QUI776 QUMICA DE LOS ALIMENTOS

Docente:
ESCUELAQ DE POSGRADO
MAESTRA
EN QUMICA
Dra.PUCP
Mariela
Matos
Reyes SEMESTRE 2015-1

INHIBICIN ENZIMTICA
COMPETITIVA

INHIBICION
REVERSIBLE

NO COMPETITIVA
ACOMPETITIVA

POR ENLACE COVALENTE

INHIBICION
IRREVERSIBLE

DIFP
Penicilina

Quimotripsina
Transpeptidasa

(Anlogos del estado de transicin)

INHIBIDOR SUICIDA
Alopurinol

Xantina oxidasa

INHIBICIN REVERSIBLE
INHIBICION COMPETITIVA
E + S

ES

E + P

+
I

E
EI
Ki =

E
[E] [I]
[EI]

KM ap = Km(1 + [I]/Ki)

EJEMPLO DE INHIBIDOR
COMPETITIVO
Fumarato + FAD+

Succinato + FADH2

Succinato
deshidrogenasa
COO-

COO-

(CH2)2

CH2

COO-

COOMalonato

Succinato

INHIBICION NO COMPETITIVA
E

E + S

ES

E + P

EI + S

E
ESI

E
I
I

ACCIN DE INHIBIDORES A
DISTINTA CONCENTRACIN

COMPETITIVA

Pendiente = Km / Vmx

NO COMPETITIVA

INHIBICION IRREVERSIBLE
. Por unin covalente del inhibidor

- Acetilcolinesterasa
- Quimotripsina
Diisopropilfluorfosfato (DFP)

Enzima inactivada

INHIBICION IRREVERSIBLE
. Inhibidor suicida

Se une al sitio activo de la enzima y sta cataliza la modificacin

del inhibidor a otro compuesto que permanece unido a la enzima.
El ALOPURINOL es un inhibidor suicida que acta sobre la
enzima xantina oxidasa (degradacin de purinas).
Se forma el oxopurinol el cual queda unido a la enzima.

FACTORES QUE AFECTAN LA

ACTIVIDAD ENZIMTICA
pH
Temperatura
Concentracin de Enzima
Concentracin de Sustrato

EFECTO DE LA CONCENTRACION DE
SUSTRATO SOBRE LA VELOCIDAD INICIAL

EFECTO DE LA CONCENTRACIN DE
ENZIMA SOBRE LA ACTIVIDAD
v

[E]

Concentracin saturante de
sustrato, pH y temp. constantes

INFLUENCIA DEL PH SOBRE LA

ACTIVIDAD ENZIMTICA
Actividad
enzimtica

pH

EJEMPLOS DE ENZIMAS CON

DIFERENTES PH PTIMO

INFLUENCIA DE LA TEMPERATURA
SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Actividad
enzimtica

T. ptima

T(C)

ISOENZIMAS
Diferentes formas moleculares de una
misma enzima.
Son sintetizadas por genes diferentes

Tienen diferente composicin aminoacdica

por lo que pueden separarse por electroforesis.

Catalizan la misma reaccin, actuando sobre

el mismo sustrato para dar el mismo producto

Dos isoenzimas presentan en general

diferentes valores de Km y Vmx.

Se encuentran ubicadas en diferentes

compartimentos de la clula en diferentes

tejidos.

Son utilizadas en clnica para determinar

el origen del tejido daado

LACTATO DESHIDROGENASA (LDH)

Presenta 5 isoenzimas con distinta composicin en cuanto
a sus subunidades y c/u es especfica de un tejido.

H4

H3M H2M2 HM3

M > Msculo
H > Corazn

M4

EJEMPLO DE ISOENZIMA:
GLUCOQUINASA Y HEXOQUINASA
Actividad
enzimtica
Glucoquinasa

Hexoquinasa

Km. hexq

Km. glucq

[glucosa mmol/lL]

REGULACION DE LAS REACCIONES

CATALIZADAS POR ENZIMAS
REGULACION DE LA ACTIVIDAD DE LAS ENZIMAS

ENZIMAS ALOSTERICAS

REGULACION POR
PROTEINAS

REGULACION DE LA SINTESIS
DE LAS ENZIMAS

REGULACION COVALENTE

REGULACION
POR PROTEOLISIS

ENZIMAS INDUCIBLES

ENZIMAS ALOSTERICAS
Enzima

Enzima

Enzima 1

MODULADORES POSITIVOS

Enzima

Enzima

ENZIMA ALOSTERICA

MODULADORES NEGATIVOS

BIFURCACIN DE UNA VA
METABLICA

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

ALOSTERICAS
Poseen un sitio de unin a un metabolito regulador (sitio
alostrico)
La unin del metabolito a la enzima es de carcter reversible y
no covalente.

En general poseen dos o mas sitios reguladores.

La mayora posee dos o mas cadenas polipeptdicas o
subunidades.

En general tienen un comportamiento cintico sigmoideo

CINETICA DE UNA ENZIMA ALOSTERICA

Curva Sigmoidea

Regulacin de la actividad de la
Aspartato transcarbamilasa (ATCasa)
v

Aspartato (mM)

EJEMPLOS DE ENZIMAS ALOSTERICAS

Hexoquinasa, Fosfofructoquinasa y Piruvato Quinasa
Va glicoltica
AcetilCoA carboxilasa
Aspartato Transcarbamilasa

Biosntesis de lpidos

Biosntesis de nucle
tidos pirimidnicos
Glutamato Deshidrogenasa
Degradacin de
aminocidos
Citrato sintasa, isocitrato y a-cetoglutarato deshidrogenasas
Ciclo de Krebs

REGULACION POR MODIFICACION

COVALENTE
HO-CH2

CH2- HO
(Cadena lateral de Ser)
Fosforilasa b
(menos activa)

Fosforilasa
quinasa

ATP

2 Pi

ADP

2 H 2O

P -O-CH2

Fosforilasa
fosfatasa

CH2- O- P
Fosforilasa a

REGULACION POR PROTEOLISIS

Por eliminacin de una cadena peptdica, enzimas inactivas se
convierten en enzimas activas y viceversa.

ZIMOGENOS
Las enzimas digestivas: pepsingeno y quimotripsingeno se
convierten en las enzimas activas pepsina y tripsina.
Suele ocurrir una activacin secuencial producindose una
cascada de activaciones. Ej. Coagulacin sangunea.

REGULACION POR PROTEINAS

Modifican la actividad de enzimas involucradas en el
metabolismo celular. Por ej. Indirectamente activando o
inhibiendo la actividad de la glutamina sintetasa.
RNA polimerasa: Asn, Gln, Glu, Lys y Arg forman enlaces
hidrgenos con las bases del DNA