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UNIVERSIDAD DE COSTA RICA
ESCUELA DE MEDICINA ­ DEPARTAMENTO DE BIOQUIMICA  
ME­2013 BIOQUÍMICA PARA MEDICINA ­ II­ 2006

SECUENCIA DE CONTENIDOS Y OBJETIVOS DEL TEMA: 
"UNIONES INTERCELULARES, ADHESIÓN CELULAR Y MATRIZ EXTRACELULAR"
Capítulo 19 del libro “Molecular Biology of the Cell” de B. Alberts et al.
PROF. DR. ALBERTO ALAPE GIRON, Ph.D.

OBJETIVOS:
1. ¿Qué son las uniones celulares y cuales tipos funcionales de uniones celulares
existen?

Las células de la mayoría de los tejidos, están unidas directamente una a la otra por uniones
celulares. Éstas tienen muchos propósitos, entre los cuales se da adhesión mecánica, sin su
existencia, el cuerpo se desintegraría. Uniones intercelulares y uniones célula – matriz, son
llamadas en conjunto uniones celulares; las células reconocen y se unen entre ellas a la vez que
se mueven y se ensamblan en tejidos y órganos, un proceso llamado adhesión celular. Es
posible clasificar las uniones celulares en tres grupos funcionales:

1. Uniones ocluyentes
a. Uniones herméticas
2. Uniones adherentes o de anclaje
Con sitios de unión a filamentos de actina
a. Uniones adherentes (célula – célula)
b. Uniones focales (célula – matriz)
Con sitios de unión a filamentos intermedios
a. Desmosomas (célula – célula)
b. Hemidesmosomas (célula – matriz)
3. Uniones comunicantes
a. Uniones de abertura
b. Sinapsis químicas

2. ¿Cuál es la función de las uniones celulares ocluyentes o herméticas?

• Las uniones ocluyentes forman una barrera selectiva a través de las hojas epiteliales: las
uniones herméticas entre células epiteliales, funcionan como barreras de la difusión de
algunas proteínas y lípidos de membrana entre los dominios apical y basolateral.
• Sellan células adyacentes: son impermeables a macromoléculas. Su permeabilidad a
moléculas pequeñas varía mucho dependiendo del epitelio.
• Parecen estar compuestas de una red de filamentos selladores, que rodean
completamente el extremo apical de cada célula. Cada filamento actúa como una
barrera independiente al flujo iónico. Los filamentos, están compuestos de una fila de
proteínas de adhesión transmembrana embebidas en cada una de las dos membranas
plasmáticas en interacción.
• La proteína transmembrana de mayor importancia en las uniones herméticas es la
claudina. Una segunda proteína importante es la ocludina. Las claudinas y ocludinas se
asocian a proteínas periféricas de la membrana (en su cara intracelular) llamadas
proteínas ZO, que anclan los filamentos al citoesqueleto de actina.
• Las uniones herméticas sirven como centros reguladores de la coordinación de procesos
en múltiples células.

3. ¿Cuál es la función de las uniones adherentes?

• Las uniones de anclaje conectan el citoesqueleto de una célula al citoesqueleto de las

células vecinas o a la matriz extracelular.
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• La membrana lipídica es débil y no puede por sí sola, transmitir grandes fuerzas. Las
uniones de anclaje resuelven este problema formando una estructura fuerte, que
atraviesa la membrana atada dentro de la célula a filamentos del citoesqueleto que
soportan la tensión.
• Son abundantes en tejidos que están sujetos a un estrés mecánico severo.
• Hay dos clases de proteínas involucradas:
o Proteínas de anclaje intracelular: forman una placa en la cara citoplasmática de la
membrana plasmática, y conectan el complejo de unión a filamentos de actina o
a filamentos intermedios.
o Proteínas de anclaje transmembrana: tienen una cola citoplasmática que se une a
una o más proteínas de anclaje intracelular, y a un dominio extracelular que
interactúa con la matriz extracelular o con los dominios extracelulares de
proteínas de anclaje transmembrana específicas en otra célula.
• Muchas de estas uniones contienen proteínas señalizadoras intracelulares, que le dan la
potestad a las uniones de dar señales al interior de la célula.
• Las uniones adherentes propiamente dichas, unen a las células y están formadas por
proteínas de adhesión transmembrana de la familia de las cadherinas. En la cara
intracelular de la membrana, estas uniones y las uniones focales, sirven como sitios de
conexión para filamentos de actina, mientras que en desmosomas y hemidesmosomas
sirven para filamentos intermedios.
• Las uniones adherentes conectan paquetes de filamentos de actina de célula a célula:
ocurren en varias formas
o En tejidos no epiteliales, toman la forma de adherencias punteadas o en línea que
indirectamente conectan los filamentos de actina corticales de las membranas
plasmáticas de dos células que interactúan.
o En epitelios forman un cinturón de adhesión, debajo de las uniones ocluyentes,
que da vuelta a las células que interactúan en cada lámina epitelial. Membranas
que interactúan, se unen por las cadherinas, que sirven como proteínas de
adhesión transmembrana. En cada célula, un paquete de filamentos de actina
contráctil es adyacente al cinturón de adhesión, orientado de forma paralela a la
membrana. La actina, está unida a la membrana por proteínas de anclaje
intracelular, como las cateninas, vinculina, y alfa – actinina. El ensamble de
uniones adherentes en tejidos epiteliales requiere de la formación previa de
uniones adherentes.

4. ¿Qué son desmosomas y qué función tienen?

Los desmosomas son puntos de contacto intercelular, parecidos a botones, que hacen
remachan células una con otra. Adentro de la célula, sirven como sitios de anclaje para
filamentos intermedios (parecidos a cuerdas), que forman un marco estructural de gran fuerza
tensil. Los filamentos intermedios de las células adyacentes están unidos en una red que se
extiende a través de muchas células en un tejido. El tipo particular de filamentos depende del
tipo de célula: los filamentos de queratina, que están en la mayoría de las células epiteliales, y
los filamentos de desmina, que están en células musculares del corazón.
Este tipo de unión tiene una placa citoplasmática densa, compuesta de proteínas de anclaje
intracelular complejas (plakoglobina y desmoplaquina), que son responsables de conectar el
citoesqueleto a las proteínas de adhesión transmembrana. Estas proteínas (desmogleína y
desmocolina) pertenecen a la familia de las cadherinas. Ellas interactúan a través de sus
dominios extracelulares para sostener las membranas plasmáticas adyacentes juntas.

5. ¿Qué son uniones comunicantes o de abertura y qué función tienen?

• Las uniones de abertura comunican a las células con sus vecinas.

• Estas uniones dejan pasar moléculas pequeñas de célula a célula.
• La abertura es atravesada por proteínas formadoras de canales (conexinas)
• Los canales que se forman (conexones) dejan pasar iones inorgánicos y otras
moléculas solubles pequeñas, directamente desde el citoplasma de una célula, hasta
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el citoplasma de la otra, acoplando las células eléctrica y metabólicamente. Estas

células comparten sus moléculas pequeñas, pero no sus macromoléculas.
• El conexón de las uniones de abertura está hecho por seis subunidades de conexina
transmembrana.
• En humanos hay 14 diferentes conexinas, cada una codificada por un gen separado, y
cada una con una distribución de tejido diferente.
• Las células nerviosas, por ejemplo, están eléctricamente acopladas, lo que permite a
los potenciales de acción esparcirse de célula a célula, sin el retraso que ocurre en las
sinapsis química. El apareamiento eléctrico a través de uniones de abertura
sincroniza las contracciones de las células musculares del corazón y las células de
músculo liso responsables por los movimientos peristálticos del intestino. El compartir
pequeños metabolitos e iones provee un mecanismo para coordinar las actividades
de células individuales en estos tejidos y disminuir fluctuaciones al azar en las
concentraciones de pequeñas moléculas en células diferentes.
• Estas uniones son importantes en embriones, empezando por el estado de ocho
células, en el cual las células están acopladas eléctricamente una a otra. Al
diferenciarse distintos grupos de células ellas se desacoplan del tejido circundante.
Las células que quedan en un grupo, se mantienen unidas y tienden a comportarse
como una cooperativa siguiendo paso de la moda coordinada.

6. ¿Qué son adhesiones focales y hemidesmosomas y qué funciones tienen?

• Las adhesiones focales le permiten a las células sostener la matriz extracelular, a

través de integrinas, que se unen intracelularmente a filamentos de actina. Los
dominios extracelulares de las proteínas integrina transmembrana se unen a un
componente proteico de la matriz extracelular, mientras sus dominios intracelulares
se unen indirectamente a paquetes de filamentos de actina vía proteínas de anclaje
intracelular (talina, alfa-actinina, filamina y vinculina).
• Los hemidesmosomas, o medios desmosomas, actúan como remaches que
distribuyen las fuerzas tensiles a través de un epitelio. En lugar de unir dos células,
sin embargo, unen la superficie basal de la célula epitelial con la lamina basal
subyacente. Los dominios extracelulares de las integrinas que median la adhesión se
unen a una proteína (laminina) en la lámina basal, mientras que los dominios
intracelulares se unen vía proteínas de anclaje (plectina) a los filamentos intermedios
de queratina. Los filamentos intermedios de queratina tienen sus extremos terminales
dentro de la placa.

7. ¿Qué son moléculas de adhesión celular?

Las células se adhieren entre ellas y a la matriz extracelular a través de proteínas en sus
superficies, llamadas moléculas de adhesión celular (CAMs), una categoría que incluye
proteínas de adhesión transmembrana (ya discutidas). Las CAMs pueden ser moléculas de
adhesión célula-célula o célula-matriz. Algunas CAMs son dependientes de calcio, mientras
otras son independientes. Las dependientes de calcio parecen ser las responsables principales
de la adhesión específica tisular célula-célula vista en embriones.

8. ¿Qué son las cadherinas, qué función tienen y qué relación tienen con las
cateninas y los microfilamentos de actina?

• Las cadherinas son las principales CAMs responsables por las adhesiones célula-célula
dependientes de calcio.
• Son las principales moléculas de adhesión que mantienen las células juntas en los tejidos
embrionarios tempranos.
• La mayoría de las cadherinas son glicoproteínas que atraviesan una vez la membrana.
Son de más o menos 700-750 aminoácidos de largo.
• La cadherina-E ayuda a conetar los citoesqueletos de actina corticales de las células que
une. Es también la primera cadherina que se expresa durante el desarrollo mamífero.
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Ayuda a la compactación, un cambio morfológico importante que ocurre en el desarrollo

embrionario.
• Las cadherinas también son cruciales en los estadíos posteriores del desarrollo, ya que su
aparecimiento y desaparecimiento se correlacionan con eventos morfogenéticos
importantes en los cuales los tejidos se segregan unos de otros. Cambios en la expresión
de la cadherina, parecen estar relacionados con procesos de separación.
• Las cadherinas median adhesiones célula – célula por medio de un mecanismo
homofílico. En este, las moléculas de una célula, se unen a otras moléculas del mismo
tipo en células adyacentes.
• Se unen al citoesqueleto de actina por medio de cateninas. La mayoría de las cadherinas
funcionan como proteínas de adhesión transmembrana, que unen indirectamente los
citoesqueletos de las células que juntan. La cola altamente conservada de las cadherinas
interactúa indirectamente con los filamentos de actina por medio de un grupo de
proteínas de anclaje intracelular llamadas las cateninas. Esta interacción es esencial para
la eficiencia de la adhesión célula – célula.
• Como se discute anteriormente, las cadherinas que forman los desmosomas, interactúan
con filamentos intermedios, en lugar de con filamentos de actina.
• Algunas de estas moléculas pueden ayudar a transmitir señales al interior de la célula.

9. ¿Qué son las selectinas e integrinas y qué importancia tienen en adhesión

intercelular?

• Las selectinas median las adhesiones transitorias célula – célula en el torrente

sanguíneo.
• Son proteínas de la superficie celular que unen proteínas (lectinas) que median una
variedad de interacciones de adhesión célula – célula transitorias, dependientes de
calcio, en el torrente sanguíneo.
• Cada selectina es una proteína transmembrana con un dominio de lectina altamente
conservado, que se une a oligosacáridos específicos en otra célula.
• Las selectinas tienen un rol importante en la unión de leucocitos al endotelio que
recubre los vasos sanguíneos, lo que le da la capacidad a las células sanguíneas de
migrar fuera del torrente a los tejidos.
• Las selectinas colaboran con las integrinas, que fortalecen las uniones de las células
sanguíneas al endotelio. Las adhesiones célula – célula mediadas por selectinas e
integrinas son heterofílicas, las selectinas se unen a oligosacáridos específicos en
glucoproteínas y glucolípidos, mientras que las integrinas se unen a proteínas
específicas.
• Selectinas e integrinas actúan en secuencia para dejar a los leucocitos abandonar el
torrente y entrar en tejidos. Las selectinas median una adhesión débil porque la unión
del dominio de lectina de la selectina a su ligando (carbohidrato) es de baja afinidad.
Esto le permite al leucocito adherirse levemente y de manera reversible al endotelio,
rodando por la superficie de la pared del vaso, propulsado por el flujo sanguíneo. El
rodado continúa hasta que la célula sanguínea activa sus integrinas, causando que la
célula se una fuertemente la superficie endotelial y pueda salir fuera del vaso entre dos
células endoteliales adyacentes.

10. ¿Qué son las proteínas de la superfamilia de las inmunoglobulinas y qué

importancia tienen en adhesión intercelular?

• Los miembros de la superfamilia de inmunoglobulinas median las adhesiones

independientes de calcio.
• Estas proteínas contienen uno o más dominios similares a la inmunoglobulina, que son
característicos de moléculas de anticuerpo.
• Uno de los ejemplos mejor estudiados es el de la adhesión de las moléculas de adhesión
de células neurales (N-CAM). Las N-CAMs son as moléculas de adhesión célula – célula
más abundantes. Se piensa que utilizan un mecanismo homofílico para unir células. Sin
embargo, se ha visto que algunas proteínas de adhesión célula – célula similares a la
inmunoglobulina utilizan un mecanismo heterofílico.
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• Las adhesiones mediadas por las cadherinas son mucho más fuertes, y son responsables
de juntar las células, segregar colectivos celulares en tejidos discretos y mantener la
integridad de los tejidos. Los N-CAM y otros miembros de la familia Ig, parecen contribuir
más al fino control de estas interacciones adhesivas durante el desarrollo y
regeneración.
• Como las cadherinas, las proteínas similares a la Ig, hacen más que solo unir células,
ellas pueden también transmitir señales al interior celular.

11. ¿Qué es la matriz extracelular y cuales son sus principales componentes?

Los tejidos no están hechos sólo de células. Una parte sustancial de su volumen es el
espacio extracelular, que está lleno principalmente de una intrincada red de macromoléculas
que consisten de la matriz extracelular. La matriz se compone de una variedad de proteínas y
polisacáridos que se secretan localmente y se ensamblan en una mezcla organizada en
asociación cercana con la superficie de la célula que los produjo.
La matriz extracelular en tejido conjuntivo es más prevalente que en las células que este
rodea, y determina las propiedades físicas del tejido. Los tejidos conjuntivos forman el marco
del cuerpo vertebrado, pero las cantidades encontradas en los diferentes órganos varía
importantemente: de cartílago y hueso en donde son el componente más importante, al cerebro
y médula donde son constituyentes minoritarios.
Dos clases principales de macromoléculas extracelulares forman la matriz: cadenas de
polisacárido de la clase conocida como glicosaminoglicanos (GAGs), que son encontrados
unidos covalentemente a proteína en forma de proteoglicanos y proteínas fibrosas, que incluyen
el colágeno, elastina, fibronectina y laminina, que tienen funciones estructurales y adhesivas.
Las moléculas de proteoglicano en el tejido conjuntivo forman un gel altamente hidratado en
el cual las proteínas fibrosas están embebidas. Este resiste fuerzas compresivas en la matriz
mientras permiten la rápida difusión de nutrientes, metabolitos y hormonas entre la sangre y
las células de los tejidos. Las fibras de colágeno dan fuerza y ayudan a organizar la matriz, y las
fibras de elastina le dan resistencia. Muchas proteínas de la matriz ayudan a las células a
adherirse en los sitios apropiados.

12. ¿Cuales son las funciones de la matriz extracelular?

• La matriz puede calcificarse para formar estructuras muy rígidas del hueso o dientes, o
puede formar la córnea transparente o adaptar conformación de cuerda y darle a los
tendones su enorme fuerza tensil. Forma la lámina basal, que es importante en el control
del comportamiento celular.
• Tiene un rol complejo en la regulación del comportamiento de las células que hacen
contacto con ella, influenciando su supervivencia, desarrollo, migración, proliferación,
forma y función.
• La matriz extracelular está hecha y orientada por las células en ella. La orientación del
citoesqueleto adentro de una célula, puede controlar la orientación de la matriz
producida afuera. En la mayoría de los tejidos conjuntivos, las macromoléculas de la
matriz son secretadas por los fibroblastos.

13. ¿Qué son los glicosaminoglicanos, cuales son y cuales son sus funciones?

Los glucosaminoglicanos (GAGs), son cadenas de polisacáridos no ramificadas, que se

componen de unidades que se repiten. Se les llama GAGs porque una de las dos azúcares en el
disacárido que se repite, es siempre el azúcar – amino. (N-acetilglucosamina o N-
acetilgalactosamina).
Las GAG’s son cargadas muy negativamente. Son las moléculas más aniónicas producidas
por las células animales. Se distinguen 4 grupos de GAG’s de acuerdo con sus azúcares, el tipo
de unión entre las azúcares y el número y localización de los grupo sulfato. Hialurán, condroitín
sulfato y dermatán sulfato, heparán sulfato y keratán sulfato.
Los GAGs tienden a adoptar conformaciones altamente extendidas que ocupan grandes de
acuerdo con su masa, y forman geles aún en muy bajas concentraciones. La alta densidad de
cargas negativas atrae una nube de cationes, más notablemente sodio, que son osmóticamente
activos, causando grandes cantidades de agua ser absorbidas por la matriz. Esto crea una
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presión de hinchamiento, o turgencia, que le da la potestad a la matriz de aguantar fuerzas de

compresión.

14. ¿Qué es el hialurán y cuál es su función?

• El hialuronano parece facilitar la migración celular durante la morfogénesis tisular y el

reparamiento.
• El hialuronano es el GAG más simple.
• Se ha pensado que tiene un rol en resistir fuerzas de compresión en tejidos y
articulaciones
• También es importante como forma de llenar espacio durante el desarrollo embrionario,
donde puede usarse para forzar a cambiar en la forma de una estructura, ya que una
pequeña cantidad se expande con agua para ocupar un volumen amplio.
• El hialuronano es también producido en grandes cantidades durante el cicatrizado de
heridas, y es un constituyente importante del fluido articular, donde sirve como
lubricante.

15. ¿Qué son los proteoglicanos y cuales son sus funciones?

• Excepto por el hialuronano, todos los GAGs se encuentran covalentemente adheridos a

proteínas en forma de proteoglicanos. La cadena polipeptídica, o proteína cenral de un
proteoglicano está hecho en los ribosomas de la membrana del retículo endoplásmico.
Las cadenas de polisacárido se le ensamblan a esta proteína en el aparato de golgi.
• Los proteoglicanos son un grupo de glicoproteínas muy glicosiladas cuyas funciones
están mediadas por las proteínas centrales y las cadenas de GAGs.
• Pueden regular las actividades de las proteínas secretadas. Las cadenas de GAGs pueden
formar geles de varios tamaños de poro y densidad de carga: una posible función es
servir como reguladores de tráfico molecular y celular de acuerdo a su tamaño, carga o
ambos.
• Parecen tener un rol importante en la señalización intercelular. Se unen a varias
moléculas señal secretadas como proteínas (factores de crecimiento) y peden inhibir o
activar su actividad de señalización.
• Los proteoglicanos también unen y regulan las actividades de otros tipos de proteínas
secretadas, incluyendo enzimas proteolíticas (proteasas) e inhibidores de proteasas.
• No todos los proteoglicanos son componentes secretados de la matriz. Algunos son
componentes integrales de la membrana, que actúan como coreceptores que colaboran
en receptores proteicos convencionales en la superficie de la célula, tanto en la adhesión
celular a la matriz y en iniciar la respuesta celular a algunas proteínas señal
extracelulares.

16. ¿Qué son los colágenos, cuales son sus características estructurales y sus
funciones?

La fibra de colágeno se forma debido a la tendencia de tener una glicina cada 3

posiciones. Esta es crítica para que se pegue adecuadamente. La glicina tiene un fosfato que
permite que se forme la triple hélice, está posicionado específicamente. Entonces, las cadenas
de procolágeno (molécula precursora) son sintetizadas por los ribosomas que están adheridos a
la membrana del Retículo Endoplásmico.
La cadena polipeptídica es sintetizada como una proteína, que va a ser transportada por los
ribosomas que están adheridos al lumen del RE, se extienden en el lumen del RE donde ocurren
varias cosas: hidroxilaciones, glicosilación, y se forma la triple hélice de procolágeno. Esta
molécula va a viajar en vesículas secretorias hasta el Aparato de Golgi, donde va a terminar de
glicosilarse y, posteriormente, cuando sale al espacio extracelular, va a sufrir el corte de sus
extremos (proteólisis parcial) y la estructura base espontáneamente se ensambla para formar
las fibrillas de colágeno.
Para que ocurra el ensamblaje de las fibrillas se requiere el corte de los extremos de las
cadenas polipeptídicas.
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Dependiendo de cómo estén organizadas las fibras de colágeno, así son las propiedades que
tiene el tejido. Por ejemplo, en los tendones, son haces paralelos de colágeno que confieren
resistencia mecánica. En la piel las fibras de colágeno están dispersas en muchos ángulos y
esto contribuye a dar resistencia y elasticidad a la piel. En la córnea se forman láminas
paralelas para minimizar la dispersión de la luz.
Entonces, al hablar de colágeno, no se habla de una sóla proteína. En realidad, los
mamíferos producimos más de 16 variantes de colágeno que se encuentran presentes en los
diferentes tejidos.
A grosso modo, las moléculas de colágeno se clasifican en 3 categorías:
• Los colágenos fibrilares: que forman las fibras de colágeno (lo que estábamos viendo en
realidad era colágeno fibrilar)
• Asociados a fibrillas: no forman fibra
• Colágeno que forma redes (IV y VI): forman una especie de malla
El colágeno es muy importante para la funcionalidad de los tejidos, dependiendo de la
manera en que se disponga, así va a servir para diferentes cosas.
En la lámina basal, se constituye una red de soporte para el tejido epitelial que está sobre
ella. Pero la función del colágeno no es solamente estructural, algunos colágenos (como el XIII)
generan péptidos que regulan procesos importantes como la angiogénesis.
Entonces el colágeno no sólo cumple una función estructural, también participa en el
proceso de diferenciación de tejidos. Los productos de degradación de algunos colágenos se ha
visto que tienen actividad, regulan la diferenciación de células de los capilares para que se
formen nuevos vasos, y esto es muy importante en la remodelación de los tejidos o en el
desarrollo de tumores también.
El colágeno IV se forma en la lámina basal y tiene ciertas características estructurales (como
una región donde no tiene la secuencia de glicina cada 3 residuos) entonces estas diferencias
hacen que se organice de manera diferente.

17. ¿Cómo se manifiestan las enfermedades congénitas debidas a las deficiencias de

colágenos?

Hay muchas enfermedades congénitas asociadas a problemas con el colágeno, a veces

no es una enfermedad congénita, sino una deficiencia nutricional, que es poco común. La
deficiencia de Vitamina C: la vitamina C es necesaria en el proceso de hidroxilación de prolinas,
que es importante para que se formen las fibrillas de colágeno. Entonces, cuando la prolina y el
colágeno no están hidroxiladas adecuadamente, hay problemas en el sanado de las heridas, el
crecimiento, debilidad capilar.
Hay una serie de enfermedades, Ehlers-Danlos, que hay de varios tipos, en los cuales
hay diferentes mutaciones que afectan enzimas involucradas en el proceso de maduración del
colágeno. Por ejemplo, la hidroxilación de la lisina es importante para la estabilización de las
fibras de colágeno, entonces, cuando no se pueden hidroxilar las lisinas, en general los
hidrógenos se asocian a problemas en la distensibilidad de la piel (personas con elasticidad de
piel y/o flexibilidad exagerada).

18. ¿Qué es la osteogénesis imperfecta y a qué se debe?

En osteogénesis imperfecta, hay varios tipos, la síntesis de colágeno está muy afectada
y de hecho es letal. La osteogénesis imperfecta está causada por defectos en la formación del
hueso, es un problema del colágeno tipo I. Una de las mutaciones es una sustitución de una
glicina por otro AA, entonces se desestabiliza la estructura de la triple hélice. Hay otros tipos de
errores. Hay 4 tipos de osteogénesis imperfecta.

19. ¿Qué es la elastina, donde se encuentra y cuál es su función?

• La elastina le da a los tejidos su elasticidad

• Una red de fibras elásticas en la matriz extracelular le da la resistencia a los tejidos para
que puedan reconstituirse después de un fuerte estiramiento. Las fibras elásticas, son
por lo menos cinco veces más extensibles que una liga. Hay fibrillas largas e inelásticas
intercaladas para evitar que el tejido se desgarre.
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• El componente principal de las fibras elásticas es la elastina, una proteína sumamente

hidrofóbica.
• La tropoelastina, que es soluble, es la precursora de la elastina. Se secreta en el espacio
extracelular y se ensambla en fibras elásticas cerca de la membrana plasmática,
generalmente en los surcos de la superficie. Después de ser secretada, la tropoelastina
se vuelve muy entrecruzada generando una extensiva red de fibras y láminas.
• La elastina tiene dos tipos de segmentos cortos que se alternan a través de la cadena
polípeptídica: segmentos hidrofóbicos, responsables de las propiedades elásticas de la
molécula y segmentos ricos en alanina y lisina con alfa hélice de estructura, que forma
los entrecruzamientos entre moléculas adyacentes.
• La elastina es la proteína extracelular dominante en las arterias.

20. ¿Qué es la fibronectina y cuál es su función?

• La fibronectina es una proteína extracelular que ayuda a las células a adherirse a la

matriz
• Estas proteínas contribuyen a organiza la matriz y a que las células se le adhieran.
• La fibronectina es una glicoproteína grande, es un dímero compuesto de dos
subunidades muy grandes unidas por puentes disulfuro en un extremo.
• La fibronectina no es sólo importante para la adhesión celular a la matriz, sino que
también guía las migraciones celulares en los embriones.

21. ¿Qué es la lamina basal, cuál es su composición y cuales sus funciones?

La lámina basal está compuesta básicamente por colágeno tipo IV, laminina, nidógeno, y
proteoglican de heparán sulfato. Es una lámina flexible, delgada y especializada de matriz
extracelular, que subyace todas las hojas celulares epiteliales y tubos epiteliales. También rodea
células musculares individuales, células adiposas, y células de Schwann (que se enrollan
alrededor de los axones de nervios periféricos para formar mielina). La lámina basal entonces
separa estas células y el epitelio del tejido conjuntivo subyacente. En otras lugares, como en los
glomérulos renales la lámina basal se ubica entre las dos capas de células y funciona como un
filtro altamente selectivo.
Las láminas basales tienen más que simples roles de estructura y filtración: son capaces de
determinar la polaridad de la célula, influenciar el metabolismo celular, organizar las proteínas
adyacentes a las membranas plasmáticas, promover la supervivencia celular, proliferación y
diferenciación y servir de pasos específicos para la migración celular.

22. ¿Qué son integrinas y los sindecanos y cuales son sus funciones ?

Las integrinas son los principales receptores utilizados por las células para unirse a la matriz
extracelular. Son heterodímeros y funcionan como comunicadores transmembrana, entre la
matriz extracelular y el citoesqueleto de actina. L célula puede regular la actividad adhesiva de
las integrinas desde adentro. Las integrinas también funcionan como transductores de señal,
activando diversos mecanismos de señalamiento intracelular cuando son activados por la unión
de la matriz. Las integrinas y los receptores convencionales muchas veces cooperan para
promover el crecimiento celular y la proliferación celular.
Los sindecanos son proteoglicanos de la membrana plasmática. Los dominios extracelulares
de estos proteoglicanos tienen tres cadenas de condroitín sulfato y heparán sulfato, mientras
que sus dominios intracelulares interactúan con el citoesqueletos de actina en la corteza
celular. Están ubicados en la superficie de muchos tipos de celular, incluyendo fibroblastos y
células epiteliales, donde sirven como receptores de proteínas de la matriz. En los fibroblastos,
se encuentran en adhesiones focales, donde modula la función de las integrinas interactuando
con la fibronectina en la superficie celular con el proteínas del citoesqueleto y de señalización
en el interior de la célula.

23. ¿Cuales son las moléculas involucradas en adhesiones intercelulares y en

adhesión células a la matriz extracelular ?
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Familias de moléculas de adhesión celular

Algunos Dependenci Homofílicos Asociacione Asociaciones
miembros a de Ca2+ o o s al a la unión
de la Mg2+ heterofílico citoesquelet celular
familia s o
Adhesión
célula –
célula
Cadherinas E, N, P, VE si Homofílicos Filamentos de Uniones
clásicas actina (vía adherentes
cateninas)
Cadherinas Desmogleína si Homofílico Filamentos Desmosomas
de los intermedios
desmosomas (vía
desmoplaquin
a,
placoglobina,
y otras
proteínas)
Familia de Ig N - CAM no ambas No se conoce No
Selectinas L -, E-, y P- si Heterofílicos Filamentos de No
(células selectinas actina
sanguíneas y
endoteliales)
Integrinas (LFA – 1) si Heterofílicos Filamentos de No
actina
Adhesión
célula –
matriz
Integrinas Muchos tipos si Heterofílicos Filamentos de Adhesiones
actina (vía focales
talina y
filamina)
Alfa – 6 – si Heterofílicos Filamentos Hemidesmoso
beta - 4 intermedios mas
(vía plectina)
Proteoglicano Sindecanos no Heterofílicos Filamentos de No
s actina
transmembra
na