LABORATORIO DE ALIMENTOS

SOLUBILIDAD DE PROTEINAS
I.- OBJETIVOS
[Año]
• Observar la solubilidad de diversas proteínas, siendo esta
propiedad característica y definida en soluciones de concentración
salina y PH determinados.

II.- FUNDAMENTO TEORICO

Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono,

hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos
tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el

nombre de aminoácidos y serían por tanto los monómeros unidad. Los
aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos.

La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el n: de

aa. que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es
superior a 10 se llama polipéptido y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de
proteína.

PROPIEDADES DE PROTEINAS

1. Especificidad.
La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una
determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura
primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la
estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.

Además, no todas las proteinas son iguales en todos los organismos,

cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de
manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados. La
semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos,
por lo que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos"

2. Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes
que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen
la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el
disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se

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desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.

La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura,
(huevo cocido o frito), variaciones del pH. En algunos casos, si las
condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a
su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina
[Año]
renaturalización.

CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

Se clasifican en:

1. HOLOPROTEÍNAS: Formadas solamente por aminoácidos

2. HETEROPROTEÍNAS: Formadas por una fracción proteínica y por un
grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético
HOLOPROTEÍNAS
Globulares • Prolaminas:Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína
(cebada)
• Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
• Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina
(huevo), lactoalbúmina (leche)
• Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento,
prolactina, tirotropina
• Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,
Transferasas...etc.
Fibrosas • Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
• Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos,
uñas, plumas, cuernos.
• Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
• Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

HETEROPROTEÍNAS
Glucoproteínas • Ribonucleasa
• Mucoproteínas
• Anticuerpos
• Hormona luteinizante
Lipoproteínas • De alta, baja y muy baja densidad, que transportan
lípidos en la sangre.
Nucleoproteínas • Nucleosomas de la cromatina
• Ribosomas
Cromoproteínas • Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que
transportan oxígeno
• Citocromos, que transportan electrones

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FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS

Estructural •Como las glucoproteínas que forman parte de las

[Año]
membranas.
• Las histonas que forman parte de los cromosomas
• El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
• La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
• La queratina de la epidermis.
Enzimática Son las más numerosas y especializadas. Actúan como
biocatalizadores de las reacciones químicas.
Hormonal • Insulina y glucagón
• Hormona del crecimiento
• Calcitonina
 Hormonas tropas
Defensiva • Inmunoglobulina
• Trombina y fibrinógeno
Transporte • Hemoglobina
• Hemocianina
• Citocromos
Reserva • Ovoalbúmina, de la clara de huevo
• Gliadina, del grano de trigo
• Lactoalbúmina, de la leche

III.- MATERIALES, EQUIPOS E INSUMOS

• MATERIALES • REACTIVOS

 Tubos de ensayo  Torta de soya

 Vaso precipitado
 Sol. de cloruro de sodio al 10%
 Sol. acuosa saturada de acetato d
plomo
 Acido clorhídrico concentrado
 Sol. saturada de sulfato de amonio
 Acido tánico

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IV.- PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL

1.- Extracción de globulinas de tortas de soya o de

tarhui [Año]

La extracción de globulinas de la torta de soya se realiza agitando durante 30

minutos 10g de torta en un erlenmeyer de 250 ml de solución al 10% de cloruro
de sodio.

Para separar y eliminar los sólidos se somete la mezcla a la acción de una

centrifuga durante 10 minutos. El líquido así obtenido se somete a los
siguientes ensayos, anotándose en cada uno de los casos los diferentes
cambios físicos que presenta la muestra problema:

a) Precipitación de la globulina por dilución del extracto

A 5ml de extracto agregar 100 ml de agua destilada.

b) Precipitación de las proteínas por adición de sales:

A 5 ml del extracto agregarle 5 ml de solución saturada en sulfato
de amonio.

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c) Precipitación de las proteínas por medio de reactivos:

A 1 ml de extracto agregar 2 ml de solución al 10% de acido
tricloroacetico.
[Año]

d) Precipitación de las proteínas por medio de ácidos:

A 2 ml de extracto agregar 1 ml de acido clorhídrico concentrado

e) A 5 ml de extracto agregar 5 ml de acetato de plomo

Tubo 3
Tubo 4
2ml filtrado
1 Gota
SOLUBILIDAD a gota
DE LAS PROTEINAS
2ml filtrado
de acetato de 1ml de HClcc
plomo
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2.- Proteínas del Huevo:

[Año]
Romper un huevo con cuidado, separando la clara de la yema sin dañar esta
ultima. Batir ligeramente la clara y diluir agregándole 4 partes de agua. Medir el
ph. Neutralizar la disolución agregándola acido acético diluido 0.05N.
Filtrar la disolución (con trampa al vacio y papel whaman) para separar el
precipitado fino que aparece. Con el filtrado efectuar las siguientes
operaciones.

a) A 5ml de extracto agregar 100 ml de agua destilada.

b) A 5 ml de liquido agregar 1.5g de sulfato de amonio. Agitar

enérgicamente hasta disolver la sal.

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c) A 1 ml de extracto agregar 2 ml de solución al 10% de acido

tricloroacetico.

[Año]

d) A 2 ml de extracto agregar 1 ml de acido clorhídrico concentrado

e) A 5 ml de extracto agregar 5 ml de acetato de plomo

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V.- CALCULOS Y RESULTADOS

 Muestra 1.- Sol turbia, que poco a poco empieza a sedimentar en [Año]
el fondo, observándose dos fases, una superior cristalina y la otra inferior
de color opaco.
 Muestra 2.- Sol espumosa turbia, pero sin presencia alguna de
precipitado.
 Muestra 3.- Precipitado color amarillento.
 Muestra 4.- Sol turbia, sin presencia de precipitado.
 Muestra 5.- Precipitado blanco muy intenso.

VI.- CONCLUSIONES

• La globulina es soluble es sales, así como en ácidos fuertes.

• Por el contrario, es insoluble en agua destilada, acidos débiles y

sales de metales pesados.

VII.- RECOMENDACIONES

• Dejarle reposar el tiempo suficiente para que sedimente los

precipitados.
• Agitar bien los tubos
• Tener precaución al operar con el HCl cc.

VIII.- BIBLIOGRAFÍA

• David S. Robinson. “Bioquímica y valor nutritivo de los alimentos”.

Editorial ACRIBIA, S.A.
• JBS. Braverman 1967. Introducción a la Bioquímica de los
alimentos. Editorial El manual Moderno S.A. México D.F.
• Owen R. Fennema. “Química de los alimentos”. 2º Edición. Editorial
ACRIBIA, S.A.

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