Sunteți pe pagina 1din 9

BIOSINTEZA PROTEINELOR

1. INTRODUCERE
Biosinteza proteinelor este un proces prin care fiecare celul i sintetizeaz proteinele
proprii, prin intermediul unui proces care include multe etape. Sinteza ncepe cu procesul
de transcripie i se termin cu procesul de translaie .
Studiile de biochimie privind substratul material al ereditii pretind o cunoatere
temeinic a componentelor chimice din celul, precum i a proceselor de transformare a
acestora. Din multitudinea de componente chimice ce intr n alctuirea celulei, principalul
substrat al materiei vii l constituie proteinele i acizii nucleici.

2. GRUPAREA PROTEINELOR
Proteinele sunt grupate n:
- Holoproteine care sunt constituite numai din aminoacizi;
- Heteroproteine care pe lng aminoacizi, mai posed i o grup prostetic ( alte
grupri moleculare - molecule de vitamine, acizi nucleici, ioni metalici Fe, Cu i
confer macromoleculei de protein anumite proprieti chimice i biologice).
Din grupul de heteroproteine fac parte: fosfoproteinele, glicoproteinele, cromoproteinele
(substane rezultate din combinarea unei proteine cu un pigment, clorofil, hemoglobin)
lipoproteinele i nucleoproteinele (protein + nuclein = protein + acid organic ce conine
fosfor).
n componena proteinei intr o holoprotein i acizii nucleici constituii n nucleotide unitate
a macromoleculei de ADN i ARN alctuit din baz azotat, pentoz i radical fosforic).
Proteinele sunt formate din aminoacizi care sunt legai prin legturi peptidice, constituind
lanuri polipeptidice, avnd o structur macromolecular.
Datorit faptului c proteinele conin n molecula lor lanuri i catene mari cu structuri
interne diferite, pot avea n spaiu diferite configuraii, grupate n mai multe niveluri de
organizare:
2

Structura primar (fig 2.1) a proteinelor se refer la constituia chimic a fiecrui


lan polipeptidic ce intr n alctuirea lor. Specificitatea unei proteine este dat de
numrul lanurilor polipeptidice, iar specificitatea unui lan polipeptidic este dat
de numrul, felul i ordinea aminoacizilor ce l constituie.

Fig.2.1 Structura
-

primar a proteinelor

Structura secundar (Fig. 2.2.) se refer la orientarea spaial a aminoacizilor,


unii fa de alii n cadrul lanului polipeptidic. Datorit unor fore de atracie
necovalente sau covalente, anumite poriuni din lanul polipeptidic se atrag,
rezultnd o serie de torsionri i orientri n diferite direcii a lanului polipeptidic.
Cele mai ntlnite tipuri de structura secundar sunt alpha helixul i lanurile beta.

Fig 2.2 Structura secundar a proteinelor


(Imaginea alpha helix a mioglobinei)
-

Structura teriar rezult cnd ntre aminoacizii ndeprtai ai aceluiai lan


polipeptidic se formeaz legturi chimice, dnd moleculei proteice o configuraie
spaial foarte neregulat.
Structura cuaternar (Fig. 2.3.) se ntlnete la proteinele formate din mai multe
lanuri polipeptidice, ce pot fi identice sau diferite ca structur. Proteine care au
structura cuaternar sunt: hemoglobina, ADN polimeraza i canalele ionice, dar i
nucleozomi i nanotubuli, care sunt complexe multiproteice. Fragmentele proteice
pot suferi transformri n structura cuaternar, transformri care se reflect fie n
structurile individuale, fie n reorientrile fiecrei subuniti proteice.

Fig. 2.3. Structura cuaternar a proteinelor (vedere 3 D a hemoglobinei)


Din cercetri rezult principiul biologiei moleculare,structura secundar, teriar i
cuaternar a unei proteine este determinat de structura primar a lanului polipeptidic.
Acest principiu a fcut posibil cunoaterea modului cum se realizeaz n celule sinteza
enzimelor i a proteinelor.
Natura i structura proteinelor determin specificitatea biologic a organismelor, a fiecrei
specii n parte, a organelor i esuturilor.
Numrul mare de izomeri, succesiunea diferit a aminoacizilor din macromoleculele proteice
asigur tocmai individualitatea biochimic i genetic a organismelor.
Acizii nucleici i nucleoproteinele sunt componenii cei mai importani ai celulelor vegetale i
animale. Ei particip la procesele de diviziune celular, de cretere i difereniere celular i
determin specificitatea materiei vii.

3. TIPURILE DE ARN IMPLICATE N SINTEZA PROTEIC


Sinteza ARN(transcrierea) se realizeaz tot pe baza complementarit ii bazelor azotate
ca i n cazul replicaiei ADN. Dup formarea catenei, molecula ARN prasete locul
transcrierii, iar catenele ADN revin la poziia iniial.
n sinteza proteic sunt implicate mai multe tipuri de ARN care contribuie n diferite
moduri la structurarea si functionarea materialului genetic :
- ARN mesager (ARNm) are rolul de a copia informaia genetic dintr-un fragment de
ADN si de a o duce ca pe un mesaj la locul sintezei proteice.
- ARN ribozomal(ARNr) intr n alctuirea ribozomilor asociat cu diferite proteine. El
este sintetizat prin transcripie din ADN, dupa care catena ARNm se pliaz formnd
poriuni bicatenare, datorit complementaritii bazelor azotate.
- ARN de transfer(ARNt) este specializat n aducerea aminoacizilor la locul sintezei
proteice. Molecula este formata din 70-90 nucleotide si are doi poli funcionali: - unul
la care se ataeaza un aminoacid i altul care contine o secven de 3 nucleotide care
recunoate o anumit secven a ARNm unde se ataeaz pe baza complementaritii.
4

4. BIOSINTEZA PROTEIC
Biosinteza proteic se desfoar n dou etape :
Transcripia (copierea mesajului genetic din moleculele de ADN n molecule de
ARNm)
Translaia (utilizarea mesajului genetic pentru sinteza proteinelor pe baza codului
genetic)

4.1.

TRANSCRIPIA

Procesul de transcripie necesit prezen a unei singure molecule de ADN dublu


catenar, numit ADN ablon, molecul care intr n procesul de iniiere. Aici ac ioneaz
enzima ARN polimeraza, enzim care se leag de o anumit regiune din molecula de ADN,
regiune (denumit promoter), de unde va ncepe transcripia. Pe msur ce ARN polimeraza
se leag de promoter, lanurile de ADN vor ncepe sa se desfac. Urmtorul proces n care
intr ADN este procesul de elongaie (alungire a catenei). Pe msur ce ARN polimeraza se
mic de-a lungul catenei de ADN, are loc sinteza ribonucleotidelor complementare (ARNm ARN mesager). Acest ARN, dup cum i arat i numele, se poate deplasa i n alte pr i ale
celulei cum ar fi reticulul endoplasmatic sau citoplasma.
Are loc adiia unei grupri 5', grupare dinucleotidic care are rolul de a asigura stabilitatea
ARN i de a-l transforma n ARN matur. O secven de aminoacizi este grefat n pozi ia 3'
terminal pentru protecie dar i pentru a sluji drept ablon pentru procesele urmtoare.Mai
departe are loc formarea ARN, care este apoi utilizat in ribozomi pentru sinteza proteinelor.
La procariote legarea ARN de ribozomi are loc dup ce acesta este ndeprtat de nucleoid; n
contrast la procariote acest proces are loc chiar n membrana nuclear i apoi translocat n
citoplasm. Rata sintezei proteice poate ajunge la circa 20 aminoacizi la procariote si mult
mai puin la eucariote.

.
Fig.1 Adiia unei grupri 5` (Gruparea 5' se gsete n captul 5' final al moleculei de ARNm,
i este format din guanosin grefat printr-o legtur de tip 5'- 5' de molecula de ARN prin
intermediul unei legturi trifosfat).

4.2.

TRANSLAIA

n timpul translaiei ARNm transcris din ADN este decodat de ribozomi pentru sinteza
proteinelor.Acest proces este divizat n 3 etape:
-

Iniierea

Elongarea

Faza terminal

Ribozomul are situsuri de legare care permit altei molecule de ARNt (ARN de transfer), s se
lege de o molecul de ARNm, proces nsoit de prezena unui anticodon. Pe msur ce
ribozomul migreaz de-a lungul moleculei de ARNm (un codon o dat) o alt molecul de
ARNt este ataat ARNm. Are loc eliberarea ARNt primar, iar aminoacidul care este ata at de
acesta este legat de ARNt secundar, care l leag de o alt molecul de aminoacid. Transla ia
continu pe msur ce lanul de aminoacid este format. La un moment dat apare un codon de
stop, o secven format din 3 nucleotide (UAG, UAA), care semnaleaz sfritul lan ului
proteic. Chiar dup termminarea translaiei lanurile proteice pot suferi modificri posttranslaionale i plierea lanului proteic, responsabil de structura secundar i cea teriar.
6

Modificrile post-translaionale se refer la posibilitatea formrii de legturi disulfidice, sau


de ataarea la scheletul proteic a diferite grupri ca rol biochimic: acetat, fosfat etc.

5. SINTEZA CHIMIC

Procesul de sintez chimic poate avea loc n laborator, dar pentru lanuri mici de proteine.
O serie de reacii chimice cunoscute sub denumirea de sinteza peptidelor, permit producerea
de cantiti mari de proteine. Prin sinteza chimic se permite introducerea n lan ul proteic a
aminoacizilor ne-naturali, ataarea de exemplu a unor grupri fluorescente. Metodele sunt
utilizate n biochimie i in biologia celulei. Sinteza are la baz cuplarea gruprii carboxil
-COOH cu gruparea -amino -NH2. Se cunosc 2 metode de sintez pe cale chimic:
-

Sinteza n faz lichid, metoda clasic, care a fost nlocuit cu sinteza n faz solid.

Sinteza n faz solid, a crei baz a fost pus de Robert Bruce Merrifield. Prin aceast
metod, se pot sintetiza proteine D, cu aminoacizi D. n prima faz Merrifield a folosit
metoda tBoc (ter-butil-oxi-carbonil). Pentru nlturarea acestuia din lanul peptidic se
folosete acidul fluorhidric (HF), care este foarte nociv, periculos, iar din acest motiv,
metoda nu se mai utilizeaz. Atunci cnd este vorba de sinteza analogilor peptidici
non-naturali de tip baz (depsi-peptidele) este necesar.

O alt metod este cea introdus de R.C. Sheppard n anul 1971, i are la baz folosirea Fmoc
(fluorenil metoxi carbonil), iar pentru ndeprtarea acesteia se folosete de obicei mediu bazic
asigurat de o soluie 20% piperidin/DMF (dimetil formamid). ndeprtarea gruprii din
lanul proteic se face prin incubare n acid trifluoracetic (TFA)

6. ROL
Datorit compoziiei, fiind formate exclusiv din aminoacizi se ntlnesc alturi de al i
compuii importani de tipul polizaharidelor, lipidelor i acizilor nucleici ncepnd cu
structura virusurilor, a organismelor procariote, eucariote i terminnd cu omul.Practic nu se
concepe via fr proteine.Proteinele pot fi enzime care catalizeaz diferite reacii biochimice
n organism, altele pot juca un rol important n meninerea integritii celulare (proteinele din
peretele celular), n rspunsul imun i autoimun al organismului.

6.1.

NUTRIIA

Majoritatea microorganismelor i plantelor pot sintetiza toi cei 20 aminoacizi standard,


n timp ce organismele animale obin anumii aminoacizi din diet (aminoacizii eseniali).
7

Enzime cheie, cum ar fi de exemplu aspartat kinaza, enzim care catalizeaz prima etap n
sinteza aminoacizilor lisin, metionin i treonin din acidul aspartic, nu sunt prezente
n rganismele de tip animal. La aceste organisme aminoacizii se obin prin consumul hranei
coninnd proteine. Proteinele ingerate sunt supuse aciunii acidului clorhidric din stomac i
aciunii enzimelor numite proteaze, proces n urma cruia lanurile proteice sunt scindate
(denaturate). Ingestia aminoacizilor eseniali este foarte important pentru
sntatea organismului, deoarece fr aceti aminoacizi nu se poate desfura sinteza
proteinelor necesare organismului. De asemenea, aminoacizii sunt o surs important de azot;
unii aminoacizi nu sunt utilizai direct n sinteza proteic, ci sunt ntrodui n procesul
de gluconeogenez, proces prin care organismul asigur necesarul de glucoz n perioadele de
nfometare (mai ales proteienele aflate n muchi).

7. BIBLIOGRAFIE

1. I. Gontariu Note de curs


2. www.didactica.ro
3. www.wikipwdia.ro

CUPRINS

1.

INTRODUCERE.................................................................................................................2

2.

GRUPAREA PROTEINELOR............................................................................................2

3.

TIPURILE DE ARN IMPLICATE N SINTEZA PROTEIC.....................................4

4.

BIOSINTEZA PROTEIC.................................................................................................4

5. SINTEZA CHIMIC.........................................................................................................6
6.

ROL.....................................................................................................................................6

10