COLAGENUL

Proiect realizat de Popa Raluca, Purea Bianca, Tirb Diana

Notiuni generale
Este cea mai frecventa proteina din corpul
uman
Colagenul face parte dintr-o clasa de proteine
care servesc ca si elemente structurale
La nivelul pielii, colagenul se gaseste in
proportie de 70%
Reprezinta 30% din totalul proteinelor din
corpul uman
Molecula tipica este alungita, rigida

Notiuni generale

Poate fi disperat sub forma de:

gel rol de sustinere corpul vitros

manunchiuri de fibre paralele rezistenta
tendoane
fibrile rezistenta mecanica oase

La nivelul corneei, colagenul este orientat

astfel incat sa permita trecerea luminii

Tipuri de colagen

Exista peste 20 de tipuri de colagen

Pot fi sistematizate in 3 categorii, in functie

de localizarea si rolul acestora in organism:

1. Colagenul fibrilar
2. Colagenul reticular formeaza retele
3. Colagenul asociat fibrilelor

TIP

DISTRIBUTIE TISULARA

ROL

COLAGENUL FIBRILAR
I

tegument, oase, tendoane, cornee, vase

sanguine

tesuturi rezistente la
intindere si presiune

II

cartilaj, disc intervertebral, corp vitros

structuri cartilaginoase

III

vase saguine, tegument fetal

tesuturi cu
distensibilitate
marcata

COLAGENUL RETICULAR
IV

membrana bazala

VII

straturile localizate sub epiteliile

pavimentoase stratificate

sustinere mecanica,
bariera
semipermeabila

COLAGENUL ASOCIAT FIBRELOR

IX

cartilaj

asigura legaturile intre

fibrile

XII

tendoane, ligamente

idem

Structura colagenului
Structura alungita
Format din 3 lanturi polipeptidice denumite
si ,,catene rasucite unul in jurul
celuilalt, rezultand structura de triplu helix
Contine cantitati mari de prolina si glicina,
aminoacizi importanti pentru asamblarea
triplului helix
Contine si glicina

Structura colagenului

Contine hidroxiprolina si hidroxilizina care

lipsesc de la majoritatea proteinelor

Cele doua provin din hidroxilarea resturilor

de prolina si lizina (dupa incorporarea lor in
lanturi polipeptidice)

Hidroxiprolina are rol in

structurii triplu helicoidale

stabilizarea

Structura triplu helix a colagenului

Biosinteza colagenului

Se desfasoara in doua etape:

intracelulara: sinteza propriu-zisa

extracelulara: asamblarea moleculelor de
colagen

Etapa intracelulara

La nivelul ribozomilor atasati RER are loc

sinteza lanturilor prepro-, precursorii
polipeptidici ai lanturilor . Acestia contin
la capatul N-terminal o secventa specifica
de aminoacizi, numita secventa semnal.

Secventa semnal dirijeaza lanturile prepro in lumenul RER, unde este indepartata.
Rezulta astfel un precursor al colagenului:
lantul pro-

Etapa intracelulara

In lumenul RER, resturile de prolina si lizina

sunt hidroxilate pentru a forma resturi de
hidroxiprolina si hidroxilizina

Reactiile de hidroxilare necesita prezenta

oxigenului molecular si a vitaminei C

O parte a resturilor de hidroxilizina sunt

glicozilate cu glucoza si galactoza

Etapa intracelulara
Un numar de 3 lanturi pro-a sunt asamblate,
formandu-se procolagenul
Procolagenul
are o portiune centrala triplu
elicoidala, flancata de extensii amino- si carboxilterminale, neelicoidale

Moleculele de procolagen sunt translocate in

aparatul Golgi si prin exocitoza ajung in spatiul
extracelular

Etapa extracelulara

Moleculele de procolagen sunt clivate de capetele

amino- si carboxil-terminale tropocolagen

Are
loc
autoasamblarea
moleculelor
de
tropocolagen in fibrile, urmata de stabilizarea
acestora prin legaturi incrucisate, formandu-se
fibrele de colagen matur

Degradarea colagenului
Durata medie de viata a colagenului este
de ordinul anilor
Degradarea
fibrelor de colagen este
dependenta de activitatea proteolitica a
colagenazelor
In cazul colagenului de tip I => aparita
unor fragmente cu lungime de , respectiv
din lungimea fibrei complete
La randul lor, aceste fragmente sunt
degradate pana la stadiul de aminoacizi
constituenti

Bolile de colagen

Defectele ce intersecteaza orice etapa a

sintezei de colagen determina boli
genetice

Sunt caracterizate prin incapacitatea

colagenului de a forma fibre normale si
implicit de a conferi rezistenta elastica
adecvata diverselor tesuturi

Sindromul Ehlers-Danlos (EDS)

Este cauzat de defectele innascute
metabolismului fibrelor de colagen
Poate fi produs de:

ale

o deficienta a enzimelor care actioneaza asupra

colagenului
mutatii survenite in secventele aminoacidice ale
colagenului de tip I, III sau V

Mutatiile cu cea mai mare relevanta clinica

intereseaza gena care codifica tipul III de colagen
Colagenul care contine catene mutante nu intra
in etapa ce secretie, ci este fie degradat, fie se
acumuleaza
in
cantitati
crescute
in
compartimentele intracelulare

Sindromul Ehlers-Danlos (EDS)

Deoarece colagenul de tip III este un
constituent important al arterelor, in urma
mutatiilor aparute in timpul biosintezei, pot
aparea probleme vasculare potential letale
Din motive necunoscute, pacientii cu EDS,
prezinta si defecte la nivelul fibrelor colagenice
de tip I
Astfel se explica fragilitatea, hiperelasticitatea
tegumentului si hipermobilitatea articulara in
cazul pacientilor cu EDS

Laxitate tegumentara extrema in cadrul EDS

Hipermobilitatea articulara

Osteogeneza imperfecta (OI)

Este denumita si sindromul oaselor fragile
Este
cauzata
de
afectiuni
ereditare
caracterizate printr-o fragilitate osoasa
anormala, cu tendinta la deformari si
fracturi
Se manifesta prin:

vindecarea intarziata a plagilor

rotirea si deformarea coloanei vertebrale pana la
aspectul de cifoscolioza marcata

Tipuri:

OI de tipul I (tardiva)
OI de tipul II (congenitala)

Osteogeneza imperfecta tardiva

Afectiunea debuteaza in prima copilarie, cu

fracturi secundare unor traumatisme
minore

Poate fi suspectata daca ultrasonografia

prenatala indica arcuiri sau fracturi ale
oaselor lungi

Osteogeneza imperfecta congenitala

Aceasta prezinta o evolutie mult mai severa
decat OI de tip I
Decesul pacientului survine fie in utero, fie in
cursul perioadei neonatale
Cele
mai frecvente mutatii determina
substitutia resturilor de glicina cu aminoacizi
care prezinta catene laterale voluminoase
Lanturile pro- anormale, care apar in urma
acestor mutatii, impiedica formarea tripluhelixurilor normale

Forma letala a OI, cu fracturi survenite in utero

Deformarea coloanei vertebrale

Utilizari

Colagenul tip II ajuta la amelioarea artritei

reumatoide prin administreare orala

Colagenul tip II hidrolizat alaturi de acid

hialuronic si o substanta numita sulfat de
condroitina formeaza compusul numit BioCell
Colagen

Acest compus ajuta la amelioararea durerilor

articulare

Utilizari
Colagenul este folosit si la ingrijirea ranilor,
uneori fiind capabil sa previna amputarea
Acesta
mentine rana sterila, avand
capacitatea de a lupta impotriva infectiilor
Este
folosit
pentru
obtinerea
pielii
artificiale sau reconstructia oaselor
Este util si pentru tratamentele impotriva
imbatranirii si pentru ameliorarea ridurilor

Utilizari

Colagenul a fost initial folosit pentru a

produce lipici, obtinut prin fierberea pielii si
tendoanelor animalelor

Colagenul este inca utilizat pentru realizarea

corzilor unor instrumente, precum vioara sau
chitara

Prin denaturarea colagenului se formeaza

gelatina, utilizata in industria alimentara