República de Panamá

Columbus University

Facultad de Medicina y ciencias de la Salud

Cátedra: Bioquímica

III Semestre

Coordinadora:

Dra. Zelibeth Valverde

Tema de trabajo:

“Las proteínas”

Estudiantes:

Nicolás Álvarez Matas

Diego Polo

Miroslava Ordoñez

Jhonatan Da Silva

Año lectivo

2010

2
 Índice

Introducción…………………………………………………………… 3

Las Proteínas…………………………………………………………. 4

Historia de las Proteínas ……………………………………………… 5-6

Los Aminoácidos………………………………………………………. 7-8

¿Cómo se clasifican los aminoácidos?...................................... 8-10

El Enlace Peptídico……………………………………………………. 11-12

Estructura de las proteínas…………………………………………… 13-15

Funciones de la proteína…………………………………………….... 16-19

Clasificación de las proteínas………………………………… 20-21

Conclusión…………………………………………………………….. 22

Bibliografía……………………………………………………………. 23

2
 Introducción

Las proteínas son cadenas compuestas de aminoácidos, las cuales desempeñan

muchísimas funciones en las células de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte
de la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.) y, por otro,
desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes, transporte
de oxígeno y de grasas en la sangre, inactivación de materiales tóxicos o peligrosos,
etc). También son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la
base de la estructura del código genético (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de
organismos extraños en el sistema inmunitario.

Las proteínas se encuentran abundantes en la célula, su participación es imprescindible

y trascendental en casi la totalidad de los procesos biológicos. La importancia de las
proteínas estriba tanto en la enorme cantidad de funciones que desempeñan, como en la
calidad de estas funciones. Entre las funciones que desempeñan las proteínas se pueden
mencionar las funciones enzimáticas, funciones reguladoras u hormonales, funciones
defensivas e inmunológicas, funciones de transporte, funciones estructurales, funciones
homeostáticas, funciones contráctiles y funciones de reserva.

2
 Las Proteínas

Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno
y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo,
hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Las proteínas resultan ser de vital importancia en toda materia viva y sumamente
indispensables para el crecimiento de la misma. Las proteínas desempeñan un papel
sustancial a la hora de la regeneración de células, formando algunas nuevas y
transportando oxígeno

Algunas de las funciones más destacadas que practica son estructural, transportación,
regulación, defensión, enzimática y contractil.

Respecto a su apariencia, la misma resulta ser de consistencia gelatinosa y compone de

manera estructural a las células, como son las protaminas e histonas que se alojan en el
núcleo de la célula. La hemoglobina, las enzimas, algunas hormonas, el colágeno, los
anticuerpos, queratina, son algunas de las variadas proteínas que existen.

Las proteínas las podemos encontrar en nuestro cuerpo, específicamente en todos los
líquidos orgánicos, en los músculos, en la piel, en los órganos, en las glándulas, etc. Las
proteínas también se pueden encontrar en alimentos, como la carne, leches, quesos,
huevos, pescado, entre otros.

Algunas de las propiedades que presentan las proteínas son: solubilidad (se mantiene
cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes), capacidad electrolítica (analiza
carga positiva o negativa), especificidad (cada una tiene una función específica) y
amortiguador de PH (se comportan como ácidos o bases).

2
 Historia de las Proteínas

Las proteínas se descubrieron en 1838 y hoy se sabe que son los ingredientes
principales de las células y suponen más del 50% del peso seco de los animales.
El término "proteína" deriva del griego proteíos, que significa primero.
Las proteínas, desde las humanas hasta las que forman las bacterias unicelulares, son el
resultado de las distintas combinaciones entre veinti tantos aminoácidos distintos,
compuestos a su vez por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y, a veces azufre.
Stanley Miller construyó un aparato en el cual cerrado al vacío Miller, colocó metano,
hidrógeno y amoniaco gaseoso, haciéndolos circular a medida que hacía pasar una
descarga eléctrica de alta energía.
Agregaba calor y vapor de agua procedentes de un recipiente de agua en ebullición
conectado al aparato. A medida que el vapor circulaba se enfriaba y se condensaba
como lluvia. Es decir, Miller creó algunas de las condiciones que pudieron haber estado
presentes en la atmósfera primitiva. Estas condiciones eran los gases, el calor, la lluvia y
las descargas eléctricas.
Después de haber tenido el aparato en funcionamiento, Miller examinó el contenido
líquido cuya única diferencia aparente era el color. Ahora presentaba en color rojizo
mientras que al comienzo del experimento era incoloro. Este cambio indicaba que los
átomos de algunas moléculas gaseosas se había recombinado formando moléculas
nuevas más complejas.
Cuando Miller identificó estas sustancias encontró que se habían formado compuestos
orgánicos conocidos como aminoácidos. Este fue un descubrimiento estimulante, pues
los aminoácidos son las unidades fundamentales que forman las proteínas, los
compuestos orgánicos más abundantes en las células vivas y sin las cuales no es posible
la vida.
El experimento de Miller no probó que bajo las condiciones de la Tierra primitiva se
hubieran formado los aminoácidos de esta manera, pero indica que pudo haber ocurrido
un proceso similar en la atmósfera de esta atmósfera primitiva.

2
Sanger Frederic:
Nació en Rendcombe, Gloucestershire, en 1918. Bioquímico y
premio Nobel británico.
Estudió en la Universidad de Cambridge y después de graduarse
en 1939 dio clases en Cambridge y se dedicó a la investigación
del metabolismo de los aminoácidos y la estructura de la
insulina. Desarrolló un nuevo método para analizar la estructura
molecular de la proteína y demostró que una molécula de
insulina contiene dos cadenas de péptidos unidas entre sí por dos
puentes de disulfuro. La investigación de Sanger facilitó los
posteriores avances en el campo de la bioquímica de John Kendrew y Max perutz en
Gran Bretaña, que hacia 1960 pudieron establecer las estructuras tridimensionales de las
moléculas de las proteínas. En 1958 recibió el Premio Nobel de Química y en 1963 fue
nombrado CBE (Comendador de la Orden del Imperio Británico). En 1980 Sanger fue
galardonado de nuevo en el Premio Nobel de Química, esta vez por su desarrollo de un
método por el cual se podía determinar rápidamente la secuencia nucleótida de los
ácidos nucleicos. Este trabajo fue básico para el desarrollo de la ingeniería genética.

Kendrew John:
Nació en el año de1917. Fue un Químico inglés y profesor de la
Universidad de Cambridge.
Ganó el Premio Nobel en 1962 con Max Perutz, por aclarar la estructura
de la mioglobina, proteína muscular que almacena oxígeno y lo cede a las
células del músculo.
Por análisis de la difracción de los rayos X estableció la representación
espacial tridimensional de la mioglobina.

2
 Los Aminoácidos

Los aminoácidos son moléculas orgánicas pequeñas con un grupo amino (NH2) y un
grupo carboxilo (COOH). La gran cantidad de proteínas que se conocen están
formadas por estas moléculas orgánicas.

La estructura general de un aminoácido estará determinada por la presencia de un

carbono central alfa, unido a su vez a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno
y una cadena lateral.

Los aminoácidos pueden ser clasificados según estas condiciones: las propiedades de su
cadena, su obtención, su capacidad de síntesis.

Las propiedades básicas que presentan estos ácidos son: ácido-básica (comportamiento
una vez ionizado, es decir, puede desempeñarse tanto como ácido o como base), óptica
(sus disoluciones desvían la polarización cuando un rayo polarizado los atraviesa) y
química.

¿Cómo se clasifican los aminoácidos?

Hay 22 aminoácidos conocidos que se clasifican del siguiente modo.

• Aminoácidos esenciales: son 9 y se llaman así porque no pueden ser fabricados

por nuestro cuerpo (el resto si) y deben obtenerse a través de la alimentación.
Los aminoácidos esenciales son la Leucina, Isoleucina, Valina, Triptófano,
Fenilalanina, Metionina, Treonina, Lisina e Histidina.
• Aminoácidos no esenciales: son así mismos importantes pero si no se encuentran
en las cantidades adecuadas, pueden sintetizarse a partir de los aminoácidos

2
 esenciales o directamente por el propio organismo. Estos aminoácidos son ácido
Glutámico, Alanina, Aspartato y Glutamina.
• Aminoácidos condicionalmente esenciales: serían esenciales sólo en ciertos
estados clínicos. Así la Taurina, Cisteína y la Tirosina suelen ser esenciales en
prematuros. La Arginina puede ser también esencial en casos de desnutrición o
en la recuperación de lesiones o cirugía. La Prolina, la Serina y la Glicina
también serían, puntualmente, esenciales.
• Por último tenemos a la Carnitina que muchos autores también incluyen como
aminoácido aunque es una sustancia sintetizada en nuestro cuerpo a partir de
otros aminoácidos.

¿Cuáles son las funciones básicas de los aminoácidos?

Todos los aminoácidos participan en la síntesis de las proteínas pero a la vez cada uno
de ellos tiene una serie de funciones muy concretas.

• ácido Glutámico: sirve principalmente como "combustible" del cerebro y ayuda

a absorber el exceso de amoníaco (afecta a las funciones cerebrales)
• Alanina: es uno de los aminoácidos no esenciales que interviene en el
metabolismo de la glucosa.
• Arginina: interviene en los procesos de detoxificación del organismo, en el ciclo
de la urea y en la síntesis de creatinina. Estimula la producción y liberación de la
hormona de crecimiento.
• Asparagina: este tipo de aminoácidos se forma a partir del ácido aspártico.
Ayuda también a eliminar el amoníaco del organismo actúa (protegiendo así el
sistema nervioso) y mejora la resistencia a la fatiga.
• Carnitina: este aminoácido colabora en disminuir niveles altos de colesterol;
puede prevenir o mejorar arritmias cardíacas y también es útil en algunos casos
de sangrado de encías y piorreas.
• Cisteína: ayuda al organismo a eliminar los metales pesados. Es uno de los
aminoácidos que interviene en el crecimiento y la salud del cabello y también
forma parte del factor de tolerancia a la glucosa.
• Citrulina: participa en el ciclo de la urea y síntesis de creatinina
• Fenilalanina: pertenece al grupo de aminoácidos que ayudan a nuestro
organismo a mantener niveles adecuados de endorfinas que son responsables de

2
 la sensación de bienestar. Este aminoácido reduce el apetito desmesurado y
ayuda a calmar el dolor.
• Glicina: facilita al cuerpo la creación de masa muscular (útil para la distrofia
muscular) Útil para tratar la hipoglucemia y para la hiperactividad gástrica.
• Glutamina: puede ayuda a mejorar el coeficiente intelectual y diversos
problemas mentales (desánimo, principios de demencia senil, etc.) De entre los
aminoácidos destaca por ser de ayuda para combatir la adicción al alcohol.
• Histidina: es un aminoácido precursor de la histamina. Puede ayudar a mejorar
en algunos casos la artritis reumatoidea, síntomas alérgicos y úlceras.
• Isoleucina: interviene en la síntesis de hemoglobina y mantiene el equilibrio de
la glucosa en la sangre. Interviene en la producción de energía y reparación del
tejido muscular.
• Leucina: junto a otros aminoácidos como la Isoleucina interviene en la
formación y reparación del tejido muscular. Colabora en la curación de la piel y
huesos
• Lisina: participa junto con la metionina en la síntesis del aminoácido carnitina y
ayuda a tratar o prevenir los herpes. Incrementa con la arginina, la producción de
la hormona de crecimiento.
• Metionina: su déficit puede ocasionar algunos tipos de edemas, colesterol y
pérdida de cabello.
• Ornitina: colabora, como otros aminoácidos, en el metabolismo de la glucosa.
En este caso lo hace estimulando la liberación de insulina. También puede
ayudar a fabricar masa muscular.
• Prolina: como otros aminoácidos interviene en la síntesis de neurotransmisores
cerebrales relacionados con el alivio de la depresión temporal y colabora
también en la síntesis de colágeno.
• Serina: interviene en el metabolismo de grasas y ácidos grasos así como también
hace de precursor de los fosfolípidos (nutren el sistema nervioso)
• Taurina: es uno de los aminoácidos condicionalmente esenciales y destaca su
función de neurotransmisor cerebral. Colabora en la degeneración grasa del
hígado.
• Tirosina: destaca entre los aminoácidos por su función de neurotransmisor y
puede ayudar en caso de ansiedad o depresión.

2
• Treonina: ayuda en los procesos de desintoxicación junto a los aminoácidos
Metionina y Ácido Aspártico. También participa en la síntesis del colágeno y de
la elastina.
• Triptófano: precursor del neurotransmisor serotonina. Este aminoácido también
actúa como antidepresivo natural, favorece el sueño y también puede mejorar los
casos de ansiedad. Útil en terapias contra el alcoholismo.
• Valina: favorece el crecimiento y reparación de los tejidos musculares. Puede
ser, dentro de los aminoácidos, muy útil para reducir el apetito y la bulimia.

2
 El Enlace Peptídico

Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones peptídicas.

Estas uniones se forman por la reacción de síntesis (vía deshidratación) entre el grupo
carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino del segundo aminoácido.

La formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos es un ejemplo de una reacción
de condensación. Dos moléculas se unen con la pérdida de una molécula de agua.

Tres aminoácidos pueden ser unidos por dos enlaces peptídicos para formar un
tripéptido, de manera similar se forman los tetrapéptidos, pentapéptidos y demás.

Los enlaces peptídicos no se rompen con condiciones que afectan la estructura

tridimensional de las proteínas como la variación en la temperatura, la presión, el pH o
elevadas concentraciones de moléculas como el SDS (dodecil sulfato de sodio, un
detergente), la urea o las sales de guanidinio. Los enlaces peptídicos pueden romperse

2
de manera no enzimática, al someter simultáneamente a la proteína a elevadas
temperaturas y condiciones ácidas extremas.

Características del enlace peptídico

1. El enlace peptídico es plano y por tanto no existe rotación alrededor del enlace.
2. El enlace peptídico posee un carácter de doble enlace, lo que significa que es
más corto que un enlace sencillo y, por tanto, es rígido y plano

Configuración trans

Los enlaces peptídicos generalmente se encuentran en posición trans en lugar de cis y

esto se debe en gran parte a la interferencia estérica (de tamaño) de los grupos R cuando
se encuentran en posición cis.

2
 Estructura de las proteínas

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales

denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura
cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el
espacio.

Estructura primaria:

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué

aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se
encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta
adopte.

Estructura secundaria

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.

Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y
gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable,
la estructura secundaria.

Existen dos tipos de estructura secundaria:

1.- La a(alfa)-hélice

2
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura
primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un
aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

2.- La conformación beta

En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de
zigzag, denominada disposición en lámina plegada.

Presentan esta estructura secundaria la queratina de la

seda o fibroína.

Estructura terciaria

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un

polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.

En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por

tanto la terciaria.

Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de

transporte, enzimáticas, hormonales, etc.

Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre

los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:

1.- el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre.

2.- los puentes de hidrógeno.

3.- los puentes eléctricos.

4.- las interacciones hidrófobas.

2
Estructura cuaternaria

Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias
cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar
un complejo proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

El número de protómeros varía desde dos, como en la

hexoquinasa; cuatro, como en la hemoglobina, o muchos,
como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de
sesenta unidades proteicas.

2
 Funciones de la proteína

Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los
procesos vitales. Las funciones de las proteínas son específicas de cada una de ellas y
permiten a las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar
daños, controlar y regular funciones, etc...

Todas las proteínas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a
moléculas. Las proteínas estructurales se agregan a otras moléculas de la misma
proteína para originar una estructura mayor. Sin embargo, otras proteínas se unen a
moléculas distintas: los anticuerpos, a los antígenos específicos; la hemoglobina, al
oxígeno; las enzimas, a sus sustratos; los reguladores de la expresión genética, al ADN;
las hormonas, a sus receptores específicos; etc...

A continuación se exponen algunos ejemplos de proteínas y las funciones que

desempeñan:

Función estructural

·Algunas proteínas constituyen estructuras celulares.

·Ciertas glucoproteínas forman parte de las membranas
celulares y actúan como receptores o facilitan el transporte
de sustancias.
·Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan
la expresión de los genes.
·Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a
órganos y tejidos:
·El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
·La elastina del tejido conjuntivo elástico.
·La queratina de la epidermis.
·Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araña y los
capullos de seda, respectivamente.

2
Función enzimática

Las proteínas con función enzimática son las más

numerosas y especializadas.

Actúan como biocatalizadores de las reacciones

químicas del metabolismo celular.

Función hormonal

Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el

glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre), o las
hormonas segregadas por la hipófisis, como la del crecimiento o la
adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la
calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

Función reguladora

Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes

y otras regulan la división celular (como la ciclina).

Función homeostática

Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas

amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.

2
Función defensiva

·Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.

·La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación

de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.

·Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las

mucosas.

·Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o

venenos de serpientes, son proteínas fabricadas con
funciones defensivas.

Función de transporte

·La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.

·La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los

invertebrados.

·La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.

·Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.

·Los citocromos transportan electrones.

Función contráctil

·La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción

muscular.

·La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

2
Función de reserva

· La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeína de la

cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.

· La lactoalbúmina de la leche.

2
 Clasificación de las proteínas

Las proteínas se clasifican en holoproteinas y heteroproteinas:

 Holoproteinas: formadas solamente por aminoácidos

Globulares:

 Prolaminas: Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada)

 Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).

 Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)

 Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina

 Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.

Fibrosas:

 Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

 Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.

 Elastinas: En tendones y vasos sanguineos

 Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

2
  Heteroproteinas: formadas por una fracción proteínica y por un grupo no
proteínico, que se denomina grupo prostético.

Glucoproteínas:

 Ribonucleasa

 Mucoproteínas

 Anticuerpos

 Hormona luteinizante

Lipoproteínas:

 De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.

Nucleoproteínas:

 Nucleosomas de la cromatina

 Ribosomas

Cromoproteínas:

 Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno

 Citocromos, que transportan electrones

2
 Conclusión

Las proteínas son moléculas de elevada masa molecular formadas principalmente por
carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno; también pueden contener azufre, fósforo,
hierro o cobre, entre otros elementos. La proteína es considerada un polímero formado
por más de 50 aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos y está compuesta por
una o varias cadenas. Su lugar de origen es el ribosoma y se crea a partir de la
información genética.

Cada proteína desarrolla una función específica gracias a su estructura y conformación,

única en cada individuo: el cambio de la estructura de una proteína puede hacerla
incapaz de realizar la función que desarrollaba antes.

Las proteínas se pueden clasificar según su forma en fibrosas (forman largas cadenas y
son insolubles en agua) o globulares (de forma esférica compacta) y según su
composición química en simples (su hidrólisis sólo da aminoácidos) o conjugadas (sólo
pueden serlo las globulares y su hidrólisis tiene como resultado aminoácidos y otras
sustancias).

Finalmente podemos concluir que este trabajo nos ha permitido tener una visión más
clara y completa de todo lo referente a las proteínas en los seres vivos, incluyendo su
función, su clasificación, su concepto, etc.

2
 Bibliografía

Internet

- http://monografias.interbusca.com/biologia/las-prote%EDnas.html

- http://www.profesorenlinea.cl/Ciencias/ProteinasEstruct.htm

- http://www.monografias.com/trabajos7/sipro/sipro.shtml

- http://www.enbuenasmanos.com/articulos/muestra.asp?art=414