Sunteți pe pagina 1din 13

Nessa resolução eu vou pular as questões mais fáceis ou dar uma resposta curta para elas,

porque infelizmente eu sou meio lerdo pra digitar... Mas eu detalhei bastante as difíceis! E
lembrem de ver essa resolução com crítica, pq pode ter questões que eu respondi errado.

2.Que grupos dos aminoácidos podem liberar H+ para a ação tamponante dos
aminoácidos?
Pelo que eu entendi, a professora falou que a pergunta está mal formulada, e admite duas
respostas possíveis.
R(1).: O grupo que libera H+ nos aminoácidos é o grupamento carboxila.
R(2).: Os aminoácidos que liberam H+ são o ácido aspártico e ácido glutâmico. (ela até tentou
explicar alguma coisa sobre ter um aminoácido que era mais adequado para servir como
tampão no sangue, mas ela começou a imaginar moléculas, e eu nao entendi essa parte...)

3. O que representa o ponto isoelétrico da curva de titulação dos aminoácidos?


R.: O ponto isoelétrico (da curva de titulação dos aminoácidos representa o pH da solução
que torna os aminoácidos eletricamente neutros.
Explicação: Em geral, se você jogar um aminoácido que tenha um COOH e um NH2 em água
destilada (pH=7) esses dois grupos funcionais vão se ionizar para COO- e NH3+, sendo que a
carga total da molécula fica igual a +1 -1 = 0, logo dá para dizer que o ponto isoelétrico
desse aminoácido é 7.
Mas se você colocar um aminoácido com 2 carboxilas e 1 amina numa solução de pH=7, vão
aparecer duas cargas negativas e uma positiva, e a carga total fica igual a -1. Logo, para
tornar esse aminoácido neutro é preciso colocar cargas positivas nele: bota num meio que
tem muito H+, de forma que carboxilas que ionizaram voltem do estado de COO- para COOH,
isso ocorre em um pH ácido. Por isso os aminoácidos com mais carboxilas que aminas têm
como ponto isoelétrico um valor de pH baixo. (obs: o pH tem que ser balanceado de forma a
não ser muito baixo, tal que apenas uma carboxila da molécula receba seu H+ de volta, já
que se os dois grupamentos COO- virarem COOH, a amina NH3+ que restou faria a molécula
ficar positiva).
A mesma coisa com os aminoácidos com mais aminas que carboxilas: em solução de pH=7 há
um aminoácido com dois NH3+ e um COO-, e a carga total fica +1. Então tem que tirar cargas
positivas (H+) da molécula: bota numa solução com muito OH- de forma que, em média, as
moléculas da solução fiquem com um NH3+, um NH2, e um COO-. Nesse caso o pH que torna
os aminoácidos eletricamente neutros é básico, ou seja, tem ponto isoelétrico maior que 7.

4.Quais são as partes dos aminoácidos envolvidos nas ligações peptídicas? Por que
os aminoácidos envolvidas em tais ligações são chamados de residuos?
R.: As partes dos aminoácidos envolvidos nas ligações peptídicas são os grupamentos
carboxila e amina. Os aminoácidos envolvidos em tais ligações são chamados de resíduos
porque ao formar um peptídeo eles perdem átomos que os caracterizariam quimicamente
como aminoácidos, e consequentemente não apresentam mais o caráter duplamente ácido e
básico.

11. Explique as diferenças estruturais e funcionais entre a mioglobina e a


hemoglobina.
R.: A mioglobina é uma biomolécula que se assemelha muito à cadeia β da hemoglobina, e
também possui um grupo heme. Porém, diferentemente da hemoglobina, ela possui apenas
um heme; ela não apresenta efeito Bohr (se não souberem o que é, tem a explicação na
Q.15); só libera oxigênio em condiçoes de baixas pressões de O2 (condição de necessidade); e
não sofre efeito da BPG, pois o BPG precisa estar entre cadeias peptídicas para funcionar (tal
como entre as 2 cadeias α e 2 cadeias β da hemoglobina), o que não ocorre na mioglobina
porque ela apresenta apenas uma cadeia peptidica.
Já a hemoglobina é uma molécula que apresenta 4 cadeias proteicas com um grupo heme
associado a cada uma delas. A hemoglobina também exibe cooperatividade, ou seja, o O2 vai
se associando mais facilmente à molécula de hemoglobina conforme as moléculas de
oxigênio vão entrando em cada um dos grupos heme desocupados, e o inverso também vale:
é mais fácil de sair O2 quando as primeiras moléculas já se soltaram. A hemoglobina
apresenta efeito Bohr, e constitui um importante mecanismo na troca de gases nos músculos
e pulmão. A pressão necessária para que o O2 seja transferido para a musculatura não precisa
ser tão baixa quanto a mioglobina. E o BPG presente no meio das 4 cadeias exerce
importante papel na liberação de O2 nos tecidos.

12. Qual a localização e função biológica da hemoglobina e mioglobina?


R.: A hemoglobina fica dentro das hemácias, e sua função é transportar O2 dos pulmões para
os tecidos e retirar CO2 dos tecidos para os pulmões. Já a mioglobina atua no sentido de
prover a musculatura de uma reserva de O2, além de facilitar o movimento desse gás dentro
do tecido muscular.

13. Qual a estutura do grupo prostético heme e quais são suas propriedades na
forma livre e quando ligada a globinas?
R.: O grupo heme é composto por 4 anéis pirrólicos aos quais estão associados em seu centro
um íon Ferro II. É importante ressaltar que quando está associado às globinas(cadeias β e α) o
ferro do heme fica associado a um resíduo de histidina proximal que o prende no lugar, e
também uma histidina distal que atua no sentido de enfraquecer a força de ligação dos gases
que se ligam ao Fe II, permitindo que o O2 seja liberado mais facilmente nos tecidos. Quando
não está associado às globinas o ferro forma ligações mais fortes com os gases, de forma que
pode inclusive se oxidar a Fe III, não permitindo trocas gasosas. A histidina distal também
ajuda a reduzir a força de ligação do CO em relação ao O2: sem ela o CO se liga 25000 vezes
mais forte ao Fe que o O2, já com a histidina distal o CO se liga 200 mais forte.

14. Por que a hemoglobina entrega O2 para a mioglobina no músculo e não o


contrário?
R.: Para se saturar a hemoglobina precisa de uma pressão
de O2 maior que a mioglobina, de forma que a uma
mesma pressão a mioglobina tem tendência de ficar com
maior saturação que a hemoglobina, e isso resulta na
passagem de O2 da hemoglobina para a mioglobina no
músculo.

15. Explique o efeito Bohr. Qual a importância


fisiológica do efeito Bohr?
R.: O efeito Bohr é uma consequencia da mudança do pH dos tecidos do corpo de modo que
tais variações na acidez favorecem a troca adequada de gases com a hemoglobina, de forma
que onde o corpo precisar de O2 a hemoglobina tenderá a liberar oxigênio e receber CO2, e
nos pulmões há a liberação de CO2 e a ligação de O2 de volta à hemoglobina.
Nos tecidos com elevado consumo de glicose há também liberação de CO2 e H+ que
acidificam o sangue do local, e essa acidificação favorece a liberação do O2 da hemoglobina
para uma célula que precisa desse gás. Quando o sangue chega aos pulmões há uma alta
concentração de O2, que favorece a liberação de CO2 e H+ da hemoglobina, e há o retorno de
oxigênio para a hemoglobina.

16. Como o 2,3-bifosfoglicerato (BPG) afeta a ligação do O2 na hemoglobina?


R.: O BPG diminui a afinidade da hemoglobina pelo

oxigênio dentro das hemácias. Isso é importante para a


adequada liberação de O2 nos tecidos, já que se tivesse
alta afinidade pelo oxigênio a hemoglobina não o liberaria.

17. Existem diversos tipos de hemoglobinas. Quais as


diferenças entre as hemoglobinas A (HbA), a
hemoglobina fetal (HbF) e a hemoglobina S (HbS)?
R.: A HbA e é a hemoglobina do adulto, ela possui quatro
globinas: duas cadeias α e duas cadeias β, além do grupo heme,
e o BPG tem função significativa sobre ela. Já a HbF,
hemoglobina fetal, possui conformação espacial diferente da
HbA, e tem duas cadeias α e duas cadeias γ(gama), o BPG não
tem ação significativa sobre a HbF. A HbS, hemoglobina
siclêmica da anemia falciforme, é uma molécula de hemoglobina
gerada pela substituição de um ácido glutâmico por uma valina
na cadeia proteica, e essa hemoglobina anômala consegue se
associar a outras por aderência, o que reduz a sua solubilidade e
compromete sua função. Vale notar que a baixa concentração de oxigênio favorece a
aderência da HbS.

Um modelo didático das ligações entre Olha como


fica na prática

18. As curvas de dissociação do oxigênio da mioglobina e das hemoglobinas A e F


são diferentes. Por quê?
R.: No gráfico abaixo pode-se notar que a HbF tem mais afinidade com o O2 que a HbA (pois a
a F precisa de menos pressão de O2 para que se sature), isso permite a passagem do oxigênio
do sangue materno para o fetal, e essa diferença de afinidade se deve ao BPG presente na
HbA materna, que reduz a força de ligação da molécula com o O2.
Obs: importante notar que o BPG não exerce efeito significativo na HbF.
Já a mioglobina tem uma afinidade muito mais alta pelo O2 do que as hemoglobinas, e sua
curva de dissociação é hiperbólica, diferentemente da curva de dissociação sigmóide das
hemoglobinas. A curva hiperbólica reflete que a ligação do oxigênio com a mioglobina pode
ser descrita como um equilíbrio simples MbO2 ↔ O2 + Mb. Já a curva sigmoide da hemoglobina
mostra que conforme as moléculas de O2 vão entrando mais facil fica de se ligarem aos
grupos heme, revelando o mecanismo da cooperatividade na ligação com o oxigênio: quando
a hemoglobina não possui nenhuma molécula ligada aos hemes o O2 inicial precisa quebrar
várias interações eletrostáticas
que unem as cadeias de
globinas, já as moléculas
seguintes não precisam ter de
quebrar tantas assim, e entram
com mais facilidade (a quarta
molécula de O2 entra com 300x
mais facilidade que a primeira).
Tem uma analogia com selos
aqui embaixo pra ficar fácil de gravar esse mecanismo de cooperatividade.

19. Como o dióxido de carbono é transportado na corrente sanguínea?


R.:7% do CO2 é transportado dissolvido no plasma sob forma de CO2, 23% na
carboemoglobina, e 70% como HCO3- plasmático através de uma reação catalisada nas
hemácias pela anidrase carbônica

20. Explique por que a afinidade do oxigênio pela hemoglobina é alterada pela
mudança de pH, pressão parcial de CO2 e pelo 2,3-bifosfoglicerato (2,3-BPG)?
R.: Mudanças no pH causam mudanças conformacionais na hemoglobina que aumentam sua
afinidade pelo O2 em pH básico e reduzem a afinidade em pH ácido. A pressão parcial de CO2
afeta a hemoglobina da seguinte maneira: o gás carbônico reage com aminas não ionizadas
na molécula de hemoglobina gerando carbamatos, esses tais carbamatos fazem interações
eletrostáticas que estabilizam a forma T da hemoglobina, ou seja, abaixam a afinidade da
hemoglobina pelo oxigênio. Quanto ao BPG, ele reduz a afinidade da hemoglobina pelo O2
porque ele se enfia no meio das globinas e estabiliza a interligação entre as cadeias β,
favorecendo a forma T.
Obs.: O que é forma T e forma R? A hemoglobina tem aminoácidos carboxi-terminais em suas
4 subunidades, eles ficam com completa liberdade de rotação quando está no estado de oxi-
hemoglobina, e a molécula fica mais relaxada (forma R), mas na forma desoxigenada (desoxi-
hemoglobina) os aminoácidos ficam presos à cadeia por interações eletrostáticas, o que
tensiona a molécula (forma T)

21. É aconselhável que uma pessoa que sai de uma cidade ao nível do mar para
uma com altitude 4.500m ingerir uma cápsula de BPG? Justifique a resposta.
A pessoa que vai para um lugar com grande altitude terá problemas se não tiver BPG
suficiente, pois ele facilita a liberação de oxigênio nos tecidos. Mas o problema é que o BPG
não consegue ser absorvido pelas hemácias porque ele não atravessa a membrana
plasmática, logo uma cápsula de BPG não adianta nada. Na prática o BPG é produzido a partir
do metabolismo da glicose como um subproduto das reações que a oxidam, e a hemácia
acumula BPG com o tempo, de forma natural, após o corpo se acostumar com as baixas
pressões.

22. Por que o 2,3-BPG não tem efeito na HbF como na HbA?
R.: Por razões conformacionais. O BPG se liga na cavidade central da hemoglobina, onde as
quatro subunidades estão perto uma da outra: O BPG é carregado negativamente nas
condições fisiológicas, em cada uma das 4 cadeias da HbA há três resíduos de aminoácidos
de carga positiva que atraem o BPG: uma amina α, uma lisina e uma histidina; e na HbF essa
interação é mais fraca pois a histidina é substituída por uma serina, enfraquecendo a ligação
do BPG à HbF.

23. Qual a importância dos resíduos invariáveis na sequência das hemoglobinas de


diferentes espécies?
R.: Embora a pergunta seja ambígua, porque a gente não sabe se as diferentes espécies são
de animais ou de hemoglobinas, a resposta é a mesma: os resíduos invariáveis mantêm uma
conformação básica que permite o transporte de gases adequado.
2.Quais as vantagens das enzimas em relação aos catalisadores não biológicos?

R.: As vantagens das enzimas em relação aos catalisadores não biológicos são basicamente o
fato de que nas condições fisiológicas as enzimas têm sempre um poder catalítico
absurdamente maior que os catalisadores não biológicos (a ptialina consegue fazer em
segundos o que uma solução de HCl a 100°C faria em muitos minutos), além de que os
catalisadores não biológicos precisam de condições de acidez, temperatura e pressão
incompatíveis com a vida para atingirem eficiência máxima.

6. Qual o significado de Km e Vmáx?

R.: Km, a constante de Michaelis-Menten, é uma grandeza com dois significados: o primeiro
corresponde à concentração de substrato que faz com que a velocidade da reação química
catalisada por uma enzima seja metade da máxima (50% dos sítios ativos das enzimas estão
ocupados), e o segundo significado é o de que o Km reflete a afinidade de uma enzima por
seu substrato: quanto menor for seu valor, maior é a afinidade.

Já a Vmáx representa a maior velocidade de reação catalisada pela enzima, e é atingida no


instante em que todas as enzimas estão ocupadas por substrato.

7. Por que é vantajoso para a célula produzir enzimas proteolíticas na forma de


zimogênios?

R.: Zimogênios são formas inativas de enzimas que são ativadas por modificações físicas ou
químicas em sua estrutura. Ex.: Protrombina é a forma inativa da enzima trombina, que
transformaria fibrina em fibrinogênio, e é ativada por meio do Ca2+ sanguíneo e
tromboplastina que veio das plaquetas. No caso das enzimas proteolíticas é importante que
sejam fabricadas sob forma de zimogênios para que possam atuar no local correto em que
são necessárias, e no momento certo. Imagine se a pepsina fosse produzida dentro da célula
da mucosa do estômago, a célula teria suas próprias
proteínas destruídas.

8. Diferencie graficamente inibição competitiva


da não competitiva. Nessa questão eu vou
detalhar bastante pq eu vi q o pessoal n ententeu
mto bem...

Primeiramente, a inibição competitiva é aquela em


que a enzima tem sua ação limitada por uma
substância que compete com o substrato pelo sítio ativo, de forma que em determinados
momentos o sítio ativo fica ocupado pelo inibidor, e em outros, pelo substrato correto, o que
resulta numa redução geral da velocidade de reação devido à redução de proporção de
moléculas de substrato que efetivamente se ligam à enzima. Nesse caso, se subir a [S]
(concentração de substrato) é possível reverter o efeito inibitório, e inclusive pode-se atingir a
Vmáx caso a quantidade de substrato seja tão grande que a de inibidor competitivo fica
desprezível.

(a): reação enzimática normal, com o substrato


entrando no sítio ativo e formando produto.

(b): Inibidor competitivo ocupando o sítio ativo,


impedindo momentaneamente a ligação do substrato à
enzima.

Note que na inibição competitiva é preciso um [S] maior


para atingir a Vmáx/2, ou seja, o Km aumenta (vcs vão
entender quando olharem o gráfico).

Já a inibição não competitiva ocorre quando a enzima


tem sua atividade reduzida por um inibidor que se liga
em algum outro lugar da enzima, de modo que a
alteração conformacional faz a velocidade da catálise
ficar menor. Nesse caso não é mais possível atingir Vmáx
com a elevação da quantidade de substrato, mas o Km permanece constante

Aqui está explicado como funciona o mecanismo molecular de atuação de um inibidor não
competitivo.

Note que dessa vez não há competição pelo sítio ativo, pois o inibidor se liga a uma outra
parte da enzima.

Agora vamos aos gráficos...


Primeiro quero que vcs entendam esse primeiro gráfico, para depois olharem o segundo. No
primeiro vcs conseguem ver q na inibição competitiva é preciso um [S] maior para atingir
uma certa Vi , consequentemente precisa de um [S] maior para atingir um Vi igual a Vmáx/2,
logo Km aumenta.

Na inibição não competitiva há a conservação do Km ,


mas a Vmáx cai. Só aproveito para avisar que a redução
de velocidade não é obrigatoriamente de metade, como
aparenta o primeiro gráfico.

Agora o segundo gráfico (duplo-recíproco)...

Calma gente, n se assustem. Ele pode parecer meio complicado, mas ele serve para linearizar
o primeiro gráfico de modo que você consiga perceber facilmente o que cada inibidor faz: dá
pra ver mais nitidamente se o Km realmente muda ou não (na prática é difícil de determinar
se há variação de Km pelo primeiro gráfico!), além
de que a Vmáx também é determinada com mais
precisão. A única coisa é que precisamos entender
como que interpreta o tal do duplo-recíproco.

Entendendo: Você lê o Km no cruzamento da reta


com o eixo X sob a forma de -1/Km , e o Vmáx no
cruzamento com o eixo Y, sob a forma de Vmáx:

Nesse gráfico o aumento de Km se manifesta


como um aumento de -1/Km

Ex: Para Km1 = 10 e Km2 = 100:

-1/10 < -1/100

-0,1 < -0,01

Nesse gráfico a redução de Vmáx se manifesta como um aumento de 1/Vmáx


Ex: Para Vmáx1 = 100 e Vmáx2 = 10

1/10 > 1/100

0,1 > 0,01

Se vcs entenderem essas duas regras, fica fácil de descobrir o comportamento do inibidor:

Competitivo: aumenta o K m , logo aumenta -1/Km


Não competitivo: diminui Vmáx , logo aumenta 1/Vmáx

9.Tosil-L-fenilalanina clorometilcetona é um inibidor específico para a


quimotripsina.

a) por que esse composto é específico para quimotripsina?

b)você poderia sugerir um composto similar específico para tripsina?

R.: a) A quimotripsina é uma enzima específica para quebrar ligações contendo resíduos de
aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas: reconhece principalmente a fenilalanina (Phe),
mas também tem certa ação catalítica com tirosina (Tyr) e triptofano (Trp). Logo, como esse
composto tem fenilalanina, ele é específico para a quimotripsina.

b) A tripsina tem sítio de ligação hidrofílico, e reconhece aminoácidos que possuem cadeia
lateral de carga positiva: específico para a lisina (Lys) e arginina (Arg). Um composto similar
específico poderia ser alguma coisa com lisina e arginina (esqueci de perguntar pra psora
algum exemplo de resposta pra essa questão, mas acho q se vc escrever algo como um
pequeno peptídeo tal como Gly-Gly-Arg deve estar certo).

10.Como a atividade de enzimas pode ser controlada?

R.: A atividade de enzimas pode ser controlada de várias maneiras, entre elas:

➢ Inibições competitiva, não competitiva e incompetitiva (na incompetitiva o


inibidor se liga ao complexo ES já formado, e provoca redução d Vmáx e aumento de Km)
➢ Feedback negativo: Numa via metabólica A→B→C→D→E→F o produto final F
geralmente inibe a etapa inicial A→B
➢ Inibição pelo produto: Numa única etapa A→B o produto B inibe a própria reação que
o originou.
➢ Modulação alostérica: Mudanças conformacionais devidas a ligações não covalentes
de algumas substâncias com a enzima que aumentam ou diminuem a atividade
catalítica, e essa inibição manifesta curva sigmoide no gráfico que mostra V em função
de [S]
➢ Modificação covalente: Botar ou tirar algum radical na molécula de forma que ela
fique com mais ou menos atividade catalítica, tal como frequentemente ocorre na
fosforilação pela ação de enzimas quinases, e na remoção de grupos fosfato pelas
fosfatases.
➢ Proteínas reguladoras: Alguma proteína que detecta algum sinal e atua sobre as
enzimas, aumentando ou diminuindo a atividade catalítica
➢ Inibição por metais pesados: Entra um metal pesado onde deveria ter algum outro
metal, e atrapalha a atividade catalítica. Ex.: Envenenamento por chumbo
➢ Inibidores suicidas: Substâncias que entram no sítio ativo, a enzima atua sobre elas,
e o produto gerado fica preso no sítio ativo, inutilizando a molécula.
➢ Ativação Proteolítica: A proteólise parcial de zimogênios os ativam
➢ Inibidores Naturais: Impede a ativação acidental de zimogênios, por exemplo, na
coagulação acidental
➢ Quantidade de enzimas: Modulação da atividade catalítica simplesmente por regular
a quantidade de enzimas que agem em determinado lugar.

11.Comente a importância do controle das enzimas.

R.: O controle enzimático é importante para regular a atividade de catálise para que seja
adequada a cada situação.

12. Qual a vantagem de se utilizar um inibidor suicida?

R.: O inibidor suicida é uma forma de se inibir alguma enzima com eficiência e especificidade.
Ex.: Se a gente quisesse inibir uma enzima no corpo, poderíamos muito bem ingerir um pouco
de sal de metal pesado, mas isso inibiria várias outras enzimas além da que gostaríamos...
Então é possível inibir com um inibidor suicida, que é muito específico pois tem de se acoplar
no sítio ativo de uma certa enzima e provocar uma reação cujo produto não sai mais do sítio
ativo.

13. Como os vários tipos de inibição influenciam os valores de Km e Vmáz?

➢ Competitiva: ↑Km / Vmáx constante


➢ Não competitiva: ↓Vmáx / Km constante
➢ Incompetitiva: ↑Km / ↓Vmáx

14. O que você entende por enzima constitutiva e enzima indutiva?

R.: Enzimas constitutivas: as que sempre estão presente no corpo humano independente de
sinalização.

Enzimas indutivas: as que aparecem no organismo conforme a necessidade, e são


produzidas a partir de um sinal vindo do organismo.

15. Qual a importância de coenzimas e co-fatores na atividade enzimática?


R.: As coenzimas (alguma substância orgânica não proteica) e co-fatores(geralmente íons
inorgânicos) são substâncias que se acoplam à parte proteica da enzima (apoenzima), e são
necessárias para que ela desempenhe sua função.

16. A sensibilidade de indivíduos de certas etnias a bebidas alcoólicas tem base


bioquímica [ er... ]. Em tais indivíduos, muito menos etanol [...]

a)O que são isoenzimas?

b) Você está investigando os efeitos de muitos agentes na atividade da álcool


desidrogenase. Os dados da atividade enzimática da AD estão mostrados na tabela
abaixo (vejam na folha). Construa um gráfico [substrato] vetsus atividade
enzimática e um gráfico duplo-recíproco,

c)Determine os valores de Vmax e Km para a AD a partir do gráfico.

d)Usando os mesmos gráficos, adicione valores de atividade na presença do agente


A e B. Qual o tipo de inibição estes agentes conferem na atividade da AD?
Caracterize-as.

R.: a) Isoenzimas são enzimas que têm essencialmente o mesmo plano arquitetônico,
diferindo levemente na estrutura proteica, catalisam as mesmas reações, porém diferem pelo
no modo pela qual são reguladas.

b) Se vocês colocarem os valores da AD no gráfico V x [S] e no duplo-recíproco 1/Vi x 1/[S],


vcs iriam conseguir respectivamente uma hipérbole e uma reta. Ao colocar nesses mesmos
gráficos os valores para a AD + agente A e AD + agente B, vcs iam conseguir
respectivamente gráficos em que muda a Vmáx para A, e muda Km para B.

c) Determinar os valores de Vmax e Km é possível somente após fazer o gráfico duplo recíproco,
pq vc desenha uma reta a partir dos pontos que você conseguiu, e o cruzamento da reta com
os eixo X e Y te dariam o valor correto de Km e Vmáx . No de velocidade pela concentração de
substrato até dá pra determinar esses valores, mas fica muito impreciso e difícil, pq vc
precisaria supor ou menos onde deveria ficar a assíntota da hipérbole que já é difícil de
desenhar... e depois pegar esse Vmáx que você conseguiu e desenhar uma reta que
corresponde a metade de seu valor, e onde ela cruzar a hipérbole (imprecisa) você vai achar
o valor de Km .

Obs.: desculpem, eu realmente não fiz desenho de gráfico decente pra mostrar pra vocês pq
ia demorar muito, então o melhor que eu consegui foi orientar como resolver a questão...

d) O agente A diminui a Vmáx mas o Km permanece constante, então é um inibidor não


competitivo. Já o agente B mantém o Vmáx igual, e o Km aumenta: é um inibidor competitivo.

17. O esquema S→T→U→V→W→X→Y representa uma via metabólica hipotética para a


síntese do composto Y. Esta via é regulada por feedback ou retroalimentação
negativa. Indique onde ocorre a inibição e qual o probável inibidor. Qual a
diferença com inibição pelo produto? Exemplifique.

R.: Feedback negativo e inibição pelo produto são tipos de inibição muito semelhante, mas há
uma pequena diferença: no feedback negativo o produto final geralmente age na primeira
etapa do processo, no caso o produto Y inibe a primeira transformação de S→T.
Já a inibição pelo produto ocorre se o produto inibe a reação que o origina diretamente. Por
exemplo, numa sequência A→B →C→D o produto D inibe a etapa C→D.

Desculpem a demora!