Subiectele examenului de biochimie

Semestrul I, 2009-10

Aminoacizi
1. Structurile aminoacizilor proteinogeni cu radicali nepolari
2. Structurile aminoacizilor proteinogeni cu radicali polari, incarcati si neincarcati electric
3. Aminoacizi neproteinogeni neprezenti in structura proteinelor: β-Ala, GABA, PABA, hCys,
hSer, tironinele
4. Aminoacizi neproteinogeni prezenti in structura proteinelor: 4-HO-Pro, 5-HO-Lys si Gla
5. Proprietatile fizice ale aminoacizilor: chiralitate, activitate optica, stereoizomerie Fischer,
absorbtia luminii
6. Proprietatile acido-bazice ale aminoacizilor
7. Proprietatile chimice ale aminoacizilor
8. Tehnici de separare a aminoacizilor: cromatografie de repartitie, cromatografie de schimb ionic,
HPLC, electroforeza

Peptide si proteine
9. Peptide: gruparea peptidica, exemple si importanta lor biologica
10. Determinarea structurii primare a proteinelor
11. Structurile secundare ale proteinelor: -helix si foaia -pliata. Exemple.
12. Proteine fibrilare: keratine, collagen, elastina. miofibrile
13. Structurile tertiara si cuaternara ale proteinelor: stabilitate, denaturare si renaturare, amiloidoze
14. Tehnici de separare a proteinelor: gel filtrare, dializa, cromatografie de afinitate, electrophoresis

Acizi nucleici
15. Nucleobaze, nucleozide, nucleotide: structuri
16. Structuri and tipuri de AND si ARN

Hem-proteine
17. Oxigenarea Mb si Hb: hemul, cooperativitate, efecte alosterice, efectul Bohr; 2,3-DPG
18. Derivatii, polimorfismul si patologia moleculara ale Hb. Anemia falciforma

Enzime
19. Termodinamica enzimatica: energia libera Gibbs a reactiilor enzimatice, mecanisme de actiune
a enzimelor. Exemple: mutarotaza glucozei, serin-proteaze, lizozim, anhidraza carbonica
20. Cinetica enzimatica: ecuatia Michaekis-Menten (fara deducere): KM, Vmax, numar de turnover
21. Inhibitia reversibila a enzimelor: competitiva, necompetitiva. Otravirea enzimelor. Reprezentari
linearizate
22. Importanta clinica a activitatii enzimelor: LDH, CK, transaminazele, fosfatazele
23. Vitamine si coenzime: nicotin(amida) - NAD(P)+; B2 - FAD(FMN); B1 - TPP; Coenzima A; B6
vitamin - PLP; acid lipoic, biotina

1
――――――――――――――――――――――――――――――――――――――――
Metabolism
24. Compusi macroergici: ATP. Caracteristicile cailor metabolice
25. Componentele oxidarii biologice mitocondriale
26. Fosforilarea oxidativa: teoria chemiosmotica, decuplare

Ciclul citric
27. Decarboxilarea oxidativa a acidului piruvic: mecanism
28. Ciclul citric: mecanism, reglare, caracterul amfibolic, reactii anaplerotice

Glicoliza si gluconeogeneza
29. Mecanismul primei etape glicolitice(a hexozelor). Reglare
30. Mecanismul celei de-a doua etape glicolitice (a triozelor). Bilantul energetic al glicolizei
31. Mecanismul gluconeogenezei, reglare.
32. Ciclurile glucozei: G-lactat si G-Ala
33. Degradarea fructozei pe cale glicolitica
34. Degradarea galactozei pe cale glicolitica

Caile “secundare” de metabolizare a glucozei

35. Mecanismul primei etape a caii pentozofosforice (cea ireversibila)
36. Mecanismul celei de-a doua etape a caii pentozofosforice (cea reversibila)
37. Reglarea caii pentozofosforice
38. Calea acidului glucuronic: mecanism
39. Importanta intermediarilor caii acidului glucuronic(UDP-G, UDP-glucuronat). Patologie:
pentozuria esentiala

Reprezentantii carbohidratilor
40. Monozaharide: izomerie, acizi, lactone, polioli, amine si derivati, esteri
41. Dizaharide (maltoza, lactoza, zaharoza) si digestia glucidelor
42. Homopolizaharide: amidon, glicogen, celuloza,
43. Heteropolizaharide: GAG, proteoglicani, peptidoglicani, glicolipide

15 ianuarie, 2010 Prof. dr. St. Hobai