CH2

HO

R1

CH
CH2

OH

M o n o g lic e rid

Simbolurile R1, R2, R3 reprezint resturi de acizi grai

saturai i nesaturai n structura glicerolului esterificat (poziiile
1, 2 i 3).
Componentul structural de baz al tuturor gliceridelor este
glicerolul (glicerina). De aceea, proprietile gliceridelor concrete
depind de componena resturilor de acizi grai n structura mono- ,
di- i trigliceridelor.
n grsimi i uleiuri gliceridele conin diveri acizi grai.
Cei mai rspndii sunt 5.. 6 acizii grai nesaturai, care conin 12 .
.18 atomi de carbon cu catene neramificate. Acizii saturai stearic
i palmitic se conin practic n toate grsimile i uleiurile naturale.
Aproape n compoziia tuturor uleiurilor sunt prezeni
acizii grai nesaturai cu 1 3 legturi duble: acizii oleic, linoleic,
linolenic (Tabelul 5.2). Acidul arahidonic, cu 4 legturi duble, se
conine n grsimile de origine animal. n grsimile de pete i
alte specii de mare au fost identificai acizi grai cu 5 i 6 legturi
duble. De regul n componena grsimelor i uleiurilor naturale
acizii grai nesaturai se conin sub forma cis izomeri.

64

Tabelul 5.3.
Coninutul acizilor
trigliceridelor a uleiurilor vegetale

25-28

14-20

3,0

23-25

31-34

39-43

2,0

7,7

3,5

0,4

44-45

1-12

23-42

32-36

urme

7-10

2,4

54-81

15

1,0

1,0
6-9

7,0
1,64,6

0,10,2
0,9

4148
1427
-

9-15
24-40

58-78
41-72

3-15
1,0

1,5

1,6

1,5

20-25

14

2-3

2,46,8
7,0

4,47,3
3,0

0,41,0
-

20-30

44-60

5-14

20-25

65-70

0,10,5

linolic

linolenic

arachilic

0,5

oleic

stearic

U. de
semine de
struguri

structura

Coninutul n trigliceride a acizilor grai saturai i

nesaturai, %
miristic

U. de
mutar
U. de
cacao
U. de
porumb
U. de
ctin alb
U. de
msline
U. de nuc
U. de
floareasoarelui
U. de
rapi
U. de soia

palmitic

Denumirea
uleiului

grai

Ceride (ceruri). Se consider c ceridele sunt lipide

simple. Dup structura chimic ele prezint esteri ai alcoolilor i ai
acizilor macromoleculari grai saturai ( 18 : 0 . . 30 : 0 ) cu lan
lung. Ceridele sunt formate din resturi de alcool monoatomic
polimolecular (R-CH2 OH ) i un rest de acid gras saturat (R1

65

COOH). Formula structural general a ceridelor se prezint

astfel:
O
R

CH2

R1

n natur ceridele prezint un amestec de acizi grai liberi,

alcooli liberi i hidraii de carbon care poart denumirea general
ceruri. Ceridele sunt insolubile n ap i inerte din punct de vedere
al activitii chimice. Ele sunt destul de stabile la aciunea
oxidativ a oxigenului, i sunt rezistente fa de aciunea
microorganismelor.
Ceridele sunt larg rspndite n natur avnd diverse
proprieti funcionale. Numeroase ceruri se conin n parafin. Ele
formeaz straturi (filme) de protecie pe suprafaa fructelor,
legumelor i frunzelor. Pe suprafaa seminelor i a boabelor de
cereale de asemenea se conin straturi de protecie de ceruri. n
vederea obinerii unor produse alimentare calitative (uleiuri
vegetale, produse de panificaie, paste de fructe, de legume . a.),
este necesar ca n procesul tehnologic aceste straturi de protecie
s fie eliminate. n industria alimentar ceridele sunt utilizate ca
substane de protecie a suprafeelor unor produse lactate i a
suprafeelor ambalajului de polimeri.
5.3 Lipidele complexe

Principalii reprezentani ai lipidelor complexe n

compoziii alimentare sunt: fosfatidele, glicolipidele, sterolii i
sfingolipidele.
Cei mai importani reprezentani ai lipidelor complexe
polare sunt fosfatidele i glicolipidele. Structura moleculei de
fosfatide sau fosfolipide reprezint o diglicerid cu dou resturi de
acizi grai (palmitic, stearic, oleic, linoleic . a.). Gruparea
hidroxilic a digliceridei este esterificat cu acid fosforic, la rndul
su, restul de acid fosforic este legat de colin sau etanolamin.
66

Fosfolipidele sunt substane unsuroase, n ap formeaz emulsii

liposolubile. Din punct de vedere practic cele mai utilizate
fosfatide sunt lecitina i cefalina. Dup proprietile funcionale,
lecitina i cefalina sunt emulgatori care stabilizeaz structura
compoziiilor alimentare de tip U / A sau A / U.

HO CH2 CH2

HO CH2 CH2

N (CH3)3

colin

NH2

etanolamin

CH2

R1

CO

R2 O C O CH
O
CH2 O P O CH2 CH2

N ( CH 3 ) 3

Fosfatidilcolin
CH2

R2

(lecitin)

CO

R1

OC O CH
O
CH2 O P O CH2 CH2

N H+
3

Fosfatidilcolin

( Cefalin )

Fosfolipidele, datorit coninutului gruprilor funcionale

hidrofile i hidrofobe, sunt compui amfifile. Proprietile amfifile
ale moleculei pot fi prezentate schematic. (Fig. 5.1). Fragmentul
moleculei reprezentat de restul de acid fosforic cu compui polari
hidrofili (lecitina sau cefalina) se orienteaz spre faza apoas i
poart denumirea Cap polar. Catenele resturilor de acizi grai
67

saturai i nesaturai, formai din hidrocarburi nepolari (hidrofobi),

se orienteaz spre faza uleioas i se numesc Coada hidrofob a
fosfolipidelelor
cap
polar
O

coada
hidrofob

Fig. 5. 2 Schema structurii a moleculei de fosfolipide

Prin urmare, n compoziii alimentare capul polar al

moleculei de fosfolipide se localizeaz n ap, concomitent
fragmentul moleculei coada hidrofob, se deplaseaz n structura
lipidelor. Astfel se obin fosfolipidele din uleiuri vegetale. n
procesul de rafinare, din uleiuri de soia, de floarea soarelui, prin
separare se izoleaz fosfolipidele. Coninutul fosfolipidelor n
unele specii de materii prime i alimente este prezentat n tabelul
5. 4.
Fosfolipidele datorit proprietilor amfifile sunt cei mai
valoroi emulgatori larg utilizai n panificaie, n cofetrie, la
obinerea margarinei etc.

68

Tabelul 5.4 Fosfolipidele prezente n materii prime i n unele

alimente

Materia
prim,
alimente
Soia

Coninutul n
fosfolipide,
%
1,8

Materia
prim,
alimente
Brnz de
vaci
Carne de
bovin

Coninutul n
fosfolipide, %

Floareasoarelui
(semine)
Grul

0,7
0,54

1,23

0,9

Carne de
porcin
Ficat

Porumb
Lapte

0,03

Ou

2,39

0,05
0,9

2,5

Steroli alcooli monohidroxilici derivai din steran. n

structura general se conine o grupare carboxil n poziia 3, cte
un radical metil n poziia 10 i 13. Sterolii sunt substane solide,
larg rspndite n natur.

C H3

1
HO

2
3

A
4

12
11 C 13
C H3
14
9
8
10
B
7
5
6

17
D 16
15

Dup provenien se clasific n felul urmtor:

- fitosteroli, specifici regnului vegetal, C29;
- micosteroli, sintetizai de microorganisme, C28;
- zoosteroli din organismele animale, C27.
69

Unul din cei mai rspndii steroli este colesterolul, prezent

practic n toate lipidele de origine animal. Coninutul lui n untul
de vac constituie 0,17 . .0,21%; n brnzeturi 0,28 . .1,61%; n
carne 0,06 . .0,1%, iar n glbenu de ou 0,57%.
CH3
CH3
C

CH3

CH3
D

CH3

HO

colesterol

n organismele vii, colesterolul este precursorul acizilor

biliari i al hormonilor steroizi. Aciunea fiziologic este
antihemolitic i antitoxic, intervine n reglarea permeabilitii
membranelor celulare.
5.4. Proprietile fizico-chimice ale lipidelor

Proprietile fizico-chimice ale lipidelor se apreciaz cu un

numr mare de caracteristici fizice i indicatori chimici. Cele mai
larg utilizate caracteristici n tehnologiile alimentare sunt: indicele
de refracie, densitatea, punctul de topire, temperatura de
solidificare, solubilitatea n solveni organici. Indicatorii chimici ai
lipidelor depind nu numai de compoziia chimic ci i de
modificrile care apar n urma tratamentului tehnologic. Cei mai
importani indicatori chimici utilizai pentru identificarea i
aprecierea gradului de modificare a uleiurilor i grsimilor n urma
tratamentului tehnologic sunt: indicele de aciditate, indicele de
saponificare, indicele de iod (indicele de nesaturare), indicele
Hehner, indicele Reichert-Meissl . a.

70

Tabelul 5.5. Caracteristici fizico-chimice a uleiurilor vegetale

Temperatura de solidificare, 0C
- 15

120-183

48-57

0,960

21- 27

192-196

34 - 38

18-50

0,924

- 10

188-193

45-54

0,926

- 20

193-200

40-70

0,914

-2

40-65

0,925

33-57

Indicele Reicher-Meissel,
ml KOH

0,918

Indicele Hehner, g/ 100 g

25-37

Indicele de iod, g I2/ 100g

U. de
cocos

Indicele de saponificare
mg KOH/ g

U. de
floareasoarelui
U. de
rapi
U. de
soia

Densitatea,
d 415

U. de
mutar
U. de
boabe
de
cacao
U. de
porumb
U. de
semine
ctin
alb
U. de
msline
U. de
nuc

Coninutul de ulei n semine,

% raport la SU

Denumirea uleiului

Indicii fizico-chimici

92 - 123

9496
9596

0,3 0,9
0,1 0,4

117 123
128 132

9296
-

0,3 2,5
0,2 0,5

185-196

80-85

- 27

188-197

143-162

9596
95,
4

0,1 0,8
2,83,2

0,924

- 16

186-194

119-145

95

0,31,0

33-45

0,914

-4

172-175

94-106

13-26

0,928

- 8 - 18

188-195

124-133

9496
83,
7

0,10,8
-

57-72

0,925

19 - 26

246-268

8-10

86 92

4-7

71

Indicele de saponificare se exprim prin miligrame de

KOH care se consum pentru saponificarea gliceridelor i
neutralizarea acizilor grai liberi ntr-un 1,0 gram de grsime.
Coninutul acizilor grai liberi conduce la majorarea indicelui de
saponificare. Coninutul de compui nesaponificabili reduc
valoarea acestui indice. Principalii compui nesaponificabili sunt
cerurile, steroidele, tocoferolii
Indicele de iod (indicele de ne saturare) indic gradul de ne
saturare al acizilor grai n componena grsimilor i reflect
cantitatea de iod n grame, echivalent unui halogen, adiionat
de100 grame de grsime. Adiia halogenilor reprezint reacia de
halogenare a legturilor duble a acizilor grai nesaturai. Reacia
se petrece cu reactivul Hannus, soluie de brom n iodur de
potasiu (IBr), din cauz c iodul molecular (I2) practic nu se
adiioneaz la legturi duble a acizilor grai.
Indicele Hehner indic coninutul n grame a acizilor grai
insolubili n ap care se conin n 100 g de grsime. Din acizi
grai sunt solubili numai acidul butiric i caproic. Parial solubili
n ap sunt acizii caprilic i capric. Indicele Hehner la
majoritatea grsimilor este egal cu 95 de grame. Dac grsimile
conin acizi solubili n ap indicele Hehner este mai mic de 95
grame.
Indicele Reicher-Meissel indic cantitatea n ml a soluiei
de KOH, 0,1 n, care se consum pentru neutralizare a acizilor
volatili solubili n ap care se conin n 5,0 grame de grsime.
Indicele Reicher-Meissel la majoritatea grsimilor este relativ mic
n afar de ulei de cocos i ulei de nuc.

72

Tabelul 5.6. Coninutul n lipide al esutului gras de porcine i de

bovine ( g / 100 g esut gras)
esut
gras

Total
lipide

Acizi
grai
saturai

Acizi
grai
mononesa
turai

Acizi grai
polinesaturai

Fosfolipide

Porcin

91,0

33,4

42,0

10,4

1,23

Bovin

85,0

37,8

40,6

2,7

1,4

Indicele de aciditate indic coninutul de acizi grai liberi

n grsimi. Se exprim prin cantitatea de hidroxid de potasiu
(KOH) utilizat pentru neutralizarea acizilor grai liberi prezeni n
1,00 g de grsime (mg. KOH). Coninutul acizilor liberi n grsimi
este variabil i depinde de natura grsimilor, de metode
tehnologice de obinere a grsimilor, gradul de hidroliz a
gliceridelor. De exemplu, indicele de aciditate a uleiului de
floarea-soarelui ne rafinat variaz n limitele 0,4 . . 2,25 mg. KOH;
n uleiul rafinat 6,0 . .7,0 mg. KOH; n grsimile de origine
animal indicele de aciditate este de 1,2 . . 1,5 mg. KOH.
Uleiurile i grsimile sunt substane polimorfe, pot fi n
stare lichid sau solid, n dependen de temperatur. n tabelul
5.4 se prezint temperatura de solidificare, care reflect condiii
termice de transformare a uleiurilor din stare lichid n stare
solid. Modificarea texturii grsimilor de porcin i bovin din
stare solid n stare lichid se realizeaz prin punctul de topire.
Transformarea invers a grsimilor din stare lichid n stare solid
are loc la temperatura de solidificare (tabelul 5.7).

73

Tabelul 5.7. Unele caracteristici fizico-chimice a grsimilor de

Indicele de iod
g I2/ 100g

28 - 40

28 - 32

193 - 200

46 - 66

40 - 50

30 - 38

190 - 200

32 - 47

Punctul de
topire, 0C

Indicele de
saponificare,
mg KOH/ g

0,915 0,938
0,925
0,953

Temperatura
de
solidificare,0C

Grsime
de porcin
Grsime
de bovin

Densitatea,
d 415

Denumirea
grsimii

porcin i bovin

Particularitile texturii grsimilor n stare solid constau n

transformarea lor n structuri cristaline. n timpul rcirii, n
funcie de compoziia chimic a gliceridelor, consecutiv, se
formeaz o serie de cristale. Structura cristalelor lipidice
influeneaz textura grsimilor.
Pentru modificarea texturii lipidelor i a proprietilor lor
fizico-chimice n tehnologiile alimentare se utilizeaz procedee
tehnologice (metode speciale) care conduc la obinerea lipidelor
modificate cu proprieti planificate. Cele mai utilizate sunt
procedeele de hidrogenare i interesterificare a uleiurilor.
.
5.4 Hidrogenarea gliceridelor
Scopul principal al procesului de hidrogenare const n
fabricarea uleiurilor i a grsimilor cu proprieti fizico-chimice
diversificate. Grsimile hidrogenate se folosesc pentru obinerea
unor alimente cu structur lichid, semisolid sau solid, stabile n
timpul depozitrii.
Hidrogenarea este o reacie chimic de adiionare a
hidrogenului (H2) la legturi duble a resturilor de acizi grai
nesaturai ai gliceridelor, sau acizilor liberi:
74

R1 CH

CH

R2 + H2

catalizator

R1

t , 0C

CH2

CH2

R2

Hidrogenarea lipidelor are loc numai prin utilizarea

catalizatorilor. Pentru hidrogenarea lipidelor alimentare se folosesc
preponderent catalizatori de nichel. O alterare constituie utilizarea
cromitului de cupru pentru hidrogenarea selectiv a acidului
linolenic (18 : 3 3) i transformarea lui n acid linolic (18 : 2
6) n uleiul de soia.
Procesul de hidrogenare este eterogen i se petrece n limita
de separare dintre dou faze: lipide (faza lichid) catalizator
(faza solid). Viteza reaciei este direct proporional suprafeei
catalizatorului. Acest fapt determin utilizarea catalizatorilor cu
suprafaa specific egal sau mai mare de 100 m2 /g. Viteza
maximal de hidrogenare se atinge la temperatura 180 . . 2000 C,
cnd viscozitatea uleiului brusc se micoreaz.
n etapa iniial a procesului se realizeaz saturarea
suprafeei catalizatorului cu hidrogen (fig.5.3 i fig.5.4),
determinnd activarea catalizatorului.
Dup saturarea catalizatorului cu hidrogen, procesul de
hidrogenare se desfoar n dou direcii. Direcia principal este
propriu zis procesul de hidrogenare, care se petrece n felul
urmtor: catalizatorul activat, prin saturarea cu hidrogen,
adiioneaz doi atomi de hidrogen la legtura dubl a restului de
acid gras nesaturat i contribuie la formarea restului de acid gras
saturat (fig.5.3).
R

nH2

catalizator
H

R
R

catalizator
H

catalizator
H

Fig. 5.3. Schema saturrii catalizatorului cu hidrogen i activarea

reaciei de adiie a hidrogenului la legturile dube a restului de acid gras
nesaturat

75

Concomitent cu procesul de baz de hidrogenare se

desfoar i reacia secundar de izomerizare a resturilor de acizi
grai nesaturai. n acest caz, catalizatorul adiioneaz la restul de
acid gras nesaturat un atom de hidrogen i n acelai timp, din
structura restului de acid ce nltur alt atom de hidrogen. Prin
urmare, are loc deplasarea legturii duble n catena restului de acid
gras nesaturat spre radicalul de hidrat de carbon vecin i
configuraia cis a radicalului de acid gras se transform n
configuraia trans (fig. 5.4 ).
CH

nH2

CH

catalizator
H

cH

C H 2 CH2
CH
H

catalizator
H

C H2

cH
H

catalizator
H

Fig. 5.4 Schema procesului de izomerizare a restului de acid gras

nesaturat din configuraia cis n configuraia trans

Procesul de hidrogenare este treptat. Primii care se supun

acestui proces sunt acizi grai cu grad de ne saturare mai ridicat
(nalt) , transformndu-se consecutiv n acizi cu grad de ne
saturare mai mic.

C( 18 :3)

C(18 : 1)

C( 18: 2 )

C(18 : 0 )

Acidul linolenic, cu 3 legturi duble, se transform n acid

linoleic cu 2 legturi duble, apoi se formeaz acid oleic cu o
legtur dubl i, n final se obine acid stearic saturat.
Este important de menionat c n continuare procesul de
izomerizare a resturilor de acizi grai nesaturai se realizeaz fr
saturarea catalizatorului cu hidrogen.
De exemplu, acidul oleic cu legtur dubl cis, n urma
izomerizrii, poate fi transformat n acid elaidic cu o legtur
dubl trans., care apoi se transform n acid stearic saturat.

76

CH3

CH3

CH3

C
C

H
H

COOH

COOH

Acid elaidic

Acid oleic
conformatia cis

conformatia trans

COOH

Acid
stearic

Numrul de trans izomeri n uleiuri este determinat n

primul rnd de mecanismul procesului de hidrogenare a acidului
linoleic. Uleiurile vegetale de soia, floarea-soarelui, de rapi,
utilizate pentru hidrogenare, conin 85 . .95% de acizi grai
nesaturai, acidul linoleic constituind 53 61%. n structura
chimic a acidului linoleic (acid cis/cis 9,12 octadecadienoic) se
conin dou legturi duble - cis, cis izomeri.

CH3 ( CH2 )4 CH

CH

CH2 CH CH

(CH2)7

COOH

Acid linoleic

n urma hidrogenrii se formeaz un amestec cu numr

mare de structuri izomere a acidului linoleic: izomeri cis i
izomeri trans, izomeri conjugai de tip cis-trans i trans-cis. De
exemplu, formarea izomerilor conjugai ai acidului linoleic pot fi
prezentai schematic (Fig. 5.5).

77

13

12

11

10

CH

CH

CH2

CH

CH

1
CH2

CH2
CH

CH2
CH

CH

H
C

CH2

CH2
CH

CH

C
H

CH2

CH2

CH

H
C

CH2

CH2

C
H

CH

CH

CH2

Fig. 5.5.Schema formrii izomerilor conjugai n urma

hidrogenrii acidului linoleic. 1 - fragmentul acidului linoleic
(cis/cis 9,12 octadecadienoic) ; 2 izomer 9 trans,12 cis
octadecadienoic; 3 izomer 9cis,12 trans octadecadienoic

Ca rezultat al hidrogenrii se formeaz doi izomeri

conjugai: izomer 9 trans, 12 cis octadecadienoic i izomer
9cis,12 trans octadecadienoic. Deci, afar de procesul de aderare
al hidrogenului la legturile dube a restului de acizi grai
nesaturai, circa 60 % de acizi grai sunt prezeni sub form de
trans izomeri, cis-trans i trans-cis izomeri. De menionat, c
acumularea trans izomerilor n urma hidrogenrii este un proces
nedorit avnd n vedere valoarea nutritiv a uleiurilor hidrogenate.
Procesul de acumulare a trans izomerilor influeneaz
considerabil asupra proprietilor fizico-chimice ale uleiurilor
hidrogenate, majorndu-le att temperatura de topire ct i
densitatea.

78

5.6. Interesterificarea gliceridelor

Interesterificarea este un proces care include o serie de

reacii chimice de reamplasare a resturilor de acizi grai ntr-o
molecul de triglicerid sau interschimbare a resturilor de acizi
grai ntre dou molecule de gliceride diverse. Reamplasarea
resturilor de acizi grai n componena uneia i aceiai molecule de
glicerid se numete intermolecular. Interschimbarea resturilor
de acizi grai dintre dou molecule diferite de gliceride se numete
interesterificare exterioar molecular.
n cazul interesterificrii intermoleculare se modific
resturilorile de acizi grai n structura moleculei de glicerid:
CH2

O CO R1

CH2

OCO R1

CH

OC O R2

CH

OC O R3

CH2

CH2 OCO R2

OC O R3

Interesterificarea exterioar const n schimbarea de resturi

de acizi grai ntre dou molecule de gliceride diverse:
CH2 OCOR1
CH OCOR2
CH2

OCO R3

CH2 OCOR4

CH2 OCO R1

CH OCOR5

CH OCOR5

CH2 OCOR6

CH2 OCOR6

CH2 OCOR4

CH OCOR2
CH2 OCO R3

n realitate interesterificarea intermolecular i exterioar

molecular a gliceridelor se petrece simultan cu utilizarea
catalizatorilor.
Este bine cunoscut faptul c lipidele conin un numr mare
de diveri acizi grai. Coninutul cantitativ i calitativ al acizilor
grai n componena gliceridelor determin proprietile grsimilor
i a uleiurilor. Evident c modificarea coninutului resturilor de
acizi grai n structura gliceridelor va cauza i schimbarea
proprietilor lipidelor supuse interesterificrii.
79

Interesterificarea este un proces de modificare a

componenei chimice a trigliceridelor. Prin rearanjarea ordinii sau
tipurilor de acizi grai n componena gliceridelor se obin grsimi
cu caracteristici necesare, la concret avnd n vedere punctul de
topire i consistena dorit.
Procesul de interesterificare poate fi realizat prin trei ci:
atunci cnd interesterificarea se petrece ntr-o singur faz
(mediu lichid), resturile de acizi grai se deplaseaz aleator de la o
poziie la alta n cadrul gliceridei sau de la o glicerid la alta. n
final se obin trigliceride cu resturi de acizi grai aranjai conform
teoriei probabilitii, legii distribuiei statistice. O astfel de
interesterificare se petrece la temperaturi relativ ridicate (80 .
.900C) i se numete interesterificare statistic sau procedeul
aleator.
n cazul cnd interesterificarea se petrece la temperaturi
relativ sczute (15 . . 300C), pe parcursul procesului o parte de
gliceride cu punctul de topire ridicat sedimenteaz,diviznd
sistemul n dou faze - lichid i solid . Interesterificarea
continu n faza lichid. Distribuia resturilor de acizi grai n cele
dou faze (lichid i solid) nu mai este aleatoare. Se formeaz
dou produse cu proprieti diferite de interesterificare. Acest
procedeu se numete procedeul dirijat.
Reacia de interesterificare chimic a trigliceridelor are
loc n prezena unor catalizatori. De exemplu, atunci cnd drept
catalizator este utilizat etilatul de sodiu (C2H5ONa ), la etapa
iniial, se formeaz ionul de diglicerolat:
C2H5ONa

C2H5O

80

Na

CH2

O C O R1

CH

O CO R2

CH2

OC OR3

C2H5ONa

triglicerid

CH2

O C O R1

CH

O CO R2

CH2

R3 COOC2H5

Na

ionul de
diglicerolat

Ionul de diglicerolat reprezint adecvatul catalizator activ

care iniiaz reacia de interesterificare. n continuare ionul de
diglicerolat reacioneaz cu o molecul de triglicerid formnd
complexul diglicerolat triglicerid. n urma recombinrii, restul
de acid gras R6 a moleculei trigliceridice se adiioneaz n
structura diglicerolatului care se transform ntr-o molecul nou
interesterificat de triglicerid:

CH2

O CO R1

CH

O CO R2

CH2

CH2

CH2

O CO R1

R5 OCO CH

CH

O CO R2

R6OCO

CH2

R4 OCO

CH2

R4OCO CH2

CH

OCOR5

CH2

R6

diglicerolat - triglicerid

CH2

O C O R1

CH

O C O R2

CH2

R4 OCO

O C O R6

CH2
CH

OCO R5

CH2

triglicerid

interesterificat

Dup finisarea procesului de interesterificare, mediul

lipidelor conine catalizatorul - ionul de diglicerolat, dezactivarea
cruia se efectueaz prin interaciune cu apa adugat n grsime:

81

R4 OCO

CH2

R5 OCO

CH

R4OCO CH2

H2 O

Na+

CH

OH

R5COONa

H O CH2

CH2

Interesterificarea enzimatic. Principiul metodei const n

utilizarea enzimelor specifice din clasa lipaze n funcie de
catalizatori ai procesului de interesterificare. Reacia se petrece n
condiii anhidre, la temperaturi sczute - 65 . .700 C.. Lipazele
specifice catalizeaz reaciile de nlturare a resturilor de acizi
grai din compoziia trigliceridelor, n special localizate n poziiile
1 i 3. n urma procesului de tratare a grsimilor, n prezena
lipazei, din trigliceride se nltur acizii grai saturai. De
exemplu, din triglicerid 1,3distearil2 linoleil acilglicerid se
nltur resturile de acid stearic saturat, localizai n poziiile 1 i
3:

CH3 (CH2 ) OCO

16

CH2

CH

CH3 (CH2 )16OCO

OCO ( CH2 )

( CH

CH CH2)

(CH ) CH3

lipaza

2 3

CH2

1,3-distearil-2 linoleic triglicerid

O CH2
CH

OCO ( CH2) 7 ( CH CH CH2) 2 ( CH2) 3CH3

+ 2 CH3(CH2 )16

COOH

O CH2

2-monoglicerat acidului linoleic

acid stearic

n urma reaciei se obine o molecul de glicerin

monosaturat cu pstrare a restului de acid linolic nesaturat n
poziia 2. Poziiile 1 i 3 devenind vacante pot fi saturate prin
interesterificare cu acizi grai mono- sau polinesaturai. De regul,
n poziia 2 a trigliceridelor predomin acizii grai nesaturai. Prin
82

astfel de tratare n prezena lipazelor se petrece scindarea acizilor

grai saturai din compoziia grsimilor. Prin interesterificarea
enzimatic se obin produse cu un coninut majorat al acizilor grai
eseniali, contribuind la optimizarea valorii nutritive a grsimilor
n ansamblu. De asemenea, este important c interesterificarea
enzimatic conduce la reducerea esenial a formrii trans
izomerilor ce contribuie la ameliorarea calitii produselor.
Aceast metod de interesterificare a grsimilor este relativ nou,
de perspectiv i este n permanent dezvoltare.
Tehnologiile bazate pe procesul de interesterificare au
deschis posibiliti efective n modificarea proprietilor
grsimilor, la concret: transformarea lor n stare solid sau lichid,
modificarea temperaturii de topire i a plasticitii, etc. Pentru
utilizare n industria alimentar se obin grsimi cu caracteristici
fizico-chimice determinate.
5.7. Proprietile funcionale ale lipidelor n compoziii
alimentare
Este evident faptul c lipidele particip activ n formarea
calitii alimentelor. Lipidele, ca i glucidele i proteinele, n
conformitate cu proprietilor sale fizico-chimice i chimice, sunt
substane polifuncionale. Ele particip n formarea texturii
alimentelor, prin asociaii cu ali compui chimici determin
gustul, mirosului i valoarea nutritiv a alimentelor.
Cele mai importante proprieti funcionale ale lipidelor
sunt:

- funcia lor n nutriie,

- proprietatea de formare a texturii i structurii n anumite
produse;
- capacitatea de a asocia cu alte molecule de natur ne
lipidic;
- ameliorarea senzaiilor tactile a alimentelor.

83

Funcia lipidelor n nutriie

Principalele funcii de nutriie a lipidelor de origine
vegetal i animal sunt:
- Surse pentru organismul uman de acizi grai eseniali
( linolic, linolenic, arahidonic);
- Surse de energie, coeficientul caloric constituie circa
9 kCal / g ;
Mediul hidrofob pentru depozitarea i transportarea
vitaminelor liposolubile (A, D, E, K);
- Precursorii formrii fosfolipidelor n structura membranelor
celulare.
Valoarea nutritiv a lipidelor depinde n primul rnd de
coninutul acidului linolenic i de raportul dintre ali acizi grai cu
diferit grad de ne saturare. S-a constatat c grsimile comestibile
de calitate, cu valoarea nutritiv optimizat, trebuie s conin 10 ..
20 % de acid linolenic, 40 .. 60 % de acizi grai mononesaturai i
pn la 30 % de acizi grai saturai. Cele mai larg utilizate uleiuri
vegetale: de floarea-soarelui, de soia, de rapi, precum i
grsimile de porcin i de bovin nu corespund coninutului
optimizat de acizi grai nesaturai n structura trigliceridelor
(tabelul 5.4). Se recomand de utilizat diferite amestecuri de
uleiuri. Dar nici utilizarea lor nu permite ntotdeauna de obinut
proprieti i valori nutritive dorite n alimente.
n acest context ameliorarea calitii lipidelor poate fi
realizat n conformitate cu valoarea nutritiv aa numitei
grsimi ideale. Coninutul de acizi grai eseniali n aceast
grsime a fost apreciat ca compoziie de etalon. Grsimea ideal
este caracterizat prin coninut echilibrat de acizi grai mono - i
polinesaturai care include: 10% acizi grai polinesaturai, 60%
acizi grai mononesaturai i 30% acizi grai saturai. Astfel,
putem proiecta i elabora compoziii specifice, identice grsimii
ideale, care poart denumirea de lipide structurate. Compoziia
lipidelor structurate poate fi dirijat n scopul ncorporrii
anumitor acizi grai polinesaturai eseniali (de exemplu acizi grai
-3 i -6) n proporii optime. Prin combinarea uleiurilor de
84

origine vegetal native cu lipidele interesterificate, hidrogenate sau

cu trigliceridele obinute prin fracionarea lipidelor, putem obine
produse cu un coninut mai mic de acizi grai saturai iar ponderea
acizilor grai nesaturai n forma cis fiind mai ridicat.
Proprietatea de formare a texturii. Unele lipide simple i
complexe manifest proprieti polifuncionale n formarea texturii
diferitor produse alimentare care conin grsimi. Coninutul de
grsimi n majoritatea produselor de patiserie i cofetrie variaz
n limitele 3 . .50 %, iar n untul de vac i n margarina el
constituie 50 . .82 % Din punct de vedere fizico-chimic aceste
produse alimentare sunt emulsii; structura lor prezint sisteme
disperse de tipul G/A sau A/G. Stabilizarea acestor sisteme
disperse se realizeaz cu ajutorul emulgatorilor substane
tensioactive care reduc tensiunea interfacial n limita de separare
a fazei polare (apa) i fazei hidrofob (grsime).

n general, emulgatorii alimentari de natur lipidic dup

compoziia chimic, reprezint fosfolipide, mono , digliceride i
derivatele lor. Se consider, c fosfolipidele sunt emulgatori
clasici, ei se folosesc de la nceputul secolului XX. Din punct de
vedere practic cei mai valoroi sunt: lecitina i cefalina care
stabilizeaz textura alimentelor de tip U/A sau A/U: produsele de
patiserie, cofetrie i textura margarinei. n prezent mono i
digliceridele sunt cei mai rspndii emulgatori alimentari. Pentru
fabricarea alimentelor de origine vegetal i animal cu coninut
variabil de diverse grsimi se folosete o gam de emulgatori:
monogliceride distilate, digliceride, monogliceride acilate, esteri
a monogliceridelor i acizilor organici, esteri a poliglicerinei i
acizilor grai . a. Diversitatea emulgatorilor permite fabricarea
anumitor alimente de origine vegetal i animal cu structur
lichid, semisolid i solid. Alt domeniu de utilizare al
emulgatorilor const n obinerea alimentelor cu textur spumoas.
Avnd n vedere c emulgatorii sunt substane tensioactive, n
sisteme disperse, ele stabilizeaz bulele de gaz ntr-un mediu
85

lichid sau solid. De exemplu, se obin alimente cu textur

spumoas n panificaie (diverse tipuri de pine alb, prjituri),
cocteil din diverse sucuri de fructe, ciocolate, ngheat . a.
Grsimile comestibile obinute prin amestec de uleiuri vegetale i
uleiuri hidrogenate se numesc shorteninguri. Ei se folosesc pentru
formarea texturii alimentelor de tipul A/U. Cum s-a menionat prin
hidrogenare o parte de acizi grai nesaturai se transform n acizi
grai saturai. n urma acestor transformri se modific
caracteristicile fizico-chimice ale uleiului: viscozitatea,
temperatura de topire i consistena. Unul din cei mai importani
indici ai shorteningului este temperatura de topire. Cu majorarea
coninutului de acizi grai saturai n compoziia trigliceridelor,
uleiurile se transform n stare solid. Temperatura lor de topire
crete. (fig. 5.6). Deplasarea valorii raportului lichid / solid a
trigliceridelor spre majorarea coninutului de acizi grai saturai,
permite obinerea shorteningurilor i alimentelor cu structur
solid i stabil la temperaturi t < 25 ..30 0C. n procesul de
consum al acestor alimente, n cavitatea bucal, grsimile se
topesc la temperaturi t = 35 . .40 0C., adic n jurul temperaturii
corpului uman.

Temperaturadetopire

45
40
35
30
25
20
15
10
5
0
0

20

40

60

Acizi grai satutai, %

Fig. 5.6 Influena coninutului de acizi grai saturai asupra

temperaturii ( 0 C) de topire a grsimilor
Drept produs natural clasic cu astfel de proprieti
senzoriale servete untul de vac. Textura i temperatura de topire

86

a produselor obinute n baza shorteningurilor prezint

caracteristici importante pentru aprecierea calitii senzoriale.
Domeniul de utilizare a shorteningurilor este diferit. Dup
textur, produsul identic untului de vac este margarina. n
prezent se produce circa 50 de tipuri de margarin. n funcie de
tipul shorteningurilor (deshidratate, plastice, moi) se obin grsimi
speciale pentru: prepararea aluatului de pine, prjituri, grsimi
pentru coacere i prjire, diverse dresuri . a. De asemenea pe baza
shorteningurilor se produce un sortiment extrem de mare de
ciocolate. Principiul metodei const n formarea texturii ciocolatei
prin nlocuirea grsimii de boabe de cacao cu diferite tipuri de
shorteninguri.
ns grsimile comestibile, obinute din uleiuri hidrogenate,
n special shorteningurile, conin n componena trigliceridelor
acizi grai nesaturai sub form de trans izomeri. De regul, n
produsele finite (margarin, cipsuri, prjituri), concentraia trans
izomerilor atinge nivelul de 50 ..60 %. S-a constatat, c trans
izomerii grsimilor hidrogenate nu se asimileaz n organismul
uman i pot provoca boli cardio-vasculare. Pentru prevenirea
riscului de mbolnvire a consumtorilor Uniunea European,
Rusia, Ucraina i alte ri au aprobat norme legislative n care se
indic c coninutul maximal admisibil de trans izomeri n
produsele alimentare nu trebuie s depeasc 8,0%.. n principiu
se recomand de exclus consumul de alimente cu grsimi care
conin acizi grai nesaturai sub form de trans izomeri.
O modalitate de reducere a coninutului de trans izomerilor
n alimente const n excluderea utilizrii uleiurilor hidrogenate.
Prin aplicarea tehnologiilor moderne, prin combinarea proceselor
de interesterificare i fracionare a gliceridelor, se obin compoziii
de grsimi cu proprieti funcionale dorite De exemplu, prin
interesterificare gliceridelor uleiurilor vegetale n combinaie cu
lipidele de lapte, se obin produse noi sub denumirea spread.
Spread-urile prezint emulsii de tipul U/A i A/U. Dup
textur ele sunt similare margarinei. Coninutul de grsime n
spread-uri variaz n limitele 41 . .80 % i se obin pe baza
lipidelor de lapte. Dup coninutul lipidelor de lapte se obin trei
87

tipuri de spread-uri: n tipul I lipidele de lapte constituie 75 %;

n tipul II 15 . .49 % iar tipul III nu conine lipide de lapte.
Unele compoziii de spread-uri se obin cu adaos de lipide de
origine marin, bogate n acizi grai polinesaturai De menionat
c spread-urile practic nu conin acizi grai sub form de trans
izomeri. Aria de utilizare a spread-urilor este variabil i n
perspectiv poate nlocui margarina.
5.8. Hidroliza gliceridelor

Hidroliza este un proces chimic de scindare a gliceridelor

prin interaciune cu moleculele de ap. Gliceridele sunt supuse
hidrolizei n timpul tratamentului tehnologic i pe parcursul
depozitrii alimentelor. Din punct de vedere al mecanismului
procesului, hidroliza trigliceridelor se petrece pe cale biochimic
(sub aciunea enzimelor ) i cale chimic.
n timpul depozitrii, la temperaturi sub 40 . .500 C, sub
influena enzimei lipaz, trigliceridele prin interaciune cu apa se
transform n digliceride, apoi n monogliceride, cu acumulare de
acizi grai liberi i cu glicerol. Procesul se accelereaz n cazul
majorrii umiditii alimentelor depozitate, temperaturii, activitii
lipazei. Schema general a reaciei de hidroliz complet a
trigliceridelor poate fi prezentat astfel:
CH2 OCO R1
CH

OCO R2 + 3 H2O

CH2

OH

CH

OH

CH2 OH

CH2 OCO R3

glicerol

triglicerid

88

R1

COOH

R2

COOH

R3

COOH

acizi grasi
liberi

Din coninutul total numai o parte de trigliceride sunt

hidrolizate complect pn la glicerol. n realitate, procesul de
hidroliz conduce la formarea unui amestec de trigliceride,
digliceride, monogliceride, glicerol i acizi grai liberi. Schema
general a hidrolizei gliceridelor poate fi prezentat astfel:
CH2
CH2 OCO R1

m CH OCO R2
CH2 OCO R3

CH2 OH

OCO R1

CH

CH OCO R2

n H2O

CH2 OH

OCO R2

CH2 OH

CH2

OCO R1

CH2

OH

CH

OH

CH

OH

CH2

CH2

OCO R3

CH2

OH

CH

OH

CH2

OH

R1

OCO R3

COOH

R2

COOH

R3

COOH

n cazul cnd trigliceridele conin resturi de acizi grai

inferiori, hidroliza grsimilor i a uleiurilor (lipidele laptelui, ulei
de cocos .a.), conduce la formarea acizilor butiric, caproic,
caprilic cu gust i miros neplcut.
Cele mai profunde modificri hidrolitice ale lipidelor se
desfoar pe calea chimic n urma aciunii temperaturii ridicate,
umiditii i duratei tratamentului termic. De exemplu, n procesul
de prjire a produselor alimentare de origine vegetal sau animal
are loc hidroliza lipidelor pe cale chimic. Factorii principali care
influeneaz gradul de hidroliz sunt: temperatura uleiului i masa
apei care se evapor din produs. n timpul prjirii, viteza
procesului de hidroliz a lipidelor se accelereaz sub influena
cantitii majorate de ap evaporat din produs i temperaturii
ridicate a uleiului de 180 . .2000 C.
89

n fig. 5.7 se prezint viteza de hidroliz a gliceridelor

uleiului de floarea-soarelui n timpul prjirii legumelor (morcovi,
ceap, dovlicei) cu coninut iniial n umiditate diferit.

V i t e z a de h i d r o l i z

0,4
0,35
0,3
0,25
0,2
0,15
0,1
0,05
0
0

10

15

T i m p u l, o r e

Fig. 5.7 Dependena vitezei de hidroliz a uleiului de floarea-soarelui n

procesul de prjire a legumelor (temperatura uleiului 1500 C) legume
parial deshidratate, legume fr deshidratare

Prjirea legumelor parial deshidratate conduce la o

reducere esenial a vitezei de hidroliz a gliceridelor n
comparaie cu prjirea legumelor native. Acest fenomen apare n
urma unor cantiti diferite de ap, evaporat din legume care vine
n aciune cu uleiul de floarea-soarelui. Gradul de hidroliz al
lipidelor i formarea acizilor grai liberi se apreciaz prin indicele
de aciditate care se exprim prin cantitatea de hidroxid de sodiu
(NaOH) utilizat pentru neutralizarea acizilor liberi prezeni n 100
g de grsime.
La prjirea repetat n acelai ulei, reaciile de scindare a
trigliceridelor contribuie la creterea suficient a aciditii uleiului
(indice de aciditate). Totodat, crete i coninutul glicerinei care
90

n continuare, prin reacie de deshidratare, se transform n

aldehid nesaturat - acrolein:

CH2 OH
CH

2 H2O

OH

CH2

CH C

H
O

CH2 OH

acrolein

glicerol

Hidroliza grsimilor i a uleiului constituie una din cauzele

reducerii calitii alimentelor i poate provoca alterarea lor. De
exemplu, scindarea hidrolitic a lipidelor n cereale, n produsele
cerealiere (fin, crupe), n produsele de panificaie este unul din
procedeul care contribuie la pierderea calitii.
Pe de alt parte hidroliza gliceridelor este un proces
tehnologic de baz n industria de prelucrare a grsimilor. Prin
hidroliza grsimilor se obine glicerina i acizii grai liberi,
predominant este acidul oleic i stearic. Acizii grai liberi se
folosesc pentru fabricarea spunului, alcoolilor superiori, uleiurilor
tehnici . a. Glicerina se utilizeaz pentru producerea mono - i
digliceridelor, preparatelor farmaceutice, cosmetice, polimerilor .
a.
5.9. Modificarea lipidelor n urma tratamentului termic

Prin tratament termic se obin diferite tipuri de grsimi,

uleiuri i o gam mare de produse alimentare care conin
complexul lipidic. De regul, tratamentul termic se efectueaz la
temperaturi ridicate - 1502500C (prjirea, coacerea, topirea
grsimilor i rafinarea uleiurilor) sau la temperaturi sczute 12 .
.- 2000C (congelarea, depozitarea produselor congelate . a.).
91

n urma tratamentului termic, lipidele se modific ntr-o

msur mai mic sau mai mare. Apar modificri senzoriale, fizicochimice i nutritive. Influena tratamentului termic asupra
modificrii lipidelor depinde de nivelul temperaturii, duratei de
tratare termic, coninutul de umiditate n alimente, de prezena
sau absena oxigenului.
Unul din cei mai utilizate procese tehnologice este prjirea
produselor de origine animal i vegetal la temperaturi de 150 . .
2000C, care se desfoar n prezena apei care se evapor din
alimente i n prezena oxigenului din mediul ambiant. n aceste
condiii se desfoar o gam de reacii chimice care provoac
degradarea lipidelor. Ponderea maximal n modidificarea
lipidelor l constituie procesul de hidroliz al trigliceridelor, care
include etapele de formare a digliceridelor, monocliceridelor,
eliberarea acizilor grai i a glicerinei (subcapitolul Hidroliza
gliceridelor).
Concomitent cu hidroliza trigliceridelor i majorarea
coninutului acizilor grai liberi i a monogliceridelor n prezena
apei, modificarea lipidelor continu prin formarea compuilor cu
mas molecular mic, formarea
monomerilor, lactonelor,
metilcetonelor. De asemenea are loc procesul de oxidare al acizilor
grai nesaturai i procesul de polimerizare, cu formaria dimerilor,
trimerilor cu mas molecular mare.
Formarea acestor compui modific gustul, mirosul i
culoarea lipidelor. Aciditatea, vscozitatea i indicele de peroxid
cresc; iar indicele de iod descrete. n ansamblu se reduce valoarea
nutritiv a lipidelor, provocnd alterarea alimentelor.
n lipsa umiditii, n procesul tratamentului termic la
rafinarea uleiurilor i topirea grsimilor, trigliceridele se
descompun pn la bioxid de carbon, cetone, acizi grai,
acrolein i olefine (Fig. 5.8).

92

CH2
C
CH2 OCO R1
CH

OCO R2

CH2

OCO R3

OCO R2

COOH

+ R1

CH2 OCO R3
O

COH

CH

R1 CO
CO

R2

R1 C

R2 +

CO2

CH2 O CO R3

CH2

CH

COH + R3

COOH

Fig. 5.8 Descompunerea termic a trigliceridelor n absena

umiditii

n condiii industriale degradarea termic a lipidelor se

desfoar n prezena oxigenului. Prin urmare are loc asocierea
degradrii termice i oxidrii lipidelor. La temperaturi ridicate
trigliceridele se descompun cu formarea acizilor grai liberi.
Concomitent o parte de acizi grai nesaturai prin reacii complexe
de oxidare sunt supui ciclizrii, condensrii i polimerizrii cu
formarea monomerilor i polimerilor. Prin ciclizarea intern a
moleculei de acizi grai se formeaz monomeri. Ciclizarea mai
multor molecule conduce la formarea dimerilor, trimerilor i
polimerilor.
CH

HC

R1

R1

CH2

HC

CH

R1

CH2

HC

CH

CH 2

CH

HC

CH

CH

CH 2

CH 2

R2

CH

CH
R1

R2

CH 2

Fig. 9 Exemple de compui formai prin ciclizarea acizilor grai

nesatutai: a) monomer, format prin ciclizarea interna a moleculei de
acid gras: b) dimer, format din dou molecule de acizi grai; R1, R2
resturi de acizi grai

93

Compuii polimerizai prezint substane intermoleculare

formate din acizii grai nesaturai i saturai din diferite gliceride.
5.10. Oxidarea lipidelor

n comparaie cu glucidele i proteinele, lipidele sunt cei

mai instabili compui chimici n compoziiile produselor
alimentare. Calitatea produselor alimentare este determinat de
modificarea calitativ i cantitativ a lipidelor n procesele de
conservare, congelare, deshidratare i depozitare a produselor
finite. Cauza principal de instabilitate const n particularitile
structurii chimice a lipidelor. Procesul de baz al instabilitii i al
modificrii lipidelor este autooxidarea.
Pe parcursul depozitrii uleiurilor, grsimilor i alimentelor
cu coninut n lipide, sub influena oxigenului din aer, a enzimelor,
a luminii i altor factori, are loc iniierea procesului de autooxidare
al lipidelor. n procesul de autooxidare se modific valoarea
nutritiv, n primul rnd, proprietile senzoriale ale lipidelor.
Produsele alimentare imprim un gust specific neplcut, cunoscut
sub denumirea de gust rnced. Modificarea gustului i a mirosului
depinde de natura lipidelor, particularitile procesului de oxidare
i este dependent de acumularea diferitor compui chimici de
descompunere a lipidelor. Senzaiile gustative a alimentelor se
caracterizeaz, prin gust rnced, amar, gust metalic, senzaii de
gust de pete . a.
Concomitent cu modificarea proprietilor senzoriale n
urma oxidrii lipidelor, n compoziia alimentelor se acumuleaz
compui chimici nocivi pentru organismul uman. Prin urmare se
reduce valoarea nutritiv i fiziologic a lipidelor. Produsele
alimentare devin ne comestibile.
Degradarea oxidativ a lipidelor, cunoscut i sub
denumirea rncezirea lipidelor, este consecina unor procese
chimice i biochimice complexe. n funcie de mecanismul
principal al procesului de oxidare a lipidelor sunt cunoscute dou
tipuri de reacii:
94

reacii chimice neenzimatice de autooxidare a lipidelor;

reacii biochimice de rncezire a lipidelor sub influena
enzimelor lipolitice.
5.10.1. Autooxidarea neenzimatic a lipidelor

Iniierea procesului de autooxidare neenzimatic a lipidelor

se desfoar sub influena absorbiei de energie a radiaiei din
mediul exterior i aciunea oxigenului din aer n stare activat. Se
consider c procesul de autooxidare a lipidelor se realizeaz dup
schema reaciilor radicalilor n lan. Lanul reaciilor de
autooxidare poate fi divizat n trei faze: iniiere, propagare i faza
final de ntrerupere a reaciilor.
Din compoziia chimic a lipidelor sunt supui oxidrii
acizii grai liberi nesaturai sau resturile de acizii grai n structura
trigliceridelor. n continuare, pentru a reflecta procesul de
autooxidare a lipidelor vom nota prin simbol RH un acid gras
nesaturat n stare ne oxidat redus.
n faza de iniiere moleculele RH absorb din exterior
radiaii UV cu energie fotochimic care conduc la formarea
radicalilor liberi a acizilor grai nesaturai de tip R:

RH

+ hV

K1

(5.1)

unde h este constanta lui Plank;

v frecvena radiaiilor absorbite.
k1 constanta vitezei reaciei.
Reacia (5.1) reprezint iniierea procesului de autooxidare.
Radicalii liberi intermediari R manifest o activitate reactiv
destul de mare. Ei interacioneaz rapid cu oxigenul singlet care
constituie o form activ a oxigenului molecular:
95

R + O2
RH

k2
ROO

k3

ROO

ROOH

(5.2)
(5. 3)

unde k2 i k3 sunt constantele vitezei reaciilor (5.2) i (5.3);

.
R - radicalul intermediar al acidului gras;
ROO radicalul peroxid:
ROOH radicalul hidroperoxid.
Reaciile (5.2) i (5.3) reprezint faza de desfurare a
reaciei n lan care se repet de multe ori, prin implicarea
moleculelor noi de acizi grai ne oxidai RH. Prin urmare se
acumuleaz radicalii peroxi (ROO ) care la rndul lor extrag un
atom de hidrogen (H) din molecula RH cu formare de hidroperoxizi
(ROOH). Concomitent, noul radical liber intermediar R va
reaciona cu oxigenul i reaciile (2) , (3 ) se repet:
R

+ O2
1
+ R 1OO

R2H
R

+ O2

R H + R 2 OO

k2

R OO
1

k3

R1OO H
k2

k3

+ R2

R OO
2

+H
R2 OO

+ R3

Faza final de ntrerupere a reaciilor n lan poate fi

prezentat schematic astfel:
R
R

+ ROO
2 ROO

K4
K5
K6

96

(5.4)

RR
ROO R
ROOR

+ O2

(5. 5)
(5. 6)

Ca consecin a interaciunii dintre radicali (reaciile 5.4, 5.5, 5.6)

se formeaz compui ineri, ne activi, care nu particip n reaciile
de autooxidare.
5.10.2 Mecanismul procesului de autooxidare

n baza mecanismului procesul de autooxidare a lipidelor

este aciunea unor compui chimici activai care provoac
multiple reacii de oxidare. Desfurarea procesului de oxidare a
lipidelor se petrece prin implicarea:
Radicalilor liberi;
Oxigenului singlet (O2);
Enzimelor, catalizatorilor reaciilor de oxidare.

n primul rnd este necesar de analizat reaciile de

autooxidare i formare a radicalilor peroxizid (ROO) i
hidroperoxid (ROOH). Aceti radicali se formeaz prin fixarea
oxigenului la carbonul vecin dublei legturi a acizilor grai
nesaturai. Legtura dubl nu se descompune:
R CH CH CH R1
O OH

Conform teoriei lui Farmer, mecanismul de formare a

radicalilor R , ROO , ROOH, const n ruperea atomului de
hidrogen de la gruparea metilenic (- CH2-) a acizilor grai
nesaturai n poziia , vecina dublei legturi. Pentru a prezenta
mecanismul reaciilor vom indica (nota) acizii grai nesaturai
implicai n reacii de autooxidare printr-o form mai desfurat.
n acest scop, n reaciile (1), (2) i (3) n locul simbolului RH
vom folosi formula general a acizilor grai nesaturai R-CH2CH=CH-R1. n acest caz reflectarea mecanismului formrii
radicalilor R , ROO i ROOH, poate fi prezentat astfel:
97

CH

R CH

R CH CH

CH

CH

CH

R1

CH

CH

R1

k1

R1

+ o2

R CH2 CH

CH

CH

k2

R1

CH R

CH

R CH CH

CH

+H

R1

OO

k3

R CH CH
O

OO

CH

R1

CH

CH

CH

R1

OH

n urma procesului de autooxidare a acizilor grai

nesaturai se formeaz un amestec de hidroperoxizi care se
deosebesc ntre ei prin poziia radicalului hidroperoxid n structura
moleculei. De exemplu, autooxidarea acidului oleic se realizeaz
n urma ruperii atomului de hidrogen de la gruparea metilenic (CH2-) din poziii 8 sau 11, vecine dublei legturi.
Prin urmare, gruparea (-CH2-) se transform n radical (
CH -). n aceste condiii are loc recombinarea electronilor a
dublei legturi i a electronului necuplat a radicalului -CH- cu
formarea -sistemelor conjugate.
De exemplu fragmentul acidului oleic (poziii 8, 9, 10, 11)
care include o singur legtura dubl formeaz dou -sisteme
conjugate. Una cuprinde atomi de carbon din poziii 8, 9 i 10 i
cealalt -sistem conjugat care se formeaz din atomi de
carbon 11, 10 i 9. n aceste configuraii densitatea de electroni
este mai mare la marginile fragmentului acidului oleic n poziiile
8 i 11 (Fig. 5.10).
CH3

( CH2 )6

CH2

CH

CH

CH2

18

17

11

10

( C H 2 )6
7

COOH
1

A c id o l e i c

CH2

CH

11

10

CH

CH

CH

11

CH
10

CH
9

CH2
8

Fig. 5.10 Fragmentul acidului oleic care formeaz dou -sisteme

conjugate. Atomii de carbon 8910 reprezint o -sistem conjugat,
a doua -sistem conjugat include atomii de carbon n poziiile 11-10-9

98

Prin autooxidarea acidului oleic se poate forma un amestec

de hidroperoxizi n poziiile 8, 9, 10 i 11. Totui probabilitatea
formrii de hidroperoxizi n poziiile 8 i 11, la marginile
fragmentului acidului oleic, este mai mare dect n poziiile 9 i
10. ( Fig. 5.11 ).

CH2 CH CH CH2
11

10

H
CH2 CH CH
9
11 10

CH CH CH CH2

CH
8

11

+ O2
CH2 CH CH
RH

+ O2
CH CH CH CH2

CH
OO

OO

RH
R

R
CH2 CH CH

10

CH CH CH CH2

CH

H OO

OOH

Fig. 5.11 Formarea hidroperoxizilor prin autooxidarea acidului

oleic liber n poziiile 8 i 11
.
Particularitatea autooxidrii acidului linoleic const n
formarea unui singur sistem conjugat din cinci atomi de carbon.
Sistemul conjugat include dou (ambele) legturi duble care sunt
separate prin gruparea metilenic n poziia 11 :
13

12

11

10

CH

CH

CH2

CH

CH

99

Autooxidarea acidului linoleic se petrece prin extragerea

atomului de hidrogen de la gruparea metilenic cu formarea numai
a unui radical intermediar. n continuare, dup interaciunea cu
oxigenul molecular, prin reacii intermediare, se formeaz un
amestec egal de hidroperoxizi n poziia 9 i 13 (Fig.5.12).

13

12 11

CH

CH

CH

CH

10

CH2 CH CH

13
CH

9
CH

CH

CH

CH

CH

CH CH
OOH

OOH

Fig.5.12. Schema autooxidrii acidului linoleic cu formarea

hidroperoxizilor n poziia 9 i 13

Prin urmare putem constata c mecanismul procesului de

autooxidare neenzimatic a lipidelor se desfoar conform
schemei reaciilor chimice radicalice n lan. Peroxizii i
hidroperoxizii sunt produii principali primari ai procesului de
autooxidare a lipidelor. Formarea peroxizilor i hidroperoxizilor
este rezultatul oxidrii esterilor acizilor grai nesaturai i acizilor
grai nesaturai liberi. Agentul principal de oxidare este oxigenul
molecular. Degradarea oxidativ a grsimilor, uleiurilor din
compoziia produselor alimentare, are loc n procesul de obinere a
alimentelor, pe parcursul depozitrii lor i se numete n general
rncezirea lipidelor.
5.10.3

Autooxidarea enzimatic a lipidelor

Modificarea oxidativ a lipidelor prin aciunea enzimelor

lipolitice a materiilor prime sau enzimelor sintetizate de
100

microorganisme se numete autooxidare Enzimele lipolitice se

conin sub form activ n materii prime oleaginoase, fin, crupe,
alimente de carne, pete, lapte .a.. Iniial, prin aciunea enzimei
lipaz la suprafaa de separare lipide apa, se petrece hidroliza
trigliceridelor cu formarea acizilor grai liberi, mono- i
digliceridelor, glicerinei (Fig. 5.13).

Trigliceride

Lipaz

Glicerina mono - si
,
digliceride

Acizi grasi liberi

Lipoxigenaz

Hidroperoxizi
(

Peroxizi

compusi primari a oxidrii )

A l d e h i d e,
(

si

cetone

compusi secundari a oxidrii )

Fig. 5.13 Schema general de oxidare enzimatic a lipidelor

n continuare enzima lipoxigenaz catalizeaz reacia

dintre acizii grai liberi i oxigen molecular. Produii reaciei sunt
peroxizii i hidroperoxizii compuii primari ai oxidrii lipidelor.
De exemplu reacia de oxidare a acidului linoleic poate fi
prezentat astfel:

101

lipoxigenaz
CH3 ( CH2 )

CH CH CH2 CH CH

( CH2 )

CH3 (CH2 )4 CH CH CH CH

COOH

O2

CH ( CH2 )

COOH

H+

OO
CH3 ( CH2 )

CH

CH CH CH

CH ( CH2 ) 7

COOH

OOH

Hidroperoxidul acidului linoleic

Procesul de oxidare enzimatic difer de autooxidare prin

urmtoarele specificiti:
- reacia de oxidare enzimatic a acizilor grai are loc numai n
mediu diluat, sub form de emulsie;
- particularitatea activitii catalitice a enzimei lipoxigenaz
const n activitatea asupra acizilor grai nesaturai care
conin numai legturi duble izolate;
- viteza procesului de oxidare depinde n mare msur de pH
i de temperatur.
5.10.4 Rncezirea lipidelor

Oxidarea complexului lipidic n produsele alimentare ntr-o

msur mai mare s-au mai mic ncepe n materia prim, n
procesul tratamentului tehnologic. Pe parcursul depozitrii
alimentelor n condiii nefavorabile, degradarea oxidativ a
lipidelor continu. Prin urmare se formeaz un gust neplcut i n
multe cazuri alimentele devin alterate i ne comestibile. Procesul
n ansamblu de autooxidare i degradarea oxidativ a lipidelor se
numete rncezirea lipidelor.
Cum s-a menionat mai sus, iniial, autooxidarea lipidelor
conduce la formarea peroxizilor i hidroperoxizilor - produilor
primari ai procesului de oxidare. Peroxizii i hidroperoxizii sunt
compui fr gust i miros.
Pe msura acumulrii concentraiei de produi primari ai
procesului de oxidare, hidroperoxizii, fiind relativ instabili, sunt
102

supui numeroaselor reacii de degradare, contribuind la formarea

unor substane cu mas molecular diferit, cu miros i gust ne
dorit. Produii procesului de degradare a hidroperoxizilor se
numesc compui secundari ai oxidrii lipidelor.
Prin modificri complexe din hidroperoxizi se formeaz
produii secundari ai procesului de oxidare: epoxizi, cetone,
alcooli, acizi. (Fig. 5.14)
R

CH

CH

CH

R1

OH

+ H 2O
R

CH

CH

R1

CH

CH

R1

OH

CH

CH
R

CH

CH

CH

R1

CH

OH

CH
O

Fig.5.14 Schema modificrii chimice a hidroperoxizilor i

formarea compuilor secundari de oxidare

Compuii secundari se formeaz i n urma descompunerii

hidroperoxizilor (Fig. 5.15 ).
O
R

CH

OH

CH

OH

+ R1

CH

CH

OH

R1

+ R1

CH2

Fig. 5.15 Schema descompunerii hidroperoxizilor

formarea aldehidelor, alcoolilor

cu

Mecanismul descompunerii hidroperoxizilor este complicat.

O modalitate de descompunere a hidroperoxizilor const n
scindarea legturii oxigen-oxigen a radicalului hidroperoxid ( OOH ) cu formare de radical alkoxil ( R-O) i radical hidroxil (HO).
103

De exemplu, prin descompunerea hidroperoxidului a unui

acid gras mononesaturat se formeaz radicalul alkoxil al acidului
gras mononesaturat i radicalul hidroxil:
R CH

CH

R CH

( CH2 )
n

CH

CH

OH

CH

( CH2 )

COOH

COOH

+ HO

radical

alkoxil

n continuare radicalul alkoxil al acidului gras

mononesaturat se descompune. Cu probabilitate egal
descompunerea poate fi realizat n poziia (seciunea) a a sau b
b, n jurul radicalului alkoxil ( = CH - O), cum este prezentat n
schema reaciilor:

CH

CH

CH

R CH

HO

R CH
2

COH

CH ( CH2 ) n COOH
O

CH

( CH2 )

COOH

C OH ( CH2 ) COOH

R CH

CH

CH

R CH

CH

COH

O
R CH

CH

CH
O

( CH2 )
n

COOH

( CH2 )

COOH

CH
3

( CH2 )
COOH
n 1

La descompunerea radicalului alkoxil al acidului gras

mononesaturat se formeaz un numr de compui din clasa
aldehidelor, inclusiv aldehide nesaturate a diferitor acizi grai.
Aldehidele nesaturate sunt instabile, pot s se autooxideze la
104

aciunea oxigenului molecular formnd aldehide i dialdehide n

particular malondialdehid.

CH2

CH

CH

COH

+ O2
R

CH

CH

CH

COH

O OH

COH

H OC

C H2

CO H

malondialdehid

Malondialdehid este un produs final de autooxidare al

lipidelor. Determinnd concentraia malondialdehidei n alimente
i n substraturi se apreciaz gradul de degradare oxidativ al
complexului lipidic.
Reaciile de autooxidare i rncezire conduc la modificarea
caracteristicilor fizico-chimice a grsimilor, uleiurilor i la
acumularea produilor secundari stabili. Compuii secundari ai
rncezirii sunt predominani: cetonele, aldehidele, acizii grai
inferiori, responsabili de gustul i mirosul neplcut al lipidelor
oxidate.
5.11

Factori care influeneaz viteza procesului de

autooxidare a lipidelor

Viteza procesului de autooxidare a lipidelor este puternic

influenat de gradul de nesaturare al acizilor grai liberi i de
resturile acizilor grai n structura trigliceridelor. S-a constatat c
cu majorarea gradului de ne saturare a acizilor grai viteza
procesului de oxidare se accelereaz. Dup capacitatea de oxidare,
acizii grai formeaz urmtoarea consecutivitate:
105

C3

18

C1

18

18

0
18

Unde 3, 2, 1, 0 este numrul de legturi duble n structura

acidului gras; 18 - numrul atomilor de carbon n structura
acidului gras
Vitezele relative de oxidare a celor mai des prezeni acizi
grai nesaturai n lipide - oleic, linoleic i linolenic sunt n raport
1 :27 :77. Acizii grai saturai practic nu se modific prin oxidare.
Metalele n form ionic sunt prooxidani ai lipidelor.
Viteza procesului de autooxidare se accelereaz n prezena
metalelor bivalente i trivalente (Cu, Fe, Mn, Co, Ni) care
manifest capacitatea de a forma radicali liberi prin
descompunerea hidroperoxizilor, prin interaciunea direct cu
substratul, sau prin activarea oxigenului molecular n oxigen
singlet (O2). Reaciile se desfoar n felul urmtor:
M

n+ 1 + ROOH

Mn +

+ ROO + H +

M n+

+ ROOH

M ( n+ 1 ) +

+ RO + OH

n
M +

+ RH

M ( n+ 1 ) +

+ H+ + R

n
M +

+ O2

M ( n+ 1 ) +

+ O2

n urma descompunerii hidroperoxizilor se formeaz

radicali suplimentari RO , OH care la rndul lor accelereaz
procesul de autooxidare prin interaciunea cu acizi grai nesaturai
De asemenea, accelerarea oxidrii este influenat i de oxigenul
singlet (O2) i radicalul de hidroxil (OH).
Pe parcursul depozitrii alimentelor, accelerarea procesul
de autooxidare a lipidelor are lor n cazul fluctuaiei i ridicrii
temperaturii n depozite. Sub influena radiaiilor UV se iniiaz
formarea radicalilor liberi care provoac accelerarea procesului de
autooxidare.
106

Viteza procesului de autooxidare a lipidelor n alimente

depinde de activitatea apei (aw). (Fig.5.16). n produsele
alimentare n care activitatea apei este extrem de mic (aw 0,1)
viteza oxidrii lipidelor (uleiurilor) este destul de mare.
Particularitatea acestui fenomen este influenat de starea lipidelor.
Oxidarea rapid are loc n cazul cnd trigliceridele prezint straturi
polimoleculare lichide iar n compoziia trigliceridelor se conin
resturi de acizi grai nesaturai. Avnd n vedere c reaciile de
oxidare a lipidelor se desfoar fr participarea apei, oxigenul
molecular activat reacioneaz direct cu trigliceridele respective.
La creterea aw de la 0,1 pn la 0,4. . 0,45 viteza oxidrii
este n descretere atingnd valori minimale la aw = 0,4. . 0,45.
Creterea activitii apei se datoreaz majorrii coninutului de
ap. Totui coninutul de ap este mic. Apa formeaz straturi
polimoleculare care joac un rol de protecie, blocheaz
ptrunderea oxigenului n mediul lipidic.

o x i d a re

Viteza

de

6
5

3
2
1
0
0

0,2

0,4

0,6

0,8

A c t i v i t a t e a a p e i,

Fig. 5.16 Viteza relativ de oxidare a lipidelor n dependen de

activitatea apei produselor alimentare

107

Atunci cnd aw > 0,45 . . 0,5 viteza de oxidare crete din

nou. Coninutul de ap n alimente este relativ majorat. Probabil c
n aceste condiii are loc formarea unor straturi de emulsie de tip
A/U care majoreaz suprafaa de contact dintre lipide ap i
contactul cu oxigenul din mediul ambiant. De asemenea, crete
mobilitatea catalizatorilor procesului de oxidare prezeni n faza
apoas a produselor alimentare. Oxidarea lipidelor se desfoar n
medii de emulsii cu o vitez relativ mare.
5.12

Prevenirea procesului de degradare a lipidelor

Prevenirea degradrii grsimilor, uleiurilor i complexului

lipidic n produsele alimentare este o problem extrem de
complicat. n mod general, degradarea lipidelor poate fi iniiat i
continuat n materii prime, n procesul de fabricare al alimentelor
i pe parcursul depozitrii produselor finite. Procedeele de baz
care provoac degradarea sau alterarea lipidelor sunt:
Hidroliza trigliceridelor pe calea chimic i biochimic
(enzimatic);
Hidroliza i degradarea termic a gliceridelor sub aciunea
temperaturilor ridicate;
Autooxidarea lipidelor;
Rncezirea lipidelor.
Metodele de prevenire a degradrii lipidelor sunt fizice,
fizico-chimice, chimice i biochimice. n realitate de regul se
folosesc metode combinate, avnd n vedere c degradarea
lipidelor este un proces complex, concomitent cu hidroliz se
petrec reacii de autooxidarea i de rncezire.
Pentru a preveni hidroliza lipidelor n materii prime
oleaginoase native (floarea-soarelui, soia, porumb, ctina alb, i
altele) se folosesc metodele: reducerea umiditii, protecia de
radiaii UV, depozitarea la temperaturi pozitive joase. De
asemenea se aplic operaii de prevenire a polurii materii prime
108

oleaginoase cu fungi i drojdii, productori de enzime oxidaze

(lipaz, lipoxigenaz). Efectul acestor metode const n reducerea
activitii enzimelor lipolitice, - lipazei i lipoxigenazei.
Pentru a preveni hidroliza i degradarea termic a
lipidelor n procesul tratamentului tehnologic, n special la prjirea
alimentelor, este necesar de redus modificarea uleiului sau
grsimii care prezint mediul de prjire. n primul rnd se
recomand de utilizat lipidele care prealabil nu au fost oxidate.
Pentru a reduce viteza de hidroliz a gliceridelor este necesar de
redus cantitativ aburii eliminai din alimente care vin n contact cu
lipidele. Concomitent reducerea gradului de degradare termic a
lipidelor poate fi realizat att prin reglarea temperaturii de prjire
n limitele 150 . . 180 0C ct i prin micorarea duratei de
meninere a lipidelor la temperaturi ridicate n procesul de prjire.
n prezent pentru prevenirea proceselor de autooxidare i
rncezire a lipidelor se folosesc urmtoarele metode:
Eliminarea oxigenului din produse i din ambalaj;
Protejarea alimentelor de radiaii UV;
Utilizarea antioxidanilor;
Prevenirea contaminrii cu metale grele.
Pentru a elimina oxigenul, din produse se aplic operaia de
dezaerare sub vid, care const n eliminarea aerului cu ajutorul
instalaiilor speciale. Pe larg se folosete i metoda de ambalare a
produselor n atmosfer de gaze inerte, mai des n atmosfera de
azot. De asemenea se folosete metoda de ambalare i pstrare a
produselor n atmosfera modificat, format din dou sau trei gaze,
ntr-un raport bine determinat al gazelor din mediu. De exemplu,
medii formate din O2 + CO2; N2 + O2 + CO2 ; O2 + N2 . a.
Protejarea alimentelor ambalate de penetrarea oxigenului se
realizeaz cu ajutorul materialelor de ambalaj, impermeabile la
aer. n general eliminarea oxigenului reduce formarea radicalilor
liberi i protejeaz lipidele de degradri oxidative profunde.
109

O metod efectiv de prevenire a proceselor de autooxidare

i rncezire a lipidelor este utilizarea antioxidanilor.
Antioxidanii sunt compui chimici naturali sau sintetici care
inactiveaz sau blocheaz activitatea radicalilor liberi n alimente.
Ei rapid reacioneaz cu radicalii liberi, formnd compui ineri
conform schemei reaciilor de inactivare:
+

AH

RH

RO

AH

ROH

ROO

+
+

AH

ROOH

RA

AA

unde R, RO, ROO sunt radicali liberi;

AH - antioxidant;
A - radicalul antioxidantului;
RH, ROH, compuii inactivai a radicalilor liberi;
AA, RA - radicali inerte a antioxidantului.
Prin interaciuni ntre radicalii liberi i antioxidant se
formeaz compui ineri, care nu particip n reaciile de oxidare.
Radicalul antioxidantului A nu manifest proprieti oxidative.
Prin reacii chimice pot forma compui ineri de tipul AA, sau RA.
Pentru a preveni degradarea oxidativ a lipidelor se
folosesc antioxidani liposolubili naturali i artificiali, obinui
prin reacii de sintetizare. Tocoferolii sunt antioxidani naturali,
care se conin n uleiuri ne rafinate, n cantiti mici (0,01 . . .0,28
%). Se consider, c tocoferolii (n special tocoferol) sunt cei
mai efectivi antioxidani liposolubili. Pentru stabilizarea uleiurilor
rafinate i a alimentelor cu coninut de ulei se folosete
antioxidantul natural liposolubil -carotenul.
O alt grup important de antioxidani liposolubili sunt
derivaii acidului galic i acidului ascorbic. Esterii acidului galicgalatul de octil, galatul de dodecil manifest activitate sporit
antioxidant. Introducerea lor n cantitate de 0,01 % mrete
110

stabilitatea unor grsimi aproape de 10 ori. Acidul ascorbic este

un reductor puternic, solubil n ap, dar insolubil n lipide. n
scopul obinerii unor derivai ai acidului ascorbic solubili n
lipide, au fost sintetizai foarte eficace esterii acizilor grai cu
acidul ascorbic: 5,6-diacilascorbic, 2,6-diacilascorbic solubili n
grsimi. De regul, esterificarea acidului ascorbic se face cu acizii
grai saturai palmitic i stearic.
Din antioxidani de sintez se folosesc derivaii fenolici:
butilhidroxitoluen (BHT, cunoscut sub denumirea ionol) i
butilhidtoxianizol (BHA). Preparatele BHT i BHA sunt solubile
n grsimi i insolubile n ap, stabile la temperaturi ridicate, nu
modific gustul i mirosul alimentelor. n cantiti de 0,01 . . 0,1
% manifest activitate antioxidant. Totui utilizarea acestor
preparate tinde spre descretere.
Accelerarea vitezei de oxidare a lipidelor are loc i n
prezena ionilor metalelor cu valen variabil. Prezena lor n
grsimi, ap, compoziii alimentare, ambalaj . a., manifest
capacitatea de prooxidani. Pentru a reduce la minimum coninutul
de metale cu valen variabil se utilizeaz metoda de complexare
(chelatare) a metalelor cu acizi organici. In acest scop se folosete
acidul citric. n prezent o problem actual este elaborarea
metodelor de complexare i eliminarea ionilor de fier, Fe(II),
Fe(III), din uleiuri i grsimi alimentare. Se recomand de redus
viteza de oxidare a lipidelor utiliznd combinarea parametrilor
proceselor tehnologice (temperaturi sczute, eliminarea
oxigenului, protecia de radiaii) cu utilizarea antioxidanilor.
Numai n acest caz este posibil de prelungit stabilitatea fizicochimic a complexului lipidic al alimentelor, uleiurilor i
grsimilor.

111

Tema 6. PROPRIETILE FIZICO-CHIMICE I

FUNCIONALE ALE ACIZILOR ORGANICI

Acizii organici sunt compuii chimici care conin n

molecula lor gruparea funcional carboxil legat de un radical
organic.
R

O
OH

unde R este radicalul organic a acidului.

n compoziia produselor alimentare de origine vegetal i
animal se ntlnesc diferii acizi organici. O parte din ei provin
prin sinteza biochimic n materii prime, alt parte se introduc n
alimente n scopul corectrii proprietilor senzoriale i reglrii
activitii proceselor biochimice i chimice. n general, acizii
organici prin activitatea i proprietile sale funcionale manifest
o influen semnificativ asupra securitii i calitii produselor
alimentare.
6.1 Principalii acizi organici n produsele alimentare

Acizii organici n compoziia chimic a produselor

alimentare au denumirea de acizi alimentari (Tabelul 6.1).
Ponderea maximal din numrul acizilor organici din compoziia
produselor alimentare le revine acizilor carboxilici. Acizii
carboxilici pot fi clasificai dup numrul gruprii carboxil n
molecul i dup compoziia radicalului organic al acidului. Dup
primul criteriu sunt cunoscui acizii monocarboxilici, di- si
policarbozilici. Radicalul organic al unor acizi carboxilici conine
diferite grupri funcionale care influeneaz proprietile acestor
acizi. Dup acest criteriu acizii organici se clasific n acizi:
hidroxilici, cetonici aldehidici, acizi fenolici . a.
n fructe, legume, plante i n alimente de origine vegetal
coninutul acizilor organici este mai mare comparativ cu cel din
112

alimente din carne i pete. n fructe, legume, acizii organici se

gsesc n stare liber i combinai sub form de sruri, esteri,
lactone. Fructele i legumele conin diferii acizi organici, ns, de
regul, numai unii din ei se conin n cantiti dominante. De
exemplu, n mere au fost identificai acizii: malic, succinic, citric,
glioxalic, hidroxicetosuccinic, chlorogenic . a. Din aciditatea
total a merilor aproximativ 70 % revine acidului malic, 20 % acidului citric, 7 % - acidului succinic i numai 3 % de aciditate
formeaz ali acizi minori.
Clasa acizilor alimentari include acizii organici care se
conin n materii prime de origine vegetal i animal, acizii
organici obinui prin metode biochimice i chimice sau acizii
produi de microorganisme. Pentru produsele alimentare se admite
utilizarea unui numr limitat de acizi organici alimentari.
Nominalizarea acestor acizi este reglementat de legislaia
internaional i naional a Republicii Moldova. De regul ei nu
sunt nocivi i manifest diferite proprieti funcionale.
n afar de prezena acizilor de acizii organici prezeni n
materii prime i produsele din ele, n industria alimentar se
produce un sortiment destul de larg de diferite alimente cu adaos
de acizi organici alimentari sintetizai prin metode biochimice sau
chimice. De exemplu, se obin buturi rcoritoare acidulate,
conserve din legume, sosuri, bomboane . a.
.

113

Tabelul 6.1.

Principalii acizi organici n compoziia

produselor alimentare
Rspndirea

Nr.

Denumirea
acidului

Structura chimic

Constantele
de disociaie
(K), la 25 0C

n materii
prime
vegetale
5

Acidul acetic
monocarboxilic

K = 1,7 10 - 5

struguri

CH3

COOH

2
Acidul glicolic

K = 1.5 10 - 4

HOCH2 COOH

Morcovi,
struguri,
mere,
sparanghel,

pere
nematurate,

sfecl de
zahr
3

COOH

Acidul benzoic

Acidul sorbic
monocarboxilic

CH CH
3

CH CH

CH

K =1,7 10 - 5

Suc de
scoru

K1 = 7,45 10 -

Lmi,
tomate,
ardei,
cpuni,
caise, mere,
pere, prune,
cartofi

C
CH

= 1,7 10 - 5
K3 = 4,0 10 - 7

COO K2

CH 2
HOOC

Acidul
malonic
dicarboxilic

Tomate,
prune

Acidul citric
tricarboxilic

K = 6,46 10 - 5

OH
2

COOH

HOOC ( CH2) 2

114

K1 = 1,4 10 - 3
CO K2 = 2,01 10
6

Fasole,
mazre, linte

Tabelul 6.1. (continuare)

7

Acid formic
monocarboxilic

Acidul fumaric
dicarboxilic

Acidul lactic
monocarboxilic

H COOH

K = 1,77 10 - 4

Struguri,
zmeur

= 9,5 10 - 4
K2 = 4,2 10 - 5

Fasole,
mazre
verde,
tomate,

CH CO K1

COOH CH

sparanghel

10

11

Acidul malic
dicarboxilic

COOH

CH

CH

K = 1,37 10 - 4

OH

COOH

CH 2
OH

COOH

CH

Acidul D- tartric
dicarboxilic

HOOC

12

Acidul succinic
dicarboxilic

HOOC

13

Acidul oxalic
dicarboxilic

CH
HO

CH
HO

(CH2 ) 2

HOOC

K1 = 3,9 10 - 4
K2 = 7,8 10 6

K1 = 1,04 10 -

K2 = 6,9 10 - 5
= 6,2 10 -5
K2 = 2,3 10 - 6

COOK1

COOH

K1 = 5,4 10 2
K2 = 5,4 10 -

115

Cartofi,
tomate,
produsele
lactate
Ardei,
tomate,
mere, pere,
ciree,
viine,
prune,
struguri,
portocale
Struguri,
ciree,
greipfructe,
avocado
Fasole,
mazre
verde, ardei,
coacze,
struguri
Spanac,
salat,
sfecl, varz
lb,
castravei,
tomate

n materii prime vegetale se conine un numr extrem de

mare de diferii acizi organici. Un interes deosebit prezint acidul
ascorbic, antioxidant natural hidrosolubil, cunoscut ca vitamina C.
Specific pentru acidului ascorbic este faptul c n structura sa
chimic nu conine gruparea funcional carboxil (-COO),
caracteristic pentru compoziia chimic a acizilor organici
carboxilici.
O
O

HO CH2

CH

OH

OH

OH

Acid L- hidroascorbic

HO

OH
OH
H

CH2OH

NaOH

C
C

OH

ONa

HO

H2O

CH2OH

Ascorbat de sodiu

Molecula acidului ascorbic manifest proprieti

caracteristice a acizilor organici. Proprieti acide posed
hidroxilul enolic n poziia atomului de carbon C3. De aceia prin
interaciune cu soluii de baze diluate, acidul ascorbic formeaz
sruri. De exemplu, prin interaciunea cu soluii de NaOH se
formeaz ascorbat de sodiu.

6.2 Proprietile fizico-chimice i senzoriale a acizilor

organici

O proprietate bine cunoscut a acizilor este senzaia de gust

acru. Aciditatea i gustul acru al fructelor, legumelor i al
produselor alimentare din ele sunt interdependente. ns,
aciditatea total a produselor n multe cazuri nu coreleaz cu
gradul de gust acru din cauz c o parte din acizi nu sunt n stare
liber, ci sub form legat cu compuii chimici ai alimentelor (sub
form de sruri). De exemplu, coninutul total de acizi n spanac i
116

mcri este practic egal, aproximativ 10 % din masa substanelor

uscate. ns n mcri, acizii predominant sunt n stare liber, pe
cnd n spanac - sub form de sruri. De aceia, mcriul are gust
acru, spanacul gust neutru. Prin urmare este evident, c senzaia
de gust acru este determinat de coninutul acizilor liberi, i nu de
coninutul lor total.
Acizii liberi sunt supui disocierii cu formare de anioni ai
acizilor i ioni (protoni) de hidrogen. Gustul acru apare n urma
formrii ionilor de hidrogen (H+). De aceea, cu ct mai mare este
concentraia protonilor (H +), cu att gradul de gust acru va fi mai
pronunat. Capacitatea de formare a ionilor de hidrogen prin
disociere se apreciaz prin constanta de disociere a acidului. Dac
prin simbolul HA vom reprezenta n mod general un oricare acid,
atunci constanta de disociere se va calcula astfel:

A + H+

HA

H+

HA

(6.1)

unde [H+], [A-], [HA], respectiv concentraia ionilor i acidului,

mol/l;
K- constanta de disociere.
Disocierea acizilor dicarboxilici se apreciaz prin dou
constante de disociere (K1 i K2). De exemplu, disocierea acidului
oxalic se prezint astfel:

117

k1
H2 C2 O4

H C2O4

C2 O 4

K2

H C2 O 4

Acidul citric tricarboxilic are trei constante de disociere K1, K2 i K3 , n conformitate cu numrul de grupri carboxilice
(Tabelul 6.1). Mult mai convenabil n scopuri practice este de
folosit indicele de aciditate activ, exprimat prin valoarea pH.
n urma disocierei acizilor, concentraia ionilor de hidrogen
de regul se exprim prin valoarea pH, care este numeric egal cu
logaritmul negativ al concentraiei ionilor de hidrogen (pH = - Lg
[H +] ). Valoarea pH depinde de constanta sau de constantele de
disociaie ai acizilor. La rndul su, constantele de disociere n
compoziia produselor alimentare depind de natura acidului,
caracteristicile fizico-chimice i temperatura mediului. Dac
valoarea pH a mediului este mai mic de 4 apare gustul acru, n
cazul cnd pH este mai mare de 6 apare gustul neutru.
n tabelul 6.2 se prezint unele date despre valorile medii
ale aciditii totale i pH unor specii de fructe i legume.
Majoritatea fructelor i produselor din fructe manifest senzaii de
gust acru datorit valorii pH 4,0. Legumele i produsele din
legume se caracterizeaz printr-un coninut inferior de acizi, cu
valoarea pH 5,0 6,9 i gust predominant neutru. De asemenea,
carnea, petele, laptele sunt alimente cu aciditatea inferioar, fr
senzaii de gust acru.

118

Tabelul 6.2 Valori medii ale aciditii totale (titrabile) i

aciditii active ( pH ) a unor specii de fructe i legume
F r u c t e Aciditatea
Legume
titrabil,
pH
%
Mere
0,9
3,4 Cartofi
Pere
0,3
4,4 Varz alb
Viine
1,45
3,5 Morcovi
Ciree
0,65
4,3 Ardei dulce
Prune
1,1
3,8 Ceap
Caise
1,25
3,6 Tomate
Piersici
0,6
4,0 Castravei
Struguri
0,9
3,9 Spanac
Lmi
4,9
3,1 Mcri
Cpuni
2.0
3.15 Sfecl
Zmeur
1.7
3.3 Mazre
verde

Aciditatea
titrabil, %

pH

0,2
0,2
0,1
0.4
0,1
0,5
0,1
0,1
1,3
0,1
0,15

6,1
6,2
6,4
5.0
5,9
4,5
6,9
6,9
3,7
6,3
5,6

Dintre acizii organici prezeni n fructe i legume, acizii malic i

citric sunt predominani. Ei se folosesc ca etalon la determinarea
aciditii titrabile a produselor alimentare.
Tabelul 6.3 Coninutul mediu n acid malic i citric din unele
legume i fructe( mg n 100 g )
Specia

Ardei
Morcovi
Sfecl
roie
Tomate
Ceap

Acid
malic
60,0
290,0
37,0

Acid
citric
260,0
51,0
195,0

Specia

Mere
Prune
Caise

Acid
malic
650,0
1220,0
1000,0

Acid
citric
550,0
40,0
400,0

37,0
170,0

440,0
20,0

Cpuni
Zmeur

140,0
400,0

870,0
1700,0

119

Valorile constantelor de disociere a acizilor i valoarea pH

a alimentelor depinde de mai muli factori: de aciditatea total,
compoziia chimic a alimentelor, de temperatur. Majoritatea
acizilor organici sunt acizi slabi cu constantele de disociere relativ
mici. Ca excepie servesc acizii oxalic i D- tartric care sunt acizi
tari cu constantele de disociere K1 mai mari de 10 4 avnd gradul
de gust acru pronunat (Tabelul 6.1) .

Valoarea pH

5
4
3
2
1
0
0

0,5

1,5

Concentraia acidului, %

Fig. 6.1 Dependena valorii pH a acidului citric de

concentraie n mediul apos la t = 200C

Pentru a demonstra dependena valorii pH de aciditatea

total, n fig.1 se prezint valorile pH ale acidului citric n funcie
de concentraia lui total. Corelaia dintre aceste caracteristici este
exponenial i corespunde relaiei funcionale:
120

pH = 2.17 Ln Ac -0.1325

(6.2)

unde pH este valoarea aciditii active a acidului citric;

Ln Ac - logaritmul concentraiei acidului citric, %
2,17 i - 0,1325 constantele
n soluii apoase cnd concentraia acidului citric este n
limitele 0,01.. 0,5 %, valorile pH variaz n limitele 4,4 . 2,4.
Diapazonul acestor concentraii de acid citric conduce la
modificarea esenial a valorii pH i a gradului de gust acru. n
baza datelor prezentate observm, c dac concentraia acidului
citric n alimente nu va depi 0,05 ..0,4 %. majorarea gradului de
gust acru poate fi posibil prin acidularea alimentelor.
Majorarea concentraiei acidului, ncepnd de la valoarea
0,5 %, nu influeneaz esenial asupra valorii pH. n aceste
condiii concentraia acidului citric disociat tinde spre echilibru cu
aciditatea total. De exemplu, majorarea concentraiei acidului de
la 0,5% pn la 1,7% contribuie la reducerea valorii pH de la 2,4
numai pn la pH.2,1. n medii cu concentraia acidului citric mai
mare de 0,5%, gustul acru va fi extrem de excesiv din cauza c
valoarea pH-lui va fi inferioar, n limitele 2,0.2,4.
Acidul malic, fiind acid predominant, manifest proprieti
similare n formarea gradului de gust acru al alimentelor.
De asemenea n unele produse alimentare valoarea pH
practic rmne stabil i n urma proceselor de fermentare. Laptele
i produsele lactate sunt cele mai importante alimente care
manifest efectul de stabilizare a valorii pH-lui. Acidul lactic
monocarboxilic liber n urma disociaiei se transform n anion i
ion de hidrogen:
CH

CH

COOH

CH 3

CH

COO

OH

OH

Sau n mod general disociaia acidului lactic se prezint n felul

urmtor:
121

Lact

Lact

H+

Compuii responsabili de stabilizarea pH-lui sunt substane

tampon. n produsele lactate se conin trei sisteme principale
tampon: srurile de Na i K a cazeinei, sistema de fosfai
(NaH2PO4 i Na2HPO4) i sistema de bicarbonai ( H2CO3 i
NaHCO3).
n cazul majorrii concentraiei acidului lactic disociat,
srurile de Na i K a cazeinei fixeaz ionii de hidrogen. Se
formeaz molecule proteice libere cu grupri carboxilice ne
disociate, caracteristice pentru acizii slabi:

COO Na

R CH

+ H + + Lact

CH

COOH

Lact

Na

NH +

NH+

Disocierea gruprii COOH (COO + H+) a proteinei este

foarte mic. Valoare pH-lui devine stabil n urma reducerii
concentraiei ionilor H+. n acelai timp concentraia anionilor
acidului lactic se majoreaz i aciditatea titrabil crete.
Sistemul tampon de fosfai, n cazul majorrii aciditii
produselor lactate, stabilizeaz valorarea pH prin legarea H+ de
ctre hidrofosfai i transformndu-i n dehidrofosfai n felul
urmtor:
2

H PO4

H2 PO4

Anionii de dehidrofosfai H2PO4- sunt slab disociai, ce

conduc la reinerea ionilor de hidrogen n stare legat. Acest efect
contribuie la prevenirea modificrii valorii pH, ns aciditatea
titrabil crete, deoarece ionii negativi (Lact -) se pstreaz n stare
liber.
Dac n mediu se acumuleaz ionii de hidroxil n urma
reducerii concentraiei de acizi, sistemele tampon proteice i de
fosfai prin captarea ionilor OH- stabilizeaz valoarea pH:
122

R CH

COO

+ OH

R CH

NH +

COO

H2O

NH 2

H2PO4

HPO42

+ OH

H2O

De exemplu, concomitent cu modificarea aciditii titrabile

a laptelui n limitele 16 . .25 0 T Trner, valoarea pH practic nu
se modific este de 6,73 . .6,20. Stabilizarea valorii pH a laptelui
este rezultatul aciunii sistemelor tampon a cazeinei, fosfailor,
carbonailor i citrailor. Modificarea valorii pH-lui odat cu
aciditatea titrabil a laptelui apare atunci, cnd se depete
capacitatea sistemelor tampon de captare a ionilor H+ sau OH-.

123

6.3 Proprietile funcionale ale acizilor organici n produsele

alimentare

Prezena acizilor organici n componena produselor

alimentare conduce la apariia unor efecte fizico-chimice i
tehnologice importante care influeneaz valoarea nutritiv i
stabilitatea produselor finite. Acizii organici ca i lipidele,
glucidele, proteinele, conform caracteristicilor sale fizico-chimice
i chimice, exercit diferite funcii n formarea proprietilor
produselor alimentare. Ei influeneaz asupra proceselor
biochimice care determin stabilitatea fructelor, legumelor i
produselor finite pe parcursul depozitrii lor, particip n formarea
proprietilor senzoriale i valorii nutritive a alimentelor.
Proprietile funcionale principale a acizilor organici se
caracterizeaz prin impactul lor n formarea senzaiilor gustative
a alimentelor, prin impactul lor n prevenirea alterrii
microbiologice i stabilizarea alimentelor la depozitare.
Cele mai importante proprieti funcionale ale acizilor organici
sunt:
- capacitatea de formare i modificare a gustului produselor
alimentare;
- capacitatea de prevenire a alterrii microbiologice a
alimentelor n timpul pstrrii lor;
- influena asupra modificrilor chimice i biochimice a
alimentelor.
Cei mai larg utilizai acizi n tehnologia alimentar sunt:
citric, malic, lactic, tartric, adipic, fumaric i succinic.
Una din cele mai cunoscute proprieti a acizilor este formarea
gustului acru. Putem obine diferite nuane de gust acru n
dependen de natura acidului utilizat, gradul lui de disociere,
valoarea pH i compoziia chimic a mediului alimentar.
Acidul citric este un acidifiant larg utilizat n tehnologia
alimentar datorit proprietilor sale universale spre deosebire de
ali acizi alimentari. Acest acid nu este nociv, se dizolv bine n
ap, are capacitatea de formare a compuilor compleci, are gust
acru i miros plcut.
124

Acidul citric avnd proprietatea de intensificare a activitii

antioxidanilor se folosete n funcie de sinergist. De exemplu, n
combinaie cu acidul ascorbic previne degradarea oxidativ a
produsele vegetale congelate, frneaz rncezirea uleiurilor i
grsimilor, n special, la conservarea unor specii de pete cu
coninut majorat de grsime, stabilizeaz culoarea i gustul crnii
afumate i a crenvutilor. Acidul citric i citratul de sodiu, se
folosesc pentru corectarea valorii pH n procesul de obinere a
produselor gelificate, la ameliorarea calitii ngheatei, n
obinerea brnzeturilor. De asemenea, acidul citric se folosete n
tehnologia fabricrii buturilor lichide i buturilor sub form de
pulberi. n buturi ne carbonizate pentru formarea gustului
armonizat se introduc 0,2. . 0,35 % de acid citric. Prepararea
compoziiilor solide de pulberi a buturilor se face cu adaos de 2,0
. .5,0 % de acid citric.
Acidul malic dup proprietile sale este identic acidului
citric. Specificul acidului malic const n formarea gustului acru.
Intensitatea gustului este mai redus n comparaie cu cea a
acidului citric ns cu o durat mai mare a senzaiei de acru.
Aceasta proprietate a acidului malic este important pentru
obinerea produselor dietetice. Se folosete acest acid pentru
obinerea nectarelor din fructe, siropurilor, produselor coapte, sau
n locul acidului citric. De asemenea, se utilizeaz n calitate de
supliment n ansamblu cu antioxidani pentru prevenirea rncezirii
grsimilor i uleiurilor. Mai frecvent se folosete acidul malic n
compoziiile noi ale buturilor carbonizate - compoziiile
buturilor dietetice, buturile din fructe i pomuoare.
Acidul lactic este produsul de baz al fermentaiei
glucidelor, prezint un lichid incolor, sirop, solubil n ap i n
solveni organici polari. n compoziia produselor alimentare
manifest gust acru specific plcut i moderat, nu mascheaz
gustul i mirosul natural al fructelor i legumelor. Acidul lactic
amelioreaz gustul i textura produselor alimentare, posed
proprieti bactericide. Se folosete pentru conservarea prin
fermentaie lactic a unor produse alimentare (msline, tomate,

125

varz, brnzeturi), la ameliorarea gustului alimentelor prin

reglarea aciditii i valorii pH . a.
Acidul tartric n cantiti mai mari se afl n struguri,
plante citrice, plante acide (mcri, stevie) manifest gust acru
aspru, acut. Se folosete acidul tartric pentru obinerea unor
buturi, siropuri cu gust i arom de fructe citrice. Datorit
caracterului pronunat de gust i arom, n ansamblu cu acidul
citric se folosete n tehnologia de fabricare a bomboanelor de tip
caramele din fructe i pomuoare.
Acizii adipic, fumaric i succinic se folosesc n tehnologia
alimentar mai mult ca substane pentru corectarea aciditii i
valorii pH a alimentelor, manifestnd concomitent i unele
proprieti specifice. De exemplu, acidul adipic mrete
capacitatea de gelificare a gelatinei iar acidul fumaric manifest
solubilitate redus n ap i se introduce n compoziiile solide a
buturilor.

126

Cuprins
Tema 4.
PROPRIETILE FIZICO CHIMICE I
FUNCIONALE ALE PROTEINELOR .......4
4.1 Aminoacizii .4
4.2. Peptide ..11
4.3 Proteinele ...13
4.3.1 Clasificarea proteinelor ..16
4.4. Proprietile fizico chimice ale proteinelor ....22
4.5. Proprietile funcionale ale proteinelor ..28
4.5.1 Solubilitatea proteinelor .29
4.5.2. Capacitatea de reinere a apei (CRA) .32
4.5.3 Capacitatea de formare a gelurilor 36
4.5.4. Capacitatea de emulsionare i reinere a lipidelor.37
4.5.5. Capacitatea de spumare a proteinelor ...38
4.5.6. Capacitatea de formare a combinaiilor
complexe proteina polizaharide .....40
4.6. Proteine cu proprieti funcionale modificate .41
4.7. Modificarea proteinelor n alimente prin
reacia Maillard...44
4.8. Mecanismul reaciei Maillard .......47
4.8.1. Reacia Strecker ...50
4.8.2. Factorii care influeneaz reacia Maillard ..52
4.8.3. Prevenirea reaciei Maillard ..54
4.9. Transformarea i degradarea proteinelor ....56

127

Tema 5.
PROPRIETILE FIZICO CHIMICE
I FUNCIONALE ALE LIPIDELOR 59
5.1. Clasificarea lipidelor ...60
5.2. Lipidele simple .61
5.3. Lipidele complexe ....66
5.4. Proprietile fizico-chimice ale lipidelor ...70
5.5. Hidrogenarea gliceridelor .74
5.6. Interesterificarea gliceridelor .79
5.7. Proprietile funcionale ale lipidelor n
compoziii alimentare .....83
5.8. Hidroliza gliceridelor ..88
5.9. Modificarea lipidelor n urma tratamentului termic ...91
5.10. Oxidarea lipidelor .94
5.10.1 Autooxidarea neenzimatic a lipidelor ...95
5.10.2. Mecanismul procesului de autooxidare ....97
5.10.3 Autooxidarea enzimatic a lipidelor ..100
5.10.4. Rncezirea lipidelor .102
5.11. Factori care influeneaz viteza procesului
de autooxidare a lipidelor ...106
5.12 Prevenirea procesului de degradare a lipidelor 108
Tema 6.
PROPRIETILE FIZICO-CHIMICE I FUNCTIONALE
ALE ACIZILOR ORGANICI ....................................113
acizi
organici
n
produsele
6.1 Principalii
alimentare...........................................................................113
Proprietile fizico-chimice i senzoriale a acizilor
6.2
organici .117
6.3. Proprietile funcionale ale acizilor organici n produsele
alimentare .124
Bibliografie ....129

128

Bibliografie

1. Banu C. .a. Tratat n chimia alimentar, AGIR, Bucureti,

2002, p. 468
2. . . , - , ,
2003, 2004, . 631.
3. Rodica Segal Biochimia produselor alimentare, Alma Gobot,
1998. Vol. 1, 2.p. 508.
4. . . , .
. 1980, . 376.
5. Korhonen H. Functional foods supliments: Technological,
Health, and Regulatory aspect, p.626 635.
6. Vrabie T., Mustea Gr., T. Vrabie. Biochimie, Chiinu,
Tehnica - Info, 2006, p.234.
7. Leonte M., Florea T., Chimia alimentelor, Ed. PAX AURA
MUNDI, Galai,1999, p.359.

129

Universitatea Tehnic a Moldovei

Chimia Produselor Alimentare

Ciclu de prelegeri
Partea II

CHimia
O

AlimentelOR

Chiinu
2008

130