A.

Whole protein lysates from rat brain

(lanes b) and human platelets (lanes
p) were comparatively analysed by
immunoblot.
B. Schematic representation of human
and dystrobrevin cDNA.
C. Identification of and
dystrobrevins transcripts in human
platelets.
D. Confocal microscopy of resting
platelets in suspension (inserts)
and platelets adhered on glass
processed for double labelling
using FITC-phalloidin for actin
filaments (Actin) and antibodies
against -dystroglycan, syntrophin and -dystrobrevins,
revealed with secondary antibodiesTRITC (DAP).

Cerecedo D, Martnez-Rojas D, Chvez O, Martnez-Prez F, Garca-Sierra F, Rendon A, Mornet D, Mondragn R. Platelet

adhesion: structural and functional diversity of short dystrophin and utrophins in the formation of dystrophin-associated-protein
complexes related to actin dynamics. Thromb Haemost. 2005 Dec;94(6):1203-12.

Expresin en el cerebro del receptor D2 de dopamina en el

cerebro de ratas obesas y anorxicas.

Expresin en el cerebro del receptor D1 de dopamina en el

cerebro humano con cuadros depresivos.

EL PROTEOMA SE REFIERE A LA
TOTALIDAD DE LAS PROTENAS DE UN
ORGANISMO

LEVADURAS:
6000 PROTENAS
HUMANOS:
32000 PROTENAS

LAS PROTENAS
SON LAS
MOLCULAS
OPERADORAS
DE LA CLULA Y
LLEVAN
ADELANTE EL
PROGRAMA DE
ACTIVIDADES
CODIFICADO
POR LOS GENES

FUNCIONES DE LAS PROTENAS

CLASES FUNCIONALES DE
LAS PROTENAS
1) ENZIMAS: DESARROLLAN LAS REACCIONES QUMICAS
INTRACELULARES Y EXTRACELULARES
2) PROTENAS ESTRUCTURALES: PROPORCIONAN RIGIDEZ
ESTRUCTURAL A LA CLULA
3) PROTENAS TRANSPORTADORAS: CONTROLAN EL FLUJO
DE MATERIALES A TRAVS DE LAS MEMBRANAS
CELULARES
4) PROTENAS REGULADORAS: ACTAN COMO SENSORES E
INTERUPTORES PARA CONTROLAR LA ACTIVIDAD DE LAS
PROTENAS Y LA FUNCIN DE LOS GENES
5) PROTENAS SEALIZADORAS: INCLUIDAS LAS
RECEPTORAS DE LA SUPERFICIE CELULAR Y OTRAS
PROTENAS QUE TRASMITEN SEALES EXTERNAS AL
INTERIR DE LA CLULA
6) PROTENAS MOTORAS: PRODUCEN MOVIMIENTOS

ESTRUCTURA Y
FUNCIN DE LAS
PROTENAS

UN CONCEPTO CLAVE EN LA
COMPRENSIN DE CMO
TRABAJAN LAS PROTENAS ES
QUE LA FUNCIN DERIVA DE LA
ESTRUCTURA TRIDIMENCIONAL,
Y DICHA ESTRUCTURA EST
DETERMINADA A SU VEZ POR LA
SECUENCIA DE AMINOCIDOS

ESTRUCTURA GERRQUICA DE LAS

PROTENAS

LA ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTENAS

ES SU DISPOSICIN LINEAL DE AMINOCIDOS

Enlace peptdico (amarillo), contienen el tomo de N amido (azul)

de un aa y el tomo de C carbonilo (gris) de otro aa. El grupo R
o cadenas laterales (verde) unido al carbono (negro),
determinan en gran medida las propiedades de la protena

Los aa con cadenas laterales polares (rojo) son hidroflicos y tienden

estar en las superficies de las protenas. Los aa Arginina, Lisina y los
cido asprtico y glutmico son los principales contribuyentes de la
carga global de una protena. La cadena lateral imidazlica de la
Histidina puede descargarse con pequeos cambios en la acidez del
medio lo que puede modular la actividad de algunas protenas.

Los aa especiales como la Cistena

contienen grupos sulfhidrilo (-SH)
que pueden formar enlaces
disulfuros de importancia
estructural en muchas protenas.
El pequeo tamao de la glicina le
permite ubicarse en espacios
pequeos como plegamientos

Las cadenas laterales de los aa

hidrfobos son insolubles o poco solubles
en agua y menudo se agrupan para formar
el ncleo insoluble en agua de muchas
protenas. Los residuos hidrfobos adems
revisten la superficie de protenas
insertadas dentro de las biomembranas

Estructura primaria del prepropetido para la hormona adiocintica de insectos y la

hormona concentradora de pigmentos en crustceos.

The C. quadricarinatus RPCH-precursor amino acid composition (in bold letters) and other
known AKH/RPCH family members are compared. The cysteine needed for dimmer formation is
in italics and underlined. Asterisk (*) stands for conserved amino acids.
Martnez-Prez F, Zinker S, Aguilar G, Valds J, Archiga H. Circadian oscillations of RPCH gene expression in the eyestalk of the crayfish Cherax
quadricarinatus. Peptides. 2005 Dec;26(12):2434-44

LAS ESTRUCTURAS SECUNDARIAS SON LOS ELEMENTOS

CRUCIALES DE LA ARQUITECTURA DE LAS PROTENAS

LAS ESTRUCTURAS SECUNDARIAS DE LAS PROTENAS

CONSISTEN EN DIFERENTES DISPOSICIONES
ESPACIALES QUE RESULTAN DEL PLEGAMIENTO DE
PARTES LOCALIZADAS DE UNA CADENA POLIPEPTDICA
ESTAS PUEDEN SER:
1) ENRROLLAMIENTO AL AZAR: EN AUSENCIA DE
INTERACCIONES ESTABILIZADORAS
2) HLICE ALFA (), HLICE BETA () Y PLEGAMIENTOS
Y GIROS: EN PRESENCIA DE ENLACES DE
HIDRGENO ESTABILIZADORES

PLEGAMIENTO O GIRO

Hlice
Hlice

LOS MOTIVOS SON COMBINACIONES REGULARES DE

ESTRUCTURAS SECUNDARIAS
SON COMBINACIONES PARTICULARES DE LAS
ESTRUCTURAS SECUNDARIAS QUE CONSTRUYEN LA
ESTRUCTURA TERCIARIA DE UNA PROTENA. EN ALGUNOS
CASOS LOS MOTIVOS POSEEN UNA TOPOLOGA
PARTICULAR PARA UNA FUNCIN ESPECFICA.

EJEMPLOS:
HLICE-BUCLE-HLICE: ES UN MOTIVO PRESENTE EN
PROTENAS REGULADORAS DE UNIN AL Ca+2 Y DE UNIN
AL DNA.
DEDOS DE CINC: PROTENAS DE UNIN AL ADN QUE
PARTICIPAN EN LA REGULACIN DE LA TRANSCRIPCIN

ESPIRAL ENRROLLADA: FACTOR DE TRANSCRIPCIN

LOS MOTIVOS SON COMBINACIONES REGULARES DE

ESTRUCTURAS SECUNDARIAS

SE HA CATALOGADO CIENTOS DE MOTIVOS Y EN LA ACTUALIDAD

LAS PROTENAS SE CLASIFICAN DE ACUERDO A ELLOS

EL PLEGAMIENTO GLOBAL DE UNA CADENA

POLIPPTIDICA PROPORCIONA
SU ESTRUCTURA TERCIARIA
LA ESTRUCTURA TERCIARIA SE REFIERE A LA

CONFORMACIN GLOBAL DE UNA CADENA

POLIPEPTDICA, ES DECIR, LA DISPOSICIN
TRIDIMENCIONAL DE TODOS SUS RESIDUOS DE
AMONOCIDOS.
A DIFERENCIA DE LAS ESTRUCTURAS SECUNDARIAS,
ESTABILIZADAS MEDIANTE ENLACES DE HIDRGENO,
LA ESTRUCTURA TERCIARIA SE ESTABILIZA
PRINCIPALMENTE A TRAVS DE INTERACCIONES
HIDRFOBAS ENTRE LAS CADENAS LATERALES NO
POLARES, ENLACES DE HIDRGENO ENTRE LAS CADENAS
LATERALES POLARES Y ENLACES PEPTDICOS. ESTAS
FUERZAS ESTABILIZADORAS MANTIENEN COMPACTOS
LOS ELEMENTOS DE LAS ESTRUCTURAS SECUNDARIAS:
HLICES Y , GIROS Y PLEGAMIENTOS AL AZAR

LOS DOMINIOS ESTRUCTURALES Y FUNCIONALES

SON MDULOS DE ESTRUCTURA TERCIARIA
1) LA ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTENAS DE
PM MAYORES DE 15000 DALTON EST SUBDIVIDIDA EN
DIFERENTES REGIONES DENOMINADAS DOMINIOS. UN
DOMINIO ES UNA REGIN DE UN POLIPEPTIDO PLAGADO
EN FORMA COMPACTA, QUE PUEDE CONTENER ENTRE
100 Y 150 RESIDUOS EN DIVERSAS COMBINACIONES DE
MOTIVOS.
2) EN OCASIONES LOS DOMINIOS ESTAN DEFINIDOS
EN TERMINOS FUNCIONALES SOBRE LA BASE DE
OBSERVACIONES DE QUE LA ACTIVIDAD DE UNA
PROTENA SE LOCALIZA EN UNA PEQUEA REGIN A LO
LARGO DE SU LONGITUD.
3) ESTOS DOMINIOS SE IDENTIFICAN
EXPERIMENTALMENTE AL REDUCIR UNA PROTENA A
SUS FRAGMENTOS ACTIVOS MS PEQUEOS CON LA
AYUDA DE ENZIMAS QUE ESCINDEN LA CADENA
PRINCIPAL POLIPEPTDICA.

Esta molcula multimrica

tiene tres subunidades
idnticas, cada una
compuesta de dos
cadenas polipeptdicas
HA1 Y HA2. El dominio
distal a la membrana est
plegado en una
conformacin globular; en
cambio, el dominio
proximal tiene una
conformacin fibrosa con
forma de tallo debido a
la alineacin de dos
hlices largas
(cilindros).
NIVELES DE ESTRUCTURA TERCIARIA (a) Y
CUATERNARIA (b) DE LA HEMAGLUTININA
(HA), UNA PROTENA DE SUPERFICIE EN
EL VIRUS DE LA GRIPE

Estructura terciaria de algunos receptores de animales.

From left to right: (Top row) The molecular "fight or flight" switch called the Beta2 adrenergic receptor; A2A adenosine receptor,
sometimes called the "caffeine receptor;" CXCR4 chemokine receptor normally helps activate the immune system and stimulate
cell movement; (Bottom row) D3 dopamine receptor plays a vital role in the central nervous system; H1 histamine receptor plays
a role in how the immune system produces allergic reactions to pollen, food and pets; kappa opioid receptor, a protein on the
surface of brain cells involved in pleasure, pain, addiction, depression, psychosis and related conditions.

Al igual que los motivos de la estructura secundaria, los dominios

de la estructura terciaria se incorporan como mdulos en
diferentes protenas. Tal es el caso del dominio del Factor de
Crecimiento Epidrmico (EGF). Este se puede generar por
escisin proteoltica de un precursor. Adems este puede formar
parte de protenas como anticoagulantes (Neu) y el activador
tisular del plasmingeno (TPA)

LAS PROTENAS SE ASOCIAN EN ESTRUCTURAS

MULTIMRICAS Y AGRUPACIONES MACROMOLECULARES
UN CUARTO NIVEL DE
ORGANIZACIN
ESTRUCTURAL, LA
ESTRUCTRA CUATERNARIA,
DESCRIBE EL NMERO
(ESTEQUIOMETRA) Y LAS
POSICIONES RELATIVAS DE
LAS SUBUNIDADES EN LA
PROTENA MULTIMRICA;
LAS CUALES PUEDEN SER
IGUALES (HEMAGLUTININA)
O DIFERENTES (COMPLEJO DE
INICIACIN DE LA
TRANSCRIPCIN).

LOS MIEMBROS DE LAS FAMILIAS DE PROTENAS

TIENEN UN ANTEPASADO EVOLUTIVO EN COMN
1)

2)

3)

LOS ESTUDIOS EN LA MIOGLOBINA Y LA HEMOGLOBINA, LAS

PROTEINAS TRANSPORTADORAS DE OXGENO EN LOS MSCULOS Y
EN LA SANGRE, RESPECTIVAMENTE, PROVEEN EVIDENCIA PRIMARIA
QUE LA FUNCIN DERIVA DE LA ESTRUCTURA TRIDIMENCIONAL
ANLISIS POR MEDIO DE CRISTALOGRAFIA POR RAYOS X Y
SECUENCIACIN POLIPEPTIDICA DE LA MIOGLOBINA Y
HEMOGLOBINA, REVEL
QUE A LO LARGO DE TODA
LA ESTRUCTURA PRIMARIA
DE AMBAS PROTENAS SE
ENCUENTRAN MUCHOS
RESIDUOS IDNTICOS O
QUMICAMENTE SIMILARES
EN POSICIONES IDNTICAS
LAS SECUENCIA DE LOS
AMINOCIDOS DE
GLOBINAS DE BACTERIAS PLANTAS Y ANIMALES SUGIEREN QUE
EVOLUCIONARON A PARTIR DE UNA PROTENA MONOMRICA
ANCENTRAL FIJADORA DE OXIGENO.

PLEGAMIENTO,
MODIFICACIN Y
DEGRADACIN
DE LAS
PROTENAS

LA INFORMACIN PARA EL PLEGAMIENTO DE LAS

PROTENAS EST CODIFICADA EN LA SECUENCIA
1)

EN GENERAL TODAS LAS MOLCULAS DE PROTENAS ADOPTAN UNA

CONFORMACIN NICA, DENOMINADA ESTADO NATIVO; EL CUAL ES
LA FORMA MS ESTABLE DE LA MOLCULA

2)

LOS TRATAMIENTOS COMO EL CALOR, pH EXTREMOS, UREA, HACEN

QUE UNA PROTENA PIERDA TANTO SU CONFORMACIN NATIVA
COMO SU ACTIVIDAD BIOLGICA; PROCESO DENOMINADO
DESNATURALIZACIN.

3)

DEBIDO A QUE NO SE REQUIERE NINGN COFACTOR U OTRAS

PROTENAS, SE CONSIDERA QUE EL PLEGAMIENTO IN VITRO ES UN
PROCESO AUTODIRIGIDO. ES DECIR, LA SECUENCIA PRIMARIA DE LA
PROTENA DEBE CONTENER SUFICIENTE INFORMACIN PARA
DIRIGIR EL REPLEGAMIENTO CORRECTO.

EL PLEGAMIENTO DE PROTENAS IN VIVO ES

PROMOVIDO POR LAS CHAPERONAS
1)

LAS RESPONSABLES DEL PLEGAMIENTO DE LAS PROTENAS EN LAS

CLULAS SON LAS PROTENAS DENOMINADAS CHAPERONAS, LAS
CUALES ESTAN PRESENTE EN TODOS LOS ORGANISMOS VIVOS
ESTUDIADOS. SE RECONOCEN DOS FAMILIAS GENERALES DE
CHAPERONAS:
A) CHAPERONAS MOLECULARES, QUE SE UNEN Y ESTABILIZAN A
PROTENAS DESPLEGADAS O PARCIALMENTE PLEGADAS, EVITANDO
QUE ESTAS SE AGRUPEN Y SEAN DEGRADADAS (Ej: Hsp70 Y SUS
HOMOLOGAS EN EL CITOSOL Y LA MATRIX MITOCONDRIAL, BiP EN
EL RETCULO ENDOPLASMTICO, DnaK EN LAS BACTERIAS)
B) CHAPERONINAS, QUE FACILITAN DIRECTAMENTE EL PLEGADO DE
LAS PROTEINAS (TriC SOLO EUCARIONTE, GroEL EN BACTERIA,
MITOCONDRIAS Y CLOROPLASTOS). EN LAS BACTERIAS UN
POLIPEPETIDO PARCIALMENTE PLEGADO SE INSERTA EN LA CAVIDAD
DE GroEL, DONDE SE UNE A LA PARED INTERNA Y SE PLIEGA EN SU
CONFORMACIN NATIVA. EN UN PASO DEPENDIENTE DE ATP, GroEL
SUFRE UN CAMBIO CONFORMACIONAL Y LIBERA LA PROTENA
PLEGADA, UN PROCESO ASISTIDO POR UNA CHAPERONINA GroES,
QUE CUBRE LOS EXTREMOS DE GroEL.

MUCHAS PROTENAS EXPERIMENTAN

MODIFICACIONES QUMICAS DE LOS
RESIDUOS DE AMINOCIDOS
LAS MODIFICACIONES QUE
SUFREN LAS PROTENAS
PUEDEN ALTERAR SU
ACTIVIDAD BIOLGICA,
SU VIDA MEDIA Y LA
LOCALIZACIN CELULAR.
AUNQUE LA CELULA UTILIZA
SOLAMENTE LOS 20
AMINOCIDOS
SEALADOS
ANTERORMENTE, LOS
ANLISIS DE LAS
PROTENAS HAN
REVELADO QUE ESTAS
CONTIENEN MAS DE 100
AMINOCIDOS
DIFERENTES

FUNCIONES ESPECFICAS QUE SE AFECTAN POR

MODIFICACIONES DE LOS RESIDUOS DE AA
LAS ACETILACIONES DESEMPEA UN PAPEL EN EL CONTROL DE
LA VIDA MEDIA DE LAS PROTENAS, DADO QUE LAS
PROTENAS NO ACETILADAS SON DEGRADADAS
INTRACELULARMENTE POR PROTEASAS.
LA FOSFORILACIN DE RESIDUOS DE SERINA, TREONINA,
TIROSINA E HISTIDINA TIENEN IMPORTANCIA EN EVENTOS
DE REGULACIN DE LA ACTIVIDAD DE MUCHAS PROTENAS.
LAS CADENAS LATERALES DE ASPARAGINA, SERINA Y TREONINA
SON SITIOS DE GLUCOSILACIN CON HIDRATOS DE
CARBONOS LINEALES Y RAMIFICATOS; CARACTERSTICO DE
PROTEINAS QUE SON SECRETADAS.
OTRAS MODIFICACIONES POSTRANSLACIONALES ENCONTRADAS
EN PROTENAS SELECTAS INCLUYEN LA HIDROXILACIN DE
LOS RESIDUOS DE PROLINA Y LISINA EN EL COLGENO, LA
METILACIN DE RESIDUOS HISTIDINA EN LOS RECEPTORES
DE MEMBRANA Y LA -CARBOXILACON DEL GLUTAMATO EN
LA PROTROMBINA, UN FACTOR CUAGULANTE ESENCIAL EN LA
SANGRE

DIVERSOS SEGMENTOS PEPTDICOS DE ALGUNAS

PROTENAS SON ELIMINADOS LUEGO DE LA
SNTESIS
1) DESPUES DE SU SNTESIS ALGUNAS PROTENAS SUFREN
MODIFICACIONES IRREVERSIBLES QUE NO CONLLEVAN
CAMBIOS EN LOS RESIDUOS INDIVIDUALES DE LOS
AMINOCIDOS. ESTE TIPO DE ALTERACIN
POSTRADUCCIONAL SE DENOMINA PROCESAMIENTO.

2) LA FORMA MS COMN DE ESTE TIPO DE MODIFICACIN ES

LA ELIMINACIN DE RESIDUOS DEL CARBONO O DEL AMINO
TERMINAL DE UNA CADENA POLIPEPTDICA, POR MEDIO DE
ACTIVIDAD PROTEASA.
3) LA ESCISIN PROTEOLTICA ES UN MECANISMO COMN PARA
ACTIVAR ENZIMAS QUE PARTICIPAN EN LA CUAGULACIN DE
LA SANGRE, LA DIGESTIN Y LA MUERTE CELULAR
PROGRAMADA. LA PROTEOLISIS TAMBIEN GENERA HORMONAS
PEPTDICAS ACTIVAS COMO EL EGF Y LA INSULINA, A PARTIR
DE POLIPPTIDOS PRECURSORES DE MAYOR TAMAO.

LA UBICUITINA MARCA A LAS

PROTENAS CITOSLICAS PARA
SU DEGRADACIN EN LOS
PROTEOSOMAS
LA ENZIMA E1 ES ACTIVADA POR LA
ADHESIN DE UNA MOLCULA DE
UBICUITINA (Ub) (PASO 1) Y LUEGO SE
TRANSFIERE ESTA MOLCULA DE Ub A
LA E2 (PASO 2).
LA LIGASA UBICUITINA (E3) TRANFIERE LA
MOLCULA DE Ub UNIDA EN E2 AL NH2
DE LA CADENA LATERAL DE UN RESIDUO
DE LISINA EN UNA PROTENA DIANA,
GENERALMENTE PROTENAS
CITOSLICAS NATIVA CUYA DURACIN
DE VIDA ES ESTRICTAMENTE
CONTROLADA O PROTENAS ML
PLEGADAS DURANTE SU SNTESIS EN
EL RETCULO ENDOPLASMTICO (PASO
3). LOS PASOS DEL 1 AL 3 SE REPITEN
FORMANDO UNA CADENA DE
POLIUBICUITINA QUE DIRIGE A LA
PROTENA A EL PROTEOSOMA (PASO 4).
DENTRO DE ESTE COMPLEJO SE
ESCINDE LA PROTENA EN NUMEROSOS
FRAGMENTOS PEPTIDICOS PEQUEOS
(PASO 5).

LAS PROTEASAS DIGESTIVAS DEGRADAN A LAS

PROTENAS DE LA DIETA
LA PRINCIPAL VA EXTRACELULAR PARA LA DEGRADACIN DE
PROTENAS ES EL SISTEMA DE LAS PROTEASAS DIGESTIVAS
QUE DESCOMPONEN LAS PROTENAS INGERIDAS EN PPTIDOS
Y AMINOCIDOS EN EL TUBO DIGESTIVO. TRES CLASES DE
PROTEASAS PARATICIPAN EN LA DIGESTIN:
ENDOPROTEASAS: ATACAN ENLACES PEPTDICOS ESPECFICOS
DENTRO DE UNA CADENA POLIPEPTIDICA. LAS PRINCIPALES
ENDOPROTEASAS SON LAS PEPSINAS, QUE ESCINDEN
PREFERENTEMENTE AQUELLOS STIOS ADYACENTES A LOS
RESIDUOS FENILALANINA, LEUCINA, TRIPSINA,
QUIMIOTRIPSINA.
EXOPEPTIDASAS: ELIMINAN SECUENCIALMENTE LOS RESUDUOS
DE LOS DOMINIOS N-TERMINAL (AMINOPEPTIDASAS) O
CARBONO TERMINAL (CARBONOPEPTIDAS) DE UNA PROTENA.

PEPTIDASAS: PARTEN LOS OLIGOPPTIDOS EN DI-, TRIPPTIDOS Y AMINOCIDOS INDIVIDUALES

LAS PROTENAS ALTERNATIVAMENTE PLEGADAS

ESTN IMPLICADAS EN ENFERMEDADES DE
EVOLUCIN LENTA
EVIDENCIAS RECIENTES SUGIEREN QUE UNA PROTENA SE
PUEDE PLEGAR EN UNA ESTRUCTURA TRIDIMENCIONAL
ALTERNATIVA A LA NATIVA COMO RESULTADO DE
MUTACIONES MODIFICACIONES POSTRADUCCIONALES
INAPROPIADAS U OTRAS RAZONES AN NO IDENTIFICADAS.
TAL PLEGAMIENTO ERRNEO NO SOLO CONDUCE A UNA
PRDIDA DE LAS FUNCIONES NORMALES DE LA PROTENA
SINO QUE TAMBIN LA MARCA PARA LA DEGRADACIN
PROTEOLTICA.
LA ACUMULACIN SUBSECUENTE DE FRAGMENTOS
PROTEOLTICOS CONTRIBUYE A CIERTAS ENFERMEDADES
DEGENERATIVAS CARACTERIZADAS POR LA PRESENCIA DE
PLACAS PROTECAS INSOLUBLES EN DISTINTOS ORGANOS
COMO EL HGADO Y EL CEREBRO.

LAS ENZIMAS Y
EL TRABAJO
QUMICO DE LAS
CLULAS

LAS PROTENAS ESTN DISEADAS

PARA UNIRSE A TODA MOLCULA
CONSEBIBLE, DESDE IONES SIMPLES Y
METABOLITO PEQUEOS (AZCARES,
CIDOS GRASOS) HASTA GRANDES
MOLCULAS COMPLEJAS COMO
PROTENAS Y CIDOS NUCLEICOS

EN EFECTO, LA FUNCIN DE CASI

TODAS LAS PROTENAS DEPENDE DE
SU HABILIDAD PARA UNIR OTRAS
MOLCULAS, O LIGANDOS, CON UN
ALTO GRADO DE ESPECIFICIDAD

LA ESPECIFICIDAD Y LA AFINIDAD DE LAS UNIONES

ENTRE PROTENAS Y LIGANDOS DEPENDEN DE LA
COMPLEMENTARIEDAD MOLECULAR
LA ESPECIFICIDAD SE REFIERE A LA CAPACIDAD DE LA
PROTENA DE UNIR UNA MOLCULA CON PREFERENCIA A
OTRA MOLCULA.

LA AFINIDAD SE REFIERE A LA FUERZA DE ESTA UNIN. LA

KD PARA UN COMPLEJO PROTENA-LIGANDO, QUE ES LA
INVERSA DE LA CONSTANTE DE EQUILIBRIO Keq PARA LA
RECCIN DE UNIN, ES LA MEDIDA CUANTITATIVA DE
AFINIDAD MS FRECUENTE. MIENTRAS MS FUERTE SEA LA
INTERACCIN ENTRE UNA PROTENA Y EL LIGANDO, MAS
BAJO SER EL VALOR DE KD.
PARA QUE TENGAN LUGAR INTERACCIONES DE ALTA
AFINIDAD Y ALTA ESPECIFICIDAD, LA FORMA Y LA
SUPERFICIE QUMICA DEL LUGAR DE UNIN DEBEN SER
COMPLEMENTARIAS A LA MOLCULA DEL LIGANDO, UNA
PROPIEDAD DENOMINADA COMPLEMENTARIEDAD MOLECULAR.

ESTRUCTURA DE UN ANTICUERPO E INTERACCIONES

ANTGENO-ANTICUERPO. a) Modelo de cintas de un anticuerpo.
Cada molcula de anticuerpo est compuesta de dos cadenas pesadas
idnticas (rojas) y dos cadenas livianas idnticas (azules) unidas en
forma covalente por enlaces disulfuro. b) Calce de mano en guante
entre el anticuerpo y un eptopo sobre su antgeno. Las regiones
donde las dos molculas hacen contacto se muestran como
superficies accesibles a solvente. El anticuerpo contacta al antgeno
con residuos de todas sus regiones determinantes de la
complementariedad (CRD).

LAS ENZIMAS SON CATALIZADORES ALTAMENTE

EFICIENTES Y ESPECFICOS
A DIFERENCIA DE LOS ANTICUERPOS QUE SE UNEN Y
SIMPLEMENTE PRESENTAN SUS LIGANDOS A OTROS
COMPONENTES DEL SISTEMA INMUNE, LAS ENZIMAS
PROMUEVEN ALTERACIONES QUMICAS DE SUS LIGANDOS,
DENOMINADOS SUSTRATOS
CASI TODA REACCIN QUMICA EN LA CLULA ES
CATALIZADA POR ENZIMAS ESPECFICAS. COMO TODO
CATALIZADOR, LAS ENZIMAS NO AFECTAN LA MAGNITUD DE
LA REACCIN, LA CUAL ES DETERMINADA POR EL CAMBIO DE
ENERGA LIBRE G ENTRE REACTIVO Y PRODUCTOS. PARA LAS
REACCIONES QUE SON ENERGTICAMENTE FAVORABLES (-G),
LAS ENZIMAS INCREMENTAN LA VELOCIDAD DE REACCIN
BAJANDO LA ENERGA DE ACTIVACIN.
LAS ENZIMAS FUNCIONAN COMO CATALIZADORES BAJO LAS
APACIBLES CONDICIONES CELULARES DADO POR SU ENORME
PODER CATALTICO (ENTRE 106-1012 VECES MAYOR QUE LAS
DE LAS REACCIONES NO CATALIZADAS) Y SU ESPECIFICIDAD

LAS ENZIMAS SON CATALIZADORES ALTAMENTE

EFICIENTES Y ESPECFICOS

EFECTO DE UN CATALIZADOR EN
LA ENERGA DE ACTIVACIN
DE UNA REACCIN QUMICA.
Esta va de reaccin representa los
cambios en la energa libre G a medida
que se realiza la reaccin. Una reaccin
tendr lugar espontneamente solo si la
G total de los productos es menor que la
de los reactivos (-G). Las enzimas y
otros catalizadores aceleran la velocidad
de una reaccin al reducir la energa
libre del estado de transicin y, por
ende, la G.

EL SITIO ACTIVO DE UNA ENZIMA SE UNE A

SUSTRATOS Y REALIZA CATLISIS
CIERTAS CADENAS LATERALES DE
AMINOCIDOS DE UN ENZIMA SON
IMPORTANTES PARA DETERMINAR SU
ESPECIFICIDAD Y PODER CATALTICO. EN LA
CONFORMACIN NATIVA DE UN ENZIMA,
ESTAS CADENAS LATERALES SE APROXIMAN Y
FORMAN EL SITIO ACTIVO. EN CONSECUENCIA,
LOS SITIOS ACTIVOS SE COMPONEN DE DOS
REGIONES FUNCIONALMENTE IMPORTANTES:
UNA QUE RECONOCE Y FIJA EL SUSTRATO (O
SUSTRATOS) Y OTRA QUE CATALIZA LAS
REACCIONES LUEGO DE QUE EL SUSTRATO HA
SIDO FIJADO.

LOS MOTORES
MOLECULARES Y EL
TRABAJO MECNICO
DE LAS CLULAS

LOS MOTORES MOLECULARES CONVIERTEN

ENERGA EN MOVIMIENTO
LAS PROTENAS MOTORAS SON ENZMAS
MECANOQUMICAS QUE CONVIERTEN LA ENERGA
LIBERADA POR LA HIDRLISIS DEL ATP EN MOVIMIENTO
LINEAL O ROTATORIO.
TODAS LAS PROTENAS MOTORAS COMPARTEN LAS
SIGUIENTES PROPIEDADES GENERALES:
1) LA CAPACIDAD DE TRANSFORMAR UNA FUENTE DE
ENERGA, YA SEA ATP O UN GRADIENTE DE IONES, EN
UN MOVIMIENTO LINEAL O ROTATORIO.
2) LA CAPACIDAD PARA UNIRSE Y TRASLADARSE A LO
LARGO DE LOS FILAMENTOS DEL CITOESQUELETO, DE
LAS HEBRAS DE ADN O DE COMPLEJOS PROTECOS
3) EL MOVIMIENTO NETO EN UNA DIRECCIN DADA

LOS MOTORES MOLECULARES CONVIERTEN

ENERGA EN MOVIMIENTO
LAS PROTENAS MOTORAS LINEALES (MIOSINA,
CINESINA Y DINENA) SE DESPLAZAN A LO LARGO DE
LAS FIBRAS DE DEL CITOESQUELETO
(MICROFILAMENTOS, FILAMENTOS
INTERMEDIOS Y MICROTBULOS) LLEVANDO CARGA,
LA CUAL INCLUYE VESCULAS,
CROMOSOMAS, FILAMENTOS
GRUESOS EN EL MSCULO Y
MICROTBULOS EN LOS
FLAGELOS EUCARIONTES.
LAS DNA Y RNA POLIMERASAS
TAMBIN SON PORTENAS
MOTORAS LINEALES PORQUE
SE TRASLADAN A LO LARGO
DE ADN DURANTE LA

LOS MOTORES MOLECULARES CONVIERTEN

ENERGA EN MOVIMIENTO

LAS PROTENAS MOTORAS ROTATORIAS SON

COMPONENTES DE ENSAMBLAJE
MACROMOLECULARES QUE GIRAN
PARA CAUSAR EL MOVIMIENTO DE
UN FLAGELO BACTERIANO, PARA
EMPAQUETAR EL ADN DENTRO DE
LA CPSIDE DE UN VIRUS Y PARA
SINTETIZAR ATP

COMO OCURRE EL MOVIMIENTO FLAGELAR

1)

La forma de energa que alimenta el motor

flagelar es la fuerza motriz de protones o
potencial electroqumico de protones
2) Cuando los protones cruzan la membrana
citoplsmica, se unen a un residuo de Asprtico
de la protena MotB, lo cual le provoca un
cambio conformacional del estator que hace que
el conmutador del motor realice un paso de
rotacin (una fraccin de un giro). Luego, ese
protn sale de la protena MotB y entra al
citoplasma, con lo que se regenera la
configuracin original del estator.
3) El giro se transmite al cilindro central, de este
al codo, y de ah al filamento helicoidal.
4) Si no existiera sistema de conmutacin del
sentido de giro, el motor girara siempre en
sentido antihorario o sea, el sentido intrnseco
(por defecto) de rotacin del motor flagelar
es el CAR. Pero el motor recibe la influencia del
sistema conmutador del anillo C, que de vez en
cuando invierte el sentido de giro (AR)