Sunteți pe pagina 1din 18

STRUCTURA MORFOLOGIC A CRNII.

Prin carne se inelege musculatura striat cu toate esuturile cu care vine n legatur natural,
adic mpreun cu esuturile conjunctive (lax, fibros, cartilaginos), adipos, osos precum i nervi, vase de
snge, ganglioni limfatici.
Proporia diferitelor esuturi din carne depinde de specie, ras, vrsta, sex, stare de ngrare si regiunea
carcasei.
Din punct de vedere tehnologic, deosebim: carne cu os, cuprinznd musculatura cu oasele adiacente i alte
componente structurale specifice, carne macr (moale) fr oase, dar cu restul esuturilor, carne aleas, adic
carne fr tendoane, aponevroze, fascii, cordoane neurovasculare, vase de snge, ganglioni, grsime, cu
excepia esutului adipos din musculatur.
Structura esutului muscular
esutul muscular reprezint 40 - 50 % din masa organismului viu la vertebratele superioare. Muchii
scheletali au forma variat putnd fi: muchi lungi sau fuziformi (muchii membrelor); muchi largi sau
membranoi (muchi abdominali); muchi scuri (n jurul oaselor scurte); muchi n forma de evantai; muchi n
form de pan. Forma muchilor este determinat i de funcia pe care o ndeplinesc, aceasta la rndul su
necesitnd un compromis ntre for, vitez i domeniul de micare.
Microanatomia musculaturii striate.
Muchiul striat este format din mai multe mnunchiuri de fibre acoperite la exterior cu un esut conjunctiv
denumit epimisium.
Mnunchiurile de fibre (circa 30 fibre)
sunt separate ntre ele prin septe de esut conjunctiv denumite perimisium. Fiecare fibr, la rndul su, este
acoperit de un esut conjunctiv fin denumit endomisium. (Figura 84)
La
capetele muchiului fibrele de colagen ale epimisiumului, perimisiumului i endomisiumului se continu cu
cele ale tendonului cu care muchiul se inser pe oase. Spaiile dintre fibre sunt strbtute de arteriole, capilare,
venule care asigur un debit circulator mare n ceea ce privete aprovizionarea cu substane de hrnire i
oxigen, ct i n ceea ce privete ndeprtarea cldurii produs simultan cu energia cinetic, precum i a
produilor rezultai prin metabolism. n muchii scheletali, fiecare fibr a nervului motor se ramific, astfel c
fiecare fibra muscular primete o astfel de ramificaie care se termin la fiecare fibr cu aa numita plac
motoare (plac terminal sau sinapsa neuro-muscular).
Figura

84.

Structura

Seciune transversal printr-un muchi fuziform

i ultrastructura fibrei musculare.

esutul muscular striat este alctuit din fibre, socotite uniti funcionale elementare. Fibrele musculare
sunt celule alungite, avnd lungimea cuprins ntre 20 m i 20 cm. Sunt multinucleate i cu diametrul ntre 10
si 100 m. Ele sunt aranjate n mnunchiuri paralele alctuind muchiul.
Fibrele musculare striate sunt alctuite din sarcolema, nuclei, sarcoplasm i miofibrile, ultimele
constituind mainria contractil a acestora, deci a muchiului n ansamblul su. (Figura 85)

177

Figura 85. Structura schematic a unei fibre musculare.

Sarcolema este o membran subire, la microscopul optic aprnd omogen i fr structur. La


microscopul electronic apare format din dou straturi cu grosimea de 5-6 nm (50-60 ) fiecare, desprite de
un strat cu densitate mai mic. Suprafaa sarcolemei nu este neted, ci prezint caveole intracelulare care sunt
implicate n transportul de substane n interiorul i n afara fibrei. Polarizarea i depolarizarea sarcolemei au rol
important n procesul de excitaie.
Peste sarcolem se afl un strat mucopolizaharidic cu grosimea de 50 nm (500 ) i n continuare un strat
de fibre de reticulin care pot s fac parte din endomisium stratul final de esut conjunctiv care acoper
fiecare fibr.
Nucleii. Fiecare fibr muscular conine mai muli nuclei elipsoidali cu lungimea de 8-10 . Nucleii sunt
alungii n sensul axei lungi a fibrei i de aceea forma lor apare mai eviden n seciunea longitudinal a fibrei.
La majoritatea fibrelor musculare de la mamifere, nucleii sunt plasai sub membrana periferic ( sarcolema).
Distribuia nucleilor este destul de uniform de-a lungul fibrei, ns la capete, n regiunea de aezare a
tendonului, devin mai numeroi i mai regulat distribuii.
Sarcoplasma poate fi definit ca materialul coninut n interiorul sarcolemei (exclusiv nucleii i
miofibrel ), constituit din urmtoarele componente principale:
Matricea sarcopalmatic care este reprezentat de faza fluid apoas n care sunt solubilizate proteine i unii
metabolii cu mas molecular mic. n matrice se afl dispersate un numr mare de granule a cror distribuie
este variabil n diferite regiuni ale fibrei.
Organitele sarcoplasmatice care sunt reprezentate de mitocondrii, microzomi, ribozomi, lizozomi.
Mitocondriile variaz ca numr de la muchi la muchi, fiind distribuite ntre elementele contractile
(miofobrile) i imediat sub sarcolem, n apropierea terminaiilor nervoase motoare ( placa motoare ). ntre
miofibrile, mitocondriile tind s se aeze n iruri paralele, concentrndu-se la nivelul diferitelor zone: de-o
parte i de alta a liniei Z, la nivelul benzii I, la nivelul jonciunii A-I. Localizarea mitocondriilor n structura
fibrei musculare nlesnete aprovizionarea cu ATP a miofibrilelor, asigurnd astfel energia necesar contraciei
musculare. Mitocondriile au dimensiuni de 0,3 3 i la examenul ultrastructural apar cu o membran
exterioar, care mbrac granula ntr-un strat nentrerupt. n interiorul mitocondriilor exist o serie de
membrane ( interne ) transversale independente care se crede c reprezint o continuare a membranei externe.
Aceste membrane mpart coninutul mitocondriilor n lojete. n lojete se gsete substane de baz,
microgranulat i diverse granule mai mari. Att membrana extern ct i cele interne sunt compuse din trei
straturi: dou externe de natur proteic puin permeabile pentru electroni i ntre ele un strat intermediar de
natur lipidic, suficient de permeabil pentru electroni.
Microzomii i ribozomii Microzomii au form variat cu dimensiuni care variaz ntre 20 130 .
Membranele microzomilor sunt predominant proteice. Microzomii conin o cantitate mare de ARN. Ribozomii
sunt particule sferice cu diametrul de 13 15 nm, formate n principal din ribonucleotide, care particip la
biosinteza proteinelor.

178

Lizozomii (granule intermediare) au o compoziie asemntoare microzomilor i conin diferite enzime


proteolitice.
Reticulum sarcoplasmatic este o formaie membranoas care din punct de vedere morfologic i funcional este
compus din dou formaiuni distincte care nu comunic direct una cu alta i anume: reticulum sarcoplasmatic
longitudinal ( RSL) i reticulum sarcoplasmatic transversal ( RST sau sistemul T ).
Reticulum sarcoplasmatic longitudinal este alctuit dintr-un set de canale longitudinale, cu limea de 20
30 nm (200 300 ) distribuite de-a lungul miofibrilelor, ntrerupte la nivelul liniei Z sau n apropierea
limitelor benzilor A i I. Acest set de canale longitudinale este astfel distribuit nct pare a nfura fiecare
miofibril. Reticulum sarcoplasmatic longitudinal ( RSL ) are rol n economia energetic a miofobrilelor
(particip la contracia muscular prin Ca2+).
Reticulum sarcoplasmatic transversal ( sistemul T ) este un derivat al sarcolemei i const dintr-un set de
tuburi orientate transversal n fibra muscular, cu diametrul de 0,03 , cu origine n sarcolem i care ptrund n
grosimea fibrei, la nivelul liniei Z de la fiecare miofibril. Acolo unde regiunile terminale ale RSL vin n
contact cu cele ale RST se formeaz triade, care, n seciune longitudinal, apar constituite dintr-un tub T
central, flancat de doi saci laterali, derivnd din cisternele nvecinate ale RSL i comunicnd cu acestea.
( Fig.86 ).
Se consider c RST formeaz baza morfologic pentru dirijarea
excitaiei de la suprafaa sarcolemei ( membrana ) spre interiorul fibrei, la
fiecare miofibril, sub forma undei de depolarizare.
Ca rspuns la impulsul nervos transmis prin RST are loc o eliberare
de Ca2+ n apropierea miofibrilelor, distana parcurs de ionii de Ca2+ fiind de
0,5 1 , iar reaciile care-l pun n libertate i care iniiaz contracia sunt
suficient de rapide pentru a explica viteza mare a contraciei. Ionii de Ca 2+
eliberai din forma lor legat n RSL difuzeaz la componentele miofibrilelor
(miofilamente ), activnd miozin ATP aza, Care la rndul su scindeaz
ATP furnizorul de energie necesar contraciei. Cnd se oprete scindarea
ATP, ionii de Ca2+ sunt recuperai n RSL i activitatea miozin-ATP-azic
nceteaz.
Fig.86. Reticulum sarcoplasmatic ( n culoare mai nchis ) cuprinznd reticulum

sarcoplasmatic longitudinal i transversal. Reticulum sarcoplasmatic


longitudinal de termin n cisternele terminale localizate de o parte
i de alta a liniei Z. Cisternele terminale sunt artate prin sgei.
Aparatul Golgi, reprezint un sistem de vezicule localizate n sarcoplasm, la polii nucleilor elipsoidali ai
fibrei musculare. Aparatul Golgi are rol n acumularea i transportul de substan.
Incluziunile sarcoplasmatice sunt reprezentate de granule de glicogen localizate ntre miofibrile n
vecintatea mitocondriilor i RSL/RST, precum i de granule lipidice, localizate tot n vecintatea
mitocondriilor.
Miofibrilele sunt adevratele uniti funcionale ale fibrei musculare, deci ale muchiului. Miofibrilele au
diametrul aproximativ 1 2 i lungimea egal cu a fibrei, fiind distanate ntre ele la 0,5 . O fibr muscular
ar conine circa 2000 miofibrile. Datorit dispunerii miofibrilelor paralel una fa de alta pe toat lungimea
fibrei musculare, aceasta din urm apare striat longitudinal. Totodat, datorit organizrii miofibrilelor care
sunt compuse din filamente subiri i groase ce se interdigiteaz, fibra n ansamblul su apare i striat
transversal. Datorit acestei interdigitri, la examenul miofibrilei cu ajutorul microsopiei de faz sau cu ajutorul
microscopului electronic, n lungul acesteia apar segmente cilindrice cu indice de refracie i proprieti diferite,
care alterneaz regulat n sensul lungimii sale. n lumin polarizat, poriunile ntunecate apar birefringente i
de aceea se numesc benzi anizotrope sau A, iar poriunile luminoase slab refringente se numesc benzi izotrope
179

sau benzi I. n mijlocul benzii I apare o linie ntunecat numit linia Z iar poriunea de miofibrile ntre dou
benzi Z, alctuiete un sarcomer, care este considerat ca unitate contractil n care apar modificri n timpul
contraciei. n interiorul benzii A se observ o regiune mai luminoas numit banda H, sau discul lui Hansen.
Aceast band nu apare n fibrele complet relaxate, prezena ei fiind n legtur cu o anumit stare de
contracie. Bisectnd banda A apare linia M numit i discul intermediar.
Miofibrilele sunt compuse din uniti mai mici miofilamente existnd dou tipuri de miofilamente de
natur proteic care sunt aranjate n interiorul sarcomerului paralel unul cu cellalt, formnd serii de rnduri
stratificate. Aceste dou tipuri de miofilamente au lungimi i grosimi diferite i-anume:
miofilamentele groase care se gsesc n banda A au 1,2 n lungime i 10 nm n
diametru.
miofilamentele subiri care sunt ataate la linia Z i care se gsesc n banda I au 1 i 5
nm n diametru.
Miofilamentele groase sunt alctuite n principal din miozin, iar cele subiri n principal din actin.
Fiecare miofibril conine 50 750 miofilamente groase i 100 1500 miofilamente subiri.
n figura 88 se arat o miofibril care poate avea cteva sute sau chiar cteva mii de sarcomeri, iar n
figura 89 se arat poziionarea miofilamentelor groase i subiri ntr-un sarcomer cu lungimea de 2,5.

Fig.88 Modelul schematic al unei miofibrile. Miofibrilele se ntind pe lungimea


a sute sau chiar mii de sarcomeri. Linia Z delimiteaz un sarcomer.
n seciunea transversal miofibrilele au o structur organizat. Astfel, n locurile n care miofilamentele
subiri interdigiteaz cu cele groase ( banda A ) fiecare miofilament gros este nconjurat de 6 miofilamente
subiri i fiecare miofilament subire este nconjurat de 3 miofilamente groase ( Figura 90, a i b ).
n seciune transversal la nivelul liniei M, miofilamentele groase sunt desprite de cele subiri prin
intervale de 30 45 nm ( 300 450 ), alctuind un model hexagonal. Organizarea structural a
miofilamentelor subiri i groase prezint o deosebit importan n ceea ce privete capacitatea esutului
muscular de a reine apa deoarece 65 95 % din capacitatea de reinere a apei de ctre esutul muscular se
datorete apei imobilizate n spaiile dintre miofilamentele care alctuiesc miofibrilele. Din cele 75 grame de
ap coninut de 100 grame esut muscular cu 20 % proteine, circa 8 16 grame o constituie apa de constituie
i apa interfacial ( apa vicinal i apa din stratul multimolecular ), restul de ap fiind ap imobilizat ntre
miofilamente de actin i miozin sau ap liber. Cu ct spaiile dintre miofilamente sunt mai mari cu att
capacitatea de reinere a apei va fi mai mare.
Fig.89. Poziionarea schematic a filamentelor
groase i subiri n doi sarcomeri.
Datorit dimensiunilor reduse ale spaiilor
dintre miofilamente aceste spaii nu vor conine
dect ntr-o mic msur proteine sarcoplasmatice
i vor fi ocupate n mare msur de moleculele de
ap, cel puin n banda A unde miofilamentele
subiri interdigiteaz cu cele groase.

180

Fig.90.b. Reprezentarea schematic care arat aranjamentul filamentelor subiri alsubfilamentelor


care alc-tuiesc filamentele groase, poziiona-rea tropomiozinei, legturile benzii I i A.
9.2. Compoziia chimic a esutului muscular.
Compoziia chimic a esutului muscular provenit de la un animal normal, adult, este n general constant.
La aceast compoziie particip i esutul conjunctiv care alctuiete sarcolema, endomisium, perimisium,
reticulum sarcoplasmatic, membranele mitocondriale i epimisium, precum i esutul gras din masa muchiului
( care nsoete esuturile conjunctive menionate i grsimea din interiorul fibrelor musculare ).
Compoziia medie va fi:
Ap
72 75 %
Substane proteice
18 22 %
Lipide
0,5 3,5 %
Substane extractive
azotate i neazotate
0,8 3 %
Substane minerale
0,8 1 %.
9.2.1. Proteinele esutului muscular.

Pe baza localizrii i solubilitii lor, proteinele esutului muscular se mpart n trei clase principale:
sarcoplasmatice, miofibrilare i stromale.
Proteinele sarcoplasmatice sunt solubile n soluie cu trie ionic < 0,1i la pH neutru.
Reprezint 30-35 % din totalul proteinelor esutului muscular. Conin cel puin 100 200 proteine diferite.
Aceste proteine se gsesc n sarcoplasm.
Proteinele miofibrilare reprezint 52 56 % din totalul proteinelor esutului muscular.
Se gsesc n miofibrile. Se extrag cu soluii saline de trie ionic >0,3. Odat extrase, proteinele miofibrilare
sunt solubile n ap.
Proteinele stromale reprezint 10 % din totalul proteinelor musculare din care colagenul
reprezint 40 60 % din totalul proteinelor stromale, iar elastina 10 20 %.
a) Proteinele sarcoplasmatice.
Compoziia extractului apos realizat cu soluii saline
< 0,1 va depinde de:
pH-ul crnii i soluiei de extracie;
gradul de omogenizare al esutului muscular i durata extraciei;
mrimea forei centrifuge folosit pentru eliberarea extractului de proteinele nesolubile
i de organitele subcelulare.
Tria ionic a extractului este de 0,08 0,09 la un raport ap : esut 1:1, deoarece tria ionic a
muchiului este de 0,16 0,18.
n compoziia extractului normal intr proteinele sarcoplasmatice incluznd i pe cele cu funcii de
enzime implicate n glicoliz. La o extracie sever, distrugndu-se mitocondriile i microzomii, n extract apar
i enzimele mitocondriale implicate n sinteza lipidelor i ciclul Krebs precum i enzimele lizozomiale
implicate n proteoliz.
Grupa proteinelor sarcoplasmatice este deci deosebit de important n ceea ce privete rolul pe care l au
proteinele respective n transformrile biochimice care au loc n muchi dup sacrificarea animalelor, activitatea
glicolitic i pH-ul crnii proaspete.
Proteinele sarcoplasmatice prezint, de asemenea, importan n

181

determinarea unor caracteristici senzoriale ale crnii: miros, gust, culoare, avnd ns rol mic n determinarea
texturii crnii. Proteinele sarcoplasmatice sunt mai stabile dect cele miofibrilare cnd muchiul este supus la
diverse prelucrri (depozitare la rece, deshidratare etc.). Toate proteinele sarcoplasmatice, cu excepia
mioglobinei, sunt sisteme eterogene cu funcii enzimatice i aparin clasei albuminelor, avnd punct izoelectric
ntre 6 7 i masa molecular 30.000 100.000.
Principalele fraciuni de proteine sarcoplasmatice separate dup tehnici clasice sunt miogenul,
mioalbumina, mioglobina i globulina X.
Miogenul reprezint mpreun cu mioalbumina i globulina X circa 30 35 % din totalul proteinelor
esutului muscular, mioglobulina fiind n cantitate redus. Aproximativ 15 % din azotul proteinei este azot din
enzim. Printre enzimele fraciei miogen ntlnim: 10 % din fosfoglicerid-dehidrogenaze; 10 % din creatinfosfokinaze; 2 % din fosforilaze; 5 % din aldolazizomeraze.
Marea mas din miogen este reprezentat de miogen B (80 %) iar restul este miogen A ( 20 % ).
Miogenul coaguleaz la 55 60 grade Celsius.
Mioalbumina este o protein care coaguleaz la 45 - 47 grade Celsius.
Mioglobina este o cromoprotein cu mas molecular ntre 16.000 17.000 avnd un singur hem i un
coninut de fier de 0,34 %.
Coninutul de mioglobin variaz n funcie de specie, vrsta animalului i tipul de muchi. esutul
muscular de porc are aproximativ 4 mg/g mioglobin, iar cel de vit n vrst de 12 24 luni circa 10 mg/g, iar
cel de vit adult ( 4 6 ani ) 16 20 mg/g. Muchii albi de pasre i pete au un coninut foarte redus de
mioglobin ( 0,05 mg/g ).
b). Proteinele miofibrilare.
Proteinele miofibrilare reprezint fraciunea de proteine cea mai bogat din esutul muscular, avnd o
solubilitate intermediar situat ntre solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice i stromale. Dei proteinele
miofibrilare au fost definite ca proteine insolubile n ap, dar solubile n soluii saline diluate ( definiia clasic
pentru globuline ), toate proteinele miofibrilare sunt solubile n ap dup ce acestea au fost extrase din
miofibrile.
Proteinele miofibrilare au un rol deosebit att n activitatea muchiului n via ct i n comportarea
acestuia n stadiile de rigiditate i maturare. Proteinele miofibrilare au i o deosebit importan tehnologic,
deoarece ele contribuie la frgezimea crnii, la capacitatea de reinere a apei de ctre carne i la capacitatea de
hidratare a acesteia, inclusiv la capacitatea de emulsionare a grsimilor ( circa 90 % din capacitatea de
emulsionare a crnii este datorit proteinelor miofibrilare ). Avnd n vedere c proteinele miofibrilare
reprezint peste 50 % din proteinele totale ale esutului muscular i faptul c au o proporie mare de aminoacizi
eseniali, ele contribuie cu cel puin 70 % din valoarea nutritiv adus de proteinele crnii.
Principalele proteine miofibrilare sunt:
Miozina. Aa cum s-a artat, miozina este principala protein a filamentelor groase fiind localizat la
nivelul benzilor A ale miofibrilelor. Miozina se extrage din esutul muscular anterigor cu o soluie hipertonic
cu > 0,3 (de regul cu o soluie KCl 0,6 M), urmat de precipitare prin dializ sau diluare.
Extractele de miozin au vscozitate mare datorit asimetriei acestei proteine (grad de asimetrie 100 : 1).
Datorit asimetriei moleculare (raport L/), miozina n soluie posed birefrigen de curgere.
Miozina nativ (fig. 91) se prezint sub forma unei tije subiri lung de 160 nm i groas de 1,5 nm,
avnd la un capt doua protuberane elipsoidale cu lungimea de 18 nm i grosimea de 5 - 6 nm. Molecula de
miozin const n fapt din dou lanuri polipeptidice grele, fiecare avnd 1800 resturi aminoacide. Miozina
muchilor scheletali conine trei aminoacizi neobinuii: 3-metil-histidina, - N - monometil-lizin i - N trimetil-lizin care sunt localizai n protuberanele elipsoidale.
Fiecare
lan
polipeptidic greu se afl n conformaie - helix, iar cele dou lanuri sunt rsucite ca ntr-o funie. Lanurile
polipeptidice grele sunt pliate n structuri globulare pentru a forma proeminenele elipsoidale. Fiecare cap

182

elipsoidal conine i dou lanuri polipeptidice uoare, masa molecular a unui cap elipsoidal fiind 130 KD
(130 KD pentru lanul greu i 30 KD pentru cele dou lanuri uoare). Masa molecular a ntregii molecule de
miozin ar ajunge la 1000 KD. n ceea ce privete cele dou lanuri uoare din structura fiecrui cap elipsoidal,
unul este denumit esenial (LC1) iar celallt este denumit regulator (LC2) i se poate fosforila cu ajutorul
ATP.

Figura 91. Reprezentarea schematic a moleculei de miozin.


n condiii blnde de hidroliz cu tripsina, miozina este scindat n dou subuniti i anume:
- L-meromiozina (LMM) sau miozin uoara;
H-meromiozina
(HMM) sau miozin grea.
L-meromiozina sedimenteaz greu la centrifugare i reprezint partea sub forma de tij, cu diametrul
uniform i cu lanurile polipeptidice ntr-o superspiral de tip -helix (100 % helix). L -meromiozina este
insolubil n ap dar solubil n soluii saline cu > 0,3.
H-meromiozina sedimenteaz mai repede la centrifugare i se prezint ca un baton scurt cu cele doua
capete elipsoidale. H-meromiozina la rndul su se poate scinda enzimatic cu pepsin sau papain n dou
subfraciuni: HMM-S-2 i HMM-S-1.
Miozina n ansamblul su prezint trei proprieti:
- Activitate ATP-azic care este promovat de Ca2+ si inhibat de Mg2+;
- Capacitatea de a
se uni cu actina formnd complexul actomiozinic care pastreaz activitatea ATP-azica ce este activat de Ca 2+ i
Mg2+;
- Capacitatea de a forma subfilamente, filamente i miofibrile
datorit sarcinilor electrice i a modului de dispunere a capetelor elipsoidale care rmn n afara
subfilamentului respectiv filamentului, capete care sunt dispuse pe o
spirala -helix.
Formarea filamentelor groase:
Moleculele de miozin se agreg n subfilamente, iar acestea n
filamente. La rndul lor filamentele se agreg ntr-o matrice, care intr
n structura unei miofibrile (figura 92).Figura 92. Ierarhia structural a
matricei filamentelor groase.

183

Agregarea moleculelor de miozin n subfilamente


este posibil prin intermediul sarcinilor electrice (+
i -) distribuite la suprafaa moleculei de miozin
(partea liniar). Aceste sarcini alterneaz ca
semn la fiecare molecul, distana dintre dou
sarcini de acelai semn de la suprafaa moleculei
fiind de 4,1 nm (adic sarcinile de acelai semn
apar dup 28 resturi aminoacidice ( 28 x 0,1485 =
4,1 nm).
n
stadiul de formare a subfilamentelor distana dintre
dou capete elipsoidale aflate n plan la 1800 este
de 43 nm (figura 93).
Figura 93. Aranjarea helicoidal a punilor
ncruciate de pe un filament gros (model I i II).
n stadiul de formare a filamentelor (de miozin), avnd n vedere maniera de nfurare a subfilamentelor,
distana dintre dou capete elipsoidale aflate pe spirala de infurare este de 14,3 nm, iar aceste capete
elipsoidale apar pe filament la intervale de 600.
n stadiul al treilea, filamentele se interconecteaz ntre ele ntr-o matrice (miofibril) prin intermediul
capetelor globulare perechi. n aceasta matrice penetreaz filamentele subiri aa cum se va arta ulterior.
Actina este o protein globular cu diametrul de 5 - 6 nm i masa molecular de 42 KDa. Este format
dintr-un singur lan polipeptidic. Pentru a exista n soluie n forma globular este necesar prezena ATP. La
adaus de sruri neutre, actina globular din soluie polimerizeaz i se formeaz o actin fibrilar n care ATP-ul
legat de actina globular este transformat n ADP i Pi.
n
structura miofilamentelor subiri actina se gsete numai sub form polimerizat ca dou iraguri de perle
rsucite unul peste altul (figura 94).
Figura 94. Lanurile de actin F din filamentele subiri, formate fiecare
din monomeri de actin G. Cele dou lanuri sunt rsucite ( nfurate )
unul n jurul celuilalt.
Lungimea miofilamentului subire ajunge la 1000 nm iar diametrul
este de aproximativ 12 nm. Actina se poate combina cu miozina cu formare
de complex actomiozinic. Pentru a se realiza aceast combinare, miofilamentele subiri formate din actin sunt
situate ntre miofilamentele groase formate din miozin i anume nconjurate de legturile din banda A realizate
ntre capetele elipsoidale ale miozinelor din structura miofilamentului gros (figura 95).
Unirea miozinei cu actina care are loc n contracie se poate realiza datorit faptului ca miofilamentele
subiri (de actin) au mare grad de micare, iar moleculele de actin sunt capabile de modificri
conformaionale.

184

Figura 95. Schema artnd filamentul subire care este


inclus ntre
legturile
benzii A. Se observ ca filamentul subire este
nconjurat de trei filamente groase.
Tropomiozina este o protein asociat cu filamentele
subiri i reprezint 10 - 11 % din proteina contractila total
a muchiului. Moleculele subiri, lungi de tropomiozin
sunt dispuse capt la capt n adnciturile filamentelor
pliate de actina F n aa fel nct fiecare molecul de
tropomiozin este n contact cu numai unul dintre cele dou filamente de actina F. Fiecare molecul de
tropomiozin se ntinde de-a lungul a apte monomeri de actin G. Moleculele de tropomiozin nu sunt fixe, ci
pot s alunece de-a lungul adnciturilor dintre irurile de actin F. Dispunerea moleculelor de tropomiozin i
troponin n filamentele subiri i legtura lor cu capetele de miozin este artat n figura 96.a, b.
Troponina reprezint 5 % din proteinele esutului muscular i este format din trei subfraciuni i anume:
Troponina I i C care au forma globular i troponina T care are forma liniar.
Troponina I i C au mpreun o masa molecular de 42 KD, iar troponina T are masa molecular 38 KD.
Troponina este localizat n principal n banda I fcnd legtura ntre miofilamentele subiri i tropomiozin.
Atunci cnd muchiul este n stare neactivat (absena Ca2+) miofilamentele subiri sunt legate de cele
groase prin legturi n banda I i anume prin intermediul troponinei I. Atunci cnd este prezent Ca 2+ (contracie)
acesta se leag de troponina C, se induc modificri de conformaie de troponina I i T. n aceste condiii
troponina T se leag puternic de troponina C, iar troponina C se leag puternic de troponina I, aceasta din urm
pierznd afinitatea faa de actin, miofilamentele subiri n acest fel sunt libere i pot s gliseze i s formeze
legturi cu miofilamentele groase n banda A (figura 97).
Figura 96. a. Dispunerea moleculelor de tropomiozin
i troponin n filamentele subiri i legtura lor cu
capetele de miozin. Exist cte o molecul de
troponin la fiecare al 7-lea monomer de actin G.
Cnd acesta leag Ca2+el activeaz un segment de 7
monomeri
de
actin
printr-o
modificare
conformaional a tropomiozinei astfel ca ATP poate
concura cu monomerii de actin pentru situsul de legare
de pe capul miozinei.
b. Schema
simplificat care arat dispunerea tropomiozinei i
troponinei in filamentul subire.

185

Figura 97. Schema artnd n seciune transversal


poziia troponinei i rolul ei. n absena Ca2+
filamentul subire este legat la troponina I. n
prezena Ca2+ filamentul subire este nelegat i
liber de a interaciona cu legturile din banda
A.
1 - legturi n banda A; 2 - filament gros; 3
- legturi n banda I; 4 - filament subire; TnI troponina T; TnC - troponina C; TnT - troponina T.
Nebulina este o protein cu masa molecular
mare izolat n 1985 i care, sub forma unui
filament, ar constitui coloana vertebral pe care se rsucesc cele doua iruri de molecule de actin pentru a
forma miofilamentul subire. Are masa molecular 500 KD. Lungimea filamentului de nebulin este egal cu cel
de actin.
Titina este o protein cu masa molecular 1000 KD care, mpreuna
cu nebulina formeaz 15 % din proteinele musculare. Titina, sub forma unor filamente se ntinde ntre doua linii
Z ca i tropomiozina. Aceast protein se gsete deci, pe o parte strns legat de miofilamentele groase (de
miozin), iar pe de alt parte, intr n structura aa-numitului filament de conectare care leag miofilamentele
groase de miozin de linia Z. Titina se poate unii chimic cu tropomiozina.
- Actinina este o protein cu masa
molecular 200 KD cu lungimea de 40 - 50 nm i diametrul de 4 nm, avnd o
structura -helical. - Actinina intr n structura liniei Z care delimiteaz doi
sarcomeri. Linia Z are o conformaie n zig-zag astfel ca miofilamentele
subiri (de actin) nu sunt coliniare de o parte se de alta a liniei Z. De
asemenea, linia Z se poate acomoda la variaii substaniale ale diametrului
mifibrilar, rezultnd n variaii ale lungimii sarcomerului.
Asamblarea proteinelor menionate n structura unui
sarcomer este artat n figura 98.
Figura 98. Modelul asamblrii proteinelor ntr-un sarcomer.
9.2.2. Lipidele esutului muscular
Lipidele esutului muscular propriu-zis reprezint 3-3,5 %, fiind
existente n interiorul fibrelor musculare sau nsoind esuturile conjunctive
care fac parte integrant din esutul muscular (esuturile conjunctive care
alctuiesc proteinele stromale).
Lipidele din fibrele
musculare au rol energetic i plastic. Fosfolipidele, n general, intr n componena unor structuri ale fibrei
(sarcolema, mitocondrii, microzomi, nuclee) sau sunt legate de unele proteine din sarcoplasm). Lipidele neutre
se gsesc rspndite n sarcoplasm sub forma unor picturi fine i constituie o surs de energie.
Fosfolipidele reprezint 0,5 - 0,85 % n muchii scheletali. Coninutul lor rmne constant n fibre n
condiii normale i numai la un efort epuizant ele devin surs de energie. n esutul muscular se mai gsete i
colesterol (0,3 %), mare parte fiind legat de proteinele sarcoplasmatice i miofibrilare.
n condiiile alegerii industriale a crnii, lipidele existente n esutul muscular ajung pn la 10 %.

186

9.2.3. Substantele extractive


Substanele extractive din esutul muscular pot fi azotate i neazotate. Substanele extractive azotate alctuiesc
azotul neproteic (3,4 mg/g esut sau 10 - 11 % din azotul total). Acest azot este reprezentat de:
- nucleotide: AMP, IMP, GMP, UMP, ATP, ADP;
fosfocreatina
(PC);
- baze purinice i derivai de
dezaminare i oxidare: adenina, guanina, xantina, hipoxantina, acid uric;
- creatina i creatinina;
dipeptide:
carnozina, anserina;
- tripeptide: glutation;
- aminoacizi liberi;
- azot amoniacal
i azotul ureei.
Substanele extractive neazotate sunt
reprezentate de:
- glicogen, hexozo i triozofosfai;
- zaharuri simple: glucoza, fructoza, riboza;
- inozitol;
- acid lactic i ali acizi organici rezultai n metabolismul aerob i anaerob.
Substanele
extractive intervin n aroma crnii, mai ales dup aplicarea unui tratament termic.
9.2.4. Substantele minerale
n esutul muscular al animalului viu, substanele minerale sunt implicate n:
meninerea
presiunii osmotice i a balanei electrolitice n interiorul i n afara fibrelor musculare;
- intervin n capacitatea tampon a esutului muscular;
- intervin n
2+
2+
contracia muscular (Ca , Mg );
- acioneaz ca activatori sau
inhibitori ai unor enzime implicate n metabolismul hidrailor de carbon, lipidelor i proteinelor;
- intr n structura unor lipide, proteine, enzime, vitamine;
- au rol plastic
intrnd n structura unor esuturi;
- intervin n metabolismul apei.
n muchiul post sacrificare substanele minerale intervin n determinarea capacitii de reinere i hidratare
a crnii, n rigiditatea muscular, precum i n activitatea unor enzime glicolitice i proteolitice.
esutul muscular conine Ca (~ 4mg/100g), Mg (~21 mg/100g), Zn (4 mg/100g), Na (48mg/100g), X
(400mg/100g), Fe(2,7mg/100g), P (170 mg/100g), Cl (51mg/100 g).

187

Structura i compoziia chimic a esutului conjunctiv


Coninutul n esut conjunctiv din carne reprezint un criteriu de calitate al acesteia. esutul conjunctiv intr n
structura tendoanelor, aponevrozelor de inserie i acoperire. n cazul porcinelor prelucrate prin oprire, oricul
rmas la carcasa este format n principal din esut conjunctiv.
Din punct de vedere morfologic esutul conjunctiv este format din celule, fibre (colagene, elastice, de
reticulin) i substana fundamental.esutul conjunctiv propriu-zis are un coninut redus de ap i un coninut
mare de proteine, dar valoarea nutritiv a acestor proteine este redus din cauza ca nu conine toi aminoacizii
eseniali, iar raportul dintre cei eseniali i neeseniali este complet dezechilibrat. esutul conjunctiv mai
conine lipide, mucopolizaharide i mucoproteine, substane extractive i sruri minerale.
Principala protein a esutului conjunctiv este tropocolagenul care are lungimea de 280 nm i = 1,4 nm.
Molecula de tropocolagen const de fapt din trei lanuri polipeptidice, fiecare lan polipeptidic (figura 99a)
prezentnd pe direcia axiala o unitate care se repet la aproximativ 2,86 nm. Cele trei lanuri polipeptidice
formeaz un triplu helix (figura 98 b) care este stabilizat de legturile de hidrogen interlanuri i de restriciile
stereochimice care deriv din coninutul mare de prolin i hidroxiprolin din colagen. Distana dintre catenele
polipeptidice principale n direcia legturilor de hidrogen, perpendicular pe axa fibrilei este de 4,4 - 4,6 nm, iar
distana dintre catenele principale n direcia catenelor laterale este de 10 - 11,3 nm. Colagenul este alctuit din
uniti care se repet, molecule tricatenare de tropocolagen, avnd capete distincte. Aceste molecule sunt
dispuse n ordinea cap-coad n multe mnunchiuri paralele, n care capetele apar n trepte (figura 99 c), ceea ce
explic distana de 60 - 70 nm a unitilor ce se repet n fibrilele de colagen la diferite specii. Lanurile
polipeptidice ale tropocolagenului sunt legate covalent ntre ele prin resturi de hidrolizinonorleucin, rezultate
din reacia enzimatic a dou resturi de lizina din doua subuniti de tropocolagen alturate.
HOOC-CH-(CH2) 3-CH=N-( CH2) 4-CH-COOH
NH2

NH2

Datorit structurii deosebite a colagenului deriv o serie de consecine, una din cele mai importante fiind
aceea ca scheletul lanurilor polipeptidice este strns legat, fiecare a treia poziie din lanul polipeptidic fiind
ocupat de glicina. Datorit acestui fapt, catenele laterale ale celorlali aminoacizi sunt orientate ctre exteriorul
moleculei i sunt utilizate pentru interaciuni intermoleculare, ceea ce explic formarea fibrilelor de colagen,
treapta superioar n organizarea moleculelor de colagen.
Principalele
proprieti ale colagenului sunt urmtoarele:
- n soluii diluate de acizi,
sruri, fibrile de colagen se umfl prin hidratare. La nivelul interbenzilor apa ptruns ntre lanurile
polipeptidice separ aceste lanuri pn la o anumit limit definit de legturile de hidrogen formate ntre
gruprile polare neionice ale aminoacizilor din lanurile polipeptidice la nivelul acestor interbenzi i, n
consecin, acestea se deformeaz, fibrila colagenic n totalitatea ei se umfl. La nivelul benzilor are loc o
ndreptare a catenelor polipeptidice i, n consecin, are loc o uoar alungire a fibrilei.
Prin nclzirea fibrilelor de colagen la temperaturi ntre 60 - 70 oC acestea se scurteaz la aproape 1/3 - 1/4
din lungimea iniial, nsoit de o umflare a acestor fibrile.
- La fierberea prelungit a colagenului
n apa se produce gelatinizarea datorit formrii unor produse cu masa moleculara mai mic (glutine +
gelatoze). Glutinele intr in proporie de 70 - 80 % n structura gelatinei care are proprietatea de a gelifica la
rcire. Glutinele au masa molecular de 100.000, iar gelatozele de 10.000.
O
alta protein a esutului conjunctiv este reticulina care poate fi fracionat n - elastin (MM = 60.000 80.000) i - elastin (MM = 5500). Compoziia n aminoacizi a elastinei este asemntoare cu a colagenului.
Elastina nu este transformat prin fierbere n ap, fiind rezistent i la aciunea enzimelor digestive.
188

O alt protein a esutului conjunctiv este reticulin care conine mai puin azot i mai mult sulf dect
colagenul. n compoziia reticulinei intr i lipide (10 %) care-i confer proteinei rezistent la fierbere n ap i
la hidroliza acid.
Substana fundamentala a esutului conjunctiv este constituit
din proteine serice, mucoproteine i mucopolizaharide, sruri minerale i apa. Mucoproteinele pot fi neutre i
acide, respectiv mucoide (> 4 % hexozamina) i glicoide (< 4 % hexozamina).
Mucoplizaharidele pot fi: acizi poliuronici (hialuronic, condroitina), acizi poliuronici-polisuflai
(condroitin-sulfatul A, B, C i heparin-sulfatul) i polisulfai (acidul keratosulfonic).
Din punct de vedere tehnologic, coninutul n esut conjunctiv reprezint un criteriu de calitate dup cum
urmeaz:
- carne calitatea I < 6 % esut conjunctiv;
- carne calitatea II 6 - 20 % esut conjunctiv;
- carne calitatea
III > 20 % esut conjunctiv.
Structura i compoziia chimic a esutului gras
esutul gras propriu-zis poate fi de acoperire, din jurul organelor interne, i dintre grupele de muchi. El
este format din celule grase care sunt acoperite de o membran i sub care se gsete nucleul. Celula gras
conine lipide. Toate celulele grase sunt cuprinse intr-o tram (reea) de fibre conjunctive. esutul gras mai
conine i celule (fibrocite).
esutul gras este format din ap, lipide, proteine i sruri minerale.
Lipidele esutului gras sunt formate n principal din trigliceride (99 %), fosfolipidele fiind n cantitate redus
(0,012 - 0,35 %).
Substanele de nsoire ale
lipidelor neutre i fosfolipidelor sunt pigmenii carotenoidici i vitaminele liposolubile (A, D, K, E). Coninutul
n lipide, proteine i ap din esutul gras este n funcie de specie i localizarea acestuia.
9.5. Specializarea metabolic i contractil a muchilor, metabolismul
energetic n esutul muscular in vivo
9.5.1. Specializarea metabolic i contractil a muchilor
Din punct de
vedere metabolic, fibrele musculare se difereniaz ntre ele prin principala cale de regenerare a ATP. In acest
sens, fibrele musculare pot fi:
- cu metabolism dominant oxidativ, n care producia de ATP
se face cu un randament energetic superior (36 moli/mol glucoz);
cu metabolism dominant glicolitic, n care producia de ATP se face cu un randament energetic inferior (2 mol,
ATP/mol glucoz);
- cu metabolism intermediar sau oxido-hidrolitic.
Fibrele cu metabolism oxidativ se caracterizeaz prin activitatea succindehidrogenazei mare, iar cele cu
metabolism hidrolitic prin activitatea - glicerofosfat-dehidrogenazei sarcoplasmatice mare.
Din punct de vedere al vitezei de contracie, fibrele musculare sunt clastificate n:
fibre
cu
contracie rapid care aparin muchilor albi;
- fibre cu contracie lent care
aparin n general muchilor roii, care sunt puternic vascularizai.
Viteza de contracie a fibrelor depinde de activitatea ATP-azic a miozinei, fibrele musculare, n funcie de
activitatea ATP-azic a miozinei pot fi clasificate in :
- tipul I cu contracie lent/metabolism oxidativ;
- tipul II A cu contracie rapid/metabolism oxidativ-hidrolitic;
- tipul II B cu contracie rapid/metabolism hidrolitic;
- tipul II C fibre intermediare.
n aceasta direcie se constat c:
- muchii roii leni conin fibre tip I;
- muchii roii rapizi conin fibre tip II A;
- muchii albi-rapizi conin fibre tip II B.

189

Dac se ia n seam tipul contractil ( -lent i -rapid ), dar i metabolismul oxidativ evideniat prin
succindehidrogenaza mitocondrial (R-roii, W-albi) fibrele vor fi:
- fibre R;
- fibre R;
- fibre W.
n funcie de tipul contractil (S-lent i F-rapid) i de metabolismul oxidativ evideniat pe baza succindehidrogenazelor mitocondriale (0) i a celei sarcoplasmatice (G), fibrele se clasific n :
- fibre SO;
- fibre FOG;
- fibre FG.
Rezult c fiecare tip de fibr muscular posed caracteristici funcionale i metabolice diferite,
echipamentele enzimatice fiind corelate cu calea metabolic preferenial utilizat pentru resinteza ATP
(oxidativ sau glicolitic) i cu activitatea contractil a fibrei (lent sau rapid).
n rezumat, diferitele tipuri de fibre se caracterizeaz dup cum urmeaz:
Fibre
cu
contracie rapid i metabolism mixt (oxidativ, hidrolitic) care au:
- activitate ATPazic mare;
- sunt bogate n glicogen;
- sunt bogate n PC.
Aceste fibre intra n construcia
muchilor roii rapizi.
- Fibre cu contracie rapid i metabolism hidrolitic
care au:
- activitatea ATP-azic puternic, calea de resintez a ATP fiind n
principal prin
glicoliz;
- sunt bogate n glicogen;
- sunt bogate n PC.
Aceste
fibre intr n construcia muchilor albi.
- Fibre cu contracie lent i metabolism oxidativ care au:
- activitate ATP-azic redus, sinteza ATP fcndu-se pe calea oxidativ;
- srace n glicogen;
- srace n PC.
Sunt numeroase n muchii roii.
Exemple de muchi:
- muchi albi-rapizi/glicolitici: Long.dorsi, Gluteus medius, Gluteus
superficialis;
-muchi roii-lenti/oxidativi: Diafragma, Maseterii, Trapezius,
Supraspinatus, Infraspinatus;
muchi
intermediari: rectus femoris, Gastrocnemius.
Metabolismul energetic n esutul muscular in vivo
Pentru c muchiul s-i exercite funcia sa mecanic, adic de contracie/relaxare, este nevoie de energie
chimic, care este furnizat n principal de ATP. n procesul de contracie/relaxare, energia chimic eliberat din
ATP este folosit i pentru eliberarea i capturarea ionilor de calciu de ctre reticulum sarcoplasmatic. Pentru a
menine un nivel energetic suficient funcionrii muchiului este necesar ca sinteza ATP s se fac la fel de
repede ca i degradarea acestuia. Cile de sintez ale ATP la animalul n via sunt urmtoarele:
a) din fosfocreatin, care este o surs imediat de energie, dar rapid epuizat:
Fosfocreatin +
ADP creatinkinaza
ATP + creatin
b) prin catabolismul glucozei, care cuprinde etapele:
- etapa I, care are
loc n sarcoplasm, unde glucoza provenind din snge sau prin degradarea glicogenului muscular (glucozo-1-P)
este transformat printr-o secven de reacii n 2 mol. de acid piruvic, bilanul glicolizei fiind:

190

glucoza + 2 NAD+ + 2 ADP + 2 Pi


Ac.piruvic + 2 ATP + 2 NADH + H+ + 2H2O (dac se pleac de la
glicogen se formeaz 3 moli ATP).
- etapa II are loc n mitocondrii, unde acidul
piruvic
sufer o serie de degradri oxidative n ciclul Krebs i lanul respirator, bilanul oxidrii complete
fiind:
2 piruvat + 5O2 + 30 ADP + 30 Pi
6 CO2 + 30 ATP + 34 H2O
Ansamblul reaciilor glicolizei i ciclului Krebs conduce la reducerea cofactorilor NAP i FAP n NADH +
H+ i FADH2. n prezenta O2 aceti compui sunt reoxidai n lanul respirator la nivelul membranei interne
mitocondriale astfel c prin oxidarea 2 NADH + H+ formai n transformarea glicolitic a glucozei n acid
piruvic mai rezult 4 moli ATP, deci un total general de 36 moli ATP/mol glucoz.
n cazul hipoxiei (aport insuficient de oxigen) sau anoxie (exerciiu fizic intens), cantitatea de acid piruvic
depete capacitatea ciclului Krebs i, n aceste condiii, oxidarea cofactorilor NADH + H + este redus i
atunci glicoliza se realizeaz prin reducerea acidului piruvic la acid lactic.
c) Sinteza ATP cu ajutorul miokinazei:
2 ADP
ATP + AMP
Aceast reacie contribuie doar cu 10
% la refacerea nivelului de ATP.
Pentru a nelege mai bine reaciile de la punctul b este necesar
sa cunoatem metabolismul glicogenului i mecanismele de reglare. n aceasta direcie trebuie s avem n
vedere:
localizarea glicogenului;
- sinteza glicogenului;
- degradarea glicogenului;
- mecanismele de
reglare ale metabolismului glicogenului;
- factorii care influeneaz concentraia
glicogenului n esutul muscular.
- Localizarea glicogenului
Fibrele musculare i celulele hepatice stocheaz glicogen, polizaharid cu masa moleculara mare (10 6 - 109
daltoni pentru glicogenul din muchi).
Glicogenul muscular este stocat n fibre
sub form:
- granule cu 15 - 40 nm;
- agregate legate prin legturi covalente (granulele cu = 200 nm).
Fiecare particul
conine un numr de - 3-glucopiranoz (~ 60.000) i o fraciune proteic care este format din principale
enzime de sintez (glicogen sintetaz i enzime de ramificare) i de degradare (glicogen fosforilaz, enzima de
deramificare) precum fosforilaz-kinaza i protein-fosfataza I care regleaz activitatea glicogen fosforilazei i
glicogen sintetazei.
O alt fraciune proteic legat
de glicogen este glicogenina cu rol de schelet proteic i de iniiere a glicogenului de novo.
Glicogenul este localizat n sarcoplasm, lizozomi, mitocondrii. Glicogenul lizozomial reprezint 6 - 10 %
din totalul glicogenului fibrei musculare. n lizozomi, glicogenul este hidrolizat la glucoz de ctre glucozidaza lizozomial i este resintetizat n citosol de unde lizozomii preiau glicogenul prin autofagie.
- Sinteza glicogenului
Sinteza
glicogenului este sub dependena glicogen-sintetazei i a enzimei de ramificare. Prima enzim controleaz
sinteza lanului principal i exist sub form nefosforilat (I) i fosforilat (D) a crei activitate depinde de
concentraia cofactorului alosteric glucozo-6-P.
Forma D este inactiv n condiiile fiziologice ale animalului, iar forma I este activ chiar n absena
glucozo-6-P. Enzima de ramificare (amilo-1,4-1,6-transgluco-zidaz) catalizeaz transferul unui lan oligozidic
(~ 10 resturi glucoz) la carbonul 6 al lanului principal al glicogenului.
- Degradarea glicogenului
Aceast
degradare este realizat de glicogen-fosforilaz a crei activitate este un factor limitant al glicogenolizei i de
enzima de deramificare.Fosforilaz exist sub doua forme interconvertibile:
- fosforilaz a (fosforilat);
- fosforilaz b
(nefosforilat).
Fosforilaza b este activat n
prezenta AMPc i este inhibat de ATP i glucoza 6 P. Fosorilaza a este activ chiar n absena AMPc,
activitatea ei fiind independent de concentraia ATP i glucoza 6-P.

191

n organismul viu, echilibrul dintre sintez i degradare va depinde de raportul dintre forma activ i
inactiv a celor doua enzime cheie:
- glicogen sintetaza;
- glicogen fosforil Mecanisme de reglare Mecanismele de reglare ale metabolismului glicogenului implic:
- catecolaminele (adrenalina);- Ca2+;
- insulina.
Aa cum se poate observa din figura 100, interconversia dintre formele glicogen-fosforilazei i glicogensintetazei este sub controlul unei duble reglri:
- reglare hormonal;
2+
- reglare prin nivelul de Ca intracelular.
Reglarea
hormonal este realizat de catecolamine (adrenalina, noradrenalina) care i exercit efectul glicogenoletic prin
creterea nivelului de AMPc intracelular, AMPc care rezult din ATP sub aciunea adenilat-ciclazei active
rezultat din adenilat-ciclaza inactiv prin aciunea catecolaminelor (adrenalina).
AMPc la rndul su este un activator al protein-kinazei inactive care trece n protein-kinaza activ i
aceasta la rndul sau activeaz pe de o parte fosforilaz-kinaza inactiv n fosforilaz-kinaza activ, iar pe de alt
parte trece sinteza I (activ) n sinteza D (inactiv).
AMPc este i un activator al fosfofructokinazei, enzim implicat n fosforilarea fructozo-6-P n fructoza 16 difosfat.
La transformarea fosforilaz-kinazei
inactive n fosforilaz-kinaz activ particip i ionii de Ca 2+ eliberai din RS sub influena impulsului nervos. n
acest caz Ca2+ se asociaz cu calmodulina - o protein sarcoplasmatic care se asociaz cu fosforilaz-kinaza
pentru a produce fosforilaz-kinaz activ.
Fosforilaz-kinaza activ
produce transformarea fosforilazei b (inactive) n fosforilaza a (activ) care iniiaz degradarea glicogenului
prin formarea de glucoz fosforilat care este metabolizat n fibra muscular n vederea sintezei de ATP care,
la rndul su, furnizeaz energia necesar contraciei musculare.
Din
cele
menionate rezult c sub efectul catecolaminelor eliberate n urma unui stressor, degradarea glicogenului poate
avea loc fr o cretere a activitii ATP-azice sarcoplasmatice. Ionii de Ca2+ din RS pot de asemenea
interaciona cu troponina din filamentele subiri i activeaz ATP-aza miozinic care scindeaz ATP furniznd
energie necesar contraciei (consum de energie). Activitatea ATP-azic a esutului muscular poate s creasc de
~ 100 ori n timpul unei contracii musculare, n aceste condiii rezervele de glicogen (~ 7 mM) fiind epuizate n
mai puin de o secund, fiind deci necesar n continuare refacerea rezervelor de ATP prin mecanismele artate
anterior.
n orice caz, ca un rspuns la un consum mare de energie, glicogenoliza poate s se
intensifice de sute de ori n cteva secunde, ceea ce nseamn ca degradarea glicogenului se coordoneaz i cu
contracia muscular, sincronizare realizat prin faptul ca semnalul de declanare al contraciei este acelai cu
cel care activeaz fosforilaz-kinazele, enzime care la rndul lor activeaz fosforilazele responsabile de iniierea
glicogenolizei, cu participarea Ca2+.
Catecolaminele au efect comparabil n ficat, dar n fibrele musculare efectul glicogenolitic al noradrenalinei
este mai mare dect al adrenalinei. Glicogenoliza activat de adrenalina este semnificativ numai dac,
concentraia de fosfat anorganic din fibra musculara este suficient pentru a permite o cretere a activitii
fosforilazei a. Concentraia de Pi se diminueaz odat cu acumularea de hexozomonofosfat i n caz de
hidroliz lent i redus a ATP.
n
ceea
ce
privete insulina, aciunea acesteia este contrar catecolaminelor, n sensul ca activeaz sinteza glicogenului i
inhib degradarea acestuia.
Aciunea insulinei ncepe prin fixarea ei de un receptor prin care se activeaz protein-tirozinkinaz i
aceasta, la rndul su, activeaz kinaza-kinaza.
Kinaza-kinaza
activat
determin
transformarea protein-kinazei stimulat de insulin n protein-kinaza stimulat de insulina activ, aceasta din
urm cataliznd transformarea protein fosfatazei 1 puin activ n protein-fosfataza 1 activ. Protein fosfataza

192

activ 1 acioneaz n dou direcii:


- transform sintetaza D
n sintetaz activ, ceea ce determin activarea sintezei glicogenului;
- transform fosforilaza-kinaza activ n fosforilaza-kinaza inactiv care inhib degradarea glicogenului.
Factorii care influeneaz concentraia de glicogen muscular
Aceti factori sunt:
- factori legai
de animal: ras, sex, tipul de muchi;
- factori legai de cretere: temperatura
mediului, alimentaie, post;
- factori legai de manipulri antesacrificare: transport, stocare
n abator, amestecarea loturilor.
Rasa
Nivelul
de
glicogen este n funcie de ras, porcinele din rasa Hampshire avnd cu 70 % mai mult glicogen n muchii albi,
n comparaie cu alte rase. Porcinele din rasa Hamshire dau crnuri cu o evoluie lent a pH-ului, pH-ul ultim
fiind adesea sub 5,4 (crnuri acide), asemntoare crnurilor PSE sub aspectul culorii i capacitii de reinere a
apei reduse, care influeneaz aa-numitul randament Napole la unc (jambon).
Acest
coninut
+
ridicat de glicogen este sub incidena unei gene rn /RN- localizat n fibra muscular cuprinznd o alel
recesiv rn+ i una dominant RN-. Componenta dominant determin excesul de glicogen sarcoplasmatic n
fibrele albe sub form de granule mari. Porcinele cu gena RN - dau carne cu coninut mai sczut de protein,
raportul ap/protein fiind cu 6 - 10 % mai mare dect n carnea de la alte rase. Gena rn +/RN- nu afecteaz
coninutul de glicogen din ficat i nici nivelul de protein din ficat.
Potenialul glicolitic la porcinele
cu alela RN dominant este cu > 60 % mai mare dect la porcinele normale, ceea ce face ca randamentul
Napole s fie < 91 %. n comparaie cu porcinele homozigote rn +/rn+ la care potenialul glicolitic este mai mic
dar randamentul Napole > 91 %. Avnd n vedere ca glicogenul muscular leag 2 - 4 g H 2O/g glicogen, apa
care este expulzat cu uurin n timpul tratamentului termic i avnd n vedere i pH-ul mai sczut la esutul
muscular provenit de la porcine RN- care determin i o capacitate de reinere mai mic, este explicabil de ce
randamentul Napole este mai sczut.
Sexul
Nivelul
de
glicogen, respectiv potenialul glicolitic nu difer n funcie de sex, dei pH-ul ultim este mai mare la masculii
necastrai, dect la cei castrai sau femele, fapt ce se pune pe seama comportamentului mai agresiv al masculilor
necastrai, ceea ce conduce la o degradare a glicogenului in vivo n perioada antesacrificare.
Tipul de
muchi
Nivelul de glicogen din muchi
este n funcie de specializarea metabolic a acestuia. Muchii albi-rapizi au un coninut de glicogen mai mare
dect muchii roii-leni. Tipul de muchi influeneaz i activitatea enzimelor de degradare ( fosforilaza i
enzima de deramificare), fiind mai mare n muchii albi dect n cei roii, situaia fiind invers n ceea ce
privete enzimele de sintez. i capacitatea de tamponare este mai mare n muchii albi n comparaie cu cei
roii.
Temperatura mediului n timpul creterii
porcinelor
Temperaturile mai sczute (~ 12o C) fac ca potenialul glicolitic sa fie
mai ridicat dect n cazul temperaturilor mai ridicate (~ 28o C). Potenialul glicolitic mai mare la temperaturi ale
mediului ambiant de ~ 12o C este pus pe seama unei activiti mai mari a glandei suprarenale care intervine n
metabolismul glicogenului prin glucocorticoizii eliberai.
Alimentaia/furajarea
Alimentaia
normal, corect din punct de vedere compoziional nu influeneaz concentraia de glicogen i deci nici pH-ul
ultim. Nivelul de glicogen crete dac porcinele sunt hrnite, cu cteva zile nainte de sacrificare, cu diete
bogate n zaharoz (pn la 50 % zaharoz).
Efectul postului de abator
Efectul postului
de abator trebuie luat n consideraie mpreun cu durata de stocare i cu comportamentul animalelor n
perioada de post i stocare. Postul nainte de sacrificare nu influeneaz semnificativ glicogenul muscular, ci

193

mai mult pe cel hepatic, rspunsul metabolic al animalului la postul antesacrificare depinznd de tipul
metabolic i contractil al muchiului.
Efectul transportului
Transportul, care
se consider ca un stresor complet (schimbarea de mediu, zgomote, suprimare hran i ap, micri brute ale
animalelor, ncrcare/descrcare) va conduce la scderea rezervelor de glicogen in vivo, gradul de epuizare al
glicogenului depinznd de intensitatea efortului muscular, mai ales n perioada de ncrcare, transport propriuzis i descrcare.
Creterea nivelului de
cortizol plasmatic, ca rezultat al activrii axei corticotrope, indic faptul c transportul n sine este o surs de
stress. Tipul metabolic al muchiului influeneaz pH-ul ultim al muchilor care va fi mai mare la muchii roii
dect la cei albi, muchii roii avnd i un coninut de glicogen mai sczut dect cei albi.
Durata de stocare la abator
Dac durata de
stocare n abator depete 12 h, glicogenul se epuizeaz antesacrificare datorit strii de stress indus de
diferii stresori care acioneaz n aceast perioad (modificarea mediului, amestecarea animalelor din loturi
diferite, lipsa hranei, lupta dintre animale).
Amestecarea animalelor n timpul perioadei antesacrificare influeneaz negativ rezervele de glicogen ca
rezultat al luptei dintre animale pentru o ierarhizare social a acestora. Acest comportament agresiv este cauza
obinerii crnurilor DFD. Amestecarea animalelor din loturi diferite poate conduce la creterea nivelului
plasmatic de cortizol, lactat, glucoza, n funcie de interaciunile agresive dintre animalele stocate. Modificarea
profilului hormonal conduce la mobilizarea glicogenului muscular i aceasta, n funcie de activitatea fizic a
muchiului, deci de localizarea anatomic a acestuia.
Carnea i produsele din carne sunt principalele surse de proteine de calitate superioar.
Coninutul de proteine variaz invers proporional cu coninutul de grsime, n crnurile
slabe cantitatea de substane proteice fiind maxim (1722%) comparativ cu crnurile
grase. Proteinele intracelulare care formeaz marea majoritate a crnii macre au o
structur amino-acidic echilibrat, adecvat necesarului organismului uman.
Proteinele extracelulare din tendoane, cartilagii, fascii, sunt reprezentate mai ales
prin colagen i elastin, lipsite de triptofan i srace n ceilali aminoacizi eseniali.
Colagenul i elastina scad valoarea nutritiv a esuturilor care le conin.

194