Capitolul Procese fizico-chimice din carne la pstrare

Tema: Modificrile fizico-chimice a

esutului muscular n perioada autolizei
n urma acumulrii intensive a produselor acide la etapele iniiale a autolizei se petrece
saturarea sistemelor tampon a esutului muscular. O acumulare esenial a acidului fosforic, lactic,
piruvic este cauza distrugerii complete a tamponului bicarbonic i se elibereaz acizii carbonici
deja n primele ore dup asomarea animalului. Cea mai important este aciunea tampon a
proteinelor. ns o acumularea intensiv duce la deplasarea pH-ului n zona acid iniial pn la
6,2 6,0 apoi pn la 5,8 5,6.
O modificare caracteristic a aciditii libere a esutului muscular n mare msur este
condiionat de deosebirile modificrii proteinelor. Aa n perioada rigiditii musculare
micorarea capacitii tampon a proteinelor este urmarea ndesrii structurii sale n rezultatul
interaciunii intensive. La dezlegarea rigiditii musculare i distrugerii proteice apare o legare mai
bun de proteine a ionilor de hidrogen i trecerea lor n mediu (mrirea pH). Acest fapt contribuie
(mrirea capacitii tampon) acumularea produselor ne proteice (produse a autolizei).
n muchii autolitici se acumuleaz acizii activi care nltur cationii din diferii compleci
n care au fost legai n timpul vieii animalului. Influiena electroliilor i descompunerea
autolitic a lipo-proteinelor duce la nclcarea integritii membranei intracelulare i celulare, care
duce la repartizarea ionilor n lichid.
Anumite cantiti de ioni de potasiu trec (difundeaz) din celule n lichidul intracelular, iar
ionii de sodiu invers trec din spaiul intracelular n celule. Ali cationi, precum i anioni liberi
difundeaz prin membrana celular, ca urmare a crui fapt pH celulelor i lichidului din afara
celulei se egaleaz.
n urma repartizrii cationilor i anionilor se modific i proprietile fizico chimice a
proteinelor, care este una din cauzele modificrii solubilitii lor i hidratrii, se modific
activitatea enzimelor.
Modificarea solubilitii proteinelor
La etapele iniiale a autolizei musculare se petrece micorarea solubilitii proteinelor
musculare iar apoi dup atingerea unui anumit minimum mrirea extragerii. n aceast perioad a
autolizei muchilor mamiferilor i psrilor pentru toate proteinele sunt caracteristice modificri
conformaionale cu schimbarea sarcinii, care stimuleaz interaciunea agregaional a proteinelor.
Caracterul acestor modificri pentru proteine de acelai tip a diferitor muchi nu este identic i
corespunde intensitii acumulrii acizilor (produselor autolizei de origine ne proteic). Di care
motive i extragerea proteinelor de la muchii diferii n diferite condiii de autoliz este diferit.
Proteinele sarcoplasmei. n perioada iniial a autolizei o micorare maxim a extragerii
proteinelor sarcoplasmei s-a depistat n muchii unde intensiv se petrece acumularea produselor
autolizei de origine ne proteic (fosforic, lactic, piruvic). Aciunea acestor produse influeneaz
modificarea capacitii majoritii interaciunilor intramoleculare a proteinelor. Interaciunea
particulelor proteice n aceast perioad posibil se realizeaz n general n urma puterii
electrostatice, fiindc extragerea proteinelor sarcoplasmei cu soluii tampon d4e concentraie
fiziologic a srurilor cu o nalt constant dielectric mrete extragerea lor.
Extragerea diferitor fracii a proteinelor sarcoplasmei la autoliz se micoreaz ne omogen.
Mult mai deosebit se micoreaz extragerea proteinelor fraciei Globulina X i mioalbuminelor.
Proprietile proteinelor gruprii miogenice se micoreaz mai puin. La aceste proteine se
pstreaz bine solubilitatea i activitatea enzimatic. La proteinele macromoleculare modificrile
sunt ne eseniale.
Dup atingerea minimului (pentru diferite tipuri de muchi dup timp) n funcie de
intensitatea interaciunilor agregaionale petrecute i valoarea activitii proteolitice: extragerea i
deplasarea electro-fizic a proteinelor sarcoplasmei se mrete.

Proteinele miofibrilare. La etapa iniial se micoreaz solubilitatea miozinei n urma

formrii unui complex mai puin solubil acto-miozina. Actina destul de complex se reine n
structura miofibrilelor, din care motive i miozina legat cu ea nu se extrage fr aciunea
substanelor de depolimerizare a complexului.
Micorarea extragerii miozinei n muchii autolitici n aceast perioad se petrece din
contul micorrii concentraiei ATP.
n procesul rigiditii proteinelor miofibrilare sufer modificri conformaionale, care
asigur interaciuni de agregare intensiv. Micorarea extragerei proteinelor miofibrilare se petrece
pn la o anumit perioad. n muchii de bovin pn la 24 48 ore a autolizei, pentru muchii
de pasre aceast perioad este mai mic. Apoi se petrece mrirea solubilitii din contul disocierii
complexului acto-miozinic, fiindc se micoreaz interaciunea n agregat n urma deplasrii
sarcinii. Una din cauzele mririi extragerii este la fel degradarea proteolitic a proteinelor
miofibrilare.
Modificarea activitii enzimelor
n procesul autolizei esutului muscular caracterul modificrilor autolitice se schimb n
timp, se modific raportul vitezei reaciilor biochimice. Ieirea enzimelor din structur la autoliza
esutului muscular mrete volumul transformrilor enzimatice. n sisteme poli-enzimatice
reaciile se petrec uor i atunci cnd enzimele sunt nlturate una de la alta, iar accesul la ele se
realizeaz prin difuzie liber.
La stadiile iniiale a autolizei cele mai active sunt enzimele sistemului glicolitic: -amilaza,
-oligoglucozidaza, ATP-aza miozinic, un ir activ de oxidoreductaze.
Pe msura acumulrii produselor autolizei de natur neproteic i acidulrii n celulele
esutului muscular are loc descompunerea membranelor lipo-proteice a lizozomilor, cu eliberarea
catepsinelor, glicozidazelor, fosfatazei acide, ribonucleazelor i dizoxiribonucleazelor, precum i a
altor enzime glicolitice, ntruct i activarea lor. Aproximativ toate aceste enzime sunt active n
mediu slab acid i de aceia sunt cunoscute sub o denumire comun de hidrolaze acide.
Active sunt i enzimele legate cu mitocondrii. Pe msura descompunerii n procesul de
autoliz a acestor organele i eliberarea enzimelor, activitatea lor se manifest ntr-o msur
satisfctoare. n aa fel o activitate important o manifest amino-ferazele i decarboxilazele a
unui ir ntreg de aminoacizi.
ns pe viitor pe msura dezvoltrii transformrilor autolitice n urma acumulrii
produselor autolizei, eliberrii i repartizrii anionilor i cationilor, i interaciunea lor cu enzimele
se petrece micorarea activitii multor enzime. Pentru multe enzime, inclusiv i pentru ATP-aza
miozinic pierderea activitii poate fi rezultatul distrugerii protiolitice a nsui enzimei.
Tema: Influena diferitor regime de prelucrare i
pstrare frigorific asupra calitii crnii
Pentru obinerea crnii de calitate i micorrii pierderilor de greutate este utilizat
refrigerarea cu duarea concomitent cu aer a carcaselor animale.
Congelat este carnea cu temperatura n adncul muchilor de la 0 la +4C. n acest caz se
formeaz o coaj uscat, iar nsui carnea are o suprafa uscat i muchi elastici. Aceast carne
servete un bun produs pentru prelucrare ulterioar. n aceste crnuri procesele microbiologice i
biochimice se frneaz sub influena temperaturilor joase care exclud alterarea.
n practica tehnologic sunt folosite metodele n una i dou trepte de refrigerare. Metoda
ntr-o singur etap temperatura se micoreaz pn la 2 pn la -3C, la viteza aerului 0,1...0,2m/s
i umiditatea relativ a aerului 85... 95%.
Metoda bifazic se realizeaz n dou trepte. La prima treapt temperatura se scade pn la
-4 pn la -5C, la viteza aerului 1...2m/s. La a doua etap temperatura aerului se poate micora
pn la -1... -1,5C, viteza aerului 0,1...0,2m/s

Pierderile de greutate la refrigerarea n dou etape se micoreaz cu 20...30%.

Alegerea metodei de refrigerare contribuie la refrigerarea treptat a crnii. Aa la
temperatura de la -3 la -5C, viteza aerului 1...2m/s i umiditatea relativ a aerului 85...92%, ovina
se refrigereaz n 6...7, porcina n 10...13 i bovina n 12...16ore.
La temperatura de la 2 la -1C i umiditatea aerului 85% bovina refrigerat se pstreaz
20 zile, porcina i ovina 10 ore dup asomare. Durata de pstrare se poate de majorat pn la30
zile, dac vom micora temperatura mediului nconjurtor pn la -2...-3C.
n aa fel, micorarea temperaturii contribuie frnarea modificrilor fizico chimice a
crnii, ce contribuie la mrirea duratei de pstrare.
Msuri auxiliare de mrire a duratei de pstrare a crnii este folosirea bioxidului de
carbon, razelor ultraviolete, ozonului i fitoncidelor.
Aa de exemplu, n camere cu 20% CO 2 la temperatura de la -1 la -2C durata de pstrare a
crnii de bovin i ovin se mrete pn la 60...70 zile. n acest caz scad procesele de oxidare cu
radicali liberi, care contribuie la rncezirea grsimilor i micorarea pierderilor de greutate.
Utilizarea ionizrii ultraviolete contribuie la sterilizarea crnii, distrugnd
microorganismele. n aceste scopuri de obicei se folosesc lmpi bactericide cu capacitatea 15..30
V.
O pstrare mai ndelungat a crnii se realizeaz la congelare. n acest caz temperatura n
muchi nu mai sus de -6C. ns carnea congelat ced celei refrigerate dup calitate i necesit
consum energetic suplimentar la meninerea temperaturilor joase a mediului.
Congelarea crnii la -20 pn la -23C trece n starea cristalin pn la 90...95% din ap
care duce la schimbri puternice n structura fibrelor musculare. Decongelarea acestor crnuri
poate duce la pierderi eseniale de sruri minerale i compui organici monomoleculari, puternic
se modific i structura celulelor.
Asupra calitii crnii congelate influeneaz durata de congelare. La congelarea rapid la
temperatura de -23C i mai jos se formeaz cristale mici de ghea, ce se manifest ntr-o
distrugere mai uoar. Apar mai puine forme denaturate a proteinelor i se micoreaz pierderile
n componente minerale a crnii. Se pstreaz o nuan roz a crnii congelate, i valoare
alimentar nalt.
Folosirea la congelarea rapid a crnii a temperaturilor mai joase de -10 pn la -15C
contribuie la formarea unei cantiti mai mici de cristale de ghea, se observ o denaturare
parial a proteinelor. n afar de aceasta carnea se caracterizeaz cu pierderi mai mici de
componente minerale. n stare congelat bovina i ovina se poate pstra la -15C i umiditatea
relativ a aerului 90...95% timp de 10...12, porcina 8...10 luni, iar la -21C corespunztor 15...18
i 12...15 luni.
La congelarea crnii se folosete metoda rapid la temperatura de la -30 pn la -35C, fr
o refrigerare prealabil. Aceast metod pe lng faptul c consum mult energie, ns permite
prevenirea distrugerii majoritii proteinelor, frneaz procesul de hidroliz a glicogenului i
pstreaz o cantitate important de ATP. n acest caz se acumuleaz o cantitate mai mic de acid
lactic. Cristalele de ghea mici formate mai puin distrug structurile celulare. n carnea congelat
se frneaz procesele autolitice i reaciile cu formarea radicalilor liberi, asigurnd pstrarea a unei
cantiti importante de substane funcional active, manifestate n pstrarea culorii naturale n
procesul de pstrare.
Carnea congelat la temperaturi joase, cu totul c mrete durata de pstrare, nu poate ns
s previn formarea radicalelor liberi, n urma aciunii formelor active de oxigen, care sunt
capabile s iniieze aceste reacii. Radicalii liberi formai n urma acestor reacii chimice sunt
capabili s distrug structura proteinelor, s participe n reaciile de oxidare peroxid a lipidelor, s
distrug structurile membranelor. Radicalul peroxid poate s intre n reacie cu acizii grai
nesaturai, n acest caz se formeaz hidroperoxizi. Procesul de oxidare peroxid decurge dup
mecanismul reaciilor n lan cu naterea lanurilor ramificate.
Iniierea reaciilor n lan poate s-o realizeze la fel i radicalii, formai la fotoliza
moleculelor sensibilizatorilor prezente n esuturile biogene n cantiti nensemnate, dar care

absorb partea de baz a radierii existente. n sistemele biologice rolul de aa sensibilizatori pot
ndeplini muli compuii, inclusiv i aminoacizii aromatici (fenilalanin, tirozin i triptofan). La
aciunea iradierii ultraviolete se formeaz radicali liberi. Pe lng toate acestea radicalii liberi se
pot forma i la prezena n esuturi a metalelor cu valen schimbtoare (Fe 2+, Fe3+, Cu2+, V2+, Mn2+,
Co2+), ce iniiaz petrecerea reaciilor de oxido-reducere monoelectronice dup urmtoarea
schem:
R-OH + Co3+ Co2+ + H+ + RO
R'-OOH + Fe3+ Fe2+ + OH- + R'O
Compuii ce accelereaz decurgerea oxidrii peroxid a compuilor organici se numesc
prooxidani.
Aciunea prooxidanilor tot timpul este bazat pe formarea radicalilor liberi, capabili s
interacioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical, care posed capacitate de
reacionare mare i poate reaciona cu oxigenul aerului. Ca urmare apar radicali peroxid. Reacia
decurge dup urmtoarea schem:
A + RH AH + R
R + O2 RO2
Constanta vitezei acestui proces este 107...108 Mc-1. Din care motive la concentraia
oxigenului n aer mai mare ca 10 -6M toi radicalii R se transform n radicali RO 2. Radicalii
peroxid pot interaciona cu molecule noi, ce se transform n hidroperoxizi (ROOH), aici din nou
se formeaz radicali liberi R.
RO2 + RH ROOH + R
Decurgerea reaciilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiaz calitatea produsului
alimentar.
naintea folosirii carnea congelat se decongeleaz, n acest caz gradul modificrilor
biochimice n carne de pn la congelare i regimul de pstrare a crnii n stare refrigerat,
precum i metoda de decongelare, determin micorarea calitii.
Rezultate mai bune se obin la decongelarea crnii dup o congelare rapid i a crnii,
congelate la stadiul de rigiditate muscular i cu o durat mare de pstrare n prezena oxigenului,
ns decongelarea sa realizat n buci mici.
La petrecerea decongelrii lente a crnii la aer la temperatura de la 0 la +4C, sa observat o
distrugere treptat a structurilor cristaline de ghea, n acest caz proteinele crnii mai mult absorb
i elibereaz lichid. Rezultate bune se obin la decongelarea crnii n mediu de vapori-aer la
temperatura n jurul 18C. n aceste cazuri foarte bine se pstreaz aspectul exterior a crnii,
atunci cnd carnea decongelat la 30...35C, poate acumula o mas suplimentar din contul
absorbiei umiditii din mediul nconjurtor.
Tema: Influena negativ a contraciei
frigorifice asupra calitii crnii
Utilizarea temperaturilor joase pn acum este cea mai sigur metod de pstrare
ndelungat a crnii. Pentru congelare se propun metode de influen rapid i lent a
temperaturilor joase asupra crnii. ns refrigerarea rapid a crnii este nsoit de apariia aa
numitului efect de contracie frigorific, care duce la mrirea consistenei crnii.
n aa fel, refrigerarea rapid contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calitii
crnii, care este determinat de mecanismul contraciei frigorifice a fibrelor musculare.
n acest caz nsui procesul contraciei are o anumit dinamic la anumite temperaturi. Aa
la micorarea temperaturii muchilor de la 40 la 10C valoarea contraciei musculare puin se

micoreaz, indicnd valori minime la temperatura 14...10C. ns o micorare continu a

temperaturii va duce la mrirea valorii contraciei musculare.
n perioada contraciei frigorifice musculare se realizeaz acelai mecanism care se
manifest n perioada rigiditii de dup asomare, ce apare pe fonul modificrilor rapide a
temperaturii muchilor refrigerai. n acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea
contraciei frigorifice. ns asupra acestor procese are o influen coninutul de grsimi sub piele i
intramusculare, ce frneaz viteza de refrigerare. Aa la refrigerarea porcinei din cauza stratului
gros de slnin nu se petrece contracia frigorific a muchilor.
Contracia frigorific muscular este iniiat de nclcrile, aprute n structura i
funcionarea membranelor. Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariia n mediu la
distrugere a unui ir de substane funcional active.
Micorarea rapid a temperaturii muchilor mai jos de 20C influeneaz activitatea Ca 2+ATPaza, care practic i pierde activitatea. n legtur cu aceasta, ionii de calciu ncep s ias din
cisterne i canalele reticumului sarcoplasmatic i iniiaz procesul contraciei proteinelor
musculare. La o refrigerare rapid concentraia ATP n muchi pstreaz o valoare mai mare ca la
o refrigerare treptat. Aceasta contribuie la apariia unei rigiditi mai mari a crnii, supuse
refrigerrii rapide, la care se manifest contracia frigorific ca la carnea maturat dup asomare.
n aa fel, pentru a micora efectele, formate de contracia frigorific, n primul rnd
trebuie de micorat coninutul de ATP n esutul muscular pn la momentul refrigerrii rapide.
n aceste scopuri se folosete metoda stimulrii electrice, care permite completamente
prevenirea contraciei frigorifice.
n afar de aceasta se poate folosi metoda refrigerrii n dou trepte, cu pstrarea carcaselor
o anumit perioad de timp la temperaturi pozitive i n aa fel micorm ritmul refrigerrii crnii.
Tema: Proteinele crnii la temperaturi joase de pstrare
Moleculele compuilor polimoleculari (proteine) posed o anumit conformaie n medii
polare, deosebirile structurale a crora sunt formate de resturi de aminoacizi i lanul polipeptidic,
natura lor i ordinea amplasrii n structura primar. Rsucirea lanului polipeptidic depinde
atribuiile funcionale a proteinei. ns stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numrul
gruprilor superficiale SH oxidate, ce formeaz legturi S S, numrul crora influeneaz
rezistena moleculei de protein la aciunea factorilor denaturrii, inclusiv i a temperaturii.
Legturile disulfidice sunt legturi covalente nepolare. Stabilitatea proteinelor n soluii de ap
poate s creasc n prezena altor proteine, precum i a ionilor de calciu.
Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micorarea aciunii ntre domeniile
proteinei, activitatea n exces a crei poate duce la distrugerea structurii iniiale. Schimbarea
conformaiei naturale a proteinelor se observ la aciunea razelor ultraviolete, prezena metalelor
grele, schimbarea polaritii mediului, precum i la autooxidare, cauzat de aciunea formelor
active a oxigenului. Procesul denaturrii proteinelor activ decurge la temperaturi joase.
Aciunea temperaturii nalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul
micorrii mobilitii fragmentelor lanului polipeptidic, distrugerea legturilor care o stabilizeaz
de hidrogen, hidrofile i hidrofobe.
La micorarea temperaturii mediului nconjurtor are loc agregarea proteinelor n
compleci, cu micorarea solubilitii lor, care cad n sediment.
Pstrarea crnii la temperaturi joase manifest schimbrile, care apar n structura
proteinelor, determinai de procesele fizico-chimice, ce decurg n carne la congelare i refrigerare.
Trecerea din stare refrigerat n congelat a crnii determin cristalizarea apei. n carnea
congelat cea mai mare parte a apei (mai mult de 70%)este n stare solid. Utilizarea unei
refrigerri de scurt durat la temperaturi joase pozitive i cu o pstrare ulterioar la temperaturi
subcrioscopice de la -2C pn la -4C permite de a obine un produs, puin ce se deosebete de
carnea refrigerat.

Studiul influenei diferitor regime de refrigerare a permis s determinm urmtoarele. A

fost demonstrat c extragerea maximal a proteinelor este caracteristic crnii calde, atunci cnd
refrigerarea crnii micoreaz solubilitatea proteinelor. Solubilitatea minim a proteinelor pentru
carnea refrigerat pn la +2C este dup 1...2 zile, iar pentru cea suprarcit, supus aciunii timp
de 2 ore la -18C i pstrate la -2C, schimbri asemntoare se observ dup 4...5 zile. Dup
finisarea rigiditii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat crete, dar nu atinge
solubilitatea crnii calde.
O modificare mai esenial n structura proteinelor are loc la pstrarea n stare refrigerat
(+2C). n acest caz sa observat micorarea numrului de fraciuni proteice care conin troponina
T, precum i mrirea aproape de 4 ori a pierderilor de actin. Modificri analogice se observ i n
carnea refrigerat, atunci cnd n carnea suprarefrigerat aceste modificri se manifest mai
repede.
Trebuie de menionat, c capacitatea de reinere maxim posed proteinele esutului
muscular a crnii calde. CRA minim a muchilor la refrigerarea ntr-o etap se observ la 5...6
zile de pstrare, iar la dou etape dup - 7 zile dup asomare. ns cu timpul are loc reinstalarea
CRA pn 90% de la valoarea iniial.
S-a menionat c CRA a proteinelor crnii congelate lent se micoreaz mai repede, ca a
crnii congelate rapid i mai departe la pstrare aceti indicatori se egaleaz, i devieri eseniale nu
se observ rmn la nivel minim.
Pe lng toate acestea, sa determinat, c viteza de congelare influeneaz calitatea crni de
pasre i se poate modifica pe parcursul pstrrii ndelungate la temperaturi joase. S-a determinat,
c la pstrarea carcaselor de broiler pn la 14 luni la -30C optimal este viteza de congelare
7,910-6m/s. n acest caz puin se micoreaz solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice. O deosebire
mai esenial a solubilitii sa observat la proteinele miofibrilare. Aa la 4...5 luni de pstrare
solubilitatea proteinelor miofibrilare a crnii la viteza de congelare 1,410 -6m/s se micoreaz cu
21,1...24,5% de la cea iniial, iar la viteza de congelare 7,910 -6m/s constituie 17,3.. 21.0%. ns
dup 10 luni de pstrare solubilitatea proteinelor miofibrilare a crescut pn la cea iniial.
Au fost determinai indicatori calitativi nali a crnii de pasre la 10 luni de pstrare
frigorific, ce nu depind de viteza de congelare.
Aciunea temperaturilor joase asupra esutului muscular duce la distrugerea membranelor
celulare. Baza membranelor o constituie lipoproteinele, care sunt proteine compuse i au n
componen nc i lipide. n organismul animal lipoproteinele posed funcia de transport a
compuilor insolubili n solveni polari. Structura complicat a lipoproteinelor este destul de
sensibil la micorarea temperaturii mediului, ce este o condiie de maturare i pstrare a crnii
dup asomare.
Temperaturile joase negative contribuie la distrugerea rapid a aranjrii celulelor
structurale, contribuie la petrecerea proceselor interaciunii secundare a proteinelor i grsimilor.
n interaciunea cu proteinele particip diferite tipuri a proteinelor hidrofobe, destul de active
aceste interaciuni sunt cu proteinele denaturate. Iar nivelul acestor procese este determinat de
durata i perioadele de pstrare. Aceste procese se accelereaz la participarea enzimelor
hidrolitice, ce se elibereaz n citoplasma celulelor din lizozomii distrui de cristalele de ghea.

Proteinele sunt, din punct de vedere chimic compui macromoleculari

naturali, cu structura polipeptidica, care prin hidroliza formeaza -amino acizi.
Ele contin pe langa carbon, hidrogen, oxigen, azot, sulf, potasiu si ali
halogeni. Denumirea de proteine vine din limba greaca , proteias insemnand
primar. Alaturi de glucide si lipide proteinele furnizeaz energie pentru
organism, dar ajuta si la refacerea tesuturilor lovite. Pe langa acestea, ele

intra in structura tuturor celulelor, si ajuta la cresterea si refacerea celulelor.

Unii hormoni contin proteine, acetia avnd rol in reglarea activitatii
organismului. Participa la formarea anticorpilor , ajutand la debarasarea de
toxine si microbi. Formarea unor enzime si fermenti necesita prezenta
proteinelor. Si nu in ultimul rand, ele participa la formarea dioxidului de
carbon, a apei, prin aportul energetic rezultat din arderea lor.

Clasificarea proteinelor
1. Dup sursa de provenien :
-proteine de origine vegetal
-proteine de origine animal
2. Dup solubilitatea n ap i n soluii de electrolii :
- insolubile (fibroase)
- solubile (globulare)
3. Dup produii rezultai la hidroliza total :
-proteine propriu-zise ( prin hidroliz total se obin numai - aminoacizi)
-proteine conjugate sau proteide ( prin hidroliz total se obine, pe lng
-aminoacizi, i o alt substan, care n structura proteinei apare ca grup prostetic)
Proteinele fibroase se gsesc n organismul animal n stare solid i confer esuturilor rezisten
mecanic (proteine de schelet) sau protecie mpotriva agenilor exteriori.
KERATINELE- proteinele din epiderm, pr, pene, unghii, copite i coarne se disting
printr-un coninut mare de sulf. Keratinele sunt insolubile n ap att rece ct i cald, precum i n
soluii saline. Din cauza aceasta keratinele prezint o mare inerie fa de agenii chimici, precum i
fa de enzime.
FIBROINA, componenta fibroasa din mtasea natural, se gsete n acest material nconjurat cu o
component amorf, cleioas, sericina, care reprezint cca. 30 % din greutatea total. n cele doua
glande ale viermelui de mtase, proteinele sunt coninute sub form de soluie concentrat, vscoas.
COLAGENUL, este componenta principal a esuturilor conjunctive, tendoanelor, ligamentelor,
cartilajelor, pielii, oaselor, solzilor de pete. Exist numeroase varieti de colagen. Colagenul are o
compoziie deosebit de a keratinei i fibroinei, cci este bogat n glicol, prolin i hidroxiprolin, nu
conine cistin i triptofan.
Prin inclzire prelungit cu ap, colagenul nti se mbib,apoi se dizolv transformandu-se n gelatin
sau clei.
ELASTINA constituie tesutul fibros, cu o elasticitate comparabil cu a cauciucului, a arterelor i a
unora din tendoane, cum este de exemplu tendonul de la ceafa boului. Elastina nu se transform n
gelatin la fierbere cu ap i este digerat de tripsina. Ca i colagenul, fibrele de elastin sunt compuse
din aminoacizi simpli, mai ales leucin, glicocol i prolin.
n regnul vegetal nu se gsesc proteine fibroase; funcia lor este ndeplinit n plante de celuloz.
Proteinele fibroase se dizolv numai n acizi i baze concentrate, la cald, dar aceasta dizolvare este
nsotit de o degradare a macromoleculelor; din soluiile obinute nu se mai regenereaz proteina
iniial. Proteinele fibroase nu sunt hidrolizate de enzimele implicate n digestie i deci nu au valoare
nutritiv.
Proteinele solubile sau globulare apar n celule n stare dizolvat sau sub form de geluri hidratate.
Ele au nsuiri fiziologice specifice i se submpart n albumine i globuline. Albuminele sunt solubile
n ap i n soluii diluate de electrolii (acizi, baze, sruri),iar globulinele sunt solubile numai n soluii
de electrolii.

Exemple de proteine solubile:

-

albuminele din ou
caseina din lapte
globulinele i albuminele din snge (hemoglobina, fibrinogenul)
proteinele din muchi (miogenul i miosina)
proteinele din cereale (gluteina din gru, zeina din porumb)
proteinele produse de virui (antigeni) i bacterii
anticorpii
nucleoproteidele
enzimele
hormonii proteici (insulina)

Structura unei albumine

COMPOZITIA PROTEINELOR
Toate proteinele conin elementele: C, H, O, N i S; n unele proteine se mai gsesc, n cantiti mici: P,
Fe, Cu, I, Cl, i Br. Coninutul procentual al elementelor principale este de: C 50-52 %, H 6,8-7,7 %, S
0,5-2 %, N 15-18 %.
Prin hidroliz, proteinele se transform n aminoacizi. Hidroliza proteinelor se poate efectua cu
acizi, cu baze sau cu enzime. Hidroliza acid se face prin fierbere ndelungat
(12-48 ore) cu acid clorhidric de 20% sau mai bine cu acid formic coninnd HCl (2 ore). Hidroliza cu
hidroxizi alcalini sau cu hidroxid de bariu are loc intr-un timp mai scurt. Prin hidroliz se obine un
amestec care poate s conin circa 20 L-aminoacizi. Se formeaz i amoniac prin hidroliza grupelor
CONH2 ale asparaginei i glutaminei.

NECESARUL DE PROTEINE
Depinde de necesitatile organismului:
1.Cantitativ:
Copii: 0-6 ani - 3-4 g prot/kg corp/24 h
7-12 ani - 2-3 g prot/kg corp/24 h
12-20 ani - 1,5-1,7 g prot/kg corp/24 h
Aduli:
1,2-1,5 g/kgc/zi
(ex: 75 kg 85-105 g proteine/zi)
Gravide i mame care alpteaz: 2 g/kgc/zi
Sportivi, muncitori, refaceri musculare: 2-3 g/kgc/zi
SURSE DE PROTEINE
Produse animale: lapte, brnzeturi (100g brnz = 25-30 g proteine), carne (20%
proteine),viscere (ficat, rinichi, inima, splin, pete), ou.
- Leguminoase: fasole (20-25%), mazre, soia (35%).
- Cereale : pine (8%).
- Nuci, arahide, alune, cartofi, ciuperci, legume, fructe (ultimele 2 mai puin).

PROTEINE EXISTENTE N PRODUSELE ALIMENTARE

Carnea i produsele din carne sunt principalele surse de proteine de calitate
superioar.
Coninutul de proteine variaz invers proporional cu coninutul de grsime, n
crnurile slabe cantitatea de substane proteice fiind maxim (1722%)
comparativ cu crnurile grase. Proteinele intracelulare care formeaz marea
majoritate a crnii macre au o structur amino-acidic echilibrat, adecvat
necesarului organismului uman.
Proteinele extracelulare din tendoane, cartilagii, fascii, sunt reprezentate
mai ales prin colagen i elastin, lipsite de triptofan i srace n ceilali aminoacizi
eseniali. Colagenul i elastina scad valoarea nutritiv a esuturilor care le conin.

miozina
PROTEINE
MIOFIBRILARE (55
60%)

actina
tropomiozina

PROTEINE
MUSCULARE (80
90%)

mioalbumina
PROTEINE
SACROPLASMATICE
(2530%)

PROTEINELE
CRNII

mioglobulina
mioglobina

colagen
PROTEINE
CONJUNCTIVE
(SCLEROPROTEINE
1020%)

reticulin

elastin

COMPOZIIA CHIMIC A CRNII N

miogen

FUNCIE DE SPECIE I ZON ANATOMIC

Regiunea
anatomic
Bovine
Fleic
Antricot
Pulp
Viel
Cotlet
Pulp
Porcine
Pulp
Spat
Ovine
Piept
Pulp

Ap
%

Proteine
%

Lipide
%

Kcal/100
g

61
57
69

19.0
16.7
19.5

18
25
11

247
293
182

70
68

19.0
19.1

5
12

141
186

53
58

15.2
16.4

31
25

344
296

48
64

12.8
18.0

37
18

384
235