Sunteți pe pagina 1din 10

AMINOACIZI

Sunt substante organice cu importanta fiziologica ce contin cel putin o grupare carboxil -COOH
(acida) si o grupare amino -NH2 ( bazica). Aminoacizii din organismul uman sunt de tip ( cele 2 grupari
sunt legate la acelasi atom de carbon). Formula generala a unui aminoacid este :
R CH COOH
NH2
Clasificarea -aminoacizilor din structura proteinelor

Numele uzual

Numele tiinific

Formula structural

R CH COOH
NH2

I. Radical alifatic (acizi monoaminomonocarboxilici)


Glicina (Glicocol)
Gly (G)

Acid aminoacetic

Alanina
Ala (A)

Acid amino-propionic

Valina
Val (V)

Acid amino-izovalerianic

Leucina
Leu (L)

Acid -amino-izocaproic

Izoleucina
Ile (I)

Acid -amino--metilvalerianic

H CH COOH
NH2
CH3 CH COOH
NH2
CH3 CH CH COOH
CH3 NH2

II. Radical cu grupare acida (acizi monoaminodicarboxilici)


Acid aspartic
Acid amino-succinic
Asp (D)

CH3

CH CH2 CH COOH
CH3

CH3

NH2

CH2 CH CH COOH
CH3 NH2

HOOC CH2 CH COOH


NH2

Asparagina
Asn (N)

-amida acidului
amino-succinic

H2N OC CH2 CH COOH


NH2

Acid glutamic
Glu (E)

Acid -amino-glutaric
HOOC CH2 CH2 CH COOH
NH2

Glutamina
Gln (Q)

-amida acidului -aminoglutaric

H2N OC CH2 CH2 CH COOH


NH2

III. Radical cu grupare bazica (acizi diaminomonocarboxilici)


Arginina
Acid -amino--guanidino-nNH CH2 (CH2)2 CH COOH
Arg (R)
valerianic
NH2
HN C
H2N

Lizina
Lys (L)

Acid ,-diamino-carpoic

(CH2)3 CH COOH

CH2

NH2

H2N
Hidroxilizina
Hyl

Histidina
Hys (H)

Acid --diamino--hidroxin-carpoic

CH2
H2N

CH

(CH2)2 CH COOH

OH

NH2

Acid -amino--imidazolilpropionic

CH2 CH COOH
HN

IV.Radical cu grupare hidroxil (Hidroxiaminoacid)


Serina
Acid
-amino--hidroxiSer (S)
propionic
Treonina
Thr (T)

Acid -amino--hidroxi-nbutiric

CH2 CH COOH
OH

Metionina
Met (M)

CH2 CH COOH
SH

Acid
--ditio-(-aminopropionic)

Acid -amino--metil-tio-nbutiric

NH2

CH3 CH CH COOH
OH NH2

V. Radical cu grupare tiolic (Tioaminoacizi)


Cisteina
Acid -amino--mercaptoCys C
propionic
Cistina

NH2

NH2
CH2 CH COOH
NH2

S CH2 CH COOH
NH2

CH2 CH2 CH COOH


S

NH2

CH3
VI. Radical aromatic (aminoacizi aromatici)
Histidina (grupa III)
Acid -amino--imidazolil
clasificat n categoria aminopropionic
acizilor bazici (III)

Fenilalanina
Phe (F)

Acid -amino--fenilpropionic

CH2 CH COOH
NH2

Tirozina
Tyr (Y)

Acid -amino--(phidroxifenil) propionic

CH2 CH COOH

HO

NH2
Triptofan
Trp (W)

Acid -amino--(3)indolilpropionic

CH2 CH COOH
NH2

VII. Iminoacizi
Prolina
Pro (P)

Acid pirolidin-2-carboxilic

Hidroxiprolina
Hyp

Acid 4-hidroxi-pirolidin-2carboxilic

N
H

COOH
HO
N
H

COOH

O alta clasificare se poate realiza dupa biosintetizabilitate. Dintre cei 20 de aminoacizi standard,
8 nu pot fi sintetizati de organismul uman, de aceea trebuie sa fie continuti in alimente ( aminoacizi
esentiali). Daca acestia lipsesc din alimente apar dereglari grave, numite boli de carenta proteica , pt ca
ajunge ca un singur astfel de aminoacid sa lipseasca pt ca proteina sa nu se mai formeze. Din acest punct
de vedere, aminoacizii pot fi :
- esentiali ( organismul uman nu-i poate sintetiza) : valina, leucina, izoleucina, treonina,
metionina, fenil-alanina, lisina si triptofanul
- neesentiali pot fi sintetizati de organism din precursori glucidici sau lipidici
- histidina si arginina sunt 2 aminoacizi care pot fi sintetizati de organism, dar in cantitati
insuficiente.
Proprietatile aminoacizilor
Deoarece au atat o grupare acida ( - COOH) cat si una bazica ( - NH 2) , aminoacizii au caracter
amfoter, deci, formeaza o structura amfionica :
R CH COOH R CH COO
NH2
NH3+
De aceea intre molecule se stabilesc legaturi ionice puternice care determina proprietatile fizice ale
aminoacizilor:
puncte de topire peste 250C
solide albe, cristalizate
solubili in apa, insolubili in solventi organici; solubilitatea lor creste in mediu acid si in mediu bazic
Caracterul amfoter
Daca in solutia unui aminoacid introducem o cantitate mica de acid, acesta va fi neutralizat de
gruparea bazica a amfionului, deci pH-ul solutiei va ramane acelasi. Daca in aceeasi solutie introducem o
cantitate mica de baza, aceasta va fi neutralizata de gruparea acida a amfionului, deci pH-ul solutiei va fi
neschimbat. Fiecare aminoacid are un anumit pH la care nr. de sarcini pozitive este egal cu nr de sarcini
negative (punct izoelectric

PEPTIDE
Sunt compusi organici cu structura amidica rezultati prin condensarea unui nr. mic de molecule de
aminoacizi.
Datorita faptului ca in molecula fiecarui aminoacid exista o grupare amino si una carboxil,
moleculele invecinate pot reactiona cu gruparile diferite :
NH2 - CH COOH + NH2 - CH COOH NH2 - CH CO NH CH COOH + H2O
R
R
R
R
Denumirea peptidelor se formeaza din denumirile aminoacizilor din care au rezultat ( ex: o
tripeptida care a rezultat din 2 molecule de glicina si din una de alanina se va numi glicil glicil
alanina ).
Clasificarea peptidelor se poate realiza dupa :
nr. moleculelor de aminoacizi din care s-au format
- oligopeptide ( 2 5 molecule de aminoacizi)
- polipeptide ( cel putin 6 molecule)
dupa natura produsilor de hidroliza
- peptide homeomere ( formeaza prin hidroliza doar aminoacizi)
- peptide heteromere ( formeaza si alti compusi, pe langa aminoacizi)
dupa tipul aminoacizilor care se formeaza la hidroliza
- homopeptide ( rezulta doar un fel de aminoacid ex: glicil glicina)
- heteropeptide ( rezulta mai multi aminoacizi ex: alanil glicina)
Proprietatea principala a peptidelor este hidroliza, in urma careia se formeaza aminoacizii initiali.
Aceasta proprietate sta si la baza identificarii compozitiei chimice a peptidelor.
Importanta peptidelor
- multi hormoni au structura peptidica ( ex. insulina, vasopresina,
ocitocina etc.)
- glutationul activator al unor sisteme enzimatice
- carnozina rol in contractia musculara, are actiune hipertensiva etc.
PROTEINE
Sunt componentele structurale de baza ale materiei vii, reprezinta substratul de baza al
substantei vii.
Reprezinta componentele esentiale ale protoplasmei, ale nucleilor celulari, ale biocatalizatorilor. Practic
nu exista metabolism fara participarea lor. Se diferentiaza dupaspecie, individ, organ si tesut.
Clasificare
Proteinele se clasific n general dup forma moleculelor i dup compoziia lor chimic.
n clasificarea proteinelor dup forma molecular deosebim:
proteine globulare (sferoproteine) care au form aproape sferic (ovoidal) i sunt, n general,
solubile n ap, n soluii diluate de acizi, baze i sruri. Din aceast clas fac parte albuminele, globulinele,
histonele, protaminele i prolaminele;
proteine fibrilare (scleroproteine), caracterizate prin structur fibroas, de forma unui elipsoid
ntins cu raportul dintre axe de cel puin 1 : 100, sunt foarte greu solubile n ap, au vscozitate mare i putere
de difuzie mic. Aceste proprieti explic prezena lor n esuturile de susinere. Din aceast clas fac parte
colagenul, elastina, fibrinogenul, miozina, actina, keratina etc.

Dup compoziia chimic, proteinele se pot clasifica n:

proteine simple (holoproteine), constituite din aminoacizi;


proteine conjugate (heteroproteine), conin pe lng aminoacizi i o grupare prostetic. n
funcie de natura acestei grupri, heteroproteinele se mpart n fosfoproteine, glicoproteine, lipoproteine,
metaloproteine, nucleoproteine i cromoproteine.
Holoproteine

Albuminele (serumalbumina, lactalbumina, ovalbumina etc.) sunt solubile n ap, coaguleaz la


nclzire, au pHi mai mare dect 7 i pot fi precipitate cu o soluie saturat de sulfat de amoniu. Greutatea
molecular a albuminelor este cuprins ntre 35.000 i 75.000. Albuminele intr n constituia proteinelor
plasmatice (55%), participnd la transportul glucidelor, lipidelor, hormonilor, srurilor biliare, medicamentelor
i ionilor (HCO3-, NO3-, citrat, Ca2+, Mg2+, Zn2+ etc.). Datorit masei moleculare mici i concentraiei mari,
albuminele serice asigur 80% din presiunea coloidosmotic a plasmei.
Globulinele sunt proteine globulare insolubile n ap, solubile n soluii de NaCl 5%. Prin
nclzire coaguleaz. Sunt rspndite att n regnul vegetal ct i animal. Dintre globulinele de origine animal
amintim globulinele din snge cu greutate molecular de aproximativ 500.000. Din totalul proteinelor
plasmatice, 35-45% sunt globuline. Prin electroforez au fost separate trei fraciuni (, i ), iar prin
imunoelectroforez au fost puse n eviden peste 30 fraciuni proteice. Fiecare fraciune ndeplinete un rol
bine definit; toate particip la transportul glucidelor, -, -globulinelelor, la transportul lipidelor, iar globulinele au rol n imunitate, motiv pentru care se numesc i imunoglobuline. Imunoglobulinele sau
anticorpii apar n serul sanguin sau n alte celule ca rspuns la ptrunderea n organism a unei proteine sau a
unei macromolecule provenit de la alt specie, compus care poart numele de antigen.
Structura de baz a anticorpilor a fost elucidat de Porter n 1960. Anticorpii sunt formai din dou
lanuri polipeptidice grele (H), cu greutate molecular 53.000-75.000 i dou lanuri uoare (L), cu greutate
molecular 23.000, unite prin legturi disulfidice. Lanurile grele au o regiune flexibil care permite rotirea
capetelor amino-terminale cu un unghi variabil, ceea ce permite legarea antigenului.
Scleroproteinele sunt proteine fibrilare, de consisten solid, ntlnite numai n regnul animal,
avnd rol de susinere i protecie, au un coninut mai sczut de azot fa de alte proteine, dar au un coninut
crescut de sulf. Scleroproteinele sunt total insolubile n ap, n soluii acide i bazice i sunt stabile fa de
aciunea enzimelor proteolitice.
Dup rolul pe care l ndeplinesc i dup esutul n care au fost identificate scleroproteinele se mpart n:
Keratine se gsesc n epiderm, pr, unghii, pene, coarne etc. i au rol de protecie. Au un
coninut mare de sulf (2-5,7%) datorit proporiei mari de cistein. Graie prezenei legturii disulfidice
keratinele au o rezisten mecanic mare, elasticitate i rezisten la aciunea enzimelor proteolitice i sunt
insolubile.
Colagenele au coninut mare de glicocol, prolin, hidroxiprolin i hidroxilizin, avnd o structur
cu totul caracteristic, adaptat funciei esuturilor din care fac parte: tendoane, ligamente, oase, cartilagii, piele.
Ele reprezint 25% din proteinele corpului omenesc.

Colagenele sunt insolubile n ap, dar prin fierbere ndelungat se transform n gelatin
solubil, n care o parte din legturile peptidice au fost hidrolizate. Colagenele sunt rezistente la
aciunea enzimelor proteolitice (cu excepia colagenazei), n timp de gelatina poate fi hidrolizat cu
pepsin i tripsin.
Elastinele se aseamn cu colagenul, ntlnindu-se alturi de acestea n esutul conjunctiv, dar ele
nu pot fi gelificate. Coninutul ridicat de glicocol, alanin i valin imprim acestei proteine o elasticitate
comparabil cu a cauciucului. Elastinele sunt hidrolizate specific de elastaza pancreatic.
Fibrinogenul este o protein fibrilar format din ase lanuri polipeptidice unite prin puni
disulfidice. Din cauza dimensiunilor mari ale moleculei, n condiii fiziologice, fibrinogenul trece n cantiti
foarte mici prin peretele capilarelor n lichidul interstiial. n inflamaii, din cauza alterrii permeabilitii
capilarelor, trecere fibrinogenului este mult facilitat.
Fibrinogenul este sintetizat n ficat i este degradat n macrofage i are timpul de njumtire de 3-5
zile. Sub aciunea enzimatic a trombinei i a ionilor de calciu, fibrinogenul se transform ntr-o protein fibrilar
insolubil, denumit fibrin. Fibrina formeaz o reea spaial n care sunt nglobate elementele figurate ale
sngelui, formnd cheagul sanguin.
Miozina se gsete n cantitate de 40-60% n miofibrele esutului muscular. Miozina este insolubil
n ap, dar solubil n soluii alcaline diluate. n structura miozinei intr aminoacizi diaminici i dicarboxilici
ceea ce explic prezena a numeroase grupri polare ce i confer capacitatea de a fixa ioni metalici.
Prin combinare cu actina n proporie de 3/1, formeaz actomiozina.
Actina reprezint 15% din proteinele musculare. Att miozina ct i actina au activitate ATP-azic
i joac rol esenial n contracia muscular.
Tropomiozina reprezint 2,5% din totalul proteinelor musculare, avnd rol n contracia muscular.

Structura proteinelor
Proteinele sunt formate din lanturi foarte lungi din mii de molecule de aminoacizi unite prin
legaturi peptidice. Numarul, felul si ordinea liniara a aminoacizilor ce alcatuiesc proteina formeaza
structura primara a proteinei. Aceste lanturi se pliaza sub forma unei spirale pe dreapta ( asemanatoare
unui surub) care se numeste alfa helix. Aceasta spirala formeaza structura secundara a proteinei.
Spirele alfa-helixului sunt legate intre ele prin punti de hidrogen. Aceste structuri se incolacesc formand
ghemuri, fibre, manunchiuri care alcatuiesc structura tertiara . Manunchiurile sunt rigidizate prin legaturi
de hidrogen si, mai rar, de sulf, formand asa-numitele monomere. Monomerele se unesc formand structura
finala a proteinei, adica structura cuaternara. Masa moleculara a proteinelor variaza intre 44 000
( ovalbumina) si 630 000 ( tiroglobulina)
Proprietatile proteinelor
Proprietati fizice
Proteinele sunt substante incolore ( exceptie: cromoproteinele), insolubile in solventi organici, cu
solubilitati diferite in apa si in solutii de electroliti.Proteinele solubile precipita cu acizi minerali
concentrati, cu saruri de metale grele, cu solutii de alcooli sau de alti solventi organici, cu acid tricloracetic, cu acetat de uranil etc. Aceste precipitari sut utilizate in laborator pentru determinari calitative
( pun in evidenta prezenta sau absenta unei proteine dintr-o proba biologica), pentru determinari
cantitative ( arata concentratia proteinei dintr-o proba biologica) sau la deproteinizarea produsilor
biologici ( separarea unei proteine care deranjeaza la identificarea altei substante). Aceste reactii sunt in
general reversibile ( daca a fost precipitata cu un acid, poate fi redizolvata cu o baza, a.i. valoarea
biologica a proteinei sa nu se piarda).
La incalzire proteinele coaguleaza, procesul fiind ireversibil si pierzandu-se valoarea biologica a
acestora. Unele proteine coaguleaza de la 38 C, altele inca mai sunt stabile la 75 C. Aceasta coagulare
ireversibila (denaturare) se mai produce si daca expunem proteinele la actiunea razelor U.V., a razelor X
sau a razelor (gamma). Unele saruri de metale grele denatureaza deasemenea proteinele. Pierderea
valorii biologice a proteinelor in cadrul procesului de denaturare se datoreaza modificarilor ireversibile in
structura tertiara si cuaternara a acestora.
Ca si aminoacizii, proteinele au grupari COO - si grupari -NH3+ , precum si o valoare a pH-ului
unde sarcina globala este nula ( punct izoelectric), iar proteina nu migreaza in camp electric. La alte valori
de pH, proteinele migreaza in camp electric in functie de sarcina lor electrica si de masa lor moleculara.
Proteinele incarcate + vor migra mai mult sau mai putin spre polul ( catod), iar cele incarcate vor
migra spre polul + (anod). Aceasta proprietate a proteinelor de a se separa in camp electric se numeste
electroforeza. Prin electroforeza proteinele din ser se separa in 5 fractiuni: albumine, globuline 1 ,
globuline 2 , globuline , globuline .
Proprietati chimice
Reactii de culoare
1. Reactia biuretului in prezenta solutiei de CuSO4 proteinele dau o coloratie caracteristica violet.
2. Reactia xantoproteica daca sunt tratate cu acid azotic, proteinele dau compusi colorati in galben
a caror
culoare devine portocalie daca sunt tratati cu baze alcaline ( NaOH sau KOH).
Comportarea acido-bazica a proteinelor este asemanatoare cu a aminoacizilor din care se
formeaza.
Datorita gruparilor acide si bazice care coexista in solutiile lor, proteinele au caracter amfoter, deci,
solutiile de proteine sunt solutii tampon ( principalul sistem tampon al organismului uman).
Proprietatea de ligand a proteinelor consta in faptul ca acestea pot lega in structura lor, sub
forma de complecsi, ioni de metale pe care-i pot transporta in organism. In mod asemanator, proteinele
devin transportori prin organism ai unor substante pe care le solubilizeaza.
Hidroliza proteinelor se realizeaza sub actiunea acizilor , la fierbere. Proteinele se descompun in
aminoacizii si, daca este cazul, in gruparile prostetice din care s-au format. Reactia este utilizata la
determinarea compozitiei si structurii proteinelor.

Digestia proteinelor
Sub actiunea enzimelor din sistemul digestiv, proteinele se descompun treptat in proteoze
peptone polipeptide oligopeptide aminoacizi. Absorbtia aminoacizilor in organism are loc printr-un
proces de transport activ care implica un consum de energie. Vitamina B 6 faciliteaza absorbtia
aminoacizilor. In unele situatii pot fi absorbite siproteine nehidrolizate ( la sugari). In acest fel anticorpii
din laptele matern trec in organismul sugarului, facandu-l mai rezistent la infectii. In cazul adultilor
absorbtia de proteine nehidrolizate determina aparitia alergiilor alimentare cutanate.
Digestia proteinelor incepe din stomac sub actiunea reninei ( labferment) si a pepsinei care
transforma proteinele in proteoze si peptone. Ambele enzime din stomac se numesc proteinaze
( actioneaza asupra proteinelor la pH= 1,5 2).
Digestia continua in duoden sub actiunea enzimelor pancreatice la pH aproape neutru ( 7 8) .
Aceste enzime sunt proteinaze (tripsina) si peptidaze. Din duoden se ajunge in intestin unde, la un pH
alcalin ( 8 9), actioneaza numai peptidaze. Acestea descompun peptidele pana la aminoacizi.
Nutritia parenterala
Organismul poate asimila uneori proteinele introduse in organism pe cale parenterala. In acest caz
poate aparea o sensibilizare a organismului la alergii datorita absorbtiei proteinelor nehidrolizate. De
aceea se prefera administrarea de solutii de aminoacizi pe cale parenterala.
Necesitatile zilnice de proteine
Pentru a mentine un echilibru intre aportul si eliminarile de proteine sunt necesare 100 200 g de
proteine zilnic. Este foarte important ca alimentele sa contina toti aminoacizii esentiali, precum si
argintina si histidina care nu pot fi sintetizate in organism in cantitati suficiente.
Biosinteza proteinelor
Prima etapa in sinteza proteinelor este sinteza aminoacizilor neesentiali. Materiile prime sunt
produsii de degradare ale lipidelor si glucidelor, dintre care un rol esential il are acidul glutamic. Acesta
participa la reactii de transaminare ( = reactii biochimice in care 2 molecule isi schimba reciproc
gruparile functionale amino (NH2 ), respectiv C=O ( ceto) , formandu-se un alt aminoacid si un alt
cetoacid decat cei initiali). Aceste procese au loc in primul rand in ficat si in inima.
A doua etapa consta in reactii ale aminoacizilor intre ei cu formarea lanturilor caracteristice
peptidelor si proteinelor. Aceste sinteze au loc in celule. Fiecare celula capabila sa sintetizeze o proteina
contine o matrice a acelei proteine individuale. Procesul de biosinteza decurge in 3 etape principale :
- activarea gruparii COOH a aminoacizilor prin reactie cu ATP ( acid adenozin- trifosforic)
- transportul aminoacizilor activati la o matrice de acizi nucleici, unde sunt asezati intr-o ordine
prestabilita
- legarea aminoacizilor activati prin legaturi peptidice sub actiunea unor enzime urmata de desprinderea
moleculei nou-formate.
Inhibarea sintezei de proteine este determinata de perturbarea diverselor procese implicate in
sinteza:
Analogii chimici ai bazelor purinice si pirimidinice ( unele citostatice) inhiba formarea ARNm
Unele antibiotice ( mitomicina, tetraciclina s.a.) inhiba formarea lanturilor de ADN, ARN
Tratamentul leucemiilor cu L- asparginaza produce disparitia asparginei din organism si blocarea
sintezelor proteice
Aminoacizii falsi, lipsa unor aminoacizi esentiali, lipsa ATP inhiba, deasemenea, sinteza
proteinelor.
Rolul hormonilor in reglarea sintezelor proteice
Hormonii tiroidieni accentueaza catabolismul proteic ( hipertiroidismul produce o slabire
puternica)
Hormonii sexuali, mai ales cei androgeni favorizeaza sintezele proteice ( pe aceasta proprietate
se bazeaza anabolicele steroide hormoni masculini modificati care determina cresterea

masei musculare si rezistenta la efort fizic, sunt medicamente interzise datorita efectelor
secundare )
Insulina nu influenteaza direct sinteza proteinelor, dar hormonul somatotrop are efect
stimulatoral sintezelor numai in prezenta sa.
Starile de carenta proteica sunt insotite de alte carente, de obicei hipovitaminoze cauzate :
- Aport insuficient ( subalimentatie, lipsa aminoacizilor esentiali din alimente etc.)
- Scaderea absorbtiei ( boli ale sistemului digestiv)
- Insuficienta hepatica
- Pierderi mari de proteine
- Exagerarea catabolismului
- Necesitati crescute nesatisfacute de aport ( graviditate, crestere, alaptare etc)
- Cauze iatrogenice ( medicamente care inhiba sinteza proteinelor)
Carentele prelungite de proteine duc la debilizarea tuturor functiilor organismului care se manifesta
prin mai multe forme : - edem de foame
- incetinirea vindecarii ranilor
- scaderea imunitatii
- anemii
- scaderea concentratiei urinii
- leziuni hepatice
- hipovolemie (= scaderea volumului de sange) etc.
Tratamentul consta in administrarea unui regim bogat in proteine si indepartarea cauzei care a determinat
carenta respectiva.
Disproteinemiile constau in modificarea raporturilor cantitative dintre diferitele fractiuni proteice. Pot fi
puse in evidenta prin reactii de precipitare ( reactia Tymol, reactia Kunkel, reactia Gross etc) sau prin
electroforeza in urma careia se separa cele 5 fractiuni de proteine plasmatice :
o albumine ( 50 65%)
o globuline 1 ( 3 5% )
o globuline 2 ( 6 - 12% )
o globuline ( 12 18 % )
o globuline . ( 8 14% )
Raportul albumine/ globuline trebuie sa fie supraunitar. In caz de afectiuni apar diferite efecte :
o inflamatie acuta creste procentul de globuline 2 in defavoarea albuminelor; fenomenul este
insotit de cresterea fibrinogenului si a VSH-ului
o inflamatia cronica - cresc globulinele ; se pozitiveaza si testele de disproteinemie, creste VSHul
o sindromul nefrotic apar pierderi de albumine pe cale renala, cresc globulinele 2 si globulinele
.
o Enteropatia exudativa pierderi de proteine din cauza pierderilor intestinale ; scad albuminele,
dar nu mai cresc globulinele, ca la sindromul nefrotic
o Afectiuni hepatice in hepatita acuta se pozitiveaza foarte intens reactia Tymol si reactia Kunkel
ZnSO4 , scad albuminele
- in hepatita cronica cresc mai ales gama si beta globulinele, urmate de
scaderea albuminelor si de hipoproteinemie; in ciroza hepatica gamaglobulinele cresc si peste 50%, iar reactiile amintite la hepatita acuta sunt
intens pozitive
o paraproteinemii - apare o crestere marcata a gama-globulinelor si apare o proteina patologica
(paraproteina)
o hipogamaglobulinemia scad gama-globulinele
Degradarea si catabolizarea proteinelor
Proteinele, sub influenta catepsinelor tisulare (= enzime ce degradeaza proteinele) , se degradeaza la
aminoacizii din care s-au format. Aminoacizii se transforma in produsi din care rezulta lipide sau

glucide. Amoniacul rezultat in urma reactiilor de dezaminare va fi transformat partial in uree si


eliminat prin urina, iar restul este utilizat la sinteza altor compusi aminati ( hemoglobina, baze azotate,
alti aminoacizi etc.). Si aminoacizii esentiali pot fi catabolizati, chiar daca ei nu pot fi sintetizati in
organism.

ACIZII NUCLEICI
Sunt formati din lanturi lungi de nucleotide care sunt legate una de alta prin legaturi esterice. O
nucleotida este formata din : - un radical fosfat
- o pentoza ( riboza pt. ARN si dezoxi-riboza pt. ADN)
- o baza azotata purinica ( adenina sau guanina pt. ARN si ADN) sau pirimidinica
( timina
pt. ADN, uracil pt. ARN si citozina pt. amandoi)
Baze

purinice
Adenina

Guanina

Baze primidinice

Citozina

Timina

Uracil

Pentoze

Riboza

Dezoxiriboza

ADN ul ( acidul dezoxiribonucleic) este alcatuit din nucleotide care au in structura lor
dezoxiriboza, dintre bazele purinice contine adenina si guanina, iar dintre bazele pirimidinice contine
citozina si uracilul. Se gaseste in nucleul celulelor, in cromozomi. Forma spatiala este de dublu helix,
adica este format din 2 lanturi de nucleotide rasucite sub forma unor spirale drepte ; intre cele 2 spirale se
formeaza punti de hidrogen. Structurile celor 2 lanturi sunt dependente una de cealalta, a.i. adenina dintrun lant se leaga obligatoriu de timina din celalalt lant, iar guanina se leaga intotdeauna de citozina (
regula imperecherii). Acest lucru face posibila sinteza unei molecule noi de ADN dintr-o jumatate ( 1
lant) . In cursul diviziunii celulare, cele 2 lanturi se desfac si servesc drept model pentru cate o noua
molecula care va fi identica cu molecula-mama. Prin acest procedeu, codul genetic este transmis celulelor
fiice.
ARN-ul ( acidul ribonucleic) difera de ADN prin faputl ca in loc de dezoxiriboza are riboza si in
loc de timina are uracil. ARN-ul are doar un singur lant rasucit sub forma de helix ( spirala dreapta).
Exista 3 forme de ARN diferite , care indeplinesc roluri diferite in transmiterea codului genetic si in
sinteza de proteine :

o ARNm ( mesager) se formeaza in nucleul celulei dupa regula imperecherii,apoi


difuzeaza in citoplasma unde se asociaza cu ARNr si actioneaza ca un tipar pentru
sinteza de proteine; rolul sau principal este de a transmite codul genetic
inmagazinat in structura ADN
o ARNr ( ribozomal) se sintetizeaza la nivelul nucleolului dupa tiparele furnizate
de ADN, apoi este fragmentat in mai multe portiuni care se asociaza cu proteine
specifice formand ribozomii (= organite celulare la nivelul carora se sintetizeaza
proteinele); rolul sau principal este de a furniza enzimele necesare formarii
proteinelor
o ARNt ( de transport sau de transfer) se mai numeste si ARN solubil; are rolul
de a transporta aminoacizii la locul potrivit pe molecula de ARNm
Codul genetic
Aranjarea aminoacizilor, sau mai precis, a ARNt corespunzator pe molecula de ARNm este
conditionata de secventa bazelor purinice si pirimidinice din ARNm. Trei nucleotide se unesc, cu formare
de codoni. Exista 20 de aminoacizi si 64 de codoni posibili. Unii aminoacizi sunt determinati de mai multi
codoni (triplete). Trei codoni nu determina niciun aminoacid. Ei au semnificatie de sfarsit de lant
polipeptidic. Ansamblul acestr codoni reprezinta codul genetic. Fiecarui codon de pe ARNm ii corespunde
un codon de pe ARNt , conform regulii imperecherii. Acesta se numeste anticodon.