ENZIME

Cursuri 6 si 7

Conf. Dr. Ioana Lacatusu

CUPRINS
I. Caracteristici generale ale ENZIMELOR
Nomenclatura. Clasificare.
Proprietati si particularitati structurale
Specificitatea de reactie si de substrat
II. Reactii enzimatice
Cinetica reactiilor enzimatice. Factori de influenta
Inhibitia enzimelor
Enzime alosterice. Reglarea cailor metabolice prin
retroinhibitie.
III. Mecanisme de actiune in cataliza enzimatica

I. Caracteristici generale
ENZIME
Sunt proteine (in general globulare) ce
catalizeaza r. biochimice din organismele vii
= BIOCATALIZATORI.
Proteine fara de care celulele vii nu pot
realiza reactii complexe intr-un timp scurt.
Intervin in majoritatea functiilor
organismului. Au rol esenial n
BIOSINTEZA (r. anabolice) si DEGRADAREA
(r. catabolice) biomoleculelor din organism.
Se gasesc in organismul uman, animal,
alimente (vegetale, fructe) dar si in
microorganisme.
Lacaza (Enzima din morcovi,
sfecla, ciuperci, fructe)

Substane complexe care sustin VIATA

I. Caracteristici generale
Fara ENZIME viata NU poate exista:
Enzimele sunt implicate in mii de procese biochimice ce se desfasoara in
organismul uman (~ 3 000 ENZIME diferite care impreuna cu alte coenzime formeaza > 100 000 BIOCATALIZATORI).
Alimentele nu ar putea fi digerate (substantele nutritive prezente in
alimente nu ar fi absorbite).

Hormonii, mineralele si vitaminele nu isi pot ndeplini functiile.

Desi ENZIMELE se gasesc in

cantitati f. mici in organism, ele
sunt foarte eficiente.
Exemplu: 30g Pepsina (secretata la
nivelul stomacului) pot digera
~ 2 tone de albus de ou.

Pepsina

I. Caracteristici generale

Exista 2 categorii de ENZIME:

A. Enzime digestive cu rol esential in procesele de digestie
ale PROTEINELOR, LIPIDELOR si GLUCIDELOR alimentare.

Enzimele digestive:
enzime digestive proprii (produse de organism);
enzime digestive preluate din alimente (fructe,
legume, cereale etc.).
Exemple de alimente ce contin enzime:
masline, miere, varza, struguri, cereale germinate
crude, nuci, smochine i curmale proaspete, banane,
ananas, kiwi, mango etc.

B. Enzime metabolice regleaza procesele metabolice interne

(r. ce au loc in interiorul celulei).

Tripsina

I. Caracteristici generale
A. Enzime digestive

Sunt secretate de-a lungul tractului gastro-intestinal.

Intervin in procesele de digestie (descompunere) a alimentelor, facand
posibila absorbtia nutrientilor in sange. Nutrientii sunt dirijati catre
diferite organe si tesuturi pentru a fi folositi pentru functiile organismului.

Enzime digestive (secretate la nivelul sucurior gastrice, pancreatice, precum

si in sucurile intestinale):
1. Amilaze
descompun GLUCIDELE.
Exemple: Amilaza salivara, Amilaza pancreatica.
Lactaza descompune Lactoza (zaharul din lapte),
Maltaza descompune Maltoza (zaharul din malt),
Sucraza descompune Sucroza/Invertaza (zaharul
din sfecla, trestie).
2. Proteaze
ajuta la digerarea PROTEINELOR.
Exemple: Endopeptidaze (Pepsina, Tripsina) si Exopeptidaze
(Carboxipeptidaze, Aminopeptidaze).
Lipaze
ajuta la digerarea LIPIDELOR.
Exemple: Lipaza gastrica, Lipaza pancreatica.

I. Caracteristici generale
B. Enzime metabolice
Enzime care catalizeaza reactiile chimice din celule
(ex: r. de biosinteza ale Glucidelor, Lipidelor si Proteinelor).

Guverneaza activitatile tuturor organelor corpului, ale

tesuturilor si celulor.

Fiecare tesut al corpului are propria sa

enzima metabolica.
Exemple:
Enzimele implicate in biosinteza hormonilor
tiroidieni sunt localizate numai in tiroida;
Enzimele implicate in biosinteza ureei se gasesc
numai in celulele hepatice.
Membrana celulara contine enzime implicate in
transportul substantelor.
In Mitocondrii se gasesc enzime ce catalizeaza
procesele generatoare de energie.

I. Caracteristici generale
Nomenclatura ENZIMELOR

Principiul I. Numele substratului + aza:

Exemple:

Ureaza (enzima care hidrolizeaza ureea)

Fosfataze (hidrolizeaza leg. fosfat din compusii organici fosforilati)
Amilaza (hidrolizeaza amidonul)
Proteaze (enzime care scindeaza proteinele)
Lipaze (enzime ce hidrolizeaza lipidele) etc.

Principiul II. Enzimele sunt clasificate i denumite n funcie de

reacia pe care o catalizeaza (exista 6 categorii, Tabel).

Oxidoreductaze
Transferaze
Hidrolaze
Liaze
Izomeraze
Ligaze

Observatie: Exista si o denumire comuna dei acestea nu

precizeaza aciunea enzimei ntr-un anumit tip de reacie
(Ex: Pepsina, Tripsina etc.)

I. Caracteristici generale
Nomenclatura enzimelor
Denumire ENZIMA

Activitate/Reactia catalizata

Catalizeaza r. de oxido-reducere, actionand asupra

gruparilor: > C OH; > C = O; > C = C <; > CH NH2

Exemple:
1. OXIDO-REDUCTAZE

Lactat -dehidrogenaza:
Acid lactic Acid piruvic
D-Glucozil-oxidaza:
D-Glucoza Acid D-gluconic

Alcool-dehidrogenaza:
Alcool etilic Etanaldehida

2. TRANSFERAZE

Catalizeaza transferul unei gr. functionale (Ex: aldehida sau

cetona, fosfat, acil, glicozil, etc.) de la un substrat la altul.

Exemple:

Transaminaze:
AA 1 + a-Cetoacid 1 a-Cetoacid 2 + AA 2
Transfosfataze:
D-Glucoza Glucozo-6-fosfat

I. Caracteristici generale
Denumire
ENZIMA

Activitate/Reactia catalizata

Catalizeaza hidroliza/scindarea leg. covalente O-N, C-O, O-P etc.

(Ex: leg. peptidice, esterice, glicozidice, fosfat).

Exemple: Proteaze (Endo- si Exopeptidaze) si Peptidaze

Proteine Peptide AA
Lipaze (Endo- si Exopeptidaze)
Lipide Acizi grasi + Glicerol

3. HIDROLAZE

Glucidaze

Glucide Oligozaharide Monozaharide

Polizaharidaze (Amilaze, Celulaze, Hialuronidaze)
Oligozaharidaze (Invertaza, Galactozidaza)

Amidaze (hidrolizeaza leg. C - N)

Asparaginaza (Asn Asp + NH3)

Glutaminaza (Gln Glu + NH3)

Arginaza
(Arg Ornitina + Uree)

I. Caracteristici generale
Denumire
ENZIMA

Activitate/Reactia catalizata

Catalizeaza:
o r. de aditie (la leg. duble: > C = C <, > C = O, > C = N-) sau
o r. de eliminare (cu form. de leg. duble).

Exemple:

4. LIAZE

Fumaraza:
Acid fumaric

+ H2O Acid malic

Aspartaza:
Asp Acid fumaric + NH3
Aminoacid-decarboxilaza:
AA Amina + CO2

5. IZOMERAZE

Catalizeaza r. de izomerizare

Exemple: Racemaze (Racemaza lactica)

D-Acid lactic L-Acid lactic

Epimeraze (Oxo-izomeraza)
D-Glucopiranoza-6-fosfat D-Fructofuranoza-6-fosfat

6. LIGAZE

Catalizeaza r. de sinteza (formare de leg. C O, C S, C N, C

C prin condensarea a 2 molecule).

Exemple: Carboligaza acetaldehidei

R- CH = O + O = CH CH3 R CH(OH) C(=O) CH3

I. Caracteristici generale
Nomenclatura enzimelor
Principiul III (1956, EC-xxxx). Fiecarei ENZIME ii este atribuit un numar
de cod format din 4 cifre precedate de prescurtarea EC (Enzyme
Comission)*.

prima cifra clasa de enzime (in functie de reactia catalizata);

a doua cifra subclasa (da indicatii asupra donorului din reactie);
a treia cifra subsubclasa (face referire la natura acceptorului din reactie);
a patra cifra indica enzima individuala.

EXEMPLE:
EC 1.1.1.1 (Alcool dehidrogenaza) = catalizeaz oxidarea etanolului, acceptorul de hidrogen
fiind NAD+:

CH3CH2OH + NAD

CH3CHO + NADH, H

EC 1.1.1.27 (L-lactat dehidrogenaza) = catalizeaz transformarea L- lactatului n piruvat:

_
+
CH3CHCOO + NAD

*OPTIONAL

OH

_
CH 3COCOO + NADH + H+

I. Caracteristici generale
Nomenclatura enzimelor

EC 2.6.1.2 (Alanin aminotransferaza) = transfer grupa amino de la alanin la

a-cetoglutarat:
COO
+
H3N C

CH3

_
COO

COO

CO

CO

(CH2)2
_
COO

CH3

_
COO
+
H3N C H

_
+

(CH2)2
_
COO

EC 5.1.2.1 (Lactatracemaza) = transform acidul L-lactic n acid D- lactic

_
COO
HO C

CH3

*OPTIONAL

COO
H C

OH

CH3

I. Caracteristici generale
Proprietati si caracteristici structurale
A + B

C +

a. Reactii chimice

Proprietati comune cu catalizatorii chimici:

1. NU se consuma si NU se produc in reactie;
2. NU modifica echilibrul chimic;
3. Catalizeaza doar reactii posibile din punct
de vedere termodinamic.

b. Reactii enzimatice

Proprietati specifice ENZIMELOR:

1. Manifesta specificitate mare de actiune;

2. Eficienta catalitica mult mai mare (x103-108)
3. Actioneaza in conditii blande de temp., pH,
pres. osmotica;

4. Activitatea lor poate fi reglata prin utilizarea

unor agenti modificatori;
5. Determina desfasurarea r. fara produsi
secundari si cu randamente mari.

Reprezentarea comparativa a unei r. chimice (a)

versus r. enzimatice (b) (Koolman J., 2005)

Particularitati structurale ale enzimelor

E

+ S

Enzima Substrat

ES E + P

(procesul catalitic decurge prin

Complex
Produsi
Enzima-Substrat

PROCESUL ENZIMATIC se
desfasoara numai in anumite zone
ale moleculei de enzima, alcatuite
din 2-4 AA care au o dispozitie
spatiala corespunzatoare.

fixarea E de un S G,L, P)

CENTRU ACTIV = aranjament

spatial adecvat "prinderii"
substratului (S).

S se lega la
E cu form.
complexului
ES

Centru
activ

In centrul activ se gasesc numai anumiti

AA care au grupe OH, SH, COOH, NH2,
radical imidazol (Ex: Ser, Hys, Asp, Lys).

Produsi de reactie

Functionalitatea centrului catalitic este o

consecinta a structurii spatiale a ENZIMEI
care prin aranjarea sa in spatiu aduce
anumiti AA distantati intr-o pozitie optima
pentru a lega un SUBSTRAT.

Enzimele sunt
formate din
lanturi lde AA.
Lanturile sunt
pliate pentru a
forma centrul
activ

Reactie
completa: sunt
eliberati
produsii de r.,
cu regenerarea
Enzimei

I. Caracteristici generale
Particularitati structurale ale
HETEROENZIMELOR
Enzima alosterica

SITUSURI
(determina
activitatea
biologica)

Situs catalitic
Parte a proteinei
formata din resturi
de AA ce sunt
responsabili de
legarea propriu-zisa
a Substratului.

(controleza direct activitatea

enzimatica)

Situs alosteric
Parte a proteinei
(diferita de situsul
catalitic), care dupa
legarea unui efector
alosteric, modifica
activitatea
enzimatica a Enzimei.

(controleza indirect
activitatea enzimatica)

Activator alosteric = activeaza act. enzimatica; Inhibitor alosteric = inhiba act. enzimatica

I. Caracteristici generale
Clasificarea enzimelor functie de particularitatile structurale
HOLOPROTEINE Structura unitara, alcatuita numai din aminoacizi.
(Holoenzime)

(Ex: Chimotripsina, Tripsina, Pepsina, Lipaza)

HETEROPROTEINE Structura binara, alcatuita din:

(Heteroenzime)

1. Componenta proteica (Apoenzima)

2. Componenta neproteica (Co-factori):
- Co-enzime (ex: NAD+/NADH, ATP, FMN, FAD)
- Grupari prostetice (ex: Mg2+, Fe2+,Zn2+,
hem, citocrom etc.)

1. Apoenzima (componenta proteica):

2. Co-factori (componenta neproteica):

confera specificitatea de substrat pentru

activitatea unei enzime;

molecule neproteice (relativ mici),

cu structura chimica variata;

contine situsul catalitic si pe cel la care se

leaga efectorii in cazul enzimelor allosterice;

se leaga covalent sau necovalent

de componenta proteica;

determina legarea substratului la situsul

catalitic si a efectorilor la alt situs.

prezena lor condiioneaz

activitatea enzimatic

I. Caracteristici generale
1. Particularitati structurale ale
Apoenzimei

Structura primara
Determinata de secventa AA din lantul polipeptidic;

Este responsabila pentru nivelele superioare ale structurii enzimei i

prin urmare, pentru activitatea enzimatica.
Structura secundara reprezinta procentul de configuratie spatiala
a-helix (in special) stabilizat prin leg. de H.
Structura tertiara
Asamblarea si plierea lanturilor polipeptidice in spatiul
tridimensional.
Majoritatea AA polari se dispun la exteriorul moleculei, AA nepolari la
interior, formand o zona hidrofoba interna.
Structura cuaternara
Apare la majoritatea enzimelor ce sunt alcatuite din mai multe catene
polipeptidice identice (Enzime homomultimere) sau diferite (Enzime
heteromultimere).
Asocierea se realizeaza prin leg. de H, interactiuni electrostatice,
forte Van der Waals.

I. Caracteristici generale
1. Particularitati structurale ale Apoenzimei

Reprezentarea structurii secundare

(A) a-helix
(B) b-foaie plisata. (leg. de H = reprezentate prin linii punctate)

I. Caracteristici generale
2. Particularitati ale Co-factorilor
Co-factor

Tipul r. catalizate

Adenozin
trifosfat
(ATP)

Catalizeaza r.
transfer fosfat
(ex: Kinaze)

Coenzima A
(CoA)

Catalizeaza r. de
transfer gr. acil
(ex: Transferaze)

Flavin adenin
dinucleotida
(FAD)

Catalizeaza
r. redox (ex:
Reductaze)

*Structurile co-factorilor
- OPTIONAL

Structura

Sunt indispensabili pentru

desfasurarea activitatii enzimei

Confera enzimei specificitate de

reactie

Favorizeaza un aranjament optim al

enzimei sau transfera electroni , H+
sau grupe chimice.

Nicotinamid
adenin
dinucleotida
(NAD+)

Hem c

Catalizeaza r. redox
(ex: Dehidrogenaza)

Activeaza
substraturile

I. Caracteristici generale
Specificitatea enzimelor

I.

Specificitate de reactie

II. Specificitate de substrat

I. Specificitatea de reactie
Intalnita atunci cand o ENZIMA catalizeaza un anumit tip de r. biochimica.
Sta la baza clasificarii enzimelor in cele 6 clase (Oxido-reductaze,
Transferaze, Hidrolaze, Liaze, Izomeraze, Ligaze).
Multe enzime digestive prezinta acest tip de specificitate:
Exemplu: Proteaze, Amilaze i Lipaze (catalizeaza hidroliza P, G si L
din produsele alimentare).
Prezinta o specificitate destul de larga
n substratele lor*.

*Specificitate larga aduce un efect economic n

organisme (nu produc mai multe enzime digestive pentru
toate tipurile de componente alimentare).

Exemplu: Tripsina = actioneaza asupra

multor proteine din intestin, dar prefera
sa hidrolizeze resturile de AA bazici (Lys
si Arg) de la capatul C-terminal.

I. Caracteristici generale
II. Specificitatea de substrat
Se intalneste cand o ENZIMA poate cataliza un singur substrat sau un nr.
restrans de substraturi asemanatoae structural.
1. Absoluta Caz in care Enzima actioneaza strict asupra unui singur substrat.
Exemple:

Ureaza catalizeaza numai

hidroliza ureei:

Arginaza catalizeaza numai hidroliza Arg:

UREAZA

Uree

Arginina

Ornitina

Uree

II. Specificitatea de substrat

2. Relativa de grup
Enzima actioneaza asupra unui grup de
substraturi inrudite structural (manifesta
specificitate fata de o anumita gr. fct. din
molecula de substrat sau fata de anumite leg.
chimice din structura substratului).

Alcool
dehidrogenaza

CH3CH2OH + NAD

CH3CHO + NADH, H

Exemple:

Alcool dehidrogenaza transforma toti

ROH cu nr. mic de at. de C in gr. >C=O.

Hexochinaza catalizeaza fosforilarea

D Glucozei (in prezenta de ATP) dar
poate aciona i asupra altor Hexoze
(ex: Fructoza, Galactoza).

3. Stereospecificitate (Specificitate stereochimica)

Enzima are capacitatea de a recunoaste un singur
izomer geometric sau optic.
Exemple:
Succinat dehidrogenaza (SDH) cataliz r. de obtinere
a ac. fumaric (trans), NU si a ac. maleic (cis).
D-Aminoacid oxidaza reac. doar cu D-Aminoacid
(nu cu L-Aminoacid).

Acid succinic

Acid fumaric

ATP = Adenozin trifosfat; NAD+ = Nicotin adenin

dinucleotida; FAD = Flavin adenin dinucleotida.

fara ENZIMA

II. Reactii enzimatice.

cu ENZIMA

Cinetica reactiilor enzimatice

II. Reactii enzimatice. Cinetica reactiilor enzimatice

si randament .

Procesele biochimice catalizate de ENZIME decurg cu V

Reactiile enzimatice au loc intr-un singur sens, fara reactii secundare, fara
descompunerea compusilor instabili, cu formarea P si eliberarea E initiale.
K+1

K+2

E + S ES E + P
K-1

I. Coditii SUBSTRAT
1.

Sa aiba o conformatie care sa-i permita

accesul la situs-ul catalitic;
fara catalizator

2.

3.

Sa aiba caracteristici structurale ce satisfac

necesitatea de specificitate a enzimei;

cu Pt
cu ENZIMA

Sa se asocieze cu enzima pe baza unei

orientari strict specifice.

II. Energia de activare

Pentru a mari nr. de ciocniri intre E si S, in urma

carora sa rezulte sist. complexe ES, in organism
este necesara o E minima = E activare (Ea).
Catalizatorii intervin asupra Ea:
Vr mare
Ea mica

Energia de activare pentru descompunerea H2O2:

1 = fara catalizator; 2 = cu Pt; 3 = cu Catalaza.

II. Reactii enzimatice. Cinetica reactiilor enzimatice

Factori ce influenteaza viteza reactiilor enzimatice

1. Concentratia substratului
2. Concentratia enzimei
3. pH-ul

4. Temperatura
5. Prezenta activatorilor si a inhibitorilor

II. Reactii enzimatice. Cinetica reactiilor enzimatice

1. Concentratia substratului
Teoria Michaelis-Menten (1913):

Este fundamentala pentru analiza cantitativa a tuturor aspectelor cineticii si inhibitiei enzimatice;
A fost dezvoltata pentru cazul simplu de reactie cu un singur substrat;
Presupune ca E se combina cu S, cu formarea complexului ES; acesta se descompune, cu formarea
P si eliberarea E:

K+1

K+2

E + S ES E + P
K-1

Ecuatia Michaelis Menten

Exprima dependenta Vinitiale a unei
r. catalizate enzimatic de conc. S si
anumite caracteristici ale Enzimei:

[S]
v

v
max
[S] mare
[S]
[S]
v v max
[S] 0
KM
Variatia activitatii enzimatice
cu concentratia substratului

v = vmax
v

v max
2

[S] = KM

KM = valoarea conc. de S la care V r. cataliz. enzimatic este din Vmax de r.

KM = utila pt. determ. cantitativa a activitatii enzimatice in tesuturi.

II. Reactii enzimatice. Cinetica reactiilor enzimatice

Factori ce influenteaza viteza reactiilor enzimatice

2. Concentratia enzimei
y = ax +b

Exista o dependenta liniara intre viteza de reactie si conc.

catalizatorului, insa numai pentru conc. mici de ENZIMA
(la conc. mari, viteza de reactie se modifica neliniar).
v = k1 [E]
Variatia activitatii enzimatice cu
concentratia enzimei

3. pH

Variatia activitatii enzimatice cu pH

pH-ul optim de actiune al unei enzime este pH-ul

mediului in care aceasta isi manifesta actiunea
catalitica (deasupra/sub acest pH, activitatea
enzimatica scade).

pH-ul poate afecta activitatea enzimatica:

ireversibil (denaturare; pH-uri extreme);

reversibil (functie de gradul de ionizare al E,

S sau ES).

II. Reactii enzimatice. Cinetica reactiilor enzimatice

Factori ce influenteaza viteza reactiilor enzimatice
4. Temperatura
Efectul temperaturii asupra activitatii
enzimelor:
Creste viteza de reactie odata cu
cresterea temp., insa in intervalul de
temp. in care enzima este stabila);

Optim: 40-50oC.

Temp. > 55oC

denaturarea
termica a enzimelor.

Variatia activitatii enzimatice

cu temperatura

Activatori enzimatici = compusi care

stimuleaza activitatea enzimelor
5. Influenta efectorilor
(modulatori)

Inhibitori enzimatici = compusi care scad

viteza reactiilor enzimatice
Actiunea inhibitorilor:
ireversibila
reversibila
competitiva

II. Reactii enzimatice. Inhibitia enzimelor

A. Inhibitia reversibila
Enzimele pot fi inhibate:
A. Reversibil
B. Ireversibili

Depinde de natura inhibitorului si

poate fi:
a) competitiva
b) incompetitiva
c) necompetitiva
d) mixta

a). Inhibitia reversibila competitiva

1. Inhibitorul competitiv = I se afla in
competitie cu S pentru fixarea pe
situsul catalitic al E.
2. I seamana cu S si poate interactiona cu
situsul catalitic al E, dar difera de
substrat.
3. I se fixeaza reversibil la E.
4. Aceasta inhibitie NU afecteaza viteza
maxima a E (Vmax).

Schema generala pentru o

reactie competitiva

II. Reactii enzimatice. Inhibitia enzimelor

b). Inhibitia reversibila incompetitiva

Un inhibitor incompetitiv se fixeaza

numai la complexul ES.
E fixeaza prima data S,
dupa care fixeaza inhibitorul.
Inhibitorul nu se fixeaza pe E libera
ci interactioneaza cu complexul ES
influenteaza ambii parametri
enzimatici (Vmax si Km).

Schema generala pentru o

reactie incompetitiva

II. Reactii enzimatice. Inhibitia enzimelor

c). Inhibitia reversibila necompetitiva

Mult mai complexa decat primele 2

Un inhibitor necompetitiv se
fixeaxa in mod aleator atat la E libera,
cat si la complexul ES.
Intre I si S nu exista o analogie
structurala, I se leaga la situsuri
specifice, altele decat situsul catalitic.

I afecteaza activitatea catalica a E dar

nu si legarea E de S.
Legarea I de E determina modificari
conformationale ale moleculelor enzimatice
influentand Vmax, dar NU influenteaza Km.

Schema generala pentru o

reactie necompetitiva

II. Reactii enzimatice. Inhibitia enzimelor

d). Inhibitia reversibila mixta

Atat E cat si complexul ES leaga I.

B. Inhibitia irreversibila
Cand o E sufera modificari
ireversibile in urma r. cu un I (care
blocheaza permanent o gr. functioanala
esentiala pentru activitatea catalitica),
enzima devine inactiva.
Tip de inhibitie care NU respecta
principiul Michaelis-Menten de
reversibilitate a proceselor.

II. Reactii enzimatice. Enzime alosterice

Enzima alosterica = Enzima a carei actiune se poate modifica
atunci cand anumite tipuri de efectori (efectori alosterici), se leaga
la o parte inactiva a enzimei.
Enzimele alosterice prezinta 2 situsuri:
1. situs catalitic la care se leaga substratul;
2. situs alosteric la care se leaga reversibil (necovalent)
un efector alosteric care poate fi:
negativ (cu actiune inhibitoare a enzimei);
pozitiv (cu actiune activatoare a enzimei).

Situs alosteric

Situs catalitic

Organizarea centrului activ in

cazul unei ENZIME alosterice
Substrat (S)
Efector alosteric

II. Reactii enzimatice. Enzime alosterice

Un ORGANISM este cababil sa regleze activitatea catalitica

a ENZIMELOR sale (poate coordona diferite procese
metabolice) intr-o maniera ordonata.
Exista 2 modalitati de reglare a activitatii enzimatice:

1. Controlul
disponibilitatii enzimei

Cantitatea de ENZIMA dintr-o

celula depinde de viteza sa de
sinteza sau de degradare.
Aceste viteze sunt controlate direct
de celula si sunt subiectul
schimbarilor dramatice care apar in
decursul
- minutelor (in bacterii)
- orelor (in organismele superioare).

2. Controlul activitatii
enzimatice

Activitatea catalitica a
ENZIMEI poate fi direct
controlata prin asa
numita alterare
structurala.
Aceste modificari
structurale influenteaza
afinitatea E fata de S.

III. Mecanisme de actiune in cataliza enzimatica

1. Mecanismul lacat-cheie (Ficher)

Complementaritate structurala intre S si
centrul activ al E.
Mecanism specific r. enzimatice cu
specificitate absoluta de substrat.
2. Mecanismul ajustarii induse (Koshland)
Enzima in stare libera NU se afla in
conformatia optima pentru cataliza.

Reprezentarea
bidimensionala a
modelului Koshland

Modificarea conformatiei geometrice a

situsului catalitic in vederea formarii
complexului ES.
3. Mecanismul prin cataliza covalenta

Crearea de leg. covalente, cu formarea unui complex ES instabil si reactiv, cu

ajutorul unor grupari nucleofile din resturile de AA (ex: - OH, - NH2), care se leaga
de un atom de carbon electrofil din S.

Digera alimentele (fac posibil absorbia prin

snge a biomoleculelor necesare funcionrii
organismului).

Functiile
biochimice ale
Enzimelor

Exemplu: Transform proteinele in oligopepide si

aminoacizi, polizaharidele n monoglucide etc.

Sunt utile pentru ingestia nutrientilor de catre

organism in vederea reconstruirii de noi tesuturi
musculare, oase, celule nervoase, piele, glande.

Exemplu: O enzima poate lua fosforul din

alimentatie si sa-l transfere in structura oaselor.

Ajuta rinichii, ficatul, plamanii, colonul si

pielea sa elimine toxinele din organism.

Enzimele apara sangele de deseurile

periculoase, le ataca si le converteste in
substante usor eliminate de corp.

Pot concentra Fe in sange (ataat de celulele

roii) prin actiunea enzimelor.
Enzimele din sange ajuta la coagularea
acestuia.

Functiile
biochimice ale
Enzimelor

Enzimele uricolitice catalizeaza conversia

acidului uric in uree.

Enzimele accelereaza oxidarea

Glucozei care furnizeaza energia
pentru celule.

Enzimele respiratorii ajuta la

eliminarea CO2 din plamani.
Observatie: un organism aflat ntr-o stare de deficien de enzime este inta principal a
cancerului, obezitii, artritei, alergiilor, afeciunilor cardiace i a altor probleme degenerative.