PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS

El trmino propiedad funcional se define como toda propiedad no nutricional que influye
en el comportamiento de algunos componentes de un alimento. La mayor parte de las
propiedades funcionales influye en las caractersticas sensoriales y propiedades fsicas de
los alimentos o de sus ingredientes durante su procesado, almacenamiento, preparacin
y consumo.
Cuadro N01. Propiedades Funcionales de las proteinas que influyen en diferentes
sistemas alimenticios
Propiedad Funcional
Alimento
Solubilidad, viscosidad
Bebidas
Viscosidad, Capacidad de absorcin de agua,
emulsificacin

Cremas, sopas, salsas

Formacin de masa

Pastas alimenticias

Formacin de espuma, emulsificacin

Panes, bizcochos

Gelificacin, formacin de espumas

Postres lcteos, merengues

Emulsificacin

Mayonesa, mantequilla

Las propiedades funcionales de la protenas son:

- Hidratacin
- Solubilidad
- Viscosidad
- Formacin de geles
- Formacin de espumas
- Propiedades emulsificantes y emulsionantes
- Texturizacin
- Formacin de masa

1. Hidratacin
Al igual que otras sustancias orgnicas, las protenas en estado seco tienden a retener
una cierta cantidad de agua hasta alcanzar el equilibrio con la humedad relativa del
medio que las rodea, de acuerdo con su isoterma de adsorcin.
Las propiedades de hidratacin de las protenas estn directamente relacionadas con
factores intrnsecos de la propia molcula, es decir, con su composicin aminoacdica y
su conformacin. Las protenas interaccionan con el agua a travs de puentes de
hidrgeno, enlaces dipolo-dipolo o mediante las cadenas laterales de los aminocidos.
As, si hay una mayor proporcin de aminocidos con cadenas laterales hidrfobas, la
protena presentar una menor capacidad de hidratacin que si est compuesta por
aminocidos con cadenas laterales hidrfilas que puedan establecer ms fcilmente,
puentes de hidrgeno con el agua.
Por otra parte, las propiedades de hidratacin tambin se ven afectadas por diversos
factores extrnsecos, siendo los ms importantes la concentracin de protenas, el pH y
la temperatura.
La concentracin de protenas est directamente relacionada con la cantidad total de
agua que pueden absorber.

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Ing. Elena Chau L

La influencia del pH es muy importante ya que al modificarse la ionizacin de una

solucin proteica se alteran las fuerzas de atraccin y de repulsin entre protenas, y la
capacidad de stas para unirse a las molculas de agua. La mxima capacidad de
ligar agua se presenta en la mayora de las protenas a valores de pH entre 9 y 10
debido a la ionizacin de los grupos suIfhidrilo.
La capacidad de fijar agua por las protenas va disminuyendo a medida que aumenta
la temperatura debido a la ruptura de los lbiles puentes de hidrgeno. Adems,
durante el calentamiento hay una desnaturalizacin seguida de una agregacin, lo
que lleva consigo una reduccin de la superficie proteica expuesta al agua y, en
consecuencia, se reduce la disponibilidad de grupos polares para fijar agua. Esta
reduccin es de, aproximadamente, un 10% con respecto a la protena nativa.
2. Solubilidad
La solubilidad de una protena se define como el porcentaje de protena que se
mantiene en disolucin o dispersin coloidal bajo condiciones especficas y que no
sedimenta a fuerzas centrfugas moderadas. Para que una protena sea soluble debe
interaccionar con el disolvente (puentes de hidrgeno, dipolo-dipolo e interacciones
inicas); por ello, se puede definir tambin como el equilibrio entre las interacciones
protena-protena y protena-disolvente.
La principal ventaja de una buena solubilidad es que permite una dispersin rpida y
completa de las molculas proteicas, lo que conduce a un sistema coloidal, disperso y
con una estructura homognea; todo ello resulta esencial en la elaboracin de salsas,
sopas deshidratadas, bebidas, purs, etc.
Las
-

protenas pueden clasificarse en cuatro grupos segn el grado de solubilidad:

Albminas: solubles en agua a pH 6,6
Globulinas: solubles en soluciones salinas diluidas a pH 7.
Prolaminas: solubles en etanol al 70%.
Gluteninas: solubles nicamente en soluciones muy cidas o muy alcalinas.

La solubilidad a pH neutro o en el punto isoelctrico es, con frecuencia, la primera

propiedad funcional que se mide de un ingrediente proteico ya que las protenas
insolubles tienen muy pocas aplicaciones en la Industria Alimentara. Tambin es
interesante conocer la solubilidad cuando se pretende determinar el grado de
extraccin y purificacin de protenas.
Los factores que afectan la solubilidad de las protenas son:
a. Efecto de las sales
Las sales neutras tienen una influencia muy marcada en la solubilidad de las protenas
globulares, y su efecto no slo depende de su concentracin, sino tambin de las
cargas elctricas de sus cationes y aniones; esto se debe a que las protenas, por ser
macromolculas ionizables, se ven alterados por las interacciones electrostticas que
establecen consigo mismas y con el medio que las rodea.
Las sales modifican la estructura del agua e influyen tambin en la conformacin de
las protenas mediante interacciones electrostticas; esto hace que, en funcin de la
fuerza inica, las sales puedan solubilizar o precipitar estos polipptidos.
En los sistemas cuya concentracin es menor de 1M las proteinas incrementan su
solubilidad mediante la llamada solubilizacin por salado, se considera que este
mecanismo de solubilizacin se debe a que los cationes como aniones reaccionan
con los grupos ionizables, del polmero y evitan que este se asocie, con otras de su
misma especie.

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Por otro lado, cuando las concentraciones salinas son mas concentradas (>1M) se
presenta el efecto contrario, ya que los polipptidos precipitan, esto se debe, a que
en estas condiciones, los iones tienden a hidratarse fuertemente y le quitan el agua
que rodea a la protena, obligndola a interactuar mas estrechamente con una de su
clase. Insolubilizacin por salado.
b. Efecto del pH
Debido a su naturaleza anftera, la solubilidad de las protenas globulares est muy
influenciada por el pH al que se encuentren: es mnima en su punto isoelctrico (pl) y
aumenta al alejarse de l.
Dependiendo del pH del sistema, estos polmeros pueden actuar como cationes y
como aniones, de tal manera que al desarrollar la misma carga elctrica provocan
fuerzas de repulsin entre ellos que repercute en un aumento de su solubilidad y
estabilidad. En el pl, dichas fuerzas son mnimas, con lo cual se favorecen las
interacciones protena-protena que inducen a la agregacin, con la consecuente
insolubilizacin final.
c. Efecto de los disolventes
La adicin de disolventes orgnicos a las soluciones de protenas causa un cambio en
la constante dielctrica del sistema que influye de manera muy marcada en la
estabilidad y la solubilidad de estos polmeros.
La fuerza de atraccin entre dos molculas puede incrementarse si se colocan en un
disolvente con una constante dielctrica baja; los disolventes con una constante
dielctrica menor que la del agua (Metanol, etanol, benceno) hacen que los grupos
R de las protenas disminuyan su rechazo entre s y tiendan a la agregacin y a la
precipitacin.
d. Efecto de la Temperatura
En trminos generales, las protenas globulares son muy solubles dentro de un intervalo
de temperatura de 10 a 45C, y alcanzan su mximo en alrededor de los 35C;
cuando se exceden estos lmites, los polmeros tienden a la desnaturalizacin y, en
ocasiones, a la precipitacin.
Un gran nmero de estos compuestos, incluyendo las enzimas, se vuelven inestables a
> 50C ya que en estas condiciones de movimiento trmico se rompen las uniones
dbiles que estabilizan las estructuras secundaria y terciaria; las consecuencias de
esta accin pueden ser muy diversas, y van desde una desnaturalizacin reversible
hasta la insolubilizacin total.
3. Viscosidad
La viscosidad es una medida de la resistencia que presentan los fluidos para moverse
en un plano; es una funcin de la red u ordenamiento tridimensional de las molculas y,
por tanto, aumenta con la concentracin del polipptido.
La viscosidad de los fluidos proteicos est directamente relacionada con el dimetro
aparente de las molculas dispersas, que a su vez depende de las caractersticas
propias de cada protena (masa, volumen, estructura, cargas elctricas, etc.), de las
interacciones protena-agua (determina el hinchamiento de las molculas) y de las
interacciones protena-protena (influye en el tamao de los agregados). Por tanto, la
prdida de viscosidad de los fluidos proteicos est siempre determinada por la
disminucin del dimetro aparente de las molculas.

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La viscosidad de los sistemas proteicos es una propiedad muy importante en los

alimentos lquidos como cremas, sopas, salsas, etc. Un mayor conocimiento de sta
permitir mejorar aquellas operaciones que implican transferencia de masa y/o calor
como refrigeracin, atomizacin, operaciones de mezcla, etc.
Al aumentar la temperatura se reduce la viscosidad ya que los puentes de hidrgeno se
rompen, lo que lleva consigo que estos polmeros pierdan su hidratacin; asimismo,
cuando se acercan a su punto isoelctrico se reduce la cantidad de agua retenida y
con ello la viscosidad.
4. Formacin de geles
Los geles son sistemas dispersos de al menos dos componentes en los que la fase
dispersa forma un entramado cohesivo en el medio de dispersin. Se caracterizan por
la falta de fluidez y por la deformabilidad elstica.
La gelificacin proteica consiste en la formacin de una red proteica ordenada
formando un retculo tridimensional, a partir de protenas previamente desnaturalizadas.
En esta red las interacciones polmero-polmero y polmero-solvente, as como las fuerzas
de atraccin y repulsin estn balanceadas.
Cualquier factor que potencie el contacto entre protenas va a favorecer la
gelificacin, como ocurre con la concentracin proteica. Si hay una concentracin de
protenas muy elevada puede haber gelificacin incluso en condiciones poco
favorables.
La gran capacidad de retencin de agua que presentan los geles est directamente
relacionada con el tiempo que se invierte en la etapa de agregacin con respecto a la
desnaturalizacin:
- Si se forman rpidamente se obtienen geles desordenados, poco elsticos, opacos
y con la capacidad de retencin de agua disminuida, debido a que la cadena
polipeptdica no ha podido agruparse de una forma ordenada.
- Si, por el contrario, la agregacin se realiza lentamente, los polipptidos
parcialmente desplegados se orientan ms fcilmente antes de la agregacin
final y el resultado es un gel ordenado, elstico, transparente y estable a la sinresis
y exudacin.
Las protenas alimentarias que presentan mejores propiedades gelificantes son:
a) Protenas miofibrilares: la gelificacin trmica de estas protenas es fundamental en
la textura de numerosos productos crnicos. As. por ejemplo, influye en la textura
de las carnes reestructuradas y ayuda a estabilizar la emulsin de las salchichas y
otros productos cocidos.
b) Las micelas de casena, al ser capaces de gelificar y provocar una coagulacin,
se utilizan para la preparacin de cuajadas y elaboracin de quesos, leches,
fermentadas y postres lcteos.
c) Las protenas de lactosuero, presentan buenas propiedades gelificantes a
temperaturas de 70-80 C. Se utilizan en la elaboracin de postres lcteos, yogures
y requesn.
d) Las protenas de la clara de huevo presentan las mejores propiedades gelificantes,
por lo que se utilizan de forma habitual como agente ligante en la fabricacin de
derivados crnicos, pastelera, etc
5. Capacidad Emulsionante
El poder emulsificante es uno de los requerimientos funcionales de numerosos sistemas

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alimentarios ya que muchos alimentos son emulsiones, tales como: la leche, los helados,
mantequilla, mayonesa, queso fundido, entre otros, donde las protenas juegan un
papel fundamental en la estabilizacin de estos sistemas.
Las emulsiones son sistemas dispersos o suspensiones de dos lquidos inmiscibles,
ntimamente ligados, donde uno constituye la fase dispersa o discontinua, siendo los
tipos de emulsiones ms comunes los de aceite en agua (O/W) o agua en aceite
(W/O), clasificadas de acuerdo al componente que forma la fase dispersa.
Para evitar la desestabilizacin de las emulsiones suelen utilizarse estabilizadores o
emulsificadores. Los emulsificadores sern aquellas sustancias que tienen la capacidad
de promover la formacin y estabilizacin de la emulsin, ya que disminuyen la tensin
superficial y evitan la coalescencia o unin de las gotas que componen la fase interna.
En la mayora de los casos el agente emulsificante es una sustancia cuyas molculas
contienen grupos polares y apolares, de manera tal que se orienten adecuadamente
cuando son absorbidas por la interfase. De esta forma se crea una monocapa que
evita el contacto entre las gotas de la fase dispersa y el medio dispersante. Entre estas
sustancias se encuentran los monoglicridos, glicerofosfolpidos (lecitinas), cidos grasos
y sus steres y las proteinas.
Otra propiedad funcional importante de estos polmeros es su capacidad emulsionante
sobre todo para los sistemas aceite/agua, ya que en los de agua/aceite no actan
adecuadamente
El mecanismo de emulsificacin en estos casos consiste en la orientacin de los aa
apolares hacia la fase lipidica y la de los polares hacia la fase acuosa. Por esta razn,
para lograr mejores resultados se requiere una cierta hidrofobicidad que permita que
las molculas de protena emigren a la interfase aceite/agua de la emulsin y se
retengan all para reforzar el sistema y darle mayor rigidez y estabilidad.
Si el polipptido fuera altamente hidrfilo tendera a solubilizarse en agua y su efecto en
la interfase sera mnimo.
6. Formacin de Espumas
Existen alimentos que son espumas como el merengue, la nata batida, las panetelas,
entre otros. Las espumas alimentarias son dispersiones de gotas de gas (aire o CO2) en
una fase continua lquida o semislida, formada por las llamadas laminillas
Al igual que para la formacin de emulsiones se requiere de una adecuada
hidrofobicidad superficial, solubilidad y un alto grado de flexibilidad de la molcula
proteica y en este caso adems debe formar pelculas fuertes, gruesas, cohesivas,
elsticas e impermeables al aire, alrededor de cada burbuja.
La capacidad de formar espumas, depende de la facilidad de establecer una pelcula
interfasial cohesiva a una concentracin muy baja y que sea capaz de atrapar y
retener aire, as como soportar esfuerzos mecnicos. La funcin de las proteinas es
reducir la tensin interfasial orientando sus grupos hidrfilos hacia el exterior de la
burbuja en contacto con el agua y los hidrfobos hacia el interior, con el aire.
La estabilidad de una espuma depende por tanto de la firmeza de la pelcula proteica
y de su permeabilidad a los gases. La firmeza est condicionada por la cantidad de
molculas absorbidas y por la capacidad de las molculas absorbidas para asociarse.

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La desnaturalizacin de superficie libera por lo general cadenas laterales

aminoacdicas adicionales, que podrn participar en interacciones intermoleculares.
Cuanto ms intensas sean las uniones cruzadas, ms estable ser la pelcula.
Dentro de los factores que afectan la estabilidad y formacin de la espuma se
encuentran:
a. Concentracin proteica: Mientras mayor es la concentracin de protenas mayor
es la estabilidad de la espuma debido a que se incrementa la viscosidad de la
fase lquida y por ende el grosor de la pelcula adsorbida, aunque no incide sobre
la capacidad de formacin de ellas.
b. pH: El pH tiene un efecto diferente en cuanto a la posibilidad de formacin y
estabilizacin de la espuma. En trminos generales se plantea que a pH diferentes
del punto isoelctrico, cuando la protena est mayoritariamente en forma soluble,
es donde manifiesta su mxima capacidad espumante.
c. Presencia de sales: Incide en la solubilidad, viscosidad y estructura de las protenas.
No existe una regla general, sino que est en dependencia del tipo de sal. El NaCl
reduce la estabilidad de la espuma al disminuir la viscosidad, mientras que los
iones Ca2+ mejoran la estabilidad pues interactan con los grupos COO- presentes
en las protenas.
d. Azcares: La adicin de azcar mejora la estabilidad ya que incrementa la
viscosidad y por lo tanto reduce la posibilidad de prdida de lquido de las
laminillas.
e. Presencia de lpidos: Aunque se encuentran en pequeas cantidades disminuyen
las propiedades espumantes al situarse en la interfase aire/agua y de esta manera
impiden la adsorcin de las protenas.
f. Disolventes orgnicos: como por ejemplo los alcoholes superiores, que debido a su
hidrofobicidad expulsan a las protenas de la superficie de las burbujas de aire, sin
llegar a formar por s mismos pelculas estables.
Las protenas actan en distintos alimentos como formadoras y estabilizadoras de
espumas, por ejemplo en productos de panadera, dulces, postres y cerveza.
Las protenas alimenticias que presentan buenas propiedades espumantes son: la clara
de huevo, hemoglobina, gelatina, protenas del lactosuero.
7. Texturizacin
Puede decirse que las protenas son las responsables de la estructura fsica de muchos
alimentos. Por ello, la texturizacin de stas es de gran importancia ya que proporciona
cuerpo a nuevos productos elaborados fundamentalmente a base de protenas (por
ejemplo, surimi).
El proceso de texturizacin se produce por el despliege de las cadenas polipeptdicas
de las protenas globulares (por rotura de los enlaces intramoleculares) y posterior
estabilizacin de estas cadenas estiradas mediante la creacin de enlaces
intermoleculares. El producto final presenta una buena capacidad de retencin de
agua que se mantiene aunque el producto se someta a diferentes tratamientos
trmicos.
La texturizacin es, por lo tanto, un proceso en el que las protenas globulares se
transforman en fibrilares, con lo que aumentan sus aplicaciones en Tecnologa
Alimentaria.
La modificacin de la estructura se puede lograr por diferentes vas. Aqu se indicarn
las dos ms importantes:

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a. Proceso de hilado o formacin de fibras

Los concentrados proteicos deben contener al menos un 90% de protena.
En primer lugar hay un desplegamiento de las molculas que se consigue por
repulsin electrosttica (aumentando el pH). As, se logra el total desdoblamiento de
las cadenas polipeptdicas. Y una viscosidad elevada.
A continuacin, se hace pasar la disolucin proteica a travs de unos orificios bajo
presin para conseguir una alineacin de las fibras. Posteriormente, se favorece la
coagulacin de las protenas potenciando la interaccin protena-protena mediante
el aumento de la concentracin salina y ajustando el pH al punto isoelctrico.
Las protenas coaguladas se estiran mediante un sistema de rodillos como si fueran
fibras favoreciendo as la formacin de enlaces intermoleculares. Esta cristalizacin
parcial permite aumentar la firmeza mecnica y el carcter masticable pero puede
disminuir ligeramente la capacidad de retencin de agua. Estas fibras se comprimen
para eliminar parcialmente el agua y favorecer la adhesin; a continuacin, se
calientan: y trocean. Antes del calentamiento, se pueden incorporar agentes ligantes
y otros aditivos alimenticios como aromatizantes, saborizantes, etc.
b. Extrusin termoplstica
En este caso se puede partir de disoluciones proteicas con menor cantidad de
protena (50-70%). La solucin proteica hidratada se somete a presiones y
temperaturas elevadas durante un corto perodo de tiempo hasta conseguir una
pasta viscosa. A continuacin, se somete a una extrusin rpida a travs de una hilera
(placa perforada) volviendo a la presin atmosfrica, con lo que el agua se evapora
instantneamente. En este momento, las molculas proteicas estn desdobladas y
orientadas en la direccin del flujo al pasar por la hilera.
Cuando la masa proteica est fra adquiere una estructura fibrosa y elstica con una
masticabilidad parecida a la de la carne. Con este mtodo no se forman fibras bien
definidas sino nicamente partculas de naturaleza fibrosa que despus de
rehidratadas poseen una estructura masticable.
Una buena texturizacin por extrusin requiere protenas con una solubilidad inicial
apropiada y un elevado peso molecular y el desarrollo de propiedades viscosas y
plsticas adecuadas de la mezcla de protenas y polisacridos a su paso por la placa
perforada.
8. Formacin de Masa
Las protenas del gluten se caracterizan porque al amasarlas en contacto con agua y a
temperatura ambiente, forman una masa viscoelstica con unas propiedades
especiales que son la base de la panificacin. El comportamiento particular de estas
protenas radica en que se orientan y se despliegan parcialmente durante el amasado.
De esta forma, se potencian las interacciones interproteicas y los puentes disulfuro,
formndose una red estructural tridimensional y viscoelstica.
La gran capacidad de absorcin de agua y la poca solubilidad que presentan se
explica por la composicin caracterstica de estas protenas, ya que tienen gran
cantidad de aminocidos con tendencia a formar puentes de hidrgeno y pocos
aminocidos ionizables, con lo que disminuye la solubilidad en disoluciones acuosas. Las
diferencias entre los distintos tipos de harina radica en la distinta proporcin de las
protenas del gluten: gluteninas y gliadinas. Las gluteninas proporcionan elasticidad y
cohesin a la masa panaria mientras que las gliadinas son las responsables de la fluidez,
extensibilidad y expansin de la masa. Se requiere un equilibrio entre los dos tipos de
protenas para obtener una buena masa de panadera.

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