Curs 2

Arhitectura proteinelor

-Structura primara a AA se refera la secventa, nr si felul AA dinre`un lant polipep.

-aceasta structura e dictate de la nivelul nucleului genetic, (ADN) la nivelul caruia
se gasesc genele triplet care transmit prin intermediu ribonucleului secv AA
dintr`un lant polipep
- legatura dintre AA din structura primara e legatura peptidica.
-str primara e specifica pt fiecare lant polipep pt fiecare protein
-leg primara e cea care dicteaza legatura secundara si tertiara a proteinei
-leg secundara se refera la relatia gruparilor functionale a AA din lantul polipep
si la randul ei poate fi de 3 tipuri:
1. α helix
2. β pliata
3. tetrahelix

- leg α helix are leg de baza leg H2 care se realizeaza intre gruparea COOH a
unei leg pep si N2 din gruparea amino a unei leg pep la cel de al 4`lea AA.
-lantul polipep se rasuceste in jurul unui ax imaginar Waldervans ,leg tiolice, leg
se gasesc in gruparile functionale R ale AA.
- leg H2 e || cu α
-al 2`lea tip e leg secundara e β pliata sau leg in foaie pliata
-lant polipep in leg H2 e perpenticulara de directia latului polipep
Poate avea 2 aspecte:
1. β pliata || atunci cand ambele lanturi polipep au aceeasi directive
2. anti || atunci cand la o extremitate gasim gruparea amino si carboxyl
-alt tip de structura e prin reprezentat de nodul β
: - un lat polipep isi schimba directia realizand nodul β legatura de baza e
cea dintre H “are relatii in formarea” structurii tertiare
- a 3 forma de structura tertiara sunt 3 lanturi polipep care trece prin
mijlocul imaginar, e structura cea mai rezistenta , se intalneste in structura
colagenului.
- structura tertiara e determinate de impartirea proteinelor:fibrilare si
globulare.

- structura tertiara sta la baza proteinelor globulare , intervine in legarurile

apolare ionice
- str teriara se formeaza in urma interactiunii dintre component R a AA care
alcatuieste lantul polipep.
- str tert e formata din regiunea α helix care alterneaza cu “reg” β pliate cu
ajutorul nodului β dand impresia de dezordine intr`o structura ordonata.

STRUCTURA CUATERNRA
-o protein poate fi formata dintr`un singur lant polipep cand vb de structura
cuaternara sau din mai multe lanturi polipep cand vb de structura
pluricuaternara.
-relatia dintre lanturile polipep formeaza structura cuaternara care are aceleasi
tipuri de legaturi ca si leg tert
-ex: de legatura cuaternara avem in structura hemoglobinei care e formata
din 4 monomere cate 2 de acelasi fel 2α 2β
-intre aceste 2 monomere leg principal e H2 dar si celelalte leg actioneaza

STR DE TETRAMER A HEMOGLOBINEI

-str de tetramer se gaseste in str ADN de la nivelul cromozomilor numai prin
impachetari foarte complicate, rasuciri si reveniri, un lant foarte lung din cadru
ADN poate sa fie cromozomal

CLASIFICAREA PROTEINELOR

1.PROTEINE FIBRILARE SI GLOBULARE

-cele fibilare au o str de acelasi tip pe o distant lunga, protein de rest care intra
in str tendoanelor si aponevrozelor
-prot globulare=> ca urmare a str tertiare a proteinelor
Proteinele pot fi formate numai din lanturi de AA aranjati in laturi polipep cand
vb de homoproteine si heteroproteine cand pe langa componenta protetica
are si o componenta neproteica numita grupare PROSTETICA
-in functie de structura gruparii prostetice heteroprot se impart in:
1.NUCLEOPROTEINE –in care gruparea prostetica e formata din acizi nucleici
2. glicoprot=> glucide
3 fosfoproteine=> acid fosforic,
4 cromoproteine=>hemoglobin+ “met colorat”
5 metaloprot=>alti ioni metalici inafara de Fe si Cu
6 lipsa proteinelor unde gruparea proteica e compomenta lipsa

CROMOPROTEINELE
-care au ca reprezentant de baza Hb
-e un dimer format din 2 lanturi polipep α si 2 lanturi polipep β
-fiecare lant polipep contine grupari prostetice de grupari hem in total 4
lanturi+ 4 molecule hem
-aceasta e Hb A (Hb omului adult)
-Hb fiziologica e Hb F care se gaseste in viata intrauterine care in structura
are 2 lanturi α si 2 lanturi γ(gamma)
-Hb A2 e Hb fiziologica dar care nu depaseste 2% din cantitatea totala a Hb ,
are 2 lanturi α si 2 lanturi δ( delta)
-“tot” Hb fiziolica pana la anumite valori avem Hb A1 sau glicolizata
Hb A ( Hb ADULTULUI)
-2 lanturi α fiecare lant are in structura 141 de resturi de AA
-2 lanturi β fiecare are in str 146 de AA
-se cunoste exact nr si felul
-Hb e formata dintr`un ciclu de 4 nuclee tetrapirolice care au in mijloc Fe bivalent
-Hb mai e numita protoporfilina 3 (9)
-porfilinele pana sa ajunga in structural lor cate 4 nuclee pilorice sic ate 8
substante cate 2 la fiecare nucleu piloric
-protoporfilina 3 care intra in structura Hb are asemanare cu cromoproteina
3
- motiv pt care s`a hotarat sa ii se spuna proporfilina 3
-denumirea de 9 deriva de la protoporf cu 16 izomeri, iar 9 intra in str Hem
-protoporf 3 (9 ) dupa ce fix in centrul sau devine gruparea prostetica al Hb
respective hem
-cele 4 nuclee pirolice sunt numerotate de la 1 ->4 in sensul acelor de ceasornic
-intre cele 4 nuclee pirolice se gasesc de gasesc legaturi metilice care sunt
notate cu α, β, γ, δ
-fiecare nucleu tetrapirolic are in structura sa 2 substituienti formati din 4 grupe
metil , 2 vinil, 2 gr propionil motiv pt care hem mai poate fi numit 4 metil-2 vinil-2
propionil
-numerotarea se face de la 1->8 in sensul acelor de ceasornic
-Fe din str Hb e bival, legat cu 4 legaturi in interiorul nucleului tetrapiloric
cu fiecare N din grupare imino care deriva de la amino din varful nucleului, 2 fiind
covalenti si 2 necovalenti
-in plus Fe mai are 2 leg inafara nucleului tetrapiloric cu o histidina proximala
din lantul polipep si cu o histidina distal din lantul polipep
-in total Fe are 6 legaturi
-intre leg Fe bivalent si histidina distal se leaga O2 necoval
reversibil care se elibereaza la nivelul tesuturilor
-in structura lantului polipep α si β se gaseste un grup de AA hidrofobi care
formeaza un buzunar unde se fixeaza Fe ferindu`se astfel de actiunea H20
care il transforma dinFe bival in Fe trival devenind astfel nefiziologic ( nu
mai poate transporta O2)

MIOGLOBINA

-e formata dintr`un singur monomer care are rolul de a stoca O2 pt nevoile

musculaturii
-Hb e un tetramer si are rolul de a transporta O2

Functiile Hb:

1. La nivelul plamanilor HbH (Hb-redusa) se incarca cu O2 si devine HbO2

-acest lucru se intampla la nivelul plamanilor pt ca O2 plamanilor are structura
superioara fata de O2 din Hb
-prin capilare
-unde presiunea e inferioara fata de presiunea HbO2 care ajunge la tesuturi
-atunci O2 trece din structura Hb in tesuturi

2. Transport de CO2 de la tesuturi la plamani

-la tesuturi presiunea CO2 e superioara fata de pres din sange, atunci CO2 trece
din tesuturi in sange cu ajutorul anhidrazei carbonice care actioneaza atat la
nivelul tesuturilor cat si la nivelul plamanilor e eliminate prin respiratie fiind un
mecanism de “detonifiere”(poate fara de`ul din fata)

3. HbH si oxigenata

-formeaza un sistem tampon care intervine in mentinerea echil acido-bazic

-incarcarea Hb cu O2 nu se face dupa o linie dreapta adica sa creasca
proportional cu cresterea contratiei de O2
-la mioglobina care e un monomer incarcarea cu O2 se face dupa o curba care
are aspect de hiperbola, creste odata cu cresterea contratie de O2
-incarcarea si descarcarea Hb de O2 se modifica in anumite situatii:
a) atunci cand curba se gaseste mai la stanga curbei de incarcarea cu O2, iar
cand se gaseste inspre dreapta vb de deviatie la dreapta
-acest lucru se intampla in functie de modificarile pH`ului
-cu cat pH e mai acid cu atat deviaza spre dreapta, si alte substante care
modifica pH si poata numele de Bar

Hb GLICOLIZATA
-in mod fiziologic o catitate de Hb se combina cu monozaharide respectiv
glucoza acest procent nu depaseste 6 %
-in diabetul zahart Hb glicolizata creste si arata gradul dezaminarii
metabolice.
-metabolismul Hb-Fe bivalent dintr`o Hb normal e oxidat la “trival” care pierde
capacitatea de transport O2 se formeaza o cantitate redusa de MET Hb care e
metabolizata in bioritmul ei

-Hb S: determina anemiii falciforme si apare in talasemii

-in diabetul zahar decompensat in Hb glicolizata trece peste valoarea de 6 % si
ne indica gradul de perturbare al metabolismului glucidic in diabetul zaharat.