Proteine

Ce sunt?
Proteinelesunt, din punct de vedere chimic, compusi macromoleculari naturali, cu structura polipeptidica, care prin hidroliza formeaza aamino acizi.

Compzitia si structura proteinelor

Numarul proteinelor existente in natura este foarte mare; fiecare specie animala sau vegetala are proteinele eispecifice. De aceea este destul de greu sa se stabileasca structura proteinelor, cu atat mai mult cu cat ele se transforma cu usurinta sub actiunea diferitilor agenti fizici si chimici.

Compozitia diferitelor proteine este relativ asemanatoare. Toate proteinele sunt formate din cinci elemente principale: carbon (50-52%), hidrogen (6,5-7,5%), oxigen (21-24%), azot (15-18%), sulf (0,5-2,5%); unele proteine cum este hemoglobina din sange mai contin fier (o,3-0,5%), altele precum cazeina contin fosfor. Se cunosc si proteine care contin cupru, iod, etc.

pentru stabilirea structurii proteinelor sa recurs lametode de hidroliza. Hidroliza se poate efectua cu acizi, cu baze sau cu enzime. Ca produs de hidroliza se obtine un amestec de diferiti amino-acizi (pana la 20), cum si amoniac, rezultat prin hidroliza grupelor CONH2 prezente in unii amino-acizi.

Proprietati
Din punct de vedere alsolubilitatii, unele proteine sunt solubile in apa sau in solutii diluate de electroliti ( de exemplu globulinele sau albuminele), iar altele sun insolubile in acesti dizolvanti (de ex keratina sau colagenul). Proteinele solubile formeaza solutii in care toate particulele dizolvate au aceeasi marime (solutii monodisperse). Unele proteine insolubile, prin incalzire prelungita in apa, se pot si ele solubiliza. In modul acesta, colagenul, dupa ce se imbiba, se dizolva transformandu-se in gelatina, care se dizolva prin slaba incalzire cu apa.

Proprietati chimice
Proteinele conin grupe carboxil acide i grupe amino cu proprieti bazice, de aceea n soluii manifest proprieti amfotere. Una din proprietile importante ale proteinelor este capacitatea de a se denatura. Denaturarea este proces ce ine de structura proteinei (secundar, teriar i cuaternar) sub aciunea diferitor factori (temperatur, acizi, baze, raze UV, radiaie ionizat, ultrasunet etc.). Denaturarea proteinelor, de obicei, este nsoit de micorarea solubilitii, mrirea viscozitii, eliberarea grupelor funcionale, pierderea activitii biologice .a.m.d.

In procesul hidrolizei acide, bazice, fermentative, proteinele scindeaz n aminoacizi. Deoarece n componena proteinelor intr resturi de diferii aminoacizi, ele conin un numr mare de grupe funcionale, care sunt capabile s participe la foarte multe reacii chimice: de oxidare, reducere, formare de mercaptide, alchilare, arilare, eterificare, acilare, dezaminare cu acidul azotos, iodurare, fosforilare, nitrare, diazotare, diazocuplare, formilare .a.

Proteinele pot fi sedimentate cu urmtorii acizi: fosforovolframic, fosforomolibdenic, tricloroacetic, salicilic, picric .a. i cu sruri a metalor grele. Proeteinele dau un rezultat pozitiv ntrun ir de reacii de culoare, determinate de prezena unor resturi de aminoacid. Dintre cele mai importante pot fi menionate: reacia biuretului (legturile piptidice), reacia xantoproteic .a.

Masele moleculareale proteinelor sunt foarte variate, de la zeci de mii la milioane. S-a constatat insa ca foarte multe macromolecule de proteina sunt formate in realitate din asociatia mai multor catene polipeptidice, prin forte intermoleculare (forte de coeziune sau legaturi de hidrogen). Proteinele suntamfioni macromoleculari. Ca si la amino acizi, punctul izoelectric este o constanta caracteristica proteinei respective. Fiind amfioni, proteinele pot neutraliza atat acizi, cat si baze, deci au proprietati de tampon.

Reactii de indentificare.Proteinele dau o serie de

reactii de culoare folosite pentru identificare. Cele mai importante sunt urmatoarele:
Reactia biureticaconsta in aparitia unei coloratii violete la tratarea cu o solutie de sulfat de cupru. Reactia xantoproteicaconsta in aparitia unei coloratii galbene intense la tratarea solutiei de proteina cu acid azotic concentrat. Reactia Millonconsta in aparitia unui precipitat de culoare rosie la tratarea proteinelor cu o solutie concentrata de azotat mercuric in acid azotic ce contine si acid azotos. Reactia Adamkiewiez-Hopkinsconsta in aparitia unei coloratii albastre-violete la tratarea proteinei cu acid sulfuric care contine si acid glioxilic. Reactia Paulyconsta in aparitia unei coloratii rosii la tratarea cu acid diazobenzensulfuric a unei solutii de proteina alcanizata cu carbonat de sodiu.

Clasificarea proteinelor
Dupasolubilitate, proteinele pot fi clasificate in:
proteine solubilein apa si in solutii diluate de electroliti si proteine insolubile, numite si scleroproteine;

Dupaconformatia macromoleculelor, ele pot fi impartite in:

proteinecorpusculare proteinefibrilare.

Proteinele corpusculare sunt substante cristaline cu forma asemanatoare unei sfere, unui elipsoid de rotatie sau disc. Proteinele fibrilare sunt substante de obicei insolubile avand macromoleculele alungite, filiforme. Catenele polipetidice sunt paralele si legate in smocuri de directia fibrei.

Dupaprodusele de hidroliza, proteinele se clasifica in proteine propriu-zise,formate din amino-acizi proteine conjugate(proteide),alcatuite din componentul proteic legat de substanta neproteica (adica grupa prosteica).

Dup gradul de asimetrie al moleculelor, proteinele se clasifica in: proteine globulare (macromoleculele lor au o form de mici globule) proteine fibroase (macromolecule sub form de fibre). Ex. keratina, colagen, sericin, fibroin.

Proteinele fibroasese gasesc in organismul animal in stare solida si confera tesuturilor rezistenta mecanica (proteine de schelet) sau protectie impotriva agentilor exteriori. KERATINELE proteinele din epiderma, par, pene, unghii, copite si coarne se disting printr-un continut mare de sulf. Keratinele sunt insolubile in apa atat rece cat si calda, precum si in solutii saline. Din cauza aceasta keratinele prezinta o mare inertie fata de agentii chimici, precum si fata de enzime. FIBROINA ,componenta fibroasa din matasea naturala, se gaseste in acest material inconjurata cu o componenta amorfa, cleioasa, sericina, care reprezinta cca. 30 % din greutatea totala. In cele doua glande ale viermelui de matase, proteinele sunt continute sub forma de solutie concentrata, vascoasa.

COLAGENUL,este componenta principala a tesuturilor conjunctive, tendoanelor, ligamentelor, cartilajelor, pielii, oaselor, solzilor de peste. Exista numeroase varietati de colagen. Colagenul are o compozitie deosebita de a keratinei si fibroinei, caci este bogat in glicol, prolina si hidroxiprolina, nu contine cistina si triptofan. Prin incalzire prelungita cu apa, colagenul intai se imbiba,apoi se dizolva transformandu-se in gelatina sau clei. ELASTINAconstituie tesutul fibros, cu o elasticitate comparabila cu a cauciucului, a arterelor si a unora din tendoane, cum este de exemplu tendonul de la ceafa boului. Elastina nu se transforma in gelatina la fierbere cu apa si este digerata de tripsina. Ca si colagenul, fibrele de elastina sunt compuse din aminoacizi simpli, mai ales leucina, glicocol si prolina.
In regnul vegetal nu se gasesc proteine fibroase; functia lor este indeplinita in plante de celuloza. Proteinele fibroase se dizolva numai in acizi si baze concentrate, la cald, dar aceasta dizolvare este insotita de o degradare a macromoleculelor; din solutiile obtinute nu se mai regenereaza proteina initiala. Proteinele fibroase nu sunt hidrolizate de enzimele implicate in digestie si deci nu au valoare nutritiva.

Dup structur, proteinele se clasifica in:

proteine simple, care la hidroliza complet formeaz numai aminoacizi; din aceast grup fac parte: albuminele, globulinele, prolaminele, scleroproteinele, glutelinele; proteine compuse sau proteide (aici se refer complecii proteinelor simple cu componeni neproteici. Din acest ir fac parte: nucleoproteide, cromoproteide, metaloproteide, fosfoproteide, glicoproteide, lipoproteide); derivai ai proteinelor (aici sunt incluse produii ce se obin n rezultatul unor sau altor transformri a proteinelor propriu-zise)

Pentru proteine exist 4 niveluri de organizare structural

1) STRUCTURA PRIMAR - rspunde de numrul resturilor aminoacizilor isuccesiunea lor n molecula proteic; 2) STRUCTURA SECUNDAR - rspunde de aranjarea spaial a moleculeiproteinei. Este cunoscut faptul c unele proteine n spaiu sunt rsucite sub form de spiral, de exemplu spiral- : spiralizarea moleculei dup micarea acelor ceasornicului i spiral- : spiralizarea n direcie invers;

3) STRUCTURA TERIAL Moleculele proteice au o anumit activitate biologic, care se realizeaz prin grupele funcionale prezente la resturile de aminoacizi din molecula proteic, de exemplu, grupa hidroxil din serin, sau grupa HS- din cistin i alte grupe funcionale. Ca proteina s fie biologic activ aceste grupe funcionale trebuie s fie orientate n spaiu ntr-un loc anumit. Aceast orientare este caracterizat de structura terial; 4) STRUCTURA CUATERNAR rspunde de 'mpachetarea' ctorva molecule de polipeptide. Este cunoscut faptul, c multe proteine sunt formate din 2 sau mai multe lanuri de polipeptide, care sunt unite ntre ele prin puni disulfidice -S-S-.

Metode de preparare
n majoritatea cazurilor de extragere cu solveni, proteinele se elimin sub form de amestecuri. Pentru a separa proteinele din amestecuri se folosesc diferite metode. Una dintre cele mai effective este metoda fracionrii proteinelor cu alcool metilic sau etilic, la temperatur joas i la un regim strict al pH-ului. Cu succes se utilizeaz metoda de sedimentare a proteinelor n punctul izoelectric. De asemenea, se mai folosesc metodele cromatografice (n special, pe ionii cu baz de celuloz), de adsorbie, diferite tipuri de electroforez. Proteinele insolubile se purific de impuritile solubile prin extracie cu soluii apoase de sruri, acizi, baze, solveni organici.

NECESARUL DE PROTEINE
Depinde de necesitatile organismului: Cantitativ: Copii: 0-6 ani - 3-4 g prot/kg corp/24 h 7-12 ani - 2-3 g prot/kg corp/24 h 12-20 ani - 1,5-1,7 g prot/kg corp/24 h Adulti: 1,2-1,5 g/kgc/zi (ex: 75 kg 85-105 g proteine/zi) Gravide si mame care alapteaza: 2 g/kgc/zi Sportivi, muncitori, refaceri musculare: 2-3 g/kgc/zi Sportivi, muncitori, refaceri musculare: 2-3 g/kgc/zi

SURSE DE PROTEINE
Produse animale: lapte, branzeturi (100g branza = 25-30 g proteine), carne (20% proteine),viscere (ficat, rinichi, inima, splina, peste), oua. Leguminoase: fasole (20-25%), mazare, soia (35%). Cereale : paine (8%). Nuci, arahide, alune, cartofi, ciuperci, legume, fructe (ultimele 2 mai putin).