Documente Academic
Documente Profesional
Documente Cultură
FACULDADE DE VETERINÁRIA
PROGRAMA DE PÓS-GRADUAÇÃO EM MEDICINA VETERINÁRIA
DOUTORADO EM HIGIENE VETERINÁRIA E PROCESSAMENTO
TECNOLÓGICO DE PRODUTOS DE ORIGEM ANIMAL
DISCIPLINA: BIOQUÍMICA DOS ALIMENTOS
PROFESSOR: ELIANE MÁRSICO
TRANSFORMAÇÕES
ENZIMÁTICAS EM
TECNOLOGIA DOS
ALIMENTOS
Niterói – RJ
2009
SUMÁRIO
1 INTRODUÇÃO, p. 4
2 HISTÓRICO, p. 4
3 ATIVIDADE ENZIMÁTICA, p. 5
4 CLASSIFICAÇÃO, p. 5
5 ESPECIFICIDADE, p. 6
6 ENZIMAS NA TECNOLOGIA DE ALIMENTOS, p. 7
6.1 ENZIMAS AMILOLÍTICAS, p. 9
6.2 ENZIMAS HIDROLISANTES DE DISSACARÍDEOS, p. 10
6.2.1 Invertases ou sacarases, p. 10
6.2.2 Lactases, p. 11
6.3 ENZIMAS HIDROLISANTES DE TECIDO VEGETAL, p. 11
6.3.1 Celulases, p. 11
6.3.2 Hemicelulases, p. 12
6.4 ENZIMAS PROTEOLÍTICAS (PROTEASES), p. 12
6.4.1 Papaína, p. 13
6.4.2 Bromelina, p. 13
6.4.3 Ficina, p. 13
6.4.4 Pepsina, p. 13
6.4.5 Tripsina, p. 13
6.4.6 Quimosina (quimotripsina ou coalho ou renina animal), p. 14
6.4.7 Renina, p. 14
6.5 ENZIMAS PÉCTICAS, p. 14
6.5.1 Pectinesterase, p. 14
6.5.2 Poligalacturonase, p. 15
6.5.3 Pectina-transeliminase, p. 15
6.6 ENZIMAS LIPOLÍTICAS, p. 16
6.6.1 Lipase, p. 16
6.7 ENZIMAS OXIDATIVAS (OXIDORREDUTASES), p. 17
6.7.1 Catalase, p. 17
6.7.2 Peroxidase, p. 17
6.7.3 Polifenol oxidase, p. 18
6.7.4 Ácido ascórbico oxidase, p. 18
6.7.5 Glicose oxidase, p. 18
6.7.6 Lipoxidase (lipoxigenase), p. 19
6.8 ENZIMAS FLAVORISANTES, p. 19
7 APLICAÇÕES DAS ENZIMAS NA INDÚSTRIA DE ALIMENTOS, p. 19
7.1 FABRICAÇÃO DE PÃO, p. 19
7.2 ELABORAÇÃO DE CERVEJA, p. 20
7.3 AMACIAMENTO DE CARNE, p. 21
7.4 PRODUÇÃO DE VINHO E SUCOS DE FRUTAS, p. 22
7.5 HIDRÓLISE DA LACTOSE, p. 23
7.6 FABRICAÇÃO DE QUEIJOS, p. 24
8 CONCLUSÕES, p. 25
9 REFERÊNCIAS, p. 26
4
1 INTRODUÇÃO
2 HISTÓRICO
3 ATIVIDADE ENZIMÁTICA
E+S ES E+P
Onde:
E = Enzima;
S = Substrato;
ES = Complexo Enzima+Substrato;
P = Produto.
4 CLASSIFICAÇÃO
Observa-se o sufixo ASE para indicar uma enzima. Entretanto, restaram ainda
algumas enzimas cujos nomes, consagrados pelo uso, nem mesmo esta regra se
observa, sendo o caso da papaína, tripsina, pepsina, renina e outras (GAVA, 1979).
Em 1955, uma Comissão de Nomenclatura e Classificação de Enzimas,
nomeada pela União Internacional de Bioquímica, estabeleceu normas para a
nomenclatura e classificação de enzimas, que foram implantadas em 1964 (TABELA
6
1). Essas normas conferem para cada enzima um código de quatro algarismos
separados por um ponto, sendo que o primeiro algarismo, que vai de 1 a 6,
determina as seis principais classes de enzimas, que são: Oxidorredutases;
Transferases; Hidrolases; Liases; Isomerases; Ligases (ou Sintetases) (EVANGELISTA,
1992; BOBBIO; BOBBIO, 1989; GAVA, 1979).
5 ESPECIFICIDADE
necessário não somente que os microrganismos sejam destruídos, mas também que
a atividade enzimática seja inibida ou bloqueada. Poucos são os métodos que podem
ser empregados para a inibição enzimática em alimentos, devido a problemas de
toxidez, desenvolvimento de aromas estranhos, ou mesmo devido a problemas
econômicos. Os principais métodos empregados neste caso são calor; mudanças de
pH até valores extremos; adição de sulfito ou dióxido de enxofre. O congelamento
também é muito empregado (BOBBIO; BOBBIO, 1989).
Muitas enzimas são indesejáveis no alimento e, por isso, devem ser inativadas.
Como outras proteínas, as enzimas podem ser facilmente desnaturadas de várias
maneiras, principalmente pelo calor. A maioria das enzimas são inativadas quando se
aplica temperaturas na ordem de 70-80°C durante 2-5 minutos. Essa inativação pelo
calor é muito utilizada na indústria alimentícia, sendo este processo conhecido pelo
nome de blanching. A continuidade da atividade enzimática pode ocasionar uma
mudança de cor, escurecimento em alguns alimentos, rancidez em óleos, variações
no aroma, alterações no valor nutritivo das proteínas e vitaminas ou presença de
enzimas pécticas ocasionando mudanças na textura dos alimentos (GAVA, 1979).
α-amilase
Amido Dextrina + Maltose
β-amilase
Amido Maltose + Dextrina
Amido Glicoamilase Glicose
10
6.2.2 Lactases
6.3.1 Celulases
6.3.2 Hemicelulases
6.4.1 Papaína
6.4.2 Bromelina
6.4.3 Ficina
6.4.4 Pepsina
6.4.5 Tripsina
6.4.7 Renina
6.5.1 Pectinesterase
6.5.2 Poligalacturonase
6.5.3 Pectina-transeliminase
16
6.6.1 Lipase
6.7.1 Catalase
6.7.2 Peroxidase
outras enzimas);
Determinar se alimentos foram submetidos ao processo de “blanching”.
2007).
As pectinases podem ainda ser utilizadas no tratamento das uvas e na
clarificação de mostos e vinhos. Neste processo elas beneficiam a produção por
acelerar a prensagem, a clarificação e a filtração do mosto. As pectinases diminuem
a viscosidade e a dimensão das moléculas pécticas (ESKIN et al, 1971; UENOJO;
PASTORE, 2007).
Outro benefício ocorre pelo aumento da velocidade de sedimentação de
substâncias pécticas degradadas e da sedimentação de outras partículas em
suspensão (ESKIN et al., 1971).
Apesar do amplo emprego, em determinados alimentos as pectinases devem
ter sua ação bloqueada para obtenção de um produto de melhor qualidade. Isso
ocorre principalmente quando a turvação (ou cloud) é desejada e apreciada, como
no caso dos sucos de tomate e dos concentrados de frutas. Para um produto mais
valorizado deve-se pré-aquecer o material para inativar pectinases presentes (ESKIN
et al, 1971).
Nas indústrias geralmente são utilizados preparados enzimáticos contendo
poligalacturonases e pectinesterases obtidas de fungos para obter a degradação
completa da molécula de pectina (ESKIN et al, 1971).
baixa pós-acidificação);
Importante para evitar a cristalização da lactose indesejada em certos
produtos (leite condensado, concentrado de leite, soro de leite);
Produção de alimentos para pessoas com intolerância a lactose;
A hidrólise pode ocorrer por processo ácido (catalítico, em altas temperaturas)
ou enzimático. As vantagens do processo enzimático são:
Condições mais amenas de pH e temperatura;
Não causa desnaturação de proteínas nem escurecimento;
Maior rendimento.
8 CONCLUSÕES
9 REFERÊNCIAS